Departamento de Biologa y Geologa

IES Francisco Pacheco

Jos M Molina Garca

6. ENZIMAS.
6.1. Concepto y estructura.
6.2. Mecanismo de accin enzimtica.
6.3. Cintica enzimtica.
6.4. Regulacin de la actividad enzimtica: temperatura, pH, inhibidores.
6.5. Nomenclatura y clasificacin de las enzimas.
6.1. Concepto y estructura.
Son las molculas protecas ms abundantes. Se encuentran en todo tipo de clulas y catalizan las
reacciones qumicas de los seres vivos (biocatalizadores).Un catalizador es una sustancia que
aumenta la rapidez o velocidad de una reaccin qumica, sin verse alterada ella misma en el
proceso global. Son por tanto, las responsables del metabolismo celular. Son especficas de las
reacciones que catalizan y de los sustratos que intervienen.
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces (aumentan la velocidad de las reacciones
entre 103 y 109 veces). No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables,
no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.
Simplemente se alcanza ms rpido el estado de equilibrio.
Podemos apreciar el poder de la catlisis enzimtica con un ejemplo: la descomposicin del perxido
de hidrgeno en agua y oxgeno (2H2O2 2H2O + O2). Esta reaccin aunque fuertemente
favorecida termodinmicamente, es muy lenta, a menos que sea catalizada. Se puede comprar una
botella de una solucin de H2O2 y guardarla en un armario durante meses antes de que se degrade.
Si aadiramos un trocito de in frrico (como FeCl3) la velocidad de la reaccin aumentara unas
1000 veces. La hemoglobina, que contiene hierro, es an ms eficaz para incrementar la velocidad
de la reaccin. Si uno aplica la solucin a un corte de un dedo, observa un burbujeo inmediato de O2
liberado: la reaccin se est produciendo ahora un milln de veces ms rpidamente que el proceso
sin catalizar. Pero pueden alcanzarse velocidades an ms altas. La catalasa, una enzima que
tienen muchas clulas, aumenta la velocidad de descomposicin del H2O2 aproximadamente mil
millones de veces. El H2O2 se produce en algunas reacciones celulares y es un peligroso oxidante,
por lo que la catalasa ha evolucionado para defenderse de l.
Qumicamente son protenas simples de estructura terciaria o cuaternaria (globulares) o
protenas conjugadas; en ste ltimo caso, la parte proteca se denomina apoenzima (inactiva,
carece de los componentes qumicos apropiados para la actividad que debe realizar) y necesitan de
un cofactor, que puede ser un in metlico o una molcula orgnica. La molcula orgnica si se une
fuertemente a la apoenzima recibe el nombre de grupo prosttico, si se une dbilmente se llama
coenzima. Al conjunto de apoenzima y cofactor se le denomina holoenzima.
Los coenzimas actan como un sustrato ms y participan en la reaccin modificndose
qumicamente con ella; sin embargo, al considerar la secuencia de reacciones globales, el coenzima
se recupera en los pasos siguientes. La mayor parte de los coenzimas son vitaminas, o las
vitaminas forman parte de ellas, particularmente las del grupo B. No son especficas de un solo tipo
de apoenzimas, dndose casos de algunas que pueden unirse a ms de 100 apoenzimas diferentes.
El apoenzima presenta una regin llamada centro activo en la que se acopla el sustrato y suele
tener forma de hendidura o bolsillo, rodeada por cadenas laterales de aminocidos que facilitan la
unin del sustrato y por otras cadenas laterales que intervienen en la catlisis. La compleja estructura
terciaria de las enzimas hace posible que en este bolsillo se ajuste el sustrato de manera muy
estrecha lo que explica la extraordinaria especificidad de la catlisis enzimtica. Los aminocidos
que constituyen el centro activo pertenecen a zonas muy distantes de la cadena y representan una
pequea fraccin del nmero total de aminocidos de la protena. El resto de la molcula es
necesaria para mantener la molcula en posicin correcta y para suministrar lugares de unin
adicionales con funcin reguladora (centros reguladores).

Departamento de Biologa y Geologa

IES Francisco Pacheco

Jos M Molina Garca

Web de Jos Luis

Snchez Guilln

6.2. Mecanismo
de
accin enzimtica.
La caracterstica peculiar que
diferencia las enzimas del resto
de las protenas es que inducen
modificaciones qumicas en los
sustratos a los que se unen, ya
sea por rotura, formacin o
redistribucin de sus enlaces
covalentes, ya por introduccin
o prdida de algn grupo
funcional.
En toda reaccin qumica se da
que las sustancias iniciales (S)
se transforman en las
sustancias finales (P),
S

para ello tiene que ocurrir:

los reactivos, llamados sustratos en enzimologa, deben colisionar

la colisin molecular debe ocurrir en una orientacin adecuada
que las molculas de sustrato adquieran un estado intermedio llamado activado o de
transicin, donde se debiliten enlaces y se formen otros, lo que requiere un aporte
energtico; esta energa se conoce como energa de activacin.

Web de Jos Luis

Snchez Guilln

Departamento de Biologa y Geologa

IES Francisco Pacheco

Jos M Molina Garca

La energa de activacin puede ser el calor. Aumenta el movimiento de las molculas y la energa, con lo
que el nmero de molculas activadas se eleva y la reaccin se acelera (en muchas reacciones la
velocidad se duplica por cada 10 C). En las clulas, la temperatura producira la muerte de la materia
viva y adems se aceleraran indiscriminadamente millares de reacciones.
Las enzimas reducen la energa de activacin de las reacciones que pueden sufrir los sustratos y las
clulas verifican sus reacciones a gran velocidad y temperatura relativamente bajas.
Una enzima es incapaz de hacer posible una reaccin que por s sola no lo es, modifica la velocidad, pero
sin alterar el equilibrio.
Las enzimas consiguen velocidades extremadamente altas con gran especificidad y rendimiento.
Esta eficacia puede ser atribuida a varios factores:

el enzima sirve para aumentar la concentracin total de las molculas de sustrato en el

centro activo y mantiene los tomos en la orientacin correcta para que se produzca la
reaccin

una vez unidas las molculas de sustrato al enzima pasan por una serie de formas
intermedias de geometra y distribucin electrnica muy inestables que origina su
transformacin en los productos de la reaccin. Las enzimas ayudan a sus sustratos a
alcanzar un estado de transicin particular acelerando marcadamente la velocidad (al
unirse el sustrato al enzima se debilitan los enlaces del sustrato y no hace falta tanta
energa para romperlos).

se liberan los productos quedando la enzima inalterada

E + S ES E + P

As pues, las enzimas disminuyen la energa de activacin al formar un complejo con el

sustrato para producir un estado de transicin o activado de menor energa que en el caso de
que no estuvieran presentes.
La especificidad enzimtica se debe al centro activo. El acoplamiento entre el centro activo y el
sustrato se ha comparado con el que existe entre una llave y su cerradura (propuesto por Fischer en
1890, teora de la llave-cerradura). En la actualidad (una cerradura no hace nada a la llave) se ha
probado que en algunas enzimas el
centro activo es capaz de modificar
su forma para adaptarse al sustrato,
sera semejante a la introduccin de
la mano en el guante; la enzima no
acepta simplemente al sustrato,
sino que tambin exige que el
sustrato se distorsione a algo
cercano al estado de transicin
(ajuste inducido, propuesto por
Koshland en 1958). Esta hiptesis
implica la distorsin del enzima, as
como la del sustrato.

Departamento de Biologa y Geologa

IES Francisco Pacheco

Jos M Molina Garca

Web de Jos Luis

Snchez Guilln

Departamento de Biologa y Geologa

IES Francisco Pacheco

Jos M Molina Garca

Web de Jos Luis

Snchez Guilln

6.3. Cintica enzimtica.

Si se representa la velocidad con que aparece el producto de una determinada reaccin enzimtica,
en funcin de la concentracin de sustrato inicial, para una cantidad constante de enzima, se
obtiene la siguiente grfica.
Se aprecia que al aumentar la
concentracin
de
sustrato,
aumenta tambin la velocidad de
la reaccin. Es lgico, ya que
mientras exista enzima libre, a
mayor nmero de molculas de
sustrato, ms molculas de
producto aparecern. Pero, como
se observa, llega un momento en
el que a pesar de que la
concentracin de sustrato sigue
aumentando, la velocidad no
vara. Se alcanza la velocidad
mxima. Esta situacin se debe a
que no existen molculas de
enzimas libres, todas estn
unidas a molculas de sustrato
formando complejos ES. La
enzima est saturada. A medida que se forman molculas de producto, las enzimas se liberan y
pueden aceptar nuevas molculas de sustrato que estn a la espera.
En la reaccin enzimtica, la etapa limitante, la ms lenta, corresponde a la unin del sustrato al
centro activo para formar el complejo ES, ya que es un proceso reversible. Existe, por tanto, una
constante de equilibrio (Ke) para esta etapa.
Ke = (E)(S)/(ES)

Departamento de Biologa y Geologa

IES Francisco Pacheco

Jos M Molina Garca

Para calcular esta constante, deberamos conocer la (E) y (ES), valores que no se pueden establecer
directamente. No obstante, cuando la velocidad de la reaccin sea la mitad de la mxima, se cumple
que (E) = (ES), o sea, el nmero de molculas de enzimas libres es igual al de molculas de enzimas
ocupadas. En estas circunstancias, la Ke = (S).
La constante as obtenida se llama constante de Michaelis-Menten o KM, en honor a los pioneros
en formular una teora global de la accin enzimtica y su cintica, y se define como la
concentracin de sustrato para la cual la reaccin alcanza la mitad de la velocidad mxima.
La KM es caracterstica de cada enzima y cuanto menor sea
su valor, mayor afinidad tendr la enzima por el sustrato,
ya que se alcanza antes la mitad de la velocidad mxima.
6.4. Regulacin de la actividad
temperatura, pH, inhibidores.

enzimtica:

Las enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver

condicionada su actuacin por determinados factores fsicos y
qumicos. Algunos de estos factores son:

La temperatura. Como toda reaccin qumica,

las reacciones catalizadas enzimticamente
siguen la regla de Vant Hoff. Segn la cual,
por cada 10C de aumento de temperatura, la
velocidad de la reaccin se duplica. No
obstante, las enzimas tienen una temperatura
ptima en la que su actividad es mxima. En
los animales homeotermos como el hombre,
esta temperatura ptima coincide con la
temperatura normal del organismo. Las
temperaturas inferiores al valor ptimo dan
lugar a una disminucin de la vibracin
molecular que hace ms lento el proceso,
mientras que temperaturas superiores a la
ptima pueden provocar la desnaturalizacin
y prdida de su funcionalidad

El pH, que al influir sobre las

cargas elctricas, podr
alterar la estructura del
centro activo y, por lo tanto,
tambin influir sobre la
actividad enzimtica. Cada
enzima tiene un pH ptimo
de actuacin. Los valores
por encima o por debajo de
este valor ptimo provocarn

Web de Jos Luis

Snchez Guilln

Web de Jos Luis

Snchez Guilln

Departamento de Biologa y Geologa

IES Francisco Pacheco

Jos M Molina Garca

un descenso de la velocidad enzimtica, debido a cambios elctricos en los radicales de los aminocidos
que configuran el centro activo. Por debajo y por arriba del pH ptimo se produce la desnaturalizacin de
la enzima anulndose su actividad. Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del
estmago, presenta un ptimo a pH = 2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH = 12.
Los inhibidores. Determinadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o
impidiendo su actuacin. Estas sustancias son los inhibidores. Se trata de molculas que se unen a la
enzima impidiendo que sta acte sobre el substrato.
La inhibicin puede ser irreversible, cuando el inhibidor, llamado en este caso veneno metablico, se une
covalentemente al enzima, alterando su estructura e inutilizndola de forma permanente (los insecticidas
organofosforados inhiben la acetilcolinesterasa, o el cianuro a la citocromo oxidasa).
La inhibicin reversible, ms comn, tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez
eliminada la sustancia inhibidora. En este caso, la unin del inhibidor con el enzima se realiza por enlaces
no covalentes, ms fciles de romper. Existen dos tipos de inhibicin reversible:

Competitiva. El inhibidor se une al centro

activo impidiendo la unin del sustrato. Existe
una competencia entre ambos para ocupar el
centro activo. El grado de inhibicin depender
de la proporcin relativa entre sustrato e
inhibidor. El inhibidor debe ser anlogo
(parecido) al sustrato para poder unirse al
centro activo. Su accin se anula al aumentar la
concentracin de sustrato.
No competitiva. Cuando el inhibidor se une
reversiblemente a un punto diferente del centro activo pero con su actuacin modifica la estructura
del enzima al tiempo que dificulta el acoplamiento del sustrato. En otras ocasiones, el inhibidor se
une al complejo enzima-sustrato, una vez creado ste, e impide la posterior formacin del
producto. Este tipo de inhibicin no depende de la concentracin de sustrato.

Es frecuente que el inhibidor sea el propio

producto de la reaccin enzimtica o el producto
final de una cadena de reacciones. Cuando se
trata del producto final, recibe el nombre de
retrorregulacin o feed-back.
6.5. Nomenclatura y clasificacin de las
enzimas.
Las enzimas se nombran formulando el sustrato
sobre el que actan, el coenzima si interviene
alguno, el tipo de reaccin catalizada y aadiendo la terminacin asa. Ej, Acetil-CoA-carboxilasa.

Departamento de Biologa y Geologa

IES Francisco Pacheco

Jos M Molina Garca

1. xido-reductasas
( Reacciones de oxido-reduccin).
Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)

3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrlisis)

grupos aldehidos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)

Transforman polmeros en monmeros.

Actan sobre:
enlace ster
enlace glucosdico
enlace peptdico
enlace C-N

4. Liasas
(Adicin a los dobles enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N

5. Isomerasas
(Reacciones de isomerizacin)

6. Ligasas
(Formacin de enlaces, con aporte de
ATP)

Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C

Departamento de Biologa y Geologa

IES Francisco Pacheco

Jos M Molina Garca