ADF/cofilina es una familia de protenas de unin a actina que despolimerizan los microfilamentos. Con esta actividad y junto a otros elementos (profilina, gelsolina y otros), sus representantes regulan la longitud de los filamentos de actina. La cofilina es un miembro de la familia ADF/cofilina que poseen un 70% de homologa de secuencia con ADF (de las siglas en ingls Actin- Depolymerizing Factor, factor que despolimeriza la actina); la familia ADF/cofilina comparte la interaccin con la actina y la capacidad de unir ADP (adenosn difosfato). Estas protenas unen a la actina en monmeros (actina G) y a los microfilamentos (actina F), respectivamente.1 La cofilina despolimeriza el extremo (-) de los microfilamentos, impidendo el reensamblado; por ello, crea ms extremos (+) en los fragmentos de filamentos. Cofilina/ADF realiza una funcin de corte de microfilamentos que no estn protegidos mediante protenas Cap, y posee querencia por protenas ADP-actina Los monmeros resultantes pueden ser reciclados por la profilina, otra protena asociada a actina que facilita el cambio de ADP a ATP de los monmeros de actina, lo cual facilita su polimerizacin.2 3
Su estructura proteica se adapta a la actina G: ms concretamente, al surco dejado entre dos unidades de actina sucesivas en un microfilamento. Su funcin molecular emana de dos actividades: el corte de los microfilamentos4 y el aumento de extremos activos para la posterior polimerizacin.5 Tambin se ha visto que la unin dela cofilina a la actina F induce cambios conformacionales especiales en los protmeros de actina que distorsionan el giro normal del filamento, y de ese modo probablemente contribuyen a despolimerizarlos.6 De este modo, la existencia de un acervo de actina G-ATP en el citoplasma en presencia de cofilina incrementa la actividad de polimerizacin debido al corte de los microfilamentos y a la creacin de extremos de polimerizacin, especialmente en interaccin con el complejo Arp2/3, que interviene nucleando nuevas ramas de microfilamentos.7 Adems, cofilina y Arp2/3 estn involucrados en la reorganizacin de microtbulos y en el trfico de vesculas.8 Finalmente, la cofilina tambin es capaz de unir miosina, tropomiosina, alfa actinina, gelsolina y escruna, todas ellas protenas de unin a actina.
Referencias[editar] Volver arriba Lappalainen, P. and D. G. Drubin (1997) Nature 388:77-82. Volver arriba Cooper, G. M. and R. E. Hausman. The Cell: A Molecular Approach, 3rd ed. Washington DC: ASM Press 2004 pp.436-440. Volver arriba McGough, A., Pope, B., Chiu, W., and A. Weeds. (1997) The Journal of Cell Biology 138:771-781. Volver arriba Ichetovkin I., Han J., Pang K.M., Knecht D.A., Condeelis J.S. (2000) Cell Motility and Cytoskeleton. 45(4):293-306. Volver arriba Carlier, M. F., Laurent, V., Santoloni, J., Melki, R., Didry, D., Xia, G. X., Hong, Y., Chua, N. H., and D. Pantaloni (1997) The Journal of Cell Biology 136:1307-1323. Volver arriba Galkin, V. E.; A. Orlova, D. S. Kudryashov, A. Solodukhin, E. Reisler, G. F. Schroder, E. H. Egelman (07-12-2011). Remodeling of actin filaments by ADF/cofilin proteins (en ingls). Proceedings of the National Academy of Sciences 108 (51): pp. 20568-20572. doi:10.1073/pnas.1110109108. ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. Consultado el 25-12-2011. Volver arriba Ichetovkin I., Grant W., Condeelis J. (2002) Current Biology 12(1):79-84. Volver arriba Svitkina, T. M., and G. G. Borisy. (1999) The Journal of Cell Biology 145:1009-1026.