PROTENAS

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MACROMOLCULAS BIOLGICAS CON INFORMACION:

PROTEINAS: tienen informacin estructural y funcional.

CIDOS NUCLEICOS: a) Acido Desoxirribo Nuclico: acumula informacin gentica. b) Acido Ribo Nuclico: es un intermediario que traduce la informacin gentica en secuencias determinadas de Aa que constituyen protenas especficas.

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Lo que la clula es y lo que hace est determinado por la clase y cantidad de PROTEINAS que posee. Cada tipo de clulas tiene una diferente composicin proteica.
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Las PROTEINAS estn formadas por AMINOACIDOS (monmeros)

Los aminocidos con general de la serie: serie: actividad son en

-L
El grupo amino NH - est en posicin TRANS con respecto al grupo oxhidrilo OH. OH. Sus propiedades qumicas dependen de la cadena lateral.

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Las PROTEINAS a) Son copias de la informacin gentica de la clula (ADN). a) Dirigen la maquinaria metablica celular.

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Cadena lateral de los Aa

En general son mono amino - mono cidos. Si son dicidos - mono aminos dan caracterstica cida a la protena. Si son di amino - mono cido dan caracterstica bsica a la protena. La cadena lateral puede ser hidroflica o hidrofbica. El aa Cistena tiene azufres (S) lo que permite realizar uniones disulfuro (S---S-) intra e intermoleculares.
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Biolgicamente hay 22 aa distintos que constituyen las protenas. protenas. Aa esencial es aquel que no puede fabricar el organismo (lo debe incorporar con los alimentos). alimentos). Se han determinado una 2.000 clases distintas de protenas. protenas. Tericamente el calculo es infinito (22) 22). ). Los aa son ismeros pticos; pticos; enantimeros. enantimeros. Se determina si son de la serie D o L segn la posicin CIS o TRANS del grupo amino con el grupo carboxilo. carboxilo. Las racemasas son las ENZIMAS que convierten al aa en su enantimero opuesto. opuesto.
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Unin Peptdica

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Estructura secundaria Lamina plegada

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Aminocidos y Protenas

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Estructura secundaria Hlice

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Estructura secundaria Lamina plegada

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CARACTERSITICA DE LAS PROTEINAS Estn formadas por la condensacin de un nmero relativamente elevado de aa. PM menor 6.000 se considera un pptido PM mayor 6.000 se considera una protena En proporcin tienen 16% de Nitrgeno (N), por lo que un gramo de nitrgeno esta contenido en 6,25 gramos de protena PM medio de un aa= 138 PM medio de un resto de aa= 120 Protena mas pequea: 60 residuos de Aa
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Las PROTEINAS como ANFOLITOS

Como tienen grupos cidos y bsicos, en soluciones cidas los grupos bsicos fijan un protn y se cargan positivamente. En soluciones alcalinas los grupos cido ceden un protn y se cargan negativamente. Punto isoelctrico: se da cuando a determinado pH de la solucin, la protena tiene carga neutra o cero. Se utiliza como base de la electroforesis.
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AISLAMIENTO y SEPARACION
Los mtodos usados deben ser compatibles con las acciones fsicas y Qumicas que pueden modificar su estructura. Se debe tener en cuenta, en su aplicacin: Temperatura baja y PH estable Extraccin de protenas endocelulares: Ruptura de las membranas celulares y estructuras celulares que las contienen por medio de: Ultrasonido; Homogenizacin; Molienda, etc. Mtodos de separacin: Ultracentrifugacin Electroforesis Cromatografa ( por adsorcin; con resinas, Intercambiadores de iones) Concentracin de sales Solventes miscibles en agua Diferencial de pH Diferencial de Temperatura
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ESTRUCTURA PROTEICA PRIMARIA: es la secuencia de aminocidos de la cadena lineal unidos

por uniones peptdicas resultante de la reaccin entre el grupo amino de un aa con el grupo carboxilo de otro, con prdida de agua y esta secuencia va a dar origen a la futura protena terminada. Es el nivel estructural ms fundamental, se denomina protena simple y tiene origen gentico. Todas las estructuras superiores van a depender de la estructura primaria, segn el tipo y el orden de aa en la cadena determinar los otros niveles de organizacin para formar estructuras 2, 3 o ms complejas y determinar sus funciones biolgicas.

SECUNDARIA: Son resistentes, estructurales o de sostn, insolubles. Es

el ordenamiento espacial de la cadena polipeptdica. Puede tener 2 ordenamientos diferentes dependiendo de los grupos R laterales: hlice : en protenas globulares lmina plegada: en protenas fibrosas. Los R laterales que quedan afuera de la hlice son polares y los de adentro no polares . En la hlice, la cadena de aa se enrolla en un sentido y la hlice se estabiliza por puentes H intramoleculares formados por el H del grupo NH2 de un aa con el O del grupo COOH del otro y se repite con una distancia de 5,4 A . Ejemplos: queratinas (uas, pelo, plumas, lana), colgeno, elastinas.
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La estructura lmina plegada se forma por 2 cadenas polipptdicas con una secuencia de aa determinada por la estructura 1 que se alinean en una conformacin paralela, estabilizada por uniones puentes de H y dipolo-dipolo. Los grupos R laterales quedan por debajo y por encima del plano formado por las 2 cadenas polipeptdicas. Ejemplos: la seda que contiene gli, ala y ser. Ambas estructuras secundarias pueden combinarse en una misma protena.

TERCIARIA: la hlice se pliega sobre s misma, o se asocia a otras

cadenas de protenas, se producen arrollamientos de estructuras 2 con tramos de cadena lineal que le dan forma tridimensional. Toma una forma esfrica. Son las protenas globulares, con actividad biolgica, se doblan como un ovillo para incrementar la solubilidad en agua. Ejemplos: hormonas, enzimas, albmina, anticuerpos, globulinas del suero. Todas se desnaturalizan por accin del calor o cambios de PH

CUATERNARIA: Se forma por varias protenas asociadas o arrolladas que

forman 1 sola protena compleja la cual cumple funciones muy especficas y muy activas. Ejemplos: mioglobina, hemoglobina

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FORMA Y CARACTERISTICAS 1. FIBROSAS: Asimtricas (un eje ms largo que otro) Baja solubilidad en agua Funcin estructural (sostn, proteccin) Ejemplos queratina del pelo y la lana, colgeno de tendones 2. GLOBULARES: Esfricas Solubles Funcionales (albminas, globulinas y hemoglobina de la sangre Enzimas Hormonas proteicas (insulina, hormona del crecimiento)

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DESNATURALIZACIN
Es toda modificacin no proteoltica de la estructura propia de una protena natural, que determina cambios definitivos en sus propiedades fsicas, qumicas y biolgicas
Es: la modificacin de las propiedades de la protena sin alterar las uniones entre los aminocidos de la estructura 1. CONSECUENCIAS: Disminuye la solubilidad en agua y sales alcalinas No cristalizan Aumenta la actividad qumica pero se pierde la actividad biolgica Se modifica la estructura secundaria y terciaria AGENTES DESNATURALIZADORES: Calor, cidos y bases fuertes : pH<3 y pH>10, Solventes orgnicos, detergentes sintticos Rayos ultravioleta Rayos X ,sustancias radioactivas
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UTILIZACION DE LA DESNATURALIZACIN Preparacin de alimentos Agentes desinfectantes superficies, heridas, etc., de

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PROTEINAS SIMPLES Albminas. Globulinas. Histonas. Protaminas. Escleroproteinas Prolaminas Glutelinas.

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PROTEINAS CONJUGADAS
Son las protenas unidas qumicamente a grupos no proteicos Grupo proteico: es el componente proteico Grupo prosttico: es el componente NO proteico
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PROTEINAS CONJUGADAS
Fosfoprotenas. Cromoprotenas. Nucleoprotenas. Glicoprotenas Lipoprotenas Metaloprotenas.
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