Enzimas La actividad vital no es ms que el desarrollo de una serie de reacciones qumicas entre un conjunto de molculas.

Si un qumico en un laboratorio realiza estas reacciones lo normal es que el rendimiento (cuantificado como la cantidad de producto deseado frente a la cantidad total del producto) sea muy bajo, mientras que esta misma reaccin en un sistema biolgico tiene un rendimiento del 99% y se realiza a una mayor velocidad. Esto se debe a la existencia de catalizadores , la mayora de los catalizadores biolgicos que se conocen son ENZIMAS. Las enzimas son protenas altamente especializadas que tienen como funcin la catlisis o regulacin de la velocidad de las reacciones qumicas que se llevan a cabo en los seres vivos. Casi todas las reacciones qumicas de las clulas son catalizadas por enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza una reaccin, por lo que existiran tantas enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no biolgicos son inespecficos. En una reaccin catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que acta la enzima. El sustrato es modificado qumicamente y se convierte en uno o ms productos (P). Como esta reaccin es reversible se expresa de la siguiente manera:

La enzima libre se encuentra en la misma forma qumica al comienzo y al final de la reaccin. Especificidad

Las molculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catlisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus ismeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunci: "el sustrato se adapta al centro activo o cataltico de una enzima como una llave a una cerradura". Clases de Enzimas

El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la especificidad de su funcin: Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reduccin, las que implican la ganancia (o reduccin) o prdida de electrones (u oxidacin). Las ms importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molcula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molcula. Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH. Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces. Isomerasas: convierten los sustratos ismeros unos en otros. Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energa de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas

Mecanismo de accin enzimtica

Una enzima, por s misma, no puede llevar a cabo una reaccin, su funcin es modificar la velocidad de la reaccin, entendindose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Tal variacin se debe a la disminucin de la energa de activacin Ea; en una reaccin qumica, la Ea es la energa necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transicin, que poseen mayor energa libre que los reactivos y los productos.

En el diagrama estn representados los niveles de energa , durante el curso de la reaccin, de molculas intervinientes en una reaccin tipo: A + B ---> C. La curva azul muestra el curso de la reaccin en ausencia de una enzima que facilite la reaccin, mientras que la curva roja la muestra en presencia de la enzima especfica de la reaccin. La diferencia en el nivel de energa entre el estado inicial y la necesaria para iniciar la reaccin (picos de las curvas) es la energa de activacin. Tal como se observa la presencia de enzima baja la energa de activacin. El complejo Enzima- sustrato posee menor energa de activacin que las especies en estado de transicin que la correspondiente reaccin no catalizada. Como realiza esta accin una enzima?

Orienta a los sustratos: parte de la energa de activacin se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los tomos correctos para formar los enlaces. Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminocidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos qumicamente ms reactivos. Inducen la deformacin en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren, ponindolo en un estado de transicin inestable. Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubri que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de forma causado por la unin al sustrato se denomina ajuste inducido. En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato (glucosa) y sin l. El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del sitio activo de la enzima con los sustratos.