PROTENAS

Como componente do alimento

Duas funes importantes: 1) propriedades fsico-qumicas 2) recomendaes nutricionais

Outras funes

Funes biolgicas: atividade das enzimas, hormnios e anticorpos Funes de membrana: essenciais para definir atividade biolgica das plantas e animais

IMPORTNCIA
Catlise enzimtica
Reaes qumicas em sistemas biolgicos so catalisadas por macromolculas especficas
Replicao do cromossomo Hidratao do CO2

Transporte e armazenamento
Molculas pequenas e ons
Ferro

Movimento coordenado
Contrao muscular

IMPORTNCIA
Sustentao mecnica
Fora de tenso da pele e do osso: colgeno

Proteo imunitria
Anticorpos

Gerao e transmisso de impulsos nervosos

Resposta de clulas nervosas a estmulos especficos: protenas receptoras

Controle do crescimento e da diferenciao

Expresso sequencial gentica

COMPOSIO
ESSENCIALMENTE COMPOSTA POR 20 AMINOCIDOS Aminocidos L Todas as espcies: de bactrias a seres humanos, so construdas pelo mesmo conjunto de 20 aa Todos os 20 aa tem em comum o carbono central (C) o qual est ligado ao tomo de H, e ao grupo amina e a um grupo carboxila (COOH) O que distingue um aa do outro a cadeia complementar ligada ao C

ESTRUTURA
NH2 H C R Grupo NH2 : propriedades bsicas Carboxila (COOH): propriedades cidas Grupamento R: cadeia lateral COOH

ESTRUTURA

FORMA, TAMANHO E COMPOSIO DOS POLIPEPTDEOS

PELO MENOS 40 RESDUOS POLIPEPTDEOS MENORES PEPTDEOS MAIOR POLIPEPTDEO: TITINA ( 27000 ) QUANTO MAIOR O POLIPEPTDEO MAIOR A PROBABILIDADE DE ERRO NA SUA TRANSCRIO E TRADUO

ESTRUTURAS DA PROTENA
ESTRUTURA PRIMRIA: SEQUNCIA LINEAR NA QUAL OS AAS CONSTITUINTES SO COVALENTEMENTE LIGADOS ATRAVS DE LIGAES AMIDA (LIG. PEPTDICAS)

Estrutura primria

Ligao peptdica
LIGAES COVALENTES: LIGAES AMIDA ENTRE O GRUPO ALFA-CARBOXILA DE UM AMINOCIDO E O GRUPO ALFA-AMINO DE OUTRO

ESTRUTURA SECUNDRIA
ESTRUTURA SECUNDRIA: arranjo espacial dos tomos de um esqueleto polipeptdico, sem levar em considerao a conformao de suas cadeias laterais A CONFORMAO DEPENDE DA POLARIDADE, HIDROFOBICIDADE DO GRUPO R

Estrutura secundria

ALFA-HLICE
ESTRUTURA ESPIRAL CONSTITUDA DE UM ESQUELETO POLIPEPTDICO CENTRAL BEM AGRUPADO ESPIRALADO, COM AS CADEIAS LATERAIS DE AA ESTENDENDO-SE PARA FORA DO EIXO CENTRAL

-hlices
N-terminal

C-terminal
Dipolo papel importante na estrutura e funcionalidade

BETA-FOLHA
OUTRA FORMA DE ESTRUTURA SECUNDRIA NA QUAL TODOS OS COMPONENTES ESTO ENVOLVIDOS NAS PONTES DE HIDROGNIO Folhas beta antiparalelas Folhas beta paralelas

CONFIGURAO

Estruturas tercirias
ORGANIZAO TRIDIMENSIONAL DA CADEIA POLIPEPTDICA CONTENDO ZONAS DE ESTRUTURA SECUNDRIA BEM DEFINIDAS, FORMANDO UMA UNIDADE COMPACTA (domnios)

Estruturas tercirias

Estrutura quaternria
ASSOCIAO DE 2 OU MAIS CADEIAS POLIPEPTDICAS, PARA COMPOR UMA PROTENA FUNCIONAL INTERAES HIDROFBICAS

Estrutura quaternria

GRUPOS grande frao de -hlices Ex.: mioglobina, hemoglobina grande frao de folha Ex.:imunoglobulina + mistura das duas estruturas, segregadas em diferentes regies Ex.: lisozima / alternncia dentro da protena Ex.: triose fofato isomerase Randmica Ex.: fosfolipase

LIGAES E INTERAES PROTENA-PROTENA

Tipo Energia (kcal/mol) Grupo funcional Agentes de ruptura

Ligaes covalentes Ligaes hidrognio

Interaes hidrofbicas

50-83

S-H S-S C-C Amida, hidroxila fenol

Cadeia lateral aliftica ou aromtica Carboxila, amina, imidazol, guanidina Dipolos permanente

Sulfitos e outros redutores Sol. de uria, detergentes, calor

Detergentes, solventes orgnicos Sol. salinas, extremos de pH

3-7

3-5

Interaes eletrostticas, Inicas Van der Waals

3-7

1-2

DESNATURAO PROTICA
PROCESSO QUE MODIFICA A ESTRUTURA MOLECULAR (estrutura secundria, terciria e quartenria), SEM CLIVAGEM DAS LIGAES PEPTDICAS. EFEITOS Diminuio da solubilidade Alterao na capacidade de fixao da gua Perda de atividade biolgica (Lys, Met, Cys) Aumento da sensibilidade ao ataque de proteases Aumento da viscosidade

AGENTES DESNATURANTES
AGENTES FSICOS CALOR FRIO IRRADIAO INTERFACES PRESSO TRATAMENTOS MECNICOS

Desnaturao
Calor 600 vezes a desnaturao a cada 10OC de acrscimo de T. Frio desnatura algumas protenas, causam agregao e precipitao, concentrando a protena. Irradiao Radicais livres reagem com as protenas. Os efeitos variam com a frequncia e a energia da onda. Raios Uv so absorvidos pelos aa aromticos modificao conformacional

 Interfaces protenas que se adsorvem nas interfaces gua/ar ou gua/fase slida, se desnaturam de forma irreversvel Presso hidrosttica Tratamentos mecnicos foras de cisalhamento modificam a rede protica e rompem -hlices

CALOR/AQUECIMENTO

ADSORO DE PROTENA NA INTERFACE GUA/AR

Representao esquemtica do efeito de sinais hidrofbicos sobre a probabilidade de adsoro de protenas em interfaces de fluidos

AGENTES QUMICOS
pH SOLVENTES ORGNICOS E DETERGENTES SOLUES AQUOSAS DE COMPOSTOS ORGNICOS SAIS

 pH extremos de pH causam forte repulso eletrosttica entre grupos ionizados. As vezes reversvel Solventes orgnicos e detergentes alteram a constante dieltrica, provocando rompimento das interaes hidrofbicas Solues aquosas de compostos orgnicos (uria, sais de guanidina) ruptura de ligaes H e diminuio de interaes hidrofbicas Sais ons reagem com protenas via interaes eletrostticas inespecficas

ESTABILIZAO DAS PROTENAS

pH Temperatura Presena de enzimas degradativas Adsoro s superfcies Armazenamento por longo tempo

EFEITO DO pH

EFEITO DE SOLVENTES ORGNICOS

Solubilidade de protenas
Salting in Salting out

Digesto de protenas

Digesto das protenas da dieta

Maior parte do N da dieta consumida na forma de protenas: 70-100g/dia So grandes demais para serem absorvidas no intestino hidrolisadas por enzimas proteolticas Degradao protica ocorre: estmago, pncreas e intestino delgado

Digesto das protenas pela secreo gstrica

1-cido clordrico (pH 2,0 3,0): funo hidrolisar protenas, matar algumas bactrias, desnaturar protenas 2-Pepsina libera peptdeos e poucos aa livres a partir das protenas da dieta

Digesto de protenas por enzimas pancreticas

1-especificidade: cada enzima apresenta uma especificidade diferente para os grupos R dos resduos de aa ( tripsina, quimitripsina, elastase, carboxipeptidase A e B) 2-liberao e ativao de zimognios enteropeptidase que desencadeia uma cascata de atividades proteolticas

Digesto de oligopeptdeos por enzimas do intestino delgado

A superfcie luminal do intestino contm a enzima aminopeptidase que cliva os oligopeptdeos produzindo aa livres e peptdeos menores

Absoro
AA livres so captados pelos entercitos (carreador Na+) Di e tripeptdeos so captados por um sistema de transporte ligado a H+ Os peptdeos so hidrolisados no citosol liberados para o sistema portaAA livres que sero metabolizados no fgado ou liberados na circulao geral

LMEN

Superfcie luminal AA livres -Bsicos - Neutros

Entercito Capilar AA

Protenas

Polipeptdeos
Peptdeos (2 6 AA)
Pepsina Quimiotripsina Tripsina Elastase Carboxipeptidases A e B

AAN DI TRI

AA

AA
DI TRI

Aminopeptidases DPP aminopep. dipeptidases

Protenas globulares e fibrosas

Hemoglobina Mioglobina Colgeno Elastina

Hemeprotenas globulares
So protenas especializadas as quais contm um grupo heme Grupo heme tem funo especfica determinada pela estrutura tridimensional da protena Humanos: hemoglobina e mioglobina (hemeprotenas mais abundantes) liga de forma reversvel o oxignio

Estrutura e funo da mioglobina

Hemeprotena presente no corao e no msculo esqueltico Reservatrio e carreador de oxignio Aumenta a velocidade de transporte de oxignio da clula muscular

PROTENA COM FUNO DE ARMAZENAMENTO DE O2 MIOGLOBINA

Fig. 4-18, p.98

Estrutura e funo da hemoglobina

Encontrada exclusivamente nos eritrcitos Funo: transportar oxignios dos pulmes at os capilares dos tecidos Estrutura complexa: pode transportar H+ e CO2 dos tecidos at os pulmes e pode carregar 4 molculas de O2 dos pulmes s clulas dos tecidos do corpo

PROTENA COM FUNO DE TRANSPORTE DE O2 HEMOGLOBIMA

PERFIL DE SATURAAO DA MIOGLOBINA E DA HEMOGLOBINA PELO OXIGENIO

Mb = 1 UNIDADE
Hb= 4 SUBUNIDADES

A Mb tem uma grande afinidade pelo O2 (hiprbole) A ligao do O2 Hb cooperativa (sigmide)

Hemoglobinopatias

Anemia Falciforme

 Doena gentica ocorre em pessoas que herdaram dois genes mutantes Doena hereditria mais comum nos EUA afetando cerca de 80.000 norte-americanos Ocorre populao afro-americana Caracteriza-se por episdios dolorosos (crises) que ocorrem durante toda a vida
Anemia hemoltica crnica Suscetibilidade a infeces Sndrome aguda do peito Acidentes vasculares cerebrais Alteraes sseas

Doena da hemoglobina C e SC
Hemoglobina C Mutao gentica: troca de um aa (lisina substitui o glutamato) Pacientes homozigotos apresentam anemia hemoltica crnica leve Hemoglobina SC comum pacientes permanecem bem at sofrerem uma crise de infarto, que ocorre aps parto ou cirurgia

Metemoglobinemias
Oxidao do grupo heme que no pode se ligar ao oxignio Pode ser causada por uso de frmacos Problemas genticos Caracterizada por cianose chocolate colorao marrom azulada na pele e membranas

Talassemias
Doenas hemolticas hereditrias distrbio comum em um nico gene Tem-se talassemia e talassemia -Talassemia gravemente anmicos, requerem transfuses frequentes -Talassemia anemia hemoltica leve a moderadamente grave

Protenas Fibrosas

Colgeno
Protena abundante no corpo humano Longa, rgida e composta de 3 cadeias polipeptdicas Diferentes funes em cada rgo Disperso na forma de gel que sustenta a estrutura Matriz extracelular Humor vtreo do olho Grande resistncia no caso dos tendes Na crnea: empilhado de forma a transmitir luz com o mnimode disperso

colgeno

TRIPLA HLICE DE COLGENO

HLICE TRIPLA HLICE

TRIPLA HELICE

CORTE TRANVERSAL

Elastina
Sintetizado a partir da tropoelastina (polipeptdeo linear com 700aa) Rica em prolina e lisina Rede semelante borracha, amplamente interconectada, podendo ser distendida em qualquer direo quando tensionada
Elasticidade ao tecido conjuntivo

REFERNCIAS BIBLIOGRFICAS
Branden, C. & Tooze, J. Introduction to protein structure. New York and London, 1991, Ed. Garland Publish. Voet, Donald, Voet Judith G & Pratt, Charlotte W. Fundamentos de Bioqumica Eskin, M.N.A - Biochemistry of Foods. Cap. 4. Fennema, O.R. Qumica de los alimentos, Editorial Acribia SA, 1a. Edio, 1993. Nakai, S. & Modler, H.W. Food Proteins. Properties and caracterization. Canada, 1996, Sries: Food Science and Technology.