El objetivo final de la cintica enzimtica es aprovechar los estudios de
velocidad para esclarecer los diferentes mecanismos por los cuales las enzimas realizan su funcin y correlacionar stos con la estructura tridimensional de la protena enzimtica es decir, estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son catalizadas por las enzimas. la cintica de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo, cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por frmacos o venenos o potenciada por otro tipo de molculas. a funcin fundamental de las enzimas es aumentar la velocidad de las reacciones qumicas que ocurren en los seres vivos. El comportamiento de esa velocidad y su modificacin debido a la presencia de diferentes a!entes fsicos o qumicos constituye el objeto de estudio de la cintica enzimtica. a caracterstica ms sobresaliente de estas reacciones es la participacin de las enzimas, lo cual si!nifica que su velocidad est influida no slo por la concentracin de sustrato y producto, sino adems y principalmente por la presencia de una molcula protenica que no ser alterada por la reaccin en que participa. En la medida que la reaccin pro!resa la concentracin del sustrato va disminuyendo y la del producto aumenta, pero la concentracin total de la enzima permanece invariable. Inhibidores enzimticos "nhibidores enzimticos son sustancias que tienen en com#n la propiedad de disminuir la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas. $asi siempre se distin!uen % tipos !enerales de inhibicin, la reversible y la irreversible, en el primer caso el inhibidor forma con la enzima un complejo enzima&inhibidor 'El( unido por fuente no covalentes y que por tanto puede disociarse) en el se!undo, se producen modificaciones covalentes de la enzima que no pueden eliminarse fcilmente - Mecanismo de la inhibicin competitiva: a similitud estructural el inhibidor con el sustrato hace que aqul pueda unirse al centra activo, pero sus diferencias le impiden la transformacin. a enzima succinato& deshidro!enasa une al cido sucrinico y act#a sobre los hidr!enos colocados en carbonos adyacentes. $uando el cida malnico, que tiene una estructura similar, se une al centro activo de la enzima produce una inhibicin, pues no puede ser transformado, quedando unida al centro activo y, por tanto, impide la entrada y transformacin del sustrato verdadero. - Inhibidores no competitivos: El inhibidor no competitivo no se aloja en el centro activo y no puede impedir la entrada del sustrato, pero de al!una forma dificulta su transformacin) en su presencia las curvas que se obtienen difieren en el valor de "*+m, pero no alteran el valor de &,*-m. +ariaciones en la concentracin del inhibidor dan ori!en a una familia de curvas que se cortan en el eje de las accisas en el punta &,*-m. Reguladores Enzimticos. Existen varios. a) Variaciones por accin de masas. Es el mecanismo re!ulador ms primitivo y mediante l la velocidad de la reaccin puede variarse, alterando la concentracin del substrato, del producto 'si la reaccin es lo suficientemente reversible como para que la concentracin del producto afecte si!nificativamente la reaccin opuesta( o de cualquiera de los cofactores que intervienen estequiomtricamente en la reaccin. b) Variacin de la actividad especfica de la enzima por activacin o inhibicin. /e ha hecho evidente que las enzimas estn sujetas a la re!ulacin de su capacidad cataltica, ya sea en direccin positiva o ne!ativa, o en ambas, mediante molculas peque0as que han sido denominadas efectores o moduladores. Este tipo de sustancias incluye substratos, productos, metabolitos posteriores a una va metablica, precursores de una ruta metablica e incluso metabolitos que participan en una va metablica aparentemente no relacionada. & La inhibicin de la actividad enzimtica por molculas especficas por iones! Es importante porque sirve como mecanismo de control mayoritario en los sistemas biol!icos. 1ambin muchos frmacos y a!entes txicos act#an inhibiendo a las enzimas. Es ms, la inhibicin enzimtica puede suministrar una idea acerca del mecanismo de la accin enzimtica. - La inhibicin enzimtica puede ser reversible o irreversible! En la inhibicin irreversible, el inhibidor queda covalentemente unido a la enzima o li!ado tan fuertemente, que su disociacin de la enzima es lenta) produciendo una modificacin permanente de al!#n !rupo funcional del sitio activo de la enzima. Ejemplos de los inhibidores irreversibles son las sales de metales pesados y el yodoacetato que se fijan en los esenciales !rupos sulfhidrlicos de enzimas y, por otra parte, el di&isopropil&fluorofosfato 'uno de los potentes !ases txicos del sistema nervioso( que inhibe a la enzima acetilcolinoesterasa al unirse a una serina fundamental del sitio activo, bloquendolo. a inhibicin reversible, en cambio, se caracteriza por un rpido equilibrio entre el inhibidor y la enzima. Ejemplos lo constituyen la inhibicin competitiva y la no competitiva. c) Variacin de la concentracin de la enzima. 2oy se reconoce que uno de los principales mecanismos re!uladores se basa en la alteracin de la cantidad absoluta de enzima en la clula. a concentracin de la enzima es la resultante entre las velocidades que llevan a su sntesis y a su de!radacin. /e denomina induccin al aumento de la concentracin de la enzima por aumento en su sntesis y represin a su disminucin por disminuir la sntesis. a sntesis de protenas, y por lo tanto de las enzimas, est re!ulada primordialmente a nivel de la transcripcin del 345, para dar 645 mensajero. a transcripcin de un !en o de un !rupo coordinado de !enes 'lo que se llama un opern( puede reprimirse al unirse una sustancia represora a un !en operador que forma parte del opern. 7uede des&reprimirse 'o sea, producir induccin( por la presencia de ciertos metabolitos re!uladores 'molculas inductoras(, que puede ser un substrato de la enzima codificada por el !en reprimido. Este tipo de mecanismos re!uladores que implica alteracin en la velocidad de sntesis de una enzima conlleva una apreciable cantidad de tiempo 'desde una hora hasta varios das(. "ropiedades de las #nzimas $lostericas %! /on protenas oli!omricas de peso molecular elevado y estructura compleja con raras excepciones. %. as enzimas existen en vanos estados conformacionales interconvertibles y con un !rado de afinidad diferente para cada uno de sus li!andos. 8. os li!andos se unen a la enzima en sitios especficos por fuerzas no covalentes y de forma reversible, afectando el estado conformacional de las enzimas. 9. os cambios conformacionales en una subunidad se comunican en mayor o menor !rado al resto de las subunidades. :. a curva de velocidad en funcin de la concentracin de sustrato siempre presenta una forma diferente a la clsica curva hiperblica de ;ichaelis&;enten. o importante de este tipo de modificacin es que los activadores e inhibidores, no son materiales de laboratorio como en los casos estudiados anteriormente, sino sustancias propias de la clula y cuya concentracin vana como consecuencia de la propia actividad celular. En ocasiones el activador y el inhibidor forman una pareja cuyas concentraciones varan de manera contraria, cuando aumenta la de uno de ellos, disminuye la del otro. Estas variaciones de concentracin constituyen estmulos metablicos que adaptan el funcionamiento de las enzimas a las condiciones celulares en $onstante cambio. &actores 'ue afectan la actividad enzimtica! Concentracin del sustrato. 5 mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. 3espus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin. Concentracin de la enzima.& Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite. (emperatura. <n incremento de ,=>$ duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad. "h: El p2 ptimo de la actividad enzimtica es ?, excepto las enzimas del estma!o cuyo p2 ptimo es cido. "resencia de cofactores.& ;uchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. 7ara las enzimas que tienen cofactores, la concentracin del cofactor debe ser i!ual o mayor que la concentracin de la enzima para obtener una actividad cataltica mxima. (ermodinmica a termodinmica 'del !rie!o termo, que si!nifica @calor@ y dinmico, que si!nifica @fuerza@( es una rama de la fsica que estudia los efectos de los cambios de la temperatura, presin y volumen de los sistemas fsicos a un nivel macroscpico. 5proximadamente, calor si!nifica @ener!a en trnsito@ y dinmica se refiere al @movimiento@, por lo que, en esencia, la termodinmica estudia la circulacin de la ener!a y cmo la ener!a infunde movimiento. 2istricamente, la termodinmica se desarroll a partir de la necesidad de aumentar la eficiencia de las primeras mquinas de vapor. El punto de partida para la mayor parte de las consideraciones termodinmicas son las leyes de la termodinmica, que postulan que la ener!a puede ser intercambiada entre sistemas fsicos en forma de calor o trabajo. 1ambin se postula la existencia de una ma!nitud llamada entropa, que puede ser definida para cualquier sistema. En la termodinmica se estudian y clasifican las interacciones entre diversos sistemas, lo que lleva a definir conceptos como sistema termodinmico y su contorno. <n sistema termodinmico se caracteriza por sus propiedades, relacionadas entre s mediante las ecuaciones de estado. Astas se pueden combinar para expresar la ener!a interna y los potenciales termodinmicos, #tiles para determinar las condiciones de equilibrio entre sistemas y los procesos espontneos. $on estas herramientas, la termodinmica describe cmo los sistemas responden a los cambios en su entorno. Esto se puede aplicar a una amplia variedad de temas de ciencia e in!eniera, tales como motores, transiciones de fase, reacciones qumicas, fenmenos de transporte, e incluso a!ujeros ne!ros. os resultados de la termodinmica son esenciales para otros campos de la fsica y la qumica, in!eniera qumica, in!eniera aeroespacial, in!eniera mecnica, biolo!a celular, in!eniera biomdica, y la ciencia de materiales por nombrar al!unos. "rimera le de la termodinmica 1ambin conocido como principio de conservacin de la ener!a para la termodinmica, establece que si se realiza trabajo sobre un sistema o bien ste intercambia calor con otro, la ener!a interna del sistema cambiar. +isto de otra forma, esta ley permite definir el calor como la ener!a necesaria que debe intercambiar el sistema para compensar las diferencias entre trabajo y ener!a interna. Bue propuesta por 5ntoine avoisier. a ecuacin !eneral de la conservacin de la ener!a es la si!uiente. E entra C E sale D EE sistema Fue aplicada a la termodinmica teniendo en cuenta el criterio de si!nos termodinmico, queda de la forma. )e*unda le de la termodinmica En un sentido !eneral, la se!unda ley de la termodinmica afirma que las diferencias entre sistemas en contacto tienden a i!ualarse. as diferencias de presin, densidad y, particularmente, las diferencias de temperatura tienden a ecualizarse. Esto si!nifica que un sistema aislado lle!ar a alcanzar una temperatura uniforme. <na mquina trmica es aquella que provee de trabajo eficaz !racias la diferencia de temperaturas de dos cuerpos. 3ado que cualquier mquina termodinmica requiere una diferencia de temperatura, se deriva pues que nin!#n trabajo #til puede extraerse de un sistema aislado en equilibrio trmico, esto es, requerir de la alimentacin de ener!a del exterior. a se!unda ley se usa a menudo como la razn por la cual no se puede crear una mquina de movimiento perpetuo. a se!unda ley de la termodinmica ha sido expresada de muchas maneras diferentes. /ucintamente, se puede expresar as. Es imposible un proceso cuyo nico resultado sea la transferencia de energa en forma de calor de un cuerpo de menor temperatura a otro de mayor temperatura. Enunciado de $lausius. Es imposible todo proceso cclico cuyo nico resultado sea la absorcin de energa en forma de calor procedente de un foco trmico (o reservorio o depsito trmico), y la conversin de toda sta energa en forma de calor en energa en forma de trabajo. Enunciado de -elvin& 7lancG. En un sistema cerrado, ningn proceso puede ocurrir sin ue de l resulte un incremento de la entropa total del sistema. Hrficamente se puede expresar ima!inando una caldera de un barco de vapor. Asta no podra producir trabajo si no fuese porque el vapor se encuentra a temperaturas y presin elevadas comparados con el medio que la rodea. ;atemticamente, se expresa as. 3onde ! es la entropa y el smbolo de i!ualdad slo existe cuando la entropa se encuentra en su valor mximo 'en equilibrio(. <na mal interpretacin com#n es que la se!unda ley indica que la entropa de un sistema jams decrece. 6ealmente, indica slo una tendencia, esto es, slo indica que es extremadamente improbable que la entropa de un sistema cerrado decrezca en un instante dado #l $(" El 517 pertenece al !rupo de los nucletidos, por lo tanto esta compuesto por una base nitro!enada 'adenina(, una pentosa 'ribosa( y un !rupo fosfato 'tres radicales fosfato con enlaces de alta ener!a(. 517 si!nifica 5denosina 1ri Bosfato, o 1rifosfato de 5denosina. 1mese en cuenta que fsforo se abrevia con la letra 7. 6ecuerde que la palabra fosfato si!nifica que el fsforo est participando con car!a de &: 'si fuera car!a &8 sera fosfito(. +ea el si!uiente esquema del 517. El 517 es una molcula que almacena bastante ener!a, la misma se almacena en los enlaces fosfato que son dos para cada molcula de 517 'vea la fi!ura(. $ada uno de ellos equivale a I=== Gcal*mol, por lo tanto si tomamos en cuenta que son dos enlaces, tendramos un potencial de ,J=== Gcal*mol de ener!a para cada molcula de 517. /irva de comparacin que una molcula de !lucosa tiene apenas %%J= Gcal*mol de ener!a, peque0a cantidad comparada con el 517. Ktro aspecto importante es que estos enlaces fosfato se rompen fcilmente, por lo cual su ener!a almacenada es bastante disponible para los procesos bioqumicos. +ea el si!uiente !rfico de los radicales fosfato y sus enlaces. Liberacin de ener*a del $(" a ener!a almacenada en los enlaces de fosfato se libera a travs de un proceso catablico. 6ecuerde que catabolismo es un tipo de metabolismo que consiste en la transformacin de una molcula compleja en otras ms sencillas con liberacin de ener!a. 7ues este es el caso del 517, el cual tiende a liberar su !rupo fosfato para transformarse en 5denosina 3i Bosfato o 537. +ea el si!uiente !rfico. 3e esta forma es que el 517, libera ener!a transformndose en 537 L 7 L E>. Esta reaccin es reversible, o sea el 517 del or!anismo se reconstituye a partir de 537 para almacenar la ener!a presente en los alimentos que consumimos. <sualmente el 517 se transforma en 537 para liberar ener!a, y el 537 en 517 para almacenar ener!a. /in embar!o bajo ciertas condiciones el 537 se transforma en 5;7 '5denosina ;ono Bosfato(, liberando as un excedente de ener!a al romper el se!undo enlace fosfato, pero esta condicin no es muy usual. $tp+ moneda universal de ener*a en los sistemas biol*icos! Es importante recalcar que esta @transaccin@ ener!tica 'almacenamiento y liberacin( utilizando 517 es com#n en todos los sistemas biol!icos, desde los procariotes hasta los or!anismos mas complejos del !rupo pluricelular. 3ebido a esto es que se concept#a al 517 como la @moneda universal@ de las transacciones ener!ticas en todos los sistemas biol!icos. ,sos comunes del $(" El 517 a parte que sirve para el almacenamiento @a cortsimo plazo@ de la ener!a, es utilizado por el or!anismo para los si!uientes procesos 'todos ellos trabajos, recuerde que trabajo es toda utilizacin de ener!a(. 1ransporte activo en las membranas celulares, para el movimiento de solutos en contra del !radiente de concentracin. 3e toda la utilizacin de 517 por las clulas, se le atribuye a este proceso un 8=M de participacin. /ntesis de compuestos qumicos 'anabolismo(, recuerde que muchos de los procesos bioqumicos requieren ener!a para ejecutarse o sea son procesos ender!nicos. El 517 provee la ener!a para la ejecucin de dichas reacciones. /e atribuye a estos procesos un ?=M de participacin en el uso !lobal de 517 a niveles celulares. 1rabajo mecnico, especficamente movimiento muscular, de cilios & fla!elos y movimientos ameboides. Metabolismo ener*tico: )ntesis de $(" Lu*ar de sntesis El lu!ar donde se sintetiza el 517 radica en las crestas mitocondriales. En los procariotes, este trabajo se realiza en la membrana celular. En el citoplasma tambin se produce 517, pero en proporciones considerablemente menores o muy poco si!nificativas. a ener!a de los alimentos y su transformacin en 517 1odos los !rupos alimenticios 'carbohidratos, lpidos y protenas( pueden transformarse en 517. /in embar!o los procesos que atraviesan son diferentes. +ea el si!uiente esquema que acontece en el citoplasma celular. En un primer paso, todos los !rupos alimenticios se simplifican al dividirse en sus compuestos ms sencillos, tal es el caso de los diversos carbohidratos que acaban simplificndose en !lucosa, o las protenas en aminocidos. 7osteriormente estas @unidades menores@ o simplificadas sufren transformaciones para convertirse en piruvato 'o cido pir#vico( para el caso de los carbohidratos y en acetoacetato para el caso de los lpidos y las protenas. 5l final de este proceso que ocurre en el citoplasma celular, tanto el piruvato como el acetoacetato se transforman en acetil $o5, compuesto que in!resa a las mitocondrias para participar en la sntesis de 517. En un se!undo paso, que ocurre en las mitocondrias, el acetil $o5 es utilizado en un proceso denominado @$iclo de -rebs@ 'en honor a 2ans -rebs su descubridor(, del cual resultan principalmente dos tipos de compuestos denominados 4532 y B532, los cuales son @vehculos biol!icos de transferencia de electrones@. Es pues durante este ciclo de -rebs que se libera bastante ener!a en procesos de oxido&reduccin, de la cual concluyen estos @transportadores de electrones@. 7osteriormente el 4532 y B532 in!resan a un proceso denominado @cadena respiratoria@ del cual ya resulta la sntesis de 517. Ciclo de -rebs El ciclo de -rebs 'tambin llamado ciclo del cido ctrico o ciclo de los cidos tricarboxlicos( es una ruta metablica, es decir, una sucesin de reacciones qumicas, que forman parte de la respiracin celular en todas las clulas aerobias, aquellas que utilizan ox!eno. En or!anismos aerbicos, el ciclo de -rebs es parte de la va catablica que realiza la oxidacin de hidratos de carbono, cidos !rasos y aminocidos hasta producir $K % , liberando ener!a en forma utilizable 'poder reductor y H17(.El metabolismo oxidativo de !l#cidos, !rasas y protenas frecuentemente se divide en tres etapas, de las cuales el ciclo de -rebs supone la se!unda. En la primera etapa los carbonos de estas macromolculas dan lu!ar a molculas de acetil&$o5 de dos carbonos, e incluye las vas catablicas de aminocidos 'p. ej. desaminacin oxidativa(, la beta oxidacin de cidos !rasos y la !luclisis. a tercera etapa es la fosforilacin oxidativa, en la cual el poder reductor '4532 y B532 % ( !enerado se emplea para la sntesis de 517 se!#n la teora del acomplamiento quimiosmtico.El ciclo de -rebs tambin proporciona precursores para muchas biomolculas, como ciertos aminocidos. 7or ello se considera una va anfiblica, es decir, catablica y anablica al mismo tiempo.
El Renacimiento Es El Movimiento Cultural y Artístico Iniciado en Italia en El Siglo XV Que Dirige Sus Ojos Al Clasicismo Romano y Al Hombre Como Centro de Las Cosas