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Cintica enzimtica:

El objetivo final de la cintica enzimtica es aprovechar los estudios de


velocidad para esclarecer los diferentes mecanismos por los cuales las
enzimas realizan su funcin y correlacionar stos con la estructura
tridimensional de la protena enzimtica es decir, estudia la velocidad de las
reacciones qumicas que son catalizadas por las enzimas. la cintica de una
enzima permite explicar los detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el
metabolismo, cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser
inhibida su actividad por frmacos o venenos o potenciada por otro tipo de
molculas.
a funcin fundamental de las enzimas es aumentar la velocidad de las
reacciones qumicas que ocurren en los seres vivos. El comportamiento de esa
velocidad y su modificacin debido a la presencia de diferentes a!entes fsicos
o qumicos constituye el objeto de estudio de la cintica enzimtica.
a caracterstica ms sobresaliente de estas reacciones es la
participacin de las enzimas, lo cual si!nifica que su velocidad est influida no
slo por la concentracin de sustrato y producto, sino adems y principalmente
por la presencia de una molcula protenica que no ser alterada por la
reaccin en que participa. En la medida que la reaccin pro!resa la
concentracin del sustrato va disminuyendo y la del producto aumenta, pero la
concentracin total de la enzima permanece invariable.
Inhibidores enzimticos
"nhibidores enzimticos son sustancias que tienen en com#n la
propiedad de disminuir la velocidad de las reacciones catalizadas por las
enzimas. $asi siempre se distin!uen % tipos !enerales de inhibicin, la
reversible y la irreversible, en el primer caso el inhibidor forma con la enzima un
complejo enzima&inhibidor 'El( unido por fuente no covalentes y que por tanto
puede disociarse) en el se!undo, se producen modificaciones covalentes de la
enzima que no pueden eliminarse fcilmente
- Mecanismo de la inhibicin competitiva: a similitud estructural el
inhibidor con el sustrato hace que aqul pueda unirse al centra activo, pero sus
diferencias le impiden la transformacin. a enzima succinato& deshidro!enasa
une al cido sucrinico y act#a sobre los hidr!enos colocados en carbonos
adyacentes. $uando el cida malnico, que tiene una estructura similar, se une
al centro activo de la enzima produce una inhibicin, pues no puede ser
transformado, quedando unida al centro activo y, por tanto, impide la entrada y
transformacin del sustrato verdadero.
- Inhibidores no competitivos: El inhibidor no competitivo no se aloja
en el centro activo y no puede impedir la entrada del sustrato, pero de al!una
forma dificulta su transformacin) en su presencia las curvas que se obtienen
difieren en el valor de "*+m, pero no alteran el valor de &,*-m. +ariaciones en la
concentracin del inhibidor dan ori!en a una familia de curvas que se cortan en
el eje de las accisas en el punta &,*-m.
Reguladores Enzimticos.
Existen varios.
a) Variaciones por accin de masas.
Es el mecanismo re!ulador ms primitivo y mediante l la velocidad de
la reaccin puede variarse, alterando la concentracin del substrato, del
producto 'si la reaccin es lo suficientemente reversible como para que la
concentracin del producto afecte si!nificativamente la reaccin opuesta( o de
cualquiera de los cofactores que intervienen estequiomtricamente en la
reaccin.
b) Variacin de la actividad especfica de la enzima por activacin o
inhibicin.
/e ha hecho evidente que las enzimas estn sujetas a la re!ulacin de
su capacidad cataltica, ya sea en direccin positiva o ne!ativa, o en ambas,
mediante molculas peque0as que han sido denominadas efectores o
moduladores. Este tipo de sustancias incluye substratos, productos,
metabolitos posteriores a una va metablica, precursores de una ruta
metablica e incluso metabolitos que participan en una va metablica
aparentemente no relacionada.
& La inhibicin de la actividad enzimtica por molculas especficas
por iones! Es importante porque sirve como mecanismo de control
mayoritario en los sistemas biol!icos. 1ambin muchos frmacos y a!entes
txicos act#an inhibiendo a las enzimas. Es ms, la inhibicin enzimtica puede
suministrar una idea acerca del mecanismo de la accin enzimtica.
- La inhibicin enzimtica puede ser reversible o irreversible! En la
inhibicin irreversible, el inhibidor queda covalentemente unido a la enzima o
li!ado tan fuertemente, que su disociacin de la enzima es lenta) produciendo
una modificacin permanente de al!#n !rupo funcional del sitio activo de la
enzima. Ejemplos de los inhibidores irreversibles son las sales de metales
pesados y el yodoacetato que se fijan en los esenciales !rupos sulfhidrlicos de
enzimas y, por otra parte, el di&isopropil&fluorofosfato 'uno de los potentes
!ases txicos del sistema nervioso( que inhibe a la enzima acetilcolinoesterasa
al unirse a una serina fundamental del sitio activo, bloquendolo.
a inhibicin reversible, en cambio, se caracteriza por un rpido
equilibrio entre el inhibidor y la enzima. Ejemplos lo constituyen la inhibicin
competitiva y la no competitiva.
c) Variacin de la concentracin de la enzima.
2oy se reconoce que uno de los principales mecanismos re!uladores se
basa en la alteracin de la cantidad absoluta de enzima en la clula. a
concentracin de la enzima es la resultante entre las velocidades que llevan a
su sntesis y a su de!radacin. /e denomina induccin al aumento de la
concentracin de la enzima por aumento en su sntesis y represin a su
disminucin por disminuir la sntesis. a sntesis de protenas, y por lo tanto de
las enzimas, est re!ulada primordialmente a nivel de la transcripcin del 345,
para dar 645 mensajero. a transcripcin de un !en o de un !rupo coordinado
de !enes 'lo que se llama un opern( puede reprimirse al unirse una sustancia
represora a un !en operador que forma parte del opern.
7uede des&reprimirse 'o sea, producir induccin( por la presencia de
ciertos metabolitos re!uladores 'molculas inductoras(, que puede ser un
substrato de la enzima codificada por el !en reprimido.
Este tipo de mecanismos re!uladores que implica alteracin en la
velocidad de sntesis de una enzima conlleva una apreciable cantidad de
tiempo 'desde una hora hasta varios das(.
"ropiedades de las #nzimas $lostericas
%! /on protenas oli!omricas de peso molecular elevado y estructura
compleja con raras excepciones.
%. as enzimas existen en vanos estados conformacionales
interconvertibles y con un !rado de afinidad diferente para cada uno de sus
li!andos.
8. os li!andos se unen a la enzima en sitios especficos por fuerzas no
covalentes y de forma reversible, afectando el estado conformacional de las
enzimas.
9. os cambios conformacionales en una subunidad se comunican en
mayor o menor !rado al resto de las subunidades.
:. a curva de velocidad en funcin de la concentracin de sustrato
siempre presenta una forma diferente a la clsica curva hiperblica de
;ichaelis&;enten.
o importante de este tipo de modificacin es que los activadores e
inhibidores, no son materiales de laboratorio como en los casos estudiados
anteriormente, sino sustancias propias de la clula y cuya concentracin vana
como consecuencia de la propia actividad celular. En ocasiones el activador y
el inhibidor forman una pareja cuyas concentraciones varan de manera
contraria, cuando aumenta la de uno de ellos, disminuye la del otro. Estas
variaciones de concentracin constituyen estmulos metablicos que adaptan el
funcionamiento de las enzimas a las condiciones celulares en $onstante
cambio.
&actores 'ue afectan la actividad enzimtica!
Concentracin del sustrato. 5 mayor concentracin del sustrato, a
una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. 3espus
de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato
no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.
Concentracin de la enzima.& Siempre y cuando haya sustrato
disponible, un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la
velocidad enzimtica hacia cierto lmite.
(emperatura. <n incremento de ,=>$ duplica la velocidad de reaccin,
hasta ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo
tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
"h: El p2 ptimo de la actividad enzimtica es ?, excepto las enzimas
del estma!o cuyo p2 ptimo es cido.
"resencia de cofactores.& ;uchas enzimas dependen de los
cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. 7ara
las enzimas que tienen cofactores, la concentracin del cofactor debe ser i!ual
o mayor que la concentracin de la enzima para obtener una actividad cataltica
mxima.
(ermodinmica
a termodinmica 'del !rie!o termo, que si!nifica @calor@ y dinmico, que
si!nifica @fuerza@( es una rama de la fsica que estudia los efectos de los
cambios de la temperatura, presin y volumen de los sistemas fsicos a un nivel
macroscpico. 5proximadamente, calor si!nifica @ener!a en trnsito@ y
dinmica se refiere al @movimiento@, por lo que, en esencia, la termodinmica
estudia la circulacin de la ener!a y cmo la ener!a infunde movimiento.
2istricamente, la termodinmica se desarroll a partir de la necesidad de
aumentar la eficiencia de las primeras mquinas de vapor.
El punto de partida para la mayor parte de las consideraciones
termodinmicas son las leyes de la termodinmica, que postulan que la ener!a
puede ser intercambiada entre sistemas fsicos en forma de calor o trabajo.
1ambin se postula la existencia de una ma!nitud llamada entropa, que puede
ser definida para cualquier sistema. En la termodinmica se estudian y
clasifican las interacciones entre diversos sistemas, lo que lleva a definir
conceptos como sistema termodinmico y su contorno. <n sistema
termodinmico se caracteriza por sus propiedades, relacionadas entre s
mediante las ecuaciones de estado. Astas se pueden combinar para expresar
la ener!a interna y los potenciales termodinmicos, #tiles para determinar las
condiciones de equilibrio entre sistemas y los procesos espontneos.
$on estas herramientas, la termodinmica describe cmo los sistemas
responden a los cambios en su entorno. Esto se puede aplicar a una amplia
variedad de temas de ciencia e in!eniera, tales como motores, transiciones de
fase, reacciones qumicas, fenmenos de transporte, e incluso a!ujeros
ne!ros. os resultados de la termodinmica son esenciales para otros campos
de la fsica y la qumica, in!eniera qumica, in!eniera aeroespacial, in!eniera
mecnica, biolo!a celular, in!eniera biomdica, y la ciencia de materiales por
nombrar al!unos.
"rimera le de la termodinmica
1ambin conocido como principio de conservacin de la ener!a para la
termodinmica, establece que si se realiza trabajo sobre un sistema o bien ste
intercambia calor con otro, la ener!a interna del sistema cambiar. +isto de
otra forma, esta ley permite definir el calor como la ener!a necesaria que debe
intercambiar el sistema para compensar las diferencias entre trabajo y ener!a
interna. Bue propuesta por 5ntoine avoisier.
a ecuacin !eneral de la conservacin de la ener!a es la si!uiente.
E
entra
C E
sale
D EE
sistema
Fue aplicada a la termodinmica teniendo en cuenta el criterio de si!nos
termodinmico, queda de la forma.
)e*unda le de la termodinmica
En un sentido !eneral, la se!unda ley de la termodinmica afirma que
las diferencias entre sistemas en contacto tienden a i!ualarse. as diferencias
de presin, densidad y, particularmente, las diferencias de temperatura tienden
a ecualizarse. Esto si!nifica que un sistema aislado lle!ar a alcanzar una
temperatura uniforme. <na mquina trmica es aquella que provee de trabajo
eficaz !racias la diferencia de temperaturas de dos cuerpos. 3ado que
cualquier mquina termodinmica requiere una diferencia de temperatura, se
deriva pues que nin!#n trabajo #til puede extraerse de un sistema aislado en
equilibrio trmico, esto es, requerir de la alimentacin de ener!a del exterior.
a se!unda ley se usa a menudo como la razn por la cual no se puede crear
una mquina de movimiento perpetuo.
a se!unda ley de la termodinmica ha sido expresada de muchas maneras
diferentes. /ucintamente, se puede expresar as.
Es imposible un proceso cuyo nico resultado sea la transferencia de
energa en forma de calor de un cuerpo de menor temperatura a otro de
mayor temperatura. Enunciado de $lausius.
Es imposible todo proceso cclico cuyo nico resultado sea la absorcin
de energa en forma de calor procedente de un foco trmico (o
reservorio o depsito trmico), y la conversin de toda sta energa en
forma de calor en energa en forma de trabajo. Enunciado de -elvin&
7lancG.
En un sistema cerrado, ningn proceso puede ocurrir sin ue de l
resulte un incremento de la entropa total del sistema.
Hrficamente se puede expresar ima!inando una caldera de un barco de
vapor. Asta no podra producir trabajo si no fuese porque el vapor se encuentra
a temperaturas y presin elevadas comparados con el medio que la rodea.
;atemticamente, se expresa as.
3onde ! es la entropa y el smbolo de i!ualdad slo existe cuando la
entropa se encuentra en su valor mximo 'en equilibrio(. <na mal
interpretacin com#n es que la se!unda ley indica que la entropa de un
sistema jams decrece. 6ealmente, indica slo una tendencia, esto es, slo
indica que es extremadamente improbable que la entropa de un sistema
cerrado decrezca en un instante dado
#l $("
El 517 pertenece al !rupo de los nucletidos, por lo tanto esta
compuesto por una base nitro!enada 'adenina(, una pentosa 'ribosa( y un
!rupo fosfato 'tres radicales fosfato con enlaces de alta ener!a(.
517 si!nifica 5denosina 1ri Bosfato, o 1rifosfato de 5denosina. 1mese
en cuenta que fsforo se abrevia con la letra 7.
6ecuerde que la palabra fosfato si!nifica que el fsforo est participando
con car!a de &: 'si fuera car!a &8 sera fosfito(. +ea el si!uiente esquema del
517.
El 517 es una molcula que almacena bastante ener!a, la misma se
almacena en los enlaces fosfato que son dos para cada molcula de 517 'vea
la fi!ura(. $ada uno de ellos equivale a I=== Gcal*mol, por lo tanto si tomamos
en cuenta que son dos enlaces, tendramos un potencial de ,J=== Gcal*mol de
ener!a para cada molcula de 517. /irva de comparacin que una molcula
de !lucosa tiene apenas %%J= Gcal*mol de ener!a, peque0a cantidad
comparada con el 517.
Ktro aspecto importante es que estos enlaces fosfato se rompen
fcilmente, por lo cual su ener!a almacenada es bastante disponible para los
procesos bioqumicos.
+ea el si!uiente !rfico de los radicales fosfato y sus enlaces.
Liberacin de ener*a del $("
a ener!a almacenada en los enlaces de fosfato se libera a travs de
un proceso catablico.
6ecuerde que catabolismo es un tipo de metabolismo que consiste en la
transformacin de una molcula compleja en otras ms sencillas con liberacin
de ener!a.
7ues este es el caso del 517, el cual tiende a liberar su !rupo fosfato
para transformarse en 5denosina 3i Bosfato o 537. +ea el si!uiente !rfico.
3e esta forma es que el 517, libera ener!a transformndose en 537 L
7 L E>.
Esta reaccin es reversible, o sea el 517 del or!anismo se reconstituye
a partir de 537 para almacenar la ener!a presente en los alimentos que
consumimos.
<sualmente el 517 se transforma en 537 para liberar ener!a, y el 537
en 517 para almacenar ener!a.
/in embar!o bajo ciertas condiciones el 537 se transforma en 5;7
'5denosina ;ono Bosfato(, liberando as un excedente de ener!a al romper el
se!undo enlace fosfato, pero esta condicin no es muy usual.
$tp+ moneda universal de ener*a en los sistemas biol*icos!
Es importante recalcar que esta @transaccin@ ener!tica
'almacenamiento y liberacin( utilizando 517 es com#n en todos los sistemas
biol!icos, desde los procariotes hasta los or!anismos mas complejos del
!rupo pluricelular.
3ebido a esto es que se concept#a al 517 como la @moneda universal@
de las transacciones ener!ticas en todos los sistemas biol!icos.
,sos comunes del $("
El 517 a parte que sirve para el almacenamiento @a cortsimo plazo@ de la
ener!a, es utilizado por el or!anismo para los si!uientes procesos 'todos ellos
trabajos, recuerde que trabajo es toda utilizacin de ener!a(.
1ransporte activo en las membranas celulares, para el movimiento de
solutos en contra del !radiente de concentracin. 3e toda la utilizacin de
517 por las clulas, se le atribuye a este proceso un 8=M de participacin.
/ntesis de compuestos qumicos 'anabolismo(, recuerde que muchos
de los procesos bioqumicos requieren ener!a para ejecutarse o sea son
procesos ender!nicos. El 517 provee la ener!a para la ejecucin de
dichas reacciones. /e atribuye a estos procesos un ?=M de participacin en
el uso !lobal de 517 a niveles celulares.
1rabajo mecnico, especficamente movimiento muscular, de cilios &
fla!elos y movimientos ameboides.
Metabolismo ener*tico: )ntesis de $("
Lu*ar de sntesis
El lu!ar donde se sintetiza el 517 radica en las crestas mitocondriales.
En los procariotes, este trabajo se realiza en la membrana celular.
En el citoplasma tambin se produce 517, pero en proporciones
considerablemente menores o muy poco si!nificativas. a ener!a de los
alimentos y su transformacin en 517
1odos los !rupos alimenticios 'carbohidratos, lpidos y protenas( pueden
transformarse en 517. /in embar!o los procesos que atraviesan son
diferentes. +ea el si!uiente esquema que acontece en el citoplasma celular.
En un primer paso, todos los !rupos alimenticios se simplifican al
dividirse en sus compuestos ms sencillos, tal es el caso de los diversos
carbohidratos que acaban simplificndose en !lucosa, o las protenas en
aminocidos.
7osteriormente estas @unidades menores@ o simplificadas sufren
transformaciones para convertirse en piruvato 'o cido pir#vico( para el caso de
los carbohidratos y en acetoacetato para el caso de los lpidos y las protenas.
5l final de este proceso que ocurre en el citoplasma celular, tanto el
piruvato como el acetoacetato se transforman en acetil $o5, compuesto que
in!resa a las mitocondrias para participar en la sntesis de 517.
En un se!undo paso, que ocurre en las mitocondrias, el acetil $o5 es
utilizado en un proceso denominado @$iclo de -rebs@ 'en honor a 2ans -rebs
su descubridor(, del cual resultan principalmente dos tipos de compuestos
denominados 4532 y B532, los cuales son @vehculos biol!icos de
transferencia de electrones@. Es pues durante este ciclo de -rebs que se libera
bastante ener!a en procesos de oxido&reduccin, de la cual concluyen estos
@transportadores de electrones@. 7osteriormente el 4532 y B532 in!resan a
un proceso denominado @cadena respiratoria@ del cual ya resulta la sntesis de
517.
Ciclo de -rebs
El ciclo de -rebs 'tambin llamado ciclo del cido ctrico o ciclo de los
cidos tricarboxlicos( es una ruta metablica, es decir, una sucesin de
reacciones qumicas, que forman parte de la respiracin celular en todas las
clulas aerobias, aquellas que utilizan ox!eno. En or!anismos aerbicos, el
ciclo de -rebs es parte de la va catablica que realiza la oxidacin de hidratos
de carbono, cidos !rasos y aminocidos hasta producir $K
%
, liberando
ener!a en forma utilizable 'poder reductor y H17(.El metabolismo oxidativo de
!l#cidos, !rasas y protenas frecuentemente se divide en tres etapas, de las
cuales el ciclo de -rebs supone la se!unda. En la primera etapa los carbonos
de estas macromolculas dan lu!ar a molculas de acetil&$o5 de dos
carbonos, e incluye las vas catablicas de aminocidos 'p. ej. desaminacin
oxidativa(, la beta oxidacin de cidos !rasos y la !luclisis. a tercera etapa
es la fosforilacin oxidativa, en la cual el poder reductor '4532 y B532
%
(
!enerado se emplea para la sntesis de 517 se!#n la teora del acomplamiento
quimiosmtico.El ciclo de -rebs tambin proporciona precursores para muchas
biomolculas, como ciertos aminocidos. 7or ello se considera una va
anfiblica, es decir, catablica y anablica al mismo tiempo.

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