Cartruo 8 " a, = Proteinas en los alimentos. Una introduccién, inTRODUCCION {Ls proteins sn as moléculs mis abundantsen las elas, suponiendo $0% cis de tu per ovo, Cada proteiatene una etroctara y conformacia,o forms, nics lo qe le perme desempetar una funiénespetficaen una cul viva. Las proteins constinyenelsstema moeslar compleoy la ed de tio conan, 9 Sn impostantes como tansportadores ene sttemasanguineo, Tod ls exzimis {0 proteins is enaimas son importantes como catalizadoresen muchas reaccio. es (tanto deseabes como indeseabes) en os alimentos "Todas lasprainasestnconstituids por carbono, hdeégeno, itrégeno yoxige: La mayor de las protenas contenen azure, y algunas eontienen elementos ‘onal por ejemplo las proteus tea coatenenfsforoy hemoglobinay la Inoglobinacontene hero. Elcobre ye cine son también consituentes de agunas proteins Las proteinas esti hechas de aminodcids. Hay al menos 20 aminodcides ife- rents en I naturales, y tienen diferente propiedad, dependiendo de sussrue- uray composicin. Cuando se combinan par formar una prea, el resid es ‘na moléculs ica ycomplejs con una estructura y conformacin cractertsics y tna funcinespecificaen la plana o animal al que pertenece. Pequesios cambios, Islescomo un cambio de pH, o simplemente calentamiento de un alimento,pusden ausarcambiosintenos en las moleculas de proteins. Tales cambios se manies: tan, por ejemplo, cuando el queso fresco se hace afadiendo icido ala leche © ‘wan los huevos revueltos se hacen elentando y dando vuelta os huevos. Las proteins son may importantes en lor simentos, tanto como fgretients funcionles como nutcionalmente.Tienen un papel importante para determina la ‘extra de un abment, Son moléeuas compe, es importante conocer a bases a estrytura de las proteins para entender el comportamiento de mectos al menos durante el procesado. Este capitulo tata de las bases dela estrucura de Protina y aminodeids. Las proeinas especficas, como las ices, crias, del frigny de lor sevor se ratan em lou capitulo selativor a eroe alimentos concer.‘Auuno&cio0s Estructura gereral 6¢ los aminodcidos Cada aminodcido tiene wn somo de carbono cent que est vido un grap curboxlo (COOH), un grupo amino (NH), un stom de hdrogen0 oto grips fadena lateral R especfia para cada aitinoSido, La fSrmbla general pat uy Sminoicido es coon — ¢— Nia La lina esl aminoscido més simple, sendo grupo Run stom dehideige ‘no. lay mas de 20 aminodeidos diferentes en a proteina. Sus propiedades depen. en dela naturleza de su cadens laterals o grupos "En soluciGn apl 7, todos los aminoscidos son sawiterions esto el griga amino y el gripe earbonla extn ars ionizadoryexiten como COO-y Nil respectivamente Por tnt, los sminokedos son anfoteicos y se pueden compe {ar como dedos como bases en agua, dependiendo dl pH. Cuando actin come ‘un Acido o dador de protones, las grupos amino cargadospostvamenteceden un | ‘a idrgeno, y cuando scan como ua base el grupo caboxilo creado nega amente captain bidrgeo, como sigue bet CCasiticacién de los aminoseidos | Los aminodctos se divden en cuatro categoras, sega la natraleza de cadenas laterals como se moesra en la Figura 8.1. La primera eategoria die1 faglgemn ween raam | 2. smi on eRe es ie " one ro.0%, seine ey beet nis un py Se - on fone genes par un « e-c rene a te SSecoe tm | og coe & ms ee | / NOT, 4000" pram oe ene" > — Pee pcre ‘ait cn pu pam nS ATE © Gite negro) “(Siete rata 0 A HW Occ te esc ed aean Y e HW C100 Oo Aan “ct da ino em de miscues gin aden rg emer . 7 | }todos los aminaicidos con cadens latraleshidrofSbicas © no polares. Log aminodcidoshideofSbicos (con aversin al agua) tienen wna cadena Tateay 1idocarbonada,Laalaninaes emis simple, tesiendo tn gapo neo (CH,)ecnn cadens lta La valina yl leutina tienen cadenashidrocarbonadas rama ‘is laras. La proton es un aminodcdo no pola importante, Es consiide lun oluminoso anillo de 5 stom, que inlerompe In estrctrapotelca orden ‘La metionina es un aminodeido no polar que contene azure. Los aminodciaa polares son capaces de dar lugar ainteaesionshidriGbica es rotcien ea, 65, Se asocian ente sf para evitarlaaociacion con el age, El segundo zrupo de aminodcidos incluye aquellos son cadeasltrales pola res no cargadas. Este grupo es hidrfilig. Ejemplos de annoscies de one frupoincayen a sernalstamina citeina.Tenen ben un greohiaronloOa ‘im grupo amida (CONH,}, 0 un grupo tol (SH). Todos los eninogedos pole, eden formar puentes de hidrgeno en las proteins. La cisteita es tics porter ede formar enlaces dsulfuro (-S-S-), coma se mista a cantina X-G- SH + HS~Gh-X—s xX-cy~s=s-at-x + Hy X=NH)—C— T coon Un poente dsufuro es un enlace covalene fuerte diferenciade los putes de hidrégeno, que son interaccones dls. Dos molécals de cstena pen vaine en una proeina para formar un enlace disulfuro, Unos poco ences dislfun eu ua protena tienen un efecto importante sobre ia estructura proeicn,porgue enlaces fueres. Las potenas que tienen enlaces dsr sa habitalmete rl livamenteresistenes al alr, ym resstentes a desplegese quotas proteen, La presencia de cstena en una protein, por lo tant, tende a eer un ara efecto sobre Ia conformacin de la protean, La tereera y cuaracategoras de aminoiciosincluyen los aminoScidos erg os. Los aminoseidos eargades positivamente(bésicws)inluyen Issn, sgiek © histidna.Estn cargos postivamente a plt7 porque tenet un grupo ead «xtra. Cuando un sminocido bisico forma part de una protlna ete gro aia. extra esta libre (en otras palabras, no est nvolucrado en an ence pei) ‘ependiendo del pH, puede esta ¢argadopositvamente, ‘Grupos opuestamente eargaéos son eapaces de format intericionesiiea ten as protenas, ls cadena laterale de los aminoscidon ids y bio eden joteraciomar ene, frmando enlaces idnicos paces alice |10 polares. Los sbeadena Tatra ail (CH,) como da aiicades, th constitu por roteicaordenada $ amines no las prosenas st sas laterales pola. ingeidos de este pohidroxilo (OF), Tinaeidos polars tae dia porque sinuses ah-x + Mh 8 eos pucoes is pueden nine cic a einen els | sts protein. Breer on marca ecidos cares sna, arin bs grupo amino epics) ESTRUCTURA Y CONFORMACION PROTEICA ‘Todas las proteina extn onstituidas por mcs anodes unides por enla ‘xs poplices come se musa contin no 4 a £6 8 itl i iil i atts OC OF «Nt; —E—COOH —» Ny—C—! C—=N— | C—COOH 1 T t iit ® R Re Bhd RE Los enlaces pepticos son fuentes y a0 se rompen fcilmente, Un dipépido sit centtido por ds aminodoe units por unenlace pepo, Unpolipéptido cas cteido por vrs amiodcidosunidos porelacespptdicos. Las proteins ‘Sr hsbitualmente moleculas mucho més grandes, costitida por varios centen sraevminedcigo. Pueden ser hidolizadas por enzimas 0 por digestion seid, reulando peptidos mis peqetos. LLascevenade os aninoaidesunids por enlaces pptidiosforman el esque te de una poten, como se muestra a continua oR HO orto coc NHC PVN MEAT c NHC CG ON Tegan tee RH OR H + Elesqueleto dela protena consist en uniades N-C-C repetidas 1+ Las cadena ltrales de los aminocdos (grips R) se proyectan aterativa mete a ca lado dela cadena proteca + La nauralea de los grupos R determina Ja euctra de eonformacion de 1 Cadena. (En ofr palabras a forma qe la poteinaadoptaenel espacio). Cada protein tiene una conformaciénthicaycompleja, qu ett deteminada ‘os los atinodsios conreos Ia sesuenciaenla que se sitian en la cadena. Paraétender a funcidnde las proteinase os alimentos y los cambios que se producen las proeinas dante el procesado, ex importante entender las bases de ae ‘ructraproteea. Las proeinas tienen exo tpos de extra primati, sexe aria, terclariay custernari y se constraye cada nade ela sobre la aero, {La estructura prmatia determina la estructura secundaria y ai sucesivaneye ‘A continusci sedan ls ideas generals de lot diferentes tipos de este protien Estructura primar {La estructura primaria (estuctura proteca primaria) de una protein es Secuencia conereta 4 aminoscidosunidos por enlaces peptiticos ao lero de ardena proteiea. Este a forma ms simple de abordar In estactra pea realidad, as proses no ersten como eadenas senills Sin embargo, ela se «wenciaconereladeaminicios la que detrina la forma que una pretelna slog ‘aenel espacio. Porlo tanto, es esencial canoer la estuctrspmara sive des ‘un conosimient detallado dela estuctray fone de una protefnaconct, Estructura secundaria La estreturasoaandaria (struct proeica secundaria) de wna proteina refer a organizacintidimensional de los segmentos deta eat piper [Las estruturs secundaria importantes inclayen ls siguiente ‘+ Hatice atta: esraturaordenada + Hoja plepada bets: estructura ondenada + elicoidal al azar estructura desordenada La hétice alfa (es una estructura en sacacorchos, con 36 amioseidos pu ‘elt, Se mesa ex la Figura 8.2. Seestabliza por puentesdehigeno dem {ela cadena: esto, los puentes de idedgeno se establecen dentro de une cadets rotcicasenilaen vez de ente as cadena ayacentes, Los peniea de Mage Se establecen ene cada vuela dela hie. Los tomes de onigeno hide ue intervinen en ks enlaces pepiicos participa en a formacin del pent hidrdgeno La helices es un estructura orgaizada estab, No se puede formar «sti presente la proira, porque los ails voluminesos de cinco somos impideal formecign dela lic, Le aja plegada beta (B) es una confocmacién ms extendida que la hice ‘Se puede considerar como una estructura en rg-2 en vee de un sacacoeon 9) sucsraen la Figura .3, Las cadena proticsalargan se comb parse ‘mar hojas pegodss Estas hojas se unen entre por puentes de hietigeno emnibios que se praucen der Ins bases del ee turaprimaia, secur las sobre la anion, ay as sucesivanene fs tpor de esti Ge una proteina es la Lidios To largode is ferctora proven [Sisembergo e bse [gucuna prof atop Fes rimaria sis csea icina concret ae una protein se dens plipepiie inoscdos por idgeno ders dena cana dehidrgena De bidesgeno del puent de Pueé forma cea uence a pleat ts cadenas. (Los puentes de hidrégeno entre las cadena s establecen entre see ‘Sones adyacentes de las cadenasproteica y no dentro de una cadena seels) De icv, los étoms de oxigen e hiro gena gue format los calaces ponder pte ‘ene ns formacion del puente de idrgeno. Como labice nj legode ambien una exractara orden {a heticoidal al azar es una estructura secundata desordenadao mal define, {fms cuando las cadenaslaterales de lon aminoscidosimpiden Ie formacton Iahélice @ a oj B. Esto pede oui si ext presente la rina dal ha oe ES Ruy cateadas dentro de In protein. Una proeine puede tenes revione de Netice oj By heicoida al azar en diferentes zonas alo largo de la coders Santdad de cada tipo de estructura secundaria que tiene depen de Is canna ‘+ aminodcidos o, en ota palabras, de Ia etractura parade sroEstructura tere La estructura protic terciaria de una proteinase refer sla organiza tridimensional do una cadena de prteina completa En ors palabras, se refi a lsposicin espacial de una cadena proeiea que ine regions delice a hag y heliooidal al azar. Ast, esta estructura es realmente una vision de eon de adena proteica, en vez de un visin dtallada de una pequeta scion de Iga ‘ma, De nuevo, la estructura ercara se consrye sobre I estructura etandace una protefnaconcreta, Hay dos tpos de estructura protic tecire + Proteinasfibrosas 1 Proteinas pilates Las proteinas fibrosa inclyen a protfnas extrucurales como colégeno (me tein del tid conjunivo),oactinay misina, que son ls protean esponctle ncontracciGn muscular. Las cadenas peoeias ton extends, formande vara fibras. Ls proteinas con una estructura terial ibosa iene una pan canidadeg strutura secundaria ordenada (ben hice a hoja Bl). ‘Las proseinas globolaes son moléculas compacts son de forma esficaq stipes, como su nombre suger. Estas inclayen proteins de transports, cone Iioglobina, que leva oxigeno al misculo. Las potenas del suo} las caseload, ambasprotfnas listens, son también potenatplobulares, La esc err lobular ests favorecida por las protinas con un gran ndmero Go aminoacad, FidofGbicos. Esios se onentan hacia el centro dela molécul ¢ intcactdos op tras moléculas: por ejemplo, pueden formar pacntes de hidrdgeno cone ga Cp arienacin de os aminoscidos hidrbicos hacia el centro de la molecular una forma globular compacta que es caracterstca dels protlaas labulsce Estructura cuaternaria La estructura proteica cuaternara,o estructura custernaia de la pres conssten a asociacionno covalent delas cadenas pois Las cadens ree pueden o no ser idéntias. Ejemplos de estructura custermariaicleyenel sien Sctomiosina det misculo y las micelas de easena de In leche, Part obtener il informacin sobre estas esuucturas, se Teme al lector & oy eapitulos sob ‘ame y Ia leche, respectivamente Interacciones que intervienen en la conformacién Y estructura de las proteinas En a esuctura primi dels proteias slo ntevienen Is enlaces peptic {ue unen los aminoScidos en una secoencia conreny unica, Las estacrra ie]ce ala orguizacion palabras, flere Fede belceo oie. Gn de conjunt de a eceion dela mie tura secundaria de como coligeno (pro leu responsable de fefoomando varias 0 Fla gran cance fade form esti 0 anspor, com ls eo las casts, nessa terra ide aminosedoe ls interactdan con con el gu, La amolcula produce a globulares Is protein, denas poise yen el sistema Pa obtener mis jus sobre Is cundariay rcaria se pueden estbilizar or poentes de hidrigen enlaces dislfre, ineraeiones hidrofOieas e inercciones nics. Los efectos exicor,o copa es, 00 tambig importanies para deermiar la conformscin ptsen El oes fe ocupa une molecu proeiea est eterminado parcaimente pol tamane le feemade los aminaeidos inva lo lag de a cadena protic Por ces lascadens ltralesvoluminoss como ea a prolinaimpiden a formacin Jes hice ay favorecen la formacignbeioidal al azar Esto impide que = proteins apts seterminadss disposciones ene espacio. as extrctras ever se etisns porlssmismasinteracciones, con la excecin dos pacnes safer Com vg ‘menconadoanteriormente, los puentes sulfur son elces covalent foes ar séio uns pocos puenesdsulfiro pueden tne un eieco my intnsa sob Ise fexmacin yestbiidd proteica. Los puentes de hideSgen, por ota pan, cos co cs ies, per Son imporantes porque hay muchos Cada proteins adopa una dnieaconfrmacionnativaen et epaci, que puede ¢asconsidrare como una sbuelladactlar, Como yu se ha mactonadotiocy not, l pigamiento exacto de a protenaen su coniormacién aul esd pong ado por los aminascides que estnprsenes en la proteinay les enlaces sadenaslaterales son capaces de formar en una protein. La secacte de minodcioss también important, yaquelalocalzaion de animé slo age de ia cadena determina que tpos de enlaces se formarin y done y esto determing ania hlice a, hoja ho helcoidal l azar etarn presentcs coin prone Eons asa vez, determina las estructras teria ycutternaria de una eoeina, comb Bindose too elo para defini u coafermacén nati Eleonociniento dels eng: formacin prtcicay su establdad ex xeacil para entender os dots del sere sao sobre las protlnas en los alimentos REACCIONES Y PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS. Anfotéricas Come los aminoicidos, as protenes son anftera (siendo expaces de actu oro un cid o una base) dependiendo de pl. Esto les permit rust peaocton fambios ene pH. Tales moléeulas se dice que tienen eapacidadtanpon, Punto laoetéctrica Elpuntoisoelétric de na rote es pl al cual le protein eléctricamente fue. (Se india como pA est pH, la carga global oot dea potion cv coe soo significa quel proteina no tenga propos cargados,Significrqueet nunc ‘carn positivas de In protena es igual al mero de cargas resaoas eekpunt ixoeétrco ls moléclas de proteinanoralente precipita porque oie ‘en carga neta (Las molécalas qb esin carga igual se repelen en hy a forman toa dapersion estableen el agus, La elimisacin dela carga elimina ly eran repulsive y permite interactuar a las moléelas entre sf y precipita, en lg mayor de los caso) Erp del puto ioeléctico difee para cad potetna. Depend del reac cote os grupos cattoxioonizados bres 1s grupos amino tonizados ies en rea, El puto isoelcrco es importante en el proces de os alimentos Por empl «el que fresco se hace anand Sido Ico a ache para leva el pH hase | foto ocletien de les principales proteins Ietes (as casenas). Las proenas| Frcipitan s este pl fermando Ta caja. sta se separa del resto e a leche y ede prsaaey slase ligeramente anes de envatarla como queso fresco, Capaciéad de retoncién de agua Las moléculs de agua pueden uniee al esqudetoy a Jas cadens laters cargadasy polars de una protein, Dependiendo de Ta aturaleza de su caenas Intrtes, las pottnas puede ligarcaniaes variables de agus tienen capecdad (de faciin de agua Las poteinas con mchos prs cargads y plats igi Sta ticlment mente as protenas com muchos grupos bidroticos no ian ‘ucha agua A medida que las proeinas Se aproviman & su punto isoeécrkg | ‘Bendeo gar menos aga, porgue la reduecidn dela carga de Tas moll de proteins de lugar una reduceén de Ia afiidadporlas molulas de agus Te presencia de agua lgada ayuda a mantener Is estabilidad de una disp de proeines. Esto se debe a hecho de qué las moléulas de agua unidasprotegaa tt protetna dl resto, Por lo tant, nose asocian ee so precipita tan ibn te, portant la dispecsén endea ser mas estable Solubiizacién y precipitacién por la sal («Selting-in» y «Salting-out _Atgunas proteins no se pueden dispersren aga pura, pero se pueden i sar fdclimente en sollones saline dledas. Cuando ua solcin salina sume ‘Sspersailidad de una proteinase denomina «olablizacin por la sal» (a) {ny Eso ocure porgue los aroposcirpadas de uxa prow lige sane CEiones de uns soluci sling mde foeremente que el agua. Los lone, pe tants ligan agua, yi la proteinase dsprsaenapua més filmente Ti tcion de asl es importante en el proesade de fos alimentos. Poe la sarmera se puede inyctrenel jamin para aunenar la dispersbilida proteins sto iene el efecto de aumentat Su capaciad de retencion de seu) amen iene mis humedady sumena so pso. Lomismo ocure en! poll $e aiden polifotats,pita porgue noe fpelen ene st. a ia carga elimina la iy precipita, en ls spende dea elacién Sonizados bes ena Senos. Por jer, lover el pI has eins). Las proteins Erresto dela leche y frqueso fresco, fis eas eres Foi encn coped Be pic ten toro 0 en i es vole oo ices tn Spr sped per isis suena iosns(aling ea oe sions eet Por cen nin ae dagen, y 2 sel pllosl Prins eo aimee Unainrotccise 43 Laprcipitacén por salado> esting) se proce a elevats concent core: Scandi sl compte co a eed pe ae ‘eld que no hay stceme apun dupont persue sieeeaees ae 1s protein precipi. Eo noes nomalente tt prodlons ox aliments. Sin embargo, pods er un fo gucconibuyeal donee dade os aimenos drat la congelcn durantel pce dec agi elimina en form decries de hielo y ai! concent ae sida diamine la concen deine solves menses dicuteenel Capi 7 Desnatur izacién La deenaturalizacién eso cambio de la estructura secundai, titi ylo ‘uateraia de una potena, No hay cambios en la esructura prise Eons palabras, a desnatralizaién no implica la rotura de los enlaces redo, [ott se despliegs pero no hay cambios en su secuencis de anerodcioey, La esatraliacin se puede prodsir como resillado del siaaiont © Calor Mediticacion det pit + Moineacion dela fuereisnic (moifcacién de a concentacsn sina) + Congetaion + Cambios dela supertice (como los que ocuten cuando se baten los huevos) ualuira de estos factors pede casa rotira de ls pucses de idegcno os Buen salns. Como resultado, arti se despign ya cadess teas he 4: eoconaban escondidas en el centro dela moléula se quedan expucss Pong, loves ispnibes para reaccionar con ots grupos quimicon yen sneer fe tes aos, a protenadesnaturalizada precipita. Exe fencion ee haben ere la protein desnauraizads no puede recperar a cofermacisn sige, 95 cambios que proucea I desnaturaizacin son generalmenscaosige- ‘0+ En ots palabras el tratamiento tno suave, camo la pencenae ne ee {aldado, o pequetios cambios en el pH son suficientes para cantar Incest ‘nde una pee 2s proteins desnatoralizads normalmenteperden sus propiedades funciona Is: oes, son incapaces de desempear sa fucidn normal hun sheen Ghlims extn inactivadssy por tano las reaccionesenalizas por en gaa "enen ga. Esto tiene implicaciones importantes enel procesado de losalinontes ‘a desnaturtizacisn puede ser deseble puede levare a cabo deiteng ent ene procesado de tos alimentos. Ejemplos de desnaturliencion desceras "eliyen el calntamieno dela clara de huevo batda para obtener mrsreneeicin de dco aa leche para obtener ques fesco, ola inativacin de eralmss or ealentamiento, como ocureeusndo te ecald fos vgetales antes dl coo tslci, Elesealdado es wn tratamiento termico suave que Jesaturalizae inactive [es enzimas que pdeian casa ancdezo decolorcién durante el almacenamien, encongelacion ‘Algunas voes a desnturaizacin esindeseable, Por eempl, las yemas de hag. vo cangelads espesany son incepabls cuando se descongelan debido aa dee. {urlizacn yspregacin des Lpoprteings. El sobrecaletamiento dels alienge también puede cata desnatralizacin no deseaa. Los fabccanes de alimetee eben ener euidad par ilizarmeéodos de procesado que no cause un deters ‘nmecesaio dela calidad dees alimentos debi ala desnaturnlizacn protec, Hidrélisis de péptidos y proteinas La hlrétisis de as proenas implica la rotura de enlaces pepidicos pra fom cadenas de péptides mas peques, Se puede conseguir por digestion dtds, sind {cid concentrados. Esto puede ser apropiado en investgacin de as proeiay, ‘ero no es una ope ene procesado dels alimentos. La nies est ame atalizada por enzimas proteltices. Ejemplos de tales exzimas wsadasen los le ments inchayen papa y bromelafna, ques uilizan como ablandadores de ‘ame, Hidrolizan proteins musculresotjdo conjuntivo, haciendo I care mie tena Es importante controlar la duracin del tempo qe estén en contacto con ‘are para qe bos produzca una heii excesva. LahirSlissexcesiv hart Tatextura de la care banda y spasiona» (ver Capital 9). Otro ejemplo de una enzitma proeoiica es fa renina, qve se ust para had queso (ver Capitulo 11), Esta ena tene uns aciGn muy especie hidolizand Un enlace pepidico conereo en la proteins cts, El resultado d sia eaciéa de iris sla agregacion dels proteinas de a leche pra formar In caja, at posteriemente se puede converiten queso. Pardeamiento de Maillard El parieamieno de Maillard es a reaccén qu es responsable del color man els products hormeades. Un grupo carbon libre (>C=O) de un zicar edie ‘eacciona co un grupo amino lite deunapotetna cuando secallentan, ye esa sun color marén. La reacciso es muy compea tiene n efecto importante se flavor de lor alimentos as como sobre el or. Se conace come parse ‘tzimitico, porque lareacin net catalizads por ninguna ez (pares ‘de Maillard debe dstinguise del pardeamientoenzimaic, que es la terocsal ‘olor de las ftw hortalizas aida yest catalizadapor una enzima como ale ‘oxides el pardeamientoenzimaia se dacuteenel Capt 7).setivacin de enzimas als ates de la con xnaturaliza einai feel almacenamicny tpl. yemas de hus ‘lan debi aa des. fyento de os simenios Friantes de aientos fo cavsen Un deerion faizacién roca, fpepiicos para fomar Bazin Sle wan bin dela prota, alas et tamba is eaten kr a ablndaores finseodo la are mi fsexcesta ha ctor as in saicar reduce Yel resco porate soe ardeaieno | pardeamieno| a ateracdin como a fet Lareaceldn de Maillard est favoreci poo siguiente: ‘Alto contenido de azicar «Alta concentric potcca Elevadas temperatures + Alo pt Bajo contenido de agua pardcamiento de Maillard es responsable dea lteracin del color de aimee. tus como la leche en polvo y el eva en polo. Antes de serado, somal liminan los aziares dels huevos enziaicamente para ciminar ls lececey ‘ial pardeamiento de Mailed (vee Cape 10), La recon eau a pda de aids como sia, agin, trptéfanoe stdin, ya que son aminosidos con grup amino libres que son cupsees deena {con con azticaesredvtores. Con ia excepsin dela ain, soe emote tsenciles: (El oganismo no puede sinteariog, y por tanto deben neues os Sit) Por lo tano es importante retardar a reacein Ge Mallar, pticelansente Is aliens suscepbles (ales como os prodicios aimenicio enviar spe Subiesarolados) ens que a calidad utcional da protean es my tapes PROTEINAS CONJUGADAS Las protefnasconjygadas se conocen también comoheeroprotias. Son prot Sasque tienen un grupo prostéico que puede se un componente organic a nog nico Ejemplos de protenasconjugndasincluyen las stscennn Fesfopotenas—por ejemplo, casefna protena cts): los grupos fost esti éstereados con eidoos sevina * Glicoproteinas—por ejemplo, x-casfna; un carboidato anes esté undo « a protein, LUoproteinas—por ejemplo, lipovitelina, en la yema de huevo; un lipid ess unio als proteins, Hemoprotenas—por ejemplo, hemoglobin ymioplobina: el hiro forma uncom. ‘lj con a protena CoNcLusION Las protenas son moléeulas compleas que estén ampliamente dstribuidas en Joos los sliments. Es mporane entender suconfrmacion yun esceons pen‘conocer como se comportan durante el procesado de los alimentos y ra sabe, omo aprovecbar 8] mx sus propidadesfuncionles. Esto es especialmente fiero en oe alimentor cos en potlas, donde a calidad del product ial depen fen gran medida del tratamiento dea proeina durante] procesado y a many lacie Ente capitulo se entra en is propiedads generals de os alimentos protic En los siguientes captulos ee dan mis deaes dela composicin y propiedad fancionals de algunas protenas alimentcias cones. GLOSARIO| Aminodcido; Unidad bisica de las potenas; constituios por un grup aio, an frupocarbosilo, un hidrégeno yuna cadena tera, todos eles vidos aun domo de farbono cent Anfteras: Capaces de funcionar tanto como vn cdo come une base, dependlen do del pH del medio ‘Capacidad de Ajacin de agua: La apitud de una prota para liar aps esta pttud depende dl nimero de grupos cargaisy pares de la cadena protica ‘Conformacién; El plegamient especfico yl forma que una protena adopt ene spac Desnaturalizacin: Cambios en la confrmacin (estactora secundaria, tect ‘ euateraia) de un protfna, cauradoe por cambios en la temperatura, pH oe ainicao por cambios en la supicc Dipéptido: Dos sminoseidos unis porun enlace pedi, [fectosestéricos: Efectos causidos pore tumafoy Ia forma dels aminodcidae {que consttyen una cadena proteia; efectos espaciles: por ejemplo os amin {Ss voluminosespuoden imped a una proteins plegarse sobre st misma de vais formas Enlace peptiico: Enlaces formados por la reaccin dl gropo amino deus aminodido ye grupo carboxlo deo. [Estructura cuaternariaproteca: a asociacion no covalent de cadena proteiat par formar una widad disreta Estructura primaria prota: Secuencia especifia de aminodcidos alo argue Ta cadena proeica, unidos por enlaces peplidicos, el esquletoprotico uni covalentement Estructura secundaria protelea:Disposicién widimensional de las scsiones tuna cadena prea; as extrturs Secundarasinclyea la lie ao plese Safhy lahelicodal lez ‘completa Ia forma que una cadena proteica adopt en el espacio; incuyeesruce ras fibrosis y globulares,iments y para saber {so es especialmente producto ial depen srezsadoV la manip feaimentes protic Bicidn y propiedaes farun grupo amino, [unis un somo de fun base, depenien f prs liga ag: esta facadenaproteica, ioieina adoptaenel rau, pH ofr 6 os aminoscides, po, los amino. misma de varias ivepo amino de un ecoienas protic les secciones de ino leg Scatens protect inc ye esac Hetiee alfa: Bsructrs proteia secundaria ordenada: forma de sacacorchos, ‘stablizada por puenies de hirgena dentro de la cadena. Heticodal al azar: Una estoctra secundaria peoeica desordenade, ldrofico: «Amante del aguay; carateritica de los grupos earsadosy poares ‘iarotGbico: «Con avesin al aguas; caaceistica de lo gros no polaes, idrétisis: rota de dos o mss enlaces peptidicns en una potefea para formar «cadens polipeptdicns més pequebas ja plegada beta: Estructura proeica secundaria oenada; forma de zigeas estbillzadn por puentes de hitgeno entre ls sane Pardeamiento de Maillard: El grupo esrbonlo libre de un sacar redectory et «po amino libre de una protenareacionan para former um color unto lato {ton no entimticacompleja ets favoreda por alta temperate Polipéptido: Varios sminodcids unidos por enlaces peptic, Puente disulfro: Enlace covalent fer forma po la reaccién de ds grupos soles (SH) Punto ioeéctrico: pei pH al cual a carga global de una proteina es cet; e rimero de cargs posiivas es igual al nmr de eatgasnegatvs; la ptcne ce ins susceptible de desnatraliaciony peciptanion sete cH Salting inv: Adici de un soci salina dia para mejorar a dispersbilidad una proeina Salting-outs:Adicon de una stucin sain concentra pa precipita una protean Znleron: Ten un grupo carga posivaente yun gro cargado negative. Imenieen la molecu. BIBLIOGRAFIA (hay 1 Food Seence, 2a, New Yor: Joe Wile Sons, 1982, Costate Food. The Chemistry of i Component 2d RSC Cambridge, 198, Femeina (Food Chemisty ded Now Vor Mate Deki 1006 MeWiliams M, Foods: Experinenal Perpctives 2nd New York: MacMian, 1983, Pel ME. Campbell AM Eierimental Food Science Sed. San Dteh Ch Aenerie Foe, Hotchkis J, Food Scene, the, New York: Chapman & Hal 1995 Vea BR Elementary Food Scene, hed New Yar: Chapman & Hal 1996