Aminocidos y Protenas

AMINOCIDOS
Estos compuestos, al unirse en cantidades y secuencias diferentes, forman los pptidos y las protenas, las cuales son fundamentales en la estructura de los seres vivientes.

Estructura general de los a- Aminocidos

Los aminocidos son cidos carboxlicos, con uno o ms grupos amino unidos covalentemente.
Disociado

Protonado

Valina

Aminocido generalizado, que forma un zwitteriona un pH neutro

La Valina, un a -aminocido representativo, presenta un grupo amino en el carbono alfa, as como una cadena lateral ( R ) que le proporciona propiedades nicas.

ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

Enlaces alrededor del C tetradricos. Molcula asimtrica.

Las bolas y los bastones representan los ngulos de enlace y la disposicin tridimensional de los tomos.

ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

Existen dos estereoisomeros distinguibles: imgenes especulares que no se pueden superponer una de la otra (enantiomeros o Ismeros pticos). Debido a que sus soluciones rotan el plano de la luz polarizada en direcciones opuestas.

1. A.a L Constituyentes de las protenas 2. A.a D Funcin Biolgica

ALGUNOS AMINOCIDOS BIOLGICAMENTE IMPORTANTES QUE NO SE HALLAN EN LAS PROTENAS

AMINOCIDOS CON ACTIVIDAD BIOLGICA

Los a.a o sus derivados actan como mensajeros qumicos:
Glicina, Glutamina (GABA), etc.

Los a.a son derivados de molculas que tiene nitrgeno

Bases nitrogenadas de los cidos nucleicos

Intermediarios metablicos (formacin de la urea)

Glicina, Citrulina y Ornitina

Los 20 aminocidos comunes que forman parte de las protenas, se clasifican, dependiendo de las propiedades de su grupo R, en los siguientes 4 grupos: 1. Aminocidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrfobo).
2. Aminocidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R hidroflico). 3. Aminocidos con grupo R cargado negativamente. (Aminocidos cidos).

4. Aminocidos con grupo R cargado positivamente. (Aminocidos bsicos).

AMINOCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS PROTENAS

AMINOCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS PROTENAS

Apolares neutros; dado su carcter hidrfobo estos a.a participan en el mantenimiento de la estructura tridimensional de la protenas. Cadena R hidrocarbonadas dos tipos: Aromticos (hidrocarburos,
cclicosde la luz. instaurados). Absorcin

Alifticos

alcanos;

(no

aromticos, metanos). OH; parcialmente polares y S: enlaces disulfuro

Polares neutros: grupos funcionales capaces de formar enlaces de H. (OH) Aminocidos cidos: conservan sus cadenas laterales un grupo carboxlico -. Aminocidos bsicos: a un pH fisiolgico llevan una carga + por lo que forman enlaces inicos con los a.a cidos.

Neutros: las cadenas laterales no llevan cargas positivas y negativas

FORMACIN DE ENLACE DISULFURO

Componentes importantes de muchas enzimas actividad biolgica

FORMACIN DE LA UREA

(Lisina a.a homologo)

Hidrlisis de Arginina y catalizada por la enzima arginasa

LOS AMINOCIDOS ANFLITOS

SON

Un anftero es un compuesto que, dentro de su misma estructura, tiene grupos cidos y bsicos y a la molcula que tiene esta propiedad se le dice que es un anfolito. Los aminocidos son anfolitos; el grupo carboxilo es un cido, es decir, donador de protones y el amino es una base, debido a que acepta protones.

Debido a que los aminocidos se comportan al mismo tiempo como cido y como base.

PPTIDOS Y ENLACES PEPTDICOS

Dipptidos Oliopptidos (Tetrapptido)

Polipptido

Todas las protenas son polipptidos de ah la importancia del enlace peptdico

ENLACE PEPTDICO
Grupo amino terminal N-terminal

Grupo Carboxilo terminal o C-terminal

Grupos ionizables en las cadenas laterales Polianfolitos

ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTIDICO

Puede considerarse un hbrido de dos formas

Son enlaces paralelos C-O; N-H, es decir no se produce un giro alrededor del enlace C-N. Incluso cuando son coplanares el grupo de tomos alrededor del enlace peptdico puede darse en dos formas; Cis y Trans.

CADENA POLIPETDICA

El enlace peptdico es casi planar y esta favorecido por la forma trans. La configuracin Cis puede interferir con los grupos R sobre los C adyacentes, por lo tanto la conformacin trans es mas estable.

PROTENAS

NIVELES DE ORGANIZACON ESTRUCTURAL DE LAS PROTENAS

Las protenas son polmeros lineales de aminocidos unidos entre s por medio de enlaces peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal de los aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio.
Estructura primaria
Estructura secundaria Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Estructura primaria
Secuencia de aminocidos especifica; los polipptidos que tiene secuencias de aminocidos semejantes se dice que son homlogos: trazadores de relaciones genticas entre especies. Las residuos de aminocidos que son esenciales para la funcin de la molcula se denominan invariables.

Estructura secundaria
Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las protenas que permiten clasificaras en dos tipos. Hlice alfa Lamina plegada beta La alfa hlice es una estructura rgida que se forma cuando una cadena poli peptdica se retuerce en una conformacin helicoidal a la derecha.

Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada aminocido y del grupo carboxilo del aminocido que se encuentra a 4 residuos mas adelante.

Estructura terciaria
Es la conformacin tridimensional nica que asume una protena debido a las interacciones entre las cadenas laterales de los aminocidos. La estructura terciaria se estabiliza por las siguientes interacciones.
Interacciones hidrfobas Electrostticas Enlaces de H Enlaces covalentes (S-S)

El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento est facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, S-S que se establecen entre los tomos de azufre del aminocido cistena.

Estructura cuaternaria

Estn formadas por varias cadenas poli peptdicas. Procesos moleculares elevados. Cada componente poli peptdico se denomina subunidad. Las subunidades se mantienen unidas por enlaces covalentes y no covalentes.

Clasificacin de las protenas

De acuerdo a su forma en: Fibrosas: son molculas largas en forma de varilla que son insolubles en el agua (queratina; piel, uas y pelo) con funciones protectoras. Globulares; molculas esfricas hidrosolubles, con funciones dinmicas. Enzimas, inmunoglobulinas y protenas de transporte (hemoglobina)

La Estructura de las Fibras de Colgeno

Clasificacin de las protenas

De acuerdo a su composicin en;

Simples: aquellas que solo (albumina srica y la queratina).

contienen

aminocidos

Conjugadas: protena simple con un grupo no proteico prosttico halo protenas

Apoprotenas: carecen del grupo prosttico.
Glucoproteinas, lipoprotenas, metaloprotenas y fosfoprotenas.

Funcin de las protenas

Catlisis Estructura (colgeno) Movimiento (actina, tubulina) Defensa (Fibringeno y trombina, inmunoglobulinas) Regulacin (hormonas, insulina y el glucagn) Transporte (hemoglobina, trasferrina y transportadores de glucosa). Almacenamiento (ovoalbmina, nitrgeno en mamferos). casena (almacn de

Respuesta a agresiones (Exo y Endonucleasas)

aCTIVIDAD

Conclusin

Bibliografa