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MOLÉCULA DE
Hemoglobina
Carolina Berkman
Diana
Leizinara
Introdução
Proteína conjugada
Subunidades (globina e heme)
Peso molecular aproximado de 64 kD
Representam 95% das proteínas dos eritrócitos
(cerca de 400 milhões de moléculas)
Funções: absorver, transportar e distribuir o
oxigênio para diversos tecidos do organismo.
Porção Protéica - GLOBINA
Possui estrutura globular tetrâmera
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Formada por 4 subunidades, em pares iguais, são elas:
α (alfa) 141aa
ß (beta) 146aa
γA (gama A) 146aa
γG (gama G) 146aa
δ (delta) 146aa
ε (epsilon) ?
θ (theta) ?
ζ (zeta) 141aa
CURIOSIDADE
ESTRUTURA SECUNDARIA
Forma helicoidal.
Com exceção de
alguns segmentos
intercalados, onde a
cadeia forma um
ângulo e dois outros
segmentos menores
situados nas
extremidades.
ESTRUTURAS
PRIMÁRIA E
SECUNDÁRIA DA Hb β
HUMANA.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
• Adota forma esferoidal.
• Cavidade onde se aloja o
grupo heme.
• Essa cavidade é
essencialmente revestida
por resíduos, cujas
cadeias laterais
fortemente hidrofóbicas
evitam a presença de
água, e permitem o
transporte reversível de
oxigênio.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
• Tetrâmero elipsóide
articulado.
• Submetido a
mudanças de
posição, dependendo
de a molécula estar
ou não oxigenada.
• OXI (forma T)
• DEOXI (forma R)
Porção Prostética - HEME
Cada porção é formada por quatro cadeias
polipeptídicas.
Confere a capacidade de transportar oxigênio e
é constituído pela ligação de uma protoporfirina
IX a um átomo de ferro no estado ferroso para
exercer a função de ligação com o O2.
Parte se liga a um resíduo de histidina da
globina e outra a uma molécula de oxigênio
FUNCIONALIDADE DA Hb
A Hb DEPENDE:
Da pressão parcial de
oxigênio para se ligar a ele.
Da alta saturação de
oxigênio (AFINIDADE)
A ligação de oxigênio é
dita cooperativa, pois a
ligação de um oxigênio
facilita a ligação de
outros oxigênios.
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE
Regulação local das
[ ]s de HEME e
GLOBINA se dá por
feedback negativo
OU SEJA...
Nos eritrócitos, as LIGAÇÃO COM O2
hemoglobinas encontram-se
num equilíbrio das duas
formas.
A concentração de formas
parcialmente ligadas é baixa.
Induz mudanças estruturais
que alteram a energia livre
relativa entre as duas
formas, mudando o
equilíbrio em favor da forma
de alta afinidade.
Nos eritrócitos, as LIGAÇÃO COM O2
hemoglobinas encontram-se
num equilíbrio das duas
formas.
A concentração de formas
parcialmente ligadas é baixa.
Aumentando a [ ] da forma
OXI.
E 2 OU 3 MOLÉCULAS NA
FORMA DESOXI SÃO
SUFICIENTES PARA
MUDAR O EQUILÍBRIO EM
FAVOR DO ESTADO OXI.
E VICE VERSA!!!
LOCAL DE SÍNTESE
GRUPO GLOBINA GRUPO HEME
SINTETIZADA
PELOS DEPENDENTE DO Fe
RIBOSSOMOS SINTETIZADA NAS
CITOPLASMÁTICOS MITOCÔNDRIAS
DOS ERITRÓCITOS DOS ERITRÓCITOS
IMATUROS. IMATUROS.
Circulação EXCREÇÃO
BILIRRUBINA (B. Ind.)
entero-hepática RENAL
+
ALBUMINA
BILE
glucoronil-transferase
Características:
Reticulocitose.
Aumento de eritroblastos.
Aumento de normoblastos.
Aumento dos teores de bilirrubinas, principalmente a bilirrubina. Indireta (BI)→
Icterícia.
A – Esferocitose:
Herança autossômica dominante.
Eritrócitos arredondados e pequenos.
Causa hemólise.
B – Eliptocitose:
Hemácias elípticas.
Herança não determinada.
FATORES INTRACELULARES:
C – Estomatocitose:
Um lado é côncavo e o outro convexo.
DEFICIÊNCIAS ENZIMÁTICAS
Glicose 6 Fosfato Desidrogenase.
Não provocam hemólise espontânea →
desencadeada por fatores exógenos:
Medicamentos : AAS, Antimaláricos (Primaquina e
derivados da 8-Aminoquinolina).
Alimentos : Feijão-fava → Favismo.
Anemia Falciforme.
Anemia da Hemoglobina.
Talassemias : ausência de formação de uma
das cadeias da hemoglobina.
FATORES EXTRACELULARES:
Presença de Anticorpos Anti-hemácia: