Folleto 5 Metabolismo de Proteinas

Universidad Catlica Agropecuaria del Trpico Seco
Pbro. Francisco Luis Espinoza Pineda

Fundacin 1968-2011
Bioqumica
Metabolismo de Protenas
Bioqumica - MVZ
Introduccin
La palabra protena proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo ms
importante). Las protenas son las responsables de la formacin y reparacin de
los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual.
Las protenas son compuestos altamente polimerizados, que estn formados por
aminocidos. Tambin se unen a componentes no proteicos. Las protenas se
encuentran entre los nutrientes ms importantes, junto con los lpidos y los
carbohidratos. Adems de su funcin energtica (1 g de protena proporciona
4,1 Kcal al organismo), dada su naturaleza nitrogenada, son necesarias
para la sntesis de compuestos propios del organismo implicados en la estructura
de las membranas junto con los lpidos, como glicoproteinas en funciones de
lubrificacin y como nucledos que posibilitan la sntesis de las protenas
propias del organismo, as como la formacin de los cromosomas y la divisin
celular.
Las
protenas constituyen la fraccin ms importante de la racin. Son
componentes fundamentales en los tejidos animales y requeridas para el

mantenimiento de las funciones vitales como renovacin de tejidos, reproduccin,
crecimiento y lactacin. En los vegetales se encuentran en cantidades discretas
salvo en algunos casos como en las semillas de leguminosas que tiene
una riqueza
aproximada
del
20%.
Los
granos
de
cereal
contienen
aproximadamente un 10% de protena y otro fruto importante en la alimentacin

del porcino como es la
bellota
tiene
alrededor
del
6%
lo
que
puede
considerarse como una tasa proteica pobre porque tienen la habilidad especial
de sintetizar aminocidos y de formar protena a partir de nitrgeno no proteico.
Esta capacidad depende de los microorganismos ruminales. Adems los
rumiantes posean un mecanismo para ahorrar nitrgeno. Cuando el contenido de
nitrgeno en la dieta es bajo, la urea, un producto final del metabolismo proteico
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puede ser reciclada al rumen en grandes cantidades. En cambio en los

Monogstricos, la urea siempre se pierde en la orina.
Considerando estas adaptaciones del metabolismo de nitrgeno, es posible
alimentar rumiantes con fuentes de nitrgeno no proteico y obtener una protena
de alta calidad.
Los Aminocidos
Los
las
aminocidos
protenas.
son
Generalmente,
molculas
orgnicas pequeas con un grupo a
el
nmero de aminocidos que forman

una protena oscila entre 100 y 300.
Los enlaces que participan en la
estructura primaria de una protena
son los enlaces peptdicos que es un
enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una aminocido con el
grupo
amino
de
otro
la
eliminacin
de
una
molcula
de
agua.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, siempre hay un

extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen
intactos.
Para cada protena, la secuencia, es decir el orden en que van ordenados los
aminocidos, es diferente. El nmero de secuencias posibles es tan grande que
se explica la gran cantidad de protenas diferentes. Al tener un tomo de carbono
asimtrico pueden presentar isomera. Los de la serie L son los que utilizan los
animales. Los sintticos se encuentran en las dos formas mezcladas (series L y
D), por lo que adicionados a la racin no son tan eficaces como los naturales.
Cada especie animal puede sintetizar slo algunos de los aminocidos que
necesita para formar protenas y, por lo tanto, depende de la dieta para incorporar
aquellos que no puede sintetizar. Esos aminocidos se los considera esenciales y
no porque sean los nicos necesarios para la vida de la especie, sino porque
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deben estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminocidos

esenciales propios. Los organismos hetertrofos pueden sintetizar la mayora de
los aminocidos esenciales.
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.
Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que,

luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de
digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas
de pptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y,
desde all, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las
protenas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan
indispensables(o
esenciales)
para
la
vida
humana
resultan
"semiindispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser

incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los
momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad.
Los aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la
metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los
tubrculos constituyen la base de la alimentacin. El dficit de aminocidos
esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminocido esencial) no ser
posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho
aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cul
sea el aminocido limitante.
Los pptidos y el enlace peptdico.

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace
peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una
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molcula de agua.
As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s

formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas
cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10.
Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es

mayor de 10.
Cada pptido o polipptidos se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a

derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo
libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de
seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos
pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la
naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.
Si la hidrlisis de una protena produce nicamente aminocidos, la protena se
denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgnicos o
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inorgnicos, denominados grupo prosttico, la protena se llama conjugada.
Funcin de los aminocidos
Sirve como sustrato para sntesis de protenas
Proporciona nitrgeno para la sntesis de otros compuestos nitrogenados
Son catalizados como energticos
Los aminocidos no pueden almacenarse en el organismo para uso futuro por lo

tanto debe suministrase en la dieta de manera regulada
Listado de aminocidos y funcin de cada una de ellos:
Los ocho esenciales

Isoleucina: Es uno de los veinte aminocidos
constituyentes de las protenas con una cadena
ramificada de hidrocarburos con cuatro tomos de
carbono como grupo lateral. Pertenece por tanto al
grupo de aminocidos con cadenas laterales no
polares (hidrfobos), y participa como promedio en
4,6 por ciento (en relacin con todos los aminocidos)
de la composicin de las protenas. Al igual que la
treonina, la isoleucina a diferencia de los dems
aminocidos posee dos carbonos asimtricos. Su
biosntesis tiene lugar a partir del piruvato (el
producto final de la glicolisis), como ocurre con la
valina y la leucina, los otros dos aminocidos con
cadenas laterales no polares ramificadas. No puede
ser sintetizada por los mamferos, por lo que es uno
de los aminocidos esenciales.
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Funcin: Junto con la Leucina y la hormona del

Crecimiento intervienen en la formacin y reparacin
del tejido muscular.
Leucina:
Funcin: Junto con la Isoleucina y la hormona del
Crecimiento (HGH) interviene con la formacin y
reparacin del tejido muscular.
Lisina:
Funcin:
Es
uno
de
los
ms
importantes
aminocidos porque, en asociacin con varios

aminocidos ms, interviene en diversas funciones,
incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos,
anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis
de hormonas.
Metionina:
Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y
constituye el principal limitante en las protenas de
la dieta. El aminocido limitante determina el
porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel
celular.
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Fenilalanina:
Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el
tejido conectivo, y tambin en la formacin de
diversas neurohormonas.
Triptfano:
Funcin: Est inplicado en el crecimiento y en la
produccin hormonal, especialmente en la funcin
de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin
interviene
en
la
sntesis
de
la
serotonina,
neurohormona involucrada en la relajacin y el

sueo.
Treonina:
Funcin: Junto con la con la Metionina y el cido
Asprtico ayuda al hgado en sus funciones
generales de desintoxicacin.
Valina:
Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de
los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas
y balance de nitrgeno.
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Los aminocidos no esenciales

Alanina:
Funcin: Interviene en el metabolismo de la
glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que
el organismo utiliza como fuente de energa.
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Arginina:
Funcin: Est implicada en la conservacin del
equilibrio de nitrgeno y de dixido de carbono.
Tambin
tiene
produccin
de
una
la
gran
importancia
hormona
del
en
la
Crecimiento,
directamente involucrada en el crecimiento de los

tejidos y msculos y en el mantenimiento y
reparacin del sistema inmunologico.
Asparagina:
Funcin:
Interviene
especficamente
en
los
procesos metablicos del Sistema Nervioso Central

(SNC).
Asprtico:
Funcin:
Es
desintoxicacin
muy
del
importante
hgado
para
su
la
correcto
funcionamiento. El cido asprtico se combina con

otros aminocidos formando molculas capaces de
absorber toxinas del torrente sanguneo.
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Citrulina:
Funcin: Interviene especficamente en la eliminacin
del amonaco.
Cistina:
Funcin: Tambin interviene en la desintoxicacin, en
combinacin con los aminocidos anteriores. La cistina
es muy importante en la sntesis de la insulina y
tambin en las reacciones de ciertas molculas a la
insulina.
Cistena:
Funcin: Junto con la cistina, la cistena est
implicada en la desintoxicacin, principalmente
como antagonista de los radicales libres. Tambin
contribuye a mantener la salud de los cabellos por
su elevado contenido de azufre.
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Glutamina:
Funcin:
Nutriente
cerebral
interviene
especficamente en la utilizacin de la glucosa por

el cerebro.
Glutamnico:
Funcin:
Tiene
gran
importancia
en
el
funcionamiento del Sistema Nervioso Central y

acta como estimulante del sistema inmunologico.
Glicina:
Funcin: En combinacin con muchos otros
aminocidos, es un componente de numerosos
tejidos del organismo.
Histidina:
Funcin: En combinacin con la hormona de
crecimiento
(HGH)
algunos
aminocidos
asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin

de los tejidos con un papel especficamente
relacionado con el sistema cardio-vascular.
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Serina:
Funcin:
Junto
con
algunos
aminocidos
mencionados, interviene en la desintoxicacin del

organismo, crecimiento muscular, y metabolismo
de grasas y cidos grasos.
Taurina:
Funcin: Estimula la hormona del Crecimiento
(HGH) en asociacin con otros aminocidos, est
implicada
sangunea,
en
la
regulacin
fortalece
el
de
msculo
la
presin
cardiaco
vigoriza el sistema nervioso.
Tirosina:
Funcin: Es un neurotrasmisor directo y puede ser
muy eficaz en el tratamiento de la depresin, en
combinacin con otros aminocidos necesarios.
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Ornitina:
Funcin:
Crecimiento
Es
especfico
(HGH)
en
para
la
hormona
asociacin
con
del
otros
aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la

arginina y con carnitina (que se sintetiza en el
organismo, la ornitina tiene una importante funcin en
el metabolismo del exceso de grasa corporal.
Prolina:
Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de
colgeno y tiene gran importancia en la reparacin y
mantenimiento del msculo y huesos.
Concepto de protena:
Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C),
hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin
azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio
(Mg), yodo (I), etc.
Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdico
entre el grupo carboxilo (-COOH) y los grupos amino (NH2) de residuos de
aminocido adyacentes.
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Las protenas son los materiales que desempean un mayor nmero de funciones
en las clulas de todos los seres vivos:
Forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel,
uas, etc.)
Funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de
oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos,
etc.).
Tambin son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son
la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de
reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario.
Estructura de las Protenas
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria
y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la
disposicin de la anterior en el espacio.
Estructura primaria
La
estructura
primaria
es
la
secuencia de aminocidos de la
protena.
Nos
indica
qu
aminocidos componen la cadena

polipeptdica y el orden en que
dichos aminocidos se encuentran.
La funcin de una protena depende
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de su secuencia y de la forma que

sta adopte.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el
espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis
de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1.- La a(alfa)-hlice
Esta
estructura
se
forma
al
enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la estructura

primaria.
Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y
el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.
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2.- La conformacin beta

En
esta
aminocidos
disposicin
no
forman
los
una
hlice sino una cadena en forma

de
zigzag,
denominada
disposicin en lmina plegada.

Presentan
esta
estructura
secundaria la queratina de la
seda o fibrona.
Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de
un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y
por tanto la terciaria. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y
as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene

estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1.- el puente disulfuro entre los radicales
de aminocidos que tienen azufre.
2.- los puentes de hidrgeno.
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3.- los puentes elctricos.

4.- las interacciones hidrfobas.
Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unin,
mediante enlaces dbiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptdicas con
estructura
terciaria,
para
formar
un
complejo proteico. Cada una de estas

cadenas polipeptdicas recibe el nombre
de protmero.
El nmero de protmeros vara desde
dos, como en la hexoquinasa; cuatro,
como en la hemoglobina, o muchos,
como
la
poliomielitis,
cpsida
del
virus
que
consta
de
de
la
sesenta
unidades proteicas.
Clasificacin de las protenas
Segn su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipptidos largas y una atpica estructura
secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos
de estas son la queratina, colgeno y fibrina
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Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica

apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de las protenas y
grupos hidrfilos hacia afuera, lo que produce que sean solubles en solventes
polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, protenas de transporte, son ejemplo de protenas globulares
Mixtas: posee una parte fibrilar (en el centro de la protena) y otra parte globular
(en los extremos). Como por ejemplo, albmina, queratina.
Segn su composicin qumica

Simples u holoprotenas: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de
estas son la insulina y el colgeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras
sustancias no proteicas llamado grupo prosttico (slo globulares)
Segn su Funcin Biolgica

Funcin estructural
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Algunas protenas constituyen estructuras

celulares.
Ciertas glucoprotenas forman parte de las
membranas
receptores
celulares
o
facilitan
actan
como
el
transporte
de
sustancias.
Las
histonas,
forman
parte
de
los
cromosomas que regulan la expresin de los

genes.
Otras
protenas
resistencia
confieren
rganos
elasticidad
y
tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La
queratina
de
la
epidermis.
Las araas y los gusanos de seda segregan

fibroina para fabricar las telas de araa y los
capullos de seda, respectivamente.
Funcin enzimtica
Las protenas con funcin

enzimtica
son
las
ms
numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores
de las reacciones qumicas
del metabolismo celular.
Funcin hormonal
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Algunas hormonas son de naturaleza proteica,

como la insulina y el glucagn (que regulan los
niveles de glucosa en sangre), o las hormonas
segregadas por la hipfisis, como la del crecimiento
o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
Funcin reguladora
Algunas
protenas
regulan
la
expresin de ciertos genes y otras

regulan la divisin celular (como la
ciclina).
Funcin homeosttica
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Funcin defensiva
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Las inmunoglobulinas actan como

anticuerpos
frente
posibles
antgenos.
La
trombina
el
fibringeno
contribuyen a la formacin de cogulos

sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y
protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la
del botulismo, o venenos de serpientes,
son protenas fabricadas con funciones
defensivas.
Funcin de transporte
La hemoglobina transporta oxgeno
en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno
en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en
los msculos.
Las lipoprotenas transportan lpidos
por la sangre.
Los
citocromos
transportan
electrones.
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Funcin contrctil
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Funcin de reserva
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordena de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el
desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.
Propiedades de las protenas
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles

estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad Electroltica: Se determina a travs de la electrlisis, en la cual

si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga
negativa y viceversa.
Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est

determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH: (conocido como efecto tampn) Actan como

amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden
comportarse como cidos (soltando electrones (e-) o como bases (tomando
electrones).
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Reacciones Generales las Protenas
Transaminacin
Esta reaccin consiste en la transferencia de un grupo amino desde un aa

hasta un cetocido y se obtiene de esta forma el cetocido correspondiente al
aa inicial y el aa correspondiente al cetocido inicial. Este proceso que
normalmente es irreversible, es catalizado por las tranzaminasas, capaz de
reaccionar con todos los aa. Son empleadas la transaminasa glutmica y la
alanita transaminasa, como coenzima de las transaminasa.
La transaminasa por lo general demuestra preferencia por uno de los pares de
donador y aceptor del grupo amino. Esta reaccin de aminotransferasa ocurre
en 2 pasos:
1. El grupo amino de un aa es transferido a la enzima , produciendo el
correspondiente alfa cetocido y la enzima aminada
2. El grupo amino es transferido al alfa cetocido aceptor (ej. Alfa- cetocido)
formando el producto aminocido (ej Glutamoato) y regenerando la enzima.
Para
transportar al grupo amino, las aminotransferasas requieren de la
Participacin de una coenzima que contiene un aldehdo, el fosfato de piridoxal

(PLP) que es un derivado de la piridoxina B 6. La capacidad de la mayor parte de
los aa de donar su grupo amino al alfa cetoglutarato para formar glutamato es
en parte motivo del papel central del glutamato en el metabolismo nitrogenado. El
glutamato tambin es un donador comn del grupo amino en la formacin de
muchos aa.
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Desanimacin
La desaminacin de los a es un proceso metablico en el cual a partir de un
a se obtiene el cetocido correspondiente y amoniaco. Entre
que desaminan a los a
las enzimas
hay algunas que requieren de la participacin de
cofactores de oxido- reduccin, denominndose en este caso desaminacin

oxidativa.
La principal enzima que cataliza la desaminacin oxidativa de los a es
la desidrogenasa L- glutmica la cual es especfica para el a L glutmico.
La primera reaccin en la ruptura de los a es casi siempre la remocin de
su grupo alfa amino, con el objetivo de excretar el exceso de nitrgeno. La
urea es el producto principal de la excrecin de nitrgeno, en los mamferos
terrestres se sintetiza a partir de amonio y aspartato , ambas sustancias sopn
derivadas del glutamato , el producto principal de la desaminacin.
Mucho de los a son desaminados por transaminacin. En este proceso se
transfiere el grupo amino a un alfa cetocido del a original y un nuevo a;
estas reacciones son catalizadas por amino transferasa o transaminasas. El
aceptor principal del grupo amino es el alfa cetoglutarato que produce
Descarboxilacin
El metabolismo de los a muchas veces incluye la separacin de su grupo
carboxilo como
CO2. Este
tipo
descarboxilasa especficas
que
peridoxal
La
como cofactor.
de
reaccin
es
emplean
descarboxilacin
catalizada
el
de
fosfato
da
lugar
por
de
a
diferentes aminas entre los cuales algunas tienen gran importancia metablica,
como es el caso de la histamina y la tirasina.
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Las enzimas
En todos los organismos es preciso sintetizar macromolculas a partir de
molculas sencillas, y para establecer los enlaces entre stas se necesita energa.
Esta energa se consigue rompiendo los enlaces qumicos internos de otras
macromolculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo ello comporta una serie
de reacciones coordinadas cuyo conjunto se denomina metabolismo.
Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente,
muy estables, se requerira una gran cantidad de energa para que reaccionaran
entre s, ya que, si no, la velocidad de reaccin sera nula o demasiado lenta. Para
acelerar la reaccin en un laboratorio bastara con aumentar la temperatura o bien
con aadir un catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la
reaccin. En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la
muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, el concurso de
catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las molculas que desempean esta
funcin son las enzimas. Las enzimas son, protenas globulares capaces de
catalizar las reacciones metablicas.
Son solubles en agua y se difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar
a nivel intracelular, es decir, en el interior de la clula donde se han formado, o a
nivel extracelular, en la zona donde se segregan.
Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores:
La primera es que durante la reaccin no se alteran, y la segunda es que no

desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga ms producto, sino que
simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos
tiempo.
Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, presentan una gran

especificidad, actan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la
velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces.
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Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reaccin

que cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en
"asa".
Por ejemplo:
a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un metablito se les

denomina oxigenasas,
a las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido UDP glucurnico
a un metabolito o xenobitico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa,
a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro bases a una molcula
de ADN en formacin se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que
hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
Actividad enzimtica.
En toda reaccin qumica se produce una transformacin de unas sustancias
iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), en unas sustancias finales o
productos (P). Esta transformacin no se verifica directamente, ya que es
necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus
enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio recibe el
nombre de complejo activado y requiere un aporte de energa, generalmente en
forma de calor, que se conoce como energa de activacin
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Bioqumica - MVZ
Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijndose mediante enlaces
fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no
haga falta tanta energa para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias
reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de
encuentro y que la reaccin se produzca ms fcilmente.
Las enzimas, una vez que han realizado la transformacin del sustrato o sustratos
en productos, se liberan rpidamente de ellos para permitir el acceso a otros
sustratos.
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Grupo
Accin
Ejemplos
1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidorreduccin.
Dehidrogenasas
Aminooxidasa Deaminasas
Tras la acci n catlica quedan modificados en su Catalasas
grado de
oxidacin
por
lo que debe
ser transformados antes de volver a actuar
de nuevo.
2. Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la

Transaldolasas
ruptura de ciertas molculas)a otras sustancias
Transcetolasas
receptoras. Suelen actuar en
procesos de Transaminasas
interconversiones de azucares, de aminocidos,
etc
3. Hidrolasas
Verifican
reacciones
de
hidrlisis con
la consiguiente obtencin de monmeros a partir
de polmeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo
que normalmente actan en primer lugar
Glucosidasas Lipasas
Peptidasas Esterasas
Fosfatasas
4. Isomerasas
Actan sobre determinadas molculas obteniendo Isomerasas de azcar

de ellas sus ismeros de funcin o de posicin.
Suelen actuar en procesos de interconversion
5. Liasas
Realizan la degradacin o sntesis (entonces se

llaman sintetasas) de los enlaces denominados
fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor
energtico.
6. Ligasas
Epimerasas
Aldolasas
Mutasas
Decarboxilasas
Realizan la degradacin o sntesis de los enlaces Carboxilasas

fuertes mediante el acoplamiento a sustancias
ricas en energa como los nucleosidos del ATP
Peptidosintetasas
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Bioqumica - MVZ
Catabolismo de los aminocidos

Los aminocidos absorbidos son transportados por la sangre a clulas donde
sufren reacciones de transaminacin que consisten en el intercambio del grupo
amino de un aminocido a un cetocido, lo que resulta en la formacin de un
nuevo aminocido a partir de otro.
De esta manera la clula se provee
de los aminocidos no esenciales para la biosntesis proteica.

Los aminocidos esenciales necesarios deben ser aportados por el torrente
sanguneo. Una vez formado el fondo de aminocidos empieza el proceso de la
formacin de la protena en cada clula. Se ha determinado que en una clula se
forman 1,500a 2,000 protenas diferentes cada una de ellas con una funcin
especfica.
La especificidad de la protena depende de su configuracin estructural, que est
dada por la secuencia y cantidad de los aminocidos que la integran.
Esta secuencia est determinada por la biosntesis proteica por la informacin
gentica contenida en los cromosomas, que es copiada y llevada a los ribosomas
por el ARN, lugar donde se da la unin de un aminocido con otro en el
orden establecido por el cdigo gentico, hasta formar la cadena proteica.
Es importante sealar que la falta de un aminocido puede bloquear por completo
la formacin de una protena.
El catabolismo de los aminocidos se realiza principalmente por medio de la
desaminacin oxidativa, que resulta en el desprendimiento de amonaco y en la
formacin de cetocido que se integran al ciclo de Krebs o son empleados para
generar glucosa.
El amonaco se integra a la sangre y pasa al hgado donde se forma urea, la cual
pasa a la sangre y es excretada por la orina.
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Bioqumica - MVZ
Digestin de protenas en monogstricos y poligstricos

En monogstricos:
La digestin proteica empieza en el estmago, donde acta la enzima pepsina,
producida en la regin fndica del estmago transformando la molcula proteica
en polipptidos y pptidos. Posteriormente en el intestino delgado, se completa la
digestin por accin de las enzimas pancreticas, tripsina, quimotripsina y
carboxipeptidasa, adems de las aminopeptidasas y hipeptidasas, originadas en
la mucosa intestinal.
El resultado final de la accin de estas enzimas son
aminocidos simples, que por su solubilidad son fcilmente absorbibles a travs

de la mucosa del intestino delgado principalmente.
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Bioqumica - MVZ
En rumiantes:
En los rumiantes, las protenas sufren la accin microbiana excepto un 20 a 40%
de la protena del alimento que pasa para el abomaso sin alterar.
Los
microorganismos rumiales convierten la protena en aminocidos, stos pueden

ser transformados en otros aminocidos o bien son desaminados y se produce
NH3 liberado, se pueden sintetizar nuevos aminocidos.
dotaciones
de
aminocidos
se
sintetiza
la
protena
A partir de estas
microbiana,
que
posteriormente pasa al abomaso e intestino delgado donde es digerida por accin

enzimtica de manera similar a los monogstricos.
Si en el alimento va contenido nitrgeno no proteico (NHP) como urea, el
Nitrgeno contenido es liberado en forma de amonaco, que despus puede ser
utilizado para formar aminocidos. Para esto, es necesario que las bacterias que
realizan este proceso dispongan de una fuente de C, H, O, S para suplir el
esqueleto carbohidrato necesario para completar el aminocido. De esta forma
indirectamente, los rumiantes pueden aprovechar el NNP para proveerse de
protena.
Dado que la mayor parte de la protena contenida en los alimentos es
transformada por los microorganismos en protena microbiana, el valor biolgico
de la protena del alimento pierde relevancia, ya que la protena microbiana que
constituye del 60 al 80% del aporte proteico total, tiene una calidad aceptable para
el rumiante.
Es rumiante el ganado vacuno, caprino, ovino. La adaptacin al sistema rumiante
acarrea una serie de cambios fisiolgicos en los animales:
(1) la saliva deja de ser una solucin enzimtica para pasar a ser una solucin
tampn formada principalmente por bicarbonato y fosfato sdicos,
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Bioqumica - MVZ
(2) el rumen y el intestino (algo menos) se han adaptado a la absorcin de cidos

grasos de bajo peso molecular que constituyen la principal fuente de carbono de
estos organismos,
(3) las clulas de los rumiantes son capaces de usar cidos grasos de cadena
corta como fuente de carbono de manera ms eficiente que el resto de los
animales y, por consiguiente, los tejidos de rumiantes se han adaptado a utilizar
estos cidos de cadena corta como fuente de carbono en vez de usar la glucosa.
Ecolgicamente el proceso ruminal representa una
simbiosis entre los
microorganismos y el animal. Tambin se establecen relaciones de mutualismo

entre las diferentes poblaciones microbianas.
El estomago de los rumiantes
Los compartimentos previos o proventrculos llamados retculo (redecilla), rumen
(panza), y omaso (libro). El cuajar (estmago verdadero), llamado tambin
ventrculo o abomaso. Los dos primeros proventrculos forman una sola cavidad
separada por un pliegue de manera que el contenido fluye libremente de uno a
otro, y es aqu en donde se desarrolla la mayor actividad microbiana. El omaso
cuya funcin no est plenamente aclarada ejerce mas actividad de tipo mecnico
en cuanto a la expresin y seleccin del material particulado y el abomaso ejerce
las funciones del estmago de los animales monogstricos.
Los proventrculos y el estmago de los rumiantes son muy grandes en relacin
con el tamao del animal y llenan las 3/4 partes de la cavidad abdominal.
El tamao de los diversos compartimentos es variable segn la edad del animal y
del tipo de alimento que consume. En los neonatos, el abomaso est ms
desarrollado, pero a la medida que comienza a consumir forrajes fibrosos el
rumen
el
retculo
aumentan
de
tamao.
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Bioqumica - MVZ
En el adulto, el rumen y el retculo constituyen el 81 al 87% de la capacidad

gstrica total dependiendo de la naturaleza de la dieta. El omaso y el abomaso
representan entre el 6 y el 8%. Dietas ricas en concentrado o forrajes de buena
calidad
resultan
en
tamaos
relativamente
mayores
del
abomaso.
El peso del contenido de los estmagos tambin ofrece muchas variaciones, pero
la mayora de los autores lo sitan entre el 10 y el 20% del peso total del animal.
La ingestin y la masticacin del alimento.

La ingestin de alimento de los rumiantes en pastoreo puede ocupar una tercera
parte o ms de su tiempo, dependiendo de la disponibilidad del forraje, del agua, y
de la temperatura ambiental.
La prensin del alimento se realiza por la accin combinada de la lengua que
tensiona la hierba, los labios que la fijan y los dientes que la cortan. el modo de
prender el alimento ofrece variaciones pero con mucho es la lengua el ms
importante
rgano
de
prensin
en
el
bovino.
La masticacin es la reduccin a partculas de menor tamao. Por la naturaleza

del alimento, se requieren movimientos masticatorios laterales que permitan
romper las fibras de la hierba para que pueda ser deglutida. La mandbula es mas
ancha que la quijada permitiendo que se usen los molares de un solo lado al
mismo tiempo. Por estos movimientos laterales, las muelas de los bovinos tienen
la superficie masticatoria en forma de cincel presentando el filo adentro en los
molares inferiores y afuera en los superiores. Aunque el aparato masticatorio de
los rumiantes es suficientemente adecuado para la correcta masticacin del
alimento que consumen, usualmente al ingerir el alimento toman muy poco tiempo
masticndolo.
Quiz el temor a los predadores les obliga a comer rpidamente y una vez logran
acumular suficiente cantidad de alimento en el rumen, buscan un sitio tranquilo y
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Bioqumica - MVZ
resguardado
para
comenzar
rumiarlo.
Es necesario recordar que la naturaleza fibrosa de las raciones normales requiere

una considerable cantidad de tiempo y de energa para la masticacin; sumados
los movimientos masticatorios de la ingestin y la rumia, una vaca en una dieta
normal ejecuta ms de 24.000 movimientos masticatorios diarios.
La insalivacin Los bovinos secretan grandes cantidades de saliva alcalina
bufferada no solamente como ayuda para la masticacin y deglucin, sino
atendiendo la necesidad de mantener condiciones fsico-qumicas en el contenido
o en las paredes del rumen - retculo - En la alimentacin natural, con excepcin
de los pastos muy tiernos que ocurren en ciertas pocas del ao, la mayora de
las
veces
el
forraje
vara
de
ligeramente
seco
seco.
En la alimentacin artificial, los henos, concentrados y harinas no pueden ser

fcilmente deglutidos sin una adecuada insalivacin. Un bolo colectado a nivel del
cardias contiene saliva varias veces mas pesada que la materia seca ingerida.
Adems, la secrecin de glndulas mucosas de las comisuras labiales, paladar y
faringe adicionan moco suficiente para facilitar la deglucin del bolo insalivado.
La actividad enzimtica de la saliva de los rumiantes difiere de la de otras

especies ya que no es amiloltica, pero si lipoltica sobre los triglicridos que
contienen
butirato,
funcin
probablemente
importante
en
los
lactantes.
La capacidad buffer de la saliva bovina con grandes cantidades de sodio y de

potasio acta fundamentalmente neutralizando los cidos producidos en la
fermentacin del rumen.
La saliva adems provee ciertos nutrientes a los microorganismos del rumen,

especialmente mucina, urea, fsforo, magnesio y cloro los que estn presentes en
concentraciones relativamente altas.
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Bioqumica - MVZ
La saliva tiene propiedades anti espumantes, factor de gran importancia en la

prevencin del timpanismo ruminal.
La cantidad de saliva secretada vara bastante con la dieta y el manejo de los

animales, pero la mayora de los autores estiman que una vaca lechera secreta
entre 100 y 200 litros de saliva al da. Adems de los factores vinculados con la
hidratacin y particulacin del alimento, factores del animal como su propia
volemia, temperatura, PH del contenido ruminal, tensin en las paredes del
rumen, concentracin de cidos grasos voltiles en el rumen, etc. modifican la
cantidad
la
calidad
de
la
saliva
secretada.
La deglucin El bolo alimenticio es depositado en la porcin anterior del rumen.

El esfago del rumiante tiene caractersticas propias como la presencia de
msculo estriado un esfnter farngeo en adicin al cardial y probablemente otro
esfnter diafragmtico. Probablemente estas estructuras tengan mas importancia
para la eructacin que para la deglucin.
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Bioqumica - MVZ
La rumia
Abreviando, la rumia incluye la regurgitacin de la ingesta del retculo-rumen a la
boca, la deglucin de los lquidos regurgitados, reinsalivacin y masticacin ms
cuidadosa de los slidos para volverlos a deglutir. - La regurgitacin est
asociada con una contraccin extra del retculo que precede por un corto tiempo
las contracciones bifsicas mencionadas antes y que crea presin en los fluidos
que inundan el cardias, usualmente asociada a un esfuerzo inspiratorio de un
volumen mayor que el normal. Esto implica contraccin del diafragma con presin
negativa en la trquea. El esfago que normalmente est colapsado se tensiona
permitiendo la aspiracin de contenido del retculo.
La ingesta del retculo es mas fluida y con menor contenido de materia seca de la
que
se
encuentra
en
los
sacos
dorsales
del
rumen.
La rumia obedece a receptores sensoriales situados desde la pared anterior del

retculo (los ms sensibles) hasta la regin posterior del rumen (declinando
caudalmente en sensibilidad)
Fuera de receptores sensitivos al forraje tosco o fibroso (la dieta de concentrados
o forraje molido resultan en ausencia de rumia), hay receptores qumicos y
probablemente hormonales (el ordeo y el amamantamiento estimulan la
rumiacin).
Alteraciones del tracto gastrointestinal como la distensin de las vsceras,

alteraciones ptridas o de PH del contenido y situaciones de estrs inhiben la
rumia. - Dukes seala que diariamente, los bovinos en dieta seca tienen
alrededor de 14 perodos de rumia que pueden durar de unos pocos minutos a
una hora. En animales en pastoreo, los perodos de rumiacin varan de 9 a 13
con una duracin total de 5 a 8 horas dependiendo de la disponibilidad y calidad
del forraje.
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Bioqumica - MVZ
Los animales monogstricos en dietas de mala calidad consumen ms alimento

para compensar la deficiencia. En el rumiante ocurre lo contrario. Por el tiempo
retenido en el rumen el alimento de baja digestibilidad, resulta en menor consumo.
La eructacin
Mediante este mecanismo, el animal elimina por la boca los gases que se
acumulan en el retculo - rumen. El promedio de gas producido en un animal
adulto es de 30 a 50 litros por hora.
La eliminacin de estos gases esta asociada a las contracciones secundarias del
rumen coordinadas con relajacin/contraccin secuenciales de los tres esfnteres
esofgicos: cardial, diafragmtico y faringo-esofgico forzando el gas hacia afuera
hasta la nasofaringe. La glotis permanece abierta y los labios cerrados de manera
que cerca de las dos terceras partes del gas eliminado se inspira al tracto
respiratorio.
El mecanismo del eructo es silencioso, probablemente un factor de supervivencia

en el rumiante salvaje. El eructo se estimula por sensores de presin en la regin
del cardias, pero se requiere para que ste se cumpla que la zona est libre de
ingesta, lquidos o espuma, ya que sensores para estos materiales bloquean a los
anteriores.
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Bioqumica - MVZ
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Bioqumica - MVZ
Metabolismo en el hgado y reciclaje de urea

Cuando hay falta de energa para la fermentacin o cuando la protena en la dieta
es excesiva, no todo el amoniaco producido en el rumen puede ser convertido a
protena microbiana. Un exceso de amoniaco pasa la pared del rumen y es
transportado al hgado. El hgado lo convierte en urea que se libera en la sangre.
La urea en la sangre puede seguir dos caminos:
Volver al rumen va la saliva o a travs de la pared del rumen.
Excrecin en la orina por los riones.
Cuando la urea vuelve al rumen reconvertida en amoniaco puede servir como una
fuente de nitrgeno para el crecimiento bacteriano. La urea excretada en la orina
se pierde. Cuando las raciones son bajas en protena, la mayora de la urea se
recicla y se pierde poco en la orina. Sin embargo, cuando se incrementa el
contenido de protena de la racin, se recicla menos urea y se excreta ms
cantidad por la orina.
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Folleto 5 Metabolismo de Proteinas

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Folleto 5 Metabolismo de Proteinas

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Universidad Catlica Agropecuaria del Trpico Seco

Pbro. Francisco Luis Espinoza Pineda

protenas constituyen la fraccin ms importante de la racin. Son

componentes fundamentales en los tejidos animales y requeridas para el

aproximadamente un 10% de protena y otro fruto importante en la alimentacin

puede ser reciclada al rumen en grandes cantidades. En cambio en los

orgnicas pequeas con un grupo a

nmero de aminocidos que forman

Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, siempre hay un

deben estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminocidos

Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que,

"semiindispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser

Los pptidos y el enlace peptdico.

As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s

Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10.

Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es

Cada pptido o polipptidos se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a

inorgnicos, denominados grupo prosttico, la protena se llama conjugada.

Funcin de los aminocidos

Sirve como sustrato para sntesis de protenas

Proporciona nitrgeno para la sntesis de otros compuestos nitrogenados

Son catalizados como energticos

Los aminocidos no pueden almacenarse en el organismo para uso futuro por lo

Listado de aminocidos y funcin de cada una de ellos:

Los ocho esenciales

Funcin: Junto con la Leucina y la hormona del

aminocidos porque, en asociacin con varios

neurohormona involucrada en la relajacin y el

Los aminocidos no esenciales

directamente involucrada en el crecimiento de los

procesos metablicos del Sistema Nervioso Central

funcionamiento. El cido asprtico se combina con

especficamente en la utilizacin de la glucosa por

funcionamiento del Sistema Nervioso Central y

asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin

mencionados, interviene en la desintoxicacin del

vigoriza el sistema nervioso.

aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la

aminocidos componen la cadena

de su secuencia y de la forma que

helicoidalmente sobre s misma la estructura

2.- La conformacin beta

hlice sino una cadena en forma

disposicin en lmina plegada.

Esta conformacin globular se mantiene

3.- los puentes elctricos.

complejo proteico. Cada una de estas

Clasificacin de las protenas

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica

Segn su composicin qumica

Segn su Funcin Biolgica

Algunas protenas constituyen estructuras

cromosomas que regulan la expresin de los

El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

Las araas y los gusanos de seda segregan

Las protenas con funcin

Algunas hormonas son de naturaleza proteica,

expresin de ciertos genes y otras

Las inmunoglobulinas actan como

contribuyen a la formacin de cogulos

Propiedades de las protenas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles

Capacidad Electroltica: Se determina a travs de la electrlisis, en la cual

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est