m Agentes patógenos

formados por una

proteína (PrPc
(PrPc)) , que son
capaces de resistir a los
tratamientos que
inactivan los ácidos
nucleicos.

m Proteínas plegadas
anormalmente que tienen
capacidad infectiva.
Descubiertas por tanley Prusiner en
1982.

on exclusivamente de
naturaleza proteica.
on los causantes de un grupo de
patologías neurodegenerativas
´encefalopatías espongiformes
transmisiblesµ.

La infección por priones no provoca

una respuesta inmunitaria, debido a
que el prión está dentro de nuestras
propias células.
células.

No presentan ácido nucleico esencial

dentro de la partícula infecciosa
=ienen un gran poder de asociación

Capacidad Autoreplicativa

on resistentes a la inactivación con

nucleasas, radiación UV a 254 nm,
ácido (entre pH 3 y 7), hidroxilamina,
formalina, ebullición y proteasas; así
como a altas temperaturas.
Estructura de la proteína del
prion normal (PrPc
(PrPc))
La proteína del prión (PrPc
(PrPc))
normal, tiene una secuencia
de aminoácidos, (estructura
primaria).

egún algunos estudios

realizados, se encontró que
à à
tenía un alto
porcentaje de hélices Ĵ y
prácticamente ninguna
lámina ǀ.
Estructura de la forma infecciosa
de la proteína del prión (PrPsc):

La forma PrPsc presenta

gran proporción de láminas
beta (43% láminas beta,
30% hélices alfa).
e sabe que las proteínas
con láminas beta son muy
resistentes a las enzimas
proteolíticas, al calor y no
se disuelven en agua.