METABOLISMO DE AMINOCIDOS

Los aminocidos desempean muchas funciones importantes en los

seres vivos ya que participan en la biosntesis de compuestos
nitrogenados tales como:
nucletidos (pricos y pirimidnicos)
hormonas (tiroxina y adrenalina)
coenzimas
Porfirinas
Adems los aminocidos son las unidades estructurales de las
protenas.
Estas molculas extraordinarias cumplen diferentes funciones
dependiendo del tejido y de la ubicacin celular, por ejemplo:
estructurales (colgeno o elastina)
funcionales (Miosina del msculo, hemoglobina)
protectoras (queratina del pelo y uas)
catalticas (enzimas)
defensa (anticuerpos)

El recambio de las protenas puede ocurrir por varias

causas:
a)porque la protena ha cumplido su ciclo vital,
b)porque ha sufrido un efecto deletreo que provoca la
destruccin de la misma
c)en caso de ciertas enfermedades en las cuales la clula
debe utilizar protenas para cumplir funciones
energticas.
Toda protena tiene una VIDA MEDIA determinada tras la
cual se destruye por diferentes tipos de mecanismos en
los cuales intervienen enzimas proteolticas.
Por ejemplo
Las protenas que forman parte de membranas tiene una
vida media de meses.
Aquellas que cumplen funciones de regulacin
sealizacin tienen una vida media corta, de minutos u
horas.

Fuentes exgenas

Fuentes endgenas

(aprox.70 g/ da)
Protenas de la dieta

(aprox. 140 g/ da)

Protenas
tisulares

Digestin y absorcin
Degradacin
AMINOACID
OS
Transaminacin y/
Desaminacin

Degradacin

- cetocidos

Biosntesis

Amonaco

Protenas
Aminocidos No esenciales
Constituyentes nitrogenados n
Proteicos: purinas, pirimidinas
porfirina
cidos biliares
s,

Amonac
o

- cetocidos

Glucos
a

Oxidaci
n

Cuerpos
cetnicos

Acetil CoA

Ciclo de Krebs

CO2 + H2O
ATP

Urea

Excreci
n renal
En los organismos, el 90% de las
necesidades energticas son
cubiertas por los hidratos de
carbono y las grasas.
El 10% al 15% restante es
proporcionado por la oxidacin de
los aminocidos.

Digestin y
absorcin de
protenas
A diferencia de
los hidratos de
carbono y lpidos
una parte
significativa de la
digestin de
protenas tiene
lugar en el
estmago.

TRANSPORTE
MEDIADO ACTIVO

Digestin de Protenas
I) En el estmago

GASTRINA

Pepsingeno
Proenzima

Clulas
Parietales

HCl

Clulas
Principal
es

Pepsingen
o

Pepsina + resto de
42 Aa.

H Cl

pH 1,5-2,5Enzima activa
-NH2

NH 2

Como acta la pepsina?

ES UNA ENDOPEPTIDASA
HIDROLIZA UNIONES PEPTIDICAS
ACTUA SOBRE GRUPOS AMINOS DE
Aac AROMATICOS (Triptofano,
fenilalanina, tirosina)

SECRECION PANCREATICA
Estmago Intestino

Aminocid
os

Sangre

Secretin
a

Pancreozimina
o
Colecistoquinin
a

Pncreas

HCO3

p
H

Enzima
s

Digestin de Protenas
II) En Duodeno
Tripsingen
Autocatlisis
o
INACTIVOS

Tripsina

Quimotripsinge
no
Procarboxipeptida
sas A y B

Proelastasa

Enteropeptida
sa

T
R
I
P
S
I
N
A

ACTIVOS

Quimotripsi
na
Carboxipeptidas
as A y B
Elastas
a

QUE TIPO DE ENLACES

PEPTIDICOS HIDROLIZAN?
Tripsina (endopeptidasa) : grupos carbonilos de
lisina y arginina
Quimotripsina (endopeptidasa) grupos carboxilos
de fenilalanina, tirosina, triptofano
Las carboxipeptidasas (exopeptidasas) eliminan
restos carboxilos terminales.

Distribucin de los aminocidos en

el perodo postprandial
Glutamina y Asparagina: Intestino y
rin
Aminocidos de cadena ramificada:
Msculo y cerebro
La mayor parte de los aminocidos:
Hgado

DEGRADACION DE PROTEINAS
ENDOGENAS
Proteasas
lisosomales
CATEPSINAS

Proteasomas

Degradan protenas
extracelulares que ingresan
por endocitosis.
Degradan protenas de vida
media larga
Complejos multienzimticos.
Degradan protenas de vida
media corta.

CALPANAS

Proteasas citoslicas
activadas por Ca++

CASPASAS

Proteasas que participan en

el proceso de muerte
celular programada
apoptosis

DESTINO DE LOS AMINOCIDOS EN

LA CELULA
Biosntesis: Protenas, Compuestos no proteicos, etc.
Gluconeognesis
Obtencin de Energa

Los aminocidos deben

degradarse

1) Prdida del Grupo Amino

2) Degradacin de la cadena carbonada

PERDIDA DEL GRUPO AMINO

Reacciones de Transaminacin
Reacciones de Desaminacin
Oxidativa
Reacciones de Desaminacin no
Oxidativa

Son reacciones metablicas acopladas

Reaccin de Transaminacin:
Esquema General
Transaminasas
Fosfato de piridoxal
(Vitamina B6)

L-Glutamato
L- Aminocido

- cetocido

-cetoglutarato

Glutamato Aminotransferasa

En las reacciones de transaminacin ocurre la transferencia de un

grupo amino desde un -aminocido dador a un -cetocido
aceptor.
Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan
AMINOTRANSFERASAS o TRANSAMINASAS.
Estas enzimas son de naturaleza ubicua, estn presentes tanto en
el citosol como en las mitocondrias de las clulas de todos los

 Las reacciones de
transaminacin son fcilmente
reversibles y son muy
importantes en el metabolismo
proteico.
Todos los aminocidos
(excepto lisina y treonina)
participan en reacciones de
transaminacin con los cetocidos:
cetocidos piruvato
alanina

TRANSAMINASAS DE INTERES CLINICO

Infarto de Miocardio Glutmico Oxalacetico

Transaminasa (GOT) o Aspartato aminotransferasa
(AST)
Aumentada en afecciones cardacas y hepticas
(principalmente hepatitis con necrosis)
Afecciones Hepticas Glutmico Pirvico
Transaminasa (GPT) o Alanina aminotransferasa (ALT)
Los mayores aumentos se producen como
consecuencia de alteraciones hepticas: colestasis,
hepatitis txicas o virales.
Relacin Normal: GOT/GPT = 1 COCIENTE DE RITIS
Hepatitis alcohlicas c/necrosis de tejido: GOT/GPT> 1

GPT (Glutmico Pirvico

Transaminasa)

CO O
H 3C - C H
N H

GOT (Glutmico Oxalacetico

Transaminasa)
CO O

( C H 2) 2 - C O O H

+
2

H O O C - C

G PT

A LT

-c e to g lu ta r a to

L -a la n in a

H 3C - C H

(C H 2)2 - C O O H

H O O C - CH

N H

p iru v a to

L -g lu ta m a to

CO O H

CO O H
CO O H

CO O H
CH
-O O C - C H
N H

(C H 2)2

+
2

L -a sp a rta to

H O O C - C

G O T
A ST

CH

( C H 2) 2

-O O C - C H

H O O C - C

N H

o x a la c e ta to

L -g lu ta m a to

-c e to g lu ta r a to

Origen del amonaco

Reacciones de desaminacin:
oxidativa y no oxidativas
Bacterias intestinales y posterior
absorcin.
EL AMONIACO ION AMONIO ES
TOXICO
DEBE SER ELIMINADO

ELIMINACION DEL
AMONIACO
AMONIOTELICOS: Especies acuticas NH3
como peces seos.
URICOTELICOS: Aves y reptiles

Acido rico

UREOTELICOS: Animales terrestres

Urea

En el hombre:
Urea compuesto no txico y muy soluble.
A nivel renal parte del amonaco se excreta como in amonio
siendo muy importante este mecanismo para el
mantenimiento del equilibrio cido-base.

 Adems del amonaco formado en los tejidos,

una cantidad considerable es producida por las
bacterias intestinales a partir de las protenas
de la dieta .
Este amonaco se absorbe y pasa a la sangre
portal.
Normalmente el hgado elimina el amonaco de
la sangre portal, de tal manera que la sangre
perifrica est exenta del mismo.
Esto es esencial ya que cantidades muy
pequeas de amonaco son txicas para el
SNC, produciendo temblor, visin borrosa y en
los casos mas graves, coma y muerte.
Por un mecanismo cclico, el AMONACO

Translocasas

El grupo amino
proveniente de
la desaminacin
oxidativa del
glutamato en la
mitocondria, y
el CO3H- de las
oxidaciones
biolgicas,
forman un
compuesto
inestable, el
Carbamil fosfato

El
carbamilfosfat
o es utilizado
en la sntesis
de las bases
pirimidnicas
que
intervienen en
la formacin
de los
nucletidos

REGULACION DEL CICLO DE LA

UREA

Regulacin a corto
plazo

Regulacin a largo
plazo

Carbamil
fosfato
sintetasa I

Biosntesis
de las
enzimas del
ciclo

(+) NAcetil
glutamato

(+) Aumento
protenas de la
dieta
Aumento
degradacin
protenas
endgenas
(Inanicin )

GASTO ENERGETICO DEL CICLO DE

LA UREA
Formacin de Carbamil fosfato:

Ingreso de Aspartato: 1 ATP

2 Pi

2 ATP

AMP + PPi

EN TOTAL: 3 ATP

PROPIEDADES DE LA UREA
Molcula pequea, sin carga.
Difusible
Soluble
Atxica
El 50% de su peso es nitrgeno.
Permite la eliminacin de 2 productos de
desecho: CO2 y NH3
Valores Normales: 25-30 gr de urea diarios

TRANSPORTE Y DESTINO DEL

AMONACO

La mayora de los
tejidos

Glutamat
o
Glutamin
a
sintetas
a

Glutamin
a

Hgado

Msculo

Aminocido
s

Glutama
to
Glutamina
sa

Glutamato
deshidrogenasa

Glutami
na
Piruvat Alanin
o
a

Glucosa

Alanin
a

Ciclo de la
Glucosa
Alanina

Piruvat
o

Glucosa

 Existen defectos genticos en diferentes

enzimas del ciclo de la Urea que lleva a una
incapacidad para convertir amonaco en urea

Hiperamoniemias, Citrulinemia, Argininemia

y otras.
Los pacientes que tienen esta patologa no
pueden tolerar dietas ricas en protenas.
En estos casos para suplementar los
aminocidos esenciales se incluyen en la
dieta los -cetocidos anlogos que