I.E.S.

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ENZIMOLOGA
- Concepto de biocatalizador. Estructura de los enzimas. Centro activo. Propiedades de los enzimas (espe-
cificidad).
- Cofactores y coenzimas. Las vitaminas como coenzimas.
- Cintica enzimtica: Curva de actividad enzimtica (concepto de velocidad mxima y constante de Mi-
chaelis).
- Regulacin de la actividad enzimtica. Inhibicin de la actividad enzimtica.
- Enzimas reguladores: alosterismo, transformacin molecular covalente. Zimgenos.
- Clasificacin de los enzimas.

Concepto de Biocatalizador.
Las reacciones metablicas que tienen lugar en los organismos vivos se producen entre molculas orgnicas de
elevada estabilidad, por lo que la velocidad de reaccin debera ser sumamente baja. Para elevar la velocidad de reaccin
los seres vivos no pueden elevar la temperatura, ya que significara su autodestruccin, por tanto, han desarrollado una
serie de catalizadores orgnicos especficos capaces de permitir una velocidad de reaccin lo suficientemente rpida a
temperatura del organismo, estos catalizadores, tambin denominados biocatalizadores por actuar en los organismos vi-
vos, son: las enzimas, vitaminas y hormonas, tambin desarrollan funcin biocatalizadora numerosos oligoelementos.
Las caractersticas generales de un biocatalizador son: a) Aumentan la velocidad de reaccin, sin modificar el
equilibrio de la misma, al reducir la energa libre de activacin del sustrato. b) Actan en pequeas cantidades, permane-
ciendo inalterados despus de la reaccin, por lo que pueden actuar numerosas veces. c) Suelen presentar especificidad,
slo actan sobre un determinado sustrato o un reducido grupo de sustratos realizando el mismo tipo de accin.
Estructura de los enzimas. Centro activo. Cofactores y coenzimas.
Las enzimas se pueden definir como los catalizadores orgnicos especficos de la materia viva, aunque tambin
pueden realizar su accin fuera de ella.
De las ms de mil enzimas conocidas se observa que son protenas globulares, solubles en agua y que se difun-
den con facilidad en los lquidos orgnicos, (recientemente se han descubierto ciertos tipos de ARN con funcin enzimti-
ca, a los que se le da el nombre de ribozimas).
Al estudiar la estructura de las enzimas se ha visto que las protenas que constituyen las enzimas pueden ser
simples o complejas. En el primer caso podrn estar formadas por una o varias cadenas polipeptdicas, en el segundo ca-
so, se les da el nombre de holoenzimas y presentan una porcin de naturaleza proteica que recibe el nombre de apoen-
zima y otra no proteica o grupo prosttico que en algunos casos recibe el nombre de cofactor. Aunque muchas veces, los
trminos coenzima y cofactor se utilizan indistintamente para designar al grupo prosttico de una holoenzima, tienen sin
embarga distinta significacin:
El cofactor suele ser una sustancia inorgnica, unido fuertemente por enlaces covalentes al apoenzima, forma
parte del centro activo del enzima (el concepto de centro activo se ver mas adelante), y no se altera tras la reaccin en-
zimtica. Este papel lo suelen desempear elementos metlicos (Mg, Zn, Fe, Mn)
El coenzima, es una molcula orgnica, que se une por interacciones no covalentes al apoenzima y se altera du-
rante la reaccin enzimtica, regenerndose a travs de otra reaccin.
Los coenzimas y cofactores no son especficos de un determinado apoenzima sino que pueden actuar en diferen-
tes reacciones de catlisis con distintos apoenzimas.
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Las molculas que pueden actuar como co-catalizador son muy variadas, desde iones metlicos, como Zn
++
, Mg
+
,
Cu
+
, Fe
++
, Fe
+++
, etc., hasta molculas orgnicas complejas como nucletidos, cidos grasos, etc. Una parte de ellos no
pueden ser sintetizados por algunos mamferos y entran a formar parte, por tanto, del grupo de las vitaminas (ver papel
de las vitaminas como coenzimas).
La porcin proteica de los enzimas, la constituyen protenas globulares constituidas por uno o varios protmeros.
En la estructura de las protenas se distinguen tres tipos de aminocidos: a) Aminocidos estructurales; no son esenciales
para la acin enzimtica, pero mantienen la estructura terciaria y por tanto la conformacin de la protena. b) Aminoci-
dos de unin; encargados de establecer enlaces dbiles con el sustrato y lo fijan al enzima. c) Aminocidos catalticos;
son los verdaderamente implicados en la accin de catlisis, estableciendo enlaces fuertes con el sustrato y realizando
transformaciones en el mismo que pueden debilitar su estructura (actan como cidos, bases, captando o cediendo elec-
trones, etc.). El conjunto de aminocidos catalticos no tienen por que estar prximos en la estructura primaria, pero si
aparecen prximos en la estructura terciaria pues actan conjuntamente.
El centro activo del enzima lo constituyen los aminocidos de unin y los catalticos, es decir los directamente
implicados en la accin cataltica.
Las vitaminas como coenzimas
Ya hemos dicho que muchas vitaminas realizan la funcin de coenzimas. El concepto de vitaminas fue acuado
por Funk que en 1912 aisl una amina de la cascarilla de arroz capaz de combatir el beri-beri, enfermedad muy extendida
en esa poca entre las personas que consuman en su dieta mucho arroz descascarillado.
Estas molculas (que por extensin de la amina vital encontrada por Funk, se denominan vitaminas, que quiere
decir amina indispensable para la vida) forman un grupo muy heterogneo en cuanto a estructura y funcin, presentan
las siguientes caractersticas:
a) Son compuestos orgnicos relativamente sencillos de naturaleza qumica diversa (no slo son aminas). Pueden
ser lpidos, derivados de nucltidos, etc.
b) Son sintetizadas fundamentalmente por los vegetales, la mayora de animales han perdido la capacidad de su
sntesis, con algunas excepciones, por lo cual han de ser incorporadas en la dieta alimenticia.
c) No se emplean como fuente de energa.
d) Los animales necesitan incorporar diariamente pequesimas cantidades. Su carencia provoca avitaminosis o en-
fermedades carenciales que pueden llegar a ser mortales.
e) Son indispensables para el buen funcionamiento del organismo. Su funcin es biocatalizadora, pues muchas son
coenzimas o forman parte de ellos.
f) Las vitaminas se alteran fcilmente y se destruyen por el calor.
Se las clasifica en dos grupos: hidrosolubles y liposolubles (ver cuadro final del tema).
Liposolubles:
Vitaminas A, D, E, K, Coenzima Q y F (las tres primeras ya mencionadas en el tema de lpidos).
Hidrosolubles:
Vitaminas B
1
, B
2
, PP, B
6
, cido pantotnico, Biotina, cido flico, B
12
, cido ascrbico.
Las vitaminas que actan principalmente como coenzimas son las hidrosolubles:
Vitamina B
1.
Recibe tambin los nombres de tiamina, aneurina o antiberiberica. Acta como coenzima con las enzimas
implicadas en la descarboxilacin oxidativa de los -cetocidos y en las que transfieren grupos aldehido.
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3
Vitamina B
2
o riboflavina. Forma parte de los coenzimas FAD (Flavin-adenin-dinucletido) y FMN (flavn-mononucletido)
que actan con las enzimas deshidrogenasas en la cadena respiratoria.
Vitamina B
3
Niacina, cido nicotnico o vitamina PP. Forma parte de los coenzimas NAD (Nicotn-adenn-dinucletido y
NADP (fosfato de NAD), que actan con enzimas deshidrogenasas en los procesos de oxidacin de glcidos y prtidos)
Vitamina B
6
o piridoxina. Acta como coenzima de las enzimas transferasas que intervienen en el metabolismo de los
aminocidos.
Vitamina B
9
o cido flico. Acta como coenzima de transferasas de grupos monocarbonados.
Vitamina B
12
o cobalamina. Existen numerosos derivados, (cianocobalamina o B
12a
, hidroxicobalamina o B
12b
, nitrocoba-
lamina o B
12c
, etc.). Es una coenzima de un gran nmero de enzimas transferasas de grupos metilo que aparecen en la
sntesis de prtidos y cidos nucleicos.
Vitamina B8 Biotina o vitamina H. Coenzima de enzimas tranferasas de grupos carboxilo en el metabolismo de grasas
prtidos y glcidos.
Vitamina B
5
cido pantotnico o vitamina W. Forma parte del Coenzima A, enzima transportadora de grupos acilo en la
oxidacin de cidos grasos y cido pirvico.
Vitamina C cido Ascrbico o antiescorbtica
Propiedades de los enzimas (especificidad)
Simplemente enumeramos las propiedades de las enzimas, que no son ms que una consecuencia de su natura-
leza proteica y de su funcin biocatalizadora:
- Son protenas globulares solubles en agua.
- Actan entre determinados mrgenes de pH y temperatura, ya que superados stos pierden su estructura terciaria y
por tanto su actividad biocatalizadora al perder afinidad por el sustrato.
- Actan en bajas concentraciones.
- No se alteran tras la reaccin, por lo que pueden repetir su accin.
- Influyen sobre la velocidad de reaccin sin alterar el equilibrio de las mismas.
- Reducen gastos intiles de energa.
- Al estar su sntesis directamente controlada por el material gentico, permiten un mayor control de las reacciones
metablicas y en general del funcionamiento celular.
- Son molculas especficas. La especificidad en la accin cataltica de las enzimas es una consecuencia de su naturaleza
proteica y por tanto de conformacin espacial. Se comprueba por el hecho de que su desnaturalizacin implica prdi-
da de actividad enzimtica. De esto se deduce el que debe producirse una unin especfica entre la enzima y el sustra-
to para que tenga lugar la accin cataltica. La especificidad viene determinada por dos caracterstica:
- El sustrato debe poseer algn grupo funcional, que permita unirse al enzima y situar la molcula sobre el cen-
tro activo.
- El sustrato debe poseer un enlace qumico especfico, susceptible de ser atacado por el enzima.
En 1894, Fischer propuso el modelo de la llave y la cerradura para explicar la especificidad del enzima por el
sustrato. Posteriormente Koshland, modific este modelo por el de la mano y el guante. En el primer modelo Fi s-
cher, propona que la especificidad era predeterminada. Sin embargo en el modelo de Koshland se propone una espe-
cificidad inducida, segn la cual la protena enzimtica, debido a que puede cambiar de forma, tras la unin al sustrato
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mediante los aminocidos de unin, la protena se amolda al sustrato y coloca su centro activo en el punto especfico
del sustrato, donde realizar su acin cataltica.
En general, en la especificidad de los enzimas se pueden considerar dos aspectos:
1. Enzimas con especificidad de accin.
Un enzima slo realiza una de las muchas transformaciones que puede sufrir un sustrato. Por ejemplo:
Una oxidasa actuar oxidando una molcula
Una carboxilasa eliminar un grupo carboxilo
Una transaminasa transfiere grupos amino de un aminocido
2. Enzimas con especificidad de sustrato.
Que puede ser:
Absoluta: cuando el enzima solo reconoce un tipo de sustrato. La sacarasa slo acta sobre la sacarosa
De grupo: Cuando el enzima reconoce y acta sobre un grupo de sustancias con un determinado enlace qumico.
Las peptidasas rompen enlaces peptdicos.
Estereoqumica: cuando reconoce a un determinado ismero.
Cintica enzimtica: Curva de actividad enzimtica (concepto de velocidad mxima y
constante de Michaelis).
Cuando una reaccin qumica ocurre espontneamente, la energa del sistema reaccionante a de ser superior al
del sistema resultante. Si el proceso es reversible, significa que estar desplazado hacia la derecha y, por tanto, su cons-
tante de equilibrio ser relativamente elevada: +

+

=

Aunque el proceso sea espontneo, si las sustancias reaccionantes son estables, como ocurre en las reacciones
metablicas, cualquier proceso que tenga lugar en la reaccin, ruptura de enlaces, cesin o captacin de electrones, for-
macin de nuevos enlaces, slo se producir si se suministra al sistema una cierta cantidad de energa inicial que ponga
en marcha el proceso. Esta energa activa las molculas, que tras alcanzar este estado transitorio, la reaccin se produce.
Esa energa inicial que necesitan las sustancias reaccionantes se llama energa libre de activacin, y se define como la
energa necesaria para que las molculas de un mol de sustancias reaccionantes, a una temperatura dada alcancen el es-
tado transitorio de activacin.
Segn esto, la velocidad de reaccin depende de la concen-
tracin de molculas que se encuentren en estado transitorio de ac-
tivacin, y sta depende de la cantidad de energa comunicada (por
ejemplo trmica) o de la presencia de catalizadores.
Los enzimas, como catalizadores, provocan con su presencia
en los procesos metablicos, reducir la energa de activacin que es
preciso suministrar a las sustancias reaccionantes y necesaria para
que alcancen el estado transitorio de activacin, de modo que la
reaccin se lleva a cabo con una menor cantidad de energa sumi-
nistrada (ver grfica en la que se muestra la marcha de una reaccin en funcin de la energa suministrada y la presencia
de enzimas).
Estudiando la cintica de los procesos enzimticos, al variar la concentracin de sustrato, manteniendo constan-
te la concentracin de enzima, se observa el fenmeno de saturacin del enzima por el sustrato. Consiste en que a bajas
Fig. 1 Grfica que muestra la marcha de una reaccin
con y sin catalizador
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concentraciones de sustrato la velocidad de la reaccin es proporcional a la concentracin del mismo, siendo, por tanto,
una reaccin de primer orden; esta proporcionalidad se mantiene al ir aumentando la concentracin de sustrato, hasta
que llega un momento en que la velocidad de reaccin no aumenta ms (se alcanza la velocidad mxima), se transforma
en una reaccin de orden cero. A partir de este momento, la variacin de velocidad depende de la variacin de la concen-
tracin de enzima (el proceso descrito aparece reflejado en la grfica
de la fig.2).
Buscando una explicacin al fenmeno de saturacin del en-
zima por el sustrato, descrito con anterioridad, en 1913, Michaelis y
Menten elaboraron una teora general sobre el mecanismo de accin
enzimtica, que ms tarde Briggs y Haldane ampliaron. Segn esta te-
ora, la enzima y el sustrato se unen formando un complejo, en el seno
del cual el sustrato sufre la transformacin (accin de catlisis). Una
vez efectuada, se produce la separacin de los productos finales, que-
dando el enzima libre, listo para volver a actuar. El mecanismo se pue-
de reflejar en la ecuacin adjunta.
Michaelis, en su teora general de la accin enzimtica propusieron la siguiente ecuacin que es vlida para una
concentracin de sustrato no
saturante.
| |
| | S + K
S
V = V
M
max

En dicha ecuacin, V
es la velocidad de reaccin,
V
max
la velocidad mxima de
reaccin, [S] la concentracin
de sustrato y K
M
la constante de
Michaelis, que representa la
concentracin de sustrato a la
que la enzima alcanza la mitad
de la V
max.

K
M
proporciona una
idea de la afinidad del enzima
por el sustrato; a menor K
M
,
mayor afinidad. Observando
que:
| | | |
| | ES
S E
K
M

=
Cuanto ms elevado es K
M
, tanto ms sustrato se
necesita para alcanzar una velocidad de reaccin igual a la mitad de la velocidad mxima, mientras que la concentracin
del complejo ES en el estado de equilibrio ser baja y la formacin del producto final, lento. Una constante ms pequea
indica una mayor afinidad y consiguientemente una formacin ms rpida de producto final.
(E) Enzima + (P) finales Productos (ES) sustrato enzima Complejo (S) Sustrato + (E) Enzima
Fig. 2 Grfica de la marcha de una reaccin enzimti-
ca en funcin de la [S]
Fig. 3 Esquema grfico de la forma de actuacin de una enzima
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Factores que modifican la actividad enzimtica. Inhibicin.
La actividad enzimtica puede verse influida por un cierto nmero de factores, entre los que estn la temperatu-
ra, el pH, la concentracin de sustrato, los activadores, los inhibido-
res, etc.
A) Temperatura. Si a una reaccin enzimtica se suministra energa
en forma de calor, al ser captada por las molculas es transfor-
mada en energa cintica. As, aumenta la movilidad de estas
molculas y, por tanto, el nmero de encuentros intermolecula-
res. Si la temperatura es excesiva, la enzima se desnaturaliza
perdiendo totalmente sus propiedades, lo que paraliza la activi-
dad enzimtica. Existe una temperatura ptima para la cual la
actividad enzimtica es mxima.
A) pH. Por ser de naturaleza proteica, las enzimas, slo podrn actuar
dentro de unos determinados mrgenes de pH, superados estos, la
enzima pierde su estructura terciaria y, por tanto su actividad, ya que
pierde afinidad por el sustrato. Entre estos lmites existe un pH ptimo
para el cual la enzima posee su mxima eficacia. El pH ptimo est
condicionado por el tipo de enzima y de sustrato, debido a que el pH
influye en el grado de ionizacin de los radicales que forman el centro
activo del enzima y en los radicales del propio sustrato.
B) Concentracin de sustrato. En general, al aumentar la concentracin
de sustrato la velocidad de reaccin aumenta, pues se incrementa el nmero de molculas en forma de complejo E-S.
Este efecto ya lo hemos estudiado al explicar el mecanismo de accin enzimtica, en el que se produca el fenmeno
de saturacin del enzima por el sustrato.
A) Activadores. Ya hemos mencionado el que determinados cationes metlicos que actan como cofactores favorecen la
actividad enzimtica; por ejemplo, la enzima fosforilasa regula la formacin de ATP a partir del ADP y un grupo fosfato
(H
3
PO
4
), y se ve activada por la presencia de iones Mg
+2
.
O H ATP PO H ADP energa
2
Mg
4 3
2
+ + +
+

B) Inhibidores. Son sustancias que reducen o incluso anulan la actividad enzimtica. La inhibicin puede ser de dos tipos:
irreversible y reversible.
- La inhibicin irreversible o envenenamiento de la enzima se produce cuando el inhibidor, se une permanen-
temente al enzima por su centro activo alterando su estructura y, por tanto inutilizndola.
- La inhibicin reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino que slo se impide temporal-
mente su normal funcionamiento. Existen dos formas: competitiva y no competitiva.
La inhibicin reversible competitiva se produce por la presencia de un inhibidor cuya molcula es similar al
sustrato, por lo que puede competir con ste en la fijacin al centro activo de la enzima. Como el enzima no
acta sobre el inhibidor, como lo hara sobre el sustrato. Por tanto la enzima no actuar hasta que se libere
del inhibidor. Este tipo de inhibicin se reduce incrementando la concentracin de sustrato.
fosforilasa
Fig. 4 Curva de actividad enzimtica en funcin de la T
a

Fig. 5 Curva de actividad enzimtica en funcin del
pH
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La inhibicin reversible no competitiva, cuando el inhibidor se une al enzima por un lugar distinto al centro
activo, apareciendo el complejo E-I-S, en este caso se reduce la actividad enzimtica debido a que el inhibidor
obstaculiza el acceso del sustrato al centro activo o retarda su liberacin.
Enzimas reguladores: Alosterismo, conversin molecular covalente reversible y no rever-
sible (zimgenos).
Algunos enzimas poseen otras caractersticas, que les confieren especficamente papeles reguladores del meta-
bolismo.
Es lgico pensar que las reacciones que tienen lugar en el metabolismo deben estar sometidas a control, de ma-
nera que las sustancias que se obtienen en las distintas rutas metablicas cuando alcanzan una determinada concentra-
cin y por tanto ya no se necesitan de algn, modo debe detenerse o reducirse su produccin, a fin de evitar gasto inti-
les de energa o produccin innecesaria de estas molculas. En este control intervienen mecanismos muy distintos como
pueden ser, la regulacin de la produccin de determinadas enzimas que tiene lugar a nivel gentico, la regulacin me-
diante hormonas, etc. En este papel regulador del metabolismo intervienen de manera muy activa los enzimas regulado-
res.
Estos enzimas mucho ms especializados, se denominan enzimas reguladores. Existen dos tipos de enzimas regu-
ladores: 1) los enzimas alostricos, cuya actividad cataltica es modulada (modificada, regulada) por la unin no covalente
de un metabolito (modulador, regulador) especfico a un centro de la protena (centro regulador) distinto del centro acti-
vo, y 2) los enzimas modulados por transformacin covalente, que a su vez puede ser reversible, dando lugar a formas
activas e inactivas que se pueden transformas una en otra indistintamente, por accin de otras enzimas, o irreversible,
cuando la transformacin implica la eliminacin irreversible de un fragmento de la cadena peptdico, como es el caso de
ciertos enzimas digestivos (tambin llamados zimgenos) que son elaborados en formas inactiva y que la prdida de un
fragmento los transforma en activos (la pepsina (activa) se produce a partir del pepsingeno (precursor inactivo), por
prdida de un fragmento de varios aminocidos.
1) Los enzimas alostricos.
El trmino alostrico proviene del griego allos, otro y stereos forma. Los enzimas alostricos son los que tie-
nen otras formas o conformaciones induci-
das por la unin de moduladores. Poseen,
adems del centro cataltico o centro activo, el
denominado centro regulador (a veces varios
centros reguladores) al que se une de modo
reversible y no covalente el modulador o regu-
lador. La unin del regulador al centro alostri-
co (o centro regulador) es altamente especfica,
provoca un cambio de conformacin en la protena enzimtica (forma tensa a forma relajada) y por tanto el grado de afi-
nidad por el sustrato. Los reguladores o moduladores puede ser positivos o activadores y negativos o inhibidores.
Fig. 6 Grfica de la actuacin de un enzima alostrico
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Los enzimas alostricos son de estructura compleja, constituidos por varias cadenas polipeptdicas, esto es,
oligmeros.
El proceso de regulacin enzimtica realizado por los enzimas alostricos se detecta en rutas metablicas sobre
los que actan sistemas multienzimticos, en las que el producto final de la secuencia de reacciones acta como inhibidor
especfico de un enzima situado al co-
mienzo de la secuencia de modo que la se-
cuencia de reacciones est condicionada
por la concentracin de producto. Este ti-
po de inhibicin se designa de varias ma-
neras: inhibicin por el producto final, inhibicin feed-back y retroinhibicin. El primer enzima de esta secuencia (enzima
alostrico) es inhibido por el producto final que acta como regulador (modulador) por retroinhibicin unindose al cen-
tro regulador y modificando la estructura del enzima que cambia de conformacin
y pierde afinidad por el sustrato.
Los enzimas alostricos suelen localizarse en las primeras etapas de una
ruta metablica o en los puntos de ramificacin.
La grfica que muestra la actividad de estas enzimas es de tipo sigmoidea
que la diferencia de la que producen el resto de enzimas.

2) Regulacin por modulacin covalente de los enzimas reguladores.
Este tipo de regulacin enzimtica se produce cuando el enzima regulador
pasa de una forma activa a otra inactiva y viceversa mediante transformaciones cova-
lentes reversibles, que a su vez son catalizadas por otros enzimas.
El ejemplo clsico de este tipo de enzima regulador es la glucgeno-
fosforilasa de los tejidos animales, la cual cataliza la degradacin del glucgeno (poli-
sacrido de reserva del mundo animal) para producir glucosa-1-fosfato:
Glucgeno (n mol. de glucosa) + Pi Glucgeno (n-1 mol. de glucosa) + glucosa-1-
fosfato
La enzima que cataliza esta reaccin es la gucgeno-fosforilasa existe en dos
formas: la fosforilasa a, que es la forma ms activa, y la fosforilasa b, que es la
forma menos activa. La fosforilasa a es una protena oligomrica constituida por
cuatro protmeros globulares. Cada uno de los protmeros est unido a un grupo
fosfato, estos grupos fosfato son necesarios para la actividad de la fosforilasa a. La defosforilacin de los protmeros
(mediante otro proceso enzimtico) provoca la transformacin del tetrmero de fosforilasa a en dos dmeros de fosfori-
lasa b.
La fosforilasa b, relativamente inactiva, puede reactivarse y formar de nuevo fosforilasa a (reversible) me-
diante la intervencin de otra enzima que cataliza la fosforilacin de los protmeros a expensas del ATP (ver figura).
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Zimgenos. Se designa con este nombre a los precursores inactivos de algunas enzimas. Son ejemplos clsi-
cos, algunos enzimas digestivos como: pepsina, tripsina, quimotripsina, etc., que se sintetizan como zimgenos denomi-
nados, pepsingeno, tripsingeno etc. Cuando estos enzimas son secretados al tubo digestivo se trasforman en sus for-
mas activas por la rotura por hidrlisis de determinados enlaces peptdicos de la molcula de zimgeno, transformacin
covalente irreversible.
Pepti do + Pepsi na o Pepsi nogen
bajo pH a Pepsina

El pepsingeno (zimgeno), se transforma en pepsina en el estmago por accin de la pepsina libre a pH bajo,
separando un fragmento de 42 aminocidos.
Pepti do + Tri psi na no Tri psi noge
asa Enteroquin

El tripsingeno se transforma en tripsina activa por accin de la enteroquinasa que libera un fragmento peptdi-
co.
La activacin de zimgenos, puede ser considerado como un mecanismo de regulacin enzimtica.
Nomenclatura y clasificacin general de las enzimas: ejemplos
Los enzimas toman el nombre del sustrato sobre el que actan, el tipo de reaccin que realizan, o de ambos a la
vez. Siempre se le aade la terminacin asa.
Pueden clasificarse atendiendo a diversos criterios. Si actan en la clula que las produce, se les da el nombre de
Endoenzimas, y si actan fuere de la clula que las fabrica, se llaman Exoenzimas. Si se utiliza un criterio biolgico, en fun-
cin del tipo de actividad, podemos clasificarlos en Hidrolasas y Desmolasas.
Las Hidrolasas seran las encargadas de romper molculas grandes, polmeros, en otras ms pequeas, monme-
ros; tambin se llaman enzimas digestivos.
Las Desmolasas son las encargadas de modificar o degradar los monmeros.
Hidrolasas
Las hidrolasas o enzimas hidrolticos son enzimas que actan rompiendo enlaces mediante la introduccin de una mol-
cula de agua. Casi todas son enzimas de tipo digestivo. Las ms importantes son:

CARBOHIDRASAS ESTERASAS PROTlDASAS AMIDASAS
Hidrolizan los sacridos complejos
actuando sobre el enlace glucos-
dico.
Lactasa: rompe el disacrido lac-
tosa.
Sacarasa: rompe la sacarosa.
Maltasa: rompe a maltosa.
Enzimas que actan sobre enlaces
de tipo ster.
Lipasas: rompen lpidos.
Fosfolipasas y Fosfatasas: rom-
pen fosfolpidos. Nucleasas y Nu-
cleotidasas: rompen cidos nu-
cleicos y nucletidos.
Enzimas que actan sobre enlaces
peptdicos.
Pepsina, Tripsina,... rompen pro-
tenas y pptidos para dar ami-
nocidos.
Enzimas que actan sobre enlaces
C-N. Proteasas: rompen substan-
cias proteicas. Puoden distinguirse
dos grupos:
Peptidasas: rompen pptidos para
dar aminocidos.
Proteasas: rompen protenas en
pptidos



HIDROLASAS O ENZIMAS DE LA DIGESTIN
Digestin bucal Digestin estomacal Digestin en el intestino delgado jugo pancretico e intestinal
Ptialina=Amilasa

Pepsina Lipasa gstrica "Callo" Amilasa, sacarasa, maltasa, lactasa Lipasa
Proteinasas: Tripsina e Quimotripsina Peptidasas e Dipeptidasas
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Desmolasas
Enzimas que catalizan a desintegracin das molculas elementales -monmeros- con liberacin de energa. Tam-
bin se conocen como enzimas de los procesos respiratorios.
Principales Desmolasas:
Clase I. xido-reductasas
Catalizan reacciones de oxidacin-reduccin por prdida o ganancia de electro-
nes.
A B A B
3+ 2+ 2+ 3+
+ +
En general intervienen en reacciones metablicas cuya finalidad es obtener energa. Dentro
de esta clase se distinguen dos grupos ms importantes.
Deshidrogenasas, son enzimas oxidantes, que separan hidrgenos de un sustrato y que tie-
nen como conzimas FAD, NAD
+
o NADP
+

Oxidasas, que ceden electrones, tomados de un sustrato al oxgeno molecular.
O +2e 2O
2
- =

Clase II. Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro.
A- X + B A+B- X
Segn sea el grupo funcional transferido, tenemos transaminasas, transmetila-
sas, transcarboxilasas, etc.
Clase III. Hidrolasas
Intervienen en reacciones de hidrlisis:
A- B+ H O A H HO B
2
+

Hay varias subclases segn el tipo de enlace hidrolizado:
- Carbohidrasas: enlaces glucosdicos;
- Esterasas: enlace ster (Lipasas, fosfatasas, etctera);
- Peptidasas: enlaces peptdicos
Clase IV. Liasas
Adicionan molculas sencillas (H2O, CO2, etctera) a compuestos que tienen dobles enlaces.
A= B+X- Y AX- BY


Clase V. Isomerasas
Intervienen en reacciones de isomerizacin.
AX B A BX

Case VI. Ligasas o sintetasas
Catalizan la unin de un grupo a una molcula o a la unin de molculas entre s. Como fuente de
energa para sntesis emplean la obtenida por hidrlisis del ATP.
A+B A B
ATP ADP+P



I.E.S. RO CABE - MONFORTE ENZIMOLOGA BIOLOGA 2 BAC
11
LAS VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Nombre Fuentes naturales Funcin Trastornos
Vitamina B1 o tiami-
na, o vitamina anti-
beribrica.
Envolturas de las semillas de cerea-
les y legumbres
Su forma activa es el coenzima pirofosfato
de tiamina (TPP). Interviene en el metabo-
lismo de glcidos y lpidos.
Su dficit produce el beriberi. Una degeneracin de
las neuronas que provoca debilidad muscular, insufi-
ciencia cardiaca, lentitud de reflejos, bajo rendimiento
intelectual e inapetencia.
Vitamina B2 o ribo-
flavna, o lactoflavina
Hgado, riones, huevos, leche, y en
los frutos secos.
Forma parte de los coenzimas FAD y FMN,
que actan en el ciclo de Krebs y en la ca-
dena respiratoria celular.
Su dficit produce dermatitis, lesiones en labios, len-
gua, y ojos. Puede aparecer despus de tratamientos
con antibiticos que hayan destruido la flora intestinal
que la produce.
Vitamina B3 o vita-
mina PP, o cido ni-
cotnico, o niacina.
Bonito, atn, hgado, pollo, cacahue-
te, guisantes y judas. Los animales la
sintetizan insuficientemente a partir
de triptfano
Forma parte del coenzima NAD, que acta,
en la oxidacin de glcidos y prtidos, y en
el coenzima NADP, que acta en la fotosn-
tesis.
Su dficit produce la pelagra, o enfermedad de las
tres d: dermatitis (piel spera y oscura), diarrea y de-
mencia. Puede llegar a ocasionar la muerte.
Vitamina B5 o cido
pantotnico
Pescado, carne, huevos, cereales,
legumbres, etc.
Forma parte del coenzima A que acta en
el metabolismo de cidos grasos y del cido
pirvico.
No se conocen enfermedades carenciales en los
humanos. En ratas produce pelo gris y en los pollitos,
dermatitis y acmulo de grasas en el hgado.
Vitamina B6 o piri-
doxina.
Hgado, riones, salmn, nueces y
avena.
El fosfato de piridoxina es un coenzima
del metabolismo de aminocidos como el
triptfano.
Su dficit provoca dermatitis seborreica con cada del
pelo, anemia y trastornos nerviosos, corno alteracio-
nes del sueo, irritabilidad, y vrtigo. En exceso pro-
duce convulsiones.
Vitamina B8 o bioti-
na.
Hgado, riones, huevos, soja, al-
mendras y nueces. Puede sintetizarla
la flora bacteriana.
Forma parte como coenzima de enzimas
que transfieren grupos CO2.
Su dficit provoca dermatitis, anemia y trastornos
musculares.
Vitamina B9 o cido
flico, o folacina.
Esprragos, espinacas lentejas, ave-
llanas, hgado, rin.
Interviene como transportador de grupos
monocarbonados en la sntesis de purinas y
pirmdinas.
Su dficit provoca anemia megaloblstica y tromboci-
topenia.
Vitamina B12 o cia-
nocobalamina.
Hgado, riones, sardina, caballa,
arenque, y leche. Tambin a partir de
la flora bacteriana.
Interviene como coenzima transportando di-
ferentes grupos en el metabolismo de ci-
dos nucleicos y en la formacin de glbulos
rojos (eritropoyesis).
Su dficit provoca la anemia perniciosa y trastornos
neurolgicos. Dado que la mayora de los vegetales no
pueden sintetizarla, los vegetarianos estrictos deben
obtenerla de su flora intestinal o de yogures.
Vitamina C o cido
ascrbico.
Abunda en ctricos, hortalizas y en la
leche de vaca.
Interviene en la sntesis de colgeno. Su dficit provoca el escorbuto, cuyos sntomas son:
hemorragias, encas sangrantes, cada de los dientes
y trastornos digestivos. Por ello aparecen infecciones
graves y consecuentemente la muerte.

LAS VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Nombre Fuentes naturales Funcin Trastornos
Vitamina A o antixe-
roftlmica. Incluye la
A1 (retinol), A2 (reti-
nal) y A3 (un deriva-
do de A1).
Vegetales como la zanahoria ricos en ca-
roteno (provitamina que en el intestino li-
bera dos molculas de vitamina A). En los
aceites del hgado de bacalao, la mante-
quilla y los huevos.
Acta protegiendo los tejidos epitelia-
les. Adems es necesaria para la per-
cepcin visual, ya que al actuar como
grupo prosttico regenera la rodopsina,
molcula cuya rotura estimula al nervio
ptico.
Su dficit favorece la rotura y las infecciones de los te-
jidos epiteliales. Tambin causa la xeroftalmia, que es
el engrosamiento y opacidad de la crnea, prdida de
agudeza visual, y ceguera nocturna. El exceso provo-
ca cada del pelo, debilidad, cefaleas y vmitos.
Vitamina D. Engloba
varias vitaminas,
como la vitamina D2
o calciferol y la D3
o colecalciferol.
A partir de la insolacin, ya que los rayos
ultravioleta transforman en la piel el 7-
deshidrocolesterol humano en vitamina
D3, o el ergosterol de la dieta vegetal en
vitamina D2. Tambin ingiriendo pescados
grasos (salmn, arenque y anguila), hue-
vos, queso, mantequilla e hgado.
Regula la absorcin del calcio a travs
de la pared intestinal, favoreciendo la
formacin y robustez de los huesos.
Su dficit origina raquitismo en nios y osteomalacia
en adultos. Enfermedades en las que los huesos se
ablandan y deforman por falta de calcio. Su exceso
provoca trastornos digestivos y calcificaciones de
rganos, como el rin, el hgado, el corazn, etc.
Vitamina E o tocofe-
rol.
Se encuentra en aceites vegetales, al-
mendras, avellanas, en germen de trigo,
yema de huevo, carne, hgado y pescado.
Acta como antioxidante impidiendo
que el oxgeno destruya los enlaces
dobles de los cidos grasos insatura-
dos.
En humanos su dficit puede producir trastornos intes-
tinales y debilidad muscular. En roedores la hipovita-
minosis produce esterilidad, la muerte de los fetos y
distrofia muscular.
Vitamina K. Agrupa
a varias vitaminas;
las principales son la
K, (filoquinona) y la
K2 menaquinona).
La vitamina K, se obtiene de los vegetales
de hoja verde; la K2, del pescado; la K3, de
la flora intestinal, y la K4, sintticamente.
Acta en la sntesis de la protrombina,
molcula precursora de la trombina,
enzima necesaria en la coagulacin de
la sangre.
La hipovitaminosis favorece la aparicin de hemorra-
gias. No es txica cuando no se consume en exceso.