ACUAPORINAS, PROTEINA CONDUCTORAS DE AGUA

ABSTRACT
the aquaporins are a family that work as ducts for allow the water pass between membrane
through the process so called facilitated difussion, in this process the aquaporin serves asa
principals functions as absorption, elimination and reabsorption. Were discovered 11 principal
subtypes aquaporins, since AQP0 - AQP10, which are distribute in all our body helping in the
primordial functions.
KEY WORDS: Aquaporin, water transport, membrane cell.
INTRODUCCIN:
El agua es extraordinariamente abundante en la Tierra, tiene propiedades poco comunes y es tan
esencial para la vida que merece un estudio especial. Para algunos autores, el agua marc el
comienzo de la existencia de la vida universal.

DESCUBRIMIENTO:
En 2003, Agre recibi el Premio Nobel de Qumica por su descubrimiento, que fue resultado tanto
de la persistencia como de la casualidad, o de lo que el mismo Agre describi como un golpe de
suerte.
A mediados de la dcada de los ochenta, el doctor Peter Agre, en la Escuela de Medicina Johns
Hopkins en Maryland, intentaba determinar la estructura de una glucoprotena de reconocimiento
en los glbulos rojos.
Agre y sus colegas investigaron la funcin de la protena haciendo que huevecillos de rana (que
son ligeramente permeables al agua) incorporaran la protena en sus membranas plasmticas.
Mientras los huevecillos sin la protena misteriosa aumentaron de tamao slo levemente cuando
se colocaron en una solucin hipotnica, aquellos con la protena se hincharon rpidamente y se
reventaron dentro de la misma solucin. Estudios posteriores mostraron que ningn otro ion o
molcula atraves este canal, que se denomin acuaporina. En 2000, Agre y otros equipos de
investigacin reportaron la estructura tridimensional de la acuaporina y describieron cmo
aminocidos especficos en su interior permiten que miles de millones de molculas de agua se
trasladen por el canal en una sola fila cada segundo, mientras rechazan otros iones o molculas.
Las acuaporinas: son protenas presentes en la membrana celular que son capaces de transportar
molculas de agua. Las cuales Regulan el paso del agua a travs de la membrana celular, y por
medio de difusin facilitada (figura 1), que es ms rpida que un proceso norma de difusin.
Pueden subdividirse en dos grupos:
Acuaporinas Clsicas (solo permeables a agua)
Acuagliceroporinas (permiten el paso de glicerol y otros solutos de bajo peso molecular):
sol o AQP3, AQP7 y AQP9.



Figura 1: Ilustra la diferencia entre difusion simple a travs de la bicapa fofolipdica y la difusin
facilitada. (Teresa Audesirk, Biologia, 2008)

Representaciones esquemticas de la estructura de una acuaporina. Panel superior muestra la disposicin
lineal de la protena que indica las dos regiones de dominios helicoidales que interactan para formar la
orientacin tridimensional de la protena. El poro que se forma en la acuaporinas se compone de dos mitades
denominado hemipores. Los aminocidos de los poros que son crticos para el agua transporte son la
asparagina (N), prolina (P) y se indica alanina (A) los residuos en cada hemipore. El panel inferior muestra
cmo los dos hemipores interactan para formar el acuaporina funcional. (W.King, 2013)
ASPECTOS IMPORTANTES:
Actualmente se han demostrado la existencia de una familia de canales proteicos especficos de
agua que facilitan su movimiento transcelular, denominadas acuaporinas, las cuales osn una
familia de protenas intrnsecas de membrana que facilitan el transporte osmtico de agua en la
membrana plasmtica de las clulas de distintos tejidos. Hasta el momento se han identificado en
los tejidos de mamferos 10 acuaporinas. (Fernndez-Llama, 2001)
Algunos aspectos importantes para resaltar de las acuaporinas:
Todas pueden ser reguladas por diversos factores intracelulares, entre los cuales son
fundamentales el pH y la fosforilacin, principalmente mediada por protena quinasa A. Son
protenas integrales de membrana, que presentan una similitud estructural bastante notable.
Todas tienen sus segmentos amino y carboxilo terminal intracelulares, estn conformadas por dos
mitades muy similares entre s, uni das por el loop C20; exhiben 6 segmentos transmembrana y los
loop B y E son esenciales para la permeabilidad al agua del canal, es decir, son vitales en la
formacin del poro. Todas son tetramricas, aunque algunas pueden formar oligmeros ms
pequeos, como la AQP4.
La Tabla N1 muestra la distribucin y funcin de acuaporinas en el cuerpo humano. La abreviatura AQP se
refiere a Acuaporina seguida de su respectivo numero. (Alejandra Lpez, 2009)

La mayora de las acuaporinas son inhibibles por compuestos mercuriales, pero no es una
caracterstica comn a todas, porque algunas pueden incluso ser activadas por stos; el sitio de
inhibicin por Hg2+ ha sido localizado en el loop C, Cys 189, el cual no est presente en todos los
tipos. Su permeabilidad al agua es alta, en el orden de 3 x 10
9
molculas de agua por segundo,
para la AQP1, y cifras cercanas para casi todas las dems. Requieren una energa de activacin
bastante baja, en el orden de 5 kcal/mol o menores.
Las acuaporinas son altamente selectivas al paso de agua, impidiendo incluso el paso de protones;
la estructura del poro acuoso impide que el agua protonada (H3O+) sea capaz de atravesar la
barrera formada por el residuo Arg-195, el cual est conservado en todos los miembros de la
familia y ocupa una posicin preponderante en el poro. Existe una segunda barrera al paso de
protones, formada por un fuerte dipolo en el centro del poro formado por dos segmentos que
contienen la secuencia NPA (asparagina-prolina- alanina), el cual reorienta las molculas de agua
al pasar, disrumpiendo las interacciones entre una molcula y la siguiente, lo cual elimina la
posibilidad del transporte de protones simultneamente. En general, estos canales de agua
tampoco permiten el paso de otros iones, porque el tamao del poro es aproximadamente de 2.8
, el cual es mucho menor que el dimetro de cualquier ion hidratado. La presencia de un residuo
alternativo a His-180, como Gly, est asociada con un dimetro del poro mayor, como sucede en
las acuagliceroporinas, lo cual permite el paso de glicerol y otros solutos. (Snchez, 2003)
CARACTERSTICAS PARTICULARES:
La figura N3 ilustra la estructura molecular de las acuaporinas, en la primera parte se muestra la
estructura de dos tripletes de NPA (triplete de Asparragina, prolina, alanina). La parte media se
muestra la forma de reloj de arena y la figura final se observa el ensamble cuatro a cuatro,
aunque una sola acuaporina es un canal, en la membrana celular estas protenas se encuentran
ensambladas de cuatro en cuatro.

AQP0. Se expresa en las clulas fibrilares del cristalino, en las cuales cumple un papel
primariamente estructural, aunque su funcin an est lejos de ser comprendida completamente;
fue llamada LMIP (Lens Major Intrinsec Protein), debido a que es una de los pptidos ms
abundantes en estas clulas, constituyendo la mitad de todas sus protenas; no es inhibible por
mercuriales y su permeabilidad al agua es baja en proporcin con las dems. Parece que su
funcin ms importante es servir como protena de adhesin entre las clulas del cristalino, lo cual
se evidencia por la disrupcin de los contactos intercelulares en individuos con mutaciones
congnitas en el gen de AQP0, con la consecuente desorganizacin del tejido, generando la
aparicin de cataratas de diferente gravedad. Su actividad como canal de agua es activada por
disminucin de pH e inactivada por aumentos de calcio intracelular y da lugar a flujos de agua
cuando el gradiente osmtico lo permite, lo cual puede jugar un papel importante en la regulacin
de la forma celular del cristalino. (Kevin L. Schey, 2013)