75-110.Enzime.

****
75.Enzime. Consideratii generale.
Sunt biocatalizatori, rep o clasa speciala de molecule proteice dotate cu ctivitate catalitica.
sintetizate de celula vie, enzimele catalizeaza ansamblul de reactii chimice termodinamil
posibile, conditionand desfasurarea, coordonarea si autoreglarea acestor reactii specifice
materiei vii.
Ca biocatalizatori au urmatoarele proprietati:sunt cei mai eficienti catalizatori, care actioneaza la
concentratii f mici, dar care manifesta activitate f intensa, determinand reactii foarte rapide.
Nu se consuma si nu se transfera in recatiile pe care le catalizeaza, catalizeaza reactii
termodinamic pozibile, care corespund unei diminuari a energiei libere.
Produc scaderea energiei de activare a moleculelor de substrat asupra carora actioneaza.
Nu modifica starea finala de echilibru, ci maresc numai viteza cu care se realizeaza acest
echilibru; intr-o reactie reversibila care conduce la o stare de echilibru, enzima accelereaza cele
doua viteze de reactie care evolueaza simultan si in ambele sensuri, determina astfel atingerea
mai rapida a starii de echilibru: A+B-><- C+D.
Au o remarcabila specificitate a functiei catalitice, det atat mecanismele de producere a unui
anumit tip de reactie cat si capacitatea de recunoastere numai a unui anumit reactant, substrat.
Conversia unui substrat intr-un produs de reactie este catalizata de un anumit tip de enzima
specifica substratului respectiv.
Asigura coordonarea, reglarea si controul proceselor biochimice la care participa, moduland in
acest fel activitatea metabolismului celular.
****
76.Structura si conformatia enzimelor.
Enzimele sunt macromolecule de natura proteica( proteine functionale), constituite din
asamblarea unui nr f mare de aminoacizi, dispusi intr-o configuratie spatiala specifica det
genetic.
Configuratia spatiala este o determinanta specifica pt activitatea catalitica a enzimei. Enzima
prezinta toate proprietati fizico-chimice ale proteinelor.
Unele enzime sunt monocomponente(holoproteide), cosntituite numai din molecula proteica.
Majoritatea enzimelor sunt bicomponente( heteroproteide), fiind proteine conjugate cu o grupare
prostetica.
****
77.Apoenzima.
Macromolecula proteica a enzimei ce are prop generale ale proteinelor.
Este termolabina si nedializabila.Este dotata cu activitate catalitica.
In structura apoienzimei este localizat situsul catalitic si cel allosteric, determinand legarea
substratului la situsul catalitic sau a efectorului allosteric la situsul allosteric.
Determina specificitatea de substrat in recatia pe care o catalizeaza.
Stabileste legaturile cu subtratul de reactie S si confera specificitate in raport cu substratul pe
care il transforma in produsul de reactie P.
Manifesta grade diferite de afinitate pt cofactor, acesta putand fi legata labil sau foarte strans de

de apoenzima prin leg covalente.

La enzimele mono componente componenta proteica localizata pe situsul catalitic exercita
proprietatile catalitice.
Poate suporta modificari conformationale in anumite limite permisibile.
Enzime:monocomponente -Apoenzima9proteina); bicomponente- Apoenzima+ Cofactor
enzimatic: Coenzima(vitamina, de tip heminic, nucleozid trifosforic ATP.GTP.UTP.CTP, derivati ai
nucleotidelor); metal, grupare prostatica.
****
78.Cofactori enzimatici (Coenzime).
Componentele neproteice de natura chimica foarte diferita, indispersabili pt manifestarea
activitatii catalitice a numeroase enzime.
Caracteristici:micromolecula, absolut necesar pt manifestarea activitatii catalitice a enzimei, nu
are caracter proteic, determina mecanismul de actiune al enzimei si viteza de reactie,
termostabil si dializabil, nu reactioneaza decat in prezenta apoenzimei.
Mecanismul general de actiune al cofactorilor se caracterizeaza prin:
-asigura dispunerea enzimei si substratului intr-un aranjametn spatial adecvat.
-inducerea unei conformatii optime necesare interactiunii enzimei cu substratul , prin atasarea
cofactorului la suprafata enzimei.
-cofactorul accepta si transfera electoni, atomi sau grupari chimice de la un substrat la altul.
Clasificarea cofactorilir dupa natura chimica si modul de lagare de apoenzima:coenzime, ioni
metalici, grupari prostetice.
Coenzimele:micromoleculele organice care se ataseaza (labil) temporal la apoenzima,dupa
reactie este eliberata putand participa la trasferul altor molecule.
Ionii metalici:sunt indispersabili pentru exercitarea functiei catalitice. Actioneaza fie ca grupare
catalitica fie ca activatori enzimatici sau ca mijloc de legare a substratului la enzima formand un
complex coordinativ: Ion metalic...Enzima...Substrat.
Grupari prostetice: cofactor strans legat de molecula apoenzimei prin legaturile covalente.
****
79.Enzimele allosterice.
Detin un rol important in asamblul dif mecanisme de reglare si control metabolic.
Allosterism inseamna propietatea caracteristica enzimelor allosterice de a functiona prin variatii,
in anumite limite, ale conformatiei lor tridimensionale.
Postulatele structurii si ale mecanismului de actiune al enzimelor allosterice pot fi formulate
astfel:
1.enzimele allosterice sunt proteine oligomere cu rol reglator, alc dintr-un nr finit de protoni
identici.
2.enzimele allosterice au mai multe situsuri de legare: un situs catalitic, la care se leaga
subtratul si un situs secundar,allosteric, la care se leasa selectiv si reversibil alte substante ,
efectori allosterici, care pot actiona ca activatori sau ca inhibitori.
3.legarea reversibila a efectorilor allosterici la situsul allosteric al enzimei aduce anumite modif
de tranzitie, discrete si reversibile in conformatia tridimensionala a molec de enzima, tranzitia
conformationala a molec de enzima allosterica de la o stare conformationala la alta , det de

legarea efectorului allosteric se numeste tranzitie allosterica.

4.fiecare protomer contine un sinus catalitic si un sinus sterosecific complementar, denumit sinu
allosteric pt legarea unui anumit ligand efector, cu care enzima formeaza complexe reversibile.
5.interactiunile allosterice in prezenta afectorilor ellosterici stau la baza proceselor de reglare si
control a metabolismului celular.
****
80.Izoenzime.
Numeroase enzime oligomere prezinta fenomene de polimorfism anzimatic, existand in mai
multe varietati , forme molec sua specii, denumite izoenzime.
Izoenzimele rep forme molec multiple ale unei enzime care catalizeaza aceiasi recatie chimica
si care au origine in aceeasi celula, tesut sau lichid biologic dintr-un organism.
Iomenzimele prezista configuratii spatiale dif deosebindu-se intre ele prin proprietati fizicochimice si imunologice.
Sunt proteine oligomere, fiind constituite prin asocierea unui nr mic de subunitati analoage
denumite protomeri.
Lactat dehidrogenaza (LDH): are 5 forme monomere , 5 izoenzime care catalizeaza aceeasi
recatie biochimica: LDH1,LDH2,LDH3,LDH4,LDH5.
Fiecare izoenzima e un tetramer fiind alc din 4 catene polipeptidice.
Izoenzimele LDH provin de la 2 tetrameri de baza: tipul M(muschii scheletici) si tipul H(inima) ,
sinteza lor fiind realizata de 2 gene distincte.
Izoenzime parentale pure sunt H4(LDH1) si M(LDH5), forme tetramere,hibride :LDH2,
LDH3,LDH4.
In tesuturile cu predominanta metabolismului oxidatic(inima, creier, rinichi) predomina LDH1.
In tesuturile cu metabolism predominant glicolitic(muschi scheletici) predomina LDH5 si LDH4.
In general in tesuturile cu metabolism oxidativ este favorizata sinteza izoenzimelor de tip H,iar in
cele cu metabolism anaerob glicolitic este favorizata sinteza izoenzimelor de tip M.
****
81.Specificitatea catalitica a enzimelor.
Una din cele mai importante caracteristici a enzimelor este specificitatea catalitica, datorita
careia actioneaza numai asupra unui anumit substrat sau grup de substraturi.
Specificitatea catalitica a enzimelor se manifesta ca o propietate ce deriva din existenta ,
structura si conformatia caracteristica a situsului catalitic, precum si din complementaritatea
dintre situsul catalitic si configuratia structurala a moleculeide substrat.
Enzimele prezinta o specificitate dubla care se manifesta ca specificitate de substrat si ca
specificitate de actiune.
Specificitatea de subtrat: este determinata de apoenzima si include mai multe tipuri: specificitate
absoluta, specificitate relativa de grup.
Specificitate de actiune: in fuctie de specificitatea lor pt substrat si de modul de actiune asupra
acestuia, enzimele catalizeaza un anumit tip de reactie bine determinata.
****
82.Specificitatea catalitica a enzimelor. Specificitatea de substrat.

Una din cele mai importante caracteristici a enzimelor este specificitatea catalitica, datorita
careia actioneaza numai asupra unui anumit substrat sau grup de substraturi.
Specificitatea de subtrat: este determinata de apoenzima si include mai multe tipuri:
a)specificitate absoluta: enzima actioneaza strict numai asupra unui anumit substrat. de
exenplu, ureaza actioneaza numai asupra ureei.
Ca variante ale specificitatii absolute sunt stereospecificitatea si specificitatea geometrica.
Stereospecificitatea: enzima actioneaza numai asupra unuia din izomerii unui substrat. ex:
asupra unuia din izomerii optici(dextrogiri sau levogiri) sau asupra unuia din izomerii L sau D al
aminoacizilor.
specificitate geometrica(cis-trans):enzima SDH catalizeaza oxidarea acidului succinic numai la
acid furamic(izomer trans) nu si la acid maleic(izomer cis).
b)Specificitatea reglativa de grup: enzima are un spectru larg de activitate actionand asupra
unui grup de substraturi cu o structura chimica asemanatoare.
ex:hexochinaza catalizeaza fosforilarea in prezenta ATP a unei serii de hexoze ce manifesta o
afinitate mare pt glucoza.
Fosfatazele catalizeaza hidroliza esterilor fosforici avand o gama larga de actiune, de la un grup
de substraturi pana la un anumit substrat.
Enzimele proteolitice:scindeaza hidrolitic un nr mare de proteine actionand asupra unui nr mare
de legaturi peptidice dintre diferiti aminoacizi.
****
83.Specificitatea catalitica a enzimelor. Specificitatea de actiune.
Una din cele mai importante caracteristici a enzimelor este specificitatea catalitica, datorita
careia actioneaza numai asupra unui anumit substrat sau grup de substraturi.
Specificitate de actiune: in fuctie de specificitatea lor pt substrat si de modul de actiune asupra
acestuia, enzimele catalizeaza un anumit tip de reactie bine determinata.
Este determinata de cofactorul enzimatic, fiecare enzima manifesta o anumita specificitate de
actiune, catalizand un anumit tip de reactie biochimica.Coenazima det natura reactiei pe care o
sufera substratul combinat inainte cu apoenzima.
De componenta proteica este legat mecanismul intim al unor procese enzimatice: transportul de
electroni, de H sau de grupari ( -NH2, -CH3,CO2,CH3-CO-acil).
In general tipul de reactie catalizat de enzime este extrem de important pt procesele vitale si cu
stricta specificitate catalitica.
Un ALFA-aminoacid poate fi substrat de reactie pt mai multe enzime care catalizeaza reactii dif,
cu formarea de produsi dif de reactie.
****
84.Enzime. Influenta concentratiei substratului asupra vitezei de reactie.Constanta Michaelis.
Influenta vitezei de reactie:
Factorii cei mai importanti care influenteaza viteza de reactie:
Concentratia substratului(S), Concentratia enzimei(E), pH-ul, temperatura,Efectul radiatiilor
ionizante, Efectorii enzimatici(activatori si inhibitori), Allosteria in controlul anctivitatii enzimatice.
Influenta concentratiei substratului(S).
Concentratia substratului este un factor important, care det viteza de reactie a enzimei.

Teoria Michaelis-Menten prezinta dependenta vitezei de ractie de concentratia substratului: in

cazul unei recatii enzimatice , intre enzima si substratul ei se formeaza complexe activate
enzima-substrat, care apoi se schindeaza si pun in libertate enzima si produsii de reactie,
E+s<=>[ES]->E+P.
Ecuatia Michaelis Menten v= v max X S/km(m-indice) + S. Permite calcularea constantei
Michaelis in functie de concentratia substratului.
Km rep acea cantitate de substrat pt care viteza de reactie este 1/2 din viteza max de reactie.
Pe baza ecuatiei Lineweaver-Burk determinarea concentratiei Michaelis este mult mai usoara,
fapt deosebit de imp pt ca acesta constanta caracterizeaza o enzima in vivo cu eceasi
exactitate cu care constantele fizice caract subst minerale sau organice.
****
85.Enzime. Influenta concetratiei enzimatice asupa vitezei de reactie. Efectul temperaturii.
Efectul pH.
Factorii cei mai importanti care influenteaza viteza de reactie:Concentratia substratului(S),
Concentratia enzimei(E), pH-ul, temperatura,Efectul radiatiilor ionizante, Efectorii
enzimatici(activatori si inhibitori), Allosteria in controlul anctivitatii enzimatice.
Influenta concentratiei enzimatice:daca concentratia substratului este constanta, viteza de
recatie este direct proportionala cu concentratiile crescute ale enzimei, iar viteza de reactie
devine constanta. Viteza de reactie va fi proportionala cu concentratia enzimei v=k[E].
Concentratia enzimelor dif de la un tesut la altul in fuctie de rolul pe care il indeplinesc in
energetica organismului.
La concentratii enzimatice mari, efectul catalitic nu este intodeauna proportional cu concentratia
enzimei.
Marea majotitate a recatiilor catalizate respecta proportionalitatea dintre concentratia
catalizatorului si viteza de reactie, daca nu intervin in sistemul de reactie activatori sau inhibitori
de alta natura decat partenerii de reactie.
Efectul temperaturii: componenta proteica poate fi denaturata o data cu cresterea temp sau se
poate gelifica prin scaderea temp, astfel si temperatura influenteaza desfasurarea unei recatii
enzimatice.
La temp crescute actioneaza 2 factori: cresterea vitezei de reactie si denaturarea termica a
enzimei.
Activitatea max a unei enzime,viteza oprima cu care se desfasoara o recatie enzimatica este la
temp de 20-40 grade C.
Temperatui mai mari de 50 micsoreaza sau chiar pot anula activitatea enzimei, pt ca se produce
denaturarea acesteia.Temp scazute det conservarea enzimei.
Efectul pH-ului. Reactiile enzimatice depind de concentratia ionilor de H din mediul de reactie.
In general toate enzimele au un pH la cate activitatea lor este optima.pH-ul optim de activitate
enzimatica corespunde cu valoarea pH-ului din lichidele biologice unde acestea isi desfasoara
actiunea.
Posibilitatea modificarii pH-ului optim de actiune in functie de substrat explica capacitatea
pepsinei de a actiona in limite mai largi de pH.
****

86.Efectorii enzimatice.
Factorii cei mai importanti care influenteaza viteza de reactie:Concentratia substratului(S),
Concentratia enzimei(E), pH-ul, temperatura,Efectul radiatiilor ionizante, Efectorii
enzimatici(activatori si inhibitori), Allosteria in controlul anctivitatii enzimatice.
Efectorii sunt substante de nat chimica care modifica intr-un sens sau altul activitatea
enzimei.Pot actiona in sens pozitiv, marind viteza de recatie - activatori enzimatici.
Pot actiona in sens negativ, incetinind viteza de reactie - inhibitori enzimatici.
Dupa modul lor de actiune efectorii pot fi: activatori, inhibitori, allosterici: inhibitori sau activatori.
****
87.Activatorii enzimatici.
Influenteaza pozitiv activitatea enzimatica pe care o favorizeaza sau o stimuleaza.
Procesul se numeste activare enzimatica.
Activatorii enzimatici isi pot exercita actiunea pe cai dif in functie de natura lor, acestia pot fi :
coenzime , vitamine(E,C,K)protejeaza enzima de inhibitori; dif ioni sunt activatori propriu-zisi ai
unor enzime: Mg2+:activatori ai fosfatazelor, Mn2+ si Co 2+: ai peptidazelor, Zn2+: ai alcoolilor
dehidrogenati; acizi biliari, saruri biliare, saruri anorganice, activatori ai unor proenzime
actioneaza prin deblocarea unei parti proteice care acopera partea activa din enzima,
transformandu-le in forma activa.
Ioni antiinhibitori inlatura efectul inhibitor al altor ioni, ex: efectul inhibitor al ionilor Cu2+ asupra
ureazei este inlaturata de catre ionii CN-.
Substrante cu caracter reducator, protejeaza gruparea tiol, active de la situsul catalitic al
enzimei.
****
88.Inhibitori enzimatici.
Influenteaza negativ activitatea enzimatica, pe care o pot anula definitiv sau temporal.
Pot afecta fie situsul catalitic sau orice alta regiune a enzimei, in ambele situatii este afectata
legarea substratului.
Procesul este numit inhibitie enzimatica.
Clasificare, dupa modul de interactiune cu enzimele:
1.Inhibitori ireversibili care anuleaza definitiv activitatea unei enzime. se produce denaturarea
enzimei prin modif majore ale configuratiei sale spatiale.
Acesti inhibitori nu au specificitate enzimatica, iar prin indepartarea lor enzima nu isi recapata
funciile sale catalitice. ex: Pb2+,Hg2+, azidele, compusi cu arsen.
2.Inhibitorii reversibili anuleaza temporar activitatea unei enzime.
Se modifica cinetica reactiei, fara a se produce modif ale edificiului melcular al enzimei.prin
inlaturarea lor enzima isi recapata prop sale catalitice.
In functie de natura si specificitatea inhibitorilor reversibili, inhibitia produsa de acestia este:
competitiva, necompetitiva, allosterica.
****
89.Enzime.Inhibitia competitiva.
Este determinata de actiunea inhibitorilor denumiti competitivi.

Inhibitia competitiva este data de substante cu o structura asem cu a substratului si care

manifesta o anumita afinitate pt situsul catalitic al enzimei.
Se dezvolta o competitie moleculara intre substrat si inhibitorul competitiv pt ocuparea situsului
catalitic al enzimei. in inhibitia aompetitiva, activitatea inhibitorului este influentata de
concentratia subtratului.
Enzima poate forma complecsi atat cu subtratul de reactie cat si cu inhibitorul competitiv:
E+S<=>[ES] si E+Ic<=>[EIc].
Produsul de reactie poate fi generat doar de complexul[ES]: E+S<=>[ES]+P.
Ex de inhibitie competitiva: enzima SDH are ca si coenzima FAD, catalizeaza reactia de
conversie a acidului succinic la ac furamic. reactia poate fi inhibata competitiv de acid molamic
sau acid axalil-acetic. Acidul molamic recationeaza ca inhibitori competitivi cu substratul de
enzima pt ocuparea situsului catalitic al SDH., blocheaza reactia enzimatica, substratul
nemaiputand fi transformat in produsul de reactie, acid furamic.
Substrante cu activitate chimio terapica pot actiona ca inhibitori competitivi. ex: sulfonamidele
au actiune bacteriostatica.sulfanilamida este un compus de sinteza cu o structura
asemanatoare cu cea a PABA, au configuratie spatiala analoaga.
Sulfamida se coporta ca un inhibitor competitiv ocupand situsul catalitic al enzimelor, blocand
acesul PABA si inhiband coenzima FH4 ce determina incetarea multiplicarii bacteriilor.
Pe acest mecanism de inhibitie competitiva se bazeaza efectul bacteriostatic al unor substrante
cu actiune chimioterapica. Prin sinteza chimica au fost obtinuti numerosi antimetaboliti care se
comporta ca inhibitori competitivi cu aplicatii tepareutice, in special anticanceroase.
****
90.Inhibitia allosterica.Allosteria in controlul si reglarea activitatii enzimatice.
In ansamblul mecanismelor de reglare si control metabolic, enzimele allosterice un un rol
determinant. Prin structura si functiile lor intervin in reglarea si controlul dif secvente de reactii a
unor cai metabolice , constituind un fenomen nat, necesar in evolutia proceselor biochimice.
Teoria allosterica se bazeaza pe interactiuni prin procese de activare si inhibare insotite de
modif conformationale.Allosterism inseamna prop caracteristica a enzimei allosterice de a
functiona prin variatii ale conformatiei tridimensionale.
Efectorul allosteric care se leaga la situsul allosteric moduleaza anumite tranzitii intre dif
conformatii pe care le poate lua molecula de enzima.
Efectorii allosterici sunt reversibili pot accelera sau incetini viteza de reactie a unei enzime.
Inhibitorii allosterici se fixeaza pe situsul allosteric, ceea ce produce o modif a configuratiei, a
structurii situsului catalitic, proces ce se numeste tranzitie allosterica si este ireversibil.
Detasarea efectorului allosteric de la situsul allosteric determina revenirea la configuratia
normala a situsului catalitic ce poate intra in alte recatii.
Interactiunile allosterice in prezenta efectorilor allosterici stau la baza proceselor de reglare si
control al metabolismului celular prin mecanisme de tip feed-back.
Allosteria in controlul si reglarea activitatii enzimatice.
Una din importantele prop ale organismului viu este autocoordonarea activitatii celulare prin
mentinerea unui echilibru dinamic intre produsii de catabolism si procesele de biosinteza.
Mecanismul de inhibitie prin produsii finali de recatie, reglare inversa poate sa intervina in toate
etapele de biosinteza a compusilior biologic activi.

Reglarea prin prosusi finali este reglarea prin care prudusul final (P) al unei secvente este
catalizat de dif enzime(E1,E2,E3,E4)actioneaza asupra enzimei allosterice initiale(E1), pe care
o inhiba, acceasta se fixeaza pe situsul allosteric al enzimei allosterice care sufera o tranzitie
allosterica.
Inhibitie feed-back: A->B->C->D->P(pe sageti: E1.E2.E3.E4).
E1 este o enzima allosterica cu rol de reglare a intregii secvente de reactie. Enzima allosterica
reglatoare este singura enzima din lantul metabolic de reactii care se inhiba prin produsul final
(P), celelalte fiind insensibile la actiunea acestui produs.
Produsul final (P)actioneaza ca un efector allostetic dotat cu prop reglatoare si se comporta ca
un semnal biochimic, care prin intermediul enzimei allosterice, asigura controlul cinetic si
functionarea intregii secvente de reactii.
Enzimele allosterice participa la functionarea proceselor celulare pe principiul eficientei
economice materiale si energetice maxime.
****
91.Nonmenclatura si clasificarea enzimelor.
clasificarea enzimelor se bazeaza pe un sistem numeric codificat dupa tipul de reactie chimica
catalizata de o anumita enzima.
Identificarea fiecarei enzime este stabilita printr-un nr de ordine, un nume sistematic si
denumirea stiitifica.
In functie de tipul general al reactiilor chimice pe care le catalizeaza enzimele se clasifica in 6
clase: Oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze, ligaze (sintetaze).Fiecare clasa
se subdivide in sub-clase si sub-sub-clase.
Nr de ordine codifica o enzima si este alc din 4 cifre precedate de literele E.C. ex:
LDH=E.C.1.1.1.27, prima cifra indica clasa: tipul de reactie, a2a indica sub-clasa: substratul,
a3a indica sub-sub-stratul:acceptorul sau coenzima, a4a indica nr de ordine al enzimei in subclasa respectiva,astfel LHD face parte din clasa 1, sub-clasa 1, sub-sub-clasa 1, are pozitia 27
in sub-clasa 1.
Numele sistemic indica natura substratului si aacceptorului si tupul de reactie catalizata de
enzima. ex: LDH face parte din clasa 1, sub-clasa 1. sub-sub-clasa 1, nr de ordine 27, numele
sistematic : L-Lactat: NAD(sus+)oxidorecductaza.
Denumirea stiintifica include numele subtratului ceea ce precizeaza tipul re reactie si sufixul
"aza". ex: lactat dexidrogenaza.
Denumirea multor enzime rezulta prin adaugarea sufixului aza la numele substratului asupra
careia actioneza enzima..Ex maltaza:substrat maltoza, ureaza:subtrat ureea.
Pt alte enzime denumirea vine de la tipul de recatie catalizata la care se adauga sufixul aza.ex:
o enzima care catalizeaza o rectie de oxidare: oxidaza, o enzima care catalizeaza oxidarea unui
subtrat prin hidrogenare: dehidrogenaza.
Pt alte enzime se folosesc denumiri comune empiric. ex: proteolitice( pepsina, tripsina).
****
92.Oxidoreductaze.
Reprezinta clasa enzime care catalizeaza reactiile de oxidare si reducere, caracterizate prin:
transfer de H-dehidrogenaze sau transhidrogenaze, transfer de electroni-transelectrinaze,

reactii de combinare a unui substrat cu O-oxidaze, reactii de descompunere a

peroxizilor(H2O2)-peroxidaze, reactii de descompunere a peroxizilor in care donatorul de H este
tot un peroxid-catalaze.
Dehidrogenaze: catalizeaza reactiile de transfer de H de la un reducator la un oxidant prin
intermediul unor coenzime, care transfera H de la o substanta donatoare la o substanta
acceptoare.
AH2(reducator)+B (oxidant)-><-A(oxidant)+BH2(reducator).
Transelectazele: catalizeaza reactii de oxidare prin transfer de electroni, de la un donator la un
acceptor. Reducatorul cedeaza e- si trece in stare oxidata. Oxidantul primeste e- si trece in
stare redusa. e- cedati este egal e- primiti.Transelectazele pot fi: aerobe sau anaerobe.
Oxidaze: catalizeaza reactiile anumitor substraturi cu O molecula, fiind catalizate prin transfer
de H sau de electroni de pe un donator pe un acceptor, O molecular, ca produs de reactie se
formeaza apa.
Dehidrogenazele: oxidoreductazele care utilizeaza ca subtrat de reactie peroxidul de
hidrogen(H2O2). Din aceasta categorie fac parte peroxidazele si catalazele.
****
93.Dehidrogenaze.
Oxidoreductaze rep clasa enzime care catalizeaza reactiile de oxidare si reducere, caracterizate
prin: transfer de H-dehidrogenaze sau transhidrogenaze, transfer de electroni-transelectrinaze,
reactii de combinare a unui substrat cu O-oxidaze, reactii de descompunere a
peroxizilor(H2O2)-peroxidaze, reactii de descompunere a peroxizilor in care donatorul de H este
tot un peroxid-catalaze.
Dehidrogenaze: catalizeaza reactiile de transfer de H de la un reducator la un oxidant prin
intermediul unor coenzime, care transfera H de la o substanta donatoare la o substanta
acceptoare.AH2(reducator)+B (oxidant)-><-A(oxidant)+BH2(reducator).
Coenzimele dehodrogenazelor: strare oxidata :NAD+: Nicotinamid Adenin Dinucleotid, NADP+:
Nicotinamid Adenin Dinucleotid Posfat, FAD: Flavin Adenin Dinucleotid, FMN: Flavin Mono
Nucleotid.
Stare redusa: NADH + H+, FADH2, FMNH2.
****
94.Coenzimele dehidrogenazelor.
Oxidoreductaze rep clasa enzime care catalizeaza reactiile de oxidare si reducere, caracterizate
prin: transfer de H-dehidrogenaze sau transhidrogenaze, transfer de electroni-transelectrinaze,
reactii de combinare a unui substrat cu O-oxidaze, reactii de descompunere a
peroxizilor(H2O2)-peroxidaze, reactii de descompunere a peroxizilor in care donatorul de H este
tot un peroxid-catalaze.
Dehidrogenaze: catalizeaza reactiile de transfer de H de la un reducator la un oxidant prin
intermediul unor coenzime, care transfera H de la o substanta donatoare la o substanta
acceptoare.AH2(reducator)+B (oxidant)-><-A(oxidant)+BH2(reducator).
Coenzimele dehodrogenazelor: strare oxidata :NAD+: Nicotinamid Adenin Dinucleotid, NADPH
+ H+: Nicotinamid Adenin Dinucleotid Posfat, FAD: Flavin Adenin Dinucleotid, FMN: Flavin
Mono Nucleotid.

Stare redusa: NADH + H+, FADH2, FMNH2.

NAD+ si NADP+: sunt constituite dintr-un derivat al acidului nicotimic, vit PP si un nucleotid de
adenina.
FAD si FMN: derivati ai riboflavinei (vitB2).
****
95.Coenzimele NAD+. NADP+.
Dehidrogenaze: catalizeaza reactiile de transfer de H de la un reducator la un oxidant prin
intermediul unor coenzime, care transfera H de la o substanta donatoare la o substanta
acceptoare.AH2(reducator)+B (oxidant)-><-A(oxidant)+BH2(reducator).
Coenzimele dehodrogenazelor: strare oxidata :NAD+: Nicotinamid Adenin Dinucleotid, NADPH
+ H+: Nicotinamid Adenin Dinucleotid Posfat, FAD: Flavin Adenin Dinucleotid, FMN: Flavin
Mono Nucleotid.
Stare redusa :NADH + H+, FADH2, FMNH2.
Coenzimele NAD+ si NADP+: sunt constituite dintr-un derivat al acidului nicotimic, vit PP si un
nucleotid de adenina, prezinta urmatoarele struncturi:
2 nucleotide: nucleotid adevarat: adenina+riboza+H3PO4 si nucleotid fals: nicotinamida+
roboza+ H3PO4.
Reactiile generale de oxidoreducere catalizate de dehidrogenaze prin intermediul acestor
coenzime pot fi reprezentate astfel: S-H2 + NAD+ -><-(SUS: dehidrogenaza) S + NADH + H+ +
e-; S-H2 + NADP+ -><-(SUS: dehidrogenaza) S + NADPH + H+ + e-.
Mecanismul de transfer reversibil de H prin intermediul acestor coenzime, de pe un donator,
implica participarea ciclului pirimidinic al nicotinaminei care accepta tranzitoriu un at de H,
transformandu-se intr-o forma chinonica; celalalt at de H de pe substrat este eliberat in mediul
celular, sub forma de proton.
Functia de transportori de H a NAD+ si NADP+ este realizata prin mobilitatea lor, putandu-se
detasa de pe apoenzima pt a vehicula H captat. Oxidoreductazele NAD+ dependente intervin in
procesele metabolice oxidative, iar cele NADP+ dependente in procesele reductive de sinteza.
Oxidoreductazele NAD+ si NADP+ dependente intervin in oxidarea dif substraturi ca alcooli,
aldehide , aminoacizi si prezinta o larga distributie in dif tesuturi.
****
96.Coenzimele FAD si FMN.
Sunt derivati ai riboflavinei(vit B2) si prezinta urmatoarele structuri: FAD: 2 nucleotide: adevarat:
adenina+riboza+H3PO4 si fals: riboflavina+ H3PO4.
FMN un nucleotid fals : riboflavina+ H3PO4.
Coenzimele FAD si FMN sunt strans asociate cu melecula de apoenzima si nu se pot detasa de
aceasta.
Participa la transferul de H in catena de respiratie celulara, unele flavine enzimatice actioneaza
ca dehidrogenaze anaerobe,iar altele au caracter aerob; catalizeara reactiile de oxidare prin
care 2 at de H sunt sustrasi de pe at de C adiacenti si rezulta duble lehaturi; Coenzima FAD
participa la beta-oxidarea AG.
Dehidrogenaze: catalizeaza reactiile de transfer de H de la un reducator la un oxidant prin
intermediul unor coenzime, care transfera H de la o substanta donatoare la o substanta

acceptoare.AH2(reducator)+B (oxidant)-><-A(oxidant)+BH2(reducator).
Coenzimele dehodrogenazelor: strare oxidata :NAD+: Nicotinamid Adenin Dinucleotid, NADPH
+ H+: Nicotinamid Adenin Dinucleotid Posfat, FAD: Flavin Adenin Dinucleotid, FMN: Flavin
Mono Nucleotid.
Stare redusa :NADH + H+, FADH2, FMNH2.
****
97.Citocomii.Transelectronaze.Hemenzime(peroxidaze.catalaze).
Transelectazele: catalizeaza reactii de oxidare prin transfer de electroni, de la un donator la un
acceptor. Reducatorul cedeaza e- si trece in stare oxidata. Oxidantul primeste e- si trece in
stare redusa. e- cedati este egal e- primiti.Transelectazele pot fi: aerobe sau anaerobe.
Transferazele anaerobe se numesc generic citocromi.
Ca structura citocromii sunt proteine conjugate continad o componenta proteica si una
prostetica care este un nucleu porfirinic asem cu hemul din Hb.
Citocromii actioneaza ca sisteme de oxidoreducere, functia lor de transfer de electroni
exercitandu-se la nivelul Fe care are capacitatea de a se reduce si oxida alternativ: forma
redusa Cit.(Fe2+)-><-(sus: -e-, jos: +e-) Cit.(Fe3+) forma oxidata.
S-au descoperit mai multe forme de citocromi: cit.b; cit.c1; cit.c; cit.a; cit.a3, care desi au aceiasi
functie de transportori de e-, difera prin anumite detalii de structura, prin potentialul redox si prin
spectrele lor de absorbtie caracteristice.
Citoctomii pot forma combinatii complexe cu unele substante toxice de tipul: CO, NCN, H2S si
cale le afecteaza functia de transfer de e-.
Hidroperoxidazele rep oxidazele care utilizeaza ca substrat de reactie peroxidul de H(H2O2),
din aceasta categorie fac parte peroxidazele si catalazele.
Peroxidazele: hemenzime (Fe3+) care catalizeaza descompunerea peroxizilor , compus ce
apare in organism in mod normal sau accidental in cantitati mari, cum ar di dub influenta
radiatiilor ionizante.reactia generala: S-H2 + H2O2 -> (PE SAGEATA: peroxidaza) S + 2H20,
peroxidul de H este redus, comportandu-se ca un acceptor de H si electroni.
H2O2 + H2+ + 2e- -> 2 H2O. Se gaseste in toate celulele animale si vegetale , predomina in
leucocite, ficat saliva si lapte.
Catalaze: hemenzime continand ca grupare proteica hemina. Catalizeaza descompunerea
peroxidazelor , utilizandu-se o molec de H2O2 ca substrat donator de electroni si o alta molec
de H2O2 ca acceptor de electroni cu punere in libertate de oxigen molecular. recatia generala:
H202 + H2O2 -> O2 (sageata se evapora) + H2O.
Apa oxigetata are rol de dezimfectant deoarece catalaza din eritrocite descompune H2O2 si
pune in libertate O molecular.
****
98.Metil-transferaze.Formil-transferaze.Acil-transferaze.
Metil-transferaze.
Sunt enzime care catalizeaza transferul unor radicali cu un at de C (-CH3), de pe un substrat
donator pt unul acceptor.
Substrat donator de -CH3: colina, metionina. betaina; substrat acceptor: colamina, glicocolul,
noradrenalina.

Aceste reactii sunt catalizate de meteltransferaze specifice in functie de substantele donatoare

si acceptoare si au loc in ficat, muschi,rinichi si creier.
Formil-transferaze.
Gruparea formil este des folosita in biosinteza dif compusi sum sunt aminoacizii, bazele purinice
sialte sbstante din organismul animal. Formiltransferazele au coenzima acidu tetrahidrofolic.
Acil-transferaze.
Sunt enzime care catalizeaza transferul unei grupari -acil.
R-COOH-acil CH3-COOH acid acetic.
R-CO-acil CH3-CO-acetic.
Acil transferazele isi exercita activitatea catalitica in prezenta Coenzimei A denumita si
coenzima acilanta.
****
99.Coenzima A(CoA-SH).
Componente structurale: cisteamina(amina biogena): HS-CH2-CH2-NH2 si ac pantotenic (vit
B3)fosforilat.
La gruparea tiol (-SH) partea activa a acestei coenzime se leaga de radicalii acil cu formare de
legaturi tioester, bogate in energie rezultand compusi macroergici.
CoA-SH are o imp semnificatie metabolica , pt ca intervine in div reactii biochimice de sinteza si
degenerare a unor metaboliti.
Un rol esential in dif procese metabolice il detine acetil-Coenzima A (CH3-CO-S-CoA).
CH2-COOH+HS-CoA+ATP->CH3-CO-S-CoA+AMP+H4P2O7.
Acetil coenzima A participa in numeroase procese biochimice, fiind un pool metabolic comun
prin care se stabilesc corelatii intre dif cai metaboliced,acesti compusi rezulta din degradarea
unor metaboliti: glucide, ac grasi si aminoacizi, si constituie un orecursor pt sinteza altor
metaboliti: corpi cetonici, ac grasi, ac biliari, steroli, hormoni sexuali, hormoni corticosuprarenali,
acetilcolina.
Biosinteza acetil colinei: CH3-CO-S-CoA + HO-CH2-CH2-N(CH3)->(PE
SAGEATA:transacetilaza) CH3-CO-O-CH2-CH2-N(CH3) + HS-CoA acetil colina.
Aceasta enzima se gaseste in creier, nervi, placenta, muschi, este activata de K,Rb,Mg si
inhibata de Cu.
****
100.Glicozil-transferaze.Fosfa-transfeaze(Kinaze).
Sunt enzime care catalizeaza transferul unui radical glicozil de pe un donator pe un acceptor.
Radicalul ozil(hexozil,pentozil0poate fi furnizat de diferiti donori ca:
oligoglucide,poliglucide,glicozizi,oze esterificate
cu H3PO4 la hidroxilul semiacetalic.
In reactiile de transglicozilare, radicalii pot fi transfeati pe alte oze sau deriati ai acestoa,
participand la biosinteza de diglucide si poliglucide.
Ca transportor specific al radicalului glicozil functioneaza unii nucleozid difosfati,cel mai frecvent
fiind uradindifosfatul(UDP).
De exemplu,radicalul glicozil e activat si transferat de UDP-lucoza(UDP-G)sau G-1-P.
FOSFAT-TANSFERAZE(KINAZE).

Ele sunt enzime ce catalizeaza transferul unui radical -H2PO3(fosoril) sau -H3P2O6(pirofosoril)
de pe un donator pe un receptor, reactie insotita de un important schimb de energie libera.
Donatorii de radicali fosfoil si pirofosforil sunt nucleozid trifosfatii bogati in energie(ATP).
Dintre cele mai multe eactii cu transfer de radicali fosfa, in functie de legatura ce actioneaza, se
mentioneaza glicozilfosfotransferaza(glucokinaza)ce intervine
in fosforilarea glucozei.(reactie).
****
101.Aminotransferaze(Transaminaze).
Sunt enzime ce catalizeaza transferul unei grupari -NH2 de pe un ALFA-aa.pe un ALFAcetoacid cu formarea unui aa.nou si a altui
ALFA-cetoacid.(reactie geneala).
Mecanismul transaminarii consta in transfeaea gruparii amino de pe ALFA-aa.pe un ALFAcetoacid sub actiunea catalitica a
enzimelo de transaminarea ce au drept coenzima piridoxalfosfatul(derviat fosorilat al vitaminei
B6)
****
102.Esteraze.
Esterazele catalizeaza scindarea hiodrolitica a legaturilor ester cu eliberarea componentelo
constituiente: acid si alcool.
In functie de natura chimica a acidului care participa la formarea legaturilo este, esterazele se
clasifica in:
a.Carboxilesteraze.
Sunt esteraze ce catalizeaza scindarea hidrolitica a esterilo corboxilici.
R1-CO-O<===+HOH-HOH===>R1-COOH+R2-OH.
LIPAZELE fac parte si ele si scindeaza lipidele simple(glicerolestehidrolazele)se gasesc in
organismul animalelor in sucul pancreatic, in sane,plamani si rinichi si in cantitati mici in stomac.
Triliceridazele actioneaza asupra trigliceridelor (REACTIA DIN CARTE). fara o specificitate
stricta,substratul fiind in general,greu solubil in apa,hodrofob, din care cauza viteza de reactie e
mai scazuta decat in cazul substantelor hidrofile.
Lipazele pancreatice scindeaza cu viteza mai mare trigliceridele acizilor grasi superiori
nesaturati,iar lipaza gastrica are o viteza mai mare de hidroliza pentru esterii acizilor grasi
superiori saturati.
Hidroliza trigliceridelor se face in etape,trecandu-se prin stadiile de digliceride si monogliceride
pana la compusii simpli,AG si glicerol.
Actiunea lipazelor e favorizata de prezenta activatorilor, cum sunt sarurile de Ca2+. Explicatia
consta in formarea sarurilor de calciu ale AG eliberati scotand astfel din sistemul de reactie
compusii hidrofobi si deplasand echilibrul
de reactie conform leii actiunii maselor. Tot ca activatori mai actioneaza sarurile biliare si
albumina datorita proprietatilo lor tensioactive(emulsionare) si de complexare.
Se cunosc mai bine lipaza pancreatica cu pH optim de actiune 8,0 ce hidrolizeaza esterii
polialcoolilor si lipaza hepatica, ce actioneaza asupa esterilor simpli.
FOSFOLIPAZELE scindeaza legaturile est ale AG din lecitine si cefaline cu eliberarea AG din

pozitiile ALFA si BETA ale glicerolului esterificat. Fosfolipazele sunt de mai multe tipuri,in functie
de provenienta si de legaturile esteice pe care le hidrolizeaza.
Fosfilipaza A2 prezenta in veninul de sarpe si bacterii, actioneaza la nivelul legaturii ester din
pozitia BETA, eliberand AG nesaturat(R2-COOH);produsul acestei hidrolaze este
izolecitina(lizofosfatidil colina) care datorita proprietatilor sale detergente, manifesta o puternica
actiune hemolitica prin afectarea(liza) membranelor eritrocitare.
FOSFOLIPAZA A1(sau fosfolipaza B) prezenta in sucul pandreatic si sange actioneaza la
nivelul legaturii ester din pozitia ALFA, eliberand AG satuat(R1-COOH), diminuand sau
anahiland asfel efectul hemolitic al lizolecitinei.
FOSFOLIPAZELE de tip C(specifica microorganismelor) si D(la plante), dar prezente la om in
tesutul nervos si hepatic, actioneaza asupra legaturilor ester neafectate de fosfolipaze A si B,
eliberand asfel produsii finali de hidroliza: glicerol, colina sau colamina si H3PO4.
Actiunea e exercitata de cele 4 tipuri de fosfolipaze asupra moleculei de licitina cu localizaea
specifica la fiecae din ele.
COLESTERIDESTERAZELE scindeaza esterii colesterolului cu AG superiori. E raspandita in
tesuturi animale la : pancreas,ficat,sange,rinichi,splina si unele bacterii.
Enzima e activata de prezenta sarurilor biliare si inhibata de cantitati mari de AG saturati.
COLINESTERAZE sunt carboxilesteraze ce scindeaza hidrolitic esterii colinei. Ca reprezentant
principal e acetilcolinesteraza ce catalizeaza reactia de hidroliza a acetilcolinei,esterul colinei cu
acidul acetic.
Se cunosc 2 tipuri de colinesteaze:
1.Colinesteraza de TIP I cu pH obtim 7,5-8,0, prezinta specificitate stricta pentru acetilcolina si
se gaseste in eritrocite, terminatii nervoase presinaptice ale sinapselor neuro-neuronale sau
neuro-efectoare.
2.Colinesteraza de tipul II hidrolizeaza si alti esteri ai colinei(ex: acidul propionic sau butiric).
E raspandita in plasma si pancreas, pH-ul obtim de actiune e de 8,5.
Acetilcolina are rol in transmiterea potentialelor de actiune la nivelul sinapselor colinergice.
Acetilcolina isi modifica permeabilitatea membranei presinaptice pentru ionul de sodiu,generand
o deplasare locala a membranei, care in momentul atingerii pragului se transforma in potential
de actiune autopropagabil.
Acetilcolina intervine in timp foarte scur(10 la -3 sec) dupa care e inactivata prin hidroliza de
colinesteraza.
Ionii de Mg2+ sunt activatori ai acetilcolinesterazei;la fel cisteina si glutationul redus. Inhibitorii
sunt metale grele,unii derivai ai H3PO4.
b.Sulfatazele catalizeaza hidroliza esterilor acicului sulfuric cu diversi compusi organici.
c.Tioesterazele catalizeaza scindarea hidrolitica a tioesterilor.
Astfel, acil~S~CoA hidrolazele catalizeaza scindaea hidrolitica a genturii tioester din acil-CoA:
R-CO~S-CoA+HOH<->R-COOH+HS-CoA.
d.Fosfoesteraze(Fosfataze).
In functie de H3PO4 pe care il hidrolizeaza, se cunosc fosfomonoesteraze si fosfodiesteraze.
Tot din aceasta subclasa mai fac pate si sistemele enzimatice care catalizeaza hidroliza
piofosfatului, numite pirofosfatfosfohidrolaze ce interin intr-o serie inteaga de reactii din
metabolismul intermediar.
Fosfomonoesteraze(fosfataze).

Dupa pH-ul obtim de actiune se cunosc mai multe:

a.fosfomonoesteraze de TIP I (fosfataze alcaline) ce au pH obtim 8,6-9,4.
b.fosfomonoesteraze de TIP II(fosfataze acide) cu pH obtim de 5-5,5.
c.fosfomonoesteraze de TIP III(fosfataze acide)cu pH obtim de 3,4-4,2.
Cele de tip I sunt raspandite in tesutuile alcaline. In epieliul intestinal si renal, celule osoase, ser
sanguin.
Fosfomonoesteraze TIP II: in ficat, rinichi,splina,posata cu rol in metabolismulo fosforului si
esterilor(in mediu acid).
Fosfomonoesteraze TIP III: in ficat, splina,eritrocite.
Tot din clasa fosfomonoesterazelor face pate si glucozo-6-fosfataza cae actioneaza asupra
esterului G-6-P scindand la glucoza si H3PO4.
Fosfodisteraze se gasesc alaturi de monofosfoesteraze in tesuturi animale si vegetale, scindand
hidrolitic legaturile fosfodieste.
Din aceasta categoie, mai importante sunt nucleaze, enzime de policondensare a acizilor
nucleici,care dupa natura substratului, se numesc ribonucleaza si deoxiribonucleaze.
****
103.Glicozidaze.
Ele catalizeaza scindarea hidrolitica a legaturii glicozidice caracteristica oligo-si poliglucidelor:
G1-O-G2+HOH<->G1-OH+G2-OH.
Glicozidele au specificitate in functie de tipul de oza legata
glicozidic(glicozidaze,galactozidaze,fructozidaza),de natura
acestei legatui0fome anomere ALFA/BETA) de steroizomeie(D-sau L-glicozizi.
AMILAZELE sunt poliglicozidaze ce catalizeaza reactia de scindare hidrolitica a legaturilor
glicozidice(ALFA 1,4) din amidon si glicogen pana la stadiul de dextrine,maltoza si in cantitati
mici glucoza.
La om se asesc in: saliva, suc pancreatic,muschi,ficat,sange. in pancreatita acuta sau necoza
pancreatului se constata ocrestere importanta a amilazei sanguine(amilazemie)si aparitia ei in
urina(amilazurie).
SUNT 2 TIPURI in functie de specificitate de substrat si mecanism de actiune:
1.ALFA amilaza(endoamilaza)cae are o activitate de 73% asupa amilopectinei degradand-o
pana la dextrine.
2.BETA amilaza(exoamilaza) ce degradeaza direct amiloza prin indepartarea succesiva a unor
molecule de maltoza de la capatul nereducator al lantului poliglucidic. BETA-amilaza e exclusiv
de oriine vegetala microbiana.
3.GAMMA-AMILAZA( e exclusiv de oriine vegetala si microorganisme), ce hidrolizeaza
legaturile glicozidice9ALFA->1,4) prin indepartarea succesiva a unor molecule de glucoza de la
capatul nereducator al lantului poliglucidic.
4. 1,6 AMILAZA care scindeaza legatuile ALFA 1,6 din macromolecula amidon si glicogen,
producand dermaierea structurii acestoa.
Ionii de Cl- si Ca2+ sunt activatori ai ALFA-amilazei.Clorul e indispensabil pentru activitatea
enzimei. Metalele grele inhiba actiunea enzimelor(BETA-amilazei).
Activitatea in unctie de pH e legata de originea acestora:
-AMILAZA SALIAA(ptialina)are pH obtim 6,8 si temperatura de +40 grade C,, si e activata de

ionii de Cl-(NaCl) si Ca2+;(amilaza salivara isi pastreaza activitatea enzimatica si la alte valori
de pH situate de o parte si de alta a neutralitatii, de la pH=4 la pH=9,4.
In medii acide cu pH<4, activitatea amilazei salivare e inhibata.
-AMILAZA PANCREATICA are pHobtim 7,0.
-CELULAZE-sunt poliglicozidaze ce scindeaza hidolitic legaurile BETA-licozidice din
macomolecula celulozei, cu fomare de celobioza.Se gasesc in unele bacterii, insecte(molii) si
termite.
Ierbivorele au capacitatea de a digera si asimila celuloza datoita prezentei in tractul digestiv a
celulazelor poduse de flora microbiana.
-HIALURONIDAZA e mucopoliglicozidaza ce actioneaza asupa acidului hialuonic, producand
depolicondensarea(depolimerizarea)acestuia prin scindarea legaturilor BETA-glicozidice(BETA>1,3)pana la unitati structurale simple si in final,
cu eliberare de acid glucuronic si N-acetilglucozamina. Aceasta enzima are rolul de a
permeabiliza tesutul conjunctiv fiind un facto de difuzie si imprastiere, usurand absorbtia
edemelor si hematoamelor traumatice si postoperatorii.
Hialuronidaza se gaseste in numeroase bacterii,venin la serpi/insecte, in testiculele animalelor
superioare.
Acidul hialuronic face parte din tesutul conjunctiv. S egaseste in cartilaje, cornee, in umoarea
vitroasa, lichid sinoial, cordon ombilical si are rol de liant tisular("ciment intercelular).
In plasma se afla unii inhibitori ai activitatii hialuronidazei cu rol in blocarea depolicondesarii
substantei fundamentale.
Acesti inhibitori se numesc antihialuronidaze(PHI).
MALTAZA este o ALFA-glicozidaza ce catalizeaza scindarea maltozei in 2 molec de ALFAGlucoza.
-ZAHARAZA(Invertaza) scindeaza legatura BETA-fuctofuranozidica.
Exista o alta zaharaza ce poate cataliza desfacerea legaturii ALFA-glicopiranozidice.
Cele 2 enzime care actioneaza asupra zaharozei se deosebesc inte ele numai prin fomele
ciclice izomee asupa caroa actioneaza si pin pH-ul de activitate: ALFA-ZAHARAZA e activa la
Ph 7, iar BETA-ZAHARAZA la pH 4,5.
Cu toate ca ambele enzime catalizeaza desfacerea aceluiasi substrat, int-o molecula de ALFAglucoza si una BETA-fuctoza, specificitatea e data de forma izomerului ciclic.
Activitatea acestor 2 enzime e un caz tipic de specificitate in rapot cu iziomeria legatuii
dicarbonilice.
-LATAZA e o enzima care se gaseste in sucul intestinal, la mamifee, care catalizeaza hidroliza
lactozei intr-o molecula de BETA-galactoza si una de ALFA-glucoza.
Datoita faptului ca aceasta enzima e biosintetizata numai in prezenta substratului9lactoza),
poate fi data ca un exemplu de enzima adaptativa.
-BETA-GLUCURONIDAZE-catalizeaza scindaea hidolitica a compusilor de conjugare a acidului
glucuronic cu fenolii, hormonii steroizi, etc. In cursul sarcinii s-a demonstrat o crestee a activitatii
acestei enzime.
****
104.Peptidaze.peptidhidrolaze.proteaze sau enzime proteolitice.
Aceste enzime catalizeaza scindaea hidrolitica a legaturilor peptidice cu formarea uno molecule

mai mici, polipeptide si oligopeptide, si in final cu formare de aa.

In functie de regiunea din molecula peptidelor sau polipeptidelor la nivelul careia actioneaza,
peptidhidrolzele se subdivid in endopeptidaze si exopeptidaze.
Cu exceptia catepsinelor, majoritatea peptidhodrolazelor actioneaza la nivelol tubului digestiv
avand ca substrat protidele de origine exogena(alimentara), motiv pentru care li se atribuie
si denumirea de enzime proteolitice.
Peptidhidrolazele au o specificitate elativa in aport cu substratul si actioneaza la valori de pH
diferite.
****
105.Endopeptidaze.
Catalizeaza scindarea hidrolitica a leaturilor peptidice din interiorul catenei peptidice.
Endopeptidele sau poteinazele au caacteristici:
-cliveaza hidolitic legaturile peptidice in anumite pozitii din interiorul lantului polipeptidic.
-prezinta specificitate laga de actiune.
-au ca substrat proteinele si polipeptidele cu masa moleculara mare.
-au ca produsi de hidroliza catene polipolipeptidice mai scute, respectiv cu masa moleculara
mai mica.
-sunt sintetizate in sistemul ribozomal din celule sub foma de proenzime si ulterior secretate din
celule in tractul digestiv unde rapid sunt convetite in formele lor active.
-formele enzimatice actie rezulta dupa eliberarea din molecula proenzimelor a unor fragemente
peptidice ce actioneaza ca inhibitoi.
-unele actioneaza la pH acid, altele la pH alcalin.
REPEZENTANTI AI ENDOPEPTIDAZELOR.
PEPSINA e secretata in regiunea piloica a stomacului de cate celulele fundice sub foma de
zimogen inactiv denumit pepsinogen.
Forma enzimatica activa pepesina, ezulta:
a. Prin indepartarea sub actiunea HCl la pH 1,5-2,5 de la capatul N-terminal al pepsinogenului a
unui ragment polipeptidic(42 aa) cu masa moleculaa de 8000 si care are un efect inhibitor.
b. Autocatalitic sub actiunea directa a pepsinei rezultate asupa moleculei de pepsinogen.
Pepsinogen--H+> PEPESINA(M=32000) + Polipeptid(42 aa).
Prezenta in sucul gastric,actioneaza la pH=1,5-2,5 pH obtim de actiune =2. are o larga
specificitate si scindeaza preferential proteinele la nivelul legaturilor peptidice formate intre un
aa aromatic(tirozina,fenilalanina) si un aa monoaminodicarboxilic(ac.glutamic,ac.aspartic).
TRIPSINA e biosintetizata in pancreasul exocin si secretata in inestinul subtire sub foma
inactiva de zimogen denumit tripsinogen. Forma enzimatic activa, tipsina rezulta pin detasaea
din molecula tripsinogennului a unui fagmen hexapeptidic cu efect inhibitor. Aceasta actiae se
realizeaza sub actiunea enteokinazei9la mucoasa intestinala) sau autocatalitic de catre tipsina
libera deja existenta:
Tripsinogen--Enteokinaza(OH-)-->TIPSINA+ Hexapeptid.
Pezenta in sucul intestinal, actioneaza la pH= 7-10 cu pH obtim de actiune 7,8. Tripsina
actioneaza asupra podusilor de degadare si pepsinei respeciv asupra poteinelor denaturate,
scindand prefeential legaturile peptidice stabilite intre aa bazci lizina si aginina precum si
legaturile ormate inte aa aromatici(tiozina,fenilalanina).Podusii de hidoliza rezultati sub actiunea

tripsinei sunt polipeptide(oligopeptide).

-CHIMOTRIPSINA e biosintetizata in pancreasul exocin si secretata in inestinul subtire sub
foma inactiva de zimogen denumit chimotripsinogen.
Forma enzimatica activa chimotipsina-rezulta sub actiunea consecutiva a tipsinei si
chimotripsinei deja existente, prin detasarea succesiva din molecula chimotripsinogenului a 2
dipeptide cu efect inhibitor.
CHIMOTIPSINOGEN--tripsina(OH-)--Chimotripsina+Arg-Ser+Thr-Asn.
E prezenta in sucul intestinal, chimotripsina actioneaza la pH 8-10. in corelatie cu
tripsina;activitatea catalitica e mai scazita ca la tripsina. Scindeaza hidrolitic proteinele native si
cele denaturate de pepsina,albumoze si peptone, actioneaza asupra legaturilor peptidice
stabilie intre un aa aromatic(tirozina)si unul aciclic. Produsii sai de hidroliza sunt polipeptide.
-CHEMOZINA e endopeptidaza secretata in stomac la nou nascut si are propietatea de a
coagula laptele.
Subsaulsau de actuine e caseina din lapte, care, sub actiunea enzimei, e transformata in
paracaseina. In prima etapa se produce o usoara hidroliza a caseinei, care ulteior precipita sub
actiunea Ca2+, fomandu-se paracazeinatul de calciu. pH-ul obtim de activitate e 4-5.
-CATEPSINE sunt endopeptidaze cu localizare intracelulara la nivelul lizozomilor ce activeaza
la pH 5-7. Aceste enzime exista in toate tesuturile si se pare ca se gasesc si in stomac si
intestin.
Catapsinele au rol in transformarea proteinelor intracelulare si in procesul de autoliza si
autodigerare. Dupa pH-ul loe de activitate au fost identificate 4 tipuri de catepsine.
****
106.Exopeptidaze.
Scindeaza hidrolitic leaturile peptidice de la extremitatile catenei oligopeptidelor sau
polipeptidelor.
Caracteristici generale:
-actioneaza asupra produsilor de hidroliza ai endopeptidazelor sau chiar asupa unor proteine
inca nedigerate.
-in general,au ca produsi de hidroliza aa liberi.
-actioneaza in intestin, fiind secretate de mucoasa intestinala.
-activitate obtima la pH=8-9.
REPREZENTANI AI EXOPEPTIDAZELOR:
-Aminopeptidaze catalizeaza hidroliza legaturii peptidice de la extemiatea catenei care are un
aa terminal cu gruparea -NH2 libera eliberand acest aa(N-terminal).
Produsii de hidrloliza rezultati sunt oligopeptide si aa liberi.
Aminopeptidazele se gasesc in intestin si alte tesuturi.
Aminopeptidazele din intestinul subtire au pH obtim de 8-9, pe cand cele din rinichi si splina
actioneaza la pH 5.
In structura acestei enzime inta metalele Mg2+ si Mn2+ care ii maresc activitatea. Actiunea
specifica in raport cu forma L sau Da a aa.
Fomele D nu sunt hidrolizate de acceste enzime.
-CARBOXIPEPTIDAZELE catalizeaza hidroliza legaturii peptidice de la extremitatea catenei
care poseda un aa terminal cu grupaea -COOH libera, elibeand acel aa(C-terminal).

Ele se gasesc in in suc digestiv, rinichi,splina,pancreas si sunt secretate prin sucul pancreatic in
intestin sub forma inactiva de procarboxipeptidaze A si B. Sub actiunea tripsinei,
sunt convetite in formele enzimatice active prin eliberarea de peptide cu efect inhibitor.
Procarboxipeptidaze-TRIPSINA->Carboxipeptidaze(A si B).
Carboxipeptidaze A hidrolizeaza toate tipurile de legaturi peptidice de la extermitatea cu carboxil
terminala, iar Carboxipeptidaze B cliveaza preferential legaturile peptidice cu carboxil terminal al
argininei sau lizinei(grupari ezultate in urma activitatii tripsinei).
Prezina specificitate de actiune care se manifesta numai asupra formei L su nu a celei D.
-DIPEPTIDAZE catalizeaza scindarea hidrolitica a legaturii peptidice din dipeptide cu eliberare
de aa.
Sunt prezente in intestin si alte tesuturi.
Au o mare specificitate in raport cu aa constituienti ai substatului respectiv.
Ex: glicilglicindipeptidaza hidrolizeaza numai dipeptidul glicilclicina: NH2-CH2-CO-NH-CH2COOH.
****
107.Amidaze.
Amidazele sunt enzime care catalizeaza dezaminarea hidrolitica a diferitilo compusi bioloici.
Ureaza scindeaza ureea la CO2 si NH3.
Carbon legatura cu 2x(NH2) si o legatura dubla cu O =Ureaza si =+HOH=> 2NH3+CO2.
Glutaminaza.(formula pag.288).
CICLOAMIDAZE.
Amidazele care dezamineaza bazele azotate purinice si nucleozidice se numesc cicloamidaze.
ADENAZA actioneaza asupa adeninei, transfomand-o in hipoxantina.(structura pg 288).
GUANAZA catalizeaza dezaminarea hidrolitica a guaninei cu formare de xantina si amoniac.
****
108.Liaze.
Aceasta clasa de enzime catalizeaza scindarea moleculelor de substrat la nivelul leaturilor de
C-C, C-O, C-N, C-S sau care determina aparitia
unei duble legatui in molecula substratului(intre atomii C-C si C-O), inclusiv aditia la dubla
legatura. Reaciile catalizate de liaze implica un mecanism diferit de al hiodrolazelor,
intrucat nu intervin molecule de apa necesare scindaii substratului.
a.CARBON-CARBON LIAZE.
Catalizeaza scindaea legaturilor C-C. Ca reprezentanti sunt carboxiliazele si aldehidliazele.
CARBOXILAZELE(decarboxilaze).
Catalizeaza reactii de decarboxilare avand ca substrat ALFA-cetoacizi(piruvat decarboxilaza,
oxalilacetat decarboxilaza) sau ALFA-aa(aa decarboxilaze).
ALDEHIDLIAZELE catalizeaza reactia de scindae a legaturii C-C cu formare de produsi cu
grupari carbonil.
De ex: aldoza(fuctozo-1,6 difosfat liaza) catalizeaza reactia cheie de "pacemaker" a glicozei prin
cae de la o molecula de fructozo-1,6 difosfat se ajunge l a2 molecule de trioze fosforilate.
Are ph obtim de actiune ~7. Aceasta comportae legata de pH indica marea sa capacitate de
adaptare legata de altfel de importanta glicolizei pentru toate formele de viata.

Reactia inversa de condensare a 2 molecule de trioze pentru a forma una de hexoza, e

catalizata de acelasi sistem enzimatic.
b.CARBON-OXIGEN LIAZE.
Catalizeaza clivaea legaturii C-O in pezenta H2O sau aditionaea H2O la o dubla legatura -C=Ccu formaea unei legaturi C-O. In aceasta clasa se includ Hidrolazele, denumire conferita de
interventia in reactie a moleculelor de apa.
Ca reprezentanti se mentioneaza:
CARBONTHIDRAZE ce catalizeaza reactia de formare a acidului carbonic prin hidratarea CO2.
Aceste enzime contin Zn2= si sunt localizate in mucoasa gastrica, eritrocite si rinichi.
HIDROLIAZELE catalizeaza aditia moleculei de apa la dubla legatura.
De exemplu, fumarathidrataza catalizeaza aditia apei la dubla legatura a acidului fumaric, cu
fomare de acid malic. Enzima e inhibata, pin competitie, de substantele asemanatoare dpdv
structural cum sunt: acidul malonic, acidul succinic,acidul maleic, mesaconitatul.
****
109.Izomeraze. Ligaze(selectie).
reprezinta clasa care catalizeaza anumite rearanjari interne in molecula substratului, cum ar fi
modificari in configuatie sau oxidoeducere intramoleculara.
a.Racemazele catalizeaza conversia formelor D si L a unui substrat ca de ex: alanin racemaza,
glutamat racemaza.
Tipul acesta de conversie e foarte important cand pin alimentatie patund in organism fome D
care trebuie convertite in fome L naturale(intrucat organismul utilizeaza numai forma L a
compusilor respectivi).
In tumorile maligne s-a constatat o crestere a eliminaii urinare a aa din seria D.
b,Epimerazele catalizeaza reactii de epimerizare. De exemplu izomerizarea glucozei la
galactoza:
UDP-Glucoza<==4-epimeraza=> UDP-Galactoza.
Sau izomerizarea D-ribozo-fosfatului in D-xiluozo-5-fosfat.
Tot prin mecanism de epimeizare, se explica tecerea celor 3 hexoze una in alta: glucoza trece in
fuctoza si manoza, fuctoza in glucoza si manoza, ia manoza in glucoza si fuctoza. Acest poces
e cunoscut sub numele de epimerizare a hexozelor.
c.Izomerazele Cis-Trans catalizeaza reactia de izomerizare cis-trans a unui substrat, ca de
exemplu interconversia acidului maleic la acid fumaric.
d.Oxidoreductazele intramoleculare sunt izomeraze ce catalizeaza interconversiunea grupailor
aldehida si cetona din molecula diferitelo substraturi, prin oxidarea concomitenta a gruparii
alcool secundar la cetona si reducerea aldehidei la alcool primar. Ca exemple se mentioneaza:
-Triozofosfatizomeraza catalizeaza conversia gliceraldehid-3-fosfa la dihidroxiaceton-3-fosfat.
-Fosfohexozoizomeraza(PHI) catalizeaza izomerizaea glucozo-6-fosfatului(G-6-P) in fructozo-6fosfat(F-6-P).
e.Mutaze.Izomerizare cu actiune de transfer intramolecular.
aceste enzime catalizeaza reactii de transfe de la un atom la altul a unor grupari chimice din
cadrul aceleiasi molecule.
Din aceasta clasa fac parte fosfomutazele ce intevin in metabolismul glucidic; dintre acestea,
fosoglucomutaza catalizeaza transferul intramolecular al radicalului fosfoil din G-6-P.

LIGAZE(sintetaze)-e clasa de enzime ce catalizeaza sinteza a 2 reactanti utilizand ca sursa de

enegie ATP sau alti nucleozid trifosfati.
Energia ce se elibereaza prin hidroliza ATP se foloseste imediat pentu sinteza unei noi
molecule.
Sintazele se deosebesc de sintetaze(ligaze) deoarece catalizeaza reactii de sinteza fara
participarea ATP sau a altui compus macroergic. Sintazele sunt liaze.
A+B+ATP--LIGAZA->AB+AMP+PPi(H4P2O7).
Ligazele determina fomarea legaturilor C-C, C-O, C-N, C-S.
Liagazele au importanta in:
1.Sinteza proteinelor(fomarea legaturii peptidice).
2.Sinteza lipidelor9omarea legaturii este sau amida).
3.Sinteza acil-S-CoA(fomarea legaturii tioester).
energia necesara sintezei e furnizata de ATP ce se transforma in ADP sau AMP.
Mecanismul de actiune al ligazelor e asemanator cu cel al fosfokinazelor si transferazelo,
putand fi schematic explicat astfel:
1. B+ATP->B-P+ADP.
2. B-P+A->A-B+Pi(H3PO4).
Acest proces se regaseste in biosinteza glicogenului si in prima etapa de biosinteza a
proteinelor, unde aa e atasat pe ARN.
****
110.Originea enzimelor serice(plasmatice).
In conditii normale si patologice, deteminarile enzimatice se fac curent in umori,ser
sanguin,urina, desi s-au facut eforturi
pentru determinari ale acivitatii enzimatice si in celule ajungandu-se chiar la analiza continutului
enzimatic al unor subfractiuni celulare.
Pentu ca ceecetaea modiicarilo enzimelor serice sa furnizeze relatii utile, e impotant de
cunoscut locul de sinteza al diferitelor enzime, mecanisme prin care aceste enzime
ajung din celule in sange sau unori si soarta enzimelor in sange sau urina.
DPDV al providentei enzimelor din ser, se pot distinge categoriile:
1.Enzime secretate de celule,difuzate in plasma, unde au substratul de actiune, incat pot fi
considerate enzime specifice plasmei.
Enzimele secretate activ in plasma, mai ales catre ficat,care actioneaza de regula asupra uno
substraturi din plasma, indeplinid rolul fiziologic in plasma.
Asfel de enzime specifice plasmei sunt numite enzime plasmatice functionale. Intre aceastea se
includ lecitin-colesterol acil tansferaza, precum si trombina cu rol in coagularea sangelui.
Lezarea organului de sinteza a acestor enzime duce si la scaderea activitatii enzimelo
respective in plasma.
2.Enzime secretate de celulele glandelor exocrine ce difuzeaza pasiv in plasma, dar fara rol
aici.
EX: amilaza, lipaza, tipsina pancreatica, pepsinoen gastic, fofataza alcalina de oiine biliara,
fosfataza acida de postatica.
Nivelul enzimelor din aceasta categorie vor scadea in sange, in acest caz de artrofie a
organelor producatoare, si vor creste in caz de obstructie a canalelor excretoare sau in caz de

crestere a permeabilitatii membranei canalelor unde acestea se sintetizeaza.

3.Enzime secretate de celulele diferitelor ogane, care difuzeaza in plasma dar al caror substrat
de reactie si cofactori nu se gasesc in mod normal in plasma.
Asfel de enzime denumite si enzime plasmatice nefunctionale se gasesc in plasma doar in
cantitati mici. Ca exemple de enzime celulare se mentioneaza tansaminazele,
creatinfosfokinaza, lactatdehidrogenaza. Mecanismele de trecere in plasma ale acestor enzime
impiedica o crestere
a permeabilitatii membranelor celulare consecutia de regula unei lezari celulare.
In conditii fiziologice,dieite celule(cele sanguine) elibereaza in ser enzimele continute ca urmare
a procesului de reinnoire celulara.
Elibeaea enzimelor celulare in plasma se coreleaza mai ales cu procese de citoza si a uno
procese morfofunctionala celulara.
Exista o relatie directa intre gadul leziunii celulare si cresterea nivelului enzimelor din plasma
sau ser.
In cursul citolizei, enzimele propii unui organ sunt deversate in sage, iar determinarea nivelului
acestora reflecta un anumit "spectru enzimatic" al oranului afectat dar si intensitatea modificarii
de permeabilitate celulara(viteza de trecerea in sane a enzimelor din celula lezata).
Fiecare organ sau tesut are un spectru popriu. Diferentele sunt atat de ordin calitativ/cantitativ.
Asa de exemplu ficatul e mai bofat in GPT, GLDH si SDH decat miocardul sau muschii striati si
mai sarac in CPK Rezulta ca leziunile celulelor hepatice vo fi caracterizate pin cresteri mai ales
ale GPT, GLDH iar cele musculare prin cresteri ale CPK.
Izoenzimele LDH pot face diferentierea intre leziuni miocardice si cele hepatice.
Localizarea intracelulaa a enzimelor ajuta la intelegeea semnificatiei modificailo enzimatice in
ser. Ca localizare enzimele pot fi enzime uniloculare(GLDH e prezent doa in mitocondrii, LDH si
GPT pezente doar in citoplasma) si enzime bioculare(GOT si MDH prezente atat in citoplasma
cat si in mitocondrii).
Cresterea LDH si GPT in afectiune hepatica sugereaza leziuni limitate la spatiul citoplasmatic,
in timp ce cresterea concomitenta a GLDH indica o actiune mai aansata care intereseaza si
membranele mitocondriale.