ENZIM

Theresa D.K.
Fakultas Pertanian dan
Bisnis
UKSW - 2014

Enzim
Suatu protein yang bekerja sebagai katalis
pada organisme hidup, mengatur kecepatan
dimana reaksi kimia diproses dan enzim itu
tidak berubah dalam proses tersebut
Proses biologis pada seluruh organisme hidup
adalah reaksi kimia dan kebanyakan diatur
oleh enzim, tanpa enzim banyak reaksi kimia
ini tidak akan terjadi. Enzim mengkatalisa
semua aspek metabolisme sel.

Karakteristik Enzim
Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi
tidak mempengaruhi keseimbangan akhir.
Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil
untuk mengubah sejumlah besar molekul.
Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi
pH, temperatur, konsentrasi substrat,
kofaktor tertentu.
Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya
enzim hanya mengkatalisis reaksi dalam
skala kecil atau dalam beberapa kasus
hanya mengkatalis satu reaksi.

Ko-Faktor dan Ko-Enzim

Untuk aktivitasnya enzim sering memerlukan adanya
gugus non protein yaitu ko-faktor. Istilah gugus
prostetik digunakan untuk ko-faktor yang terikat kuat
oleh ikatan kovalen terhadap protein enzim
Sedangkan ko-enzim untuk senyawa yang ikatannya
kurang kuat terhadap enzim.
Bagian protein dari enzim dinamakan apoenzim,
sedangkan enzim yang lengkap dinamakan holoenzim.

Enzim
Bagian enzim tertentu disebut aktif site
berikatan dengan substrat, tempat aktif
tersebut sebuah lekuk atau kantong yang
terbentuk oleh lipatan protein
Sebuah molekul enzim yang khusus dapat mengubah 1.000 molekul substrat per detik,
kece-cepatan reaksi enzimatik meningkat dan
kon-sentrasi substrat naik, kecepatan yang
ditentukan oleh kecepatan aktif site dapat
mengubah substrat menjadi produk.

Degradasi oleh Enzim

Degradasi oleh Enzim

Substrate

Enzyme

Product

Hydrogen
peroxide

Catalase

Oxygen and
water

Starch

Amylase

Maltose

Maltose

Maltase

Glucose

Protein

Pepsin

Peptides

Peptides

Protease

Amino acids

Fats

Lipase

Fatty Acids and

Glycerol

Pati
Maltosa

Sintesis oleh Enzim

Glukosa1-pospat
Pati

Klasifikasi Enzim
The International Union of Biochemistry
menetap
sebuah sistem enzim dan diklasifikasikan :
* 6 kelas besar
* beberapa Sub kelas
* Sub-sub kelas
sehingga sebuah enzim ditetapkan menjadi
angka empat digit, digit keempat
mengidentifikasi sebuah enzim spesifik. contoh: alkohol :
NAD Oksidoreduktase dilambangkan dengan
angka 1.1.1.1

Klasifikasi Enzim
Suatu enzim akan berinteraksi hanya dengan
satu zat atau kelompok zat yang disebut
substrat, untuk mengkatalisa semacam reaksi
tertentu. Karena spesifisitas ini, enzim sering
diberi nama dengan menambahkan akhiran
ase terhadap nama substrat (seperti pada
urease, yang mengkatalisa gangguan urea)
Namun tidak semua enzim diberi nama
seperti itu, suatu sistem klasifikasi
dikembangkan didasarkan pada jenis reaksi
katalisa enzim:

Penggolongan Enzim
Golongan Enzim

Jenis Reaksi

Oksidoreduktase

Oksidasi Reduksi

Transferase

Transfer gugus kimia

Hidrolase

Pemutusan ikatan secara hidrolitik

Liase

Pemutusan ikatan bukan secara hidrolitik,

menyisakan ikatan rangkap dua atau penmbahan
gugus pada ikatan rangkap dua

Isomerase

Perubahan sususan geometris pada suatu molekul

Ligase

Pengikatan atau penggabungan dua molekul

Oksidoreduktase
Kelas 1. Enzim Oksidoreduktase
mengkatalisa reaksi oksidasi dan reduksi,
misalnya alkohol : oksidoreduktase NAD
mengkatalisa oksidasi alkohol menjadi
aldehid. Enzim ini melepaskan 2 buah
elektron seperti 2 buah hidrogen dari alkohol
untuk menghasilkan aldehid

Oksidoreduktase
Subkelas oksidoreduktase:
1. Oksidase, memindahkan 2 elektron dari
donor
ke oksigen, biasanya menyebabkan
pembentukan peroksida hidrogen,
2. Oksigenase, mengkatalisa penggabungan
kedua atom oksigen kedalam suatu substrat
tunggal.

Oksidoreduktase
3. Hidroksilase, menggabungkan sebuah atom
molekul oksigen kedalam substrat; oksigen yang
kedua timbul seperti air.
4. Peroksidase, mempergunakan peroksida
hidrogen selain dari oksigen sebagai oksidan,
peroksida NADH mengkatalisa reaksi

Oksidoreduktase
5. Katalase, unik didalam peroksida hidrogen
bekerja baik sebagai donor maupun akseptor.
Kakatalase berfungsi didalam sel untuk
mendetoksifikasikan peroksida hidrogen.

Transferase
Kelas kedua: Enzim Transferase
Enzim ini terlibat dalam memindahkan grup
fungsional antara donor dengan akseptor.
Amino, ,acyl, fosfat, satu karbon dan grup
glikosil adalah salah satu dari 2 bagian
sama besar yang ditransfer.
1. Aminotransferase (transaminase),
mentransfer
grup amino dari satu asam amino ke
akseptor
asam keto, dengan menghasilkan
pembentukan asam amino yang baru dan
asam keto yang baru

Transferase
2. Kinase, enzim yang memfosforilasi yaitu
mengkatalisa pemindahan grup fosforil dari ATP
atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol
atau akseptor grup amino, misalnya glukokinase.
3. Glukosiltransferase, mengkatalisa transfer
residu
gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen
primer.
Ikatan fosfosester didalam disfosfoglukosa
uridin

Hidrolase
Kelas ke 3: Enzim Hidrolase:
Sebagai satu kelas khusus dari transferase
dimana grup donor tertransfer ke air. Reaksi yang
sama rata melibatkan pemotongan ikatan
peptida.

Liase
Kelas ke 4: Enzim Liase, adalah enzim yang
menambah atau menghilangkan unsur air,
amonia atau CO2.
1.

Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2

dari
asam keto alfa, beta atau asam amino.

2. Dehidratase menghilangkan unsur H2O

dalam sebuah reaksi dehidrasi. Dehidratase
sitrat mengubah sitrat menjadi cis-akoninat.

Isomerase
Kelas ke 5: Enzim Isomerase, enzim dari
kelompok
yang sangat heterogen mengkatalisa
isomerase beberapa jenis. Diantaranya cistrans, keto-enol
dan interkonversi (perubahan bentuk)
aldose-ketose.
Isomerase yang mengkatalisa pembalikan
karbon
Asimetrik terjadi pada epimerase atau
recemase.
Mutase melibatkan transfer intramolekul pada
suatu kelompok seperti fosforil.Transfer tidak

Ligase
Kelas ke 6: Enzim Ligase, berarti mengikat,
enzim
enzim ini terlibat dalam reaksi sintesa
dimana 2
molekul tergabung pada pengeluaran sebuah
ATP
Ikatan fosfat energi tinggi kegunaan
sintetase
tersedia untuk grup khusus enzim.
Pembentukan acyl amino tRNA bekerja coenenzim A, glutamin dan tambahan CO2
menjadi piruvat, adalah reaksi yang dikalisa oleh enzim

1. Pengaruh konsentrasi enzim

Bila jumlah enzim dalam satu reaksi
menjadi dua kali lipat maka jumlah
substrat yang diubah menjadi produk
(hasil) adalah dua kali lipat juga.

V=
kecepatan
(jumlah
substrat
yang diubah
persatuan
waktu)
E=
Konsentrasi
Enzim

2. Pengaruh konsentrasi
substrat
Kecepatan sebanding dengan
konsentrasi substrat. Jumlah substrat
2 kali lipat maka kecepatannya 2 kali
lipat sampai waktu tertentu dengan
catatan konsentrasi enzim tetap
konstan.

Active sites full- maximum

turnover

V sebanding
S.
Penggandaan
S maka v dua
kali lebih
cepat.
Kecepatan
tidak
dipengaruhi
S.
Penggandaan

Kompleks enzim substrat

Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada
konsentrasi substrat tertentu, Brown (1902)
menduga bahwa enzim di dalam mengikat molekul
substrat mempunyai kemampuan terbatas yaitu
menjadi jenuh. Michaelis menten mengusulkan
suatu persamaan yang didasarkan kepada asumsi
sehingga memungkinkan diadakannya pengujian
hipotesis. Salah satu asumsinya yaitu:
E + S
ES E + P
enzim + substrat Enzim substrat Enzim +
Produk

 Namun tidak semua reaksi enzim dapat

dirumuskan seperti di atas. Pada beberapa
peristiwa sering terdapat lebih dari satu
kompleks ES (Enzim Substrat). Skema yang
paling umum dituliskan sebagai berikut:
E + S ES ES EP E + P
Dimana ES adalah bahan antara yang tidak
stabil, ES merupakan kompleks substrat yang
diaktivasi dan EP merupakan kompleks Enzim
Produk (hasil).

3. Pengaruh pH
pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim
mengalami denaturasi. Perubahan pH
yang tidak ekstrim mempengaruhi enzim
secara temporer. Setiap enzim
mempunyai pH tertentu dimana enzim
memiliki aktivitas maksimum pH tersebut
disebut pH optimum untuk enzim
tersebut

4. Temperature

Increase in Activity

Rate of Reaction

40oC - denatures

<5oC - inactive

0 10 20 30 40 50 60

Effect of heat on enzyme activty

If you heat the protein above its optimal
temperature bonds break
meaning the protein loses it secondary and
tertiary structure

Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER
FITS
Even if temperature lowered enzyme cant
regain its correct shape

Energi Aktivasi
Mengapa reaksi
kimia yang mungkin
terjadi secara
termodinamis
kadang-kadang
tidak terjadi tanpa
bantuan enzim?

Thermodinamis

Energi Aktivasi
Bagaimana kecepatan reaksi dalam sel
dapat ditingkatkan tanpa peningkatan
suhu dan konsentrasi reaktan?

Lock and Key

Perbandingan model Induce fit,

kunci dan anak kunci
Perbandingan model
induced fit dan
kunci dan anak
kunci pada
pengikatan substrat
oleh enzim?

Inhibitors
Inhibitor adalah bahan kimia yang
mengurangi rata-rata reaksi enzim
Spesifik dan bekerja pada konsentrasi
rendah
Memblok kerja enzim tp biasanya tidak
merusak enzim
Banyak obat dan racun merupakan
inhibitor

The effect of enzyme inhibition

Irreversible inhibitors: bergabung
dengan kelompok asam amino di active
site, tdk dapat balik
Contoh: nerve gases and pesticides,
containing organophosphorus, combine
with serine residues in the enzyme
acetylcholine esterase

The effect of enzyme inhibition

Reversible inhibitors: dapat balik dengan
cara dialisis
Terdapat 2 kategori:
Competitive
Non Competitive

Apakah yang membedakan penghambatan

kompetitif dengan penghambatan bukan
kompetitif?

Letak Enzim dalam SEL

Berkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang
bersangkutan
ENZIM MITOKONDRIAL :

Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi yang menghasilkan

energi

ENZIM RIBOSOMAL :

Reaksi biosintesis protein

ENZIM INTI :

Berkaitan dengan perangkat genetika

ENZIM LISOSIM :

Berkaitan dengan proses digestif intrasellular

Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel

Enzim mikrosomal :

Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid

Metabolisme dan inaktivasi obat