ENZIMAS

4.5. La inhibicin enzimtica.

4.5.1. Inhibicin competitiva
El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el mismo sitio que es substrato y por tanto
inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.
La constante KI es la constante de disociacin del complejo EI; KI = [E][I]/[EI]. La siguiente
epresin da la ecuacin de la !elocidad de reaccin inhibida. En su determinacin se ha
tenido en cuenta "ue el en#ima puede estar en el medio como en#ima libre$ como complejo E%
o como complejo EI &[E]o = [E] ' [E%] ' [EI](

La comparacin de la ecuacin
anterior con la de )ichaelis de la
reaccin no inhibida$ indica "ue
la constante cataltica no se ve
modificada por la presencia del
inhibidor$ mientras "ue la constante
de Michaelis del nue!o sistema es
mayor que la del sistema no
inhibido en un factor (1 + [I]/ I!.
En la figura de la izquierda se
representa la doble inversa del sistema
no inhibido y del inhibido
competitivamente a una concentracin
dada de inhibidor !ara otra
concentracin distinta de inhibidor "I#$%
la pendiente de la representacin ser&
mayor si "I#$'"I# y viceversa
4.5.2. Inhibicin no competitiva
En la inhibicin no
competiti!a$ el inhibidor no se une
al mismo sitio que el sustrato.
*n es"uema cin+tico general para
este tipo de inhibicin no
competiti!a es,
El caso m-s simple de este tipo de mecanismos es cuando el inhibidor y el substrato tienen la
misma tendencia a unirse al complejo en#ima.substrato o al en#ima.inhibidor respecti!amente$
"ue al en#ima libre. Es decir K) = K
I
) y KI = K
%
I. %i$ adem-s$ el complejo E%I es improductu!o
&/0 = 1($ la ecuacin de !elocidad "ue se obtiene es,
%u comparacin con la ecuacin de
)ichaelis del sistema no inhibido
indica "ue$ mientras la constante de
)ichaelis de ambos sistemas no
!ar2a$ la constante cataltica en el
caso de inhibicin es m"s
peque#a en un factor (1 + [I]/ I!.
En la figura de la derecha se representa la
doble inversa del sistema no inhibido y
del inhibido no competitivamente a una
concentracin dada de inhibidor !ara
otra concentracin distinta de inhibidor
"I#$% la pendiente y la ordenada en el
origen de la representacin ser&n
mayores si "I#$'"I# y viceversa
4.5.3. Inhibicin acompetitiva
En la inhibicin acopetiti!a$ el inhibidor no se une en el mismo sitio "ue el sustrato$ pero su
unin al en#ima aumenta la a3inidad del sustrato por el en#ima$ di3icultado su disociacin e
impidiendo la 3ormacin de los productos. En el es"uema cin+tico m-s sencillo puede
suponerse "ue el inhibidor se une al complejo de )ichaelis E%$ pero no al en#ima y "ue el
complejo E%I es improducti!o.

4.6. Substratos competitivos.
4onsid+rese el caso de dos substratos 5 y 6 "ue compiten por el
mismo en#ima E$ cada uno de ellos con sus propios par-metros de
la ecuacin de )ichaelis. 7e acuerdo con lo epuesto en secciones
anteriores de este cap2tulo$ las !elocidades de reaccin en uno y
otro caso !ienen dadas por las siguientes epresiones,
cuyo cociente es igual a
La importante conclusin de la ecuacin anterior$ es "ue la especi3icidad entre dos substratos
competiti!os !iene determinada$ no tanto por el !alor de sus constantes de disociacin K)$ sino
por la relacin de sus /cat/K)
%ean 8 y 9 dos compuestos "ue se encuentran en
e"uilibrio con una determinada constante$ Ke"$ y E
un en#ima "ue catali#a una determinada reaccin
sobre uno de los compuestos$ 8. Entonces$ E
tambi+n debe catali#ar la reaccin in!ersa$ ya "ue el
e"uilibrio slo se altera mediante el cambio de las
3unciones termodin-micas. Es decir,
y la relacin entre los par-metros de )ichaelis de
estas reacciones catali#adas !iene dada por,
lo cual condiciona los !alores de las especi3icidades
del en#ima hacia el reacti!o y el producto