UNIVERSIDAD AGRARIA DEL ECUADOR

FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS

CARRERA DE INGENIERIA AGRICOLA MENCION AGROINDUSTRIAL ASIGNATURA: BIOQUIMICA DE LOS ALIMENTOS TEMA: METABOLISMO DE PROTEINAS

DOCENTE: DRA. EMMA JACOME MURILLO ESTUDIANTES: DIANA CAJAPE TUBAY ALLISON MEJIA MORENO CURSO: 2DO A FECHA: DICIEMBRE DEL 2013 CAMPUS GUAYAQUIL

INTRODUCCION METABOLISMO DE LAS PROTEINAS Las protenas tienen importancia sobresaliente en el metabolismo intermediario. Los aminocidos que componen las protenas guardan relaciones metablicas con grasas, y otras substancias. Por ejemplo: las protenas funcionan de manera esttica en el cuerpo en forma de paredes y membranas y actan dinmica mente como los catalizadores del organismo. El metabolismo de las protenas comenzara con el concepto general de la dinmica y fondos comunes. Considerando que el estudio del metabolismo del nitrgeno brinda muchos datos acerca del metabolismo protenico, se explica el ingreso, la excrecin y varios estados de balance nitrogenado. En este tema se incluyen aminocidos esenciales, aspectos nutricionales de las protenas y algunas relaciones con otros alimentos. El metabolismo de las protenas, al igual que el de todos los alimentos, consiste en fases anablica y catablica. Tiene importancia particular el tema de sntesis de protena, que incluye tasas, mecanismos y sntesis de protenas determinadas. Los aminocidos son ejemplos caractersticos de descarado individualismo metablicos pesar de ello, experimentan algunas reacciones qumicas en comn. Se describen los mtodos generales usados para separar las fracciones nitrogenadas de los esqueletos de carbono de los aminocidos, y despus se exponen las vas utilizables para la eliminacin de cada uno de estos fragmentos. La explicacin del metabolismo de los aminocidos particulares, que siempre es un tema difcil de tratar en un libro elemental, va precedida de un bosquejo de las interrelaciones que hay entre los aminocidos, lo cual brinda, por lo menos, algunos hilos de conexin entre temas que de otra manera estaran casi aislados e independientes.

OBJETIVOS Conocer las diferentes vas metablicas de las protenas. Indicar los productos que se obtienen en la sntesis de la urea.

MARCO TEORICO DIGESTION Y ABSORCION La digestin de las protenas y los factores que participan: Las grandes molculas de protena son degradadas a polipptido y aminocidos libres, principalmente por la accin hidrolticas de las protenasas: pepsinas (estomago), tripsina (pncreas) y quimo tripsina (pncreas). La hidrolisis completa del pptido, esto es la digestin completa, se efecta por la accin la carboxipeptidasas (pncreas), y la aminopeptidasas, tripeptidasas y dipeptidasas de las secreciones

intestinales. Este mecanismo consiste en esencia en produccin de pptidos progresivamente menores por rotura de enlaces peptdicos interno (endopeptidasa), y liberacin de aminocidos por rotura de enlaces peptdicos terminales (endopeptidasas y exopectidasas). Si se introduce en el organismo una protena extraa intacta; esto es: que no sea humana, acta como antgeno, es decir: estimula la formacin de anticuerpos especficos y sensibiliza al organismo para la protena (estado alrgico). La exposicin interior a la protena origina una reaccin grave; a veces mortal (anafilaxia). Para que no ocurra este fenmeno, es patente que las protenas alimentarias deben modificarse antes de la absorcin de manera que pierdan su especificidad de especie y, por ello mismo, la capacidad de provocar sensibilizacin. Lo anterior se logra de manera eficaz por digestin hasta la etapa de aminocidos. Tambin es posible que las molculas pequeas de pptidos escapen a la hidrlisis completa y se absorban, sin tener efecto perjudicial.

En estado normal, las protenas alimenticias suelen absorberse con facilidad (90 a 97 por 100) y muy pocas escapan por las heces. La nica excepcin importante es una protena fibrosa insoluble, la queratina, que no es hidrolizada por las enzimas del tubo digestivo humano. Casi todas las protenas son profundamente modificadas por mucho procedimientos de uso corriente para preparar alimentos; ejemplo el calentamiento a temperaturas de coagulacin causa polimeracin; el valor sobre calentado, con exclusin del aire (ollas a presin) causa hidrlisis; el calor seco puede producir oxidacin. En la mayor parte de los casos, estos procedimientos no disminuyen la digestibilidad ni el valor biolgico de las protenas. Sin embargo, la coccin apropiada puede facilitar la digestin y la utilizacin; por ejemplo: la albumina del huevo cocido se digiere ms fcilmente que la cruda; el calentamiento del frijol soja aumenta su valor biolgico al inactivar un componente que posee actividad antitriptica. El valor nutritivo de las protenas de cereales usados disminuye por el calentamiento excesivo y el tostado (algunos cereales usados para desayunos). Loa aminocidos son fcilmente solubles en agua y se absorben con rapidez por el intestino delgado, principalmente hacia la circulacin portal (al hgado), y en medida mucho menor, por los aquilferos hacia el conducto torcico y de este directamente a la circulacin general. Durante la digestin, en el contenido intestinal se descubren pequeas cantidades de aminocidos libres, lo cual indica la rapidez de su absorcin. FIJACION POR LOS TEJIDOS La absorcin de aminocidos en el intestino y la fijacin por los tejidos de los aminocidos en los lquidos extracelulares son fenmenos de transporte activo. Aunque hay diferencias entre los mecanismos de transporte en intestinos, riones y otros tejidos, para grupos de aminocidos estructuralmente relacionados; a saber: cationicos (bsicos), anionicos (cidos), y neutros, con la posible aadidura de una subclase especial de estos ltimos que incluyen prolina, compuestos de estructura semejante a la betaina y quizs glicina.

Algunas hormonas aumentan la fijacin de aminocidos por tejidos especficos; por ejemplo, en la regulacin endocrina del flujo de aminocidos entre vsceras (sobre todo el hgado), y el resto del cuerpo excepto las vsceras (principalmente masa muscular), que ms adelante explicaremos. Entre las hormonas que facilitan la fijacin de aminocidos en tejidos especficos pueden mencionarse hormona somatotropica (musculo, diafragma y otros sitios), insulina ( musculo, diafragma), testosterona(musculo estriado, rin, tero), estradiol (utero), adrenalina y glucocorticoides (hgado) y de las diversas hormonas trpicas, que actan po este mecanismo en los tejidos efectores correspondientes. VIAS GENERALES DEL METABOLISMO DE LAS PROTEINAS Las vas metablicas ms importante de las protenas experimentan

continuamente degradacin a sus aminocidos libre de compontes, y se resintetizan a partir de los mismos. Las protenas de la dieta al ser ingeridas y absorbidas aportan sus aminocidos al fondo comn. Este fondo de aminocidos se utiliza, por una parte, para fenmenos anablicos; por ejemplo la sntesis de protenas; por la otra parte para fenmenos catablicos. Casi todas las reacciones catablicas (y algunas anablicas) van precedidas del desdoblamiento del aminocidos en sus fracciones nitrogenada (grupo amino, amoniaco,) y no nitrogenado (esqueleto de carbonos, -cetocido). Despus estos fragmentos siguen vas separadas. El nitrgeno puede utilizarse para algunas reacciones de sntesis; por ejemplo: la de purinas; el producto excretor final de esta va es el cido rico o la sntesis de pirimidinas, que finalmente se desdoblan para formar urea (fuente relativamente secundarias, que finalmente se desdoblan para formar urea (fuente relativamente secundaria de esta compuesto). Adems el nitrgeno puede excretarse en forma de amoniaco o de urea, la cual es el producto excretor nitrogenado principal del metabolismo protenico. Los esqueletos del carbono de los aminocidos, que se presentan en forma de cetocido, siguen las vas de los carbohidratos (la mayor parte) o de los cidos grasos (pocos), y en ambos casos, por ltimo, son oxidados a CO2 por la via del

ciclo del cido carboxlico. Algunos aminocidos siguen rutas metablicas especiales; entre ellos se encuentran algunos que originan excrecin final de derivados de sulfato, creatinina y nicotinamida. METABOLISMO GLOBAL DE LAS PROTEINAS METABOLISMO DEL NITROGENO a) Importancia del nitrgeno: los productos terminales del metabolismo de los tomos de carbono y de hidrogeno de las protenas son CO2 y H2O idnticos a los productos terminales del metabolismo de los carbohidratos o los cidos grasos. Si bien algunas protenas poseen cido fosfrico, este componente es ms caracterstico que los cidos nucleicos, los fosfolpidos y de algunos productos intermedios del metabolismo de los carbohidratos. El azufre es componente casi invariable de las protenas, pero su metabolismo traduce solo las reacciones de la cistina y la metionina. b) Nitrgeno de los alimentos: el nitrgeno protenico excede de las dems formas del nitrgeno de los alimentos. As mismo en los alimentos hay pequea cantidad de nitrgeno orgnico no proteico (NNP), que incluye cidos nucleicos y sus derivados, y aminocidos y pptidos. c) Nitrgeno del organismo: en los tejidos y los lquidos corporales hay muchos compuestos nitrogenados en promedio de 20 por 100 del peso hmedos de casi todos los tejidos. La urea el producto principal de desechos del catabolismo protenico, se forma en el hgado y pasa por la sangre a los riones para ser excretada. La creatina sangunea puede estar hacia el musculo para la sntesis de la fosfocreatina. el producto final del catabolismo de las purinas es el cido rico. Otros componentes del nitrgeno no protenico de la sangre incluyen polipptido, glutatin, purinas, piramidinas, ATP, y ergotioneina. d) Excrecin del nitrgeno: el nitrgeno fecal no guarda relacin patente con las protenas ingeridas. Su concentracin varia con la masa de la dieta, y en estado normal no corresponde a las protenas alimentarias no absorbidas.

La orina es la via principal para la excrecin de nitrgeno. En el ser humano adulto el nitrgeno total de la orina es de 13 gramos. La urea (85 por 100) guarda relacin la masa muscular y es bastante constante para cada sujeto. e) Balance nitrogenado: es positivo si el ingreso excede de la excrecin ets rige invariablemente cuando se sintetizan nuevos tejidos; por ejemlo: en el crecimiento de los jvenes, en la gestacin y en la convalecencia de estados de balance nitrogenado negativo. En el balance nitrogenado negativo, la excrecin excede del ingreso que no puede continuar de manera indefinida, ocurre en las siguientes circuntancias: ingreso inadecuado de protenas(ayunos, enfermedades digestivas) aumento del catbolismo de las protenas tisulares (fiebres, infecciones, enfermedades extenuantes); aumento de la perdida de protenas del organismo, por cualquier mecanismo(lactancia cuando la dieta insuficiente, albuminuria). Desde el punto de vista experimental, hay balance negativo de nitrgeno cuando la dieta no incluye un aminocido esencial. AMINOACIDOS ESENCIALES y NO ESENCIALES Todas las protenas de la dieta pueden ser sustituidas por aminocidos puros. Valindose de la eliminacin de aminocidos particulares en una dieta por lo dems completa se ha descubierto que el organismo puede prescindir de algunos de ellos y no de otros. Es patente que no todos los aminocidos se sintetizan con igual facilidad en el organismo. El aminocido esencial o indispensable es aquel que no puede ser sintetizado por el organismo a partir de sustancias corrientes de la dieta en la medida adecuadas para determinadas para

necesidades fisiolgicas. La definicin incluye la frase no puede ser sintetizado por el organismo a partir de sustancias corrientes de la dieta porque algunos de estos aminocidos pueden ser sustituidos por los correspondientes cetocido o alfa hidroxicidos o por sus ismeros. Reacciones metablicas generales de aminocidos La va metablica comienza con la separacin del grupo amino del esqueleto de carbonos de la molcula, se convierte en cetocido. El amoniaco en forma libre o combinada ingresa en el fondo comn de amoniaco y participa en las reacciones anablicas y catablicas caractersticas de esta zona metablica. Por tener estructura ms especializada, el esqueleto de carbono no puede no puede atribuirse a un fondo comn de cetocido. La mayor parte d e los cetocido producidos de los aminocidos ingresa en el fondo comn de carbohidratos ms o menos directamente la parte menor guarda relacin con los compuestos cetnicos y cidos grasos. Separacin del nitrgeno de la cadena de carbonos Durante la degradacin de las protenas es atacado el nitrgeno del grupo amino que, a diferencia de los hidratos de carbonos, no es adecuado para la obtencin oxidativa de energa. Por eso, si los grupos amino no son utilizados nuevamente en la biosntesis se incorporan a la urea y son eliminados de esa forma a) Transaminacin: Es la transferencia reversible de un grupo amino a un cetocido, catalizada por una aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como coenzima. El aminocido se convierte en cetocido y el cetocido en el aminocido correspondiente. Es decir, el grupo amino no se elimina sino se

transfiere a un acetocido para formar otro aminocido. Todos los aminocidos excepto lisina y treonina, participan en reacciones de transaminacin con piruvato, oxaloacetato o cetoglutarato. A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con cetoglutarato, obtenindose glutamato como producto. La Aspartato aminotransferasa cataliza en ambos sentidos la reaccin. El -cetoglutarato es el aceptor del grupo amino, cedido por el aspartato.

b) Desaminacin

oxidativa:

Es

una reaccin

qumica que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino. Muchos aminocidos, a travs de las reacciones de transaminacin, ceden su grupo amino al -cetoglutarato formando glutamato. Este aminocido, es transportado al interior de la mitocondria por un sistema de transporte especifico, en la matriz mitocondrial separa su grupo amino. Esta reaccin produce la eliminacin directa de un grupo amino en forma de amoniaco. Se denomina desaminacin y es catalizada por la glutamato

deshidrogenasa, una enzima denominada as porque en el proceso se produce adems una reaccin de xido reduccin. Puede utilizar como coenzimas tanto el -cetoglutarato. . Y el producto de la reaccin es el

Eliminacin del Nitrgeno El amonaco es muy txico, pero existen reacciones que permiten que ste reaccione formando compuestos no txicos, que llegan por sangre al hgado y al rin. Existen varias vas metablicas para la eliminacin del grupo amino: Sntesis de glutamina Sntesis de alanina Sntesis de urea.

Sntesis de glutamina La sntesis de glutamina a partir de glutamato es catalizada por la enzima glutamina sintetasa, que se localiza a nivel mitocondrial y cataliza la siguiente reaccin:

La glutamina es una forma temporaria de transporte de amonaco en condiciones no txicas, y dado que es una molcula neutra, atraviesa con mayor facilidad las membranas que el glutamato. La glutamina cumple distintas funciones: biosntesis de nucletidos de purinas y pirimidinas - biosntesis de hexosaminas biosntesis de NAD - ruptura con liberacin de glutamato y amonaco en rin. Esta reaccin es catalizada por la glutaminasa.

Sntesis de alanina En el msculo, se forma alanina a partir de piruvato y glutamato en una reaccin catalizada por la enzima alanina amino transferasa (ALAT). La alanina as sintetizada llega por la sangre al hgado donde se utiliza como precursor en la gluconeognesis. Sntesis de urea La urea es el producto final no txico de eliminacin del nitrgeno en el hombre y muchos otros vertebrados superiores (a los que se denomina ureotlicos), en tanto que las aves y los reptiles excretan el amonaco como cido rico y por ello se los denomina uricotlicos. Algunos peces y anfibios, eliminan directamente amonaco (amonotlicos). En los animales ureotlicos, el amonaco proveniente de la prdida de los grupos amino se convierte en urea en las mitocondrias hepticas a travs del denominado ciclo de la urea. Reacciones del ciclo de la urea Las reacciones y los intermediarios en la biosntesis de 1 mol de urea a partir de un mol de amoniaco y otra de CO2. El proceso global requiere de tres moles de ATP (dos de los cuales son convertidos en ADP + Pi y una de AMP + PPi) y la

participacin sucesiva de 5 enzimas que catalizan cada una de las reacciones. De los 6 aminocidos que intervienen en la sntesis de la urea, uno es el Nacetilglutamato, funciona como un activador enzimtico y no como un intermediario. Los 5 restantes: aspartato, arginina, ornitina, citrulina y

argininsuccinato, funcionan todos como transportadores de tomos que en ltimo trmino se vuelven urea. Dos de ellos existen en las protenas (aspartato y arginina), mientras que los 3 restantes (ornitina, citrulina y argininsuccinato) no. La ornitina, citrulina, argininsuccinato o de arginina durante la sntesis de la urea; sin embargo, el amoniaco, el CO2, el ATP y el aspartato si son consumidos. Reaccin 1: Sntesis del carbamilfosfato. La condensacin de un mol de amoniaco, de otro de bixido de carbono y uno de fosfato (derivado del ATP) para formar carbamilfosfato es catalizada por la carbamilfosfato sintasa, una enzima presente en las mitocondrias hepticas de todos los organismos ureotlicos, incluyendo al hombre. Los 2 moles de ATP hidrolizados durante esta reaccin aportan la fuerza quimiomotriz para la sntesis de 2 enlaces covalentes del carbamilfosfato: el enlace amdico y el enlace mixto del anhdrido del cido carboxlico-cido fosfrico. Adems de se requiere un

cido dicarboxlico, de preferencia N-acetilglutamato. El papel exacto de Nacetilglutamato no se conoce con certeza. Su presencia lleva a cabo un profundo cambio conformacional en la estructura de la carbamilfosfato sintasa que expone a ciertos grupos sulfhidrilos, oculta a otros y afecta la afinidad de la enzima por el ATP.

Reaccin 2: Sntesis de la citrulina.

La transferencia de fraccin carbamilo del carbamilfosfato a la ornitina, formando citrulina + Pi es catalizada por la L-ornitina transcarbamilasa de las mitocondrias del hgado. La reaccin es altamente especfica para la ornitina y el equilibrio favorece grandemente la sntesis de la citrulina. Reaccin 3: Sntesis de argininsuccinato. En la reaccin del argininsuccinato sintasa, el aspartato y la citrulina se unen por medio del grupo amino del aspartato. La reaccin requiere de ATP y el equilibrio favorece fuertemente la sntesis de argininsuccinato. Reaccin 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es catalizado por la argininsuccinasa, una enzima friolbil de los tejidos hepticos y renales en los mamferos. La reaccin se lleva a cabo por un mecanismo de trans eliminacin. El fumarato formado puede ser convertido en oxalacetato mediante las reacciones de la fumarasa y de la malato deshidrogenasa y luego transaminacin este para regenerar el aspartato. Reaccin 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea Esta reaccin completa el ciclo de la urea y regenera la ornitina, substrato de la reaccin 2. El desdoblamiento hidroltico del grupo guanidnico de la arginina es catalizado por la arginasa, la cual se encuentra en el hgado de todos los organismos ureotlicos. La arginasa tambin se encuentra en menor cantidad en tejido renal, encfalo, glndula mamaria, tejido tisular y piel. La arginasa altamente purificada preparada del hgado de mamferos es activada por el La ornitina y la lisina son potentes inhibidores que compiten con la arginina. .

Las enzimas citoslicas y las mitocondriales del ciclo de la urea forman complejos multienzimticos, de forma tal que el producto de una reaccin pasa inmediatamente a ser el sustrato de la reaccin siguiente sin difundir, lo que asegura una gran eficiencia de todo el proceso. La urea no puede ser metabolizada en el organismo y se elimina por la orina. Si algo de urea penetra en el tracto intestinal, sta puede ser degradada por bacterias intestinales que contienen ureasa y el amonaco resultante es reabsorbido y utilizado en el hgado. Regulacin de la sntesis de la urea Interaccin funcional entre la glutamato deshidrogenasa y la carbamilfosfato sintasa. La carbamilfosfato sintasa acta con la glutamato deshidrogenasa mitocondrial para canalizar nitrgeno de glutamato hacia el carbamilfosfato y de este modo a la formacin de la urea. Mientras que la constante de equilibrio de la reaccin del glutamato deshidrogenasa favorece a la formacin de glutamato y no de amoniaco, la eliminacin de este por la reaccin de carbamilfosfato sintasa y la oxidacin del -cetoglutarato por las enzimas del ciclo del cido ctrico en la matriz de la mitocondria sirven para favorecer el catabolismo del glutamato. Este efecto es reforzado por la presencia de ATP, el cual, adems de ser un substrato para la sntesis del carbamilfosfato, estimula la actividad de la glutamato deshidrogenasa unidireccionalmente para la correspondiente formacin de amoniaco.

Bibliografa Abraham Cantarow, Bernard Schepartz. Bioquimica. Mexico: Interamericana, 1974. Capitulo 21 Metabolismo de Proteinas David W. Martin Jr, Victor W. Rodwall. Bioquimica de Harper. Mexico: Manual moderno S.A. de C.V., 1986. Capitulo 18 Metabolismo de aminoacidos Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt. Fundamentos de Bioquimica. Madrid: Panamericana, 2006. Capitulo 20 Metabolismo de aminoacidos Lpez, Csar Teijn. Bioquimica Metabolica. Tebar, 2001. Tema 3 Metabolismo de aminoacidos y proteinas