Enzimas Definicin e importancia.

Las enzimas son los catalizadores especficos de todas y cada una de las reacciones qumicas que tienen lugar en las clulas vivas. El nombre, en griego, significa literalmente "en la levadura", y fue propuesto por Buchner en 1897 para indicar las sustancias existentes en la levadura que eran capaces de provocar la fermentacin sin necesidad de que la clula permaneciera viva (es decir, a partir de preparaciones de clulas rotas que llamamos extractos). Este descubrimiento fue el arranque definitivo de la Bioqumica como Ciencia, ya que se demostraba que ramos capaces de aislar componentes de las clulas para estudiar in vitro la funcin que desarrollan en las mismas. Hoy sabemos que todas las enzimas son protenas, a excepcin de los RNA catalticos. La estructura tridimensional de las protenas es la pieza clave para que puedan llevar a cabo su papel cataltico ya que es la que explica que se puedan producir las interacciones qumicas apropiadas entre tomos de la enzima (normalmente de los restos R) y los tomos de los correspondientes sustratos, permitiendo la transformacin qumica de sustratos en productos. Conceptos:

Sustrato: es una molcula sobre la que acta una enzima, El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por accin de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. Cofactor: son iones metlicos o molculas orgnicas que participan con las enzimas en la realizacin de una actividad enzimtica, Una de las principales funciones de los cofactores es sufrir las transformaciones qumicas necesarias (oxidacin y reduccin entre otras) para llevar a cabo la catlisis enzimtica. De este modo la enzima queda intacta pudiendo llevar a cabo la catlisis de nuevas reacciones simplemente reemplazando el cofactor modificado por otro nuevo o devolviendo el cofactor a su estado inicial. Apoenzima: Fraccin proteica de las enzimas heteroprotenicas. Es la que da a la enzima su especificidad y determina la velocidad de la reaccin cataltica. La otra parte de la enzima es la coenzima o grupo prosttico. Coenzima: participa en la reaccin catalizada por esta enzima y se halla nuevamente en forma invariable al final de la reaccin. Segn los casos, se designa con el nombre de cocarboxilasa. Holoenzima: es una enzima que est formada por una protena (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molcula orgnica compleja unida (grupo

prosttico) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalticamente. Centro activo: es la zona de la enzima en la que se realiza el sustrato para ser catalizado. Centro alostrico: Regin de una enzima donde interacciona una determinada molcula (efector alostrico), produciendo la activacin o la inhibicin de la enzima. Grupo prosttico: Un grupo prosttico es el componente no aminoacdico que forma parte de la estructura de las heteroprotenas o protenas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoprotena. No debe confundirse con el cofactor que se une a la apoenzima de las enzimas (ya sea una holoprotena o heteroprotena) por enlace no covalente. Isoenzimas: son protenas con diferente estructura pero que catalizan la misma reaccin. Con frecuencia, las Isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptdicas, y usualmente difieren en los mecanismos de regulacin y en las caractersticas cinticas. Caractersticas de enzimas: Catalizador y especificidad.

Catalizador: Las enzimas son cualquiera de las numerosas sustancias orgnicas especializadas compuesta por polmeros de aminocidos, que actan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Cada tipo de enzima cataliza un tipo especfico de reaccin qumica. Por ello, se necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase de clulas. Especificidad: la especificidad de la accin enzimtica es lo ms misterioso de su conducta biolgica. Todava ms si se piensa en que estn controladas por el genoma, lo que significa que es una especificidad adquirida a travs de la evolucin. El genoma produce exactamente las enzimas que se requieren. Clasificacin de las enzimas.

En funcin de su accin cataltica especfica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro. Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa. Clase 2: TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro. Un ejemplo es la glucoquinasa Clase 3: HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de hidrlisis. Un ejemplo es la lactasa

Clase 4: LIASAS: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos. Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa. Clase 5: ISOMERASAS: Catalizan la interconversin de ismeros. Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa Clase 6: LIGASAS: Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.). Un ejemplo es la piruvato carboxilasa.

La inhibicin enzimtica es de gran importancia fisiolgica, ya que a veces la inhibicin de una sola enzima que forma parte de una cadena de reacciones metablicas puede Inhibir por completo a todo el proceso metablico involucrado y ejercer en esa forma un efecto profundo y a veces fatal sobre el organismo. De ms est recalcar la importancia que este fenmeno tiene en farmacologa y toxicologa como as tambin en el desarrollo de herbicidas e insecticidas. De ah que el estudio del mecanismo de accin de los inhibidores se haya constituido en una de las ms exploradas de la enzimologa prctica. Los inhibidores pueden clasificarse en dos grandes grupos: 1) Irreversibles. 2) Reversibles i) competitivos ii) no competitivos Cmo es la especificidad de accin enzimtica? Cada tipo de enzima cataliza un tipo especfico de reaccin qumica. Por ello, se necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase de clulas. Es decir las enzimas presentan un alto grado de especificidad, ya que cada una de ellas acta exclusivamente en una determinada reaccin y sobre un determinado substrato. La ureasa por ejemplo solo acta sobre la urea. Las hidrogenasas alcohlicas actan sobre los alcoholes. Cules son los factores que influyen en las reacciones enzimticos? Temperatura: las reacciones enzimticas siguen la regla general de las reacciones qumicas, cuya velocidad aumenta con la temperatura. El pH: las enzimas no toleran la accin de cidos o bases fuertes. Cada una de ellas presenta su pH ptimo en el cual su actividad es mxima. Enzimas intra y extracelulares La mayor parte de las enzimas son intracelulares desde el momento que catalizan reacciones que se desarrollan en el interior de la clula. Algunas enzimas elaboradas en el interior de las clulas son vertidas al exterior de estas, para desarrollar su funcin; las enzimas digestivas son enzimas extracelulares. Cules son las funciones que desempean las enzimas? Facilitan y aceleran: reacciones qumicas que realizan los seres vivos, permitiendo as los procesos bioqumicos dentro de los organismos. Liberan: la energa acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que la necesite. Descomponen: grandes molculas en sus constituyentes simples permitiendo as que por difusin puedan entrar o salir de la clula.