1. Cul es la funcin de la transferrina? Nosotros utilizamos hierro para realizar diversas tareas.

Los iones de hierro se unen fuertemente y especialmente a molculas pequeas como lo es el oxgeno, haciendo de estas unas herramientas eficaces a la hora de manipular molculas. El hierro es capaz de ciclar entre su estado frrico y su estado ferroso, proveyendo de una manera de interactuar con electrones. El agua de las clulas y el oxgeno son los que convierten al hierro en su estado frrico, que es muy insoluble. Es forma un xido que la clula debe ser capaz de controlar. Ellas aslan los iones de hierro para que se guarden y enven en cantidades necesarias. Es para esto que sirven la transferrina y la ferritina. Cuando el hierro se absorbe se combina en el plasma con una b-globulina llamada apotransferrina, para formar la transferrina. Pero se tienen una unin muy pobre lo que facilita el depsito de hierro en todos los tejidos. Si hay exceso de hierro el ms probable es que sea almacenada en los hepatocitos. Es el hgado el que secreta cantidades moderadas de apotransferina que fluyen por la bilis hasta el duodeno. Es ah donde se forma la transferrina, tras unirse a la molcula de hierro. Luego la molcula de transferrina con el hierro son pinocitados por las clulas epiteliales donde despus se liberan en los capilares sanguneos. Los iones de hierro son enviados por la sangre unidos a la protena transferrina. Una molcula de transferrina puede cargar dos molculas de hierro. La trasferrina siguen en el torrente con sus hierros hasta que esta se encuentra con su receptor. La transferrina se une firmemente al recetor y se introduce a la clula mediante una vescula pequea. Luego se acidifica haciendo que la transferrina pierda los hierros y la protena vaca con su receptor se reciclan al exterior. El pH neutro es el encargado que el receptor suelte a la molcula de transferrina para que siga cumpliendo su cometido.

2. Cul es la funcin de la ferritina? La ferritina sirve para almacenar hierro de una forma no txica y transportar a reas donde se le necesita. La cantidad de ferritina vara en cada clula. El hierro libre se considera txico para las clulas porque acta como catalizador en las reacciones de radicales libres. En el citoplasma el hierro se une con la apoferritina para formar ferritina. Llamado hierro de depsito. Los receptores al detectar una baja de hierro activan la ferritina para que se pueda crear transferrina y captar las molculas de hierro libre en la sangre.

3. Cul es la funcin de la hemosiderina? La funcin de la hemosiderina es servir como una alternativa de depsito celular del hierro, cuando la protena apoferritina supera su capacidad de conjugacin con el hierro para formar ferritina, como hierro de depsito soluble, y formar grandes cmulos insolubles de hierro en la clula, visibles por microscopia ptica (Hall, 2011). Estos dos representantes de la reserva del hierro celular, la ferritina y la hemosiderina, contienen un 15-20% del hierro corporal. Este hierro se encuentra fuertemente unido a estas protenas, en una forma secuestrada, dado que el hierro libre es muy txico. El hierro de la hemosiderina es altamente reactivo y se vuelve azul-negro cuando se expone a ferrocianuro potsico, que es la base de la tincin de Prusia. Normalmente, encontramos pequeas cantidades de hemosiderina en los macrfagos de la mdula sea, bazo e hgado; sern mayores, cuando exista una sobrecarga celular de hierro

4. Haga un esquema de la absorcin del hierro

5. Qu es el p50? El valor de P50 es la presin parcial de oxgeno a una saturacin del 50% de la hemoglobina. Su valor en condiciones normales de reposo es de 27 mmHg, es decir que esta presin de oxigeno es la que se requiere para saturar la Hb al 50 %. Las variaciones de su valor indican variaciones en la afinidad de la Hb por el oxgeno puesto que mientras mayor sea su valor, menor ser la afinidad de la Hb por el O2, y mientras menor sea dicho valor, mayor ser la afinidad de la Hb. de manera que a mayor P50 se necesita una mayor presin parcial de O2 para lograr la saturacin del 50% y menor P50 se necesita una menor presin. La hemoglobina es una protena alostrica lo cual significa que adems de tener los grupos hemo para unir al O2 dispone de otros sitios en su estructura que tienen un carcter regulador (sitios alostricos). A esos sitios se pueden unir moduladores (H+ y 2,3 -DPG) que regulan la actividad de la hemoglobina. Estos moduladores, al estar presentes inducen un cambio de conformacin en la hemoglobina, lo que influye principalmente en su afinidad por el O2.

6. Qu es el efecto Bohr? El efecto Bohr hace referencia al evento producido en los tejidos del organismo debido al aumento de Co2 producto del metabolismo y de los iones hidrogeno. De modo que el CO2 penetra en el glbulo rojo y se asocia con el H2O, formando cido carbnico (H2CO3) el cual se disocia en bicarbonato (HCO3) e ion hidrogeno (H+), este ultimo se asocia a la hemoglobina, de manera que esta se reduce y libera el O2 hacia los tejidos. Por otro lado el glbulo rojo expulsa los bicarbonatos obtenidos y permite el ingreso de iones Cl- para balancear la salida del primero. Por lo tanto ante el aumento de CO2 e iones hidrogeno en este evento la curva de disociacin de la hemoglobina se desplaza hacia la derecha.

7. Qu es el efecto Haldane? El efecto Haldane se produce a nivel de los alveolos pulmonares ante la unin del O2 con la Hb lo cual desplaza al CO2 y produce su expulsin hacia los alveolos. Cuando el glbulo rojo llega a los alveolos la hemoglobina se encuentra reducida tras haber recogido los desechos producto del metabolismo de los tejidos, de modo que esta hemoglobina libera el ion hidrgeno y a su vez el hemate libera iones Cl- y permite la entrada de bicarbonato de manera que este ltimo se asocia con el ion hidrogeno liberado por la hemoglobina, formando cido carbnico que se disocia en agua y dixido de carbono el cual es expulsado. Por lo tanto la disminucin de CO2 y de iones hidrogeno desplaza la curva de disociacin de la hemoglobina hacia la izquierda. 8. Haga un esquema del metabolismo de la Hemoglobina

Al envejecer, los sistemas metablicos de los hemates se hacen menos activos y ms frgiles; en este momento la clula se rompe al pasar a travs de un punto estrecho de la circulacin, lo que ocurre principalmente en el bazo. La hemoglobina liberada es fagocitada casi de inmediato por los macrfagos en muchas partes del organismo, especialmente en las clulas de kupffer hepticas, en el bazo y medula sea. La hemoglobina es catabolizada, la porcin protenica globina puede ser usada nuevamente como tal o bajo la forma de sus aminocidos constituyentes, el hierro del grupo hem entra a la fuente comn de hierro (reserva) y tambin es reutilizado y la porcin porfirinica es convertida a bilirrubina. El hierro que es liberado a la sangre es transportado por la transferrina a la medula sea para la formacin de nueva hemoglobina y produccin de nuevos hemates, o al hgado y otros tejidos

para almacenarlo como ferritina; y la porcin porfirinica forma la biliverdina la cual es convertida en bilirrubina no conjugada o libre por accin de la enzima biliverdina reductasa. La bilirrubina no conjugada circula en el plasma unido a la albmina por ser poco hidrosoluble en agua; la bilirrubina no conjugada es captada por los receptores especficos del polo sinusoidal del hepatocito, en donde se produce el proceso de conjugacin con cido glucurnico formndose la bilirrubina conjugada que es soluble en agua. A medida que la bilirrubina conjugada llega al leon terminal y al intestino grueso, enzimas bacterianas eliminan los glucornidos y forman el urobilingeno en donde una parte es reabsorbida hacia el rin en donde se convierte en uribilina (pigmento de la orina) y otra parte continua su camino por el intestino grueso y se convierte en estercobilina (pigmento de las heces). 9. Cmo es el metabolismo de Hierro en el organismo? ABSORCION DEL HIERRO Al ingresar el hierro al organismo, para ser absorbido por el enterocito es reducido de Fe +3 a Fe+2 por el frrico reductasa, el Fe+2 ingresa por la protena transportadora DMT1 al enterocito y una parte del hierro se queda de reserva en forma de ferritina y la otra parte llega al polo vascular y se une con la protena ferroportina y el Fe+2 es oxidado a Fe+3 por la protena hefestina. TRANSPORTE DEL HIERRO El hierro es transportado por la transferrina (glicoprotena sintetizada en el hgado) la cual puede unir dos molculas de hierro. La transferrina se dirige al hepatocito del hgado para la reserva del hierro. RESERVA DEL HIERRO El 95% del hierro es reutilizado para la formacin de nuevos eritrocitos y el 5% es reservado en dos formas, en ferritina (hierro soluble) y hemosiderina (hierro tisular) 10. Cuntos tipos de hemoglobina hay y qu puede producir en el organismo? A lo largo del desarrollo normal del ser humano las cadenas polipeptidicas que forman la Hb van variando, la composicin polipeptidica de la hemoglobina da nombre a los diferentes tipos existentes de dichas molculas. Estas son Hb embrionarias que solo se observan durante las primeras 12 semanas de desarrollo embrionario: Hemoglobina Gower I (HbGI), constituida por dos cadenas delta y dos psilon. Hemoglobina Gower II (HbGII), constituida por dos cadenas alfa y dos psilon. Hemoglobina Portland, constituida por dos cadenas delta y dos gamma.

La Hb del feto: Hemoglobina fetal (HbF), constituida por dos cadenas alfa y dos cadenas gamma. (98%)

Las Hb del adulto: Hemoglobina A (HbA), constituida por dos cadenas alfa y dos beta. (97%) Hemoglobina A2 (HbA2), constituida por dos cadenas alfa y dos delta. (2.5%) Hemoglobina fetal (HbF), constituida por dos cadenas alfa y dos cadenas gamma. (0.5%)

Existen otros tipos de hemoglobinas que son anormales como son: Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genticamente presente en la anemia de clulas falciformes. Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxgeno (Hb+O2) Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hem tiene el hierro en estado frrico, Fe (III). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxgeno. Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 despus del intercambio gaseoso entre los glbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2). Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el CO. Es letal en grandes concentraciones. El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxgeno por la Hb, por lo que desplaza a este fcilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloracin cutnea normal (produce coloracin sangunea fuertemente roja) (Hb+CO). Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologas como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unin de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.