PROTEINAS Las protenas son sustancias macromoleculares presentes en todas las clulas vivas.

Alrededor del 50 por ciento del peso seco del cuerpo humano se compone de protenas. Las protenas son los componentes estructurales principales de los tejidos animales; son parte fundamental de la piel, uas, cartlagos y msculos. Otras protenas catalizan reacciones, transportan oxigeno, sirven como hormonas para regular procesos corporales especficos y llevan a cabo otras tareas. Cualquiera que sea su funcin, todas las protenas son similares en su estructura qumica pues se componen de los mismos bloques bsicos de construccin, llamados aminocidos. AMINOACIDOS Los bloques de construccin de todas las protenas son los aminocidos, que son sustancias en las cuales el grupo amino est situado en el carbono inmediatamente adyacente al grupo acido carboxlico. La formula general de un aminocido se representa de la manera siguiente: EJEMPOLOS

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH, por eso ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

La forma doblemente ionizada por lo comn predomina el valore de pH cercanos a la neutralidad. Esta forma es resultado de la transferencia de un protn del grupo acido carboxlico al grupo amino. Los aminocidos difieren unos de otros en cuanto a la naturaleza del grupo R. la figura 25.16 muestra las formulas estructurales de varios de los 20 aminocidos presentes en casi todas las protenas. Nuestro organismo puede sintetizar diez de estos veinte aminocidos en cantidades suficientes para satisfacer nuestras necesidades. Los otros diez se deben ingerir y se llaman aminocidos esenciales porque son componentes necesarios de nuestra dieta. En las formulas estructurales de los aminocidos podemos ver que el tomo de carbono , que tiene tanto el grupo amino como el grupo acido carboxlico, tiene cuatro grupos distintos unidos a l. Cualquier molcula que contenga un tomo de carbono con cuatro grupos diferentes unidos a l es quiral. Una molcula quiral es capaz de existir como ismeros que guardan entre s una relacin de imgenes especulares que no se pueden superponer una a la otra.

Los ismeros que son imgenes en el espejo de una molcula quiral se llaman enantiomeros. Los dos enantiomeros de un par se distinguen a veces rotulndolos como D-(del latn dexter, derecho) y L- (del latn laevus izquierdo) . Los enantiomeros de una sustancia quiral poseen las mismas propiedades fsicas, como solubilidad, punto de fusin, etc., y su comportamiento qumico hacia los reactivos qumicos ordinarios tambin es el mismo. Sin embargo, difieren en cuanto a reactividad qumica hacia otras molculas quirales. Es un hecho notable que todos los aminocidos que se encuentran normalmente en las protenas tienen la configuracin L- en el carbono quiral (excepto la glicina, que no es quiral). Solo los aminocidos con esta configuracin especifica en el carbono quiral son biolgicamente eficaces para formar protenas en la mayora de los organismos la figua 25.17 muestra los dos enantiomeros del aminocido alanina. EJEMPLOS POLIPEPTIDOS Y PROTEINAS En las protenas los aminocidos estn unidos entre s por grupos amida, uno de los grupos funcionales presentados en la seccin 25.5. EJEMPLO Cada uno de estos grupos amida se denomina enlace peptdico cuando se forma a partir de aminocidos. Un enlace peptdico se forma por una reaccin de condensacin entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino de otro

aminocido. Por ejemplo, la alanina y glicina pueden reaccionar para formar el dipptido glicilalanina: EJEMPLOS Observe que el aminocido que provee el grupo carboxilo para la formacin del enlace peptdico se nombra primero, con una terminacin il; despus se nombra el aminocido que aporta el grupo amino. Con base en los cdigos de tres letras para aminocidos de la figura 25.16, la glicilanina se puede abreviar gli-ala. En esta notacin se entiende que el grupo amino que no ha reaccionado esta a la izquierda y el grupo carboxilo que no ha reaccionado a la derecha. El edulcorante artificial aspartame (fig. 25.18) es el ester metlico del dipptido de acido aspartico y fenilalanina. EJEMPLO Los polipptidos se forman cuando se unen un gran nmero de aminocidos por medio de enlaces peptdicos. Las protenas son molculas polipeptdicas con pesos moleculares que van desde alrededor de 6000 hasta ms de 50 millones de uma. Debido a que 20 aminocidos diferentes se unen entre s en las protenas y a que las protenas se componen de cientos de aminocidos, el nmero de posibles arreglos de aminocidos en las protenas es prcticamente ilimitado. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS El orden, o secuencia, de los aminocidos a lo largo de una cadena de protena se conoce como su estructura primaria. La estructura primaria confiere a la protena su identidad caracterstica. Un cambio incluso en un aminocido puede

alterar las caractersticas bioqumicas de la protena. Por ejemplo, la anemia drepanoctica es un trastorno gentico que es resultado de una sola colocacin errnea en una cadena protenica de la hemoglobina. La cadena afectada contiene 146 aminocidos. La sustitucin de un solo aminocido que tiene un grupo funcional acido en la cadena lateral por uno con una cadena lateral de hidrocarburo altera las propiedades de solubilidad de la hemoglobina, y esto dificulta el flujo normal de la sangre. Las protenas de los organismos vivos no son simplemente cadenas largas y flexibles con estructuras al azar. Por el contrario, las cadenas se enrollan o se alargan de maneras especficas. La estructura secundaria de una protena se refiere al modo como los segmentos de la cadena protenica estn orientados de acuerdo con un patrn regular. Uno de los arreglos ms importantes y comunes de la estructura secundaria es la hlice , propuesta inicialmente por Linus Pauling y R. B. Corey. La disposicin en hlice se muestra en forma esquemtica en la figura 25.19. Imagine que enrolla una larga cadena de protena en forma helicoidal en torno a un cilindro largo. La hlice se mantiene en posicin por las interacciones de puentes de hidrogeno entre los enlaces N-H y los tomos de oxigeno de los grupos carbonilo cercanos. La inclinacin de la hlice y el dimetro del cilindro deben ser de tal magnitud que (1) ningn ngulo de enlace experimente tensin y (2) los grupos funcionales N-H y C=O de vueltas adyacentes estn en la posicin correcta para formar puentes de hidrogeno. Un arreglo de esta clase es posible para ciertos aminocidos a lo largo de la cadena, pero

no para otros. Las molculas grandes de protena pueden contener segmentos de la cadena que tienen la disposicin helicoidal alternados con secciones en las cuales la cadena esta enrollada al azar. La forma global de la protena, determinada por todos los recodos, giros y secciones de estructura -helicoidal que semejan bastones, se conoce como estructura terciaria. La figura 24.8 muestra la estructura terciaria de la mioglobina, una protena con un peso molecular de alrededor de 18,000 uma y que contiene un grupo heme. La mioglobina es un ejemplo de una protena globular, es decir, una que se dobla para adoptar una forma compacta y aproximadamente esfrica. Las protenas globulares son por lo general solubles en agua y se mueven dentro de la clula; tienen funciones no estructurales, como combatir la invasin de objetos extraos, transportar y almacenar oxigeno y actuar como catalizadores. En las protenas fibrosas las largas espirales se alinean de manera mas o menos paralela para formar largas fibras insolubles en agua. Las protenas fibrosas proporcionan integridad estructural y resistencia a muchas clases de tejidos y son los componentes principales de los msculos, los tendones y el pelo. La estructura terciaria de una protena se conserva debido a muchas interacciones distintas. Ciertos pliegues de la cadena protenica dan origen a arreglos de ms baja energa (ms estables) que otros patrones de plegamiento. Por ejemplo, una protena globular en solucin acuosa se pliega de tal manera que las regiones hidrocarbonadas no polares se protegen dentro de la molcula, lejos de las

molculas polares de agua. En cambio, las cadenas laterales acidas y bsicas, mas polares, se colocan hacia lo solucin donde pueden interactuar con las molculas de agua a travs de interacciones ion-dipolo, dipolo-dipolo o de puentes de hidrogeno. Una de las clases de protenas ms importantes es la que comprende las enzimas, que son grandes molculas de protena que actan como catalizadores. Las enzimas son muy especficas con respecto a las reacciones que catalizan; su estructura terciaria determina que solo una cierta molcula sustrato pueda interactuar con el sitio activo de la enzima (fig. 25.20). EJEMPLO