MECANISMOS BIOLOGICOS DE TRANSPORTE DE OXIGENO Y DIOXIDO DE CARBONO DE LA MIOGLOBINA Y LA HEMOGLOBINA Bent J.1 (1230973); Cruz J.

2 (1227242); Acosta Oscar

Universidad del Valle, Facultad de Ciencias Naturales y Exactas, Departamento de Biologa. 06 de Noviembre de 2012

1 jbent124@hotmail.com 2 juanchocruzvalencia@hotmail.com

La mioglobina y la hemoglobina son protenas sanguneas de extrema importancia biolgica. Son estas dos las que se encargan del transporte del oxgeno y la evacuacin del CO2 a travs del torrente sanguneo de los organismos eucariotas superiores de sangre caliente. Dado que son protenas, su sntesis est controlada por el ADN del individuo, lo que puede llevar a diferentes anomalas estructurales que dan origen a enfermedades como la anemia falciforme, hemoglobina de Bart y el sndrome de hemoglobina H. MIOGLOBINA Protena monomerica de orden secundario [1] encargada del transporte y almacenamiento de oxgeno a nivel intramuscular. Cada molcula de mioglobina tiene un grupo prosttico[2] hemo [FIG. 1] que posee un tomo de Fe2+ en su centro, capaz de captar tanto el oxgeno como el dixido de carbono, con mayor afinidad por el ltimo.

Este mecanismo es, en gran parte, causante de la asfixia que resulta por envenenamiento de CO2.

Figura 1: A la izquierda el grupo hemo y a la derecha la mioglobina y la ubicacin del grupo hemo en ella.

HEMOGLOBINA La hemoglobina es una protena [3] cuaternaria compuesta de cuatro subunidades (alfa1, beta1, alfa2 y beta2). Las cuatro subunidades se asemejan tanto entre s, como a la mioglobina, presentando algunas pequeas diferencias estructurales que confieren a la protena sus propiedades. Las cuatro subunidades de la hemoglobina

estn dispuestas simtricamente en forma de anillo con un espacio en el centro [FIG. 2]. Las subunidades alfa estn unidas a las subunidades beta, y las beta a las alfa; las subunidades alfa interactan muy poco entre s, del mismo modo que ambas subunidades beta, y cada subunidad es capaz de captar un equivalente de oxgeno.

descargado de manera ms rpida en los tejidos con actividad y requerimientos altos, donde la presencia de oxigeno es menor. Contrario a todo esto, la mioglobina, al ser monomerica [FIG. 1], no presenta interacciones de tipo alosterico[4] por lo que su actividad se mantiene constante [FIG. 3]. La hemoglobina producida por el feto tiene una afinidad por el oxgeno aun mayor, dando prioridad biolgica a la respiracin del feto a travs del cordn umbilical.

Figura 2: Estructura de la hemoglobina y ubicacin del grupo hemo con el centro Fe2+.

Al comenzar su viaje en los pulmones, la hemoglobina es saturada rpidamente por la alta presin parcial ejercida por el oxgeno, pasando del estado desoxigenado, o tenso (estado T) al estado oxigenado, o relajado (Estado R). La unin del oxgeno a cualquiera de las diferentes subunidades de hemoglobina provoca cambios conformacionales que son fisiolgicamente importantes en las subunidades adyacentes, incrementando su afinidad por el oxgeno y llevando a una saturacin ms veloz. Adicionalmente, cada unin de O2 a la hemoglobina causa que varios de sus aminocidos liberen iones H+ que jugaran un papel importante en la regulacin del transporte. Mientras la hemoglobina viaja por los tejidos la presin parcial del oxgeno disminuye y este es descargado progresivamente, devolviendo la protena a su estado T. Este mecanismo permite que el oxgeno sea

Figura 3: Relacin entre la saturacin de oxgeno en la mioglobina, las hemoglobinas adulta y fetal, y la distancia de los tejidos perifricos con respecto al tejido pulmonar.

La unin del oxgeno a estas hemoproteinas resulta de la interaccin directa con el tomo Fe2+ en el dentro del grupo prosttico hemo. Al unirse con el oxgeno el tomo de hierro es halado hacia arriba del plano en el grupo hemo, resultando efectivamente en un cambio conformacional de la subunidad entera que conducen a un nuevo sistema de interaccin en las unidades adyacentes.

El CO2 difunde fcilmente a travs de la membrana de los capilares y de los tejidos activos y se disuelve en el torrente sanguneo. Luego permea los eritrocitos[5] y es rpidamente convertido en cido carbnico por accin de la anhidrasa carbnica[6] (AC) producida en el siguiendo la siguiente reaccin: CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3-

La totalidad de esta reaccin es mediada por la AC y es reversible mediante la misma. Dentro del eritrocito el cido carbnico se disocia inmediatamente en HCO3- y H+. El HCO3- difunde nuevamente hacia afuera del eritrocito y es as transportado en forma anionica a travs de la sangre y hacia el tejido pulmonar. El ion hidronio es amortiguado por los aminocidos desprotonados de la hemoglobina, hecho que a su vez promueve la liberacin del oxgeno. Dado que una carga negativa fue expulsada del glbulo rojo, un ion cloruro es absorbido del medio circundante para estabilizar el medio intracelular. Adicionalmente, el CO2 puede ser transportado unido al grupo amino terminal de la hemoglobina, proceso que libera un protn ms al medio. Estos protones, adems de promover la liberacin del oxgeno, tambin estabilizan el pH en los tejidos donde el CO2 es abundante. Tambin el residuo de la glucolisis[8] 2,3-DPG (Difosfoglicerato) es capaz de unirse a la hemoglobina en el espacio entre las subunidades beta y promover y estabilizar el estado T.

Una vez en el tejido pulmonar el HCO3encuentra uno de los iones H+ liberados al principio del ciclo, y vuelve a convertirse en H2CO3. Este es captado por algn eritrocito que cataliza la reaccin en sentido inverso y el cido carbnico vuelve a formar agua y dixido de carbono, el cual difunde a travs de la membrana y sale hacia los pulmones. Finalmente la hemoglobina y el eritrocito completan su ciclo y al final de su vida til son degradados por las clulas [7] fagocigoticas y ambos son descompuestos enzimticamente.

GLOSARIO
[1a] [1b] [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8]

Protena monomerica: Protena conformada por una sola unidad. Protena terciaria: Protena que posee lminas beta y hlices alfa (estructuras secundarias). Grupo prosttico: Es el componente no aminoacidico de las protenas conjugadas. Protena cuaternaria: Protena compuesta por varias subunidades terciarias. Interaccin alosterica: Interacciones que involucran el cambio conformacional de una protena. Eritrocitos: Clulas sangunea especializada en transporte gaseoso de oxgeno y CO2. Anhidrasa carbnica: Enzima catalizadora de la reaccin CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3Clula fagocigotica: Clula especializada en la captura y descomposicin de cuerpos biolgicos. Glucolisis: Descomposicin de la glucosa mediante el O2. Respiracin celular.

BIBLIOGRAFIA Max Ferdinand Perux. Mechanisms regulating the reactions of human hemoglobin with oxygen and carbn monoxide. Annual Review: Physiology (1990). 52:1-25. Gas transport. Obtenido el 2 de noviembre de 2012 de: http://www.physiol.med.uu.nl/interactivephysiology/ipweb/misc/assignmentfiles/respi ratry/Gas_Transport.pdf. [ONLINE]

Imgenes tomadas de: http://themedicalbiochemistrypage.org/hemoglobin-myoglobin.php El da 2 de noviembre de 2012.