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Enzimas
Son protenas altamente especializadas que tienen como funcin la catlisis o regulacin de la velocidad de las reacciones qumicas que se llevan a cabo en los seres vivos. Catalizadores aumentan la velocidad de las reacciones qumicas dentro de la clula, disminuyendo la energa de activacin necesaria para iniciar una reaccin qumica.
QUIMICOS
Aceleran cualquier reaccin inespecficamente Sustancias simples Insaturables Medianamente eficaces No son regulables No son termolbiles ni se alteran con cambios de pH.
Todas las reacciones qumicas necesitan para iniciarse un aporte de energa que rompe los enlaces de molculas que van a participar de la reaccin qumica. A este aporte energtico se le llama ENERGIA DE ACTIVACION.
ENZIMAS Disminuyen la energa de activacin necesaria para iniciar una reaccin qumica
Aumentan Velocidad
Enzimas
La mayora de las enzimas presentan estructura terciaria o cuaternaria
q q
RIBOZIMAS Son algunas molculas de ARN que tienen la capacidad de actuar como catalizadores, es decir, de acelerar reacciones de forma especfica. qAl igual que las enzimas proteicas, poseen un centro activo que se une especficamente a un sustrato y que facilita su conversin en un producto. qSon menos verstiles que las enzimas proteicas.
q
IMPORTANTE SABER: Las enzimas aceleran las reacciones bajando la energa de activacin, es decir, bajan los requerimientos para iniciar la reaccin pero NO ENTREGAN ENERGIA AL SISTEMA. Las enzimas aceleran reacciones que fisiolgicamente ocurren de manera lenta, por lo que serian incompatibles con la vida, pero NO HACEN POSIBLES REACCIONES IMPOSIBLES. Todas las enzimas presentan una CONSTANTE CATALTICA. Es la capacidad de la enzima para llevar a cabo la transformacin. Es el numero de molculas de sustrato sobre el cual acta en un minuto.
Catalasa: cataliza la descomposicin de H202 en oxgeno y agua. Catalasa + H2O2 CC = 2,5x 106 H2O + O2
Caractersticas Enzimas
1. Especficas
Las molculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catlisis.
2. Reutilizables
No son consumidas ni alteradas en la reaccin, por lo tanto no alteraran el equilibrio qumico entre sustratos y productos.
Sitio activo
Hendidura tridimensional Zona pequea de la enzima Sustrato y sitio activo son complementarios en formas y cargas elctricas Interaccin a travs de enlaces dbiles. (reversible)
Sustrato convexo negativo Sitio activo cncavo positivo
El sitio activo, contiene los residuos que participan directamente en la produccin y ruptura de enlaces. Grupos catalticos
CLASIFICACIN ESTRUCTURAL
Cofactores enzimticos
Componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la accin de una enzima. Se une a una apoenzima formando un complejo llamado Holoenzima.
Clase
Ejemplo
Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas
Oxidorreductasas
Oxidacin: prdida de electrones. Reduccin: ganancia de electrones. La Oxidacin y la Reduccin son reacciones acopladas (REDOX)
Clase
Ejemplo
Transferasas
Kinasas Transaminasas
grupos aldehdos grupos aminos grupos acilos grupos glucosilos grupos fosfatos
Clase
Ejemplo
Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa
Hidrolasas
Clase
Ejemplo
Liasas
Descarboxilasa pirvica
Clase
Ejemplo
Mutasas Epimerasas
Isomerasas
Los ismeros son compuestos que tienen la misma composicin atmica pero diferente frmula estructural
Clase
Ejemplo
Ligasas
Sintetasas Polimerasas
pH La actividad enzimtica es eficaz dentro de un rango de pH que depende del tipo de enzima y de su sustrato. Valores de pH que traspasan este rango pueden causar desde una alteracin del sitio activo hasta la desnaturalizacin de la enzima.
Concentracin de sustrato A medida que aumenta la cantidad de sustrato la velocidad aumenta en forma lineal, luego si bien la velocidad contina aumentando ya no lo hace en forma lineal, hasta que finalmente la reaccin alcanza una velocidad mxima que es constante, se vuelve independiente de la cantidad de sustrato (zona de saturacin).
Inhibicin enzimtica
Importancia: - Mecanismo de control fundamental en los sistemas biolgicos permitiendo la regulacin de los cambios metablicos. - Ciertos medicamentos actan inhibiendo enzimas especificas en el cerebro o en muchos tejidos corporales.
La comprensin del mecanismo de inhibicin enzimtica es por lo tanto esencial. Los propios inhibidores se usan frecuentemente como herramientas para el estudio del mecanismo de las propiedades de las enzimas.
Inhibicin enzimtica
Inhibidores :reversibles e irreversibles Inhibidores irreversibles: se enlazan con fuerza y permanentemente a la enzima, generalmente se unen covalentemente a algn aminocido del sitio activo y lo modifica, por lo que inhibicin es completa. Inhibidores reversibles: este tipo se disocian fcilmente de las enzimas, por lo que la inhibicin es transitoria, se eliminan mediante dilisis o cambios de pH. Existen tres formas principales de inhibicin reversible -Competitiva -No competitiva -Anticompetitiva
Inhibicin Competitiva
Inhibidor compite por la enzima con el sustrato por unirse a la enzima, por el mismo sitio activo. La velocidad de reaccin se reduce porque baja la concentracin de molculas enzimticas unidas al sustrato. La inhibicin se vence agregando una gran cantidad de sustrato
Inhibicin no competitiva
El sustrato tanto como el inhibidor se unen a la enzima, pero en sitios distintos. El inhibidor induce un cambio deformacin del sitio activo.
Inhibicin Anticompetitiva
El inhibidor se enlaza al centro activo pero solo despus de que el sustrato lo haya hecho, por lo tanto, inhibidor y sustrato no compiten. El inhibidor se une al complejo ES e impide su separacin y por ende la generacin de producto
PRODUCTO Complejo ES
Inhibicin por producto final Con frecuencia las enzimas son inhibidas en forma competitiva por los productos de las reacciones que catalizan. Esto es predecible, ya que la estructura del producto es muy similar a la del sustrato.
Esta inhibicin ocurre en las ltimas etapas de la reaccin cuando hay una gran cantidad de producto y baja concentracin de reactivo o sustrato.
Regulacin alostrica Este tipo de regulacin ocurre solo en las enzimas alostricas, que son enzimas que por lo general tienen estructura cuaternaria y adems del sitio activo poseen otro capaz de reconocer ligandos, que se denomina sitio alostrico. Los ligandos son sustancias que pueden modular la actividad de las enzimas, algunos aumentan la actividad enzimtica, por lo que se conocen como moduladores positivos y otros tienen efecto inhibitorio que se denominan moduladores negativos.
Regulacin gentica Involucra el control a nivel del ADN. El ADN es la molcula que almacena la informacin para la sntesis de protenas