INTRODUCCIN

Los aminocidos son esenciales para mantener la salud. Aunque normalmente se obtienen a travs de la dieta, algunas dolencias pueden tratarse con suplementos especficos de aminocidos. Su eficacia es superior a la de los frmacos habituales para combatir el insomnio, la falta de concentracin y la depresin, entre otros trastornos. "Los aminocidos funcionan igual o mejor que los frmacos antidepresivos como el Prozac y no tienen efectos secundarios, salvo que se consuman en cantidades masivas, explica Patrick Holford, autoridad mundial en nutricin y psicologa experimental. En su obra Nutricin ptima para la mente (Robinbook, 2005), Holford desvela los beneficios que aporta a la salud, especialmente a la de la mente, una dieta que contenga la cantidad suficiente de aminocidos.
DEFICIENCIA DE AMINOCIDOS: UN RIESGO PARA LA SALUD Las deficiencias de aminocidos estn asociadas a las enfermedades que aquejan al hombre actual: angina de pecho (carnitina), fallo cardiaco (carnitina y taurina), diabetes y triglicridos altos (carnitina), infertilidad masculina (arginina y carnitina), Alzheimer (carnitina) o depresin (tirosina), entre otras. TIPOS DE AMINOCIDOS: ESENCIALES Y NO ESENCIALES Hacen falta veinte aminocidos para elaborar las protenas necesarias para el crecimiento y el mantenimiento de los tejidos orgnicos. Doce de ellos son elaborados por el propio organismo, pero los restantes llamados aminocidos esenciales deben tomarse a travs de la dieta.

AMINOCIDOS ESENCIALES Fenilalanina: Su carencia favorece la aparicin de cataratas y de ciertos trastornos del comportamiento e influye sobre el apetito. Isoleucina: Necesaria para la formacin de hemoglobina, permite recuperarse tras un esfuerzo fsico. Leucina: Sirve para cicatrizar heridas y regular el nivel de glucosa en la sangre. Lisina: Es necesaria para la absorcin del calcio y calma los sntomas del herpes. Metionina: Es un potente agente desintoxicante que ayuda a eliminar metales pesados. Treonina: Interviene en la formacin del colgeno, la elastina y el esmalte dentario. Fundamental para la piel y la dentadura. Triptfano:El organismo transforma este aminocido en serotonina, el neurotransmisor antidepresivo por excelencia. Valina: Es necesaria para la regeneracin celular.

AMINOCIDOS NO ESENCIALES cido asprtico: Neurotransmisor estimulante que interviene en la sntesis del ADN. cido glutmico: Es un neurotransmisor estimulante de la actividad cereb Arginina y ornitina: Intervienen en la eliminacin de amonaco txico y favorecen la vasodilatacin Carnitina: Facilita el transporte de los cidos grasos y reduce los niveles de colesterol y triglicridos. Cistena y cistina: Potentes antioxidantes y desintoxicantes. Glicina: Protege el hgado y alivia los procesos inflamatorios. Glutamina: Proporciona resistencia muscular durante los esfuerzos fsicos. Histidina: Precursora de la histamina, liberada por el sistema inmune durante las reacciones alrgicas. Ornitina:Precursora de la hormona del crecimiento, que estimula la formacin de masa muscular.

Prolina: Es fundamental para mantener en forma las articulaciones. Taurina: Elimina las sustancias txicas y regula la presencia de sales en el organismo. Tiroxina: Tiene un efecto estimulante del sistema nervioso y favorece la segregacin de la hormona tiroidea, que ayuda a perder peso ==========================================================================================.

INTRODUCCION Los aminocidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas. Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminocidos, stos, que el cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo. Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Las protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de protenas existentes y como consecuencia de su estructura, las protenas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actan acelerando reacciones qumicas que de otro modo no podran producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albmina de huevo), etc. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos, segn lo que se denomina " circulacin entero heptica". OBJETIVOS 1. Reconocer la presencia de algunos aminocidos en las protenas. 2. Adquirir informacin sobre algunas propiedades fsicas y qumicas de aminocidos 3. Conocer algunas propiedades de las protenas. MARCO TEORICO Los grupos R de los aminocidos son diversos, por lo que pueden reaccionar de varias maneras. As, aminocidos como al cido asprtico y el cido glutmico poseen un segundo cido carboxlico, la lisina, posee un segundo grupo amino. Adems, otros aminocidos con grupos laterales reactivos son: la cistena (-SH), la arginina (guanidio), la histidina (imidazol), la serina, la treonina y la tirosina (alcoholes), la asparagina y la glutamina (amidas), la metionina (un tioeter) y el triptofano (indol). La reactividad de estos grupos funcionales ha sido aprovechada de diversas maneras en el estudio y anlisis de las protenas. Como un ejemplo, se menciona el caso de las lisinas, que reaccionan con aldehdos (carbonilo) para formar bases de shift, esto se ha aprovechado para producir un papel aldehdico, al que las protenas se unen covalentemente , lo que permite fijarlas para su estudio. Tambin es posible hacer reaccionar las cistenas o las lisinas con diversos grupos qumicos reactivos presentes en resinas, con lo que es posible unir protenas a materiales para columnas de cromatografa y fabricar columnas con enzimas inmovilizadas, anticuerpos y receptores estere o selectivos para ligandos especficos.

Una tercera aplicacin de la reactividad de los restos laterales de los aminocidos est en identificar el tipo de aminocidos involucrados directamente en cierta funcin de unas protenas. As. Por ejemplo, si un residuo de cistena participa en el reconocimiento de un ligando especfico, al modificar este residuo con metil-metano-tiosulfonato, la protena pierde su actividad biolgica. En cambio, si el metil-metanotiosulfonato se aade cuando el ligando est presente, la presencia del ligando protege a la cistena con la que interacta y evita la prdida de la funcin. Adems, las propiedades qumicas de los aminocidos ciertamente son aprovechadas por los sistemas vivos para realizar diferentes funciones. PRESENTACION En animales superiores, las protenas son los compuestos orgnicos ms abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Desde el punto de vista funcional, su papel es fundamental. No existe proceso biolgico alguno que no dependa de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias; las protenas cumplen diferentes funciones: enzimas, hormonas, trasportadores, los anticuerpos, receptores de muchas clulas, etc. Todas las protenas contienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, trmino medio, el 16% de la masa total de la molcula, lo cual permite calcular la cantidad de protena existente en una muestra, por medicin del N de la misma. Debido a su gran tamao, cuando se dispersa a estas molculas en un solvente adecuado, forman obligadamente soluciones coloidales, con caractersticas especiales que las distinguen de las soluciones de molculas pequeas. Por medio de la hidrlisis, las molculas protenicas son escindidas en sus monmeros, los aminocidos. Y cientos o miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Los aminocidos, como ya hemos comentado, son materia prima de protenas y pptidos que cumplen diferentes funciones en nuestro organismo. No obstante, tambin pueden utilizarse como materia prima del metabolismo energtico, de hecho, alrededor del 30% de los aminocidos, pasan a una ruta metablica que, despus de eliminar el nitrgeno de la molcula, enva los productos desaminados al ciclo de Krebs.
Aminoacidos y protenas Enviado por alfonsohernandez Anuncios Google: Nitro Tech pro Serie Peru Proteina Whey Creatina Quemadore Gr MuscleTech ON distribuidores Lima | www.muscleproducts.com.pe Agrobiotecnologa Venta de principios activos para formular fertilizantes | www.axeb.net Indice 1. Aminocidos. 2. Protenas. 3. Especificidad. 4. Bibliografa 1. Aminocidos. Se hablara ahora de las propiedades fsicas y qumicas de los aminocidos, ya que estos constituyen el alfabeto de la estructura de las protenas y determinan muchas propiedades importantes de las protenas.

H R-C- COOH NH2 sta es la estructura general de los 20 aminocidos hallados regularmente o corrientemente en las protenas, llamados tambin aminocidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupocarboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el tomo de carbono. Difieren entre s en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R. Se han propuesto varios mtodospara clasificar los aminocidos sobre la base de sus grupos R. El ms significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales: 1. 2. 3. 4. Grupos R no polares o hidrofbicos. Polares, pero sin carga. Grupos R con carga positiva y Grupos cargados negativamente (a pH6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminocidos se suelen designar mediante smbolosde tres letras. Recientemente se ha adoptado tambin un conjunto de smbolos de una letra para facilitar la comparacin de las secuencias aminocidas de las protena homlogas. - Aminocidos con grupos R no polares o hidrofbicos Existen 8 aminocidos que contienen grupos R no polares o hidrofbicos. Aqu se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptfano y la metionina. Estos aminocidos son menos solubles en el agua que los aminocidos con grupos R polares. El menos hidrfobo de esta clase de aminocidos es la alanina, la cual se halla casi en la lnea fronteriza entre los aminocidos no polares y los que poseen grupos R polares. - Aminocidos con grupos R polares sin carga. Estos aminocidos son relativamente ms solubles en el agua que los aminocidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrgenocon el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amdicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminocido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminocidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenlico tienden a perder mucho ms fcilmente protones por ionizacin que los grupos R de otros aminocidos de esta clase. - Aminocidos con grupos R cargados positivamente. Los aminocidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis tomos de carbono. Aqu se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta ltima tiene propiedades lmite. A pH 6 ms del 50 % de las molculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las molculas poseen carga positiva. - Aminocidos con grupos R cargados negativamente. Los dos miembros de esta clase son los cidos asprtico y glutmico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7. - Caractersticas de los aminocidos. Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedadhace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y

una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin. El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico. 2. Protenas. - Pptidos y Enlace peptdico. Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4. etc... b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10. Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo Nterminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas proteinas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos. El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua. Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman. Las protenas son molculas muy complejas en cuya composicin elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La mayora de ellas tambin incluye en su composicin al azufre y en algunas se observa adems la presencia de fsforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista estructural, los elementos qumicos que constituyen a las protenas se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los aminocidos, que unidos entre si integran una estructura polimrica; las protenas son fundamentalmente polmeros de aminocidos. Hay dos tipos principales de protenas: las simples que estn constituidas nicamente por aminocidos, y las protenas conjugadas que son las que tienen en su composicin otras molculas diferentes adems de aminocidos. - Estructura de las protenas. La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio. El primer nivel estructural que se puede delimitar en una protena, est constituido tanto por el nmero y la variedad de aminocidos que entran en su composicin, como por el orden tambin llamado secuencia en que se disponen stos a lo largo de la cadena polipeptdica, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria. El segundo nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guarda un aminocido con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptdica; en algunos casos el polipptido entero, o algunas zonas de ste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. 2. la a(alfa)-hlice la conformacin beta

1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. 2. En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. El tercer nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guardan entre s las diferentes zonas o reas de cada cadena polipeptdica que forman a una protena. A este nivel se le llama estructura terciaria. En una protena compuesta de una sola cadena polipeptdica, el nivel mximo de estructuracin corresponde precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una protena oligomrica, que es aquel tipo de protena que esta compuesta de ms de una cadena polipeptdica, se puede considerar un siguiente nivel de organizacin, que se refiere a ala manera en que cada cadena polipeptdica en la protena se arregla en el espacio en relacin con las otras cadena polipeptdicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria. La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. 2. 3. 4. 5. los puentes de hidrgeno los puentes elctricos las interacciones hifrfobas. el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.

- Desnaturalizacin. Muchas molculas proteicas slo retienen su actividad biolgica dentro de una fluctuacin muy limitada de temperatura y de pH. La exposicin de protenas solubles o globulares a pH extremos o a temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como desnaturalizacin, el efecto ms visible del cual, consiste en un descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces qumicos covalentes del esqueleto peptdico de las protenas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se lha llegado a la conclusin de que la estructura primaria permanece intacta. La mayora de las protenas globulares experimentan el proceso de desnaturalizacin cuando se calientan por encima de 60-70 C. La formacin de un cogulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo comn de desnaturalizacin trmica. La consecuencia ms significativa de la desnaturalizacin es que las protenas pierden su actividad biolgica caracterstica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su capacidad cataltica. La desnaturalizacin consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada caracterstica de la cadena polipeptdica de las molculas de las protenas globulares. Cuando la agitacin trmica provoca que la estructura nativa plegada se desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada, la protena pierde su actividad biolgica. 3. Especificidad. La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Estructura Primaria Estructuras Secundarias Estructura Terciaria Estructura cuaternaria. 4. Bibliografa Bioqumica Lehninger L. Albert Segunda edicin.

Ediciones Omega Barcelona 1990 Bioqumica Pea Daz Antonio et. All. Segunda edicin Editorial Limusa Mxico 1990 Pgina de Internet www.um.es Universidad de Medicina