ESTUDIANDO ENZIMAS

Bioqumica, De Diego Para Gits

QUE TENEMOS QUE ESTUDIAR?

Segn el programa del Tec la unidad 3 comprende los siguientes subtemas

ESTRUCTURA.
Son protenas globulares (excepto un pequeo grupo de RNA cataltico, que ni siquiera son protenas). No todas la enzimas requieren cofactores o coenzimas. Aunque algunas requieren tanto coenzimas como iones metlicos para su funcionamiento. Enzima + cofactor = Holoenzima Enzima sin cofactor = Apoenzima Enzima + cofactor fuertemente unido = Grupo prosttico Cofactor orgnico= Coenzima Cofactor inorgnico, mayormente metlico = Cofactor o ion metlico.

PUEDES RELACIONAR LA COENZIMA CON SU FUNCIN?

COENZIMAS

Pirofosfato de tiamina Mononucleotido de Flavina; Dinucleotido de flavina y adenina. Dinucleotido de nicotinamida y adenina(NAD); Dinucleotido de nicotinamida y adenina fosfato (NADP) Coenzima A Piridoxal fosfato Biotina Lipoamida Tetra hidrofolato. Adenosin cobalamina; Metil cobalamina.

Activacion de grupos acilo, oxidacinreduccion Oxido-reduccin Varias reacciones que implican activacin de aminocidos Activacion y tranferencia de grupos funcionales de un carbono. Activacion y tranferencia de grupos acilo Activacion y transferencia de aldehdos. Oxido-reduccin. Activacion y tranferencia de CO2 Isomerizacion y tranferencia de grupos metilo.

PUEDES RELACIONAR LA COENZIMA CON SU FUNCIN? Pirofosfato de tiamina Mononucleotido de Flavina; Dinucleotido de flavina y adenina. Dinucleotido de nicotinamida y adenina(NAD); Dinucleotido de nicotinamida y adenina fosfato (NADP) Coenzima A Piridoxal fosfato Biotina Lipoamida Tetra hidrofolato. Adenosin cobalamina; Metil cobalamina. Activacion de grupos acilo, oxidacinreduccion Oxido-reduccin

RESPUESTA

Varias reacciones que implican activacin de aminocidos Activacion y tranferencia de grupos funcionales de un carbono. Activacion y tranferencia de grupos acilo Activacion y transferencia de aldehdos. Oxido-reduccin. Activacion y tranferencia de CO2 Isomerizacion y tranferencia de grupos metilo.

PODR RELACIONAR LA COENZIMA CON SU VITAMINA?

Pirofosfato de tiamina
Mononucleotido de Flavina; Dinucleotido de flavina y adenina. Dinucleotido de nicotinamida y adenina(NAD); Dinucleotido de nicotinamida y adenina fosfato (NADP) Coenzima A Piridoxal fosfato Biotina Lipoamida Tetra hidrofolato. Adenosin cobalamina; Metil cobalamina.

COENZIMAS

Acido flico Acido pantotenico Riboflamina(vitamina B2) Tiamania(vitamina B1) Niacitina

Piridoxina
Biotina Acido lipoico Vitamina B12

RESPUESTA
Pirofosfato de tiamina
Mononucleotido de Flavina; Dinucleotido de flavina y adenina. Dinucleotido de nicotinamida y adenina(NAD); Dinucleotido de nicotinamida y adenina fosfato (NADP) Coenzima A Piridoxal fosfato Biotina Lipoamida Tetra hidrofolato. Adenosin cobalamina; Metil cobalamina.

Acido flico Acido pantotenico Riboflamina(vitamina B2)

Tiamania(vitamina B1)
Niacitina Piridoxina Biotina Acido lipoico Vitamina B12

COFACTORES
Metal Fe Cu Zn Mn Ejemplo de enzima Citocromo oxidasa Acido ascorbico oxidasa Alcohol deshidrogenasa Histidina amoniaco liasa Funcin del metal Oxidoreduccin Oxidoreduccion Facilita la unin de NAD+ Facilita la catlisis mediante extraccin de electrones

Co
Ni Mo V Se

Glutamato mutasa
Ureasa Xantina oxidasa Nitrato reductasa Glutation perosidasa

Forma parte de la cobalamina

Lugar cataltico Oxidoreduccin Oxidoreduccin Sustituye al s en una cistena del lugar activo

CLASIFICACIN.
Oxidoreductasas protones) Transporte de electrones(generalmente con

Liasas

Rompen enlaces por mecanismos no hidroliticos

Ligasas Forman enlaces Isomerasas Forman ismeros de la molcula

Transferasas Transfiren grupos al sutrato

Hidrolasas Rompen o forman enlaces por mecanismos hidroliticos

EL SIGNIFICADO DE LAS CONSTANTES.

Km: Se suele asociar con la afinidad de la enzima por el sustrato. Aunque otras fuentes la mencionan como la concentracin de sustrato para la cual en el proceso que describe se alcanza la mitad de la velocidad mxima.

Kcat. Nmero de molculas de sustrato recambiadas por molcula de enzimas por segundo.
Vmax. La velocidad de catlisis que obtendramos cuando todo el enzima est unido al sustrato.

TIPOS DE INHIBICIN
Ya te sabes los tipos de inhibicin :P Porque fue tu exposicin pero te voy a poner las formulas para sacar Vo en cada caso, y como identificarlas. En resumen si comparas Km, Vmax y Km/Vmax, de la enzima sin inhibidor y la enzima con inhibidor se puede saber que tipo de inhibidor es con la siguiente tabla.

 Una vez identificando el tipo de inhibidor que es podemos usar la formula que le corresponde. Aqu pondr un cuadrito con que pasa en cada caso y que formula se usa

 En los prximos das hago un formulario bonito que venga con todo esto ;)

MODELOS DE MECANISMO DE CATLISIS ENZIMTICA.

Modelo de la llave. En la enzima se acomoda el sustrato especifico, de manera que lo hace una llave y en la herradura. El modelo del ajuste inducido o estado de transicin. Implica la distorsin de la enzima as como la del sustrato. Es decir, el sustrato se une a la enzima y esta presenta torsin para estrechar especficamente el espacio, de manera que quede el sitio activo cerca de donde el sustrato presenta grupos funcionales del estado de transicin, obligndolo a cambiar su estructura tambin.

CONTROL
Control alostrico. es un modo de regulacin de las enzimas por el que la unin de una molcula en una ubicacin (sitio alostrico) modifica las condiciones de unin de otra molcula, en otra ubicacin distante (sitio cataltico) de la enzima. Control por retroaccin. Aqu un aumento en la concentracin de productos nos lleva a un descenso en la velocidad de catlisis

TIPOS DE CATLISIS
Estas te las explico en vivo :B

 Bueno terminando todo esto solo faltara ver ejemplos de todos los tipos de inhibidores y ya!