13.

Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio qumico especfico en todas las partes
del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo
los pueda usar. La coagulacin de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.
Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada rgano y clula
del cuerpo, como en:
La sangre
Los lquidos intestinales
La boca (saliva)
El estmago (jugo gstrico)

Bueno hay varios factores:

- Las temperaturas no adecuadas para que una enzima (que son protenas) realice sus funciones tienden a
desnaturalizarla y esto causa, deficiencia en las funciones que realiza la enzima y a temperaturas extremas
a daar la enzima completamente.

- Presin: Las presiones tambin pueden llegar a daar las enzimas, sobre todo las presiones que maneja
el organismo internamente. Si no se mantiene estable el organismo, tu presin interna puede variar y daar
algunas enzimas.

- Humedad: Las diferentes enzimas del cuerpo trabajan en diferentes sectores del mismo por las funciones,
y adems por los factores que se presentan en cada parte. En partes hmedas funcionan ciertas enzimas y
en partes "secas" otras.

- pH, y tal vez este ltimo sea el ms importante. Las condiciones de acidez y basicidad de las diferentes
regiones de cuerpo pueden ayudar o afectar el trabajo de las enzimas.

Esto si hablamos de una ser vivo relativamente normal. Porque otros seres vivos presentan daos a nivel
Nucleico (cidos nucleicos como el ADN o ARN) si hay problemas en la sntesis de protenas, una sola
protena que est mal sintetizada a causa de mutaciones en el ADN puede afectar un largo proceso
enzimtico.
























INHIBIDOR COMPETITIVO

Un inhibidor competitivo posee una semejanza estructural con el sustrato y ambos entran en competencia
por unirse al mismo sitio de la enzima (efecto issterico) La reaccin es bloqueada ya sea porque el
inhibidor carece del grupo qumico sobre el que acta la enzima o bien porque la posicin del grupo qumico
no permite ser reconocido por el sitio activo (aqu no hay alostera).

Ciertos inhibidores competitivos no son anlogos al sustrato y su modo de accin es diferente. El inhibidor
no se fija sobre el sitio activo sino sobre otro sitio de unin de la enzima. La fijacin del inhibidor implica una
modificacin del sitio donde el sustrato debiera unirse, obstaculizando el reconocimiento entre enzima y
sustrato (aqu se presenta alostera). A la inversa, la unin del sustrato sobre la enzima impide la unin del
inhibidor sobre esta. Estas dos uniones se excluyen mutuamente, por eso se consideran competitivas.

INHIBIDOR NO-COMPETITIVO

Un inhibidor no competitivo puede unirse tanto a la enzima libre como a la enzima ligada al sustrato, en
ambos casos con la misma afinidad, sin embargo, inhibidor y sustrato no entran en competencia por unirse
sobre un mismo sitio, el sustrato se liga al sitio activo y el inhibidor a otro sitio. El inhibidor modifica la
conformacin del sitio activo obstaculizando la transformacin del sustrato en producto, pero no afecta el
reconocimiento entre enzima y sustrato (aqu hay alostera).

INHIBIDOR INCOMPETITIVO

Un inhibidor incompetitivo no se une a la enzima sola, sino a la enzima una vez que esta se ha unido al
sustrato, obstaculizando no la unin entre el sustrato y la enzima sino la formacin del producto.
Generalmente la unin entre el sustrato y la enzima entraa una modificacin de la conformacin de la
enzima, habilitando un sitio de unin para el inhibidor, el inhibidor, a su vez, modifica nuevamente la
conformacin de la enzima obstaculizando la reaccin. Como su nombre lo indica, un inhibidor
incompetitivo no entra en competencia por unirse a la enzima con el sustrato, sino que requiere la unin
previa entre sustrato y enzima (aqu tambin hay alostera)

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