PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

1. Solubilidad:
Las protenas que tienen conformacin filamentosa son insolubles
mientras que las globulares son
solubles en agua. La solubilidad
se debe a los radicales libres de
los aminocidos que al ionizarse
establecen
enlaces
dbiles
(puentes de hidrgeno) con las
molculas de agua; as, cuando
una protena se solubiliza queda
recubierta de una capa de
molculas de agua (capa de
solvatacin) que impide que se
una a otras protenas lo cual provocara su precipitacin.
La adicin de un disolvente orgnico como acetona o alcohol a una
solucin de protena en agua disminuye la constante dielctrica del
disolvente, desplaza molculas de agua asociadas con la protena y
reduce la concentracin de agua presente en la disolucin. Estos
efectos tienden a disminuir la solubilidad de la protena y por ello se
utilizan para precipitar protenas de sus disoluciones. Si se agrega a
una solucin de protenas en agua una pequea cantidad de sal, la
solubilidad aumenta; este fenmeno llamado disolucin salina o
salting in se debe a las fuerzas de atraccin entre los iones de la
protena y los iones de la sal. Cuando se aumenta mucho la cantidad
de iones extraos (sal) las protenas se precipitan en un fenmeno
llamado salting out.
Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de
los seres vivos.

2. Capacidad amortiguadora:
Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace
capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que

pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o

retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

3. Desnaturalizacin y Renaturalizacin:
La desnaturalizacin de se refiere
a la ruptura de los enlaces que
mantienen
sus
estructuras
cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservndose
solamente
la
primaria. En estos casos las
protenas
se
transforman
en
filamentos lineales y delgados que
se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden ser:
calor excesivo, sustancias que modifican el pH, alteraciones en la
concentracin, alta salinidad o agitacin molecular. La mayor parte
de las protenas experimentan desnaturalizaciones cuando se
calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando
se enfran por debajo de los 10 a 15 C. La desnaturalizacin puede
ser reversible (renaturalizacin) pero en muchos casos es irreversible.

4.

Especificidad
Es una de las propiedades ms caractersticas de las protenas, se
refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias protenas. La enorme diversidad proteica
interespecfica e intraespecfica es la consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo cual est determinado por el
ADN de cada individuo. La especificidad de las protenas explica
algunos fenmenos biolgicos como la compatibilidad en los
trasplantes de rganos, injertos biolgicos, sueros sanguneos,
procesos alrgicos e incluso algunas infecciones. Esto no ocurre con
los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La secuencia de aminocidos determina las posibles estructuras
secundarias, terciarias y cuaternarias que la protena puede adquirir y
estas determinaran la funcin de las protenas. Hay 2 tipos de
protenas cuyas funciones requieren una secuencia especfica de
aminocidos:
Enzimas: existe una enzima diferente para cada sustrato y para
cada reaccin qumica que experimenta dicho sustrato. De esta
especificidad depende la eficiencia de las enzimas como

catalizadores de las reacciones de los organismos.

Inmunoglobulinas: cada antgeno provoca en las

inmunitarias la elaboracin de un anticuerpo especfico.

clulas

La especificidad se muestra en diversos niveles:

Especificidad de funcin: reside en la posicin que ocupan
determinados aminocidos en su secuencia lineal. Esta secuencia
condiciona la estructura cuaternaria de la protena, responsable
de su funcin caracterstica.
Especificidad de especie: existen protenas que son exclusivas de
cada especie, pero las protenas que desempean funciones
similares en diferentes especies tienen una composicin y
estructura anloga; por ejemplo la insulina es exclusiva de los
vertebrados.
5. Isomera espacial y ptica:
El tomo de C central es asimtrico en todos los aminocidos,
excepto en la glicina, ya que poseen 4 radicales distintos. Este hecho
los hace pticamente activos, de modo que en disolucin desvan el
plano en que vibra un haz de luz polarizada. A su vez como los
enlaces de los tomos de C poseen una configuracin tetradrica,
sern posibles 2 configuraciones distintas para cada aminocido, que
sern imgenes especulares o estereoismeros.

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