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na considerazione particolare meritano i cosiddetti amminoacidi atipici o strani, che non fanno parte dei 20 amminoacidi standard presenti nelle proteine. Alcuni di essi si distinguono, dal punto di vista biologico e da quello genetico, perch non esistono triplette del codice genetico che li codicano, ma si formano per modicazione enzimatica degli amminoacidi da cui derivano, dopo che questi sono stati inseriti nella molecola polipeptidica. Altri ancora, invece, sono b-, - e d-amminoacidi o hanno congurazione di tipo D. Una breve panoramica su alcuni amminoacidi atipici ci consente di riconoscere in essi molte funzioni: l la b-alanina ununit costitutiva dellacido pantotenico (vitamina B5); l lomocisteina e lomoserina sono prodotti intermedi del metabolismo degli amminoacidi; l la citrullina e lornitina sono intermedi nella sintesi dellarginina, un amminoacido; l lacido -amminobutirrico mediatore chimico nella trasmissione degli impulsi nervosi; l lacido D-glutammico un componente della parete nelle cellule procariote; l la 4-idrossiprolina, derivato della prolina, presente in abbondanza nel collageno e in alcune proteine vegetali; l lidrossilisina, il derivato 5-ossidrilico della lisina, presente anchessa nel collageno; l le-N-metilisina contenuta in certe proteine muscolari.
Prodotto dalla decarbossilazione dellacido glutammico, lacido amminobutirrico una molecola ad attivit inibitrice della neurotrasmissione, responsabile delleccitabilit neuronale in tutto il sistema nervoso. Infatti, una sua carenza pu causare stati di estrema attivazione, facendo pensare a un suo coinvolgimento nei disturbi dellansia.
Carne, uova, latte e pesce, insieme alla soia, sono fonti alimentari di metionina, un amminoacido essenziale apolare solforato. La trasformazione enzimatica della metionina forma omocisteina, un amminoacido contenente zolfo, il cui eccesso nel circolo sanguigno oggi considerato un fattore di rischio cardiovascolare.
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La combinazione di una base azotata con un glucide, senza il gruppo fosfato, detta nucleoside; quando base azotata e glucide si legano a uno o pi gruppi fosfato, si ottengono, invece, nucleotidi mono-, di- o trifosfati. I vari nucleotidi svolgono funzioni differenti, anche se la pi importante quella di conservare e trasportare energia chimica, immagazzinata nei legami dei gruppi fosforici e ceduta poi per svolgere processi biosintetici. Mononucleotidi e dinucleotidi I nucleotidi fosfati esistono nella forma con una sola base azotata, indicati come mononuclueotidi, oppure con due basi azotate, nel qual caso sono denominati dinucleotidi. Tra i mononucleotidi importanti per la cellula, un ruolo energetico fondamentale svolto dallATP (adenosin-trifosfato), formato da una base azotata, ladenina, dal ribosio, lo stesso pentoso che si trova nellRNA, e da tre gruppi fosfato. LATP una molecola in grado di accumulare energia chimica nei legami ad alta energia che uniscono i vari gruppi fostato. Essa liberata ogni volta che necessaria per la cellula, secondo la seguente reazione: ATP ADP + Pi + energia Come evidenziato, in tale reazione si formano ADP (adenosin-difosfato), un gruppo fosfato (Pi) ed energia. Per quanto riguarda i dinucleotidi, di grande importanza metabolica sono il FAD (avinadenin-dinucleotide), contenente la riboavina (vitamina B2), e il NAD (nicotinammide-adenin-dinucleotide), derivato dallacido nicotinico, anchesso con valore di vitamina, con laggiunta, in entrambi i casi, di una molecola di ADP. Queste due sostanze, nella loro forma ridotta (cio associata a idrogenioni ed elettroni) di NADH e FADH2, sono trasportatori di energia che, successivamente, liberata sotto forma di ATP nei processi metabolici di respirazione.
LATP e i suoi componenti.
H
adenosina
H N
adenina
N O O O H O CH2 H H N N
N H
||
||
P~ O
||
P
P~ O
O H H
ribosio
OH OH
adenosinmonofosfato (AMP) adenosindifosfato (ADP) adenosintrifosfato (ATP)
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Uno degli aspetti caratteristici del modello di Watson e Crick quello della complementarit delle basi azotate, che si appaiano in modo univoco: ladenina con la timina e la citosina con la guanina, cio una base azotata purinica contrapposta a una pirimidinica. La stabilit della doppia elica assicurata dalla formazione di legami a idrogeno, piuttosto deboli, come sappiamo, tra le basi azotate delle due catene. Un secondo aspetto di grande interesse a carico della doppia elica del DNA rappresentato dal suo antiparallelismo. Questa caratteristica si rileva osservando lorientazione dei gruppi fosforici allinterno della doppia elica, nella quale essi sono rivolti da parti opposte, cio le posizioni 3 e 5 delle molecole di desossiribosio in una catena sono orientate in direzione opposta a quella delle molecole della catena complementare. proprio tale fenomeno a garantire le caratteristiche del DNA, in particolare il corretto appaiamento delle sue basi azotate. Il DNA si rivelato una molecola molto essibile, in grado di reagire con altre presenti nella cellula, in particolare con gli enzimi. Durante il processo di duplicazione del DNA, che precede la divisione cellulare, la molecola a doppia elica si srotola e le catene complementari si allontanano. Ciascuna di esse si comporta poi come una matrice per la sintesi di una nuova catena complementare a essa. Si ottengono, cos, due nuove catene identiche a quella di partenza, ciascuna formata da un lamento nuovo e da uno vecchio. In modo analogo, quando la cellula deve sintetizzare le sue proteine, la doppia elica si apre in corrispondenza dellinformazione (gene) relativa a una certa proteina, dove alcuni enzimi provvedono a sintetizzare un RNA (messaggero, mRNA) sul quale sar trascritta linformazione per produrre il protide necessario.
nche lRNA un polimero organico di quattro nucleotidi, ma, in questo caso, esso sempre monocatenario, contiene luracile al posto della timina e si presenta in tre forme, comuni a tutti gli organismi: l lmRNA, messaggero, che contiene le istruzioni per la costruzione delle proteine da sintetizzare; siccome esso prodotto in seguito al processo di trascrizione dal DNA ogni volta che vi necessit per la cellula di formare proteine, la sua struttura detta labile, in quanto catabolizzata una volta terminata la sintesi proteica nella fase di traduzione; l lrRNA, ribosomiale, che si localizza, associato a varie proteine, in particolari corpuscoli, i ribosomi, che si trovano nel citoplasma cellulare e sono fondamentali per la sintesi proteica; questo tipo di RNA , al contrario del primo, stabile, in quanto usato per compiere pi sintesi;
LRNA messaggero codica e porta informazioni necessarie per la sintesi delle proteine.
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ltRNA, transfer (dal verbo latino fero, portare), che ha il compito di trasportare gli amminoacidi necessari per la sintesi delle proteine verso lmRNA, che giunto nei ribosomi; anchesso stabile e, inoltre, la sua catena assume una forma caratteristica, ripiegata, con una zona che presenta il sito di attacco per lamminoacido e unaltra, detta anticodone, la quale costituita da tre nucleotidi (tripletta) che sono appaiabili al codone che si trova sullmRNA. Nel corso della sintesi proteica, infatti, lmRNA si lega al ribosoma e il tRNA trasporta in successione i vari amminoacidi codicati (cio indicati) dalle triplette che formano i codoni del primo RNA. In tal modo, con lausilio dellrRNA, a poco a poco si compone una nuova molecola di proteina, la cui sintesi pu essere ripetuta su catene di ribosomi associati fra loro.
l
LRNA transfer trasporta sui ribosomi gli amminoacidi necessari per la sintesi delle proteine.
Schema generale della sintesi proteica: scorrimento di un ribosoma sullmRNA. Codone e anticodone caratterizzanti lamminoacido legato al tRNA.