Apuntes de Biologa para bachiller basados en el PROGRAMA SELECTIVIDAD CURSO 2007-2008-09

1. Base fsico-qumica 1.1. Composicin de los seres vivos: bioelementos y biomolculas. 1.2. El agua. 1.2.1. Estructura. 1.2.2. Propiedades fsico-qumicas. 1.2.3. Funciones biolgicas. 1.2.4. Disoluciones acuosas de sales minerales. 1.3. Glcidos. 1.3.1. Concepto y clasificacin. 1.3.2. Monosacridos: estructura y funciones. 1.3.3. Enlace glucosdico. Disacridos y polisacridos de inters biolgico. 1.4. Lpidos. 1.4.1. Concepto y clasificacin. 1.4.2. cidos grasos: estructura y propiedades. 1.4.3. Triacilglicridos y fosfolpidos: propiedades y funciones. 1.4.4. Carotenoides y esteroides: propiedades y funciones. 1.5. Protenas. 1.5.1. Concepto e importancia biolgica. 1.5.2. Aminocidos. Enlace peptdico. 1.5.3. Estructura de las protenas. 1.5.4. Funciones de las protenas. 1.6. Enzimas. 1.6.1. Concepto y estructura. 1.6.2. Mecanismo de accin y cintica enzimtica. 1.6.3. Regulacin de la actividad enzimtica: temperatura, pH, inhibidores. 1.7. cidos nucleicos. 1.7.1. Concepto e importancia biolgica. 1.7.2. Nucletidos. Enlace fosfodister. Funciones de los nucletidos. 1.7.3. Tipos de cidos nucleicos. Estructura, localizacin y funciones.

I. ORIENTACIONES 1. Base fsico-qumica 1. Definir qu es un bioelemento y enumerar los ms importantes. Destacar las propiedades fsico-qumicas del carbono. 2. Conocer la estructura molecular del agua y relacionarla con sus propiedades fsicoqumicas. Resaltar su papel biolgico como disolvente, reactivo qumico, termorregulador y en funcin de su densidad y tensin superficial. 3. Reconocer el papel del agua y de las disoluciones salinas en los equilibrios osmticos y cido-base. 4. Definir glcidos y clasificarlos. Diferenciar monosacridos, disacridos, y polisacridos. 5. Clasificar los monosacridos en funcin del nmero de tomos de carbono. Reconocer y escribir las frmulas desarrolladas de los siguientes monosacridos: glucosa, fructosa y ribosa. Destacar la importancia biolgica de los monosacridos. 6. Describir el enlace glucosdico como caracterstico de los disacridos y polisacridos. 7. Destacar la funcin estructural y de reserva energtica de los polisacridos. 8. Definir qu es un cido graso y escribir su frmula qumica general. 9. Reconocer a los lpidos como un grupo de biomolculas qumicamente heterogneas y clasificarlos en funcin de sus componentes. Describir el enlace ster como caracterstico de los lpidos. 10. Destacar las funciones energticas de los triacilglicridos y las estructurales de los fosfolpidos.

11. Destacar el papel de los carotenoides (pigmentos y vitaminas), y esteroides (componentes de membranas y hormonas). 12. Definir qu es una protena y destacar su multifuncionalidad. 13. Definir qu es un aminocido, escribir su frmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales. 14. Identificar y describir el enlace peptdico como caracterstico de las protenas. 15. Describir la estructura de las protenas. Reconocer que la secuencia de aminocidos y la conformacin espacial de las protenas determinan sus propiedades biolgicas. 16. Explicar en qu consiste la desnaturalizacin y renaturalizacin de protenas. 17. Describir las funciones ms relevantes de las protenas: catlisis, transporte, movimiento y contraccin, reconocimiento celular, estructural, nutricin y reserva y hormonal. 18. Explicar el concepto de enzima y describir el papel que desempean los cofactores y coenzimas en su actividad. Describir el centro activo y resaltar su importancia en relacin con la especificidad enzimtica. 19. Reconocer que la velocidad de una reaccin enzimtica es funcin de la cantidad de enzima y de la concentracin de sustrato. 20. Conocer el papel de la energa de activacin y de la formacin del complejo enzimasustrato en el mecanismo de accin enzimtico. 21. Comprender cmo afectan la temperatura, pH e inhibidores a la actividad enzimtica. Definir la inhibicin reversible y la irreversible. 22. Definir los cidos nucleicos y destacar su importancia. 23. Conocer la composicin y estructura general de los nucletidos. 24. Reconocer a los nucletidos como molculas de gran versatilidad funcional y describir las funciones ms importantes: estructural, energtica y coenzimtica. 25. Describir el enlace fosfodister como caracterstico de los polinucletidos. 26. Diferenciar y analizar los diferentes tipos de cidos nucleicos de acuerdo con su composicin, estructura,localizacin y funcin.

Cambios realizados en las orientaciones de biologa para el curso 20062007 -08-09 1. Base fsico-qumica
1.3. Glcidos. 1.3.3. Enlace glucosdico. Disacridos y polisacridos de inters biolgico. (quitado) 1.4. Lpidos. 1.4.3. Triacilglicridos y fosfolpidos: estructura, propiedades y funciones. (insertado) I. ORIENTACIONES 1. Base fsico-qumica 10. Reconocer la estructura de triacilglicridos y fosfolpidos y destacar las funciones energticas de los triacilglicridos y las estructurales de los fosfolpidos. (insertado) 17. Describir las funciones ms relevantes de las protenas: catlisis, transporte, movimiento y contraccin, reconocimiento molecular y celular, estructural, nutricin y reserva, y hormonal. (insertado) III. OBSERVACIONES 2. En el caso particular de los monosacridos, es necesario que los alumnos adems de reconocer, sean capaces de escribir la frmula desarrollada de la glucosa, ribosa y fructosa. (quitado) 2. En el caso particular de los monosacridos, es necesario que los alumnos adems de reconocer, sean capaces de escribir las frmulas lineal y cclica de la glucosa, ribosa y fructosa (insertado) 3. No ser necesario explicar la clasificacin de los polisacridos. Se sugiere utilizar como ejemplos de polisacridos el almidn, el glucgeno y la celulosa. (insertado)

2. En el caso particular de los monosacridos, es necesario que los alumnos adems de reconocer, sean capaces de escribir la frmula desarrollada de la glucosa, ribosa y fructosa. (quitado) 2. En el caso particular de los monosacridos, es necesario que los alumnos adems de reconocer, sean capaces de escribir las frmulas lineal y cclica de la glucosa, ribosa y fructosa (insertado) 3. No ser necesario explicar la clasificacin de los polisacridos. Se sugiere utilizar como ejemplos de polisacridos el almidn, el glucgeno y la celulosa. (insertado)

1.1. Composicin de los seres vivos: bioelementos y biomolculas. 1. Definir qu es un bioelemento y enumerar los ms importantes. Destacar las propiedades fsico-qumicas del carbono
Los tomos que constituyen la materia que forma los seres vivos estn presentes en los compuestos del resto de la materia de la Tierra, pero en distinta proporcin. Slo veinte elementos de los cien elementos qumicos estables en las condiciones fisicoqumicas terrestres, los llamados bioelementos o elementos biognicos estn presentes en todos los seres vivos y el resto slo aparece en determinados grupos.

Segn la proporcin que se encuentran en la materia viva se clasifican en: Bioelementos primarios o mayoritarios: (C, H, O, N y en menor proporcin P y S) constituyen el 99% del total de la materia de viva y forman la materia orgnica. Bioelementos secundarios: Aunque estn presentes en pequeas cantidades desempean importantes funciones y su carencia puede provocar trastornos serios. Se incluyen en este grupo el Na+, el K+, el Ca++, el Mg++ y el Cl- . Oligoelementos: Se encuentran en proporciones inferiores al 0,1% aunque desempean funciones esenciales en diferentes procesos bioqumicos y fisiolgicos. Algunos oligoelementos como el Fe++, el Cu+, el Zn+, el Mn, el I, el Ni, y el Co++, aparecen en la mayora de los organismos y otros, como el Si, el F++, el Cr, el Li, el B, el Mo, y el Al; slo estn presentes en grupos concretos. La razn por la que el 99% de la materia de los seres vivos estn formados por C, H, O, N es: Los 4 elementos tienen capas electrnicas externas incompletas. De ese modo se pueden formar enlaces covalentes, que son el resultado de compartir electrones entre tomos adyacentes. Poseen un nmero atmico bajo, por lo que los electrones compartidos en la formacin de los enlaces se encuentran prximos el ncleo y las molculas originadas son estables. El carbono es la base de la qumica orgnica. Los tomos de carbono se pueden unir entre otros para formar largas cadenas y por lo tanto variadas y grandes molculas complejas. El tomo de carbono se une por cuatro enlaces distribuidos en forma de tetraedro, lo que da lugar a variadas estructuras tridimensionales. Los tomos de carbono pueden formar dobles o triples enlaces entre s y con el oxgeno o el nitrgeno, de este modo las variantes moleculares se incrementan en gran medida. La complejidad de la materia de los seres vivos se debe a la inmensa variedad de compuestos que pueden formar con ese tipo de tomos.

Proporcin en la que se encuentran los elementos en los organismos y en la corteza terrestre.

Biomolculas y grupos funcionales. Se denominan biomolculas (o principios inmediatos) a los compuestos o grupos de compuestos que han sido obtenidos por una muestra biolgica por mtodos exclusivamente fsicos tales como centrifugacin, filtracin, destilacin, dilisis, cristalizacin, etc. Pueden ser simples o compuestos. Se llaman simples cuando las molculas estn formadas por los tomos del mismo tipo, como el oxgeno y compuestos cuando hay tomos de diferentes elementos, como por ejemplo el agua. Los principios inmediatos pueden ser inorgnicos, como el agua y las sales minerales, y orgnicos como los glcidos, los lpidos, las protenas y los cidos nucleicos. Estas molculas estn compuestas por carbono en forma reducida. La base de la qumica orgnica son los hidrocarburos. El resto de los compuestos orgnicos pueden ser considerados derivados; los cambios en la cadena se producen al sustituir los hidrgenos por cadenas hidrocarbonadas o por uno o varios tomos por lo que se les denominan grupos funcionales, estas asociaciones tienen propiedades distintas y nicas en el mundo de la qumica orgnica.

Compuesto

Estructura

Formula

Aldehdo

RCHO

Cetona

RCOR'

cido carboxlico

RCOOH

ster

RCOOR'

Amida

RCONR'R"

Enona

RCOC(R')=CR"R"'

Cloruro de cido

RCOCl

Anhdrido

(RCO)2O

Tipos de enlaces. Los enlaces que mantienen unidos los tomos en las molculas son enlaces covalentes (enlaces fuertes y estables). Pero entre los compuestos orgnicos se producen tambin otro tipo de enlaces dbiles no covalentes que mantiene la estructura de ciertas molculas a otras. Ests interacciones son:

Enlace de hidrgeno o puente de hidrogeno: el tomo de hidrogeno es atrado por dos tomos diferentes generalmente O y N cuya electronegatividad es mayor. Interacciones electroestticas: un grupo funcional ionizado presenta una carga (+) o (-), por lo que es atrado por un in grupo carga opuesta. Interacciones hidrfobas: se produce cuando se mezclan sustancias apolares con agua. El agua, al formar entre sus molculas puentes de hidrgeno, tiende a excluir las sustancias apolares de su entorno. Estas interacciones mantienen muchas da las estructuras biolgicas fundamentales. Fuerzas de Van der Waals: son interacciones inespecficas que se originan cuando dos tomos tienen una distancia superior a un valor mnimo, por debajo del cual se producira repulsin entre las nubes de electrones. La atraccin se debe a la variacin de las nubes electrnicas. Son dbiles adquieren importancia en las estructuras biolgicas cuando se suman muchos de estas atracciones entre dos grandes molculas. Isomeras. Una isomera es una cualidad propia de los ismeros, que son molculas que poseen una misma composicin qumica pero que a la vez tienen propiedades fsicas diferentes.

Isomera de posicin: Est basada en la colocacin o posicin del grupo funcional. Isomera de funcin: Se debe exclusivamente al tipo de funcin qumica que presente el monosacrido.

 Isomera geomtrica o estereoisomera: Se debe exclusivamente a la disposicin de los enlaces en el espacio : Enantimeros: Los enantimeros son imgenes especulares no superponibles. Se caracterizan por poseer un tomo de carbono unido a cuatro grupos distintos (llamado asimtrico o quiral). Epmeros: Son ismeros geomtricos (tpico en los monosacridos), en los que cambia la posicin de un solo grupo alcohlico. Isomera ptica: Se debe a un fenmeno fsico mediante el cual una disolucin de azcar desva el plano de la luz polarizada hacia la derecha o hacia la izquierda. Esto puede, o no, coincidir con la forma espacial. - Existen molculas que coinciden en todas sus propiedades excepto en su capacidad de desviar el plano de luz polarizada. Son los llamados ismeros pticos. Uno de ellos desva la luz hacia la derecha, y se designa (+), o dextrgiro, mientas que el otro la desva en igual magnitud pero hacia la izquierda, y se designa (-) o levgiro.

Epmeros

Ismeros pticos

Enantimeros

1.2. El agua.
1.2.1. Estructura. 1.2.2. Propiedades fsico-qumicas. 1.2.3. Funciones biolgicas. 1.2.4. Disoluciones acuosas de sales minerales.
2. Conocer la estructura molecular del agua y relacionarla con sus propiedades fsico-qumicas. Resaltar su papel biolgico como disolvente, reactivo qumico, termorregulador y en funcin de su densidad y tensin superficial. 3. Reconocer el papel del agua y de las disoluciones salinas en los equilibrios osmticos y cido-base.

1.2.1. Estructura
Un ser vivo es agua en un 70% aproximadamente. La importancia del agua en un ser vivo es tanta que la vida sera imposible sin ella.

El agua (H2O) est formada por dos tomos de hidrgeno y uno de oxgeno formando un ngulo de 1045. El agua es un dipolo, ya que el oxgeno al atraer los electrones de los tomos de hidrgeno (asociados al oxgeno), genera un entorno electronegativo en su proximidad y los hidrgenos al quedarse sin esos electrones generan una densidad de carga positiva en su entorno.

1.2.2. Propiedades fsico-qumicas 1. Cohesin molecular.

La principal caracterstica del agua es su fuerte cohesin entre molculas, debido a que se unen por puentes de hidrgeno. La zona positiva de una molcula y la zona negativa de otra hacen que se unan fuertemente.

2. Poder disolvente.
El agua es el lquido que ms sustancias disuelve, por eso decimos que es el disolvente universal. Esta propiedad, tal vez la ms importante para la vida, se debe a su capacidad para formar puentes de hidrgeno con otras sustancias que pueden presentar grupos polares o con carga inica (alcoholes, azcares con grupos R-OH, aminocidos y protenas, con grupos que presentan cargas + y -), lo que da lugar a disoluciones moleculares. Tambin las molculas de agua pueden disolver a sustancias salinas que se disocian formando disoluciones inicas.

Algunas molculas y agregados no forman disoluciones, sino que forman coloides, las cuales estn en un equilibrio sol-gel. Si las partculas estn separadas y el aspecto es fluido, estn en la forma sol, mientras que en la forma gel, las partculas estn ms concentradas y el aspecto es gelatinoso.

3. Reactividad qumica.
Las numerosas molculas de agua reaccionan entre s fcilmente: al disolver las molculas polares o inicas, el agua debilita las interacciones electrostticas y los enlaces de hidrgeno. El agua forma enlaces por puente de hidrgeno y esto es fundamental para la estructura de numerosas molculas.

La sntesis de la mayora de las macromolculas, a partir de los eslabones estructurales, se realiza con la formacin de una molcula de agua. El agua tambin interviene en reacciones de oxidacin-reduccin produciendo O2 y H2.

4. Alto calor especfico.

El calor especfico es la cantidad de calor que hace falta para aumentar un grado de temperatura un gramo de una sustancia. En el agua, el calor especfico es elevado ya que se necesita mucho calor para subir un grado la temperatura del agua. De igual manera hay que suministrar mucho fro para bajar un grado la temperatura del agua. Esta propiedad hace que el agua sea un amortiguador o esponja trmica.

5. Calor de vaporizacin alto.

Gracias al alto calor de vaporizacin los seres vivos son capaces de refrigerarse Ejemplo: evaporizacin del sudor en los humanos.

6. Densidad.
Es una propiedad extraa del agua ya que su estado de mayor densidad es a 4C cuando todava est en estado lquido. Si se sigue enfriando, el agua se congela y pierde densidad; por esta razn el agua slida flota encima del agua lquida. Esta propiedad ha posibilitado la vida submarina en lugares cubiertos por agua.

7. Tensin superficial elevada.

Cuando el agua est en contacto con otro medio, la fuerza de cohesin entre sus molculas aumenta, lo que forma una especie de membrana en su superficie. Algunos insectos como los Guerris sp. (Chinches heterpteras) pueden caminar sobre el agua debido a que en el extremo de sus patas poseen unas sedas que aumentan la superficie de sustentacin; el conjunto del peso del organismo no supera la cohesin entre las molculas de agua. El jabn provoca la disminucin de la tensin del agua.

Gracias a esta cohesin tambin se puede entender la capilaridad, fenmeno por el cual el agua puede ascender por los tubos capilares muy finos.

1.2.3. Funciones biolgicas.

A) Funcin disolvente: De la capacidad disolvente del agua derivan dos funciones muy importantes en los seres vivos: - El agua es el medio perfecto para que se realicen las reacciones qumicas. - El aporte de nutrientes y la eliminacin de productos de desechos se realiza a travs de sistemas de transporte acuoso. B) Funcin estructural: Al ser incompresible llega a actuar como esqueleto hidroneumtico en algunos animales como moluscos, equinodermos etc., y tambin permiten la turgencia de las plantas. C) Funcin de transporte: El fenmeno de la capilaridad favorece el ascenso de la savia en las plantas. D) Funcin termorreguladora. El gran calor especfico del agua permite que el protoplasma acuoso sirva de proteccin a las molculas orgnicas ante los cambios bruscos de temperatura ya que acta como un tampn trmico que mantiene constante la temperatura del organismo a pesar de la variaciones de la temperatura externa. E) Funcin amortiguadora: La conductividad trmica del agua hace que el calor que se desprende en los procesos metablicos no se acumule en el lugar donde se producen estos procesos. F) Funcin refrigerante: Gracias al alto calor de vaporizacin el sudor en los humanos y el jadeo en los perros actan como mecanismos refrigerantes. Actan como reguladores de la temperatura corporal. G) Funcin aislante: Debido a que el hielo es menos denso que el agua lquida se puede mantener la vida en los lagos y ocanos ya que se hiela solo la zona superior, mientras que el fondo se mantiene por encima de los 4 C., gracias a esta dilatacin anmala del agua, los organismos pueden sobrevivir debajo del hielo ya que el agua no alcanza el punto de congelacin.

LAS SALES MINERALES : Son molculas inorgnicas de fcil ionizacin en presencia de agua y que en los seres vivos aparecen tanto precipitadas como disueltas. Las sales minerales precipitadas forman cuerpos slidos de funciones estructurales. Ejemplos de este tipo de cuerpos slidos son las conchas y los huesos. Los procesos vitales requieren la presencia de ciertas sales bajo la forma de iones como los cloruros, los carbonatos y los sulfatos. Las sales minerales disueltas en agua siempre estn ionizadas. Estas sales no tienen funcin estructural y funciones de regulacin del pH, de la presin osmtica y de reacciones bioqumicas, en las que intervienen iones especficos. La mayora de las sales minerales se encuentran en el suelo, minerales y en la propia tierra. El cuerpo requiere frecuentemente de la ingesta de stas, ya que sin ellas se dificulta el proceso de digestin. Participan en reacciones qumicas a niveles electrolticos. Las sales minerales son nutrientes que se absorben en el intestino grueso por parte de la absorcin de agua junto con estas. Las sales minerales pueden ser: -Insolubles en agua Presentan funcin plstica, pues forman estructuras solidas que suelen cumplir funciones de proteccin y sostn. Algunas estructuras son: Caparazones de Carbonato de Calcio, de diversos moluscos o caparazones silicios de radiolarios. Esqueleto interno de vertebrados cuya parte mineral est formada por la asociacin de varios compuestos minerales (Fosfato, Cloruro, Fluoruro) Algunas clulas vegetales incorporan sales minerales en su pared de celulosa En los animales hay a cmulos minerales con muy diferentes misiones, como por ejemplo los otolitos del odo interno. -Sales minerales solubles en agua Las sales minerales solubles se encuentran disociadas en sus iones (cationes y aniones) correspondientes, que son responsables de su actividad biolgica. Funciones catalticas: Algunos iones (Cu+, Mn2+, Zn+) necesarios para la actividad de ciertos encimas. Funciones osmticas: Intervienen en procesos relacionados con la distribucin deagua en los compartimientos intra y extra celulares. (Na+Cl-K+) Funcin tamponadora: Mantienen el pH constante dentro de ciertos lmites. Tienen propiedades especificas (actividad encimatica, transporte del impulso nervioso...) Funciones de las sustancias minerales de los seres vivos. Las sales minerales desempean diversas funciones en los seres vivos. Precipitadas, es decir, en estado slido, los carbonatos, fosfatos, cloruros, fluoruros de calcio, sodio, magnesio o hierro forman estructuras rgidas de proteccin y sostn como conchas, caparazones y esqueletos. Sin embargo, la importancia de las sales radica en las funciones que desempean disueltas, tanto en el medio intracelular como extracelular: 1. Mantienen la salinidad y permiten que el medio extra e intracelular sean isotnicos; esto es muy importante para las clulas ya que si existiera un desequilibrio podran producirse fenmenos osmticos desfavorables.

2. Mantienen el pH del medio intra y extracelular dentro del intervalo ptimo mediante los sistemas tampn. 3. Crean gradientes electroqumicos dando lugar a los potenciales de la membrana imprescindibles para la transmisin del impulso nervioso. Las sales minerales se encuentran en los seres vivos de forma slida o en disolucin En forma slida o precipitada forma parte de las estructuras esquelticas dndole mayor consistencia a los esqueletos internos y externos de los seres vivos. Las sales ms comunes son los carbonatos, fosfatos y fluoruros clcicos. - El carbonato y fosfato clcico se deposita sobre el colgeno de los huesos endurecindolo - El carbonato clcico predomina en los caparazones de los moluscos - El fluorato clcico confiere dureza al esmalte de los dientes En disolucin, las sales minerales se encuentran parcialmente disociadas en sus correspondientes aniones y cationes que: - Se pueden combinar con molculas como el in fosfato que se encuentra en algunos lpidos, estructuras de los nucletidos y en los cido nucleicos. Pueden desempear papeles biolgicos en: - El mantenimiento del pH del medio extra e intracelular - Los fenmenos osmticos

1.2.4. Disoluciones acuosas de sales minerales.

Origen de la escala pH.
En el agua, una pequea cantidad de molculas se encuentran disociadas en H+ y OH-. En realidad el catin H+ no existe en disolucin acuosa porque al ser tan pequeo e inestable se une a una molcula de agua dando lugar al catin hidronio (H3O+). La disociacin del agua se define de la siguiente manera:

2H2O H3O+ + OHEste equilibrio viene definido por la constante de equilibrio k que se calcula de la siguiente forma: K= [H3O +] [OH-] [H2O]2 Como la concentracin del H2O se considera constante, ya que la inmensa mayora de las molculas no estn disociadas, la concentracin de agua ser igual al nmero de gramos de agua en un litro por su peso molecular, es decir, 1000/18=55.5 molar, por lo que puede incluirse en la constante de equilibrio: 55.5 k= [H3O +] [OH-]

El valor 55.5 k se engloba en una nueva constante kw que es el producto inico del agua.
A 25C ,

Kw.= 1,0 x 10-14

El pH. El Kw permite crear la escala del pH que mide la proporcin de H3O+ de una disolucin pH= log 1/[H3O+] = -log [H3O+] En el agua pura la concentracin de iones H+ es igual que la de iones OH- y el pH es igual a 7 (disolucin neutra).

[H+] [OH-] = 1,0 10-14

[H+]= [OH-]= 1,0 10-7

Sin embargo muchas sustancias, al disolverlas en agua, provocan un aumento de iones H+ y un descenso de iones OH- . Esas sustancias se denominan cidos ya que ceden protones al medio (al convertirse la disolucin en cida en la escala de pH tendra un valor inferior a 7). Otras sustancias provocan el efecto contrario, es decir, un aumento de iones OH- y se denominan bases porque captan protones del medio (al convertirse el medio en bsico en la escala de pH tendra un valor entre 7 y 14).

Este producto inico es constante. Como en el agua pura la concentracin de hidrogeniones y de hidroxilos es la misma, significa que la concentracin de hidrogeniones es de 1 x 10 -7. Para simplificar los clculos, Srensen ide expresar dichas concentraciones utilizando logaritmos, y as defini el pH como el logaritmo cambiado de

signo de la concentracin de hidrogeniones. Segn esto:

- Disolucin neutra - Disolucin cida - Disolucin bsica pH = 7 pH < 7 pH > 7

Las disoluciones tampn. Para que una reaccin metablica pueda desarrollarse con normalidad es necesario que el valor del pH del medio interno sea constante. Las enzimas que catalizan las reacciones celulares funcionan nicamente dentro de unos lmites de pH, existiendo un pH ptimo en el que alcanza la mxima efectividad. De ah la importancia del control del pH en las clulas y en los fluidos corporales. Dicho control se realiza mediante tampones o disoluciones amortiguadoras. Los sistemas tampn o buffer consisten en un par cido-base conjugado que actan como dador y aceptor de protones respectivamente. Cuando en el medio existe un exceso de H3O+ el tampn acta como base y los acepta y cuando se produce un exceso de OH - acta como un cido liberando protones que lo neutralizan. Los pares ms importantes que actan como amortiguadores del pH son: El par conjugado cido-base H2PO4- HPO24-. Es el principal tampn intracelular. El par conjugado H2CO3 HCO3-. Acta como tampn extracelular. Presenta una particularidad: el exceso de cido se descompone en CO2 y agua. El CO2 es eliminado, gracias a la ventilacin pulmonar, mezclado con agua en el plasma sanguneo.

La smosis. Si tenemos dos disoluciones acuosas de distinta concentracin separadas por una membrana semipermeable (deja pasar el disolvente pero no el soluto), se produce el fenmeno de la smosis que sera un tipo de difusin pasiva caracterizada por el paso del agua (disolvente) a travs de la membrana semipermeable desde la solucin ms diluida (hipotnica) a la ms concentrada (hipertnica), este trasiego continuar hasta que las dos soluciones tengan la misma concentracin (isotnicas o isoosmticas).

La presin osmtica. Se entiende por presin osmtica la presin que sera necesaria para detener el flujo de agua a travs de la membrana semipermeable.

Efectos biolgicos de la smosis y antagonismo inico. Puesto que el medio celular suele tener una concentracin diferente de la del entorno, el fenmeno osmtico tiene una especial importancia biolgica. Si se introduce una clula a agua destilada, si es vegetal se hincha (fenmeno conocido como turgencia), si es un glbulo rojo puede explotar (hemlisis). Si se introduce una clula en un medio muy concentrado el agua tiende a salir (plasmlisis). Esto provoca la deshidratacin de la clula e incluso su muerte. La accin antagnica de los cationes interviene en muchos procesos biolgicos como los intercambios observados en las membranas celulares; en ellas un catin, generalmente monovalente, ejerce una accin que es contrarrestada por otro divalente.

Dilisis, difusin y absorcin.

La dilisis es un proceso que permite separar las partculas coloidales de las no coloidales. Este efecto se logra gracias a una membrana cuya permeabilidad nicamente permite el paso de las partculas no coloidales. La difusin es el proceso por que se forma una mezcla homognea entre dos fluidos, lquido o gas, o entre un fluido y una sustancia slida. La absorcin es un proceso por el cual las partculas de una sustancia son atradas hacia la superficie de un slido o de una partcula coloidal en suspensin. Esta propiedad depende de la superficie de la sustancia adsorbente; la misma cantidad de sustancia, si est muy dividida, aumenta su capacidad de adsorcin al haber aumentado su superficie

1.3. Glcidos.
1.3.1. Concepto y clasificacin. 1.3.2. Monosacridos: estructura y funciones. 1.3.3. Enlace glucosdico. Disacridos y polisacridos de inters biolgico
4. Definir glcidos y clasificarlos. Diferenciar monosacridos, disacridos, y polisacridos. 5. Clasificar los monosacridos en funcin del nmero de tomos de carbono. Reconocer y escribir las frmulas desarrolladas de los siguientes monosacridos: glucosa, fructosa y ribosa. Destacar la importancia biolgica de los monosacridos. 6. Describir el enlace glucosdico como caracterstico de los disacridos y polisacridos. 7. Destacar la funcin estructural y de reserva energtica de los polisacridos.

1.3.1. Concepto y clasificacin

Son compuestos orgnicos formados por Carbono, Hidrgeno y Oxgeno, presentando una funcin aldehdo o una funcin cetona en su estructura. Su frmula emprica responde a la ecuacin Cn (H2O)n. Tambin pueden ser llamados hidratos de carbono o carbohidratos. Clasificacin: Monosacridos u osas: Son los ms sencillos y servirn para construir todos los dems. sidos: Son glcidos ms complejos, derivados de las osas. o Holsidos: Formados enteramente por monosacridos. Oligosacridos: Formados por entre 2 y 10 monosacridos. Polisacridos: Formados por ms de 10 monosacridos. o Hetersidos: Constituidos por monosacridos y otros tipos de molculas.

1.3.2. Monosacridos: estructura y funciones.

Los monosacridos siempre contienen un grupo funcional aldehdo (aldosas) o un grupo funcional cetona (cetosas), adems de dos o ms grupos hidroxilo. Pueden tener de dos a ocho tomos de carbono. Observa que la funcin aldehdo siempre est en un extremo (aldosas), mientras que la funcin cetona nunca lo est (cetosas).

Estas frmulas tienes que memorizarlas:

Estos azcares constituyen las unidades monmeras de los hidratos de carbono para formar los polisacridos. Tienen la propiedad de desviar la luz polarizada, propiedad que le confiere su carbono asimtrico (estereoisomera), llamndose dextrgiros los que la desvan hacia la derecha el plano , y levgiros, hacia la izquierda. Todos tienen actividad ptica menos la dihidroacetona. Epmeros: dos monosacridos que se diferencian en la configuracin de uno slo de sus carbonos asimtricos.Por ejemplo la D-Glucosa y la D-Manosa slo se diferencian en la configuracin del hidroxilo en el C2 Anmeros: dos monosacridos ciclados que se diferencian slo en el grupo -OH del carbono anomrico (el que en principio pertenece al grupo aldehdo o cetona).Dan lugar a las configuraciones y , por convenio alfa abajo y beta arriba del plano de proyeccin de Haworth. Enantimeros: aquellos monosacridos que tienen una estructura especular en el plano (D y L). D por la derecha y L por la izquierda.

FORMACIN DE HEMIACETALES Y PROYECCIN DE HAWORT La forma cclica de los monosacridos. El doble enlace del grupo funcional capta protones del medio, apareciendo nuevos grupos hidroxilos (OH)

Furano

Pirano

La estructura cclica, en la glucosa, se origina al reaccionar el grupo aldehdo, situado en el primer carbono, con el grupo hidroxilo del quinto carbono, dando lugar a un hemiacetal (resultado de la reaccin entre un grupo alcohol y un aldehdo). Del mismo modo, en la fructosa, el grupo cetona, situado en el segundo carbono, reacciona con el

grupo hidroxilo del quinto carbono para formar un hemiacetal (resultado de la reaccin de un grupo alcohol y una cetona). Este anillo de cinco componentes se denomina furanosa por similitud con el furano.

La proyeccin de Haworth. Las frmulas de proyeccin de Haworth se emplean corrientemente para mostrar las formas cclicas de los monosacridos. En esta representacin se sitan hacia abajo todos los grupos situados a la derecha en la forma lineal y hacia arriba los situados hacia la izquierda, exceptuando el grupo OH, implicado en la formacin del puente de oxgeno, que sufre una rotacin. Esta estructura permite la existencia de dos nuevos esteriosmeros que se denominan anmeros, la -D-glucopiranosa, en la que el grupo OH del primer carbono est situado hacia abajo en la proyeccin de Haworth, y la D-glucopiranosa en que se sita hacia arriba. El anillo de piranosa no es plano, en la mayor parte de los azcares aparece en la conformacin de silla, pero en algunos adopta la forma de nave. (ver ms arriba)

En primer lugar tenemos la glucosa representada por proyeccion de Fischer y correspondiente proyeccion Haworth.

Dla su de

El grupo aldehido del primer carbono se une con el grupo alcohlico del quinto carbono formando asi una estructura hemiacetal. En el caso de que el grupo funcional fuera, en vez de un aldehido, una cetosa la estructura adoptara el nombre de hemicetal. Monosacridos de inters. N de carbonos Triosa Tetrosa Pentosa Ejemplos Dihidroxiacetona Eritrosa Ribosa Funcin Intermediario en el metabolismo celular. Intermediario en el ciclo de fijacin del CO2 . Componente de los nucletidos y cidos nucleicos.

Ribulosa Xilulosa Hexosa Glucosa Fructosa Galactosa Heptosa Sedoheptulosa

Intervienen en el ciclo de fijacin del CO2 .

Combustibles metablicos de las clulas

Intermediario en la fijacin de CO2 .

Formacin de monosacridos.

FORMADOS POR: Reduccin Oxidacin

EJEMPLOS Desoxiazcares: Desoxirribosa. Azcares cidos: cidos glucurnico.

FUNCIN Componente de los nucletidos. Integra el tejido conjuntivo Forma parte del cartlago.

Sustitucin

Aminoazcares: glucosamina.

5. Clasificar los monosacridos en funcin del nmero de tomos de carbono. Reconocer y escribir las frmulas desarrolladas de los siguientes monosacridos: glucosa, fructosa y ribosa.

Formas abierta y cerrada de la glucosa

Formas abierta y cerrada de la fructosa

1.3.3. Enlace glucosdico. Disacridos y polisacridos de inters biolgico

Entre dos unidades de D-glucosa se puede formar un enlace carbonlico entre un grupo OH de un monosacrido y uno de los grupos alcohlicos del otro. Como consecuencia se producir una molcula de agua (que se libera) y el tomo de oxgeno unir como puente los dos monosacridos. El enlace se denomina O-glucosdico y es el tipo de enlace de todas las uniones de monosacridos. El enlace se indica mediante un parntesis. Ej.: (14, enlace entre el carbono 1 y 4).

Disacridos: los oligosacridos ms abundantes. Los disacridos son el resultado de la unin de dos monosacridos mediante un enlace O-glucosdico. La maltosa se forma con dos unidades de glucosa unidas mediante un enlace (14). La celobiosa es el resultado de la unin de dos molculas de D-glucosa mediante un enlace (14). La sacarosa es un producto de la fotosntesis que est permanente en la savia elaborada de las plantas. Es el azcar comn conocido por su sabor dulce. La sacarosa est formada por Dglucosa y D-fructosa unidas por un enlace glucosdico. Lactosa est formada por D- galactosa y D-glucosa.
Otros oligosacridos. Los oligosacridos constituidos entre 2 y 10 monosacridos apenas se encuentran de

forma libre. Los fructosanos formados por glucosa y unidades de fructosa son oligosacridos libres. Se encuentran en las plantas como sustancias de reservas. Los oligosacridos unidos a protenas (peptidoglucanos) tienen componentes a monosacridos como glucosalina o la galactosamina. como

Nomenclatura de los disacridos. La nomenclatura de los disacridos, est basada en unos sufijos (-osil, -osa, sido) que nos indican que tipo de unin: -osil: se utiliza en el caso del primer azcar unido por el carbono carbonlico el que lleva el OH hemiacetlico. -osa: cuando el otro azcar est unido por un grupo alcohol. -sido: cuando el segundo azcar se une por el carbono carbonlico. Ejemplos: Lactosa: est formada por la unin del carbono 1 (carbonlico) de una molcula de D-galactosa con el carbono -4 (-OH alcohlico). Sacarosa: est formada por la unin del carbono 1 (carbonlico) de una molcula de D-glucosa con el carbono -2 de una molcula de D-fructosa. Maltosa: D-glucopiranosil (1 > 4) D-glucopiranosa. Se obtiene de la hidrlisis del almidn y del glucgeno. Celobiosa: D-glucopiranosil (1 > 4) D-glucopiranosa, y procede de la celulosa por hidrlisis. Clasificacin de los polisacridos. Los polisacridos son los glcidos ms abundantes en los organismos vivos. Se clasifican por su estructura y su funcin:

1. Homopolisacridos: constituidos por un solo tipo de monosacridos. 2. Heteropolisacridos: constituidos por dos o ms monosacridos. Son compuestos mixtos en los que se hallan unidos molculas de distintos tipos: glcidos, lpidos y protenas. Hay dos tipos de compuestos mixtos: A) Los proteoglucanos: En los que los polisacridos llevan el mayor peso, entre los que destacan los ya mucopolisacridos y los peptidoglucanos. B) Las glucoproteinas: Son las formas proteicas que realizan funciones extracelulares, algunas son hormonas, otras circulan por el plasma, etc. Las ms estudiadas son las que forman parte de la membrana celular. Tienen

carcter antignico, determinan la duracin y el envejecimiento de las sustancias y molculas y las clulas del mismo tipo o tejido se reconocen gracias a ellas. En definitiva las glucoproteinas de la membrana son las marcas de identidad de las clulas.

3. Polisacridos estructurales: forman paredes celulares, exoesqueletos, cubiertas,... Por ejemplo, celulosa constituye las paredes de las clulas vegetales. Una estructura extendida, que forma las resistentes fibras de las paredes de las clulas vegetales. Algunos animales (moluscos, colepteros, herbvoros) poseen enzimas amilasas capaces de digerir la celulosa, otros pueden hidrolizar el almidn y obtener glucosa pero no pueden digerir la celulosa (humanos).

La celulosa es un polmero de molculas de B-D-glucosa, unidas por enlaces B (1-4). En esta molcula se pueden dar asociaciones de las cadenas paralelas a travs de enlaces por puente de hidrgeno, de esta manera la pared celular de las clulas vegetales se hace mucho ms resistente. Algunos rumiantes poseen amilasa (un enzima) capaz de romper los enlaces O-glucosdicos de los polisacridos; de tal manera que estos organismos son capaces de alimentarse de hierbas (en realidad son los microorganismos presentes en el sistema digestivo de los rumiantes, insectos y moluscos los que son capaces de sintetizar la celulasa).

4. Polisacridos de reserva: constituyen formas de almacn y obtencin de energa. El almidn es un polmero de D-glucosa, que presenta estructuras distintas: - Amilasa: cadena lineal de -D-glucosa unidas mediante enlace (14). - Amilopectina: cadena ramificada. Las ramificaciones parten de enlaces (16).

amilopectina

El almidn es el polisacrido de reserva que est en las clulas vegetales. De su hidrlisis enzimtica se obtiene una pequea proporcin de maltosa, unidades de glucosa las cuales se degradan para la obtencin de energa. El polisacrido de reserva en los animales es el glucgeno. Su estructura es semejante a la de la amilopectina. Es muy abundante en el hgado. Las bacterias y las levaduras poseen otros polisacridos de reserva, los dextranos.

Glucgeno Otros ejemplos de polisacridos.

En los vegetales podemos encontrar: Hemicelulosas: forma parte de las paredes de las clulas vegetales. Pectina: tambin son componentes de las paredes celulares. Agar-agar: algunos restos unidos a cido sulfrico. Se extrae de las algas rojas. (algas del gnero Gelidium). Goma arbiga: tiene fusin defensiva frente a heridas o golpes. Se utiliza como adhesivo. En los animales encontramos: Quitina: componente fundamental del exoesqueleto de los artrpodos y de la pared celular de los hongos. Mucopolisacrido: Presenta un carcter cido, estn unido a protenas y estn presente en los tejidos conectivos. Acido hialurnico: Componente del tejido conjuntivo, del lquido sinovial de la articulacin y de la cubierta del vulo Condroitina: Se encuentra en el tejido cartilaginoso Heparina: Lo producen ciertos tejidos y la incorporan a la sangre. Tiene propiedades anticoagulantes

Resumen de los principales glcidos y sus funciones biolgicas.

1.4. Lpidos.
1.4.1. Concepto y clasificacin. 1.4.2. cidos grasos: estructura y propiedades. 1.4.3. Triacilglicridos y fosfolpidos: propiedades y funciones. 1.4.4. Carotenoides y esteroides: propiedades y funciones. 8. Definir qu es un cido graso y escribir su frmula qumica general. 9. Reconocer a los lpidos como un grupo de biomolculas qumicamente heterogneas y clasificarlos en funcin de sus componentes. Describir el enlace ster como caracterstico de los lpidos. 10. Destacar las funciones energticas de los triacilglicridos y las estructurales de los fosfolpidos. 11. Destacar el papel de los carotenoides (pigmentos y vitaminas), y esteroides (componentes de membranas y hormonas).

1.4.1. Concepto y clasificacin

Los lpidos son un conjunto de molculas orgnicas (principio inmediato orgnico) que estn presentes en todos los seres vivos, formados por largas cadenas hidrocarbonadas. Estn compuestos por C, H, O, aunque algunos contienen adems N, P, S. Son heterogneos, pero tienen unas propiedades Fsico-Qumicas y unas funciones biolgicas comunes. Propiedades Fsico-Qumicas: Insolubles en H2O. Solubles en disoluciones orgnicas apolares como el benceno, ter, etc. Son hidrfobas porque sus cadenas hidrocarbonadas carecen de polaridad. Poder reductor, ya que la energa qumica puede extraerse por oxidacin. Funciones biolgicas: Funcin estructural: La cadena hidrocarbonada que es hidrfoba esta unido a grupos polares (hidrfilos) como los alcoholes, etc. Son la base estructural de las membranas celulares. Es uno de los compuestos estructurales ms importante de los seres vivos. Funcin protectora: Gracias al carcter hidrfobo forman unos recubrimientos protectores de hojas, exoesqueletos, etc. Funcin energtica: Actan como almacn de reserva energtica de todos los seres vivos y tienen buenas formas de transporte de energa. Funcin trmica: Ya que son aislantes trmicos, es decir, malos conductores del calor. Son eficaces en la piel de muchos animales. Algunos son pigmentos fotosintticos, porque absorben la energa de la luz, como carotenoides y xantofilas. Algunos son hormonas o vitaminas.

Clasificacin segn saponificacin. 1-Los saponificables: forman jabones en una reaccin de saponificacin. 2-Los insaponificables: no dan la reaccin de saponificacin:

Reaccin de Saponificacin
Hidrolizables o saponificables. Contienes cidos grasos y forman jabones sometidos a hidrlisis alcalina en la reaccin de saponificacin.

Tipos de lpidos
Grasas neutras o acilglicridos.

Funcin

Ceras.
Fosfolpidos ( fosfoacilglicridos y esfingolpidos).

Reserva, aislamiento y proteccin. Constituyentes esenciales de las membranas celulares. Funciones diversas.

Glucolpidos (ganglisidos y cerebrsidos).

Terpenos.
No hidrolizables o insaponificables.

Esteroides.

1.4.2. cidos grasos: estructura y propiedades.

Los cidos grasos son la unidad bsica estructural de los lpidos saponificables, no se encuentran libres en la naturaleza sino esterificados. Los cidos grasos son cidos orgnicos formados por una cadena aliftica hidrocarbonada larga con un grupo carboxilo en su extremo, cuya frmula general podra ser CH3 (CH2)n - COOH. Donde n es un numero par de carbonos entre 14 a 22. Propiedades de los cidos grasos.

 Propiedades qumicas de los cidos grasos.

Se comportan como cidos moderadamente fuertes, lo que les permite realizar reacciones de: Esterificacin: un cido graso se une a un alcohol mediante enlace covalente, formando un ster y liberando molculas de agua. Mediante hidrlisis el ster se rompe y da lugar de nuevo al cido graso y al alcohol. Saponificacin: Reaccionan con lcalis o bases y da lugar a una sal de cido graso denominada jabn.

Propiedades fsicas de los cidos grasos.

Solubilidad: Los cidos de 4 o 6 carbonos son solubles en agua, pero a partir de 8 carbones son prcticamente insolubles en agua. Esto se debe a que, a diferencia de los jabones, su grupo carboxilo se ioniza muy poco y por tanto su polo hidrfilo es muy dbil. Punto de fusin: depende de la longitud de la cadena carbonada y la presencia de enlaces dobles. Cuanto ms larga es la cadena carbonada ms alta es la temperatura de fusin, debido a que aumenta el nmero de enlaces de Van der Waals y por ello necesita mucha energa para romperlos. La presencia de dobles enlaces disminuye la temperatura de fusin porque se producen inclinaciones que dificultan la formacin de enlaces de Van der Waals.

Esquema de la estructura de cidos grasos.

Clasificacin de los cidos grasos. Por las propiedades fsico-qumicas, biolgicas, los cidos grasos se pueden dividir en dos grupos: cidos grasos saturados. Son aquellos cuya cadena hidrocarbonada no posee ninguna instauracin es decir ningn doble enlace. Poseen punto de fusin altos y forman parte de las grasas slidas a temperatura fisiolgica. Los ms importantes son: larico, palmtico y esterico. cidos grasos insaturados. Estn formado por una cadena hidrocarbonada que posee uno o varios enlaces dobles. Punto de fusin bajos y suelen formar grasas lquidas como los aceites. Son ms abundantes que los saturados y se encuentran tanto en animales como en vegetales, pero especialmente en estos ltimos. Los ms importantes son: palmitoleico, oleico, linoleico y araquidnico.

Algunos cidos grasos no pueden ser sintetizados por el organismo, pero desempean una importante funcin, como el linoleico, el linolnico o el araquidnico que son necesarios para la sntesis de las prostaglandinas, por lo que deben ser incorporados con la dieta. Son los cidos grasos esenciales.

Ejemplo de funcin biolgica de un cido graso. cido araquidnico es un cido graso poliinsaturado que presentan gran inters ya que es precursor de molculas denominadas hormonas locales, que no se producen en glndulas especializadas ni son transportadas por el medio interno, sin embargo son reguladoras de actividades metablicas. Entre estos compuestos encontramos las prostaglandinas, tromboxanos y prostaciclinas. Las prostaglandinas tienen funciones muy diversas y relacionadas con las inflamaciones: regulan el flujo sanguneo local por vasodilatacin, producen edema, inflamacin, rubor y dolor. Tambin inducen el sueo y afectan la musculatura lisa provocando su contraccin. Los tromboxanos intervienen cuando se produce una herida, en la formacin del cogulo y en la agregacin de plaquetas, mientras que las prostaciclinas tienen un efecto antagnico.

1.4.3. Triacilglicridos y fosfolpidos: propiedades y funciones

TRIACILGLICRIDOS: Constituyen las grasas naturales. En el proceso de esterificacin los grupos alcohlicos de tres cidos grasos y los grupos alcohlicos del glicerol se unen formando un enlace covalente y dando como resultado tres molculas de agua y un triacilglicrido. Tienen un papel biolgico claramente energtico. Este sera el esquema: CH2 OH | CH OH | CH2 OH
GLICEROL

+ + +

HOOC R HOOC R HOOC R

CIDOS GRASOS

CH2 COO R CH COO R CH2 COO R

TRIACILGLICRIDOS

+ 3H2O

Dependiendo de cmo sean sus cidos grasos pueden ser de dos tipos: Simples: Estn compuestos por tres cidos grasos iguales. Mixtos: Si tiene algn cido graso diferente.
Los triacilglicridos forman lo que denominamos aceites, al ser insaturados aparecen lquidos a temperatura ambiente. Cuando son saturados se presentan en estado slido a temperatura ambiente y el punto de fusin se eleva a ms de 60C y se forma lo que denominamos sebo. Si el punto de fusin es ms bajo de 60C la grasa sera semislida y se denomina manteca.

En los alimentos que normalmente consumimos nos encontramos con una combinacin de cidos grasos saturados e insaturados. Los saturados son los ms difciles de utilizar por el organismo, sus posibilidades de combinarse con otras molculas estn limitados por tener sus puntos de enlace saturados. Esto hace que sea difcil romper sus molculas en otras ms pequeas que atraviesan las paredes de los capilares sanguneos y las membranas celulares. Por eso, en determinadas ocasiones pueden acumularse y formas placas de ateroma en el interior de las arterias.

FOSFOLPIDOS: estructura, clasificacin y funciones.

Son lpidos que tienen dos grupos alcohlicos de un glicerol esterificados por dos cidos grasos, el tercer grupo alcohlico esta unido a un cido fosfrico. Segn su composicin pueden diferenciarse dos grupos; tienen un papel biolgico eminentemente estructural: Los fosfoglicridos: Son steres de cidos grasos, glicerina, cido fosfrico y un resto de alcohol. El compuesto ms sencillo de este grupo el cido fosfatdico, en el cual el fosfato no est unido a ningn otro compuesto. Los fosfoacilglicridos: Los ms importantes son: fosfatidilcolina (tambin llamada lecitina), fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, fosfatidilinositol y cardiolipina.

Frmula general de los fosfolpidos.

Los fosfolpidos en las membranas celulares juegan un papel muy importante, ya que controlan la transferencia de sustancias hacia el interior o exterior de la clula. Una de las caractersticas de los fosfolpidos es que una parte de su estructura es soluble en agua (hidroflica), mientras que la otra, es soluble en lpidos (hidrofbica). La parte hidroflica es en la que se encuentra el aminoalcohol o base nitrogenada. Esta caracterstica estructural hace posible que los fosfolpidos participen en el intercambio de sustancias entre un sistema acuoso y un sistema lipdico, separando y aislando a los dos sistemas, a la vez que los mantiene juntos. Las ceras. Son los compuestos resultantes de la unin mediante enlace ster de un cido graso de cadena larga (14 a 36 tomos de carbono) con un alcohol de cadena larga (entre 14 y 30 tomos de carbono); este alcohol se denomina aliftico o graso (no tiene dobles ni triples enlaces). Son substancias fuertemente hidrfobas y la segregan las glndulas sebceas para proteger la piel o las plumas. La cera de abeja est formada por steres del cido palmtico con un alcohol de cadena larga denominado miricilo (palmitato de miricilo).

1.4.4. Carotenoides y esteroides: propiedades y funciones.

CAROTENOIDES:
Generalmente se conoce como caroteno al compuesto qumico llamado ms especficamente -caroteno (pronunciado beta-caroteno). Este es el carotenoide ms abundante en la naturaleza y el ms importante para la dieta humana, por lo que da su nombre a todo un grupo de compuestos bioqumicos. Son pigmentos o vitaminas. Su estructura fue determinada en 1930 por Paul Karrer, trabajo que le vali el Premio Nobel de Qumica. sta fue la primera vez en la historia en la que la estructura de una vitamina o provitamina era dilucidada. El espectro de absorcin del -caroteno muestra dos picos de absorcin entre los 400 nm y 500 nm, correspondiente al azul y verde, por lo que la luz roja-anaranjada-amarilla que refleja le proporciona su color caracterstico. Puede observarse una grfica del espectro aqu.

Estructura del -Caroteno Al ser ingerido el -caroteno es transformado en Vitamina A en la mucosa del intestino delgado, y sta es almacenada principalmente en el hgado en forma de steres de retinol. El -caroteno tambin puede ser absorbido y almacenado en el tejido graso sin ser modificado, produciendo una coloracin ligeramente amarilla o anaranjada en las palmas de las manos y las plantas de los pies. Se han realizado estudios cientficos para determinar el efecto del -caroteno en la salud, y los resultados han mostrado que puede reducir las probabilidades de ataques cardacos, funciona como un antioxidande liposoluble y aumenta la eficiencia del sistema inmunolgico. Adems se ha demostrado que puede reducir la probabilidad de incidencia de algunos tipos de cncer; sin embargo, puede aumentar la probabilidad de cncer de pulmn en personas fumadoras. Ismeros Estructurales : Adems del -caroteno existen otros compuestos que tambin llevan este nombre debido a que son ismeros estructurales, es decir, comparten la misma frmula molecular, pero tienen diferente estructura, y por tanto varan en algunas de sus propiedades fsicas y qumicas (extrado de la Wikipedia)

Este tipo de lpidos que no pueden esterificarse y por tanto no son saponificables se dividen a su vez en dos tipos de grupos:

TERPENOS
Los terpenos forman una amplsima y muy diversa familia de sustancias naturales. Producidos de manera primaria por una gran variedad de plantas, particularmente las conferas y algunos insectos. Son los mayores componentes de la resina y del aguarrs.

El nombre terpeno es derivado de la palabra turpentina (aguarrs). Cuando los terpenos son modificados qumicamente ya sea por oxidacin o reacomodo del esqueleto de carbn los compuestos resultantes son referidos generalmente como Terpenoides, algunos autores usan invariablemente el termino terpeno para incluir a todos los terpenoides. Terpenos y terpenoides son los principales constituyentes de los aceites esenciales, de muchos tipos de plantas y flores. Los aceites esenciales son usados ampliamente como aditivos en la comida, en las fragancias en perfumera, en aroma-terapia y en medicina tradicional y alternativa. Variaciones sintticas derivadas de terpenos y terpenoides naturales han expandido enormemente la variedad de aromas usadas en perfumera y saborizantes usados en los alimentos. Tradicionalmente se han considerado derivadas del 2-metil-butadieno ms conocido como isopreno. Esta llamada regla del isopreno ha permitido clasificarlos y estudiarlos, pero realmente los terpenos no derivan del isopreno ya que ste nunca se ha encontrado como producto natural. El verdadero precursor de los terpenos es el cido mevalnico, el cual proviene del acetil coenzima A En cualquier caso la divisin de la estructura de los terpenos en unidades de isopreno es til y pragmtica y se emplea con mucha asiduidad. Siguiendo esta regla los terpenos se clasifican en:

Hemiterpenos Consisten de una sencilla unidad de isopreno. El isopreno en si es considerado el nico hemiterpeno, pero derivados que contienen oxigeno tales como el prenol y el acido isovalerico son hemiterpenoides Monoterpenos: Consisten en 2 unidades isopreno y tienen la frmula molecular C10H16. El alcohol monoterpenico es tambin conocido como Geraniol, El prefijo Geranil indica dos unidades isopreno Sesquiterpenos: Consisten en tres unidades isopreno y tienen la frmula molecular C15H24. El alcohol sesquiterpenico es tambin conocido como Farnesol, el prefijo farnesil indica tres unidades isopreno Diterpenos: Estn compuestos por 4 unidades isopreno teniendo la frmula molecular C20H32.Derivan del geranilgeranil pirofosfato. Ejemplos de diterpenos son el cembreno y el taxadieno. Los diterpenos forman base de importantes compuestos biolgicos tales como el retinol, retinal, y el fitol. Sesterterpenos, terpenos que tienen 25 carbonos y 5 unidades isopreno son raros en relacin a otros tamaos. Triterpenos consisten de 6 unidades y tienen la frmula molecular C30H48. El triterpeno lineal escualeno es el mayor constituyente del Aceite de Hgado de Tiburn, es derivado de la unin reductiva de dos molculas de farnesilpirofosfato.El Escualeno es procesado Biosinteticamente para generar Ianosterol, el precursor estructural para todos los esteroides Tetraterpenos contienen ocho unidades isopreno y tienen la frmula molecular C40H56 .Biolgicamente importantes los tetraterpenos incluyen al acclico licopeno, el mociclico gammacaroteno y al biciclico alfa- y beta-caroteno Politerpenos Consisten en largas cadenas de muchas unidades isopreno. El hule natural est constituido de poli-isopreno en el cual el doble enlace es cis. Algunas plantas producen un tipo de poli-isopreno con doble enlace trans, conocido como gutapercha.

ESTEROIDES Los esteroides son derivados del ncleo del ciclopentanoperhidrofenantreno; un ejemplo conocido es el colesterol. En los mamferos como el ser humano, cumplen importantes funciones: Estructural: el colesterol es un esteroide que forma la estructura de las membranas de las clulas junto con los fosfolpidos. Adems, a partir del colesterol se sintetizan los dems esteroides. Hormonal: las hormonas esteroides son: o Corticoides: glucocorticoides y mineralocorticoides. Existen mltiples frmacos con actividad corticoide, como la prednisona. o Hormonas sexuales masculinas: son los andrgenos como la testosterona y sus derivados, los anabolizantes andrognicos esteroides; estos ltimos llamados simplemente esteroides. o Hormonas sexuales femeninas. o Vitamina D y sus derivados. Las hormonas esteroides tienen en comn que: Se sintetizan a partir del colesterol. Son hormonas lipfilas que atraviesan libremente la membrana plasmtica, se unen a un receptor citoplasmtico, y este complejo receptor-hormona tiene su lugar de accin en el ADN del ncleo celular, activando genes o modulando la transcripcin del ADN. Entre los esteroides se pueden destacar los esteroles. Todas las hormonas esteroides se sintetizan a partir de la pregnenolona, un derivado del colesterol. Las hormonas esteroides contienen 21 o ms tomos de carbono. El primer paso de la sntesis de la hormona es la transformacin del carbono 6 del anillo de colesterol. La enzima desmolasa hidroliza los enlaces C-20 y C-22. Se consumen tres molculas de oxgeno y se oxidan 3 molculas de NADPH para la conversin de colesterol en pregnenolona. La hormona adrenocorticotropina estimula esta conversin.

1.5. Protenas.
1.5.1. Concepto e importancia biolgica. 1.5.2. Aminocidos. Enlace peptdico. 1.5.3. Estructura de las protenas. 1.5.4. Funciones de las protenas. 12. Definir qu es una protena y destacar su multifuncionalidad. 13. Definir qu es un aminocido, escribir su frmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales. 14. Identificar y describir el enlace peptdico como caracterstico de las protenas. 15. Describir la estructura de las protenas. Reconocer que la secuencia de aminocidos y la conformacin espacial de las protenas determinan sus propiedades biolgicas. 16. Explicar en qu consiste la desnaturalizacin y renaturalizacin de protenas. 17. Describir las funciones ms relevantes de las protenas: catlisis, transporte, movimiento y contraccin, reconocimiento celular, estructural, nutricin y reserva y hormonal.

1.5.1. Concepto e importancia biolgica.

Las protenas son molculas muy abundantes en los seres vivos, bsicamente se componen de carbono, oxgeno, hidrgeno y nitrgeno. Suponen el 50% del peso en seco (deshidratado) de las clulas. La importancia de estas biomolculas estriba en las variadas funciones biolgicas que desempean: molculas estructurales, transporte de molculas, movimiento, regulacin hormonal y sobre todo destacan como sustancias catalizadoras de reacciones metablicas destinadas a la sntesis o degradacin de sustratos bioqumicos. Las protenas (polipptidos) son polmeros de unas unidades denominadas aminocidos Denominacin Oligopptido Polipptido Protena N de aminocidos 2 - 10 10 - 50 > 50

1.5.2. Aminocidos. Enlace peptdico

Los aminocidos son molculas que poseen en su estructura un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), este ltimo grupo es siempre terminal, sin embargo el grupo amino puede ocupar distintas posiciones.

aminocido.

Existen 20 tipos de aminocidos distintos, entre ellos se distinguen por el grupo unido al carbono (Grupo R o cadena lateral), en la naturaleza se han encontrado otros 150 aminocidos que no forman parte de las protenas y que desempean funciones propias (neurotrasmisores, precursores de vitaminas, etc.)

Las propiedades de los aminocidos, derivan de su estructura qumica. 1- Carcter anftero. Los aminocidos se comportan como cido o como base dependiendo del pH del medio donde se encuentren. Pueden desprender H + (cido) debido al grupo carboxilo, o bien pueden aceptar H+ (Base) debido al grupo amino NH2. Dependiendo del pH de los medios biolgicos los grupos carboxilo y amonio se ionizan y as aparecen los aminocidos como iones dobles (Zwitterion). 2- Estereoisomera. Puesto que el carbono es asimtrico existen dos estereoismeros (forma D y L), en la forma D el NH2 est a la derecha y en la forma L est a la izquierda, siempre que consideremos la forma plana. Clasificacin de los aminocidos.

APOLARES

POLARES

CIDOS

BSICOS

El enlace peptdico. Cuando el grupo amino de un aminocido interacta con el grupo carboxilo de otro, ambos aminocidos quedan unidos formando un dipptido y se libera una molcula de agua. Este enlace (una amida) es covalente y por lo tanto bastante rgido.

o El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo forman. o Observa que el dipptido as construido sigue presentando un grupo carboxlico y un grupo amino, por lo tanto pueden seguir aumentando la longitud de la cadena incorporando nuevos aminocidos y formando un polipptido. o El enlace peptdico puede hidrolizarse y separar los correspondientes aminocidos. o Los radicales presentes en cada aminocido no forman parte del enlace peptdico, quedando expuesto fuera del plano del enlace entre cada dos aminocidos.

1.5.3. Estructura de las protenas

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominadas: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio. Estructura primaria. La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura secundaria. La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial ms estable, la estructura secundaria. Hay tres tipos de estructura secundaria: Estructura alfa (hlice):
Linus Pauling y Robert Corey en 1940 estudiaron los aminocidos por difraccin de los rayos X, permitindoles comprender la estructura del enlace peptdico. La denominaron forma alfa porque fue la primera que descubrieron. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces por puente de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. Imagina que la cadena de aminocidos es como una cinta que se enrolla sobre un cilindro en el sentido de las agujas del reloj y que tiene 3,6 aminocidos por vuelta.

Estructura beta (laminar): Se conoce como estructura porque fue la segunda estructura que encontraron Pauling y Corey estudiando -queratina; en este caso no se observa una estructura en hlice sino un plegamiento en zig-zag que se origina cuando se acoplan segmentos de la misma cadenas polipeptdicas o de distintas cadenas. Se unen por P. de hidrgeno transversales.

Estructura terciaria. Cuando varias cadenas polipeptdicas se asocian gracias a sus radicales R forman un conjunto de plegamientos que se denominan estructura terciaria. De esta estructura depende el funcionamiento de una protena, por lo cual si pierde su ordenamiento espacial (configuracin) puede perder sus propiedades. Recuerda: que el trmino conformacin alude a la disposicin de los grupos sustituyentes respecto a los rgidos dobles enlaces. Los enlaces pueden ser de cuatro tipos distintos: Puentes de hidrgeno: Se establecen tres grupos polares no inicos. Puentes disulfuro: Constituyen enlaces covalentes entre dos grupos SH pertenecientes al aminocido Cisteina. Fuerzas electroestticas: Enlaces inicos entre grupos atmicos de carga elctrica opuesta. Fuerzas de Van der Waals: Se producen entre aminocidos apolares.

La estructura terciaria se divide a su vez en dos tipos:

1. Globulares: Muchas protenas tienen estructuras terciarias globulares caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.

Estructura globular

Estructura filamentosa

2. Filamentosas: Sin embargo, no todas las protenas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas protenas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idneas para realizar funciones esquelticas. Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc.; la fibrona del hilo de seda y de las telaraas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin.

Estructura cuaternaria.

Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que integran el oligmero. La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero. La figura de la derecha corresponde a la hemoglobina. Imagen virtual de la hemoglobina

En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice, enrolladas en una fibra levgira. La alfa-queratina del cabello y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja plegada y orientadas de forma antiparalela. Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser: Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa. Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la hemoglobina. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y seis con actividad reguladora. La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son las interacciones dbiles (hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de hidrgeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros se realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un mnimo de energa libre con respecto a los monmeros.

Asociaciones supramoleculares: estructura quinaria. En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con otros grupos de biomolculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carcter permanente. Este nivel de asociacin recibe el nombre de estructura quinaria y existen dos: 1. Asociaciones entre protenas: Las protenas y -tubulina (en color azul y verde en la figura) forman unos dmeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos llamados microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a las clulas), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la motilidad celular).

La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular. Los monmeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla tridimensional caracterstica del trombo o cogulo sanguneo.

2. Asociaciones de protenas y otras biomolculas: Asociacin de unas protenas con glcidos: Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos. Asociacin de protenas con lpidos: Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas biolgicas. Asociacin de protenas con cidos nucleicos: Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.

Ejemplo los tipos de asociaciones.

Peptidilglucano

Lipoprotena

Virus del Sida

Dominio estructural. Puede considerarse como un nivel ms de organizacin de las protenas. Los dominios estn formados por combinaciones de hlices alfa y beta que resultan estables y que se han conservado en protenas diferentes. Desde un punto de vista evolutivo pueden considerarse como autnticos hallazgos que se repiten en protenas de distintos seres vivos y que posiblemente tengan la misma funcin. Ejemplos los tenemos en enzimas que utilizan como coenzimas a determinados nucletidos NAD+, FMN o el AMP, todas estas coenzimas tienen en su superficie el mismo dominio que constituye el punto de anclaje del nucletido al enzima. Rossman propuso que estos dominios eran autnticos fsiles moleculares que se mantuvieron debido a su capacidad de unirse a los mononucletidos.

1.5.4. Propiedades y Funciones de las protenas.

Las propiedades fsicas o qumicas que puede tener una molcula de protena dependen de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales de los aminocidos y de la configuracin espacial que pueda tener en el medio celular que es acuoso.

La especifidad: es una propiedad que manifiestan las protenas ya que la nica molcula capaz de fijarse a una protena, es aquella que tiene la geometra complementaria y que le permite una adaptacin exacta de la molcula con su centro activo. Esta especificidad depender de los pliegues que tenga la molcula y en ltimo

trmino de la secuencia de aminocidos de su estructura primaria (caso de la anemia falciforme). Las especies biolgicas se pueden distinguir entre s analizando las protenas y verificando que la secuencia de aminocidos que la componen es la misma, este procedimiento es muy usado cuando los bilogos que pretenden separar taxonomicamente organismos muy similares anatmicamente.

La solubilidad: Cuando las protenas adoptan la conformacin globular se hacen solubles en un medio acuoso. Las molculas de agua, bajo la forma de dipolo, se asocian a las protenas formando la capa de solvatacin.

La desnaturalizacin: Consiste en la prdida de su configuracin espacial

caracterstica y lgicamente la anulacin de su funcionalidad biolgica, cuando se las somete a condiciones desfavorables como el aumento de la temperatura excesivo, cambios bruscos de pH. Si este cambio ha durado poco tiempo es posible la renaturalizacin, sin embargo si las condiciones extremas han durado el tiempo suficiente para que las protenas pasen a un estado fibroso, insoluble en agua y sin actividad biolgica la renaturalizacin no es posible. Ejemplo de ello es la clara de huevo: Soluble en forma globular, insoluble en estado fibroso despus de la coccin.

Las funciones de las protenas. Funcin de reserva: En general no se usan como combustible metablico, pero algunas como la albmina del huevo, la caseina de la leche o la gliadina de las semillas de cereales son almacn de aminocidos para los embriones en desarrollo. Funcin estructural: las glucoprotenas de las membranas biolgicas que desempean funciones de transporte, receptores de neurotrasmisores, de hormonas, etc. Los citoesqueletos de clulas, huso cromtico, cilios, flagelos. Histonas o protaminas para empaquetar los ADN. Colgeno, queratina, elastina, fibrona, pelos, plumas, uas, pas etc. Funcin homeoestatica: Las protenas pueden participar manteniendo el equilibrio osmtico y actuar como tampn o buffer para mantener el pH. Funcin transporte: Adems de las protenas trasportadoras en las membranas, se han descrito trasporte de sustancias entre distintas regiones del organismo (hemoglobina), que transporta oxgeno y dixido de carbono en el sistema circulatorio humano. La hemocianina hace lo mismo en los invertebrados. Otros ejemplos, mioglobinas, citocromos, lipoprotenas, seroalbminas que trasportan frmacos. etc. Funcin defensiva: Trombina y fibringeno para fabricar el cogulo. Las mucinas que tienen funcin germicida en tractos digestivos, respiratorios y genitourinarios. Las inmunoglobulinas de la sangre que actan como anticuerpos frente a los antgenos, etc. Funcin hormonal: La insulina y el glucagn que controlan la cantidad de glucosa en la sangre tiene naturaleza proteica. La GDH (hormona del crecimiento), etc.

Funcin contrctil: La dinena que permite el movimiento de cilios y flagelos. La actina y miosina en el msculo esqueltico son responsables de la contraccin muscular. Funcin enzimtica o cataltica: Son quizs las ms abundantes ya que actan como biocatalizadores en cualquier reaccin celular. De los enzimas dependen el metabolismo celular. En el reconocimiento celular: Los linfocitos y macrfagos usan diversas estructuras proteicas para reconocer las clulas propias de las extraas. Clasificacin de las protenas.
Holoproteidos: Protenas simples, compuestas exclusivamente por aminocidos. Heteroproteinas o proteinas conjugadas: por hidrlisis rinden cadenas de aminocidos (grupo proteico) ms un grupo prosttico no proteico que puede ser orgnico o inorgnico. HOLOPROTEIDOS: A. Proteinas globulares: - PROTAMINAS: 5000D. Solubles; asociadas a cidos nucleicos. - HISTONAS: 1-2000D. Solubles, asociadas a cidos nucleicos. - PROLAMINAS: 4000D. Insolubles ; en semillas, cebadas etc. - GLUTENINAS. Insolubles. Son coagulables por calor, en semillas, arroz. - ALBUMINAS: 30000-100000D. Seroalbumina sangre, transporte, lactoalbumina, leche. - GLOBULINAS: Soluble en disoluciones salinas. 1x106D. ovoalbumina. (Globulinas y anticuerpos). B. Proteinas filamentosas: - COLGENO: 70000D; en tejido conjuntivo, cartilaginoso. ( cuero, gelatinas) - QUERATINAS: Ricas en cistena. Cabello, uas, lana, plumas etc. - ELASTINAS: En tendones y vasos ( no producen gelatinas) - FIBROINAS: Hilos de seda.

HETEROPROTEIDOS: A. Cromoproteidos: El grupo prosttico es un pigmento. Dependiendo si ese pigmento es una porfirina o no las podemos clasificar en: Pigmentos porfirnicos: Anillo tetrapirrolico o porfirina, en el centro aparece un catin metlico, si es el Fe++ Grupo hemo, si es el Mg++ Clorofila etc. Pigmentos no porfirnicos: Hemocianina, pigmento respiratorio de moluscos, (contiene Cu). La Hemeritrina; pigmento respiratorio con Fe, en gusanos marinos. Biliverdina y bilirrubina, aparecen como resultado de la degradacin de la hemoglobina. B. Glucoproteidos: Como grupo prosttico tiene la glucosa, galactosa, arabinosa etc. FSH, LH, TSH. Mucoproteinas con funcin lubrificante y mucinas en los lquidos sinoviales de las articulaciones. C. Lipoproteidos: Como grupo prosttico tienen a los cidos grasos (Membranas, orgnulos). D. Fosfoproteidos: Grupo prosttico los cidos ortofosfricos, caseina, vitelina (se halla en la yema del huevo). E. Nucleoproteidos: Asociacin de histonas y protaminas con base nitrogenada.

1.6. Enzimas.
1.6.1. Concepto y estructura. 1.6.2. Mecanismo de accin y cintica enzimtica. 1.6.3. Regulacin de la actividad enzimtica: temperatura, pH, inhibidores. 18. Explicar el concepto de enzima y describir el papel que desempean los cofactores y coenzimas en su actividad. Describir el centro activo y resaltar su importancia en relacin con la especificidad enzimtica. 19. Reconocer que la velocidad de una reaccin enzimtica es funcin de la cantidad de enzima y de la concentracin de sustrato. 20. Conocer el papel de la energa de activacin y de la formacin del complejo enzimasustrato en el mecanismo de accin enzimtico. 21. Comprender cmo afectan la temperatura, pH e inhibidores a la actividad enzimtica. Definir la inhibicin reversible y la irreversible

1.6.1. Concepto y estructura.

La mayora de las reacciones que tienen lugar en los seres vivos no se llevaran a cabo espontneamente sin la actuacin de los enzimas. Por lo tanto podramos definir a los enzimas como catalizadores biolgicos de origen proteico. Los catalizadores actan sobre la velocidad de una reaccin y se necesita en cantidades muy pequeas en relacin con la cantidad de compuestos cuya transformacin cataliza. El que una reaccin AB A + B tenga lugar o no depende de la diferencia de energa potencial entre el estado inicial y final del sistema. Si la energa de AB es mayor que la de A + B la reaccin se desplaza a derecha y viceversa. Hay que tener en cuenta que aunque la diferencia entre los dos estados sea muy grande no quiere decir que la reaccin se d espontneamente y a una velocidad considerable ya que para transformarse es necesario que las molculas que vayan a reaccionar pasen por un estado intermedio activado. Un catalizador (sea biolgico o no) acta disminuyendo la energa de activacin necesaria para que se verifique la reaccin, aumentando la proporcin de molculas con energa suficiente para sobrepasar la energa de activacin, de esta manera aumenta la velocidad de reaccin. Este ejemplo de reaccin enzimtica del agua oxigenada puede servirnos para explicar la accin de los catalizadores:

Reaccin sin catalizador

Curso de la reaccin con catalizador (lnea azul) Los criterios que deciden si una reaccin es reversible o irreversible son de tipo termodinmico. Ulich, siguiendo el primer y segundo principio de termodinmica asegura que: Todos los fenmenos naturales quedan regidos por la tendencia a que se produzca una disminucin de la energa libre acumulada en el sistema y por la tendencia a un aumento de la entropa del sistema durante la reaccin, as pues si se considera una reaccin qumica como un sistema termodinmico cerrado y si este sistema se abandona a s mismo, cambia hasta alcanzar un estado de mnima energa y mximo desorden.

1.6.2. Mecanismo de accin y cintica enzimtica.

Los enzimas son altamente especficos para las reacciones que catalizan, es decir, cada enzima posee en su superficie una zona activa (hendidura u oquedad) a la que se le denomina Centro Cataltico, y que se adapta perfectamente a las molculas del sustrato que posea la geometra complementaria a la configuracin espacial del centro activo.

El centro cataltico de cada enzima est formado por determinadas secuencias de aminocidos, de tal forma que sus cadenas laterales aportan grupos funcionales activos (cationes, aniones, grupos bencenos, alcoholes, tioles, etc.) capaces de crear las condiciones fsico-qumicas ptimas para que las molculas de sustrato se transformen en el correspondiente producto.

1.- El enzima y su sustrato.

2.- Unin al centro activo.

3.- Formacin de productos.

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan reacciones especficas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy especfico: rompe el enlace b-glucosdico de la sacarosa o de compuestos muy similares. As, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos anlogos. El enzima acta con mxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos anlogos. Entre los enzimas poco especficos estn las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de protenas y pptidos de muy diverso tipo. Los enzimas inducen modificaciones qumicas de los sustratos a los que se unen, ya sea por ruptura, formacin o redistribucin de sus enlaces covalentes, o por introduccin o prdida de algn grupo funcional. El resultado de la unin enzima sustrato es que el sustrato (S) se transforma en producto (P) mientras el correspondiente enzima acta como catalizador de la reaccin de transformacin S P. Aspectos a tener en cuenta: Los enzimas intervienen en concentraciones muy bajas, acelerando las reacciones en las que intervienen. No sufren modificacin alguna. No intervienen en el equilibrio de la reaccin. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima especfico. La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa un estado de transicin. ES

E+S

ES

E+P

El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico: el

centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constituido por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato. Coenzimas y cofactores. Algunos enzimas carecen en su centro activo de los grupos funcionales adecuados para la actividad que desempean, por lo tanto utilizan la ayuda de determinadas molculas no proteicas (coenzimas), que fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o dbiles aportan los grupos y funciones de los que carece el enzima. Ejemplos: Vitaminas del complejo B, grupo hemo, citocromos, etc. Algunos iones (Zn+, Mg++, Cu++), actan como cofactores de la catlisis enzimtica, posiblemente pliegan la molcula proteica hasta que su configuracin adopte a las molculas del centro activo del enzima. Las apoenzimas son protenas globulares constituidas por tres tipos de aminocidos: o Estructurales: sin funcin dinmica. o De fijacin: encargado de establecer enclaces dbiles con el sustrato. o Catalizadores: que se unen al sustrato mediante enlaces covalentes. Nota: Los dos ltimos forman el centro activo de la protena.

/ COENZIMAS

Las coenzimas cuando se unen al apoenzima constituyen el HOLOENZIMA. No suelen ser especficos de un solo tipo de apoenzima. (NAD, NADP, FAMN, FAD, etc.)

apoenzima + grupo prosttico= holoenzima

Temperatura y pH. Como la funcin enzimtica depende de la estructura terciaria o cuaternaria, la actividad del enzima puede llegar a desaparecer si se producen cambios drsticos de temperatura. Entre los 50C y los 60C la mayora de los enzimas se inactivan, excepto los que se encuentran en determinadas bacterias termfilas, presentes en las salidas de aguas termales, capaces de resistir hasta 80C.La disminucin de la temperatura no parece destruir a los enzimas pero disminuye la velocidad de las reacciones que catalizan. Curiosamente, existen enzimas que presentan dos ptimos de temperatura, de tal manera que a temperaturas bajas tienen una actividad distinta que a temperaturas ms altas. Este es el caso del pelaje en el gato siams que a temperatura ms baja da color negro a mayor temperatura da un color marrn claro. Por esta razn el extremo de la cola o los dedos son ce color negro y el vientre ms claro. Si colocamos una bolsa de hielo en la espalda la coloracin se vuelve ms oscura.

Pequeas variaciones en el pH del medio interno ocasionan grandes cambios en la actividad de los enzimas, modificndose las cargas superficiales y alterando la configuracin espacial de su estructura 3 y 4. No obstante hay enzimas adaptados a diversos pH como la pepsina que acta con pH cido y la tripsina que es ms eficaz con un pH bsico.

Aloterismo e inhibicin enzimtica. Existen algunos enzimas capaces de adoptar al menos dos conformaciones diferentes y estables (activos e inactivos). El paso de una a otra suele estar inducido por la unin de ciertas molculas ligados a determinados lugares en la superficie enzimtica (distintos del centro cataltico) que son conocidos como centros reguladores. Estos enzimas se denominan alostricos. Estos enzimas tienen dos caractersticas esenciales que los distinguen de otros tipos de enzimas: Poseen ms de una cadena de polipptidos, es decir, tienen una estructura cuaternaria con dos o ms subunidades. La cintica no es un hiprbola sino una curva de tipo sigmoidea (al principio, un aumento de la concentracin del sustrato provoca una disminucin de la velocidad enzimtica). Un ejemplo clsico de la actuacin de este tipo de enzimas es el mecanismo de retroinhibicin, inhibicin por producto final o feed-back.

El conjunto de las reacciones que existe en una clula (metabolismo), el producto de una reaccin puede ser el sustrato de la siguiente, realizndose innumerables reacciones en cadena. Si el producto de un conjunto de reacciones es un modulador negativo de la primera, el sistema mantendr un nivel fijo del producto analizado.

S
-

A B C P1
+ -

P2

Estos enzimas se localizan en lugares estratgicos de las vas metablicas entre varias vas. P1 puede actuar como ligando inhibidor induciendo un cambio conformacional que inactiva el enzima (RETROINHIBICIN). En general estos procesos suponen un ahorro energtico a la clula ya que as no es necesario sintetizar enzimas que no tengan un sustrato sobre el que reaccionar.

Los isoenzimas (enzimas que actan sobre el mismo sustrato pero con cintica diferente), es otra forma de regulacin enzimtica.

Los inhibidores son molculas que disminuyen la actividad de un enzima; puede ser reversible o irreversible. Los inhibidores reversibles pueden ser a su vez competitivos o no competitivos:

Inhibicin irreversible: Es un veneno catablico que se une fuertemente al enzima, destruyndolo o modificndolo y no pudiendo el enzima recuperar su capacidad enzimtica (venenos catablicos como el CO). Inhibicin reversible: El complejo enzima- inhibidor se puede deshacer fcilmente: Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo ya que son dos molculas muy similares espacialmente hablando. Si aumentamos la concentracin de sustrato desaparece el efecto inhibidor. No competitiva: El inhibidor no se une al centro activo del enzima sino que produce un cambio en la conformacin del enzima que impide su unin con el sustrato. Aunque aumentos la concentracin del sustrato el resultado es el mismo.

Estrategias para aumentar la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Estos dos autores propusieron un modelo matemtico que se ajustaba a los datos experimentales obtenidos en laboratorio. Michaelis Basndose en el equilibrio: Menten

E + S K1

ES K2

E +P

Siendo k1, k2 constantes de la velocidad de reaccin. Cuando la concentracin del sustrato es muy elevada todo el enzima se encuentra formando el complejo ES y la cantidad que queda de enzima libre es insignificante. La segunda reaccin es ms lenta y es la que limita la velocidad ya que el enzima libre puede unirse al sustrato. Si suponemos que k2 = 0 se llega a la conclusin siguiente: K1 = K1 + K2 [S] + [E] K2 = keq de aqu dedujeron que: V0 = Km + [S] Vmax [S]

Cuando V0 es igual a la mitad de la velocidad mxima Km = [S], por lo tanto Km es un indicador de la afinidad del enzima por el sustrato. Cuanto menor sea Km el enzima ser mejor catalizador para el sustrato S. Los valores de Km oscilan entre 10-1 y 10-7 molar. A veces es conveniente transformar la ecuacin de Michaelis-Menten en otra, que representada grficamente, resulte una recta, es decir, haciendo la inversa de la ecuacin:

1 = V

1 + Vmax

Km x Vmax

[S]

1/V

Pendiente = Km/Vmax

y = 1/Vmax

x = - 1/Km

1/[S]

La mayora de los sustratos y de los enzimas se encuentran en concentraciones muy bajas (micromoles), por lo cual la probabilidad de que el sustrato encuentre el enzima es muy baja. Para contrarrestar este inconveniente existen estas estrategias celulares: Compartimentacin celular. La mayora de las reacciones tienen lugar en vesculas, o sistemas de membranas bien compartimentados. Efecto cascada. Es una secuencia de reacciones en la que cada enzima cataliza el paso de un proenzima en enzima activo, as hasta que el ltimo cataliza la transformacin del sustrato en producto.

Clasificacin de los enzimas dependiendo de su funcin.

xido-reductasas

Transferasas

Hidrolasas

Este tipo de enzimas parten Transferencia de grupos del principio de que si hay funcionales: una molcula que se Grupos reduce, debe de haber otra aldehdos. que se oxide. Grupos acilos. Grupos Deshidrogenadas, oxidasas. glucsilos. Grupos fosfatos (kinasas).

Reacciones de hidrlisis. Transforman polmeros en monmeros. Enlace Enlace Enlace Enlace ester. glucosdico. peptdico. C-N.

Transaminasas.

Lipasas, fosfatasas.

Liasas

Isomerasas

Ligasas

Formacin de los enlaces con aporte de ATP. Adicin a los dobles enlaces. Reacciones de isomerizacin. Provocan reordenaciones en las molculas o transferencias de radicales de una parte a otra de la molcula.

Entre C y C. Entre C y O. Entre C y N.

Entre C y O. Entre C y S. Entre C y N. Entre C y C.

VITAMINAS.
Concepto Las vitaminas (del latn vita (vida) + el griego ammoniaks (producto libio, amonaco), con el sufijo latino -ina (sustancia) son compuestos heterogneos que no pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que ste no puede obtenerlos ms que a travs de la ingestin directa. Las vitaminas son nutrientes esenciales, imprescindibles para la vida. Actan como coenzimas y grupos prostticos de las enzimas. Sus requerimientos no son muy altos, pero tanto su defecto como su exceso pueden producir enfermedades (respectivamente, avitaminosis e hipervitaminosis). Vitaminas liposolubles.
Vitamina A Funcin (interviene en) Intervienen en el crecimiento, Hidratacin de piel, mucosas pelo, uas, dientes y huesos. Ayuda a la buena visin. Es un antioxidante natural. Regula el metabolismo del calcio y tambin en el metabolismo del fsforo. Fuente Hgado, Yema de huevo, Lcteos, Zanahorias, Espinacas, Broccoli, Lechuga, Radiccio, Albaricoques, Damasco, Durazno, Melones.

Hgado, Yema de huevo, Lcteos, Germen de trigo, ( es necesaria la luz solar para la sntesis)

Antioxidante natural. Estabilizacin de las membranas celulares. Protege los cidos grasos.

Aceites vegetales, Yema de huevo, Hgado, Panes integrales, Legumbres verdes, Cacahuate, Coco, Vegetales de hojas verdes Harinas de pescado, Hgado de cerdo, Coles, Espinacas

Coagulacin sangunea.

La vitamina A ayuda a la formacin y mantenimiento de los dientes sanos, los tejidos seos y blandos, las membranas mucosas y la piel. Tambin se la conoce como retinol, debido a que genera los pigmentos necesarios para el funcionamiento de la retina, fomenta la buena visin, especialmente ante la luz tenue y tambin se puede requerir para la reproduccin y la lactancia. El betacaroteno es un precursor de la vitamina A con propiedades antioxidantes, que ayuda al cuerpo a tratar con qumicos inestables llamados radicales libres. La vitamina D tambin se conoce como "la vitamina del sol"
debido a que el cuerpo la fabrica luego de la exposicin a los rayos solares. El organismo necesita de 10 a 15 minutos de exposicin al sol cada semana para obtener la dosis necesaria de vitamina D. Participa en la absorcin del calcio, esencial para el desarrollo de dientes y huesos sanos, y ayuda a mantener en la sangre los niveles adecuados de los minerales calcio y fsforo, los cuales son necesarios para muchas funciones.

La vitamina E, conocida tambin como tocoferol, es un antioxidante importante en la formacin de glbulos rojos y en la utilizacin de la vitamina K. La vitamina K se conoce tambin como la vitamina de la coagulacin, porque sin ella la sangre no coagulara. Algunos estudios indican que ayuda a mantener los huesos fuertes en las personas de avanzada edad. Vitaminas hidrosolubles.

Vitamina

Funcin (interviene en)

Participa en el funcionamiento del sistema nervioso. Interviene en el metabolismo de glcidos y el crecimiento y mantenimiento de la piel. Metabolismo de prtidos y glcidos Efecta una actividad oxigenadora y por ello interviene en la respiracin celular, la integridad de la piel, mucosas y el sistema ocular por tanto la vista. Metabolismo de prtidos, glcidos y lpidos Interviene en la circulacin sangunea, el crecimiento, en la cadena respiratoria y el sistema nervioso.

Fuente
Carnes, yema de huevo, levaduras, legumbres secas, cereales integrales, frutas secas. Carnes y lcteos, cereales, levaduras y vegetales verdes

B1

B2

B3

Carnes, hgado y rin, lcteos, huevos, en cereales integrales, levadura y legumbres

La tiamina (B1) ayuda a las clulas corporales a convertir los carbohidratos en energa. Tambin es esencial en el funcionamiento del corazn y el mantenimiento de clulas nerviosas, incluyendo las del corazn.
Metabolismo de protenas y aminocidos Formacin de glbulos rojos, clulas y hormonas. Ayuda al equilibrio del sodio y del potasio. Crecimiento y divisin celular. Formacin de glbulos rojos Yema de huevos, las carnes, el hgado, el rin, los pescados, los lcteos, granos integrales, levaduras y frutas secas

B6

cido flico

Carnes, hgado, verduras verdes oscuras y cereales integrales.

B12

Elaboracin de clulas Sntesis de la hemoglobina Sistema nervioso

Sintetizada por el organismo. No presente en vegetales. Si aparece en carnes y lcteos.

Formacin y mantenimiento del colgeno Antioxidante Ayuda a la absorcin del hierro

Vegetales verdes, frutas ctricas y papayas

La riboflavina (B2) funciona en conjunto con las otras vitaminas del complejo B y desempea un papel importante en el crecimiento corporal y en la produccin de glbulos rojos. Al igual que la tiamina, ayuda a liberar energa de los carbohidratos. La niacina es otra vitamina del complejo B. Ayuda a mantener saludable la piel y los nervios. Tambin es importante para la conversin de los alimentos en energa y puede tener efecto sobre la baja del colesterol. La vitamina B6 tambin se conoce como piridoxina. Cuando hay un consumo alto de protenas, se requiere tambin una dosis alta de vitamina B6 para poder utilizar la protena. Igualmente, ayuda a la formacin de glbulos rojos y al mantenimiento de la funcin normal del cerebro y participa en la sntesis de anticuerpos del sistema inmunolgico. La vitamina B12, al igual que las otras vitaminas del complejo B, es importante en el metabolismo. Ayuda a la formacin de glbulos rojos y al mantenimiento del sistema nervioso central.

El cido flico acta con la vitamina B12 en la produccin de glbulos rojos y es necesario en la sntesis del ADN que controla los factores hereditarios, as como el crecimiento tisular y la funcin celular. Cualquier mujer que pueda quedar embarazada debe asegurarse de consumir cantidades adecuadas de cido flico, ya que los niveles bajos de esta sustancia se asocian con defectos congnitos terribles como la espina bfida. Muchos alimentos vienen ahora enriquecidos con cido flico para ayudar as a disminuir los defectos congnitos. La vitamina C tambin se conoce como cido ascrbico. Ayuda a mantener los dientes y las encas sanos, participa en la absorcin del hierro y en el mantenimiento del tejido conectivo normal. Tambin desempea un papel importante en la cicatrizacin de las heridas y es antioxidante.

Avitaminosis. La deficiencia de vitaminas puede producir trastornos ms o menos graves, segn el grado de deficiencia, llegando incluso a la muerte. Respecto a la posibilidad de que estas deficiencias se produzcan en el mundo desarrollado hay posturas muy enfrentadas. Por un lado estn los que aseguran que es prcticamente imposible que se produzca una avitaminosis, y por otro los que responden que es bastante difcil llegar a las dosis de vitaminas mnimas, y por tanto, es fcil adquirir una deficiencia, por lo menos leve. Hipervitaminosis. Las vitaminas aunque son esenciales, pueden ser txicas en grandes cantidades. Unas son muy txicas y otras parece que son inocuas incluso en cantidades muy altas. La toxicidad puede variar segn la forma de aplicar las dosis. Como ejemplo, la vitamina D se administra en cantidades suficientemente altas como para cubrir las necesidades para 6 meses; sin embargo, no se podra hacer lo mismo con vitamina B3 o B6, porque sera muy txica. Otro ejemplo es el que la suplementacin con vitaminas hidrosolubles a largo plazo, se tolera mejor debido que los excedentes se eliminan ms fcilmente por la orina. Las vitaminas ms txicas son la D, y la A, tambin lo puede ser la vitamina B3. Otras vitaminas, sin embargo, son muy poco txicas o prcticamente inocuas. La B12 no posee toxicidad incluso con dosis muy altas. A la tiamina le ocurre parecido, sin embargo con dosis muy altas y durante mucho tiempo puede provocar problemas de tiroides. En el caso de la vitamina E, slo es txica con suplementos especficos de vitamina E y con dosis muy altas. Tambin se conoce casos de intoxicaciones en esquimales al consumir hgado de mamferos marinos.

1.7. cidos nucleicos.

1.7.1. Concepto e importancia biolgica. 1.7.2. Nucletidos. Enlace fosfodister. Funciones de los nucletidos. 1.7.3. Tipos de cidos nucleicos. Estructura, localizacin y funciones. 22. Definir los cidos nucleicos y destacar su importancia. 23. Conocer la composicin y estructura general de los nucletidos. 24. Reconocer a los nucletidos como molculas de gran versatilidad funcional y describir las funciones ms importantes: estructural, energtica y coenzimtica. 25. Describir el enlace fosfodister como caracterstico de los polinucletidos. 26. Diferenciar y analizar los diferentes tipos de cidos nucleicos de acuerdo con su composicin, estructura, localizacin y funcin.

1.7.1. Concepto e importancia biolgica.

Son biopolmeros de elevado peso molecular, formados por otras subunidades estructurales o monmeros, denominados nucletidos. Son las molculas que tienen la informacin gentica necesaria para permitir a los organismos desarrollar sus ciclos biolgicos; estas molculas son las responsables de la transmisin hereditaria de los caracteres observables a lo largo de las generaciones.

1.7.2. Nucletidos. Enlace fosfodister. Funciones de los nucletidos.

Los nucletidos estn formados por la unin de: 1. Una pentosa, que puede ser la D-ribosa en el ARN; o la D-2-desoxirribosa en el ADN.

2. Una base nitrogenada, que puede ser: - Prica, como la Guanina (G) y la Adenina (A). - Pirimidnica, como la Timina (T), Citosina (C) y Uracilo (U).

3. cido fosfrico, que en la cadena de cido nucleico une dos pentosas a travs de una unin fosfodiester. Esta unin se hace entre el C-3de la pentosa, con el C-5de la segunda.

A la unin de una pentosa con una base nitrogenada se le llama nuclesido. Esta unin se hace mediante un enlace -glucosdico. - Si la pentosa es una ribosa, tenemos un ribonuclesido. Estos tienen como bases nitrogenadas la adenina, guanina, citosina y uracilo. - Si la pentosa es un desoxirribosa, tenemos un desoxirribonuclesido. Estos tienen como bases nitrogenadas la adenina, adenina, citosina, guanina y timina.

El enlace -glucosdico se hace entre el:

a) C-1de la pentosa y el N-9 de la base prica, como la guanina y la adenina. b) C-1de la pentosa y el N-1 de la base pirimidnica, como la timina y citosina.

Enlace fosfodiester.

El elemento de construccin del ADN es un nucletido, este consiste en un azcar pentosa (desoxirribosa), un grupo fosfato y una base nitrogenada. Las bases son las purinas, adenina (A) y guanina (G), y las pirimidinas, timina (T) y citosina (C). Los nucletidos estn unidos por enlaces covalentes para formar un esqueleto de azcar y fosfato alternados. La base nitrogenada est unida al carbono 1 del azcar, y el fosfato lo est al carbono 5, los nucletidos estn unidos entre s por enlace covalente al carbono 3 de un azcar al fosfato 5 del azcar adyacente, para formar un enlace fosfodister 3`, 5`. De este modo resulta posible formar un polmero con longitud indefinida. La mayor parte de las molculas de ADN presentes en las clulas tienen millones de bases de longitud, y los nucletidos pueden enlazarse entre s en cualquier orden. No importa cun larga sea la cadena, un extremo (el extremo 5`) tiene un carbono 5 y el otro (el extremo 3) tiene un carbono 3 que no est unido a otro nucletido. Funciones de los nucletidos NO nucleicos. La funcin principal de los desoxirribonucletidos es ser la unidad monomrica del DNA, y por ello es infrecuente encontrar desoxirribonucletidos libres en la clula. Los ribonucletidos adems de ser las unidades monomricas del RNA, tienen funciones celulares muy importantes en el metabolismo celular: Funcin energtica. Los ribonucletidos pueden presentar uno, dos o tres grupos fosfatos unidos por enlace covalente al grupo 5' de la Ribosa. Se les conoce as como nucletidos mono, di o trifosfato. La funcin celular ms importante es la de proporcionar la energa metablica necesaria para llevar a cabo las reacciones bioqumicas de la clula. La hidrlisis enzimtica de los grupos fosfato se acopla a reacciones endergnicas proporcionndoles la espontaneidad suficiente para llevarse a cabo. La base nitrogenada unida a la correspondiente pentosa es la que sirve de sitio de reconocimiento al enzima. La molcula ms conocida en este sentido es el ATP, conocido como "moneda" energtica celular. Los dems ribonucletidos estn principalmente implicados en otras funciones metablicas.

Funcin estructural. El cido fosfrico es capaz de formar steres con una misma molcula de Ribosa en las posiciones 3' y 5'. Los nucletidos as formados reciben el nombre de nucletidos cclicos, como el AMPc o el GMPc. La funcin fisiolgica de estos nucletidos es la de servir de segundos mensajeros celulares, transformando una seal hormonal o nerviosa externa, en una seal intracelular.

En general tienen funciones activadoras del metabolismo en general y de la biosntesis proteica, siendo estos efectos de accin a medio/largo plazo.

Funcin coenzimtica. Las coenzimas nucletidos son agentes metablicos muy importantes, si estn unidos covalentemente al apoenzima actuarn como grupo prosttico, y si la unin es dbil actuarn como cofactores. Hay cofactores mononucleotdicos (como el FMN) o dinucleotdicos (NADP, NAD, FAD, CoA). Todos ellos tienen una porcin de AMP que servir de sitio de unin enzimtica. Enlaces entre cidos nucleicos. Est formado por la unin de muchos desoxirribonucletidos. La mayora de las molculas de ADN poseen dos cadenas antiparalelas (una 5-3y la otra 3-5) unidas

entre s mediante las bases nitrogenadas, por medio de puentes de hidrgeno.

La adenina enlaza con la timina, mediante dos puentes de hidrgeno, mientras que la citosina enlaza con la guanina, mediante tres puentes de hidrgeno. El ADN es el portador de la informacin gentica, se puede decir por tanto, que los genes estn compuestos por ADN.

1.7.3. Tipos de cidos nucleicos. Estructura, localizacin y funciones.

Estructuras de ADN.

Estructura primaria:

Se trata de la secuencia de desoxirribonucletidos de una de las cadenas de ADN. En este tipo de cadenas solo se pueden encontrar estos tipos nucleotidos: Adenina, Citosina, Timina y Guanina.

Estructura secundaria:

Es una estructura en doble hlice. Permite explicar el almacenamiento de la informacin gentica y el mecanismo de duplicacin del ADN. Fue postulada por Watson y Crick, basndose en la difraccin de rayos X que haban realizado Franklin y Wilkins y

 en la equivalencia de bases de Chargaff, que dice que la suma de adeninas ms guaninas es igual a la suma de timinas ms citosinas.

Es una cadena doble, dextrgira o levgira, segn el tipo de ADN. Ambas cadenas son complementarias, pues la adenina de una se une a la timina de la otra, y la guanina de una a la citosina de la otra. Ambas cadenas son antiparalelas, pues el extremo 3de una se enfrenta al extremo 5de la otra.

Estructura terciaria:
Se refiere a cmo se almacena el ADN en un volumen reducido. Vara segn se trate de organismos procariontes o eucariontes: En procariontes se pliega como una super-hlice en forma, generalmente, circular y asociada a una pequea cantidad de protenas. Lo mismo ocurre en la mitocondrias y en los plastos. En eucariontes el empaquetamiento ha de ser ms complejo y compacto y para esto necesita la presencia de protenas, como son las histonas y otras de naturaleza no histona (en los espermatozoides las protenas son las protaminas). A esta unin de ADN y protenas se conoce como cromatina, en la cual se distinguen diferentes niveles de organizacin: nucleosoma, collar de perlas, fibra cromatnica, bucles radiales y cromosoma.

 Estructura terciaria del ADN y proceso enrollamiento para su autoduplicacin

de

Modelos de ADN. Existen tres modelos de ADN: La forma B: que es la que acabo de exponer, con dos cadenas antiparalelas una 35 y otra 53. El enrollamiento es dextrgiro y plectonmico o trenzadas (una gira respecto a otra). La secuencia de bases complementarias son A = T y C = G, se unen por puente de hidrgeno entre los grupos polares de las bases. La forma A: se observa cuando hay una menor humedad ambiental, los pares de bases estn inclinados respecto al eje de la hlice. La forma Z: en ella el enrollamiento no es regular y tiene aspecto de zig-zag; la hlice es levgira. Parece ser que determinadas secuencias de bases son las responsables del cambio de sentido en el enrollamiento de la hlice, por lo que la secuencia de bases influira no solamente sobre la expresin de los genes sino tambin sobre su control. De este modo las regiones del ADN con hlice podran ser seales de reconocimiento especficas en los procesos de trascripcin y autoduplicacin del cdigo gentico.

Estructura de los cidos Ribonucleicos o ARN. Est formado por la unin de muchos ribonucletidos, los cuales se unen entre ellos mediante enlaces fosfodiester en sentido 5-3 (igual que en el ADN). Estn formados por una sola cadena, a excepcin del ARN bicatenario de los reovirus. Estructura primaria: Al igual que el ADN, se refiere a la secuencia de las bases nitrogenadas que constituyen sus nucletidos. La Timina es sustituida por el Uracilo. Estructura secundaria: Alguna vez, en una misma cadena, existen regiones con secuencias complementarias capaces de aparearse. Estructura terciaria : Es un plegamiento complejo de la estructura secundaria.

Clasificacin de los ARN. Para clasificarlos se adopta la masa molecular media de sus cadenas, cuyo valor se deduce de la velocidad de sedimentacin. La masa molecular y por tanto sus dimensiones se miden en Svedberg (S). Segn esto tenemos: ARN mensajero (ARNm). Peso molecular entre 100000 y 1000000 daltons, slo con estructura primaria. Tienen apecto filamentoso, transporta la informacin de ADN nuclear para la sntesis de protenas. En los procariotas los ARNm poseen en el extremo 5 un grupo trifosfato. En los eucariotas, los ARNm tienen en 5 una caperuza compuesta por un residuo de metilguanosina, unida al grupo trifosfato y en el extremo 3 presenta una cola formada por un fragmento de unos 200 nucletidos de adenina ( poli A). - Cada ARNm tiene informacin para sintetizar una protena determinada. - Su vida media es corta. En los ARNm de eucariontes se puede distinguir tambin: - Exones, secuencias de bases que codifican protenas. - Intrones, secuencias sin informacin. Un ARNm de este tipo ha de madurar (eliminacin de intrones) antes de hacerse funcional. Antes de madurar, el ARNm recibe el nombre de ARN heterogeneonuclear. ARN ribosmico (ARNr). Sus principales caractersticas son: - Cada ARNr presenta cadena de diferente tamao, con estructura secundaria y terciaria. - Forma parte de las subunidades ribosmicas cuando se une con muchas protenas. - Estn vinculados con la sntesis de protenas. Tienen una estructura acanalada, con hendiduras o sitios capaces de albergar simultneamente a una molcula de ARN y a los distintos aminocidos unidos al ARNt que participan en la sntesis de una cadena polipeptdica. ARN heterogneo nuclear (ARN hn).

Se localiza en el ncleo. Presenta una gran variedad de tamaos, de ah a su nombre. Es el precursor de los ARNm, en los que se transforma despus de un proceso de maduracin mediante el cual se eliminan secuencias de nucletidos no codificantes. ARN transferente (ARNt). Sus principales caractersticas son: - Son molculas de pequeo tamao (80 a 100) nucletidos con un peso molecular del orden de 25000 D. - Poseen en algunas zonas estructura secundaria, lo que va hacer que en las zonas donde no hay bases complementarias adquieran un aspecto de bucles, como una hoja de trebol. - Los plegamientos se llegan a hacer tan complejos que adquieren una estructura terciaria - Su misin es unir aminocidos y transportarlos hasta el ARNm para sintetizar protenas.

En 5 guanidina con P. libre. Brazo D, cuya secuencia es reconocida de manera especfica por uno de los 20 enzimas llamados aminoacilARNt sintetasa, encargados de unir cada aminocido con su correspondiente molcula de ARNt. En 3 todos los ARNt poseen la secuencia CCA cuyo OH terminal sirve de lugar de unin al aminocido. Bucle TWc, que acta como lugar de reconocimiento del ribosomas. El bucle ANTICODN con sus tres bases.

ARN nucleolar (ARNn). Se localiza en el nucleolo, en realidad no es ms que el precursor de diferentes tipos de ARNr.

Sntesis y localizacin de los ARN. En la clula eucarionte los ARN se sintetizan gracias a tres tipos de enzimas: - ARN polimerasa I: localizada en el nucleolo y se encarga de la sntesis de los ARNr 18 S, 58 S y 28 S. - ARN polimerasa II: localizada en el nucleoplasma y se encarga de la sntesis de los ARNhn, es decir de los precursores de los ARNm - ARN polimerasa III: localizada en el nucleoplasma y se encarga de sintetizar los ARNr 5 S y los ARNm.

Diferencias entre el ADN y el ARN.

El peso molecular del DNA es generalmente mayor que el del ARN. El azcar del RNA es ribosa, y el del ADN es desoxirribosa. El RNA contiene la base nitrogenada uracilo, mientras que el DNA presenta timina. La configuracin espacial del ADN es la de un doble helicoide, mientras que el ARN es un polinucletido lineal, que ocasionalmente puede presentar apareamientos intracatenarios.

Funciones biolgicas de los cidos nucleicos.

El ADN es el material del que estn formados los genes y contiene la informacin necesaria que permite la sntesis de todas las protenas de un organismo. Pero esta informacin se tiene que descodificar para poder ser utilizada por la clula, este proceso se realiza en dos fases:

Dogma central de la Biologa

Fase 1: TRANSCRIPCIN: ADN ARNm Fase 2: TRADUCCIN: ARNm + ARNt protenas. Autoduplicacin: Mediante mecanismos de sntesis se dotan a las clulas hijas de la informacin gentica adecuada para que los caracteres se pasen de generacin en generacin. Funciones biolgicas del ADN y el ARN. El ADN es el portador de la informacin gentica. Est protegido en el ncleo en las clulas eucariticas y en las procariticas se encuentra en el protoplasma. El ARN y sus diferentes tipos intervienen en la transcripcin y la traduccin de la informacin gentica.