AMINOÁCIDOS

- Las proteínas son las biomoléculas más abundantes y los aminoácidos son los bloques con los cuales se
construyen.
- Las principales funciones de las proteínas son:
a) Enzimas. Catalizadores biológicos.
b) Almacenamiento de moléculas y metabolitos.
c) Transporte a través de membranas y sangre.
d) Mensajeros. Hormonas.
e) Defensiva. Anticuerpos, sistema inmune.
f) Regulación. Promotores y represores.
g) Estructural. Citoesqueleto.
- Se conocen más de 100 aminoácidos, aunque sólo 20 son usados en la síntesis de las proteínas. Francis
Crick (quien junto con James Watson determino la estructura del ADN) llamó a este grupo de aminoácidos
como los “20 mágicos”
- Para cada uno de estos aminoácidos existe uno o más codones específicos que los codifican en la traducción
genética, siguiendo el camino universal (Dogma central de la biología molecular) de:
ADN ARNm Proteína
- Los aminoácidos son moléculas relativamente simples que contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo
ácido (-COOH).
- Las principales propiedades biológicas de los aminoácidos son:
1. Los aminoácidos pueden unirse para formar a las proteínas. El peso molecular promedio de un
aminoácido es de 135. Las proteínas tienen pesos moleculares del rango de 6000 a varios millones.
Así, un gran número de aminoácidos deben unirse para producir una proteína.
2. Todos los aminoácidos tienen un ácido y una base. Como se mencionó antes, los aminoácidos están
compuestos por un grupo amino y un grupo ácido carboxílico, pero también tienen dos grupos
adicionales: un átomo de hidrogeno y un grupo R. La cadena lateral, el grupo R, identifica al
aminoácido.
3. Todos los aminoácidos tienen variaciones en parte de su estructura por estar protonados, dependiendo
del el pH de la solución y de la estructura del resto de la molécula.
4. Casi todos los aminoácidos, a excepción de la glicina, tienen naturaleza quiral, influyendo en las
reacciones que el compuesto sufrirá.
- Estructura general de un aminoácido.
R

NH2 Cα COOH

R
- La presencia en los aminoácidos de grupos con cargas opuestas, provoca una interacción entre estos grupos,
formándose un zwitterion. Un zwitterion es un aminoácido en el cual, la suma de sus cargas eléctricas es
igual a 0 (cero) y esto se debe a que el grupo del ácido carboxílico (que tiene carga negativa) cede uno de
sus protones (un ión hidrogeno) al grupo amino, formándose un grupo amonio.
- La presencia de una carga en el aminoácido los hace solubles al agua.

- Las reacciones de los aminoácidos depende del pH de la solución en que se encuentren.

- El zwitterion es la forma predominante a un pH particular. A este punto se le llama Punto isoeléctrico (pI).
Se llama punto isoeléctrico o pI al punto donde el aminoácido presenta carga neta 0.
- El pI es el punto medio entre dos diferentes valores de pKa (K es la constante de disociación y el pK es por
lo tanto donde el aminoácido se ha disociado en un 50 %).
- Bajo la mayoría de las condiciones fisiológicas, los aminoácidos aislados existen en la forma de zwitterion.
 1Los aminoácidos puros también se encuentran en la forma de zwitterion y por esta razón, son sólidos
iónicos (cristales).
- Todos los aminoácidos presentan en solución acuosa propiedades tanto de ácido como de base, recibiendo
por lo tanto el nombre de anfóteros.
- A pH fisiológico de 7.4 la forma predominante es la zwitterionica.
- En un α aminoácido típico, cuatro diferentes grupos están unidos al cabono α (-COOH, -NH2, -R y –H).
Esto hace que el cabono α asimétrico sea quiral.
- La únicas excepción es el aminoácido glicina, donde el grupo –R es un átomo de hidrogeno. La presencia
de dos átomos de hidrogeno en el carbono α, provoca que este sea aquiral.
- Los materiales quirales son ópticamente activos; afectando de diferentes maneras a la luz.
- La luz puede polarizarse hacia la derecha [dextrorrotatorio (+)] o hacia la izquierda [levorrotatorio (-)].

- D y L no tienen nada que ver con la polarización de la luz.

- Estereoisomería, es decir presentan isómeros que difieren en su orientación espacial.
- Los estereosiómeros tienen idénticas propiedades físicas y químicas, con excepción claro está de la
polarización de la luz.
- Pero los estereoisómeros presentan además diferentes propiedades bioquímicas.
- Todos los aminoácidos que forman las proteínas están en su forma L, con excepción claro de la glicina.
- Los D-aminoácidos los encontramos en los antibióticos o en algunas paredes bacterianas, o incluso en
algunas plantas.
- Unos aminoácidos contienen dos átomos de carbono asimétricos. En estos casos, son posible cuatro
isómeros.
- La actividad biológica esta usualmente limitada a solo uno de estos cuatro isómeros.

Clasificación de los aminoácidos.

- Los aminoácidos están subdivididos en cuatro subgrupos basado en la naturaleza de su cadena lateral
(grupos unidos al carbono α) y el comportamiento general de los aminoácidos:
a) No polar (hidrofóbico) y sin carga.
b) Polar (hidrofilico) y sin carga.
c) Acido (polar y cargado).
d) Básico (polar y cargado).
Aminoácido no polares (hidrofobicos).
- Entre estos encontramos:
• Alanina (Ala, A)
• Valina (Val, V)
• Leucina (Leu, L)
• Isoleucina (Ile, I)
• Prolina (Pro, P)
• Metionina (Met, M)
• Fenilalanina (Phe, F)
• Triptófano (Trp, W)
- La prolina es una estructura cíclica inusual, que tiene una influencia significativa en la estructura de las
proteínas.
- El triptófano es un caso límite, porque el –NH del sistema de anillo puede interactuar con el agua, hasta
cierto punto.
Aminoácidos polares y sin carga (hidrofilicos)
• Glicina (Gly, G)
• Serina (Ser, S)
 • Asparagina (Asn, N)
• Glutamina (Gln, O)
• Treonina (Thr, T)
• Cisteína (Cys, C)
• Tirosina (Tyr, Y)
- Los aminoácidos polares y sin carga, distintos a la glicina, pueden formar enlaces con el hidrogeno del
agua.
- Por esta razón, son usualmente más solubles que los aminoácidos no polares.
- La glicina parece ser un miembro inesperado de este grupo. El pequeño tamaño del grupo –R en el caso de
la glicina lleva a la predominancia de los grupos amino y carboxílico, dándole a la glicina una similitud con
los aminoácidos de este grupo.
- Los grupos amida, alcohol y sulfihidrilo (-SH) del resto de los miembros de este grupo son muy polares y
neutrales.
Aminoácidos ácidos
• Ácido aspártico (Asp, D)
• Ácido glutámico (Glu, E)
- Este grupo de aminoácidos contiene un grupo –COOH en la cadena lateral, dándole valores de pK más
altos.
- Este grupo carboxílico interactúa con algunas proteínas que contienen iones metálicos, llamados nucleófilos
(grupos ricos en electrones que reemplazan a algunos grupos adjuntos a un carbono).
Aminoácidos básicos
• Lisina (Lys, K)
• Arginina (Arg, R)
• Histidina (His, H)
- Los tres aminoácidos de este grupo tienen la capacidad de aceptar un ion de hidrogeno.
- La lisina recibe un ion de hidrogeno y forma un simple ion de amonio.
- La arginina forma un grupo guanidinio.
- La histidina forma un grupo imidazolio.
Enlace peptídico
- El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo
carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.
- Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El
enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-
NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
- Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
- Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro
péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
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