HEMOGLOBINA

La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/dl en la mujer. Tras una vida media de 120 das, los eritrocitos son destruidos y extrados de la sangre por el bazo, el hgado y la mdula sea, donde la hemoglobina se degrada en bilirrubina y el hierro es reciclado para formar nueva hemoglobina.

ESTRUCTURA
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est constituida por cuatro cadenas polipeptdicas: dos a y dos b (hemoglobina adulta- HbA); dos a y dos d (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2normal 2%); dos a y dos g (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (z ) y epsilon (x) (Hb Gower I). Al final del primer trimestre la subunidades a han reemplazado a las subunidades z (Hb Gower II) y las subunidades g a los pptidos x. Por esto, la HbF tiene la composicin a2g2. Las subunidades b comienzan su sntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a g en su totalidad hasta algunas semanas despus del nacimiento. Adems por poseer un grupo prosttico se dice que la Hb es una protena conjugada, es una hemoproteina.

COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA
Grupo hemo: Es un grupo prosttico que forma parte de diversas protenas, entre las que destaca la hemoglobina, presente en los eritrocitos de la sangre, donde su funcin principal es la de almacenar y transportar oxgeno molecular de los pulmones hacia los tejidos y dixido de carbono desde los tejidos perifricos hacia los pulmones. Los grupos hemo son los responsables del color rojo de la sangre. En la parte central del grupo hemo se encuentra el tomo de hierro, metal de transicin que puede formar hasta seis enlaces.

Grupo Globina: La globina es una protena que forma parte de la hemoglobina (heteroprotena) siendo la globina la parte proteica. Existen varios tipos de cadenas de globina, que se designan mediante letras griegas (alfa, beta, gamma, etc.). La globina es la parte proteica de la hemoglobina (apoprotena). El hemo es el grupo prosttico de la hemoglobina. Est compuesto por cuatro cadenas polipeptdicas, estas son semejantes dos a dos. Los aminocidos varan segn la especie y dentro de la especie humana varan con el desarrollo del organismo, de forma que cambian segn se trate de la vida embrionaria, fetal o adulta. Clases de cadenas de globina

Alfa. (presente desde el feto hasta la edad adulta). Beta. (solo en el adulto). Gamma. (durante el desarrollo fetal). Delta. ( sintesis menos que beta). Epsilon. (durante el desarrollo embrionario, sustituida por gamma en el feto). Zeta. (tpica del desarrollo embrionario, sustituida por alfa en el feto).

FUNCION DE LA HEMOGLOBINA
Su funcin ms importante es el transporte de Oxgeno desde los pulmones hasta los tejidos de todo el cuerpo. Tambin transporta el dixido de carbono, la mayor parte del cual se encuentra disuelto en el plasma sanguneo. Cuando se encuentra con el oxgeno forma un compuesto qumico llamado oxihemoglobina que lleva al oxigeno hasta los tejidos, .Ahi en los tejidos se vuelca a la sangre otro gas el dixido de carbono, que en parte se combina con la hemoglobina y forma carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se desdobla, el dixido de carbono se expulsa y vuelve a formarse oxihemoglobina.

FORMACIN DE LOS PIGMENTOS BILIARES

1. Oxidacin del tomo de carbono de uno de los puentes de meteno que abre el anillo porfirinico o previa liberacin de monxido de carbno, Co; se forma si un complejo cromoproteinico de color verde llamado: COLEGLOBINA.

2. La coleglobina es muy lbil y rpidamente se transforma en sus dos componentes, la GLOBINA y la sal de hierro de la BILIVERDINA, que en estas condiciones pierde el metal con gran facilidad y queda como biliverdina pura. 3. La biliverdian se reduce a BILIRUBINA, que es transportada por via sangunea al hgado, en donde es conjugada con dos molculas de cido glucornico para formar el DIGLUCORONATO DE BILIRRUBINA. 4. El diglucoronato de bilirrubina es soluble en agua y se excreta a travs de la bilis al intestino donde por accin de la flora bacteriana, puerde las dos molesculas de cido glucoronico y es reducido a a MESOBILIRRUBINOGENO incoloro, que se convierte en UROBILINOGENO (estercobilinogeno) y por fin en UROBILINA (estercobilina). 5. Parte del estercobilingeno formado por el aparato digestivo es oxidado hasta estercobilina y expulsado, pero otra parte es absorbido nuevamente en el intestino y llega al hgado pera ser excretado en la bilis. 6. El oscurecimiento de las materias fecales cuando estn expuestas al aire de debe a la oxidacin del estercobilinogeno a estercobilina. 7. Cuando no todo el estercobilinogeno que pasa por el hgado que es captado por ste, pasa a la circulacin general y se excreta por el rin, recibiendo el nombre de UROBILINOGENO; su producto oxidado es la UROBILINA, que se forma al exponer la orina a la luz y a la atmosfera. 8. La excrecin cotidiana de pigmento por la orina es de 1-2mg y cerca de 250g. por va intestinal. 9. La formacin de glucoronidos de bilirrubina se lleva a cabo en el hgado por medio de la accin cataltica de la enzima glucoronil transferasa.

CLASES DE BILIRRUBINA LIBRE Proveniente de la degradacin de hem, transportado por suero protena, no ha pasado por el hgado y por lo tanto no esta conjugada al acido glucoronicao; se denomina BILIRRUBINA NO CONJUGADA, es insoluble. UNIDA Unida la cido glucornico, aunque tambin es transportada en el suero por proteina, es soluble al agua y se llama BILIRRUNA DIRECTA.

BIBLIOGRAFIA
Bioquimica mdica. Dra. Patricia Ochoa Ctedra de Bioqumica Facultad de Medicina UNNE

UNIVERSIDAD CATOLICA DE CUENCA UNIDAD ACADEMICA DE MEDICINA, ENFERMERIA Y CIENCIAS DE LA SALUD

TEMA: HEMOGLOBINA CATEDRA: HEMATOLOGIA CATEDRATICO: DR. CARLOS FLORES INTEGRANTES: ALEXANDRA AGUILAR CURSO: 4TO A MEDICINA AO LECTIVO: 2013-2014