ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Mster Ingeniera Biomdica M. Victoria Luque Guilln

ndice

ndice

1. Introduccin ........................................................................................... 1

2. Aminocidos .......................................................................................... 1 2.1. 2.2. Los aminocidos ........................................................................ 1 Los aminocidos esenciales ....................................................... 6

3. Enlace peptdico .................................................................................... 6

4. Estructura de las protenas .................................................................... 8 4.1. 4.2. Estructura primaria ..................................................................... 9 Estructura secundaria............................................................... 11 4.2.1. Hlice alfa ............................................................................... 11 4.2.2. Hoja beta ................................................................................ 12 4.2.3. Giros beta ............................................................................... 12 4.2.4. Hlice de colgeno ............................................................... 13 4.2.5. Lminas beta o lminas plegadas ................................. 13 4.3. Estructura terciaria ................................................................... 14 4.3.1. Tipos de estructura terciaria .......................................... 14 4.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria .............. 15 4.4. Estructura cuaternaria .............................................................. 17

5. Asociaciones de las protenas.............................................................. 19 5.1. 5.2. Asociaciones entre protenas ................................................... 19 Asociaciones de protenas y otras biomolculas ...................... 20 5.2.1. Asociaciones entre protenas y azcares ...................... 20 5.2.2. Asociaciones entre protenas y lpidos .......................... 21 5.2.3. Asociaciones entre protenas y cidos nucleicos ........... 22

Estructura y Propiedades de las Protenas

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6. Propiedades de las protenas............................................................... 22 6.1. 6.2. Especificidad ............................................................................ 22 Desnaturalizacin ..................................................................... 23

7. Clasificacin de protenas .................................................................... 23 7.1. Holoprotenas ........................................................................... 23 7.1.1. Globulares..................................................................... 23 7.1.2. Fibrosas ........................................................................ 24 7.2. Heteroprotenas........................................................................ 24 7.2.1. Glucoprotenas .............................................................. 24 7.2.2. Lipoprotenas ................................................................ 25 7.2.3. Nucleoprotenas ............................................................ 25 7.2.4. Cromoprotenas ............................................................ 25

8. Funciones y ejemplos de protenas ...................................................... 26 8.1. 8.2. 8.3. 8.4. 8.5. 8.6. 8.7. 8.8. 8.9. Estructural ................................................................................ 26 Enzimtica................................................................................ 27 Hormonal.................................................................................. 28 Defensiva ................................................................................. 28 Transporte ................................................................................ 29 Reserva .................................................................................... 29 Reguladoras ............................................................................. 29 Contraccin muscular ............................................................... 30 Funcin homeosttica .............................................................. 30

Bibliografa ........................................................................................................... 31

Estructura y Propiedades de las Protenas

1. Introduccin
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena. Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora...

2. Aminocidos
2.1. Los aminocidos.

Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R).

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La frmula general de un aminocido es:

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin tetradrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de -L-aminocidos o de -D-aminocidos respectivamente. En las protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L. Configuraciones L y D de los aminocidos:

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Existen 20 aminocidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su radical R: Alamina-ALA Valina-VAL

Leucina-LEU

Isoleucina-ILE

Prolina-PRO

Metionina-MET

Fenilalanina-PHE

Triptfano-TRP

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Glicina-GLY

Serina-SER

Treonina-THR

Cistena-CYS

Asparragina-ASN

Glutamina-GLN

Tirosina-TYR

Acido Asprtico-ASP

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cido Glutamico-GLU

Lisina-LYS

Arganina-ARG

Histidina-HIS

2.2.

Los aminocidos esenciales

Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de estos aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

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Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato. En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:

Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptfano Valina Arginina Histidina

3. Enlace peptdico
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va deshidratacin) entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo aminocido. La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una reaccin de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto de esta unin es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

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Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

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4. Estructura de las protenas

Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena de otra es la secuencia de aminocidos de que est hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la protena. La estructura primaria de una protena es determinante en la funcin que cumplir despus, as las protenas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartlagos) poseen mayor cantidad de aminocidos rgidos y que establezcan enlaces qumicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman. Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin de los aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados y la formacin de puentes disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras protenas. As, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en trminos de estructura secundaria. Adems las protenas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada protena. As mismo, las protenas no se componen, en su mayora, de una nica cadena de aminocidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptdicas (o monmeros) para formar protenas multimricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de varias cadenas de aminocidos (o polipptidos) en complejos macromoleculares mayores. Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:

estructura primaria estructura secundaria estructura terciaria estructura cuaternaria

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Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace peptdico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la conformacin (estructuras secundaria y terciaria) y la asociacin (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.

4.1.

Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados Las posibilidades de estructuracin a nivel primario son

prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20 aminocidos diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de aminocidos que componen la molcula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos

aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del
cual emergen las cadenas laterales de los aminocidos. Los tomos que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo amino (condensado con el aminocido precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminocido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una protena es: (-NH-C=-CO-)

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Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y de la forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades genticas. Es posible que el origen de una enfermedad gentica radique en una secuencia anormal. Esta anomala, si es severa, podra resultar en que la funcin de la protena no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado cdigo gentico, que se puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripcin del ADN no siempre permiten que esta conversin pueda hacerse directamente. Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes: son los enlaces peptdicos.

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4.2.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables. 4.2.1. Hlice alfa En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una conformacin denominada hlice. Esta estructura es peridica y en ella cada enlace peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno, un puente de hidrgeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en posicin n y el grupo -CO- del enlace peptdico del aminocido situado en posicin n-4. El otro puente de

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hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier aminocido, a excepcin de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupcin en la conformacin en hlice. Los aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice a porque los enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones electrostticas de atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlice es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no estn cargados. 4.2.2. Hoja beta Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura , que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras de distintas cadenas polipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una misma cadena polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas . Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela. 4.2.3. Giros beta Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido

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Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo o ) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformacin de los giros est estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro . 4.2.4. Hlice de colgeno Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del colgeno. El colgeno es una importante protena fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con funcin estructural ya que es particularmente rgida. Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos de tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-.

La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levgiras se asocian para formar un helicoide dextrgiro. 4.2.5. Lminas beta o lminas plegadas Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o

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antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden.

4.3.

Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en otras molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede obtener. 4.3.1. Tipos de estructura terciaria Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno, la queratina del cabello o la fibrona de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hlices a u hojas b) pueden mantener

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su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.

4.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminocidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp).

Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: 1. fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto 2. 3. 4. puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria globular:

Las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo compacto con carcter hidrofbico.

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Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la protena permanezca en disolucin.

No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta ms estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones ms importantes son las de tipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas que actan como unidades autnomas de plegamiento y/o desnaturalizacin de las protenas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptdica. Es la asociacin de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.

4.4.

Estructura cuaternaria

Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:

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El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que integran el oligmero y La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cistena situados en cadenas distintas. La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.

En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice a enrolladas en una fibra levgira. La a-queratina del cabello y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.

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Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.

Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa. Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la hemoglobina.

Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y seis con actividad reguladora.

Aspartato transcarbamilasa La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son las interacciones dbiles (hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de hidrgeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros

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se realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un mnimo de energa libre con respecto a los monmeros.

5. Asociaciones de las protenas

En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con otros grupos de biomolculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carcter permanente. Se pueden dar asociaciones entre protenas o de stas con otras biomolculas.

5.1.

Asociaciones entre protenas

Las protenas y -tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman unos dmeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos llamados microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a las clulas), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la motilidad celular).

La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular. Los monmeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla tridimensional caracterstica del trombo o cogulo sanguneo.

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Polimerizacin de la fibrina

Cogulo sanguneo

5.2.

Asociaciones de protenas y otras biomolculas

Las protenas se pueden asociar: Con azcares Con lpidos Con cidos nucleicos

5.2.1. Asociaciones entre protenas y azcares Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.

Proteoglicano de tipo muy grande

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Peptidoglicano de la pared celular bacteriana

5.2.2. Asociaciones entre protenas y lpidos Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas biolgicas.

Lipoprotena del plasma sanguneo

Lipoprotena del plasma sanguneo

5.2.3. Asociaciones entre protenas y cidos nucleicos Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.

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Ribosomas

Virus HIV (SIDA)

Nucleosoma

6. Propiedades de protenas
6.1. Especificidad Especificidad.

La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Adems, no todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos trasplantados. . La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos"

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6.2.

Desnaturalizacin.

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

7. Clasificacin de protenas
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una clasificacin que engloba dichos criterios es:

7.1.

Holoprotenas o protenas simples.

Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o fibrosas. 7.1.1. Globulares Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Algunos tipos son: Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).

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Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

7.1.2. Fibrosas Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunas protenas fibrosas son: Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: en tendones y vasos sanguneos Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos)

7.2.

Heteroprotenas o protenas conjugadas

Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo prosteico existen varios tipos: 7.2.1. Glucoprotenas Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una fraccin proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secrecin como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas de ellas son: Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante

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7.2.2. Lipoprotenas Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa polar formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas). Su funcin principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos entre los tejidos a travs de la sangre. Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad: Lipoprotenas de alta densidad Lipoprotenas de baja densidad Lipoprotenas de muy baja densidad

7.2.3. Nucleoprotenas Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa, una ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica fundamental es que forman complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia de otras protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN.

7.2.4. Cromoprotenas Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada, por lo que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada de transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustceos y moluscos por ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan electrones.

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8.

Funciones y ejemplos de protenas

Las funciones de las protenas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo de protena y permiten a las clulas defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daos Todos los tipos de protenas realizan su funcin de la misma forma: por unin selectiva a molculas. Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenas y las funciones que realizan incluyen la creacin de una estructura mayor mientras que otras protenas se unen a molculas diferentes: hemoglobina a oxgeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los antgenos especficos, hormonas a sus receptores especficos, reguladores de la expresin gnica al ADN Las funciones principales de las protenas son las siguientes:

8.1.

Estructural

La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenas tambin es de gran importancia ya que las protenas forman tejidos de sostn y relleno que confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colgeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elstico. Con este tipo de protenas se forma la estructura del organismo. Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica. Las glucoprotenas actan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias. Tambin es una protena con funcin estructural la queratina de la epidermis.

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8.2.

Enzimatica

Las protenas cuya funcin es enzimtica son las ms especializadas y numerosas. Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas del metabolismo. En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, en forma especfica, con muy diversas molculas. A las substancias que se transforman por medio de una reaccin enzimtica se les llama substratos. Los substratos reconocen un sitio especfico en la superficie de la protena que se denomina sitio activo. Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la protena, quedan orientados de tal manera que se favorece la ruptura y/o formacin de determinadas uniones qumicas, se estabilizan los estados de transicin al mismo tiempo que se reduce la energa de activacin. Esto facilita la reaccin e incrementa su velocidad varios rdenes de magnitud. Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la transformacin de slo un substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar entre dos enantiomorfos (grupos funcionales donde los radicales de sus carbonos asimtricos se disponen al contrario) Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reaccin que cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa". Por ejemplo:

a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un metabolito se les denomina oxigenasas,

a las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido UDP glucurnico a un metabolito o xenobitico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa,

a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro bases a una molcula de ADN en formacin se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.

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Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genrica a las enzimas que catalizan un tipo de reaccin, por ejemplo a las que catalizan la oxidacin de los metabolitos va la transferencia de un tomo de hidrgeno a un determinado receptor, se les conoce como deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol deshidrogenasa, o aldehdo deshidrogenasa, cuando el compuesto que sede el hidrgeno es un alcohol o un aldehdo. Sin embargo, en realidad las enzimas son ms especficas que eso y actan sobre un alcohol determinado y no en todos. De hecho, el nombre debera ser ms especfico y referirlo al nombre del substrato, por ejemplo; si el substrato es etanol la enzima debe de llamarse etanol deshidrogenasa. Hay otro tipo de reacciones en las que las enzimas que las catalizan reciben un nombre genrico, como las quinasas que catalizan la transferencia a un substrato de un in fosfato del ATP. La glucoquinasa cataliza la fosforilacin de glucosa en el carbn 6 para formar glucosa 6 fosfato. Existe un mtodo sistemtico, aprobado por las asociaciones internacionales de bioqumica, para integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado anteriormente es el que se utiliza en este trabajo.

8.3.

Hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn que regulan los niveles de glucosa en sangre. Tambin hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunolgico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.

8.4.

Defensiva

Las protenas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraos o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son protenas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibringeno y la trombina contribuyen a la formacin cogulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos ante posibles antgenos.

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8.5.

Transporte

Las protenas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del oxgeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los msculos respectivamente. En los invertebrados, la funcin de protenas como la hemoglobina que transporta el oxgeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de protenas cuya funcin es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoprotenas que transportan lpidos por la sangre.

8.6.

Reserva

Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin energtica para el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energa por gramo. Ejemplos de la funcin de reserva de las protenas son la lactoalbmina de la leche o a ovoalbmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.

8.7.

Reguladoras

Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones qumicas que suceden en el organismo. Algunas protenas como la ciclina sirven para regular la divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos genes.

8.8.

Contraccin muscular

La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una funcin de las protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contraccin de los msculos. En la funcin contrctil de las protenas tambin est implicada la dineina que est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

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8.9.

Funcin homeosttica

Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como funcin homeosttica de las protenas.

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Bibliografa

Bibliografa

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