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Cofilina

Estructura de un representante de ADF/cofilina.


ADF/cofilina es una familia de protenas de unin a actina que despolimerizan los microfilamentos.
Con esta actividad y junto a otros elementos (profilina, gelsolina y otros), sus representantes
regulan la longitud de los filamentos de actina. La cofilina es un miembro de la familia ADF/cofilina
que poseen un 70% de homologa de secuencia con ADF (de las siglas en ingls Actin-
Depolymerizing Factor, factor que despolimeriza la actina); la familia ADF/cofilina comparte la
interaccin con la actina y la capacidad de unir ADP (adenosn difosfato). Estas protenas unen a la
actina en monmeros (actina G) y a los microfilamentos (actina F), respectivamente.1 La cofilina
despolimeriza el extremo (-) de los microfilamentos, impidendo el reensamblado; por ello, crea
ms extremos (+) en los fragmentos de filamentos. Cofilina/ADF realiza una funcin de corte de
microfilamentos que no estn protegidos mediante protenas Cap, y posee querencia por
protenas ADP-actina Los monmeros resultantes pueden ser reciclados por la profilina, otra
protena asociada a actina que facilita el cambio de ADP a ATP de los monmeros de actina, lo cual
facilita su polimerizacin.2 3

Su estructura proteica se adapta a la actina G: ms concretamente, al surco dejado entre dos
unidades de actina sucesivas en un microfilamento. Su funcin molecular emana de dos
actividades: el corte de los microfilamentos4 y el aumento de extremos activos para la posterior
polimerizacin.5 Tambin se ha visto que la unin dela cofilina a la actina F induce cambios
conformacionales especiales en los protmeros de actina que distorsionan el giro normal del
filamento, y de ese modo probablemente contribuyen a despolimerizarlos.6 De este modo, la
existencia de un acervo de actina G-ATP en el citoplasma en presencia de cofilina incrementa la
actividad de polimerizacin debido al corte de los microfilamentos y a la creacin de extremos de
polimerizacin, especialmente en interaccin con el complejo Arp2/3, que interviene nucleando
nuevas ramas de microfilamentos.7 Adems, cofilina y Arp2/3 estn involucrados en la
reorganizacin de microtbulos y en el trfico de vesculas.8 Finalmente, la cofilina tambin es
capaz de unir miosina, tropomiosina, alfa actinina, gelsolina y escruna, todas ellas protenas de
unin a actina.

Referencias[editar]
Volver arriba Lappalainen, P. and D. G. Drubin (1997) Nature 388:77-82.
Volver arriba Cooper, G. M. and R. E. Hausman. The Cell: A Molecular Approach, 3rd ed.
Washington DC: ASM Press 2004 pp.436-440.
Volver arriba McGough, A., Pope, B., Chiu, W., and A. Weeds. (1997) The Journal of Cell Biology
138:771-781.
Volver arriba Ichetovkin I., Han J., Pang K.M., Knecht D.A., Condeelis J.S. (2000) Cell Motility and
Cytoskeleton. 45(4):293-306.
Volver arriba Carlier, M. F., Laurent, V., Santoloni, J., Melki, R., Didry, D., Xia, G. X., Hong, Y.,
Chua, N. H., and D. Pantaloni (1997) The Journal of Cell Biology 136:1307-1323.
Volver arriba Galkin, V. E.; A. Orlova, D. S. Kudryashov, A. Solodukhin, E. Reisler, G. F. Schroder,
E. H. Egelman (07-12-2011). Remodeling of actin filaments by ADF/cofilin proteins (en ingls).
Proceedings of the National Academy of Sciences 108 (51): pp. 20568-20572.
doi:10.1073/pnas.1110109108. ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. Consultado el 25-12-2011.
Volver arriba Ichetovkin I., Grant W., Condeelis J. (2002) Current Biology 12(1):79-84.
Volver arriba Svitkina, T. M., and G. G. Borisy. (1999) The Journal of Cell Biology 145:1009-1026.

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