Transportadores Biolgicos de O2:

Metaloprotenas: Protena que contm um ou mais ons metlicos na sua estrutura. Seja diretamente ligados cadeia polipeptdica, seja inseridos numa molcula no protica covalentemente ligada cadeia polipeptdica.
Muitos a animais apresentam no sangue ou na hemolinfa, substncias coloridas denominadas pigmentos respiratrios. Essas substncias so capazes de se combinar com o gs oxignio, aumentando significantemente a capacidade de transporte desse gs pelo corpo. Os principais pigmentos respiratrios presentes no animais so a hemoglobina e a hemocianina. Se o sangue humano no tivesse hemoglobina ele seria capaz de transportar apenas 2% do gs oxignio de que o corpo necessita. A hemoglobina uma protena constituda por quatro cadeias polipeptdicas associadas a um grupo prosttico (Um grupo prosttico um componente de natureza no-proteica de protenas conjugadas que essencial para a atividade biolgica dessas protenas ) denominado grupo heme, que contm ferro. Uma molcula de hemoglobina (Hb) capaz de se combinar com quatro molculas de gs oxignio, formando a oxiemoglobina. Hb + 4 O2 -------> Hb (O2)4 A hemoglobina est presente no sangue de todos os vertebrados, alojada no interior das hemcias. Alguns invertebrados como certas espcies de aneldeos, de nematelmintos, de moluscos e de artrpodos, possuem hemoglobina dissolvida na hemolinfa.

MIOGLOBINA

A mioglobina (Mb) uma protena globular dos vertebrados. No homem, formada por uma cadeia de 154 aminocidos. Com um peso molecular de 16.700 daltons, uma das protenas mais simples que transporta oxignio molecular (O2), sendo o principal transportador intracelular de oxignio nos tecidosmusculares, alm de estocar oxignio nos msculos. Entretanto, no realiza o transporte de oxignio da mesma forma que a hemoglobina - qual se assemelha estruturalmente. Isto porque, diferena da hemoglobina, a mioglobina no tem ligaes cooperativas com o oxignio, por ser monomrica, isto , formada de uma s subunidade. Contm no seu ncleo porfrico um tomo de ferro. No seu core hidrofbico, constitudo basicamente de aminocidos apolares, com exceo de duas histidinas, situa-se o grupo prosttico hemo. Sua funo depende de sua capacidade de ligar-se ao oxignio e tambm de liber-lo quando e onde for necessrio. Possui apenas um grupo hemo - planar e "enterrado" em um bolso hidrofbico. A principal funo da mioglobina a de reserva de oxignio nos msculos dos mamferos. particularmente abundante nos msculos de mamferos que mergulham como focas e baleias, pois capaz de reter O2 por longos perodos, enquanto o animal est submerso. Os msculos desses animais possuem uma cor amarronzada devido grande concentrao de mioglobina. A cor vermelha e a abundncia da mioglobina em certos msculos ou em certas espcies explicam a diferena da aparncia entre carnes brancas e carnes vermelhas. A mioglobina tambm est envolvida na degradao do NO, molcula muito reativa e oxidante produzido por ocasio do processo de respirao oxidativa. Seu teor no sangue aumenta sempre que

h destruio muscular. Aps uma leso isqumica da fibra muscular, a mioglobina liberada precocemente na circulao, razo pela qual sua dosagem ajuda o mdico no diagnstico de infarto do miocrdio.

http://pt.wikipedia.org/wiki/Mioglobina

Interaces Hemoglobina / Ligante

Oxignio

liga-se

um

grupo

prosttico

heme

A capacidade da mioglobina ou da hemoglobina se ligar ao oxignio depende de uma unidade no peptdica: um grupo heme . Este grupo tambm d hemoglobina e mioglobina a sua cr caracterstica. Realmente muitas protenas requerem unidades no peptdicas especficas. Tais unidades so chamadas de grupos prostticos. Uma protena sem o seu grupo prosttico caracterstico denomidada apoprotena. O grupo heme constitudo por uma parte orgnica e por um tomo de ferro. A parte orgnica, protoporfirina, constituda por 4 anis pirrlicos. Os quatro pirris esto ligados por pontes de metano, para formar um anel tetrapirrlico.

Figura 9tomo de ferro ( http://it.wikipedia.org/wiki/EME )

ligado

aos

tomos

de

azoto

O tomo de ferro no grupo heme liga-se aos 4 nitrognios no centro do anel protoporfirnico. O ferro pode formar duas ligaes adicionais, uma em cada lado do plano do grupo heme. Estes pontos de ligao so denominados de quinta e sexta posio de coordenao. O tomo de ferro pode estar no estado de oxidao ferroso (+2) ou no frrico (+3), e as formas correspondentes de hemoglobina so denominadas, respectivamente, ferro-hemoglobina e ferri-hemoglobina (tambm chamada meta-

hemoglobina). Somente a ferro-hemoglobina, o estado de oxidao +2, pode ligar-se ao oxignio. A mesma nomenclatura aplica-se mioglobina.

http://medicina.med.up.pt/bcm/trabalhos/2006/aminhaproteinafavorita/funcoes.htm
Hemocianina
A hemocianina uma protena que contm tomos de cobre em sua composio. encontrada em muitas espcies de moluscos e de artrpodes. Quando combinadas com molculas de gs oxignio, a hemocianina se torna azulada. Em sua forma livre, entretanto, ela incolor. A ligao reversvel ao oxignio feita atravs de um centro de cobre binuclear referido como centro de cobre III, formando a oxihemocianina. Nesta espcie, os ons cobre esto na forma de Cu2+ e reduzem o O2 a O22-.

http://www.slideshare.net/gustoribeiro/hemocianina Normalmente, em uma ambiente com concentrao de gases atmosfricos na proporo normal, isto , cerca de 21% de gs oxignio, nosso organismo absorve o gs oxignio e libera o gs carbnico, resto das reaes qumicas no organismo. Em situaes em que a concentrao de gs monxido de carbono for muito grande (cerca de 400 partes por milho, por exemplo), o organismo tende a absorver este gs,j que ele capaz de estabelecer ligaes qumicas muito estveis com a hemoglobina das hemcias, formando a carboxiemoglobina (HbC) sem no entanto, conseguir utiliz-lo nos processos metablicos de produo de energia. Assim, em um ambiente saturado de monxido de carbono, as pessoas respiram normalmente, sem perceber que se encaminham para a morte por falta de oxignio para as reaes qumicas nas clulas, responsveis pela produo de energia. Este gs foi, por exemplo, um dos utilizados pelos nazistas durante a Segunda Guerra Mundial para exterminar os judeus, nas cmaras de gs dos campos de concentrao. Como desprovido de cor e cheiro, o gs no percebido pelas pessoas, levando morte por asfixia. J o cianeto, ou cianureto, tambm oriundo da combusto da espuma de poliuretano, um gs tambm extremamente perigoso. Quando no organismo humano, este tende a neutralizar sua ao transformando-o em tiocianato, que eliminado na urina. Se sua concentrao for muito grande no organismo, as molculas de cianeto acabam por ligar-se enzima citocromo oxidase, das clulas hemcias, causando tambm, da mesma forma

que o monxido de clulas do corpo.

carbono,

privao

de

oxignio

para

as

A morte vem por falta de oxignio para as reaes essenciais de obteno de energia dentro das clulas. Neste site tb tem as fotos dos compostos (CO e CN) com as referncias.
http://www.aprenderciencias.com/2013/03/envenenamento-por-monoxido-de-carbono-e.html