Cottom Salas Wolfgang Francisco Interacciones dbiles entre biomolculas

El ensamblaje de los distintos sillares estructurales para dar lugar a los diferentes tipos de macromolculas se lleva a cabo mediante enlaces covalentes de gran estabilidad. Aunque como resultado de reacciones qumicas entre diferentes grupos funcionales existe en la naturaleza una gran variedad de este tipo de enlaces, un reducido nmero de ellos es el responsable de la construccin de la inmensa mayora de las biomolculas. As, los monosacridos se ensamblan mediante enlaces glucosdicos para dar lugar a los polisacridos, los aminocidos mediante enlaces peptdicos para dar lugar a las protenas, los enlaces ster predominan entre los componentes de los lpidos y de los cidos nucleicos. La utilizacin de slo unos pocos tipos de enlace qumico para construir sus biomolculas resulta muy ventajosa para los seres vivos, ya que ello les permite llevar a cabo un control muy eficaz y econmico de las reacciones qumicas celulares. En la formacin o rotura de enlaces covalentes entre tomos vecinos se ve implicada una cantidad importante de energa. Existe un tipo adicional de interacciones interatmicas, denominadas interacciones dbiles, que son mucho menos energticas y que por lo tanto pueden romperse o establecerse con extraordinaria facilidad. Muchos de los acontecimientos que a nivel molecular tienen lugar en las clulas vivas, entre los que destacan la determinacin de la estructura tridimensional de las macromolculas o la relacin estereoespecfica entre el enzima y su sustrato, responden a este tipo de interacciones. Las interacciones dbiles de importancia biolgica pueden ser de varios tipos: puentes de hidrgeno, interacciones inicas, interacciones hidrofbicas y fuerzas de Van der Waals. La base fsico-qumica de estas interacciones se comprender mejor en relacin con las propiedades de las disoluciones acuosas, por lo que su estudio se pospondr para un captulo posterior.

Cottom Salas Wolfgang Francisco Los grupos inicos de las biomolculas son generalmente cidos o bases dbiles, cuyo grado de ionizacin depende del pH. Los aminocidos son compuestos slidos, cristalinos, que presentan un punto de fusin y una solubilidad en agua muy superiores a lo que cabra esperar dado su peso molecular. Ello se debe a que los aminocidos existen en disolucin, y cristalizan a partir de las disoluciones, en forma de iones dipolares . A pH neutro el grupo carboxilo cede un protn y queda cargado negativamente y el grupo amino capta un protn y queda cargado positivamente. As, los aminocidos pueden comportarse como cidos o como bases segn el pH del medio; se dice que son sustancias anfteras. Existe un valor de pH llamado punto isoelctrico (pI) para el cual el aminocido est compensado

elctricamente (carga neta = 0). Las curvas de titulacin de los aminocidos son ms complejas que las de los pares conjugados cido-base corrientes. Esto se debe a que cada aminocido posee dos grupos funcionales capaces de aceptar o ceder protones (amino y carboxilo), cada uno de los cuales tiene su propio pK y comportamiento cidobase caracterstico. Por otra parte, algunos aminocidos presentan cadenas laterales (R) con grupos funcionales que son potenciales dadores o aceptores de protones, y que por lo tanto tambin influyen de manera determinante en sus propiedades cido-base. El comportamiento cido-base de los aminocidos reviste una gran importancia biolgica, ya que influye a su vez en las propiedades de las protenas de las que forman parte. Adems, las tcnicas para separar y analizar los aminocidos componentes de una protena se basan en gran medida en su comportamiento cido-base. Los aminocidos se enlazan para formar protenas mediante enlace peptdico. Los pptidos son compuestos formados por la unin de aminocidos mediante enlace peptdico. El enlace peptdico es una unin covalente tipo amida

Cottom Salas Wolfgang Francisco sustituida que se da al reaccionar el grupo amino de un aminocido con el grupo carboxilo de otro aminocido con desprendimiento de una molcula de agua. Cuando dos aminocidos reaccionan para formar un enlace peptdico el compuesto resultante recibe el nombre de dipptido. Por ser el enlace peptdico una unin "cabeza-cola" (grupo amino con grupo carboxilo) un dipptido conserva siempre un grupo amino libre, que puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminocido, y un grupo carboxilo libre, que puede reaccionar con el grupo amino de otro aminocido. Esta circunstancia permite que mediante enlaces peptdicos se puedan enlazar un nmero elevado de aminocidos formando largas cadenas que siempre tendrn en un extremo un grupo amino libre (extremo amino terminal) y en el otro un grupo carboxilo libre (extremo carboxi-terminal). Los pptidos se clasifican segn el nmero de restos de aminocidos que los forman. As los pptidos formados por 2, 3, 4,.... aminocidos se denominan respectivamente dipptidos, tripptidos, tetrapptidos... En general cuando el nmero de aminocidos implicados es menor o igual a 10 decimos que se trata de un oligopptido, cuando es mayor que 10 decimos que se trata de un polipptido. Es tambin frecuente el uso del la expresin cadena polipeptdica en lugar de polipptido. Cuando una cadena polipeptdica tiene ms de 100 restos de aminocidos (es un lmite arbitrario y que no hay que tomar al pie de la letra) decimos que se trata de una protena. Sin embargo hay que tener en cuenta que existen protenas, llamadas oligomricas, que estn formadas por varias cadenas polipeptdicas, por lo que los trminos cadena polipeptdica y protena no pueden considerarse sinnimos en todos los casos. Aunque en los sucesivo nos ocuparemos fundamentalmente de protenas formadas por centenares de residuos de aminocidos, es conveniente resaltar que algunos pptidos cortos presentan actividades biolgicas importantes.

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Bibliografa

http://www.bionova.org.es/biocast/tema03.htm http://sebbm.es/BioROM/contenido/JCorzo/temascompletos/InteraccionesNC/ionic os/ionicos1.htm Consultadas el 20 de febrero de 2012