Durante la vida embrionario predominan las hemoglobinas de Gower I, de Gower II y de Portland; en la vida fetal, la hemoglobina F y en el adulto la hemoglobina A.

En el adulto, el 96% de la hemoglobina es hemoglobina A, y el resto est constituido por la hemoglobina A2 y hemoglobina F (< 1%). La sntesis de la hemoglobina se inicia en los eritoblastos a travs de dos vas metablicas diferentes: sntesis del grupo hemo y sntesis de la globina. El grupo hemo est formado por una porfirina que posee un tomo de hierro unido a sus cuatro nitrgenos y se sintetiza principalmente a partir de succinil coenzima A y glicina. La mayor parte de esta sntesis tiene lugar en la mitocondria. La sntesis de la globina esta codificada por genes situados en los cromosomas 11 y 16. La cadena polipeptdica de globina se sintetiza en los ribosomas. El grupo hemo y la cadena polipeptdica de globina se unen de forma no covalente para formar una cadena de hemoglobina. Dos cadenas de hemoglobina se unen entre si dando lugar a un dmero. La unin mediante interacciones no covalentes de estos dmeros da lugar a la molcula de hemoglobina. La degradacin de la hemoglobina se produce en el sistema retculo endotelial, donde tiene lugar la fagocitosis de los eritrocitos maduros. La hemoglobina liberada se escinde en globina y grupo hemo. Posteriormente se produce la apertura del anillo de hemo para formar biliverdina y se separa el hierro del tetrapirrol, que es metabolizado a bilirrubina. En los macrfagos el hierro procedente de la degradacin de la hemoglobina es reutilizado en la eritropoyesis para formacin de hemoglobina, previo transporte a la medula sea por la trasferrina. Mientras que la cadena polipeptdica de globina es diferida y sus aminocidos son utilizados en diferentes vas metabolicas