José Alexandre da Silva Melo

1º Período Medicina

Enzimologia

1. Quais são as vantagens das enzimas em relação aos

catalisadores não-biológicos?

R: Apresentam alto grau de especificidade;

São produtos naturais biológicos;
Reações baratas e seguras;
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a
1011 + rápida);
São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
Não são tóxicas;
Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força
iônica.

2. Qual é a função de uma enzima, em uma reação?

R: As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a

energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da
reação.

3. Que é o sitio ativo de uma enzima e como ele é formado?

R: É o lugar de união da enzima com o substrato. É formado por uma

agrupação espacial e específica de aminoácidos, constituindo uma parte
muito pequena da enzima, e esta determinada pela estrutura terciária ou
quaternária.

4. Quais são as propriedades de uma enzima?

R: Ação catalítica; especificidade; ação reguladora; reversibilidade;

5. Como são classificadas as enzimas de acordo com o tipo de

reação que elas catalisam?

R: Oxidorredutantes: são enzimas que catalisam reações de

transferência de elétrons, e de Hidrogênio, ou seja: reações de oxi-
redução. São as desidrogenases e as Oxidases.

Transferases: enzimas que catalisam reações de transferência de

grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc.
Como exemplo temos as quinases e as transaminases.
Hidrolases: catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As
peptidases, Lipases, etc.

Liases: catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de

moléculas de água, amônia e gás carbônico. Ex.: desidratases e as
descarboxilases.

Isomerases: catalisam reações de inter-conversão entre isômeros ópticos

ou geométricos. Ex.: epimerases , racemases, isomerases, etc.

Ligase: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da

ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São
as sintetases.

6. Que é o conceito de apoenzima e de holoenzima?

R: Apoenzima: são enzimas simples formadas só por uma cadeia poli-

peptídica que atua na catálise enzimática sem necessidade de outros
fatores.

Holoenzima: são enzimas complexas precisam, além da parte protéica

da enzima de outros fatores para poder realizar sua ação catalítica.

7. Que são os co-fatores enzimáticos? Ponha exemplos.

R: São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser

necessárias para a função de uma enzima;

Estes cofatores podem o não estar ligados permanentemente à molécula

da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa;

Podem atuar segundo 3 modelos:

Ligando-se a enzima com afinidade semelhante a do substrato;

Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sitio
catalítico da apoenzima;
Atuando de maneira intermediária: das duas formas citadas.

8. Cite a importância das enzimas reguladoras nos sistemas

enzimáticos.

R: Regulação do metabolismo a nível de hormônios e vitaminas.

9. Por que as estruturas primária, secundária, terciária e

quaternária das enzimas são essências para o exercício das
atividades catalíticas?
R: Porque possuem um lugar especifico dentro da molécula denominado
de centro ativo, sitio ativo ou sitio catalítico, que é formado por uma
agrupação espacial e especifica de aminoácidos, constituindo uma parte
muito pequena da enzima, e esta determinada pela sua estrutura
terciária ou quaternária.

10. O que é energia de ativação de uma reação? De que

maneira os catalisadores aumentam a velocidade de reação?

R: Diminuindo a energia livre de ativação, sem alterar a termodinâmica

da reação.

11.O tradicional modelo chave-fechadura apresenta uma

incoerência. Explique e corrija-o.

R:

12. Quais modelos explicam a união enzima-substrato?

R: Chave-fechadura, encaixe induzido, ajuste induzido.