Bioquimica

Consideramos que la Bioqumica es parte fundamental del mdulo de Baloncesto
por que los conocimientos que se impartir en el proceso - enseanza aprendizaje

permitir combinar todos los procesos permitiendo perfeccionar en lo Tcnico,
Tctico, Estratgico y Reglamentario y Metodolgico
La Bioqumica Deportiva puede considerarse hoy no solo una rama de la
Bioqumica Funcional sino parte integrante de la Teora de la Educacin Fsica y el
Entrenamiento Deportivo, ya que en sus objetivos actuales se encuentra el estudio
de las particularidades funcionales que rigen el desarrollo de los procesos
metablicos durante la actividad fsica, adems tiene en cuenta la utilizacin de las
leyes de la Bioqumica y el desarrollo de los procesos para incrementar la
capacidad de trabajo y la recuperacin. La Bioqumica General permite partir de
sus contenidos abordar los aspectos ms generales sobre las biomolculas
orgnicas los mecanismos energticos y el metabolismo intermediario logrando
establecer las bases necesarias para su aplicacin en la Bioqumica del Ejercicio
Fsico.
Es un gran espacio que nos lleva a conocer asuntos relacionados con la
bioqumica, con certeza permite a los alumnos de la Carrera de Cultura Fsica
descubrir las funciones mismas del ser humano desde lo intrincado de la
bioqumica. La bioqumica estudia los seres vivientes, aplicando las tcnicas y los
principios fundamentales de la qumica al anlisis de los fenmenos biolgicos.
Para el que estudia bioqumica las respuestas son simples para conocer la
qumica de la vida, el gran enmaraado de reacciones qumicas que ocurren
dentro de la clula, estn organizados de forma de minimizar las prdidas
energticas y maximizar el beneficio biolgico.
De esta forma, todos los seres vivos nacen, crecen, reproducen y mueren debido
a reacciones qumicas que dependen de algunos factores propios del individuo y
el ambiente como la temperatura, la cantidad y calidad de los sustratos para esas
reacciones, la forma de obtencin y almacenamiento de alimentos etc.
Dentro de una lgica molecular, la vida viene intentando organizando el caos
natural del universo y mantenerse como el fenmeno ms extraordinario que el
universo, es sin duda, testimonio de los ltimos 4,5 billones de aos.
Las bases de la bioqumica son la fisicoqumica y la qumica orgnica e
inorgnica, el estudio de los seres vivos comprende el anlisis de su composicin
y de los mecanismos que permiten sostener dicha composicin relativamente
constante as como de las modificaciones que ocurren en ellos, debido a sus
funciones o desarrollo en modificaciones del ambiente. Como educadora presento
este taller que cubrir algunas necesidades personales y profesionales de quienes
participan en este proceso Enseanza Aprendizaje.
1. DESCRIPCIN DE LA PROBLEMTICA QUE ABORDA EL MDULO CINCO
El baloncesto como deporte de conjunto, en todos los niveles del Sistema
Educativo Nacional, se genera como prctica parcial y asistemtico, con escaso
sustento terico, tcnico y metodolgico, con bajos niveles de exigencia, no
promueve el mejoramiento de la calidad de la Educacin Fsica, el deporte
formativo, recreativo y el de competencia; requiere, formar profesionales
especializados que sean capaces de planificar, organizar y administrar contenidos
curriculares generales y especficos, que validen los procesos de enseanza
aprendizaje, relacionando de manera efectiva los contenidos tericos, tcnicos y
BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA 201
0- 2011
metodolgicos acorde con los requerimientos sociales locales, regionales y
nacionales.
2. EL OBJETO DE TRANSFORMACIN DEL MDULO CINCO
Los deportes de conjunto en general y el baloncesto en particular, en todos los
niveles del Sistema Educativo Nacional, se generan como prcticas parciales y
asstemticas, con dbil sustento terico, tcnico y metodolgico. poco
participativas, con bajos niveles de exigencia, y, no promueven el mejoramiento de
la calidad de la Cultura Fsica y Deporte educativo-formativo, el de recreacin y el
de competencia por lo que la carrera tratara de preparar a Los profesionales de
CULTURA FSCA Y DEPORTES para ejecutar Procesos de Enseanza
aprendizaje con dominio de conocimientos cientficos de los fundamentos
tcnicos metodolgicos, con fines educativos, formativos y competitivos; as como
la planificacin la organizacin administracin, evaluacin y la investigacin para
el desarrollo del baloncesto acorde con los requerimientos sociales, locales,
regionales y nacionales
3. OBJETIVOS
3.1. OBJETIVO GENERAL DEL MDULO Y TALLER
Preparar a Los profesionales de Cultura Fsica y Deportes para ejecutar
Procesos de Enseanza aprendizaje con dominio de conocimientos
cientficos de los fundamentos tcnicos metodolgicos, con fines
educativos, formativos y competitivos; as como la planificacin la
organizacin administracin, evaluacin, gestin y la investigacin para el
desarrollo del baloncesto en todas sus formas y manifestaciones.
Comprender a los seres vivos como mquinas fsico-qumicas productoras
de trabajo que emplean energa qumica, la descripcin del origen
metablico de enfermedades congnitas que se manifiestan durante el
desarrollo y que mejoran su pronstico despus de establecer una
adecuada intervencin diettica y conocer las adaptaciones fisiolgicas y
bioqumicas del ejercicio y del entrenamiento fsico.
3.2. OBJETIVOS ESPECIFICOS DEL MDULO CINCO Y TALLER.
Facilitar procesos de anlisis y discusin a fin de que los futuros
profesionales especializados en Cultura Fsica y Deportes desarrollen
habilidades y destrezas para manejar el Proceso Enseanza Aprendizaje de
los fundamentos tcnicos y metodolgicos con fines educativos, formativos
y de competencia
ntegrar al profesional de Cultura Fsica y Deportes en el desarrollo de
procesos de planificacin, organizacin, administracin, evaluacin e
investigacin del baloncesto educativo, formativo, y competitivo.
Destacar que la Bioqumica implica el estudio de la qumica desde el
anlisis de los Fenmenos biolgicos.
Conocer las bases bioqumicas de cmo est formado el cuerpo humano.
Dra. Blgica E. Aguilar Mg.Sc.
Deportologa !e"eatra
DOCEN#E $REA DE LA EDUCACI%N AR#E Y COMUNICACI%N
CARRERA DE CUL#URA &'SICA
0- 2011
Comprender como la bioqumica es importante para los cultores y
preparadores fsicos y los entrenadores.
Aplicar mtodos bsicos de exploracin funcional y anlisis bioqumico de
los diferentes sistemas y aparatos e interpretar sus resultados en relacin
con el desarrollo y el deporte.
Aplicar conocimientos bioqumicos y fisiolgicos para la posterior
comprensin de la fisiopatologa y los mecanismos de produccin de la
enfermedad, as como los medios para el mantenimiento y prevencin de la
salud en el deportista y durante el desarrollo
4. PRCTICAS PROFESIONALES ALTERNATIVAS DEL MDULO CINCO
El Egresado en el Programa Carrera de Cultura Fsica y Deportes es un
profesional que:
Orienta y ayuda al alumno en su desarrollo integral, ofreciendo experiencias
de aprendizaje que posibiliten el ejercicio de su libre autonoma y, el acceso
responsable al campo social.
Coadyuva al perfeccionamiento de la formacin fsica de base, de la
habilidad psico-motriz especfica y la formacin motriz general vinculado al
deporte formativo-educativo, de competencia como base del deporte de alto
rendimiento y a la cultura fsica de masas.
Desarrollo a travs de las actividades gimnsticas, generales y recreativas,
procesos que supervivan en el individuo despus de la escuela, colegio y
universidad, vale decir una educacin del movimiento para la vida.
Desarrolla procesos metdicos-sistemticos que permitan identificar
situaciones problemas relacionadas con la biodinmica en las esferas
pblicas, semipblicas y privada, a fin de impulsar programas de
prevencin y recuperacin.
Disea, ejecuta y evala proyectos de investigacin en los mbitos
educativos para atender el Sistema Enseanza Nacional.
5. PERFIL PROFESIONAL QUE CUBRE EL MDULO CINCO
El perfil profesional propuesto en la carrera, conlleva a que el egresado de Cultura
Fsica y Deportes forme las capacidades en los mbitos de:
Cientfco:
Conocimiento sobre la morfofisiologa del cuerpo humano
Docencia:
Conocimientos pedaggicos, didcticos y psicolgicos de la actividad
educativo-fsica.
Conocimientos sobre las relaciones de desarrollo y adaptacin del individuo
al medio ambiente.
Tcnico:
Tcnicas para fomentar y desarrollar el deporte como mecanismo de
higiene mental, y formacin psquica de la persona.
Administrativo:
0- 2011
Que pueda reconocer, analizar y definir alternativas para atender los
requerimientos sociales de entidades y organismos afines con la profesin.
Comunitario:
Conocimientos sobre las relaciones de desarrollo y adaptacin del individuo
al medio ambiente
6. DESCRIPCIN DEL PROCESO DE INVESTIGACIN DEL MDULO CINCO
Primer Momento.
Anlisis de las prcticas y campo profesional del Docente especializado en
Cultura Fsica con referencia especfica al baloncesto educativo formativo, y
competitivo.
Recoleccin de la informacin emprica relacionada con la problemtica
seleccionada por cada grupo.
Caracterizacin de los problemas que forman parte del Objeto de
Transformacin del mdulo.
Situacin tcnica, metodolgica especializada y su incidencia en el
baloncesto formativo educativo y competitivo.
Segundo Momento.
Elaboracin de la matriz de consistencia lgica del proceso a investigar
considerando las problemticas seleccionadas.
Definicin y aplicacin de las estrategias metodolgicas de la investigacin
Anlisis crtico de los datos empricos y los elementos terico-conceptuales
obtenidos sobre el OT y sobre los que los alumnos elaboran conocimientos,
principios generales, conclusiones individuales, consensos y acuerdos
colectivos.
Tercer momento.
Construccin de las conclusiones sobre la problemtica.
Contrastacin de los datos empricos.
Elaboracin y socializacin del informe final
Planteamiento de propuestas alternativas
Socializacin y devolucin de la investigacin a la institucin o grupos
sociales investigados.
. REFERENTES TERICOS Y ACTIVIDADES PRCTICAS DEL TALLER
1. NTRODUCCN A LA BOQUMCA
(. I!"#$%&''()! * +*, B($-.$+/'&+*, 0 *+ M1"*2$+(,.$
a. Estructura de las clulas procarticas.
b. Principales bioelementos y bio-molculas que intervienen en los
procesos metablicos.
). E+ *3&*
a. Estructura de la molcula del agua.
b. Propiedades fisicoqumicas del agua.
c. Relevancia Los amortiguadores en los sistemas biolgicos.
*. A.(!$4'(%$,
a. Estructura y clasificacin de los aminocidos.
0- 2011
b. Estereo ismeros y propiedades pticas de los aminocidos.
c. onizacin de los aminocidos y propiedades cido-base. Curva de
titulacin.
d. Propiedades qumicas de los aminocidos.
+. P/5"(%$, 0 5#$"16!*,.
a. Estructura y caractersticas del enlace peptdico.
b. Pptidos con actividad biolgica oxitocina, glutatin, factor liberador
de las gonadotropinas, etc.
c. Niveles estructurales de las protenas.
d. Clasificacin de las protenas: estructurales, catalticas, de defensa,
de transporte, etc.
e. Propiedades fsicas y qumicas de las protenas (cido-base,
solubilidad, etc.).
,. E!7(.*, 0 '(!/"('* 1!7(.4"('*.
a. Concepto de enzima.
b. Propiedades de las enzimas (centro activo y especificidad por el
sustrato, requerimiento de coofactores y coenzimas, las vitaminas
como coenzimas, isoenzimas, etc.).
c. Clasificacin de las enzimas (deshidrogenasas, hidrolasas, cinasas,
etc.).
d. Regulacin de la actividad enzimtica (efecto de temperatura, pH,
fuerza inica, concentracin de sustrato, inhibidores, etc.).
e. Cintica enzimtica.
f. Conceptos de Bioenergtica.
g. Energa libre de Gibbs.
h. Energa libre y la constante de equilibrio de los sistemas biolgicos.
Procesos endergnicos y exergnicos.
i. Biomolculas de alta energa (ATP, fosfoenolpiruvato, etc.).
j. Reacciones acopladas.
k. Ecuacin de Michaelis-Menten, Km Vmax.
l. Mtodos grficos de Lineweaver-Burk y Eddie Hofstee.
m. nhibicin enzimtica: inhibicin reversible: competitiva, no
competitiva y acompetitiva, inhibicin irreversible.
n. Regulacin enzimtica.
o. Alosterismo: inhibidores y activadores.
p. Proenzimas.
q. Mecanismos de catlisis enzimtica (cido-base, xido-reduccin.
etc.).
-. C*#2$8(%#*"$,.
a. Clasificacin de los carbohidratos (con base en su nmero de
tomos de carbono, su grupo funcional, el nmero de unidades).
b. Estructura de los monosacridos.
c. Estructura y propiedades de los disacridos.
0- 2011
d. Estructura e importancia biolgica de los polisacridos.
e. Proteoglicanos, glucoprotenas y glucolpidos.
.. L65(%$,.
a. Clasificacin de los lpidos.
b. cidos grasos. Estructura y propiedades.
c. Acetilglicridos. Estructura y propiedades.
d. Ceras.
Lpidos estructurales. Membranas.
e. Lipoprotenas.
f. Separacin y anlisis de lpidos.
/. N&'+1)"(%$,.
a. Estructura qumica de las bases pricas y pirimdicas.
b. Nuclesidos (enlace N-glucosdico).
c. Nucletidos (enlace fosfoster).
d. Nucletidos que no forman cidos nucleicos.
19. B($1!1#3/"('* 0 B($:&6.('* *5+('*%* *+ 1;1#'('($.
a. Sistemas Bioenergticos
b. Evaluaciones fisiolgicas de laboratorio y campo.
c. Evaluacin de aptitudes fsicas en distintas poblaciones.
d. Pruebas de Ejercicio Cardiopulmonar.
e. Bases biolgicas del entrenamiento aerbico, anaerbico, de fuerza
y musculacin, de velocidad y de potencia, y de flexibilidad. Nios,
Salud, Educacin Fsica y Deportes.
<. PRCTICAS PRE PROFESIONALES O PASANT=AS Y ACTIVIDADES DE
VINCULACIN CON LA COLECTIVIDAD DEL MDULO CINCO
El egresado en el Programa Carrera de Cultura. Fsica y Deportes es un
profesional que:
Orienta y ayuda al alumno en su desarrollo integral, ofreciendo experiencias
de aprendizaje que posibiliten el ejercicio de su libre autonoma y, el acceso
responsable al campo social.
Coadyuva al perfeccionamiento de la formacin fsica de base, de la
habilidad psico-motriz especfica y la formacin motriz general vinculado al
deporte formativo-educativo, de competencia como base del deporte de alto
rendimiento y a la cultura fsica de masas.
Desarrollo a travs de las actividades del baloncesto, generales y
recreativas, procesos que supervivan en el individuo despus de la escuela,
colegio y universidad, vale decir una educacin del movimiento para la vida.
Desarrolla procesos metdicos-sistemticos que permitan identificar
situaciones problemas relacionadas con la biodinmica en las esferas
pblicas, semipblicas y privada, a fin de impulsar programas de
prevencin y recuperacin.
Disea, ejecuta y evala proyectos de investigacin en los mbitos
educativos para atender el Sistema Enseanza Nacional.
0- 2011
Convenios con nstituciones Pblicas, Semipblicas, Privadas y
organizaciones barriales con el objeto de masificar la recreacin y la
utilizacin del tiempo libre.
Ayudantas con centros de Educacin Especial, tales como la Escuela de
Ciegos "Byron Eguiguren, "DNARN, entre otros, con la prctica y
masificacin deportiva en las disciplinas de: Atletismo, Baloncesto, ftbol,
gimnasia y natacin.
>. METODOLOG=A
En el proceso operativo del mdulo se considerar las principales funciones de la
Universidad como son: nvestigacin-desarrollo, formacin de recursos humanos,
y la vinculacin con la colectividad, para conseguir esta finalidad en la formacin
de los profesionales especializados, estas funciones interactuarn y se convertirn
en los primeros y principales apoyos para la obtencin de aprendizajes
significativos.
Se priorizar las tcnicas y las estrategias del aprendizaje activo y grupal. El
mdulo sin duda tiene como eje dinamizador el proceso investigativo, que ser
abordado en tres momentos:
1. Problematizacin del Objeto de Transformacin. Considerando los
contenidos planteados, los estudiantes debern realizar la revisin
bibliogrfica, elaboracin de fichas de resumen, diario de campo, y anlisis
sobre los fundamentos bsicos de las prcticas profesionales
2. Se trabajara en la elaboracin de contenidos terico tcnicos del baloncesto
educativo, formativo, y competitivo segn la temtica de la investigacin
seleccionada por el docente coordinador del modulo y estudiantes.
3. Se elaborarn los instrumentos de la investigacin de campo, es decir;
encuestas, entrevistas o guas de observacin conforme a la gua del OT.
As como la elaboracin de un plan de entrenamiento grafico y escrito del
baloncesto.
*. nformes, socializacin, y propuestas alternativas
19. PRODUCTOS ACREDITABLES DEL TALLER
Los productos acreditables del taller son el resultado del proceso acadmico
investigativo, que sern evaluados, acreditados y calificados en forma
permanente, sistemtica e integral cuyas evidencias de aprendizaje se lograra a
travs de las estrategias metodolgicas planificadas para el taller, se tomara en
cuenta dos aspectos:
Dominio de conocimientos tericos
Dominio de los conocimientos prcticos
Manejo de los contenidos tericos -prcticas estudiadas en los diferentes
momentos del taller, se evidenciara.
Pruebas de conocimientos orales y escritas
Ensayos demostraciones y exposiciones
Participacin individual y grupal referida a :
o Contribucin oportuna, pertinente y fundamentada
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11. CRITERIOS PARA LA EVALUACIN? ACREDITACIN Y CALIFICACIN? DE
ACUERDO A LO QUE SE ESTABLECE EN EL PRESENTE REGLAMENTO
DE RGIMEN ACADMICO DE LA UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOJA
La evaluacin es de carcter permanente, el estudio de cada uno de los
documentos propuestos concluye con la sistematizacin y exposicin de la
sntesis y la aplicacin en el proceso de investigacin.
Las evaluaciones parciales se harn al concluir cada momento de la investigacin
a travs del avance del proceso.
La evaluacin final se realizar al concluir el mdulo a travs de la presentacin
del proyecto de mejoramiento de las prcticas del Baloncesto en Loja y la
sustentacin y socializacin ante los actores que han intervenido en el proceso.
La acreditacin tiene que ver con los trabajos individuales y grupales relacionados
con la perspectiva de avanzar fundamentalmente en el proceso de construccin de
nuevos conocimientos.
A nivel de la Carrera, en el Taller como parte del Mdulo, los productos que sern
acreditados son:
PROCESO ENSE@ANAA APRENDIAAJE: 0 !
Trabajo Grupal 10 %
Trabajo ndividual 10 %
Tareas y Reportes 10 %
Prctica de Valores 10 %
Asistencia y Puntualidad 10 %
P"#CT$CA % D&M$'$& D( )*'DAM('T&S 0 !
Exmenes escritos y orales 30%
Ensayos, Demostraciones y Exposiciones 20 %
12. EQUIPO DOCENTE
Para la operatividad del Mdulo, la Planta Docente est integrada de la siguiente
manera:
C&&"D$'AD&"A D(+ TA++(" D( ,$&-*$M$CA .('("A+ %
AP+$CADA
Responsable: Dra. Blgica Aguilar
C&&"D$'AD&"(S D( M/D*+&:
Responsable: Lic. Nelson E. Ramn Rodrguez y
Lic. A. Vinicio iguez C.
C&&"D$'AD&"(S D( TA++("(S:
O#3*!(7*'()! 0 G1,"()! %1 C1!"#$, E,'$+*#1,B
Responsable: Abg. Augusto Swing T.
Dra. Rosa Alvarez T.
13. BIBLIOGRAF=A
1. Thayer, R. E., Rice, C. L. Pettigrew, F. P. et al. The Fibre Composition of
Skeletal Muscle, n: Principles of Exercise Biochemistry, 2nd ed. rev. (J. P.
Poortmans, ed) Bruselas, Karger, 1993.
0- 2011
2. Bullock, J., Boyle, J. , & Wang, M. B. (Eds.) (1984). Biochemistry: The
National Medical Series for ndependent Study (pp) Pennsylvania: Harwal
Publishing Company.
3. Garrison, r. H., Jr., 6 Somer, e. (1985). The Nutrition Desk Reference. (NDR)
Connecticut: Keats Publishing, nc.
4. Gonzlez - Ruano, E. (1986). Alimentacin del atleta. Madrid, Espaa:
Editorial Marban, S.A.
5. Guthrie, H. A. (1989) ntroductor y Nutrition (5ta. Ed). St Louis: The C.V.
Mosby Co.
6. Guyton, A. (1977) Tratado de Fisiologa Mdica (5ta. Ed.) Mxico: Nueva
Editorial nteramericana.
7. Kerschner, V, L. (1984) Nutricin y Teraputica Diettica. Mxico: Editorial el
Manual Moderno.
8. Mitchell, H.S., Rynbergen, H.J., Anderson, L., & Diblle, M. V. (1978).
Nutricin y Dieta de Cooper (16ma. Ed) Mxico: Editorial nteramericana.
9. Scheider, W. (1985) Nutricin: Conceptos Bsicos y Aplicaciones. Mxico:
McGraw Hill.
10. Suiter, C. W. & Crowleu, M. F. (1984) Nutricin: Principles and Application in
Health Promotion (2da. Ed.). Philadelphia: J.B. Lippincott Company.
11. Terrados C. N. (1992) Metabolismo energtico durante la actividad fsica.
En J. Gallego Gonzlez (Ed) Fisiologa de la actividad Fsica y del deporte.
Madrid: McGrraw Hill nteramericana de Espaa.
12. West, J. B. (1986) Best y Taylor Fisiolgicas de la Prctica Mdica. (11ma.
Ed) Buenos Aires: Editorial Mdica Panamericana.
13. Williams, S. R. (1985) Nutrition and Diet Therapy. St Louis: times
Mirror/Mosby College Publishing Co.
14. Zamora Navarro, S, Snchez de Medina, F. Gil Hernndez, A, Antonio, J., &
Prez M. (1992) Nutricin y diettica en la actividad fsica. En: J. Gallego
Gonzlez (Ed) Fisiologa de la Actividad Fsica y del Deporte. Madrid:
McGraw-Hill- nteramericana. Espaa. 1992.
14. MATRIA DE DESARROLLO DEL TALLER
BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA 2010-
2011
P("$&D&
S
REFERENTES TERICO- PRCTICOS.
ESTRATEGIAS
DIDCTICAS.
EVALUACIN
MOMEN#O
UNO
Septie0"r
e octu"re
1. I!"#$%&''()! * +* B($:&6.('*
(. I!"#$%&''()! * +*, B($-.$+/'&+*, 0 *+ M1"*2$+(,.$
a. Estructura de las clulas procarticas. Principales bioelementos y bio-
molculas que intervienen en los procesos metablicos.
). E+ *3&*
a. Estructura de la molcula del agua. Propiedades fisicoqumicas del agua.
Relevancia Los amortiguadores en los sistemas biolgicos.
*. A.(!$4'(%$,
a. Estructura y clasificacin de los aminocidos. Estereo ismeros y propiedades
pticas de los aminocidos. onizacin de los aminocidos y propiedades
cido-base. Curva de titulacin. Propiedades qumicas de los aminocidos.
+. P/5"(%$, 0 5#$"16!*,.
a. Estructura y caractersticas del enlace peptdico. Pptidos con actividad
biolgica oxitocina, glutatin, factor liberador de las gonadotropinas, etc.
Niveles estructurales de las protenas. Clasificacin de las protenas:
estructurales, catalticas, de defensa, de transporte, etc. Propiedades fsicas y
qumicas de las protenas (cido-base, solubilidad, etc.).
,. E!7(.*, 0 '(!/"('* 1!7(.4"('*.
a. Concepto de enzima. Propiedades de las enzimas (centro activo y
especificidad por el sustrato, requerimiento de coofactores y coenzimas, las
vitaminas como coenzimas, isoenzimas, etc.). Clasificacin de las enzimas
(deshidrogenasas, hidrolasas, cinasas, etc.). Regulacin de la actividad
enzimtica (efecto de temperatura, pH, fuerza inica, concentracin de
sustrato, inhibidores, etc.). Cintica enzimtica. Conceptos de Bioenergtica.
Energa libre de Gibbs. Energa libre y la constante de equilibrio de los
sistemas biolgicos. Procesos endergnicos y exergnicos.
b. Biomolculas de alta energa (ATP, fosfoenolpiruvato, etc.). Reacciones
acopladas. Ecuacin de Michaelis-Menten, Km V max. Mtodos grficos de
Lineweaver-Burk y Eddie Hofstee. nhibicin enzimtica: inhibicin reversible:
competitiva, no competitiva y acompetitiva, inhibicin irreversible.
c. Regulacin enzimtica. Alosterismo: inhibidores y activadores. Proenzimas.
Mecanismos de catlisis enzimtica (cido-base, xido-reduccin. etc.).
Conferencias foro.
Lectura comentada
del material
bibliogrfico.
Ampliacin de
bibliografa.
Discusin en grupos.
Exposicin en
plenaria.
Elaboracin de
reportes tericos.
Descripcin de
observaciones.
Participacin
individual
Participacin grupal
Presentacin de
reportes
Trabajo Prctico.
0- 2011
P("$&D&S REFERENTES TERICO- PRCTICOS. ESTRATEGIAS
DIDCTICAS.
EVALUACIN
MOMEN#O DOS
No1ie0"re
Dicie0"re
2. C*#2$8(%#*"$,.
a. Clasificacin de los carbohidratos (con base en su
nmero de tomos de carbono, su grupo funcional, el
nmero de unidades).
b. Estructura de los monosacridos.
c. Estructura y propiedades de los disacridos.
d. Estructura e importancia biolgica de los polisacridos.
e. Proteoglicanos, glicoprotenas y glucolpidos.
(. L65(%$,.
a. Clasificacin de los lpidos.
b. cidos grasos. Estructura y propiedades. Acetilglicridos.
Estructura y propiedades.
c. Ceras. Lpidos estructurales. Membranas.
d. Lipoprotenas.
e. Separacin y anlisis de lpidos.
Conferencias
foro.
Lectura
comentada del
material bibliogrfico.
Ampliacin de
bibliografa.
Discusin en
grupos.
Exposicin en
plenaria.
Elaboracin de
reportes tericos.
Descripcin de
observaciones.
Participacin
individual
Participacin
grupal
Presentacin de
reportes
Trabajo Prctico.
CARRERA DE CUL#URA &'SICA P3gi4a 22
2011
P("$&D
&S
REFERENTES TERICO- PRCTICOS. ESTRATEGIAS
DIDCTICAS.
EVALUACIN
MOMEN#
O #RES
E4ero
&e"rero
2. N&'+1)"(%$,.
a. Estructura qumica de las bases pricas y pirimdicas.
". Nuclesidos (enlace N-glucosdico).
c. Nucletidos (enlace fosfoster). Nucletidos que no forman
cidos nucleicos.
2. B($1!1#3/"('* 0 B($:&6.('* *5+('*%* *+ 1;1#'('($.
a. Sistemas Bioenergticos
b. Evaluaciones fisiolgicas de laboratorio y campo. Evaluacin de
aptitudes fsicas en distintas poblaciones.
c. Pruebas de Ejercicio Cardiopulmonar.
d. Bases biolgicas del entrenamiento aerbico, anaerbico, de
fuerza y musculacin, de velocidad y de potencia, y de
flexibilidad. Nios, Salud, Educacin Fsica y Deportes.
Conferencias foro.
Lectura
comentada del
material bibliogrfico.
Ampliacin de
bibliografa.
Discusin en
grupos.
Exposicin en
plenaria.
Elaboracin de
reportes tericos.
Descripcin de
observaciones.
Participacin
individual
Participacin
grupal
Presentacin de
reportes
Trabajo Prctico.
15. MATRIA DE DESARROLLO DEL MDULO.
2011
PROCESO INVESTIGATIVO CONTENIDOS. ACTIVIDADES. PRODUCTOS ACREDITABLES.
MOMENTO UNO.
1.-Anlisis de las prcticas y
campo profesional del Docente
Especializado en Cultura Fsica con
referencia especfica el baloncesto
educativo, formativo y de
competencia.
2.- Recoleccin de nformacin
Emprica relacionada con la
problemtica seleccionada por cada
grupo.
3.- Caracterizacin de los
problemas que formen parte del
objeto de transformacin del modulo.
4.- Situacin tcnica,
metodologa especializada y su
incidencia en el baloncesto formativo,
educativo y competitivo.
Organizacin, Control del
Proceso investigativo.
Proceso socio-histrico del
baloncesto.
Aspectos didcticos.
Simbologa y graficacin.
Aspectos didcticos
aplicados al baloncesto.
Metodologa, conceptos
generales.
Mtodos para la enseanza
del baloncesto.
Desarrollo de Capacidades
coordinativas aplicadas al
baloncesto.
Evaluacin Fsico- tcnica.
Elaboracin de Material
Didctico.
Encuadre y acuerdos.
Analizan y estudian los
procesos de formacin
profesional y su campo
profesional.
Anlisis crtico de
documentos y conferencias.
Aplicacin en experiencias
fsicas, tcnicas y
metodolgicas.
Aplicacin de metodologas
para el desarrollo de
mtodos y medios
Actividades destinadas a la
elaboracin de materiales
para la prctica del
baloncesto en sus diferentes
etapas.
Asistencia.
Lectura, subrayado y
reportes.
Elaboracin de mapas
conceptuales como base
para las exposiciones
posteriores
Propuestas prcticas
ejemplificadas.
Participacin activa.
Entrega recepcin de
materiales acreditables para
la prctica.
MOMENTO DOS
1.- Elaboracin de la matriz de
consistencia lgica del proceso a
investigar considerando las
problemticas seleccionadas.
2.- Definicin y aplicacin de las
estrategias metodolgicas de la
investigacin.
Desarrollo de capacidades
condicionales o biomotoras
aplicadas al baloncesto.
Tcnica defensiva, clasificacin,
proceso tcnico- metodolgico.
Tcnica ofensiva, clasificacin:
posicin Bsica, tcnica de los
desplazamientos. Proceso
tcnico metodolgico.
Tcnica del manejo del baln,
Participan, en el anlisis y
estudio de los procesos de
formacin profesional en base a
sus condiciones y aptitudes
individuales y grupales.
Analizan crticamente
documentos, conferencias y
exposiciones.
Aplicacin en experiencias fsico-
tcnicas y metodolgicas.
Elaboracin de material
Asistencia y participacin.
nvestigacin, elaboracin
de documentos, exposicin y
entrega.
Nota: En las exposiciones se
considerar material
didctico. Contenido
cientfico y metodolgico del
documento y la calidad de la
exposicin.
Trabajos prcticos
CARRERA DE CUL#URA &'SICA P3gi4a 2)
2011
3.- Anlisis crtico de los datos
empricos y los elementos Terico-
Conceptuales obtenidos sobre el OT
clasificacin: el agarre: el pase,
el regate, el tiro. Proceso tcnico
metodolgico.
didctico.
didctico. individuales y grupales
Entrega, recepcin de
la prctica.
MOMENTO TRES.
Determinacin de alternativas.
Construccin de las conclusiones
sobre la problemtica.
Contrastacin de los datos
empricos.
Elaboracin y socializacin del
informe final.
Planteamiento de Propuestas
Alternativas.
Tctica ndividual, de grupo y de
equipo.
Sistemas de juego ofensivo y
defensivo.
Direccin de equipo.
Reglamento simplificado del
baloncesto (interpretacin.
didctico.
Mesa de control y Mecnica de
Arbitraje.
Planificacin del entrenamiento
deportivo aplicado al baloncesto.
Socializacin del trabajo de
investigacin final, con
propuestas y alternativas que
generen cambios sustanciales en
el OT.
Participan, analizan y estudian
los procesos de formacin
profesional en base a sus
condiciones y aptitudes
individuales y grupales.
Analizan crticamente
documentos, conferencias y
exposiciones.
Aplicacin en experiencias fsico-
tcnicas y metodolgicas.
Participacin en la socializacin
de los dos paralelos
Elaboracin de material didctico
Asistencia y participacin.
nvestigacin, elaboracin de
documentos, exposicin y
entrega.
Nota: En las exposiciones se
considerar material didctico.
Contenido cientfico y metodolgico
del documento y la calidad de la
exposicin.
Trabajos prcticos
individuales y grupales
Entrega recepcin de
la prctica.
TCCNICA OFENSIVA D TCCNICA DEFENSIVA D TCTICA OFENSIVA Y DEFENSIVA D ESTRATEGIA OFENSIVA Y
DEFENSIVA.
MEDIOS DEL ENTRENAMIENTO.
ORGANIAACIN DE LOS MEDIOS DEL ENTRENAMIENTOE LA PROGRAMACIN. ESTAD=STICAS.
CARRERA DE CUL#URA &'SICA P3gi4a 2*
BIOQUIMICA GENERAL Y APLICADA
Dra. Blgica E. Aguilar Mg. Sc. DEPOR#OLOGA 5 !EBEA#RA
DOCEN#E DEL $REA DE LA EDUCACI%N EL AR#E Y LA COMUNICACI%N. ag"el
apul67ot0ail.co0
P3gi4a 2+
$'T"&D*CC$/' A +A ,$&-*0M$CA
La Bioqumica, es el estudio de las sustancias presentes en los organismos vivos y
de las reacciones qumicas en las que se basan los procesos vitales. Esta ciencia es
una rama de la Qumica y de la Biologa. El prefijo bio- procede de bios, trmino griego
que significa 'vida'. Su objetivo principal es el conocimiento de la estructura y
comportamiento de las molculas biolgicas, que son compuestos de carbono que
forman las diversas partes de la clula y llevan a cabo las reacciones qumicas que le
permiten crecer, alimentarse, reproducirse y usar y almacenar energa. La clula
contiene un gran nmero de molculas. La estructura de cada molcula determina la
reaccin qumica en la que interviene y, por tanto, el papel que desempea en los
procesos vitales celulares. Los tipos ms importantes de molculas biolgicas son los
cidos nuclicos, las protenas, los hidratos de carbono y los lpidos.
Los cidos nuclicos son responsables del almacenamiento y transferencia de la
informacin gentica. Son molculas grandes formadas por cadenas largas de unas
subunidades llamadas nucletidos, que se disponen segn una secuencia exacta. Cada
nucletido est formado por una molcula de azcar, un grupo fosfato y uno de 4
posibles compuestos nitrogenados llamados bases. Estas subunidades, son "ledas" por
otros componentes de las clulas y utilizadas como patrones para la fabricacin de
protenas.
Las protenas son molculas grandes formadas por pequeas subunidades
denominadas aminocidos. Utilizando slo 20 aminocidos distintos, la clula elabora
miles de protenas diferentes, cada una de las cuales desempea una funcin
altamente especializada. Las protenas ms interesantes para los bioqumicos son las
enzimas, molculas "trabajadoras" de las clulas. Estas enzimas actan como
promotores o catalizadores de las reacciones qumicas.
Los hidratos de carbono son las molculas energticas bsicas de la clula.
Contienen proporciones aproximadamente iguales de carbono e hidrgeno y oxgeno.
Las plantas verdes, algunas bacterias, protozoos y algas utilizan el proceso de la
fotosntesis para formar hidratos de carbono simples (azcares) a partir de dixido de
carbono, agua y luz solar. Los animales, sin embargo, obtienen sus hidratos de carbono
de los alimentos. Una vez que la clula posee hidratos de carbono, puede romperlos
para obtener energa qumica o utilizarlos como base para producir otras molculas.
Los lpidos son sustancias grasas que desempean diversos papeles en la clula.
Algunos se almacenan para ser utilizados como combustible de alto valor energtico,
mientras que otros se emplean como componentes esenciales de la membrana celular.
Las clulas tienen tambin muchos otros tipos de molculas. Estos compuestos
desempean funciones muy diversas, como el transporte de energa desde una zona
de la clula a otra, el aprovechamiento de la energa solar para conducir reacciones
qumicas, y como molculas colaboradoras (cofactores) en las acciones enzimticas.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a 2,
Todas stas, y la misma clula, se hallan en un estado de variacin constante. De
hecho, una clula no puede mantenerse viva a menos que est continuamente
formando y rompiendo protenas, hidratos de carbono y lpidos; reparando los cidos
nucleicos daados y utilizando y almacenando energa. El conjunto de estos procesos
activos y dependientes de la energa se denomina metabolismo. Uno de los objetivos
principales de la bioqumica es conocer el metabolismo lo suficiente como para predecir
y controlar los cambios celulares. Los estudios bioqumicos han permitido avances en el
tratamiento de muchas enfermedades metablicas, en el desarrollo de antibiticos para
combatir las bacterias, y en mtodos para incrementar la productividad industrial y
agrcola. Estos logros han aumentado en los ltimos aos con el uso de tcnicas de
ingeniera gentica.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a 2-
1. $'T"&D*CC$/' A +AS ,$&-M&+1C*+AS % A+ M(TA,&+$SM&
1.1. (ST"*CT*"A D( +AS C1+*+AS P"&CA"$/T$CAS.
Las clulas procariotas son pequeas y menos complejas que las eucariotas.
Contienen ribosomas pero carecen de sistemas de endomembranas (esto es, orgnulos
delimitados por membranas biolgicas, como puede ser el ncleo celular). Por ello
poseen el material gentico en el citosol. Sin embargo, existen excepciones: algunas
bacterias fotosintticas poseen sistemas de membranas internos. Por lo general podra
decirse que los procariotas carecen de citoesqueleto. Sin embargo se ha observado
que algunas bacterias, como Bacillus subtilis, poseen protenas tales como MreB y mbl
que actan de un modo similar a la actina y son importantes en la morfologa celular.
De gran diversidad, los procariotas sustentan un metabolismo extraordinariamente
complejo, en algunos casos exclusivos de ciertos taxa, como algunos grupos de
bacterias, lo que incide en su versatilidad ecolgica.
Las procariotas se clasifican, segn Carl Woese, en arqueas y bacterias.
1.1.1. A"-*(AS
ARQUEAS
Las arqueas poseen un dimetro celular comprendido entre 0,1 y 15 m, aunque las
formas filamentosas pueden ser mayores por agregacin de clulas. Presentan multitud
de formas distintas: incluso las hay descritas cuadradas y planas.
Las arqueas, al igual que las bacterias, no tienen membranas internas que delimiten
orgnulos. Como todos los organismos presentan ribosomas, pero a diferencia de los
encontrados en las bacterias que son sensibles a ciertos agentes antimicrobianos, los
de las arqueas, ms cercanos a los eucariotas, no lo son. La membrana celular tiene
una estructura similar a la de las dems clulas, pero su composicin qumica es nica,
con enlaces tipo ter en sus lpidos. Casi todas las arqueas poseen una pared celular
(algunos Thermoplasma son la excepcin) de composicin caracterstica, por ejemplo,
no contienen peptidoglicano (murena), propio de bacterias. No obstante pueden
apul67ot0ail.co0
P3gi4a 2.
clasificarse bajo la tincin de Gram, de vital importancia en la taxonoma de bacterias;
sin embargo, en arqueas, poseedoras de una estructura de pared en absoluto comn a
la bacteriana, dicha tincin es aplicable pero carece de valor taxonmico. El orden
Methanobacteriales tiene una capa de pseudomurena, que provoca que dichas
arqueas respondan como positivas a la tincin de Gram.
Como en casi todos los procariotas, las clulas de las arqueas carecen de ncleo, y
presentan un slo cromosoma circular. Existen elementos extracromosmicos, tales
como plsmidos. Sus genomas son de pequeo tamao, sobre 2-4 millones de pares
de bases. Tambin es caracterstica la presencia de ARN polimerasas de constitucin
compleja y un gran nmero de nucletidos modificados en los cidos ribonucleicos
ribosomales. Por otra parte, su ADN se empaqueta en forma de nucleosomas, como en
los eucariotas, gracias a protenas semejantes a las histonas y algunos genes poseen
intrones. Pueden reproducirse por fisin binaria o mltiple, fragmentacin o gemacin.
1.1.2. ,ACT("$AS
BAC#ERIAS
Las bacterias son organismos relativamente sencillos, de dimensiones muy
reducidas, de apenas unas micras en la mayora de los casos. Como otros procariotas,
carecen de un ncleo delimitado por una membrana, aunque presentan un nucleoide,
una estructura elemental que contiene una gran molcula generalmente circular de
ADN. Carecen de ncleo celular y dems orgnulos delimitados por membranas
biolgicas. En el citoplasma se pueden apreciar plsmidos, pequeas molculas
circulares de ADN que coexisten con el nucleoide y que contienen genes: son
comnmente usados por las bacterias en la parasexualidad (reproduccin sexual
bacteriana). El citoplasma tambin contiene ribosomas y diversos tipos de grnulos. En
algunos casos, puede haber estructuras compuestas por membranas, generalmente
relacionadas con la fotosntesis.
Poseen una membrana celular compuesta de lpidos, en forma de una bicapa y
sobre ella se encuentra una cubierta en la que existe un polisacrido complejo
denominado peptidoglicano; dependiendo de su estructura y subsecuente su respuesta
a la tincin de Gram, se clasifica a las bacterias en Gram positivas y Gram negativas. El
espacio comprendido entre la membrana celular y la pared celular (o la membrana
externa, si sta existe) se denomina espacio periplsmico. Algunas bacterias presentan
apul67ot0ail.co0
P3gi4a 2/
una cpsula. Otras son capaces de generar endosporas (estadios latentes capaces de
resistir condiciones extremas) en algn momento de su ciclo vital. Entre las formaciones
exteriores propias de la clula bacteriana destacan los flagelos (de estructura
completamente distinta a la de los flagelos eucariotas) y los pili (estructuras de
adherencia y relacionadas con la parasexualidad).
La mayora de las bacterias disponen de un nico cromosoma circular y suelen
poseer elementos genticos adicionales, como distintos tipos de plsmidos. Su
reproduccin, binaria y muy eficiente en el tiempo, permite la rpida expansin de sus
poblaciones, generndose un gran nmero de clulas que son virtualmente clones, esto
es, idnticas entre s.
1.2. P"$'C$PA+(S ,$&(+(M('T&S % ,$&-M&+1C*+AS -*(
$'T("2$('(' (' +&S P"&C(S&S M(TA,/+$C&S.
Ningn elemento qumico es exclusivo de los seres vivos y todos se encuentran
tambin en la Naturaleza. Sin embargo, hay slo 27 que forman parte permanente de la
vida y otros 60 pueden aparecer ocasionalmente. Estos elementos se denominan
elementos biognicos o biolementos.
Segn su importancia y abundancia se clasifican en:
(3ementos 435sticos 4rimarios: car"o4o8 7i9r:ge4o8 o;<ge4o =
4itr:ge4o. Representan algo ms del 96% del peso de cualquier organismo.
Son elementos imprescindibles para la creacin de materia orgnica
(3ementos secundarios indis4ensa63es: >:?>oro8 a@u>re8 ?o9io8
pota?io8 calcio8 0ag4e?io = cloro. Constituyen el 3% en peso
aproximadamente. Son bioelementos necesarios para la vida de la clula.
&3igoe3ementos o e3ementos tra7a: Adems de los sealados existen
otros que son necesarios para el funcionamiento celular y que en conjunto
representan menos del 1%. No todos forman parte de los seres vivos. Cabe citar
por ejemplo el 7ierro8 ci4c8 "ro0o8 =o9o = ?ilicio.
Al contrario que en los seres inertes, donde el silicio es la base, en los seres vivos
se utiliza la qumica del carbono por varias razones:
1. Al tener peso atmico bajo permite enlaces covalentes estables, pero no tanto
para impedir las reacciones metablicas.
2. La estructura del tomo de carbono permite conseguir largas cadenas
ramificadas que pueden romperse con facilidad.
3. Los tomos de carbono se unen con facilidad al nitrgeno, hidrgeno, oxgeno y
azufre, facilitando as la unin de diferentes grupos funcionales.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a (A
)*'C$/' D( +&S ,$&(+(M('T&S P"$MA"$&S: El carbono y el
hidrgeno constituyen la estructura bsica de las molculas orgnicas y, junto al
oxgeno, son los principales componentes. El nitrgeno participa en la
construccin de protenas y cidos nucleicos. El fsforo forma parte de los cidos
nucleicos y sus enlaces son utilizados en la obtencin de energa. El azufre
constituye parte de la mayora de las protenas.
)*'C$/' D( +&S ,$&(+(M('T&S S(C*'DA"$&S: El resto de
bioelementos secundarios se encuentran en el interior de la clula disociados
como iones. El sodio potasio y cloro participan en mantener el grado de salinidad
as como en el impulso nervioso. El calcio acta como constitutivo de estructuras
esquelticas, en el mecanismo de contraccin muscular y en la coagulacin
entre otros procesos. El magnesio es imprescindible para la accin cataltica de
muchas enzimas.
)*'C$/' D( +&S &+$.&(+(M('T&S: Son necesarios para el
funcionamiento de la clula y suelen asociarse a enzimas. El hierro participa en
los procesos redox de la cadena respiratoria y forma parte de la hemoglobina. El
cobre forma parte de mltiples enzimas de oxidacin. El cobalto y el molibdeno
forman parte de coenzimas. El yodo es fundamental para la hormona del tiroides
y el flor en la formacin de los dientes.
1.2.1. +AS ,$&M&+1C*+AS
Los tomos de los diferentes bioelementos se combinan para formar las molculas
constituyentes de la vida que se dividen en inorgnicas (agua y sales minerales) y
orgnicas (glcidos, lpidos, protenas y cidos nucleicos). Muchos de estos
compuestos orgnicos son macromolculas formadas por otras molculas ms
sencillas. La unidad estructural aislada se llama monmero y la macromolcula recibe
el nombre de polmero.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a (2
2. (+ A.*A
El agua constituye el 75 % en peso de la materia viva. Cuanto ms joven es el
individuo, ms porcentaje de agua tiene en su organismo, que va perdiendo con el paso
del tiempo. Segn su situacin se clasifica en:
Agua circula4teB que se desplaza a travs del organismo y es utilizada como
transporte de sustancias.
Agua 9e i0"i"ici:4B Se encuentra empapando los materiales citoplasmticos,
unida dbilmente a los materiales biolgicos de los que se separa por
desecacin a los 100 C
Agua liga9aB retenida en combinaciones diversas en el interior de las clulas,
no desaparece por desecacin.
2.1. (ST"*CT*"A D( +A M&+1C*+A D(+ A.*A.
Cada molcula de agua est formada por 9o? 3to0o? 9e ! = u4o 9e O unido
mediante enlace covalente. El tomo de oxgeno comparte un par de electrones con
cada uno de los tomos de H.
Esta molcula es elctricamente neutra, pero, la diferencia de electronegatividad de
los tomos de O y de H provoca un desplazamiento de los electrones haca el ncleo
de oxgeno. Como consecuencia, constituye un dipolo elctrico.
El carcter polar de las molculas de agua es responsable de la mayora de sus
propiedades. Permite que se produzcan interacciones electrostticas, denominadas
enlaces de hidrogeno, con otras molculas polares y con iones, o interacciones dipolo -
dipolo con otras molculas de agua.
Debido a la ordenacin casi tetradrica de los electrones alrededor de los tomos de
O, cada molcula de agua es potencialmente capaz de unirse mediante enlaces de
hidrgeno con otras 4 molculas de agua. Esta propiedad es responsable de la elevada
cohesin interna del agua lquida.
Los enlaces de H entre las molculas de agua se forman y escinden a una gran
velocidad, aunque su estabilidad disminuye al aumentar la temperatura.
Por lo tanto, por debajo de 0 C, en el hielo, todas las molculas de agua se hallan
unidas mediante enlaces de H.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a ((
En el agua lquida, cuanto mayor es la temperatura, mayores son la distorsin y la
inestabilidad de estos enlaces, pero, an a 100 C, el agua lquida est altamente ligada
por enlaces de H.
2.2. P"&P$(DAD(S )$S$C&-*0M$CAS D(+ A.*A.
La estructura dipolar del agua es responsable de las peculiares propiedades fsico -
qumica que le permiten cumplir importantes funciones en los organismos.
."A' )*("8A D( C&9(S$/'. Se debe a la elevada tendencia del agua a
unirse a otras 4 molculas vecinas, lo que la convierte en un lquido
incompresible, capaz de conferir volumen y turgencia. Tambin permite las
deformaciones de algunas estructuras, sirviendo como lubricante en zonas de
contacto.
(+(2AD& CA+&" (SP(C0)$C&. Este calor se debe a la tendencia de formar
enlaces de H entre molculas de agua.
Esto lo convierte en un ,*(' AM&"T$.*AD&" T1"M$C& que mantiene la
temperatura interna de los seres vivos a pesar de las variaciones externas.
A+T& CA+&" D( 2AP&"$8AC$/'. El agua tiene la propiedad de absorber
mucho calor cuando cambia del estado lquido al gaseoso, porque han de
romperse los enlaces de H.
El agua se evapora en la superficie, absorbe gran parte de calor del entorno
inmediato. Esta propiedad se utiliza como mecanismo de regulacin trmica.
(3evada constante die3ctrica. Las sales cristalizadas y otros
compuestos inicos se disocien en sus cationes y aniones, los cuales son
atrados con fuerzas por lo dipolos de agua y se impide su unin
El agua disuelve con facilidad otros compuestos no inicos al establecer enlaces de
H entre ellos.
(3 agua tam6in dis4ersa: formando micelas, muchos compuestos
anfipticos
Todos ellos la convierten en la sustancia diso3vente por excelencia, lo que
da lugar a dos funciones del agua en los seres vivos.
(3 ve;cu3o de trans4orte que permite la circulacin de sustancias en el
interior de los organismos y en su intercambio con el exterior
Es el medio donde ocurren todas las reacciones 6io<umicas.
.ran =uer7a de ad;esi>n. Esta propiedad deriva de la tendencia a formar
enlaces de H entre las molculas de agua (Cohesin) y stas con otras
molculas polares (adhesin), lo que hace al agua responsable de todos los
fenmenos relacionados con la capilaridad.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a ()
(scasa densidad en estado s>3ido. El bajo nmero de coordinacin del
agua en el hielo, debido a los enlaces de H, supone la existencia de espacios
vacos, as que su densidad es relativamente baja, menor que la del agua
lquida. Esta caracterstica permite la vida acutica en zonas fras, al descender
la temperatura, se forma una costra de hielo en la superficie que la mantiene a 0
C, protegiendo el agua situada bajo ella del descenso trmico del exterior y
mantenindola alrededor de los 4 o 5 C, suficiente para la supervivencia de
muchas especies.
2.3. )*'C$&'(S D(+ A.*A
Di?ol1e4te8 porque es un vehculo de transporte
BioCu<0ica8 porque permite realizar las reacciones vitales
#ra4?porte8 transporta sustancia necesarias
E?tructural8 forma parte de la estructura celular, formando lo principal de las
clulas, principalmente la vegetal.
Mec34ica, est para que no "choque las cosas, es decir, no se rompan los
organismos.
#er0orregula9or8 para no depender de la temperatura exterior.
2.4. "(+(2A'C$A +&S AM&"T$.*AD&"(S (' +&S S$ST(MAS
,$&+/.$C&S.
En el agua lquida, adems de las molculas de agua, existe una pequea
proporcin de molculas disociadas en sus iones. Este nmero es constante, y se
denomina producto inico del agua, siendo su valor a 25 C. En los fluidos biolgicos,
las variaciones del pH afectan, en gran medida, a la actividad de muchas molculas.
ste es el caso de las protenas y, en concreto, de las enzimas. Por ello, en el
transcurso de la evolucin, los seres vivos han adquirido mecanismos que mantienen
constante el pH: son los sistemas tampn o amortiguadores.
De7<culo 9e tra4?porte 9e ?u?ta4cia?: debido a su poder disolvente y
dispersante transporta sustancias de un punto a otro del organismo. Por otra parte,
resulta indispensable para el intercambio de materia entre clula y medio.
Me9io 9e reacci:4: gracias al poder disolvente, la mayora de las bio-molculas
estn disueltas en agua y de ese modo reaccionan entre s.
Reacti1o Cu<0ico: participa en las reacciones por su capacidad de disociarse en
iones H+ y OH-, como ocurre en la hidrlisis, rotura de enlaces introduciendo agua.
Age4te regula9or 9e la te0peratura: ya que su alto calor especfico le convierte
en un excelente amortiguador de los cambios trmicos.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a (*
?. AM$'&#C$D&S
Un aminocido, como su nombre indica, es una molcula orgnica con un grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y
de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se
combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace
peptdico. Estos dos "residuos" amino acdicos forman un dipptido. Si se une un tercer
aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido.
Esta reaccin ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que estn libres en
el citosol como los asociados al retculo endoplasmtico.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos, lo que
indica que el grupo amino est unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al
grupo carboxilo. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo
carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente
denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de
los diferentes aminocidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos
de aminocidos diferentes, pero slo 20 forman parte de las protenas y tienen codones
especficos en el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o
simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica
supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
3.1. (ST"*CT*"A % C+AS$)$CAC$/' D( +&S AM$'&#C$D&S.
La estructura general de los aminocidos se establece por la presencia de un
carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino
(verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente
hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se
apul67ot0ail.co0
P3gi4a (+
encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras qumicas, son grupos susceptibles a los
cambios de pH; por eso, al pH de la clula prcticamente ningn aminocido se
encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma
catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica
(con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido,
donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de
la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se
encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos formas que se
presentan a continuacin son las ms comunes.
?.1.1. S(.@' +AS P"&P$(DAD(S D( S* CAD('A
apul67ot0ail.co0
P3gi4a (,
Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral. Los
aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:
1. Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cistena
(Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
2. Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), soleucina (le, ), Metionina (Met, M), Prolina
(Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W).
3. Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu,
E).
4. Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His,
H).
5. Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
?.1.2. S(.@' S* &,T('C$/'
A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos
esenciales son:
2. Valina (Val)
(. Leucina (Leu)
). Treonina (Thr)
*. Lisina (Lys)
+. Triptfano (Trp)
,. Histidina (His)
-. Fenilalanina (Phe)
.. soleucina (le)
/. Arginina (Arg) (Requerida en nios y tal vez ancianos)
2A.Metionina (Met)
?.1.?. S(.@' S* CAPAC$DAD D( S0'T(S$S
1. aminocidos esenciales o indispensables: los organismos superiores no los
sintetizan, es necesario incluirlos en la dieta. Estos son:
2. Valina (Val)
3. Leucina (Leu)
4. Metionina (Met)
5. Triptfano (Trp)
6. Histidina (His)
apul67ot0ail.co0
P3gi4a (-
A los aminocidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no
esenciales y son:
1. Alanina (Ala)
2. Prolina (Pro)
3. Glicina (Gly)
4. Serina (Ser)
5. Cistena (Cys)
6. Asparagina (Asn)
7. Glutamina (Gln)
8. Tirosina (Tyr)
9. cido asprtico (Asp)
10. cido glutmico (Glu)
Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias
con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido.
Los datos actuales en cuanto a nmero de aminocidos y de enzimas ARNt
sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen
22 aminocidos distintos que intervienen en la composicin de las cadenas
polipeptdicas y que las enzimas ARNt sintetasas que no son siempre exclusivas para
cada aa. El aa nmero 21 es la Selenocistena que aparece en eucariotas y procariotas
y el nmero 22 la Pirrolisina, que aparece solo en arqueas (o arqueobacterias).
?.1.A. AM$'&#C$D&S C&D$)$CAD&S (' (+ .('&MA
Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn
codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina,
asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y
valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el cdigo
gentico tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. Por
ejemplo: selenocistena y pirrolisina.
?.1.. AM$'&#C$D&S '& P"&T($C&S
Existen adems de los 20 aminocidos proteicos alrededor de 150 adicionales que
no se consideran proteicos aunque aparecen en algunas protenas. Son derivados de
otros aminocidos, es decir, se incorporan a la protena como uno de los aminocidos
proteicos y, despus de haber sido formada la protena, se modifican qumicamente; por
ejemplo, la hidroxiprolina. Algunos aminocidos no proteicos actan como
apul67ot0ail.co0
P3gi4a (.
neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el cido gamma-
aminobutrico (GABA) o la biotina.
3.2. (ST("(& $S/M("&S % P"&P$(DAD(S /PT$CAS D( +&S
AM$'&#C$D&S.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les
confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin
cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es
hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras
que si se desva a la izquierda (sentido antihorario)se denomina levgiro. Un
aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira
y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se
denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de
los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrgiro no quiere
decir que tenga configuracin D.
3.3. $&'$8AC$/' D( +&S AM$'&#C$D&S % P"&P$(DAD(S #C$D&-
,AS(. C*"2A D( T$T*+AC$/'.
Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido
puede comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un
aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea
6,1. Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.
3.4. P"&P$(DAD(S -*0M$CAS D( +&S AM$'&#C$D&S.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R.
3.5. P1PT$D&S % P"&T(0'AS.
Las protenas son compuestos qumicos muy complejos que se encuentran en todas
las clulas vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y
plenes. Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen, pero los diversos
apul67ot0ail.co0
P3gi4a (/
tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un
alto porcentaje de nitrgeno, as como de oxgeno, hidrgeno y carbono. En la mayor
parte de ellas existe azufre, y en algunas fsforo y hierro.
Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de ciertas sustancias
ms simples llamadas aminocidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos
y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbvoros reciben sus protenas de las
plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las
protenas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe
a que, de los aminocidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son
imprescindibles para la vida, y es en las protenas animales donde stas se encuentran
en mayor cantidad.
El valor qumico (o "puntuacin qumica") de una protena se define como el cociente
entre los miligramos del aminocido limitante existentes por gramo de la protena en
cuestin y los miligramos del mismo aminocido por gramo de una protena de
referencia. El aminocido limitante es aquel en el que el dficit es mayor comparado
con la protena de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el clculo, da un
valor qumico ms bajo. La "protena de referencia" es una protena terica definida por
la FAO con la composicin adecuada para satisfacer correctamente las necesidades
proteicas. Se han fijado distintas protenas de referencia dependiendo de la edad, ya
que las necesidades de aminocidos esenciales son distintas. Las protenas de los
cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las
leguminosas lo son en aminocidos azufrados (metionina y cisteina). Las protenas
animales tienen en general composiciones ms prximas a la considerada ideal.
El valor qumico de una protena no tiene en cuenta otros factores, como la
digestibilidad de la protena o el hecho de que algunos aminocidos pueden estar en
formas qumicas no utilizables. Sin embargo, es el nico fcilmente medible. Los otros
parmetros utilizados para evaluar la calidad de una protena (coeficiente de
digestibilidad, valor biolgico o utilizacin neta de protena) se obtienen a partir de
experimentos dietticos con animales o con voluntarios humanos.
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es
decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y
quedando (-COO'), o como base, los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-
NH3+), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos
se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion
3.6. (ST"*CT*"A % CA"ACT("0ST$CAS D(+ ('+AC( P(PT0D$C&.
Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace
peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
apul67ot0ail.co0
P3gi4a )A
aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una
molcula de agua.
As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando
cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan
prefijos convencionales como:
Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de 10.
Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a
derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de
tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-
NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por
extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia
de sus aminocidos. Si la hidrlisis de una protena produce nicamente aminocidos,
la protena se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgnicos o
inorgnicos, denominados grupo prosttico, la protena se llama conjugada.
3.. P1PT$D&S C&' ACT$2$DAD ,$&+/.$CA: &B$T&C$'A: .+*TAT$/':
)ACT&" +$,("AD&" D( +AS .&'AD&T"&P$'AS: (TC.
Los pptidos y polipptidos son estructuras similares a las proteicas, es decir que
estn constituidas por aminocidos, pero son de menor tamao que stas. Sin
embargo, los pptidos pueden cumplir funciones biolgicas de importancia para la vida
del individuo. De hecho, existen pptidos pequeos, de entre 3 y 50 aminocidos, con
actividad biolgica que estimulan el crecimiento y la regeneracin de rganos y tejidos.
Tal es el caso de los llamados "factores de crecimiento", entre los que podemos
destacar el factor de crecimiento renal y el factor de crecimiento heptico.
Por otro lado existen pequeos pptidos que contribuyen a la disminucin de la
tensin arterial, como es el caso de las atriopeptinas que son segregadas por las
aurculas cardacas, y que contribuyen en el tratamiento de la hipertensin
independientemente del origen. Las protenas de la dieta aportan los aminocidos
necesarios para el desarrollo y mantenimiento de clulas y tejidos de nuestro
organismo. Como consecuencia de la digestin de las protenas, adems de
aminocidos libres, se liberan pptidos, que son cadenas lineales con distinto nmero
de aminocidos.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a )2
En los ltimos aos existe un creciente inters por determinados fragmentos
especficos de las protenas de la dieta que tienen adems de su valor nutricional, una
actividad biolgica, que regula diferentes procesos fisiolgicos, adems de su valor
nutricional. La literatura cientfica evidencia que estos pptidos bioactivos pueden
atravesar el epitelio intestinal y llegar a tejidos perifricos va circulacin sistmica,
pudiendo ejercer funciones especficas a nivel local, tracto gastrointestinal, y a nivel
sistmico. Dentro de estas actividades, los pptidos bioactivos podran alterar el
metabolismo celular y actuar como vasoreguladores, factores de crecimiento,
inductores hormonales y neurotransmisores como la oxitocina, glutatin, factor liberador
de las gonadotropinas, etc.
3.<. '$2(+(S (ST"*CT*"A+(S D( +AS P"&T(0'AS.
La estructura de las protenas puede jerarquizarse en una serie de niveles,
interdependientes. Estos niveles corresponden a:
Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminocidos.
Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales.
Estructura terciaria, que define la estructura de las protenas compuestas por un
slo polipptido.
Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.
?.C.1. (ST"*CT*"A P"$MA"$A
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos., es
decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el
enlace peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de
sus caractersticas ms importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del
enlace. La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de
niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la
informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene
el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto,
que la estructura primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que
la conforman.
?.C.2. (ST"*CT*"A S(C*'DA"$A
La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena
polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos
que forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente. Los motivos
ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a )(
2. 91+$C( A+)A: Los aminocidos en una hlice d estn dispuestos en una
estructura helicoidal dextrgira, con unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada
aminocido supone un giro de unos 100 en la hlice, y los carbonos d de dos
aminocidos contiguos estn separados por 1.5. La hlice est estrechamente
empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hlice. Todas
las cadenas laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la
hlice. El grupo amino del aminocido (n) puede establecer un enlace de
hidrgeno con el grupo carbonilo del aminocido (n+4). De esta forma, cada
aminocido (n) de la hlice forma dos puentes de hidrgeno con su enlace
peptdico y el enlace peptdico del aminocido en (n+4) y en (n-4). En total son 7
enlaces de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hlice. Esta
dentro de los niveles de organizacin de la protena.
(. +#M$'A ,(TA: La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de
dos cadenas de aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos
amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrgeno con los grupos
carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a
resultar de una ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la formacin de la
hlice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura estn posicionadas sobre y
bajo el plano de las lminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni
crear un impedimento estrico, ya que se vera afectada la estructura de la
lmina. Es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es
decir, cmo se enrolla una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la
disposicin de los dominios en el espacio.
?.C.?. (ST"*CT*"A T("C$A"$A
Se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los
polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilizacin por
interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro
(covalentes, entre aminocidos de cistena convenientemente orientados) y mediante
enlaces inicos.
?.C.A. (ST"*CT*"A C*AT("'A"$A
apul67ot0ail.co0
P3gi4a ))
La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como ejemplo de
protena con estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de
varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee
propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se
asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos.
Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede
ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si
no lo son. En una cadena polipeptdica, se definen dos enlaces del armazn capaces
de rotar: uno es el enlace entre el nitrgeno y el Cd, y el otro el enlace entre el Cd y el
oxgeno del carbonilo.
Ambos definen dos ngulos de rotacin:
(+ #'.*+& D( "&TAC$/' D, definido por los cuatro tomos sucesivos del
esqueleto CO-NH-Cd-CO, implicando a dos aminocidos.
(+ #'.*+& D( "&TAC$/' E, definido por los cuatro tomos sucesivos del
esqueleto: NH-Cd-CO-NH, que implica a dos aminocidos.
La orientacin del eje de giro considerada positiva por convencin se muestra en la
imagen; corresponde a la propia de las agujas del reloj. Existen dos excepciones en los
aminocidos que se representan en estos diagramas: la glicina, carente de un
sustituyente, y la prolina, cclica debido a la tenencia de una estructura tipo pirrol, no
cumplen los requisitos requeridos para una representacin convencional
apul67ot0ail.co0
P3gi4a )*
DIAGRAMA DE RAMAC!ANDRAN DE UNA PRO#E'NA. Las zonas
energticamente favorables son representadas mediante contornos coloreados. Cada
aminocido est representado mediante un punto rojo. Se marcan con cruces las
glicinas, carentes de cadena lateral. Se puede describir, por tanto, la conformacin del
armazn de cualquier residuo concreto de una protena especificando estos dos
ngulos.
Con estos dos parmetros podemos describir la conformacin de dicho residuo en
un mapa mediante un punto, con coordenadas y . Para determinados tipos de
estructura secundaria, como la hlice alfa, todos los residuos comparten dichos
ngulos, por lo que un punto en el mapa en determinada posicin puede describir una
estructura secundaria. Estos mapas, denominados representaciones de
Ramachandran, por el bioqumico G. N. Ramachandran que los us por ampliamente
en [1963], permiten deducir dichas conformaciones.
D&M$'$&S: M&T$2&S % &T"&S (+(M('T&S C&')&"MAC$&'A+(S
Es comn que algunas zonas de la protena tengan entidad estructural
independiente, y a menudo funciones bioqumicas especficas, como, por ejemplo,
alguna actividad cataltica. Su naturaleza depende de las estructuras anteriormente
citadas a todos los niveles. La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias
cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, con propiedades
distintas.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a )+
Dominio de unin a calcio de calmoldulina; las esferas azules representan al metal.
Las protenas estn organizadas en muchas unidades.
Un dominio estructural es un elemento de la estructura de las protenas que se
autoestabiliza y a menudo estabiliza a los motivos conformacionales
independientemente del resto de la cadena de protena.
Muchos dominios son nicos y proceden de una secuencia nica de un gen o una
familia gnica pero en cambio otros aparecen en una variedad de protenas.
Los dominios son, a menudo, seleccionados evolutivamente porque poseen una
funcin prominente en la biologa de la protena pertenecen; por ejemplo, "el domino de
unin a calcio de calmodulina".
La ingeniera gentica permite modificar los dominios de una protena a otra para
generar protenas quimricas con funciones novedosas.
Un motivo en este sentido se refiere a una combinacin especfica de elementos
estructurales secundarios (como los hlice-giro-hlice). Estos elementos son llamados
a menudo superestructuras secundarias.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a ),
Antgeno T del virus SV-40, protena que consta de tres dominios diferenciados:
primero, un anillo formado por seis subunidades de helicasa, en azul; segundo, un
dominio de anclaje, en verde; tercero, una protena de unin, en rojo, que, en este caso,
interacciona con la protena del retinoblastoma.
Suele denominarse motivo conformacional de forma global a un tipo de motivo,
como los barriles-beta. La estructura de los motivos a menudo consiste en solo unos
pocos elementos, por ejemplo, las hlice-giro-hlice, que slo tienen tres. Se denota
que la "secuencia espacial es la misma en todas las instancias del motivo. Su orden es
bastante irregular dentro del gen subyacente.
Los motivos estructurales de la protena a menudo incluyen giros de longitud
variable en estructuras indeterminadas, lo que en efecto crea la plasticidad necesaria
para unir dos elementos en el espacio que no estn codificados por una secuencia de
ADN inmediatamente adyacente en un gen. Se denota tambin que incluso cuando
estn codificados los elementos estructurales secundarios de un motivo en el mismo
orden en dos genes, la composicin cuantitativa de aminocidos puede variar. Esto no
slo es cierto debido a las complicadas relaciones entre la estructura terciaria y
primaria, sino por cuestiones relativas al tamao. Si bien en la base de datos de
levadura hay descritas unas 6.000 protenas, hay muchos menos dominios, motives
estructurales y pliegues. Esto es, en parte, consecuencia de la evolucin.
Esto significa, por ejemplo, que un dominio de una protena puede ser trasladado de
una a otra, dando as una nueva funcin a las protenas. Debido a estos mecanismos,
los dominios o motivos estructurales pueden ser comunes a varias familias de
protenas.
3.>. C$'1T$CA D(+ P+(.AD& D( +AS P"&T(0'AS
Aunque el plegamiento de las protenas parta de un estado lineal inicial y uno final
bien definidos, el proceso de plegamiento no es algo brusco con un lugar de partida y
un fin, sino que est plagado de intermedios temporalmente mensurables y de vital
importancia. ncluso, la estructura final dista mucho de ser esttica: algunos autores
imaginan a las protenas como entidades dinmicas que continuamente cambian de
estructura, de un modo similar al latido cardaco .
Si bien el plegamiento de una protena es un suceso rpido, que se completa en
apenas un segundo, topolgicamente es un problema muy complejo. Este hecho dio
lugar a la paradoja de Levinthal, propia de Cyrus Levinthal en 1968: un clculo
aproximado indica que una cadena polipeptdica de unos 120 residuos posee unas
1050 conformaciones. Aunque la molcula pudiera intentar una nueva conformacin
cada 10-13 segundos, se necesitaran unos 1030 aos para intentar un nmero
significativo de ellas. No obstante, protenas de estas caractersticas se pliegan in vitro
en un minuto.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a )-
La resolucin de la paradoja pasa por la aceptacin de la existencia de estados de
plegamiento intermedios, en los que la protena se encuentra parcialmente desplegada,
en una ruta como sigue:
Protena desplegada.
Nucleacin del plegado.
Estados intermedios.
Estado de glbulo fundido.
Reordenamientos finales.
Protena plegada.
3.19. C;a4eronas
Las protenas tipo chaperona son un conjunto de protenas presentes en todas las
clulas cuya funcin es la de ayudar al plegamiento de otras protenas, tras su sntesis
o durante su ciclo de actividad (por ejemplo, en defensa de estrs trmico).
Estas chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la protena funcional,
sino que slo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte
celular a otra parte de la clula donde la protena realiza su funcin.
Los cambios de conformacin tridimensional de las protenas pueden estar
afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas,
dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las chaperonas.
Existen sustancias qumicas no proteicas que pueden estabilizar a las protenas
mediante el establecimiento de enlaces de puente de hidrgeno, en sustitucin a los del
agua. Por ejemplo, es el caso de la trehalosa, un azcar que se emplea en
biotecnologa para favorecer la viabilidad de las soluciones ricas en protena aun en
condiciones de estrs ambiental. Las chaperonas, localizadas en todos los
compartimentos celulares, se agrupan en dos familias generales.
La c7apero4i4a GroEL
GroES 9e E?c7eric7ia coli8 co4 u4a 9i?po?ici:4 e4 cili49ro 7ueco capa@ 9e reco4ocer8
al"ergar = plegar a 9eter0i4a9o? polippti9o?.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a ).
?.10.1. C;a4eronas mo3ecu3ares
Que se unen y estabilizan a protenas desplegadas o parcialmente plegadas,
evitando as que se agrupen y que sean degradadas. ntegran la familia de las Hsp70
en el citosol y la matriz de la mitocondria, BiP en el retculo endoplasmtico y DnaK en
las bacterias.
?.10.2. C;a4eroninas
Que facilitan directamente el plegado de las protenas. ncluyen a: TriC, en
eucariotas; y GroEL, en bacterias y cloroplastos,
3.11. C3asifcaci>n estructura3
Muchos mtodos han sido desarrollados para la clasificacin estructural de las
protenas; la recopilacin de datos es almacenada en el Banco de Datos de Protenas.
Muchas bases de datos existentes clasifican las protenas usando diferentes mtodos.
El SCOP, CATH y FSSP son los ms usados. Los mtodos usados podran clasificarse
en: puramente manuales, manuales y automticos y puramente automticos. El mayor
problema de estos mtodos es la integracin de los datos. La clasificacin es constante
entre SCOP, CATH Y FSSP para la mayora de las protenas que han sido clasificadas,
pero hay todava algunas diferencias e inconsistencias.
?.11.1. Determinaci>n de 3a estructura 4roteica
Alrededor del 90% de las estructuras de las protenas disponibles en el Banco de
Datos de Protenas han sido determinadas por cristalografa de rayos X. Este mtodo
permite medir la densidad de distribucin de los electrones de la protena en las 3
dimensiones (en el estado de cristalizacin), lo que permite obtener las coordenadas 3D
de todos los tomos para determinar su posicin con certeza. Aproximadamente el 9%
de las estructuras de protenas conocidas han sido obtenidas por tcnicas de
resonancia magntica nuclear, que tambin pueden ser usadas para identificar
estructuras secundarias.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a )/
El efecto del dicroismo circular en la transmisin de ondas
polarizadas se emplea en la determinacin de la estructura de las protenas.
Ntese que los aspectos de las estructuras secundarias pueden ser detectados
mediante medios bioqumicos como el dicrosmo circular .
El microscopio crioelectrnico que se ha convertido recientemente en un medio para
determinar las estructuras proteicas con una resolucin baja (menos de 5 0,5 nm) y
se prev que ser una herramienta importante para los trabajos de alta resolucin en la
dcada prxima.
Esta tcnica es an un recurso importante para cientficos que estn trabajando en
complejos muy grandes de protenas, como la cubierta y cpside de los virus y las
protenas amiloideas.
AP"&B$MAC$/' A +A (ST"*CT*"A P"&T($CA A D$ST$'TAS
"(S&+*C$&'(S
RESOLUC
N $'T("P"(TAC$/'
>4.0 Coordenadas individuales sin significado
3.0 - 4.0
Plegamiento posiblemente correcto, pero comnmente con errores. Algunas
cadenas laterales poseen mal los rotmeros.
2.5 - 3.0 Plegamiento bien dilucidado salvo en algunos pliegues superficiales, mal
modelados. Algunas cadenas laterales largas (Lys, Glu, Gln) y otras cortas (Ser,
Val, Thr) mal orientadas.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a *A
2.0 - 2.5 El nmero de cadenas laterales con un rotmero incorrecto es mucho menor.
Los errores, pequeos, son detectados normalmente. Los pliegues superficiales
estn bastante bien definidos. Los ligandos y el agua son visibles.
1.5 - 2.0 Pocos residuos poseen mal rotmero. Los errores pequeos son detectados.
Los pliegues incorrectos son muy raros, incluso en superficie.
0.5 - 1.5 En general, todo est correctamente resuelto. Las libreras de rotmeros y os
estudios geomtricos se hacen a este nivel de precisin.
3.12. C+AS$)$CAC$/' D( +AS P"&T(0'AS: (ST"*CT*"A+(S:
CATA+0T$CAS: D( D()('SA: D( T"A'SP&"T(: (TC.
Las protenas se clasifican de acuerdo a sus caractersticas en estructurales,
catalticas, de defensa, de transporte, por su composicin,
Las protenas poseen veinte aminocidos, los cuales se clasifican en:
1. Glicina,
2. Alamina,
3. Valina,
4. Leucina,
5. soleucina,
6. Fenil,
7. Alanina,
8. Triptfano,
9. Serina,
10. Reonina,
11. Tirosina,
12. Prolina,
13. Hidroxiprolina,
14. Metionina,
Cistena,
15. Cistina,
16. Lisina,
17. Arginina,
18. Histidina,
19. cido Asprtico
20. cido Glutmico.
3.13. S(.@' S* C&MP&S$C$/'
Pueden clasificarse en protenas "simples" y protenas "conjugadas".
+as Fsim43esF o F9o3o4rotenasF son aquellas que al hidrolizarse
producen nicamente aminocidos. Se clasifican en:
a. GLOBULARES
i. PROLAMNAS: Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)
ii. GLUTENNAS: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
iii. ALBMNAS: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
iv. HORMONAS: nsulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
apul67ot0ail.co0
P3gi4a *2
v. ENZMAS: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
". &IBROSAS
i. Colgenos: EN TEJDOS CONJUNTVOS, CARTLAGNOSOS
ii. Queratinas: EN FORMACONES EPDRMCAS: PELOS, UAS,
PLUMAS, CUERNOS.
iii. Elastinas: EN TENDONES Y VASOS SANGUNEOS
iv. Fibronas: EN HLOS DE SEDA, (ARAAS, NSECTOS)
+as FconGugadasF o F9etero4rotenasF son protenas que al hidrolizarse
producen tambin, adems de los aminocidos, otros componentes orgnicos o
inorgnicos. La porcin no proteica de una protena conjugada se denomina
Fgru4o 4rostticoF. Las protenas conjugadas se sub clasifican de acuerdo
con la naturaleza de sus grupos prostticos. Nucleoprotenas (cidos nuclicos),
Lipoprotenas (Lpidos), Fosfoprotenas (Grupos fosfato), Metaloprotenas
(Metales), Glucoprotenas (Monosacridos)
a. GLUCOPRO#E'NAS
i. Ribonucleasa
ii. Mucoprotenas
iii. Anticuerpos
iv. Hormona luteinizante
". LIPOPRO#E'NAS
i. De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la
sangre.
c. NUCLEOPRO#E'NAS
i. Nucleosomas de la cromatina
ii. Ribosomas
9. ME#ALOPRO#E'NAS
i. Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno
ii. Citocromos, que transportan electronesPLES
3.14. S(.@' S* C&')&"MAC$/'
Se entiende como conformacin, la orientacin tridimensional que adquieren los
grupos caractersticos de una molcula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de
stos sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de protenas que difieren en
sus conformaciones caractersticas: "protenas fibrosas" y "protenas globulares".
+as 4rotenas f6rosas se constituyen por cadenas polipeptdicas alineadas en
forma paralela. Esta alineacin puede producir dos macro-estructuras diferentes:
fibras que se trenzan sobre s mismas en grupos de varios haces formando una
"macro-fibra", como en el caso del colgeno de los tendones o la a-queratina del
cabello; la segunda posibilidad es la formacin de lminas como en el caso de las b-
apul67ot0ail.co0
P3gi4a *(
queratinas de las sedas naturales. Las protenas fibrosas poseen alta resistencia al
corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son
insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general ms resistentes a
los factores que las desnaturalizan.
+as 4rotenas g3o6u3ares son conformaciones de cadenas polipeptdicas que
se enrollan sobre s mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo
enredado". El resultado es una macro-estructura de tipo esfrico.
La mayora de estas protenas son solubles en agua y por lo general
desempean funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es
la catlisis de las reacciones bioqumicas, son protenas globulares.
3.15. S(.@' S* )*'C$/'
La diversidad en las funciones de las protenas en el organismo es quiz la ms
extensa que se pueda atribuir a una familia de bio molculas.
(n7imas: Son protenas cuya funcin es la "catlisis de las reacciones
bioqumicas". Algunas de Estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la
participacin de verdaderos complejos multi enzimticos. El poder cataltico de las
enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reaccin, al menos un
milln de veces. Las enzimas pertenecen al grupo de las protenas globulares y
muchas de ellas son protenas conjugadas.
Protenas de trans4orte: Muchos iones y molculas especficas son
transportados por protenas especficas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el
oxgeno y una porcin del gas carbnico desde y hacia los pulmones,
respectivamente. En la membrana mitocondrial se encuentra una serie de protenas
que transportan electrones hasta el oxgeno en el proceso de respiracin aerbica.
Protenas de3 movimiento coordinado: El msculo est compuesto por
una variedad de protenas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su
estructura en relacin con cambios en el ambiente electroqumico que las rodea y
producir a nivel macro el efecto de una contraccin muscular.
Protenas estructura3es o de so4orte: Las protenas fibrosas como el
colgeno y las a-queratina constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte
del organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuer4os: Son protenas altamente especficas que tienen la capacidad de
identificar su sustancias extraas tale como los virus, las bacterias y las clulas de
otros organismos.
Proteorece4tores: Son protenas que participan activamente en el proceso de
recepcin de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en
los bastoncillos de la retina del ojo.
9ormonas H Protenas re4resoras: son protenas que participan en la
regulacin de procesos metablicos; las protenas represoras son elementos
apul67ot0ail.co0
P3gi4a *)
importantes dentro del proceso de transmisin de la informacin gentica en la
biosntesis de otras molculas.
Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos
los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de
ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos,
reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las protenas realizan su
funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las protenas
estructurales se agregan a otras molculas de la misma protena para originar una
estructura mayor. Sin embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los
anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus
sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus
receptores especficos, etc...
A continuacin se exponen algunos ejemplos de protenas y las funciones que
desempean:
)*'C$/' (ST"*CT*"A+
Algunas protenas constituyen estructuras celulares:
1. Ciertas glicoprotenas forman parte de las membranas celulares y actan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los
genes.
Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:
1. El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
2. La elastina del tejido conjuntivo elstico.
3. La queratina de la epidermis.
Las araas y los gusanos de seda segregan fibrina para fabricar las telas de araa y
los capullos de seda, respectivamente.
?.1.1. )*'C$/' ('8$MAT$CA
Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.
?.1.2. )*'C$/' 9&"M&'A+
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn (que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
apul67ot0ail.co0
P3gi4a **
?.1.?. )*'C$/' "(.*+AD&"A
Algunas protenas regulan la e;pre?i:4 de ciertos genes y otras regulan la 9i1i?i:4
celular (como la ciclina).
?.1.A. )*'C$/' 9&M(&STAT$CA
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
?.1.. )*'C$/' D()('S$2A
La? i40u4ogloguli4a? actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.
La tro0"i4a = el E"ri4:ge4o contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos
para evitar hemorragias.
La? 0uci4a? tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas to;i4a? bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
protenas fabricadas con funciones defensivas.
?.1.I. )*'C$/' D( T"A'SP&"T(
La 7e0oglo"i4a transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La 7e0ocia4i4a transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.
La 0ioglo"i4a transporta oxgeno en los msculos.
La? lipoprote<4a? transportan lpidos por la sangre.
Lo? citocro0o? transportan electrones.
?.1.J. )*'C$/' C&'T"ACT$+
La acti4a = la 0io?i4a constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin
muscular.
La 9i4ei4a est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
?.1.C. )*'C$/' D( "(S("2A
La o1oal"F0i4a de la clara de huevo, la glia9i4a del grano de trigo y la 7or9ei4a
de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.
La lactoal"F0i4a de la leche.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a *+
3.16. P"&P$(DAD(S )0S$CAS % -*0M$CAS D( +AS P"&T(0'AS
K#C$D&-,AS(: S&+*,$+$DAD: (TC.L.
1. #EMPERA#URAB El papel de la temperatura es crucial puesto que su entidad
fsico-qumica, la energa cintica contenida en los tomos, dota de reactividad a
los aminocidos y, por ello, a las protenas.
No obstante, existe un lmite, a unos 50 C, sobrepasado el cual las protenas
pierden su conformacin, esto es, se desnaturalizan. La desnaturalizacin,
producida por la temperatura y otros agentes desnaturalizantes, ocurre a varios
niveles: En la desnaturalizacin de la estructura cuaternaria, las subunidades de
protenas se separan o su posicin espacial se corrompe.
La desnaturalizacin de la estructura terciaria implica la interrupcin de:
Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos (como los
puentes disulfuro entre las cistenas).
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de
aminocidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas
laterales no polares de aminocidos.
En la desnaturalizacin de la estructura secundaria las protenas pierden
todos los patrones de repeticin regulares como las alfa hlices y adoptan
formas aleatorias.
La estructura primaria, la secuencia de aminocidos ligados por enlaces
peptdicos, no es interrumpida por las desnaturalizacin.
2. P! GPO#ENCIAL !IDR%GENOHB El pH afecta al estado inico de los
aminocidos, zwitteriones en definitiva, que no tienen implicado su grupo amino
ni carboxilo en el enlace peptdico y, especialmente, a aqullos polares, con
algn grupo cargado en su cadena lateral. El estado de ionizacin de ste afecta
a la reactividad y posibilidad, por tanto, de producir un enlace qumico.
3. ESPECI&ICIDADB Las propiedades de las protenas dependen de la estructura
tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminocidos que se disponen
en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; tambin de los
aminocidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y
forma a la protena. Cada protena tiene una conformacin segn su estructura
primaria. As, un pequeo cambio en la secuencia de aminocidos provoca
cambios en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto prdida de la
actividad biolgica.
4. SOLUBILIDADB Las protenas globulares son solubles en agua, debido a que sus
radicales polares o hidrfilos se sitan hacia el exterior, formando puentes de
hidrgeno con el agua, constituyendo una capa de solvatacin. Esta solubilidad
vara dependiendo del tamao, de la forma, de la disposicin de los radicales y
del pH.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a *,
5. DESNA#URALIIACI%NB Prdida de la estructura tridimensional o conformacin,
y por tanto tambin de la actividad biolgica. Se produce al variar la temperatura,
presin, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de
hidrgeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las protenas
se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el
proceso es reversible, y si el cambio es ms drstico, es irreversible.
3.1. ('8$MAS % C$'1T$CA ('8$M#T$CA.
En bioqumica, se llaman enzimas las sustancias de naturaleza proteica que catalizan
reacciones qumicas, siempre que sea termodinmicamente posible (si bien no pueden
hacer que el proceso sea ms termodinmicamente favorable). En estas reacciones, las
enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten
en diferentes molculas, los productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan
enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por
enzimas se las denomina reacciones enzimticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece slo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el conjunto
(set) de enzimas sintetizadas en una clula determina el metabolismo que ocurre en
cada clula. A su vez, esta sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan aumentando y disminuyendo la
energa de activacin (AG) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente
la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en
que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen
acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo el
control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms
deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las
reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las
enzimas difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan
alrededor de 4.000 reacciones bioqumicas distintas.[1] No todos los catalizadores
bioqumicos son protenas, pues algunas molculas de ARN son capaces de catalizar
reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas en el que reside la actividad
peptidil transferasa).
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores
enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son molculas que incrementan la actividad. Asimismo,
gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o
frmacos son molculas inhibidoras. gualmente, la actividad es afectada por la
apul67ot0ail.co0
P3gi4a *-
temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato y otros factores
fsico-qumicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de
antibiticos y productos domsticos de limpieza. Adems, ampliamente utilizadas en
variados procesos industriales, como son la fabricacin de alimentos, distincin de
jeans o produccin de biocombustibles.
3.1<. C&'C(PT& D( ('8$MA.
3.1>. P"&P$(DAD(S D( +AS ('8$MAS
Cualquier reaccin qumica se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los tomos
que constituyen la molculas se los reactivos para formar posteriormente los nuevos
enlaces que originan las molculas de los productos, ese estado en el que los enlaces
de los reactivos estn debilitados o rotos pero en el que aun no se han formado los
nuevos se conoce como estado de transicin o estado de activado; para acelerar el
estado de transicin y en definitiva, para que la reaccin qumica tenga lugar es preciso
comunicar a los reactivos cierta cantidad de energa denominada "energa de
activacin. En las reacciones espontneas la energa de activacin es tan baja, que se
obtiene de la propia energa cintica de las molculas o incluso de la luz que incide en
el lugar de la reaccin, en las reacciones no espontneas, esta energa es tan alta que
no se produce si no se aplica calor.
La accin catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energa de activacin para
llegar fcilmente al estado de transicin y permitir que la reaccin se lleve a cabo, en
definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de transicin
espontneamente, y con l s lo es, los catalizadores realizan su accin favoreciendo la
aproximacin de las molculas de los reactivos, todas las reacciones metablicas salvo
alguna excepcin son reacciones catalizadas por enzimas. Usando un sustrato se
encuentra con la enzima correspondiente se produce la reaccin catalizada, la cual se
lleva a cabo en tres etapas:
1. (3 sustrato se une a3 en7ima =ormando e3 com43eGo en7ima-
sustrato K(.S.L. Esta unin se caracteriza por un alto grado de especificidad
de modo que cada tipo de sustrato y de reaccin necesita un enzima concreto; la
especificidad enzimatica se debe a la estructura proteica del enzima el cual
presenta una zona denominada centro activo con una forma espacial
caracterstica en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento es explicado
mediante dos teoras:
apul67ot0ail.co0
P3gi4a *.
2. +a teora de 3a M33ave-cerraduraN: el enzima y el sustrato encaja tan
exactamente en el centro activo como una llave en su cerradura, por lo que
cualquier cambio que se produzca en la forma impedir su acoplamiento.
3. +a teora de3 MaGuste inducidoN o de3 guante H 3a mano: en
algunos enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adoptarse
al sustrato.
La especificidad del enzima puede darse en varios grados:
1. (s4ecifcidad a6so3uta: se da cuando un enzima solo acta sobre un
sustrato.
2. (s4ecifcidad de gru4o: se da cuando el enzima reconoce un determinado
grupo de molculas.
3. (s4ecifcidad de c3ase: es la menos especfica ya que la actuacin del
enzima no depende del tipo de molcula sino del tipo de enlace.
La unin enzima-sustrato es reversible, pues una parte del complejo enzima-sustrato se
disocia y debido precisamente a esta reversibilidad esta primera etapa es la ms lenta.
La unin de los radicales de los aminocidos (aa) del centro activo al sustrato consigue
debilitar sus enlaces provocando cambios energticos que permiten alcanzar ms
fcilmente el estado de transicin.
Una vez formado el complejo enzima-sustrato: si el enzima posee coofactor o grupo
prosttico ste es el que lleva a cabo la reaccin y se obtiene el producto final esta
etapa es muy rpida e irreversible, en el caso de que no existan partes no proteicas en
el enzima la accin cataltica la realizan algunos aa del propio centro activo. El producto
de libera del centro activo y el enzima queda libre para volver a unirse a nuevas
molculas de sustrato, es irreversible.
Centro activo.
El sitio de unin del ligando est muy bien definido. En l habr distintos residuos que
aporten los grupos funcionales necesarios para cada funcin:
1. Residuos catalticos: son capaces de llevar a cabo la catlisis.
2. Residuos de unin: aportan soporte para unir el enzima a su sustrato y no a otro.
3. Residuos que participan en la estructura tridimensional.
La protena al plegarse determina el centro activo que ser una cavidad hidrofbica
(ambiente especial). No habr agua si no participa en la reaccin. Se crea un
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P3gi4a */
microambiente especial para que los grupos catalticos sean ms reactivos. La unin
del centro activo y el enzima es la base de la especificidad.
1. Proposicin de Fisher: Un enzima
distingue un sustrato igual que una cerradura y una llave. El sustrato y el centro
activo son complementarios. El centro activo slo es complementario cuando se
a unido al sustrato, no antes.
2. Hiptesis de Koshland: ajuste inducido.
El sitio activo es complementario despus de la unin. Un sustrato correcto
induce un cambio de conformacin adecuada y uno malo no. Cuando se produce
la unin el sustrato queda unido al centro activo de manera determinada por lo
que tiene menos movilidad que en entorno acuoso. La posicin ser la adecuada
para que los grupos catalticos estn lo mejor orientados posibles. La actividad
molecular es muy alta porque es la mejor posicin para que acten los grupos
catalticos. Los sustratos pasan por un estado de transicin tras superar la
energa de activacin antes de convertirse en productos. El catalizador ayuda a
alcanzar ese estado de transicin por lo que la reaccin ocurre. El enzima es
complementario del estado de transicin. Si la funcin del enzima debe estar
regulada puede tener moduladores.
(s4ecifcidad de 3os en7imas.
Los enzimas son protenas catalticas. Casi todas las reacciones celulares estn
catalizadas. Alguna actividad cataltica no reside en las protenas sino en el RNA, es el
caso de la ribosoma que tiene parte de RNA y parte proteica aunque la catlisis la
efecta el cido nucleico. Esto tiene una importancia evolutiva pues demuestra que el
RNA catalizaba antes que los enzimas que luego se especializaron. El RNA es peor
catalizador. La funcin de los enzimas ests relacionada con la unin de un ligando que
ser el sustrato. Se forma complejo enzima-sustrato, que luego se convierte en
producto:
ENAIMA F SUSTRATO G ENAIMA-SUSTRATO G ENAIMA F PRODUCTO
Como es un catalizador el enzima no se consume, acelerando la velocidad de reaccin
sin modificar la posicin de equilibrio. Las propiedades que tienen los enzimas que los
hacen efectivos como catalizadores son:
1. Capaces de acelerar las reacciones en las condiciones suaves de la clula.
2. Alto poder cataltico por su gran actividad molecular, aceleran las reacciones
hasta 1017 veces. Esto es porque se une al sustrato en relacin 1:1 y la reaccin
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P3gi4a +A
que ocurre en los confines de ste ve rebajada su energa de activacin como
consecuencia de esa unin.
3. Son muy especficos respecto a:
a. Ti4o de reacci>n: ya que no son catalizadas reacciones de naturaleza
distinta.
b. "es4ecto a3 sustrato: el enzima no puede unirse con cualquier sustrato.
Hay enzimas ms especficos que otros. La especificidad puede ser tan alta
que se distinga entre estreo ismeros. Sin embargo los enzimas digestivos
son poco especficos porque si no haran falta demasiados. La ventaja de la
especificidad reside en que se pueden catalizar muchas reacciones a la vez
sin reacciones laterales ni que se acumulen los productos secundarios.
"e<uerimiento de co=actores
A veces se necesitan grupos catalticos que no se encuentran en los aminocidos por lo
que se necesita una molcula extra, un cofactor, que puede ser inorgnico (iones en
general) u orgnicos. Estos ltimos pueden estar unidos reversiblemente (coenzimas) o
permanentemente (grupo prosttico).
Catlisis de la hidratacin de CO2 por la anhidrasa carbnica (que contiene Zn +):
CO2 F H2O I H
F
F HCO3- A! J
F
Como ninguna cadena lateral de los aminocidos puede formar OH el Zn aporta lo que
se necesita. El Zn se une al H2O y luego se separan:
A! --- H - O - H I A! --- H - O
-
F H
F
F CO2 I A! J
F
F HCO3
-
Los enzimas que catalizan reacciones redox necesita algn grupo donde transportar los
electrones y no hay ninguna cadena lateral de aminocido que pueda, por lo que
necesita un cofactor. Muchos cofactores deben ser ingeridos porque la clula no los
sintetiza. Las vitaminas suelen ser cofactores o precursores de cofactores. Las
vitaminas B2 y B3 son precursores de cofactores redox.
Coen7imas
Coenzima, molculas orgnicas complejas que necesitan algunas enzimas para realizar
su actividad. Las coenzimas pueden estar ntima y permanentemente unidas a las
protenas, o bien unirse de forma dbil y transitoria. Coenzimas importantes son, por
apul67ot0ail.co0
P3gi4a +2
ejemplo, el trifosfato de adenosina (ATP), el dinucleotido de nicotinamida y adenina
(NAD), el dinucleotido fosfato de nicotinamida y adenina (NADP), la coenzima A, la
UDP-glucosa, el grupo hemo de la hemoglobina y muchas vitaminas. Las coenzimas,
junto con ciertos elementos qumicos inorgnicos, reciben el nombre de cofactores
enzimticos. Algunas enzimas necesitan un cofactor inorgnico y otras un cofactor tipo
coenzima. Algunas enzimas requieren cofactores de ambos tipos.
El mecanismo de accin bsico de las coenzimas es el siguiente:
1. La coenzima se une a un enzima,
2. La enzima capta su substrato especfico,
3. La enzima ataca a dicho substrato, arrancndole algunos de sus tomos,
4. La enzima cede a la coenzima dichos tomos provenientes del substrato,
5. La coenzima acepta dichos tomos y se desprende de la enzima.
6. La coenzima no es el aceptor final de esos tomos, sino que debe liberarlos
tarde o temprano,
7. La coenzima transporta dichos tomos y acaba cedindolos, recuperando as su
capacidad para aceptar nuevos tomos.
8. Este ltimo paso es esencial para no agotar la dotacin de coenzimas de una
clula ya que las enzimas junto con las que acta no pueden realizar la reaccin
qumica sin el concurso de su coenzima.
9. Algunas coenzimas estn fuerte y permanentemente unidas a su enzima,
constituyendo en la prctica un grupo prosttico; tal es el caso del FMN a la
enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa.
10. Cada coenzima est especializada en aceptar y transportar un tipo de tomos
determinado; unos aceptan hidrgenos, otros grupos acetilo, amino, etc. No
obstante, las coenzimas no son nada especficas respecto a las enzimas a las
que se unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a un gran nmero
de enzimas distintas y es por ello que el nmero de coenzimas diferentes es
relativamente bajo.
Princi4a3es coen7imas
apul67ot0ail.co0
P3gi4a +(
Coenzima A
1. FAD (flavn-adenn dinucletido): transferencia de electrones y protones.
2. FMN (Flavn mononucletido): transferencia de electrones y protones.
3. NAD+(nicotn-adenn dinucletido): transferencia de electrones y protones.
4. NADP+ (nicotn-adenn dinucletido fosfato): transferencia de electrones y
protones.
5. Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la descarboxilacin
del cido pirvico) y de grupos acilo en general.
6. Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
7. Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrgenos entre molculas.
8. TPP (Pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehdo; forma parte,
entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
9. Vitamina C
10. PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
11. PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
12. FH4 (cido tetrahidroflico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno.
13. Biocitina: transferencia de dixido de carbono.
14. cido lipoico: transferencia de hidrgenos, grupos acilo y metilamina.
+as vitaminas como coen7imas
Muchas vitaminas, o sus derivados, actan como coenzimas:
apul67ot0ail.co0
P3gi4a +)
1. Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para el
metabolismo energtico de los glcidos.
2. Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucletidos coenzimticos con gran
poder reductor como el FAD y el FMN.
3. Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucletidos coenzimticos con gran
poder reductor como el NAD+ o el NADP+.
4. Vitamina B5 o cido pantotnico: su principal derivado es la coenzima A (Co-A),
con gran importancia en diveros procesos metablicos.
5. Vitamina B6 o piridoxina. Sus principales derivados son los coenzimas PLP
(fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el
metabolismo de los aminocidos.
6. Vitamina B7 o biotina (vitamina H). Su derivado, la biocitina, es esencial para el
funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).
7. Vitamina B9 o cido flico (vitamina M). Su derivado, el FH4 es esencial en la
sntesis de purinas.
8. Vitamina B12 o cianocobalamina: coenzima B12.
9. Vitamina E y Vitamina K: qumicamente similares al coenzima Q.
$soen7imas
En 1957 R. L. Hunter y Clement Markert describieron por primera vez a las isoenzimas,
y las definieron como las diferentes variantes de la misma enzima que tienen idnticas
funciones y estn presentes en el mismo individuo. Esta definicin abarca a las
variantes de enzimas que son el producto de diferentes genes y por lo tanto
representan diferentes loci (descritoss como isoenzimas) y a las enzimas que son el
producto de diferentes alelos de un mismo gen (descritos como aloenzimas).
Las isoenzimas pueden ser el resultado de la duplicacin de genes, pero tambin
pueden derivarse de la poliploida o de la hibridacin del cido nucleico. En el tiempo
evolutivo, si la funcin de la nueva variante sigue siendo idntica a la original, entonces
es probable que uno u otro se pierda con la acumulacin de mutaciones, resultando en
un seudogn. Sin embargo, si las mutaciones no impiden el funcionamiento de la
enzima pero modifican su funcin o su patrn de expresin gnica, las dos variantes
podran ser favorecidas por la seleccin natural y se especializaran en diferentes
funciones. Por ejemplo, puede que se expresen en diferentes etapas del desarrollo o en
diferentes tejidos.
apul67ot0ail.co0
P3gi4a +*
LAS ALOENZIMAS
Pueden ser el resultado de mutaciones puntuales o por mutaciones indel (insercin-
delecin) que afectan a la secuencia de ADN que codifica el gen. Al igual que con
cualquier otra nueva mutacin, hay tres cosas que puede suceder a una nueva
aloenzima:
1. Lo ms probable es que el nuevo alelo sea no funcional, en cuyo caso
probablemente resulte en baja aptitud y sea eliminado de la poblacin por
seleccin natural.
2. Por otra parte, si el residuo aminoacdico que se cambia es en una parte de la
enzima relativamente poco importante, por ejemplo lejos del sitio activo,
entonces la mutacin puede que sea selectivamente neutra y quede sujeta a la
deriva gentica.
3. En raros casos, la mutacin puede dar lugar a una enzima que sea ms
eficiente, o a una que pueda catalizar una reaccin qumica ligeramente
diferente, en cuyo caso la mutacin puede causar un aumento de la aptitud, y ser
favorecido por la seleccin natural.
(Gem43o de isoen7ima
Un ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una variante de hexoquinasa que no
es inhibida por la glucosa-6-fosfato. Sus diferentes funciones de regulacin y su menor
afinidad por la glucosa (en comparacin con otros hexoquinasas), le permiten tener
diferentes funciones en las clulas de determinados rganos, como el control de la
liberacin de insulina por las clulas beta del pncreas, o la iniciacin de la sntesis de
glucgeno por las clulas del hgado. Ambos procesos deben ocurrir solamente cuando
la glucosa es abundante, o ocurre algn problema.
soenzimas y aloenzimas son variantes de la misma enzima. A menos que sean
idnticas en cuanto a sus propiedades bioqumicas, por ejemplo, sus sustratos y
cintica enzimtica, pueden ser diferenciados por ensayos bioqumicos. Sin embargo,
estas diferencias suelen ser sutiles (particularmente entre las aloenzimas que a menudo
son variantes neutrales). Esta sutileza es de esperar, debido a que dos enzimas que
difieran considerablemente en sus funciones no es probable que sean identificadas
como isoenzimas.
Mientras que las isoenzimas pueden ser casi idnticas en cuanto a su funcionamiento,
pueden diferir en otros aspectos. En particular, las sustituciones de aminocidos que
cambian la carga elctrica de la enzima (por ejemplo, la sustitucin de cido asprtico
con cido glutmico) son fciles de identificar por electroforesis en gel, y esto constituye
la base para el uso de las isoenzimas como marcadores moleculares.
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P3gi4a ++
$soen7imas H a3oen7imas como marcadores mo3ecu3ares
En gentica de poblaciones es esencial un estudio de las causas y los efectos de la
variacin gentica dentro y entre las poblaciones, y en el pasado han sido las
isoenzimas los marcadores moleculares ms ampliamente utilizados con este fin. A
pesar de que ya han sido ampliamente superados por otros enfoques ms informativos
basados en el ADN (como la secuenciacin directa del ADN, polimorfismos de un solo
nucletido y micro satlites), an estn entre los sistemas de marcadores ms rpidos y
ms baratos de desarrollar, y son una excelente eleccin de para proyectos que slo
necesitan identificar bajos niveles de variacin gentica, ejmeplo cuantificacin de los
sistemas de apareamiento
3.29. C+AS$)$CAC$/' D( +AS ('8$MAS KD(S9$D"&.('ASAS:
9$D"&+ASAS: C$'ASAS: (TC.L.
Existe una clasificacin normalizada con 6 categoras principales
dependiendo de la reaccin que catalice la enzima. Cada enzima est clasificada
mediante su nmero EC.
2. &B$""(D*CTASAS: Catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox.
Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+,
FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la accin
cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo
que deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reaccin cataltica.
Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
(. T"A'S)("ASAS: Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de
ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de
interconversin de monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas,
quinasas.
). 9$D"&+ASAS: Verifican reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin
de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos,
previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de
hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
*. $S&M("ASAS: Actan sobre determinadas molculas obteniendo de ellas sus
ismeros de funcin o de posicin, es decir, catalizan la racemizacion y cambios
de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas.
Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
+. +$ASAS: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y
NH3) para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace, capaces de
catalizar la reduccin en un sustrato. El sustrato es una molcula, la cual, se une
al sitio activo de la enzima para la formacin del complejo enzima-sustrato. El
mismo, por accin de la enzima, es transformado en producto y es liberado del
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P3gi4a +,
sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. Ejemplos: descarboxilasas,
liasas.
,. +$.ASAS: Realizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados
"fuertes" mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energtico (como el
ATP). Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
3.21. "(.*+AC$/' D( +A ACT$2$DAD ('8$M#T$CA
Concentracci>n de3 sustrato
Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce la
reaccin catalizada, la cual se lleva a cabo en tres etapas:
El sustrato se une al enzima formando el complejo enzima-sustrato (E.S.).
Esta unin se caracteriza por un alto grado de especificidad de modo que cada tipo
de sustrato y de reaccin necesita un enzima concreto; la especificidad enzimatica
se debe a la estructura proteica del enzima el cual presenta una zona denominada
centro activo con una forma espacial caracterstica en la que se acopla el sustrato.
Este acoplamiento es explicado mediante dos teoras:
1. +a teora de 3a M33ave-cerraduraN: el enzima y el sustrato encaja tan
exactamente en el centro activo como una llave en su cerradura, por lo que
cualquier cambio que se produzca en la forma impedir su acoplamiento.
2. +a teora de3 MaGuste inducidoN o de3 guante H 3a mano: en
algunos enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adoptarse
al sustrato.
La especificidad del enzima puede darse en varios grados:
a. (SP(C$)$C$DAD A,S&+*TA: se da cuando un enzima solo acta sobre un
sustrato.
". (SP(C$)$C$DAD D( ."*P&: se da cuando el enzima reconoce un
determinado grupo de molculas.
c. (SP(C$)$C$DAD D( C+AS(: es la menos especfica ya que la actuacin del
enzima no depende del tipo de molcula sino del tipo de enlace.
La unin enzima-sustrato es reversible, pues una parte del complejo enzima-
sustrato se disocia y debido precisamente a esta reversibilidad esta primera etapa
es la ms lenta.
La unin de los radicales de los aminocidos (aa) del centro activo al sustrato
consigue debilitar sus enlaces provocando cambios energticos que permiten
alcanzar ms fcilmente el estado de transicin.
Una vez formado el complejo enzima-sustrato: si el enzima posee cofactor o grupo
prosttico ste es el que lleva a cabo la reaccin y se obtiene el producto final esta
etapa es muy rpida e irreversible, en el caso de que no existan partes no proteicas
en el enzima la accin cataltica la realizan algunos aa del propio centro activo.
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P3gi4a +-
El producto de libera del centro activo y el enzima queda libre para volver a unirse a
nuevas molculas de sustrato, es irreversible.
(=ecto de tem4eratura:
Las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su actividad
por este factor. Los rangos de temperaturas ptimos pueden llegar a variar
sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente la
temperatura, una enzima ver incrementada su actividad hasta el momento en que
comience la desnaturalizacin de la misma, que dar lugar a una reduccin progresiva
de dicha actividad.
La temperatura es importante porque cambia la actividad enzima por dos razones:
1. Si se aplica calor: al calentarse las molculas adquieren mayor energa trmica,
presenta mayor energa cintica (mayor velocidad), si aumenta la velocidad del
sustrato y el enzima, facilita el encuentro de los dos (el calor puede ser en un
principio beneficioso ya que aumenta la velocidad y facilita el encuentro), pero si
se aplica demasiada calor puede provocar la desnaturalizacin de la protena
(decae la actividad cataltica), desnaturalizacin del enzima.
2. Pero si disminuye la temperatura, disminuye la velocidad, la energa cintica, no
se van a encontrar con tanta velocidad, su posterior unin y su posterior
formacin. Si se disminuye tanto la temperatura, puede ocurrir la
desnaturalizacin de la protena del enzima.
Se desnaturaliza antes si se aplica demasiada temperatura que si se disminuye
demasiado la temperatura. Todos los enzimas van a tener una temperatura optima,
para que la actividad de los enzimas sea perfecta, trabajan mejor que nunca (la de los
seres humanos es la de 36.5)
49
El rango de pH ptimo tambin es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH
del medio se aleja del ptimo de la enzima, esta ver modificada su carga elctrica al
aceptar o donar protones, lo que modificar la estructura de los aminocidos y por tanto
la actividad enzimtica. El pH: las enzimas tiene que trabajar en unas concentraciones
de pH concreta (como protenas que son) si se salen de esas condiciones de pH se
pone al enzima en condiciones desfavorables y se puede producir la desnaturalizacin
del enzima. Es malo tanto el pH bsico como el pH cido. Nuestros enzimas tienen un
pH ptimo de trabajo, sobre pH 7.
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P3gi4a +.
Concentraci>n sa3ina o =uer7a i>nica:
La concentracin de sales del medio es crucial para una ptima actividad
enzimtica. Una elevada concentracin o una ausencia de sales en el medio pueden
impedir la actividad enzimtica, ya que las enzimas precisan de una adecuada
concentracin de iones para mantener su carga y su estructura.
Activadores
Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgnicos especficos que
reciben el nombre de activadores. Los activadores que se necesitan con ms frecuencia
son los iones de hierro, cobre, manganeso, magnesio, cobalto y zinc. De ordinario, slo
un ion funciona con una determinada enzima, pero en ciertos casos se pueden sustituir
ciertos iones por otros, persistiendo una actividad enzimtica satisfactoria.
$n;i6idores
Las molculas que regulan la actividad enzimtica inhibiendo su actividad pueden
clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la
enzima y son tiles en farmacologa (penicilina, aspirina).
Las reversibles pueden clasificarse, a su vez, en competitivas y no competitivas. Las
competitivas modifican la Km del enzima ya que se unen al centro activo de ste e
impiden la unin con el sustrato (se necesitar ms para activar las enzimas). Las no
competitivas, se unen a otro lugar de la enzima, modificando la Vmx. (Velocidad en
que se forma producto por unidad de tiempo) ya que al unirse, el enzima queda
inactivada.
2. INHIBIDORES IRREVERSIBLES: anula para siempre la actividad
enzimtica, alteran el centro activo del enzima de manera que esta alteracin
queda permanente, se conocen como venenos y seran inhibidores perjudiciales
para el individuo.
(. INHIBIDORES REVERSIBLES: inutilizan temporalmente al enzima, en
funcin del mecanismo que empleen para inutilizarlos se clasifica:
a. Com4etitivos: sustancias que se caracterizan por tener una forma muy
parecida a la del sustrato especifico de ese enzima, y por lo tanto compite
con ese sustrato para instalarse en el centro activo, el hecho de que
posean la misma forma, permiten a los organismos disminuir la accin del
inhibidor aumentando la concentracin de sustrato. Este es un mecanismo
beneficioso en algunas ocasiones y es el que hace que el enzima no est
siempre trabajando.
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P3gi4a +/
". Acom4etitivos: no suelen unirse nunca al centro del enzima por lo
tanto no va a tener una forma parecida al sustrato. Este se une a uno de
los muchos huecos que tiene en su superficie el enzima pero no va a ser
el centro activo. Provoca un impedimento fisco para la actuacin del
enzima, o bien, el inhibidor se coloca antes de que lo haga el sustrato en
el centro activo e impide la unin sustrato-enzima porque va a estar
tapando el centro activo, o bien, se coloca despus de que se hayan unido
enzima-sustrato e impide su separacin. La mayora son perjudiciales.
"eacciones con e3 sustrato
Las enzimas que presentan un mecanismo de nico sustrato incluyen isomerasas,
tales como la triosafosfato isomerasa o la bisfosfoglicerato mutasa, y liasas
intramoleculares, tales como la adenilato ciclasa o la ribozima ARN-liasa. Sin embargo,
existen ciertas reacciones enzimticas de nico sustrato que no pertenecen a esta
categora de mecanismos, como es el caso de la reaccin catalizada por la catalasa. La
catalasa reacciona inicialmente con una molcula de perxido de hidrgeno (agua
oxigenada) y queda en un estado oxidado tras liberar el producto (agua), y,
posteriormente, es reducida por una segunda molcula de sustrato. Aunque durante la
reaccin solo participa un sustrato, la existencia de un intermediario enzimtico
modificado permite incluir al mecanismo de la catalasa en la categora de mecanismos
de ping-pong, un tipo de mecanismo discutido ms adelante.
3.22. C$'1T$CA ('8$M#T$CA.
La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son
catalizadas por las enzimas. El estudio de la cintica de una enzima permite explicar los
detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo, cmo es controlada su
actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por frmacos o venenos o
potenciada por otro tipo de molculas.
Las enzimas son protenas (macromolculas) con la capacidad de manipular otras
molculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro cataltico
de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie
de pasos denominados mecanismo enzimtico. Algunas enzimas pueden unir varios
sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al
romper una protena en dos polipptidos. En otros casos, se produce la unin
simultnea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de
incorporar un nucletido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos
estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, tambin suelen
presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reaccin. Esta
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P3gi4a ,A
etapa limitante puede consistir en una reaccin qumica o en un cambio conformacional
de la enzima o del sustrato.
El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran
ayuda en la visualizacin e interpretacin de los datos cinticos. Por ejemplo, la
estructura puede sugerir cmo permanecen unidos sustrato y producto durante la
catlisis, qu cambios conformacionales ocurren durante la reaccin, o incluso el papel
en particular de determinados residuos aminocidos en el mecanismo cataltico.
Algunas enzimas modifican su conformacin significativamente durante la reaccin, en
cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin
sustrato unido (se suelen usar anlogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la
reaccin y mantienen a la enzima permanentemente en la conformacin de sustrato
unido).
Los mecanismos enzimticos pueden ser divididos en mecanismo de nico sustrato
o mecanismo de mltiples sustratos. Los estudios cinticos llevados a cabo en enzimas
que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad
con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por
otro lado, al estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato
reductasa, la cintica enzimtica puede mostrar tambin el orden en el que se unen los
sustratos y el orden en el que los productos son liberados.
Sin embargo, no todas las catlisis biolgicas son llevadas a cabo por enzimas
proteicas. Existen molculas catalticas basadas en el ARN, como las ribozimas y los
ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traduccin del ARNm,
respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas radica en el
limitado nmero de reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus
mecanismos de reaccin y sus cinticas pueden ser estudiados y clasificados por los
mismos mtodos.
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P3gi4a ,2
A. C&'C(PT&S D( ,$&('(".1T$CA.
,ioenergtica
La bioenergtica es una ciencia que se encarga de estudiar las transformaciones
energticas en los sistemas vivos y el estudio de la energa qumica almacenada en la
biomasa (conjunto de especies vegetales y animales utilizadas como nutrientes y fuente
de energa) y los mtodos de recuperacin bajo formas distintas; alimentos, calor y
combustibles.
Termodin5mica
Representa el campo de las ciencias fsicas que estudia los intercambios de energa
entre conjuntos de materia y los cambios asociados con el paso de un sistema desde
un estado inicial a otro final. Se define sistema como el conjunto de materia y energa
que representa el foco de estudio. Para poder estudiar un sistema, este debe aislarse e
imponer ciertas restricciones al flujo de materia o energa o ambas hacia o desde el
sistema.
Primera +eH de 3a Termodin5mica K+eH de 3a Conservaci>n de 3a
(nergaL
Es el principio que asienta que 3a energa ni se crea ni se destruHe s>3o
se trans=orma de una =orma a otra. Esto implica de qu se puede hablar de un
equilibrio energtico entre el aporte calrico y el gasto de energa.
Los estudios de bioqumica, estn fundamentados en los principios y patrones
moleculares que contribuyen al movimiento y fenmeno metablico.
Meta6o3ismo
Los billones de clulas que componen al cuerpo humano poseen la vital tarea de
mantener trabajando al organismo. Para esto, es necesario que se lleven a cabo un
conjunto de reacciones qumicas y enzimticas del organismo dirigido a la produccin
de compuestos energticos y a la utilizacin de fuentes de energa, donde las clulas
de nuestro cuerpo sirven de escenario. Estas transformaciones energticas que liberan
y emplean la energa para mantener funcionando nuestros rganos corporales se
conoce como metabolismo.
El metabolismo celular consume nutrimentos (hidratos de carbono o glcidos,
grasas o lpidos y protenas o prtidos) y oxgeno (O2), generando desechos y gas
carbnico que deben eliminarse. Fragmentos que resultan del rompimiento de estas
sustancias nutricias energticas o combustibles metablicos pueden entrar al Ciclo de
Krebs (o ciclo de cido ctrico), especie de va comn para su degradamiento, en la cual
son desdoblados hasta tomos de hidrgeno y CO2. Los tomos de hidrgeno son
oxidados para formar agua (H2O) por medio de una cadena de flavo protenas y
citocromos dentro de la cadera respiratoria (o sistema de transporte electrnico).
Dentro del metabolismo se realizan dos reacciones qumicas complementarias, a
saber: e3 cata6o3ismo H e3 ana6o3ismo. Las enzimas catalizan las reacciones
qumicas tanto catablicas como anablicas.
La fase catalica del !etaolis!o posee la tarea de hidrolizar (degradar,
desdoblar, romper) molculas alimentarias grandes a molculas mas pequeas, con
la consecuente liberacin de energa til dirigida para desencadenar reacciones
qumicas necesarias para el mantenimiento orgnico. Por consiguiente, el
catabolismo representa un proceso de descomposicin, o fragmentacin de una
molcula en partes cada vez ms pequeas, donde se acompaa la liberacin de
energa en la forma de calor y energa qumica. La energa derivada de reacciones
catablicas primero deben de transferirse a enlaces de alta energa (~) de las
molculas de trifosfato de adenosina (ATP). Ms adelante en este captulo veremos
en detalle que el catabolismo energtico se efecta en tres etapas particulares. A
continuacin una breve descripcin de cada etapa. La primera se encarga de
catabolizar las sustancias nutricias energticas mediante tres reacciones qumicas,
conocidas como gluclisis (degradamiento de la glucosa en acetil-co-A), el
metabolismo beta de las grasas (se acortan progresivamente, dando acetil-co-A), y
la deaminacin de los amino cidos (rompimiento de los amino cidos, donde se
produce acetil-co-A). El ciclo de Krebs o ciclo del cido ctrico participa en la
segunda etapa del catabolismo, donde se libera el hidrgeno de la molcula de
acetil-co-A para unirlo con los transportadores de hidrgeno y la eventual produccin
de gas carbnico y agua. La tercera y ltima etapa consiste de la cadena
respiratoria (o sistema de transporte electrnico) mediante la cual se emplean los
transportadores de hidrgeno para sintetizar un compuesto de alta energa qumica
potencial, llamado adenosina de trifosfato (ATP).
La fase analica utiliza energa libre para elaborar molculas grandes a partir de
molculas ms pequeas. Representa, entonces, una reaccin qumica de sntesis,
construccin o formacin que requiere energa (se acompaa de utilizacin de la
energa). Esta energa se deriva de las reacciones catablicas. Por consiguiente, los
procesos metablicos de naturaleza anablica involucran la unin de pequeas
molculas para formar molculas ms grandes y renen los pequeos fragmentos
moleculares para formar molculas mayores. Los procesos anablicos recurren
siempre a la energa, de manera que puedan producir compuestos de mayor tamao
que se derivan de los fragmentos moleculares de menor tamao (ejemplo enzimas,
hormonas, anticuerpos, tejido muscular, entre otras molculas). Por ejemplo,
durante el anabolismo energtico los acetil-co-A detienen los procesos
degradadores para poder producir glucgeno, el cual ser almacenado
especialmente en los msculos esquelticos e hgado. Los compuestos de alta
energa poseen enlaces qumicos. Un enlace qumico representa la energa
potencial que mantiene los tomos juntos en una molcula.
Toda reaccin o proceso qumico a nivel celular involucra sustratos y enzimas. Los
sustratos son las molculas sobre las cuales actan las enzimas. Una enzima
representa un tipo de protena (catalizador biolgico) encargado de acelerar las
reacciones bioqumicas en una va metablica particular. Las enzimas no sufren
cambios durante las reacciones, ni cambian la naturaleza de la reaccin ni su resultado.
Los nombres de todas las enzimas posee el sufijo "asa". Por ejemplo, la enzima
quinasa, la cual le aade fosfatos a los sustratos con los cuales reaccionan. Otro tipo de
enzima es la deshidrogenasa, la cual se encarga de remover/eliminar los hidrgenos de
los sustratos. La deshidrogenasa lctica cataliza la conversin del cido lctico a cido
pirvico y viceversa:

La actividad enzimtica depender de la temperatura corporal y el pH (medicin de
acidez) de una solucin. Los sustratos representan las molculas sobre las cuales
actan las enzimas. Los nutrientes (o nutrimentos) que proveen energa (liberan calor y
energa cuando son degradados durante la catablica del metabolismo) se conocen
tambin como macromolculas, los compuestos relacionados con las reacciones
metablicas (hidratos de carbono o glcidos, grasas o lpidos y protenas o prtidos).
Estas macromolculas tambin pueden considerarse como sustratos. Otros sinnimos
para estos nutrimentos energticos (o calorficos) pueden ser reactivos, sustancias
nutricias o combustibles metablicos. Cuando los sustratos penetran la pared celular
del organismo, se inician los mltiples procesos metablicos. Las secuencias
especficas de reacciones se conocen como vas metablicas. La finalidad de los
procesos metablicos es el crecimiento, mantenimiento y la reparacin.
Cuando hablamos de una reaccin oxidativa (oxidacin o respiracin celular), nos
referimos a la combinacin de una substancia con el oxgeno (O2), la perdida de
hidrgeno (H2) o la perdida de electrones (e-). La reaccin inversa correspondiente se
conoce como reduccin. Las oxidaciones biolgicas son catalizadas por enzimas,
siendo una protena enzimtica particularmente la responsable, en casi todos los casos,
de una reaccin particular. Los cofactores (iones simples) o las coenzimas (substancias
orgnicas no protenicas) son substancias accesorias que usualmente actan como
transportadoras de los productos de la reaccin. A diferencia de las enzimas, las
coenzimas pueden catalizar varias reacciones.
Dehidrogenasa Lactica
|
Acido Lctico o Acido Pirvico
|
+ +
|
NAD NADH + H+
Conce4to de (nerga
Es muy importante comenzar definiendo del concepto de energa. Tradicionalmente,
energa ha sido definido como la capacidad para realizar trabajo. La energa presente
en el universo, particularmente en el planeta tierra, puede adoptar mltiples formas.
Tenemos, entonces, que la energa puede ser de tipo qumica, mecnica, trmica (o
calorfica), luminosa (radiante, solar o electromagntica), elctrica y nuclear. Estos
estados de la energa pueden intercambiarse entre s.
El trmino energa (del griego vpysid/ J energeia, actividad, operacin;
vspy/energos= J fuerza de accin o fuerza trabajando) tiene diversas acepciones y
definiciones, relacionadas con la idea de una capacidad para obrar, transformar o poner
en movimiento. En fsica, energa se define como la capacidad para realizar un
trabajo. En tecnologa y economa, energa se refiere a un recurso natural y la
tecnologa asociada para explotarla y hacer un uso industrial o econmico del mismo.
La energa puede encontrarse en otras formas o estados, a saber, la energa
potencial y cintica.
1. +a (nerga Potencia3 es aquella almacenada dentro de un sistema que
posee la capacidad para realizar trabajo. Por ejemplo, la energa qumica
(aquella almacenada qumicamente en ciertas molculas) que contiene la
glucosa posee el potencial de generar trabajo si se cataboliza a travs de la va
glucoltica.
2. La activacin de dicha energa qumica potencial se le llama (nerga Cintica
y (nerga (n ProcesoOAcci>n de realizacin de trabajo.
&rigen de 3a (nerga - (3 Cic3o (nergtico ,io3>gico

La energa que requieren las actividades biolgicas del organismo humano proviene
en ltima instancia del sol (energa luminosa, radiante o solar). La energa luminosa, a
su vez, se origina de la energa nuclear. Esta energa que se deriva del sol la capturan
las plantas verdes en forma de energa qumica a travs de la fotosntesis. Esto se debe
a que las clulas de las plantas son transductoras de energa luminosa, la cual es
absorbida por sus pigmentos cloroflicos y transformada en energa qumica (reaccin
sinttica de fotosntesis). Por consiguiente, junto con la energa radiante, la clorofila de
las plantas, el agua y bixido de carbono, las clulas vegetales producen molculas de
alimentos (hidratos de carbono, grasas y protenas) que poseen energa potencial
qumica. Esta energa se almacena en un estado molecular fosforilado de alta energa,
conocido como adenosina de trifosfato o adenosina trifosfatada (ATP). Dicho compuesto
se encuentra en todas las clulas de origen animal y en las plantas. El ATP posee la
funcin importante de reservorio de energa. Cada uno de los enlaces energetgenos
de sus fosfatos es capaz de liberar gran cantidad de energa (aproximadamente 8,000
por molcula-gramo en condiciones normales). Al desdoblarse una molcula de
trifosfato de adenosina, se libera suficiente energa para los procesos bioqumicos del
cuerpo. A nivel vegetal, la energa derivada de la hidrlisis (degradamiento o
desdoblamiento) del ATP se utilizar eventualmente para reducir el bixido de carbono
a glucosa, la cual se almacena en la forma de almidn (un hidrato de carbono complejo
o polisacrido) y celulosa (o fibra).
Los animales (y seres humanos) dependen de las plantas y otros animales para
poder producir su propia energa, la cual se forma mediante la degradacin de los
nutrimentos (hidratos de carbono, protenas y grasas) en la clula con la presencia de
oxgeno; dicho proceso se conoce como respiracin celular (o metabolismo), y tiene el
objetivo de proveer energa para el crecimiento, contraccin del msculo, transporte de
compuestos y lquidos y para otras funciones del organismo.
Segn lo discutido previamente, a diferencia de las clulas vegetales, las clulas
del cuerpo humano dependern del consumo de los alimentos de origen vegetal o
animal para poder sintetizar el ATP. En otras palabras, el ser humano necesita ingerir
alimentos que posean nutrimentos energticos (ejemplo hidratos de carbono, grasas y
protenas) para la produccin de energa qumica (potencial) en la forma de ATP. Este
proceso se lleva a cabo mediante reacciones oxidativas-enzimticas de dichos
combustibles metablicos. Al desdoblarse una molcula de trisfosfato de adenosina, se
libera energa til canalizada hacia la generacin de las reacciones qumicas a nivel
celular. No obstante, el combustible energtico preferido del organismo es el hidrato de
carbono (particularmente la glucosa). Los hidratos de carbono son tambin muy
importantes para los deportistas o personas activas fsicamente.
Como resultado de estas reacciones, el ATP se halla disponible para las clulas del
cuerpo, de manera que se pueda suministrar la energa que se necesita para el trabajo
biolgico del individuo. En el proceso, el ATP es hidrolizado a difosfato de adenosina
(ADP). La refosforilacin del ADP (sntesis del ATP a partir de una molcula de fosfato,
ADP y energa) se puede efectuar a travs de la energa liberada por la oxidacin de las
sustancias nutricias dispuestas en los alimentos que se ingieren. Durante dicha
reaccin, el ADP se convierte en un aceptor de fosfato y el ATP en un donador que,
junto a una fuente de energa, se sintetiza la molcula de ATP.
Trans=ormaciones ,io3>gicas de 3a (nerga
El constante flujo de energa que ocurre dentro de las clulas de los seres vivos se
conoce como transformaciones biolgicas de la energa. Las clulas vivas son capaces
de realizar la conversin de distintas formas de energa y pueden intercambiar energa
con su entorno, es conveniente revisar algunas leyes o principios de la termodinmica
que rigen las reacciones de este tipo.
LA PRIMERA LEY DE TERMODINMICA (LEY DE LA
CONSERVACIN DE ENERGA):
Postula que la energa ni se crea ni se destruye, solo se transforma de una forma a
otra. Esto quiere decir que la energa no se pierde, pero si se puede transformar de una
estado a otro. El primer principio de la termodinmica es una ley de conservacin de la
energa y estipula que, aunque la energa se puede convertir de una forma a otra, la
energa total del sistema ha de permanecer constante.
Por ejemplo, la energa qumica disponible en un combustible metablico tal como la
glucosa se puede convertir en el proceso de la gluclisis en otra forma de energa
qumica, el ATP. La energa implicada en un gradiente osmtico electro potencial de
protones establecido a travs de la membrana mitocondrial puede convertirse en
energa qumica al utilizar dicho gradiente para impulsar la sntesis de ATP.
LA SEGUNDA LEY DE
TERMODINMICA
Nos indica que como resultado de las transformaciones/conversiones de energa, el
universo y sus componentes (los sistemas vivientes) se encuentran en un alto estado
de alteracin/disturbio (llamado entropa). Esto implica que los cambios energticos en
los sistemas vivientes tienden a ir desde un estado alto de energa a un estado bajo de
energa.
Para discutir el segundo principio de la Termodinmica se debe definir el trmino
entropa. La entropa (que se designa con el smbolo S) es una medida o indicador del
grado de desorden en un sistema.
LA ENTROPA
Se pue9e co4?i9erar ta0"i4 co0o la e4erg<a 9e u4 ?i?te0a Cue 4o ?e
pue9e utili@ar para reali@ar tra"aKo e>ecti1o. #o9o? lo? proce?o?8 =a ?ea4
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4.1. ('(".0A +$,"( D( .$,,S.
4.2. Ener"#a lire de $is%

La Energa libre (designada con la letra G) o energa libre de Gibbs de un sistema,
es la parte de la energa total del sistema que est disponible para realizar trabajo til y
est dada por la siguiente relacin
AG = AH ~ TAS
Esta frmula es vlida cuando en un sistema particular discurre hacia el equilibrio a
temperatura y presin constante, AG es la variacin en energa libre, AH es la variacin
de entalpa o contenido calrico, T es la temperatura absoluta y AS es la variacin de
entropa del sistema. La variacin de energa libre de una reaccin qumica est
relacionada con la constante de equilibrio de tal reaccin, por ejemplo, una reaccin se
puede escribir como y la expresin para la constante de equilibrio:
En condiciones estndar, cuando reactivos y productos se encuentran presentes
inicialmente a concentracin 1 M, a 1 atm de presin y una 1 M o pH 0, el cambio de
energa libre estndar se define como AG. Se ha cambiado esta expresin y definido la
energa libre estndar a pH 7,0 (M), que es el pH al cual tienen lugar la mayor parte de
reacciones biolgicas. En estas condiciones la variacin de energa libre se expresa en
forma AG' y la constante de equilibrio como Keq. Dado que en el equilibrio AG = 0, se
define la siguiente expresin:
en donde R es la constante de los gases, cuyo valor es R = 8.134Jmol ~ 1K ~ 1,
dependiendo de si la variacin de energa libre resultante se expresa en caloras (cal) o
julios (J) por mol; y T es la temperatura absoluta en Kelvin (K). De ah que, si se puede
determinar la constante de equilibrio de una reaccin, tambin puede calcularse su
variacin de energa libre estndar (AG'). Cuando la constante de equilibrio se halla
por debajo de la unidad, la reaccin es endergnica y AG' es positiva. Cuando la
constante de equilibrio es mayor que 1, la reaccin es exergnica y AG' es negativa.
Tal como ya se ha dicho, la AG' de una reaccin define el trabajo disponible en una
reaccin cuando sustratos y productos estn presentes a concentracin 1 M. Dicha
situacin no se da en las clulas, ya que los compuestos raramente se encuentran a
concentracin 1M. De ah que una expresin relacionada con las concentraciones
intracelulares reales de sustratos y productos pueda proporcionar datos sobre el trabajo
disponible en una reaccin. La expresin para obtener AG a cualquier concentracin de
sustrato o producto incluye la variacin de energa libre para que una concentracin 1 M
de sustrato y de producto alcancen el equilibrio (AG') y la variacin de energa para
alcanzar una concentracin 1 M de sustratos y productos:
4.3. ('(".0A +$,"( % +A C&'STA'T( D( (-*$+$,"$& D( +&S
S$ST(MAS ,$&+/.$C&S. P"&C(S&S ('D("./'$C&S %
(B("./'$C&S.

La funcin o propsito de estos procesos bioqumicos que se llevan a cabo en cada
clula animal es la de transformar la energa de las sustancias nutricias a una forma
biolgicamente utilizable. Durante los procesos metablicos se libera energa para el
trabajo biolgico de las clulas corporales. En adicin, en estas reacciones, se utiliza o
absorbe energa para finalidades plsticas (de construccin).
Podemos, entonces, clasificar las reacciones bioqumicas en dos tipos, a saber,
endergnicas y exergnicas.
LAS REACCIONES
ENDERGNICAS
Se manifiestan durante los procesos anablicos; de manera que, requieren que se le
aada energa a los reactivos (sustratos o combustibles metablicos), se le suma
energa (contiene ms energa libre que los reactivos).
LAS REACCIONES
EXERGNICAS
Se libera energa como resultado de los procesos qumicos (ejemplo., el catabolismo
de macromolculas).
La energa libre se encuentra en un estado organizado, disponible para trabajo
biolgico til. Tambin se encuentra disponible para encausar las reacciones
endergnicas. Esto quiere decir que ambos tipos de reacciones (endergnica y
exergnicas) trabajan en forma acoplada, una libera energa, mientras que la otra utiliza
esa energa para otros tipos de reacciones (de tipo anablica). Los productos finales de
las reacciones exergnicas sirven de precursores para resintetizar los reactivos (junto
con la energa libre) mediante las reacciones endergnicas.
A base de lo previamente discutido, decimos que ocurren reacciones acopladas
cuando la energa libre de una reaccin (exergnica) es utilizada para conducir/dirigir
una segunda reaccin (endergnica). Fraseado de otra forma, las reacciones acopladas
representan reacciones liberadoras de energa acopladas a reacciones que requieren
energa.
4.4. ,$&M&+1C*+AS D( A+TA ('(".0A KATP: )&S)&('&+P$"*2AT&:
(TC.L.
Los compuestos de alta energa se caracterizan por uno o ms enlaces (qumicos)
de alta energa que liberan un gran volumen de energa libre a travs del catabolismo.
Los enlaces de alta energa tienen este nombre porque almacenan mayor cantidad de
energa que los enlaces qumicos ordinarios (poseen cantidades relativamente grandes
de energa). Estos enlaces qumicos se encuentran en los reactivos. Adems, se
degradan con facilidad. La tilde o enlace ondulante (~) representa simblicamente el
enlace de alta energa, que no es otra cosa que un enlace de tipo ster entre los
residuos de cido fosfrico y ciertos compuestos orgnicos. La energa libre (como
resultado de una reaccin exergnica) representa el trabajo til mximo que puede ser
obtenido de una reaccin qumica. Debido a que la energa para la formacin del enlace
en estos fosfatos es particularmente alta, se liberan cantidades relativamente grandes
de energa (10-12 kcal/mol) cuando se hidroliza (rompe o cataboliza) el enlace. Los
compuestos que contienen tales enlaces se denominan fosfatos macrorgicos. La
energa liberada cuando se rompe el enlace de alta energa entre los fosfatos que
componen una molcula de alta energa (ejemplo ATP) es transferida a otras molculas
que la utilizan directamente, o a otras molculas que la almacenan como fosfato de
creatina o fosfocreatina (CP o CrP). La CP es otro compuesto macrorgico que se
encuentra almacenado en el msculo esqueltico. La formacin de enlaces de alta
energa requiere el ingreso o entrada de energa.
Otro grupo de compuestos de alta energa son los tiosteres, y los derivados de
acilo de los mercaptanos. La coenzima A (co-A) es un mercaptano ampliamente
distribuido que contiene adenina, ribosa, acido pantotnico y tioetanolamina.
AD('&S$'A D( T"$)&S)AT& KATPL: Descri4ci>n .enera3 e
$m4ortancia
La adenosina de trifosfato (ATP) es uno de los compuestos de alta energa ms
importantes, puesto que proporciona directamente energa a las reacciones que la
requieren en todas las clulas del organismo. Este compuesto se produce en las clulas
al utilizar los nutrientes que provienen de las plantas y animales. El ATP representa el
almacn de energa del cuerpo. Por hidrlisis (catabolismo), el ATP se descompone
hasta adenosina de difosfato (ADP), liberando energa directamente para diferentes
funciones vitales del cuerpo, tales como la contraccin muscular, transporte activo,
digestin, secrecin glandular, sntesis de compuestos qumicos, reparacin de tejidos,
circulacin, transmisin nerviosa, entre otras.
)ormaci>nOSntesis de 3a Mo3cu3a de ATP
Mediante la utilizacin de energa (reaccin endergnica) un fosfato inorgnico (Pi)
libre se une a una molcula de adenosina de difosfato (ADP) para poder formar una
molcula de adenosina de trifosfato (ATP). Esta reaccin se puede expresar como: Pi +
ADP ATP
Adenosina de Tri=os=ato KATPL H Com4uestos Afnes: (structura H
Pro4iedades
Hemos mencionado que las clulas podan sintetizar el ATP a partir de hidratos de
carbono, grasas y protenas. Adems, se ha sealado que el ATP, a su vez, representa
una fuente inmediata de energa para las diversas funciones celulares. Durante la
degradacin del compuesto ATP, se libera energa til para trabajo biolgico (ejemplo
contraccin muscular, transmisin nerviosa, secrecin de hormonas, entre otras),
transformndose el ATP en adenosina de trifosfato (ADP). El ADP vuelve a
transformarse en ATP en virtud de la energa suministrada mediante el catabolismo de
los combustibles energticos ( hidratos de carbono, grasas y protenas) y de la
fosfocreatina (PC). El ATP pertenece a una serie de compuestos orgnicos fosforilados
que sirve de reserva energtica y distribuyen energa en las clulas. Esta energa se
transfiere con facilidad de un compuesto a otro en presencia de la correspondiente
enzima. Estos compuestos fosforilados se distinguen unos de otros por el nmero de
grupos de fosfato y el tipo de enlace fosfato en el resto de la molcula. Son todos
nucletidos, compuestos constituidos de una base nitrogenada (adenina), un azcar de
cinco-carbonos (ribosa), y uno o ms grupos de fosfato.
2. Mono=os=ato de adenosina KAMPL. Posee un grupo fosfato, unido por un
enlace ster en posicion 5' a la molcula de ribosa. No representa un enlace de
alta energa.
(. Di=os=ato de adenosina KADPL. Representa un nucletido formado por
dos grupos fosfatos, el segundo unido al enlace anhdrido con el grupo fosfato 5'
de AMP. Este segundo enlace es el fosfato de alta energa.
). Tri=os=ato de adenosina KATPL. Es un nucletido constituido mediante tres
grupos fosfatos. Posee un tercer grupo de fosfato en un enlace lineal (anhdrido),
el cual proporciona dos enlaces ricos en energa y los dos ltimos grupos de
fosfatos representan enlaces de alta energa (almacenan un alto nivel de energa
qumica potencial). Posee un gran complejo de molculas, llamada adenosina.
En la estructura de la adenosina se observa una porcin conocida como adenina
y otra llamada ribosa. Cuando se rompe el enlace terminal del fosfato, se emite
energa (alrededor de 7 a 12 kcal por cada mol de ATP). lo cual permite que la
clula realice trabajo biolgico. Los subproductos finales del desdoblamiento de
una molcula de ATP son adenosina de difosfato (ADP) y un fosfato inorgnico
(Pi).
*. Mono=os=ato Cic3ico de adenosina KAMP cic3ico o cAMPL. Se deriva
del ATP, pero posee su nico grupo fosfato esterificado en un ciclo a travs de
las condensaciones de dos grupos hidroxilo en la misma molcula. Esta
molcula no se vincula con la transferencia de energa pero representa un
"segundo mensajero" de gran importancia entre una hormona y sus efectos
sobre sistemas enzimticos.
9idro3isis o Desdo63amiento de3 ATP
Cuando el ATP es enzimticamente hidrolizado, i.e., se degrada le enlace qumico
que almacena energa entre ADP y Pi, el grupo fosfato terminal es transferido a agua,
con liberacin de ADP y fosfato inorgnico (Pi). La energa libre derivada
(biolgicamente til) de esta reaccin puede ser acoplada con reacciones que requieren
energa (ATP + H2O ADP + Pi + energa). Las enzimas que catalizan esta reaccin de
descomposicin son trifosfatasas de adenosina, o ATP ases. Las enzimas que
transfieren el grupo fosfato desde ATP a otro substrato son cinasas. Esta reaccin se
puede resumir como sigue:
ATP ase
ATP = ADP + Pi + Energa
(Reactivo) = (Productos) + (Energa Libre)
1. El ATP puede ser enzimticamente hidrolizado y ambos enlaces fosfatos ricos
en energa eliminados para producir AMP (ATP + H2O AMP + Pi + energa).
2. El ATP puede ser enzimticamente hidrolizado a cAMP bajo la influencia de la
enzima ciclasa de adenilo (ATP + H2O cAMP + Pi + energa).
Tri=os=ato de Adenosina H Contracci>n Muscu3ar
El ATP representa la fuente de energa inmediata para la contraccin de los
msculos esquelticos activos durante el ejercicio. La miosina, una de las protenas
contrctiles importantes de la fibra muscular, cataliza el paso de trifosfato de adenosina
(ATP) a difosfato de adenosina (ATP), y la consiguiente liberacin de energa.
Sistema ATP-ADP H su )unci>n en e3 Meta6o3ismo
La ruptura del ltimo enlace de energa entre los grupos de fosfatos en la molcula
de ATP resulta en un fosfato libre (Pi), una molcula de adenosina de trifosfato (ADP) y
energa libre. Esta energa se emplea en los procesos anablicos del metabolismo
celular. El Pi y el ADP utilizan la energa liberada mediante el catabolismo para reunirse
y resintetizar el compuesto de ATP. Este ciclo se conoce como el sistema de ATP-ADP.
Las clulas generan ATP mediante tres mtodos:
1. El sistema ATP-PC
2. El sistema del Acido Lctico
3. El sistema Oxidativo
Dentro de los diferentes sistemas energticos tenemos:
S$ST(MA ATP-PC: El ATP se forma rpidamente a travs de otro componente
energtico que tambin est almacenado en el msculo y se denominada fosfocreatina
o PC (llamada tambin fosfato de creatina). A diferencia del ATP, la energa liberada por
la descomposicin del PC no se usa directamente para realizar trabajo celular. En vez
de esto, reconstruye el ATP para mantener un suministro relativamente constante.
La liberacin de energa por parte del PC es facilitada por la enzima creatinkinasa
(CK), que acta sobre el PC para separar el Pi de la creatina. La energa liberada
puede usarse entonces para unir Pi a una molcula de ADP, formando ATP. En la figura
N 03, se representa este proceso. Con este sistema, cuando la energa es liberada por
el ATP mediante la divisin de un grupo fosfato, nuestras clulas pueden evitar el
agotamiento del ATP reduciendo PC, proporcionando energa para formar ms ATP.
Este proceso es rpido y puede llevarse a cabo sin ninguna estructura especial
dentro de la clula. Aunque puede ocurrir en presencia del oxgeno, este proceso no lo
requiere, por lo cual se dice que el sistema ATP-PC es anaerbico.
Durante los primeros pocos segundos de actividad muscular intensa, como puede
ser el sprint, el ATP se mantiene a un nivel relativamente uniforme, pero el nivel de PC
declina de forma constante cuando se usa el compuesto para reponer el ATP agotado.
Cuando se llega al agotamiento, no obstante, tanto el nivel de ATP como el de PC es
muy bajo, y no pueden proporcionar energa para ms contracciones y relajaciones.
Los esfuerzos que caracterizan este sistema de produccin de energa son los que
se ejecutan a mxima intensidad en un perodo muy corto (10 segundos o menos).
Tambin se denomina inmediato. Este sistema es de gran valor en distancias cortas.
Sin embargo, es necesario tener en cuenta que en los msculos slo se pueden
almacenar pequeas cantidades de ATP y PC, entre ambos compuestos en su
conjunto, si la intensidad de trabajo es muy grande, el esfuerzo slo podra mantenerse
durante un tiempo no superior a 30 segundos, ya que las fuentes energticas quedaran
agotadas. Ms all de este punto, los msculos deben depender de otros procesos para
la formacin de ATP: la combustin de cido lctico y oxidativa de combustibles.
P"&D*CC$/' D( #C$D& +#CT$C&: Este sistema es conocido como gluclisis
anaerbica. El trmino "gluclisis" se refiere a la degradacin del azcar. En este
sistema, la descomposicin del azcar ( hidratos de carbono, una de las sustancias
alimenticias) provee la energa necesaria con la cual se elabora el ATP, cuando el
azcar slo est parcialmente descompuesto, uno de los productos finales es el cido
lctico (de ah el nombre de "sistema del cido lctico).
La glucosa es el 99% de la cantidad total de azcares que circulan por la sangre. La
glucosa de la sangre procede de la digestin de los hidratos de carbono y de la
descomposicin del glucgeno heptico. El glucgeno es sintetizado a partir de la
glucosa por un proceso llamado glucognesis. Se almacena en el hgado o en los
msculos hasta que se necesita. En este momento, el glucgeno se descompone en
glucosa - 1 - fosfato a travs del proceso de la glucogenlisis.
Antes de que la glucosa o el glucgeno puedan usarse para generar energa, deben
convertirse en un compuesto llamado glucosa-6-fosfato. La conversin de una molcula
de glucosa requiere una molcula de ATP. En la conversin del glucgeno, se forma
glucosa-6-fosfato a partir de glucosa-1-fosfato sin este gasto de energa. La gluclisis
comienza una vez se ha formado la glucosa-6-fosfato.
+a g3uc>3isis 4roduce a3 fna3 e3 5cido 4irPvico. Este proceso no requiere
oxgeno, pero el uso de oxgeno determina el destino del cido pirvico formado por la
gluclisis.
Al referirnos al sistema glucoltico nos estamos refiriendo a los procesos de
gluclisis cuando ocurre sin la intervencin del oxgeno. En este caso, un cido llamado
pirvico se convierte en cido lctico.
La gluclisis, que es mucho ms compleja que el sistema ATP-PC, requiere 12
reacciones enzimticas para la descomposicin de glucgeno en cido lctico. Todas
estas enzimas operan dentro del citoplasma de las clulas.
La ganancia neta de este proceso es de 3 moles de ATP formado por cada molcula
de glucgeno descompuesto. Si se usa glucosa en lugar de glucgeno, el beneficio es
de slo 2 moles de ATP porque se usa 1 mol para la conversin de glucosa en glucosa-
6-fosfato.
Este sistema de energa no produce grandes cantidades de ATP. A pesar de esta
limitacin, las acciones combinadas de los sistemas ATP-PC y glucoltico permiten a los
msculos generar fuerza incluso cuando el aporte de oxgeno es limitado. Estos dos
sistemas predominan durante los primeros minutos de ejercicio de intensidad elevada.
Otra importante limitacin de la gluclisis anaerbica es que ocasiona una
acumulacin de cido lctico en los msculos y en los fluidos corporales.
La energa que se produce a travs del metabolismo anaerbico lctico requiere
esfuerzos de gran intensidad y de una duracin de uno a tres minutos. Por otro lado, se
ha comprobado que el entrenamiento de distancias largas disminuye ligeramente la
accin de las enzimas anaerbicas en el msculo.
Una buena dieta de hidratos de carbono compuestos (papas, frutas, cereales,
harinas no refinadas, etc.) facilitar un mejor almacenamiento de glucgeno en el
msculo. Los carbohidratos sencillos como la miel, el azcar, las bebidas gaseosas y
las harinas refinadas deben evitarse. Los entrenadores que aconsejan a sus
DEPORTSTAS la eliminacin en su dieta de todo tipo de hidratos de carbono con el fin
de mantener el peso, estn privando a stos de una de las principales fuentes de
energa disponible.
El ritmo de utilizacin de energa de una fibra muscular durante el ejercicio puede
ser hasta 200 veces superior al ritmo de uso de energa en reposo. Los sistemas ATP-
PC y glucoltico no pueden, por s solos, satisfacer todas las necesidades de energa.
Sin otro sistema de energa, nuestra capacidad para realizar ejercicios puede quedar
limitada a unos pocos minutos.
S$ST(MA &B$DAT$2&: El mismo nombre lo dice, dentro de este sistema entra a
tallar el oxgeno, existe la descomposicin completa del glucgeno en dixido de
carbono (CO2) y agua (H2O), los cuales producen una cantidad de energa suficiente
para elaborar una gran cantidad de moles de ATP.
El sistema final de produccin de energa celular es el sistema oxidativo. ste es el
ms complejo de los tres sistemas energticos, El proceso mediante el cual el cuerpo
descompone combustibles con la ayuda de oxgeno para generar energa se llama
respiracin celular.
Dado que se emplea oxgeno, ste es un proceso aerbico. Esta produccin
oxidativa de ATP se produce dentro de organismos especiales de la clula: las
mitocondrias. En los msculos, son adyacentes a las miofibrillas y se hallan tambin
distribuidas por el sarcoplasma.
Los msculos necesitan un aporte constante de energa para producir
continuamente la fuerza necesaria durante las actividades de larga duracin. A
diferencia de la produccin anaerbica de ATP, el sistema oxidativo produce una
tremenda cantidad de energa, por lo que el metabolismo aerbico es el mtodo
principal de produccin de energa durante las pruebas de resistencia. Esto impone
considerables demandas a la capacidad del cuerpo para liberar oxgeno es los
msculos activos.
El ciclo Glicolico Es el ciclo metablico mas difundido en la naturaleza,
tambin se lo conoce como ciclo de Embden-Meyerhof. Se lo encuentra en los cinco
reinos. Muchos organismos obtienen su energa nicamente por la utilizacin de este
ciclo. El mismo esta "manejado" por 11 enzimas que se encuentran en el citoplasma de
la clula pero no en las mitocondrias.
El ciclo se puede dividir en tres etapas:
1. )AS( D( P"(PA"AC$/' K)AS( D( I-CA",&'&SLQ se agregan dos
grupos fosfatos provenientes del ATP, gasto neto = 2 ~P (o sea dos uniones de
alta energa), luego la molcula se divide en dos molculas de tres carbonos: el
gliceraldehido-3-fosfato y el fosfato de dihidroxiacetona.
2. )AS( D( &B$DAC$/' KP"&D*CC$/' D( ('(".0AL: El gliceraldehido-
3-fosfato se oxida, liberando ~ 100 kcal. Parte de la energa producida es
temporariamente guardada como NADH (reducido). Parte es usada para agregar
un fosfato inorgnico a la molcula de 3 carbonos para dar origen al cido 1-3
difosfoglicrico . El resto de la energa se libera como calor.
3. )AS( D( FC&S(C9AF D( ('(".0A: Posteriormente un fosfato
(configurado en un estado de alta energa) es cedido al ADP (adenosn difosfato)
para formar ATP. Esto se conoce como fosforilacin a nivel de sustrato. Una
reaccin similar ocurre con el fosfoenolpirvico.
La formacin de ATP sucede por lo tanto, dos veces por cada molcula de tres
carbonos. Dado que una glucosa produce dos molculas de tres carbonos la "cosecha"
total, en esta etapa, es de 4 ATP. La molcula de tres carbonos resultante al final de
este ciclo es el cido pirvico o piruvato.
La glucosa se fosforila nada ms entrar en la clula a expensas del ATP y se
convierte en glucosa-6-P. Si el P procede del ATP la reaccin la cataliza una quinasa
que como puede actuar sobre otras hexosas (aunque tiene mayor afinidad por la
glucosa) recibe el nombre de hexoquinasa. Tambin se puede fosforilar por otro enzima
que no intervenga en la cadena glicoltica. El especfico de la glucosa es la
glucoquinasa. Tiene una afinidad por la glucosa menor que la quinasa (Km ms
grande). Slo acta cuando la concentracin de glucosa es muy alta. El paso de
glucosa a G6P tiene D G'<0 pero es irreversible.
Para facilitar una segunda fosforilacin se pasa a un ismero. La G6P pasa a
fructosa-6-fosfato gracias a la fosfoquinasa.
Se fosforila a expensas del ATP gracias a la fosfofructoquinasa convirtindose en
fructosa-1,6-bifosfato (o FBP). P en C1 y C6. Este paso es irreversible, enzima
principal punto de control de la glicolisis. sta molcula de degrada, no se
almacena.
La molcula se parte en 2 de 3 carbonos fosforiladas: gliceraldehdo-3-fosfato y
fosfato dihidroxi acetona. Enzima encargado aldolasa que lleva a cabo una
condensacin aldoica. D G'>0, la glicolisis ocurre porque como los productos se
consumen se desplaza a la derecha.
Los 2 ismeros pueden transformarse el uno en el otro por medio de una triosa
fosfato isomerasa. Este enzima tiene perfeccin cintica, va todo lo rpido que le
llega el sustrato al sitio activo. En el equilibrio el 90% es PDHA. todo se convierte
en Gd3P por lo que la reaccin Gd3P PDHA est desplazada a la izquierda. El
Gd3P recoge todos los carbonos de la glucosa:
1,6 C(1)H2OP
2,5 C(2)HOH
3,4 C(3)OH
Hasta ahora se han gastado 2 ATP. En la segunda etapa del Gd3P se convierte en
piruvato: - Oxidacin del aldehdo a cido 3-fosfoglicerato.-
La clula guarda la energa de oxidacin formando un intermediario acoplado
con alto potencial de transferencia de Pi, el 1,3-bifosfoglicerato Por medio de la
gliceraldehdo 3P deshidrogenasa. El enlace ~ tiene gran tendencia a perderse.
Ese grupo dirige la sntesis de ATP. Los electrones los recoge el cofactor de la
deshidrogenasa, el NAD. Se forma 1 NADH por cada BPG.
Se forma 3-fosfoglicerato por medio de la 3-fosfoglicerato quinasa con gasto de 1
ATP.
El P tiene poco potencial de transferencia por lo que se cambia a la posicin 2
por medio de la fosfoglicerato mutasa, siendo el resultado 2-fosfoglicerato.
Se deshidrata por medio de una enolasa dando una forma enlica fosforilada del
piruvato, el fosfoenolpiruvato (PEP), que tiene un alto potencial de transferencia
del P.
Por medio de la piruvato quinasa (que est regulado) se obtiene piruvato que
conserva los carbonos de la glucosa.
,a3ance: 1 glucosa = 2 piruvato. Se gastan 2 ATP para los 2 gliceraldehdo. En la
segunda parte 1 gliceraldehdo = 1 piruvato, se producen 2 NADH (1 por cada Gd). Por
cada Gd se sintetizan 2 ATP, en total 4 ATP.
,a3ance neto: glucosa + NAD+ + 2 ADP + 2 Pi 2 piruvato + 2 NADH + 2 H+ + 2
ATP fosforilacin a nivel de sustrato
El NADH debe reoxidarse para que la glicolisis no se pare. Si hay O2 es mediante la
cadena de transporte electrnico, si no hay otras molculas se reducen. Depende del
entorno del piruvato la manera de oxidarse.
D G' = 686 Kcal/mol
Si hay O2 suficiente el NADH se reoxida en la cadena de transporte electrnico.
Para degradar la glucosa completamente entra en el ciclo de Krebs. Para que el
piruvato entre en este ciclo se transforma en acetil-CoA
,a3ance neto: Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+---> 2 piruvatos + 2 ATP + 2
(NADH + H+)
'ota: la energa total que se puede obtener de la glucosa por oxidacin aerbica
es = 688 kcal/mol.
+a energa tota3 acumu3ada en: 2 ATP = 2 x 7.3 = 14.6 kcal/mol
Esto es un ~ 2% de rendimiento, si se tiene en cuenta la posibilidad de oxidar
completamente la glucosa, es decir que el 98% de la energa potencialmente disponible
no es usada por la clula.
C$C+& D( +&S #C$D&S T"$CA",&B0+$C&S: Este ciclo, tambin conocido
como C$C+& D( R"(,S tiene esencialmente la funcin de metabolizar el piruvato
derivado de la gliclisis, amn de ser un nodo clave del metabolismo general. Las
enzimas del ciclo de los cidos tricarboxlicos (Krebs) estn localizadas en la matriz de
la mitocondria (unas pocas de estas enzimas estan la membrana interna de la
mitocondria).
Ntese que las enzimas de la gliclisis se encuentran todas en el citoplasma, no en
la mitocondria
Formacin de acetil-CoA
Oxidacin del piruvato (3-C) + NAD+ -------> Acetil-CoA (2-C) + CO2 + NADH
'ota: La Acetil-CoA puede tambin producirse a partir de lpidos ( por beta
oxidacin) o del metabolismo de ciertos aminocido. -- su formacin es un nodo
importante del metabolismo central.
Balance del Ciclo de los cidos Tricarboxlicos
Para empezar el ciclo: Acetil-CoA (2-C) + oxalacetato (4-C) -------> + cido ctrico (6-
C, tres grupos cidos)
Etapas siguientes:
somerizacin del citrato a isocitrato (6-C, tres grupos cidos)
Oxidacin -------> alfa-cetoglutrico (5-C) + CO2 + NADH
Oxidacin -------> succinil-CoA (4-C) + CO2 + NADH
Fosforilacin a nivel de sustrato succinil-CoA (4-C) + GDP -------> succinato (4-C) +
GTP
(Note: GTP con ADP se puede interconvertir en ATP)
La oxidacin -------> fumarato (4-C) + FADH2
Convierte el fumarato en maleato, una nueva oxidacin -------> oxalacetato (4-C) +
NADH
,a3ance de un cic3o: Acetil-CoA (2-C) + 3 NAD+ + FAD -------> 2 CO2 + 3NADH
+ FADH2 + ATP
Balance para una molcula de glucosa que se convierte en 2 piruvatos, luego en 2
Acetil-CoA y luego a CO2 en la va el ciclo de los cidos tricarboxlicos, con todo el
NADH y el FADH convertidos en ATP por la respiracin:
1 glucosa + 38 ADP + 38 Pi -------> 6 CO2 + 38 ATP
'ote: 2 de los NADH son formados en el citoplasma durante la gliclisis. Para ser
transportados a la matriz mitocondrial para ser posteriormente oxidado por la cadena
transportadora de electrones, tienen que pasar por medio de transporte activo al interior
de la mitocondria, Esto "cuesta" 1 ATP per NADH. Por lo tanto el balance final resulta en
36 ATP por glucosa y no 38 ATP.
Senci33o resumen de3 meta6o3ismo : El ciclo de los cidos tricarboxlicos
completa la oxidacin del carbono del piruvato a su forma ms oxidada (CO2); los
electrones originalmente en los enlaces C-H pasan por los portadores NADH y FADH
para ser usados en la respiracin.
La eficiencia de la respiracin llega casi al 40% de la energa presente inicialmente
en la molcula de glucosa, y es conservada en forma de ATP; el resto se libera como
calor
Degradacin de la glucosa por proceso llamado gliclisis en el cual la glucosa de 6
C da lugar a 2 piruvatos de 3 C, formando durante esta reaccin NADH. El piruvato
para degradarse se descarboxila dando 2 de CO2 y 2 de HAc, que se une siempre al
acetil-CoA. Se forma NADH. Para degradar el acetil-CoA entra en el ciclo de los cidos
tricarboxlicos (del cido ctrico o de Krebs).
Cada molcula:
glicolisis 2co2
glucosa acetil-CoA Krebs
NADH 2x2 CO2
H2O NADH FADH2
O2
El acetil-CoA se degrada a 2 de CO2. Acoplado al ciclo se crea mucho NADH y algo
de FADH2 que ceden los electrones al O2 formando H2O. En las mitocondrias esta
cesin se hace en etapas para liberar porciones de energa.
Si el aceptor final es el O2 se trata de respiracin aerobia y si es distinto anaerobia.
El aceptor final puede ser S que se transforma en SH2 (bacterias del azufre) o el CO2
que pasa a CH4 (bacterias metano gnicas).
)ermentaci>n 35ctica.- Transforman el piruvato en cido lctico.
NADH NAD+ piruvato (CH3)-(C=O)-(COO-) cido lctico (CH3)-(CHOH)-(COO-)
lactato deshidrogenasa
Puede ir en los 2 sentidos segn tengamos NAD+ NADH.
,a3ance neto: glucosa + 2 ADP + 2Pi 2 lactato + 2 ATP
Se obtiene una pequea parte de la energa de la glucosa porque no se degrada
completamente. El proceso es rentable porque se obtienen 2 ATP sin O2 y porque se
puede recuperar el lactato sintetizando glucosa. Fermentacin lctica en el citosol por
fosforilacin a nivel de sustrato. Los organismos aerobios la utilizan cuando escasea el
O2 y no llega lo suficientemente rpido para reoxidar los cofactores.
D G' = -46 Kcal/mol
)ermentaci>n a3co;>3ica.-Primero el piruvato se descarboxila quedando
acetaldehdo. Se necesita cofactor porque acta una carboxilasa, puede ser la TPP
(tiamina pirofosfato). Luego se transforma en etanol regenerando NAD+.
CO2 NADH NAD+
piruvato (CH3)-(C=O)-(COO-) acetaldehdo (CH3)-(COH) (CH3 )-(CH2OH)
piruvato descarboxilasa alcohol deshidrogenasa (etanol)
,a3ance: glucosa + 2 ADP + 2Pi 2 CO2 + 2 etanol + 2 ATP
Transformacin del piruvato en acetil-CoA.
CO2 NADH
piruvato (CH3)-(C=O)-(COO-) CH3-CO-SCoA
piruvato deshidrogenasa
Ocurre una reaccin de descarboxilacin oxidativa, los e- recogidos por el cofator
hacen que pase a NADH (habr que regenerarlo. La piruvato deshidrogenasa en los
eucariotas est en la mitocondria. El piruvato de la glicolisis ocurre en el citosol, si hay
O2 entra en la mitocondria por medio de un transportador especfico y el acetil-CoA se
libera dentro.
P$"*2AT& D(S9$D"&.('ASA. Complejo formado por 3 enzimas distintos.
Muchas cadenas polipeptdicas (60-80). 3 actividades distintas.
E1 es la piruvato deshidrogenasa, E2 es la dihidrolipoil transacetilasa y E3 es la
dihidrolipoil deshidrogenasa. Necesitan 5 cofactores distintos: TPP (E1), HSCoA, NAD+,
FAD (E3 depende de FAD). El cofactor de E2, el cido lipoico, se une covalentemente a
la protena formando un enlace amida por lo que cuando forma parte de la protena se
le llama lipoamida. Adems hay 2 enzimas reguladores. La piruvato deshidrogenasa es
igual a otro que participa en Krebs pero el sustrato es distinto, el a -oxoglutarato
(intermediario en Krebs):
CH2 - COO- CO2 NADH CH2 - COO-
CH2 a -oxoglutarato deshidrogenasa CH2
CO - COO- CO-SCoA
oxocido a .oxoglutarato succinil CoA
igual al del piruvato igual a piruvato deshidrogenasa
Balance global de la oxidacin total de la glucosa:
glucolisis mitocondria 2co2 2 CO2
glucosa 2piruvato acetil-CoA C.A.C. 2 CO2
2 ATP 2 NADH (1) 2 NADH
2x3 NADH 18 ATP
Se regenera en la cadena de transporte electrnico 2x FADH2 4 ATP (2x2)
1 GTP = 1 ATP 2 ATP (2x1)
2x3 = 6ATP Total 24 ATP de Krebs
No puede entrar en la mitocondria, manda slo los e
-
por medio de una lanzadera
Total ATP = 24 (Krebs) + 6 (piruvato deshidrogenasa) + 4 (NADH citosol) + 2
(glicolisis a nivel de sustrato) = 36 ATP
+an7adera de3 g3icero3=os=ato.- El NADH cede e- al glicerolfosfato que
atraviesa la membrana externa. En la interna un enzima lo convierte en PDHA. El
cofactor es el FAD que al recoger los e- pasa a FADH2. As los e- que estaban en forma
de NAD en el exterior pasan al interior en forma de fadh2. Se obtienen 2 ATP porque
FADH2 cede los e- al CoQ (potencial de unin ms pequeo). Se produce un gasto de
ATP al meter NADH en la mitocondria por lo que al final se obtienen 4 ATP por
fosforilacin oxidativa.
&tra 3an7adera o6tiene ? ATP 4or cada 'AD9. Como no implica gasto de
energa igual mete NADH que lo saca. Slo en el corazn.
.3uconeognesis.- Sntesis de glucosa a partir de precursores no hidratos de
carbono. Se puede a partir de CO2 (fotosintticos) o a partir de restos de 2 (slo clulas
que tengan el ciclo del glioxilato) 3 carbonos. Proceso inverso a la gliclisis.
Principales precursores: lactato, glicerol de los lpidos (lpidos son glicerol ms cido
graso, no convertibles en hidratos de carbono) y aminocidos glucognicos. La glucosa
se sintetiza porque se usa como fuente de energa y porque el esqueleto carbonado
sirve para construir cosas como ribosas. Hay reservas de glucosa en forma de
glucgeno para la energa. Hay clulas muy selectivas en cuanto al sustrato energtico
como las cerebrales que slo admiten glucosa. Si falla el aporte de glucosa se sintetiza
para uso de stas clulas. La reserva es slo para 1 da, luego se degradan protenas.
La gluconeognesis tiene lugar en el citosol igual que la gliclisis. No son procesos
iguales porque en la glicolisis D G'<<0, no se puede usar la ruta al revs. Slo se usan
las 7 reacciones que estn en equilibrio y no las 3 irreversibles, sino que se da un
rodeo.
Todos los intermediarios del ciclo de Krebs pueden salir de la mitocondria menos el
oxalacetato que no tiene transportador. Se transforma en malato porque esta reaccin
es reversible en el ciclo del cido ctrico. El oxalacetato en el citosol se transforma en
fosfoenolpiruvato.
Para dar e3 rodeo se gastan 2 ATP. El CO2 se gasta y luego se libera y el
NAD+ se regenera. Si en la otra reaccin se produca ATP ahora se gasta, lo mismo
para NAD. Para formar una molcula se 6 carbonos se necesitan 2 piruvatos y 2
gliceraldegdos. Se parte siempre de dos piruvatos y el gasto posterior se multiplica por
2. Al llegar a F1,6BP se quita el fosfato mediante una hidrlisis. La fructosa bifosfatasa
es el punto de control ms importante de la gluconeognesis:
F1,6BP F6
Pi H2O
Al llegar a G6P: [glucosa 6 fosfatasa]
ADP- ATP
G6P glucosa
H2O Pi
,A+A'C(: Si glucolisis y gluconeognesis ocurrieran simultneamente se
perderan 4 ATP.
"(.*+AC$/' D( +A .+$C&+$S$S % .+*C&'(&.1'(S$S.
Ha de ser conjunta para gluconeognesis y glicolisis, ha de poner en marcha uno
parando el otro. La carga energtica es un modulador, cuando est alta activa
gluconeognesis y desactiva glicolisis y viceversa. Son puntos importantes de control la
hexoquinasa, la fosfofructoquinasa y la piruvato quinasa.
"(.*+AC$/' D( +A .+$C&+$S$S.
Hexoquinasa: inhibida por G6P que es el producto de la reaccin. No fosforilar
ms si la concentracin de G6P es alta. El ATP es un inhibidor tambin.
Fosfofructo quinasa: punto ms importante de control. nhibido por ATP y
activado por ADP. Tambin inhibido por citrato (primer producto del C.A.C.). Si la
concentracin de citrato es alta el C.A.C. va ms despacio de lo que el sustrato
(acetil-CoA) llega para degradar, la concentracin de glucosa ser ms alta. En
el C.A.C. se produce mucho NADH y fadh2, para que funcionen se han de
reoxidar en la cadena de transporte electrnico creando gradiente de protones.
Si el gradiente no se gasta los coenzimas no se reoxidan y el C.A.C. se para.
Fructosa 2,6 bifosfato: nico regulador en glicolisis y gluconeognesis. Activador
para la glicolisis. Se forma a partir de F6P por fosfofructoquinasa1 que regula
tambin la destruccin (PFK2): F6P
PFK2 PFK1
F26BP
Si la concentracin de F26BP es alta es porque hay exceso de glucosa y se activar
la degradacin.
"(.*+AC$/' D( +A .+*C&'(&.1'(S$S.
Piruvato carboxilasa: primer punto de control. Slo activa cuando est presente
el acetil-CoA. Si la concentracin de ATP es alta activa la gluconeognesis.
FBPasa: punto ms importante de control. Las condiciones celulares
determinarn que no funcionen a la misma velocidad porque hidrolizaran ATP.
La FBPasa se activa por el ATP y se inhibe por ADP y AMP. Este paso est an
ms regulado por estar ms controlado.
ATP PFK ADP
F6P F1,6BP
FBPasa
Pi H2O
La F26BP regula los dos flujos metablicos, siendoa activa para la PFK e inhibidora
para la FBPasa. Cuando aumenta la concentracin de FBPasa la glicolisis se activa y
se bloquea la gluconeognesis. Los niveles de F"&BP est regulados por los niveles de
glucosa. Se forma a partir de F6P por una fosforilacin. Estos enzimas varan su
actividad por modificacin covalente ya que se pueden fosforilar por una quinasa
llamada proten quinasa a, Cuando fosforila a la PFK2 la forma es inactiva y cuando
fosforila al otra es activa. La proten quinasa a se activa cuando los niveles de glucosa
son bajos. En ese momento aparece en la sangre una hormona llamada glucagn que
al llegar a la clula que puede sintetizar glucosa es reconocida y se activa la proten
quinasa a, de forma que se activar la FBP2 para que disminuyan los niveles de f26bp,
se activa la gluconeognesis y se inhibe la glicolisis.
Piruvato deshidrogenasa: est muy regulado porque tiene que ver con la
produccin de energa. Tambin est regulado por fosforilacin (modificacin
covalente). Hay 2 formas del enzima, la inactiva es la fosforilada. Si hay mucha
energa (concentracin de ATP alta) la quinasa estar inactiva. El acetil-CoA es
otro modulador positivo, como el NADH. La fosfatasa se ve afectada por la
presencia de iones Ca2+.
Principales sustrato glucognicos:
1.- Lactato: La lactato deshidrogenasa funciona al revs que en la fermentacin
lctica.
NAD+ NADH
Lactato piruvato glucosa
Lactato deshidrogenasa
2.- Glicerol: se obtiene principalmente a partir de las grasas. Es un alcohol de 3 C.
ATP - ADP
Glicerol glicerol 3P
Glicerol 3P .....
Este glicerol 3P se puede transforma en PDHA que ya es un intermediario de la
gluconeognesis. Estos 2 componentes participan en la lanzadera para introducir
NADH en la mitocondria.
4.5. "(ACC$&'(S AC&P+ADAS.
Son aquellas reacciones que requieren energa y que se encuentran ligadas a otras
reacciones liberadoras de energa.
En base de lo previamente discutido, decimos que ocurren reacciones acopladas
cuando la energa libre de una reaccin (exergnica) es utilizada para conducir/dirigir
una segunda reaccin (endergnica). Fraseado de otra forma, las reacciones acopladas
representan reacciones liberadoras de energa acopladas a reacciones que requieren
energa.
Princi4ios de reacciones aco43adas. La energa emitida durante la
descomposicin de los alimentos y la fosfocreatina (PC), o creatina de fosfato (CP), se
unen funcionalmente o se acoplan con las necesidades energticas de la reaccin que
resintetiza el ATP de ADP y Pi. Se ha comprobado que ese acoplamiento es el principio
fundamental en la produccin metablica del ATP.
Ejemplos de reacciones acopladas:
Dos reacciones consecutivas, en las que un producto de la primera es sustrato de la
segunda se encuentran acopladas mediante un intermediario comn:
A + B ---------------> C + D
D + E ---------------> F + G
En los seres vivos, el intermediario comn es la nica posibilidad de transferir la
energa metablica de una reacin a otra.
Hay reacciones acopladas en las que el ATP es el intermediario comn.
A-Pi + ADP ---------------> ATP + A
ATP + B ----------------> ADP + B-Pi
En reacciones acopladas de este tipo, la finalidad es fosforilar un intermediario para
energizarlo y que pueda intervenir en el metabolismo.
Transferencia del fosfato al ADP.
1,3-bis-fosfoglicerato + ADP ------------------------------> ATP + 3-fosfoglicerato
fosfoglicerato quinasa
fosfoenolpiruvato + ADP ------------------------------> ATP + piruvato
piruvato quinasa
Transferencia del fosfato del ATP al aceptor.
ATP + Glucosa -------------------------------> ADP + Glucosa-6-fosfato
hexoquinasa / glucoquinasa
Hay reacciones acopladas en las que el intermediario comn no es el ATP
sino un compuesto frosforilado
A + ATP ---------------> A-Pi + ADP
A-Pi + B
4.6. (C*AC$/' D( M$C9A(+$S-M('T(': RM 2MAB.
Como las reacciones catalizadas por enzimas son saturables, la velocidad de
catlisis no muestra un comportamiento lineal en una grfica al aumentar la
concentracin de sustrato. Si la velocidad inicial de la reaccin se mide a una
determinada concentracin de sustrato (representado como [S]), la velocidad de la
reaccin (representado como V) aumenta linealmente con el aumento de la [S], como
se puede ver en la figura. Sin embargo, cuando aumentamos la [S], la enzima se satura
de sustrato y alcanza su velocidad mxima (Vmax), que no sobrepasar en ningn
caso, independientemente de la [S].
Mecanismo de unin de nico sustrato para una reaccin enzimtica. k1, k-1 y k2
son las constantes cinticas para cada una de las etapas de la reaccin.
El modelo de cintica michaeliana para una reaccin de nico sustrato se puede ver
en la figura de la izquierda. Primeramente, tiene lugar una reaccin qumica bimolecular
entre la enzima E y el sustrato S, formndose el complejo enzima-sustrato ES. Aunque
el mecanismo enzimtico para una reaccin unimolecular puede ser bastante complejo,
existe una etapa enzimtica limitante que permite que el mecanismo sea simplificado
como una etapa cintica nica cuya constante es k2.
k2 tambin llamado kcat o nmero de recambio, hace referencia al mximo nmero
de reacciones enzimticas catalizadas por segundo.
A bajas concentraciones de sustrato, la enzima permanece en un equilibrio
constante entre la forma libre E y el complejo enzima-sustrato ES. Aumentando la [S]
tambin aumentamos la [ES] a expensas de la [E], desplazando el equilibrio de la
reaccin hacia la derecha. Puesto que la velocidad de reaccin depende de la [ES], la
velocidad es sensible a pequeos cambios en la [S]. Sin embargo, a altas [S], la enzima
se satura y solo queda la forma unida al sustrato ES. Bajo estas condiciones, la
velocidad de la reaccin (v = k2 [E] tot = Vmax) deja de ser sensible a pequeos
cambios en la [S]. En este caso, la concentracin total de enzima ([E] total) es
aproximadamente igual a la concentracin del complejo ES:
La ecuacin de Michaelis-Menten describe como la velocidad de la reaccin
depende del equilibrio entre la [S] y la constante k2. Leonor Michaelis y Maud Menten
demostraron que si k2 es mucho menor que k1 (aproximacin del equilibrio) se puede
deducir la siguiente ecuacin:
Esta famosa ecuacin es la base de la mayora de las cinticas enzimticas de
sustrato nico.
La constante de Michaelis Km se define como la concentracin a la que la velocidad
de la reaccin enzimtica es la mitad de la Vmax. Esto puede verificarse sustituyendo la
concentracin de sustrato por dicha constante ([S] = Km). Si la etapa limitante de la
velocidad de la reaccin es lenta comparada con la disociacin de sustrato (k2 <<< k1),
la constante de Michaelis Km ser aproximadamente la constante de disociacin del
complejo ES, aunque sea una situacin relativamente rara.
La situacin ms comn, donde k2 > k1, es denominada cintica de Briggs-Haldane.
La ecuacin de Michaelis-Menten an se mantiene bajo estas condiciones ms
generales, como puede derivarse de la aproximacin del estado estacionario. Durante
el perodo inicial, la velocidad de la reaccin es ms o menos constante, indicando que
la [ES] tambin se mantendr constante:
De esta forma, la concentracin de ES viene dada por la siguiente expresin: donde
la constante de Michaelis Km se define as:
Vo = Vmax (S)/K
m
+ (S)
E + S ES K
2
P
K
m
= K
2
+ K
-1
/ K
1
Con lo cual, despus de operar todos los factores, obtenemos una frmula general
para la velocidad de la reaccin que coincide con la ecuacin de Michaelis-Menten:

L
2
L
2
La constante de especificidad kcat / Km mide la eficiencia con la que una enzima
convierte un sustrato en producto. Utilizando la definicin de la constante de Michaelis
Km, la ecuacin de Michaelis-Menten podra escribirse de la siguiente forma: donde [E]
es la concentracin de enzima libre. As, la constante de especificidad se convierte en
una constante bimolecular efectiva de la enzima libre que reacciona con sustrato libre
para formar producto. Esta constante viene definida por la frecuencia con la que el
sustrato y la enzima se encuentran en una solucin, y ronda aproximadamente un valor
de 1010 M-1 s-1 a 25 C. Curiosamente, este mximo no depende del tamao del
sustrato o de la enzima. La proporcin de las constantes de especificidad para dos
sustratos es una comparacin cuantitativa de la eficiencia de la enzima para convertir
en productos dichos sustratos. La pendiente de la ecuacin de Michaelis-Menten a
bajas concentraciones de
4.. M1T&D&S ."#)$C&S D( +$'(S(A2("-,*"R % (DD$( 9&)ST((.
La grfica de Lineweaver-Burke o del doble recproco muestra el significado de los
puntos de corte entre la recta y los ejes de coordenadas, y el gradiente de la velocidad.
La grfica de velocidad frente a [S] mostrada anteriormente no es lineal. Aunque a
bajas concentraciones de sustrato se mantenga lineal, se va curvando a medida que
aumenta la concentracin de sustrato. Antes de la llegada de los ordenadores, que
permiten ajustar regresiones no lineales de forma sencilla, poda llegar a ser realmente
difcil estimar los valores de la Km y la Vmax en las grficas no lineales. Esto dio lugar a
que varios investigadores concentraran sus esfuerzos en desarrollar linearizaciones de
la ecuacin de Michaelis-Menten, dando como resultado la grfica de Lineweaver-Burke
y el diagrama de Eadie-Hofstee. Con el siguiente tutorial de la cintica de Michaelis-
Menten realizado en la Universidad de Virginia d, se puede simular el comportamiento
de una enzima variando las constantes cinticas.
La grfica de Lineweaver-Burk o representacin de doble recproco es la forma ms
comn de mostrar los datos cinticos. Para ello, se toman los valores inversos a ambos
lados de la ecuacin de Michaelis-Menten. Como se puede apreciar en la figura de la
derecha, el resultado de este tipo de representacin es una lnea recta cuya ecuacin
es y = mx + c, siendo el punto de corte entre la recta y el eje de ordenadas equivalente
a 1/Vmax, y el punto de corte entre la recta y el eje de abscisas equivalente a -1/Km.
Obviamente, no se pueden tomar valores negativos para 1/[S]; el mnimo valor
posible es 1/[S] = 0, que correspondera a una concentracin infinita de sustrato, donde
1/v = 1/Vmax. El valor del punto de corte entre la recta y el eje x es una extrapolacin
de datos experimentales obtenidos en laboratorio. Generalmente, las grficas de
Lineweaver-Burke distorsionan las medidas realizadas a bajas concentraciones de
sustrato y esto puede dar lugar a estimaciones no muy exactas de la Vmax y de la Km.
Un modelo lineal mucho ms exacto es el diagrama de Eadie-Hofstee, pero en las
investigaciones cientficas actuales, todo este tipo de linearizaciones han quedado
obsoletos y han sido sustituidos por mtodos ms fiables basados en anlisis de
regresin no lineal. Para analizar los datos es conveniente la normalizacin de los
mismos, ya que esto puede ayudar disminuyendo la cantidad de trabajo experimental a
realizar e incrementando la fiabilidad del anlisis.
K. (constante para cada enzima) = concentracin de S a la que la Vo es
Vmax. Es una medida de la afinidad del enzima por S. Cuanto menor es Km,
mayor es la afinidad del enzima por S
K'*" (constante para cada enzima) = nmero de recambio = nmero de
molculas de sustrato convertidas en producto por molcula de enzima y unidad
de tiempo, en condiciones de saturacin de sustrato.
V.*L = velocidad mxima terica = la velocidad cuando todos los centros
activos estn ocupados con sustrato (nunca alcanzada en la realidad)
U!(%*% %1 1!7(.* = cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por
min = una forma comn de expresar la velocidad
A'"(M(%*% 1,51'6N('* = unidades por mg de protena total de la preparacin
enzimtica. En el caso de enzimas en suero: unidades/L
4.<. $'9$,$C$/' ('8$M#T$CA: $'9$,$C$/' "(2("S$,+(:
C&MP(T$T$2A: '& C&MP(T$T$2A % AC&MP(T$T$2A: $'9$,$C$/'
$""(2("S$,+(.
Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patgeno
o corregir un desequilibrio metablico, muchos medicamentos actan como inhibidores
enzimticos. Tambin son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas
las molculas que se unen a las enzimas son inhibidoras; los activadores enzimticos
se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
La unin de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la
enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reaccin correspondiente. La unin
del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores
irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura
qumica a nivel de residuos esenciales de los aminocidos necesarios para la actividad
enzimtica. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no
covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor
se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.
Muchos medicamentos son inhibidores enzimticos, por lo que su descubrimiento y
mejora es un campo de investigacin activo en la bioqumica y la farmacologa. La
validez de un inhibidor enzimtico medicinal suele venir determinada por su
especificidad (su carencia de unirse a otras protenas) y su potencia (su constante de
disociacin, la cual indica la concentracin necesaria para inhibir a una enzima). Una
alta especificidad y potencia asegura que el medicamento va a tener pocos efectos
secundarios y por tanto una baja toxicidad.
Los inhibidores enzimticos tambin son usados en la naturaleza y estn implicados
en la regulacin del metabolismo. Por ejemplo, las enzimas en una ruta metablica
pueden ser inhibidas por los productos resultantes de sus respectivas rutas. Este tipo
de retroalimentacin negativa retarda el flujo a travs de la ruta cuando los productos
comienzan a acumularse y es una manera importante de mantener la homeostasis en
una clula. Otros inhibidores enzimticos celulares son protenas que se unen
especficamente e inhiben una diana enzimtica. Esto puede ayudar a controlar
enzimas que pueden ser dainas para la clula, como las proteasas o nucleasas. Un
buen ejemplo es el inhibidor de la ribonucleasa, que se une a esta enzima en una de las
interacciones protenaprotena ms fuertes conocidas. Como inhibidores enzimticos
naturales tambin cabe destacar los venenos, que son usados como defensa contra los
depredadores o como forma de matar a una presa.
$n;i6idores reversi63es
Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no
covalentes tales como los puentes de hidrgeno, las interacciones hidrofbicas y los
enlaces inicos. Los enlaces dbiles mltiples entre el inhibidor y el sitio activo se
combinan para producir una unin fuerte y especfica. Al contrario de lo que ocurre con
el sustrato y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no
experimentan reacciones qumicas cuando se unen a la enzima y pueden ser
eliminados fcilmente por dilucin o por dilisis.
Ti4os de in;i6idores reversi63es
$n;i6ici>n com4etitiva: el sustrato (S) y el inhibidor () compiten por el sitio
activo.
Existen tres tipos de in;i6idores reversi63es. Se clasifican en base al efecto
producido por la variacin de la concentracin del sustrato de la enzima en el inhibidor.
En 3a in;i6ici>n com4etitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la
misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto
generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima
en el que tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso
al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibicin se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de
competicin al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en
estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos ms abajo).
En 3a in;i6ici>n miTta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo
que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y
viceversa. Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se
unan en el sitio activo, este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efecto
alostrico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La
unin del inhibidor con el sitio alostrico cambia la conformacin (es decir, la estructura
terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por
el sitio activo se reduce.
+a in;i6ici>n no com4etitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin
del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato.
Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de
inhibidor.
Descri4ci>n cuantitativa de 3a in;i6ici>n reversi63e
La inhibicin reversible puede ser descrita cuantitativamente en trminos de la unin
del inhibidor a la enzima y al complejo enzima-sustrato, y sus efectos en las constantes
cinticas de la enzima. En el esquema clsico de Michaelis-Menten mostrado abajo,
una enzima (E) se une a su sustrato (S) para formar el complejo enzima-sustrato ES.
En la catlisis, este complejo se rompe para liberar el producto P y la enzima E. El
inhibidor () puede unirse tanto a E como a ES con las constantes de disociacin Ki o
Ki', respectivamente.
Los inhibidores competitivos se pueden unir a E, pero no a ES. La inhibicin
competitiva aumenta el valor de Km (es decir, el inhibidor interfiere con la unin del
sustrato), pero no afecta a la Vmax (el inhibidor no obstaculiza la catlisis en ES porque
no se puede unir a ES).
Los inhibidores no competitivos tienen afinidades idnticas por E y ES (Ki = Ki'). La
inhibicin no competitiva no cambia la Km (es decir, no afecta a la unin del sustrato)
pero disminuye la Vmax (es decir, la unin del inhibidor obstaculiza la catlisis).
Los inhibidores de tipo mixto se unen tanto a E como a ES, pero sus afinidades por
estas dos formas de enzimas son distintas (Ki = Ki'). Por lo tanto, los inhibidores de tipo
mixto interfieren con la unin del sustrato (incremento de Km) y dificulta la catlisis en el
complejo ES (disminucin de la Vmax).
Esquema cintico aplicable a los
inhibidores enzimticos reversibles
Cuando una enzima tiene mltiples sustratos, los inhibidores pueden mostrar
distintos tipos de inhibiciones dependiendo del sustrato que se considere, ya que el sitio
activo posee dos diferentes lugares para la unin con el sustrato en el mismo sitio
activo, uno para cada sustrato. Por ejemplo, un inhibidor puede competir con el sustrato
A por el primer sitio de unin, pero ser un inhibidor no competitivo con respecto al
sustrato B en el segundo sitio de unin.
Medici>n de 3as constantes de disociaci>n en un in;i6idor reversi63e
Diagramas de Lineweaver-Burke de los diferentes tipos de
inhibidores enzimticos reversibles. La flecha muestra el efecto producido por el
incremento de las concentraciones de inhibidor.
Segn lo observado arriba, un inhibidor enzimtico est caracterizado por sus dos
constantes de disociacin, Ki y Ki', de la enzima y del complejo enzima-sustrato,
respectivamente. La constante del complejo enzima-inhibidor Ki puede ser medida
directamente por varios mtodos. Un mtodo extremadamente exacto es la calorimetra
isoterma de titulacin, en donde el inhibidor es titulado en una solucin de enzimas y el
calor liberado o absorbido es medido. Sin embargo, la otra constante de disociacin Ki'
es difcil de medir directamente, ya que el complejo enzima-sustrato tiene un periodo de
vida muy corto y est dando lugar a la reaccin qumica para formar el producto. Por lo
tanto, Ki' suele medirse de forma indirecta, observando la actividad enzimtica bajo
varias concentraciones de sustrato e inhibidor, y ajustando los datos a una ecuacin de
MichaelisMenten modificada:
donde los factores de modificacin d y d' son definidos por la concentracin del
inhibidor y sus dos constantes de disociacin
As, en presencia del inhibidor, la efectividad de la enzima Km y Vmax es ahora
(d/d')Km y (1/d')Vmax, respectivamente. Sin embargo, la ecuacin de Michaelis-Menten
modificada asume que la unin del inhibidor a la enzima alcanza el equilibrio, el cual
puede ser un proceso muy lento para los inhibidores con constantes secundarias
nanomolares de disociacin. En estos casos, es usualmente ms prctico tratar al
inhibidor de unin fuerte como un inhibidor irreversible (ver abajo). Sin embargo,
todava puede ser posible estimar Ki' cinticamente si Ki es medido
independientemente.
Los efectos de diferentes tipos de inhibidores enzimticos reversibles en la actividad
enzimtica pueden ser visualizados usando la representacin grfica de la ecuacin de
MichaelisMenten, mediante los diagramas de Lineweaver-Burke o de Eadie-Hofstee.
Por ejemplo, en los diagramas de Lineweaver-Burk a la derecha, las lneas de la
inhibicin competitiva intersecan el eje-y, ilustrando que tales inhibidores no afectan a la
Vmax. De igual manera, las lneas de la inhibicin no competitiva intersecan el eje-x,
mostrando que estos inhibidores no afectan al Km. Sin embargo, puede ser complicado
estimar Ki y Ki' con precisin en estos diagramas, por lo que es recomendable estimar
estas constantes usando mtodos ms fiables de regresin no lineal, segn lo descrito
arriba.
Casos es4ecia3es
El mecanismo de la inhibicin parcialmente competitiva es similar al de la inhibicin
no competitiva, excepto que el complejo ES tiene actividad cataltica, la cual decrece o
incluso aumenta (activacin parcialmente competitiva) en comparacin al complejo
enzima-sustrato (ES). Esta inhibicin suele exhibir un valor ms bajo de Vmax, pero un
valor de Km inalterado.
La inhibicin no competitiva se produce cuando el inhibidor se une slo al complejo
enzima-sustrato, no a la enzima libre. El complejo ES es catalticamente inactivo. Esta
forma de inhibicin es rara y causa una disminucin tanto en el valor de Vmax como en
el de Km.
La inhibicin por sustrato y por producto es donde el sustrato o el producto de una
reaccin enzimtica inhiben la actividad enzimtica. Este tipo de inhibicin puede seguir
los patrones competitivos, no competitivos o mixtos. En la inhibicin por sustrato hay
una disminucin progresiva de la actividad a altas concentraciones de sustrato. Esto
puede indicar la existencia de dos sitios de unin entre sustrato y enzima. Cuando hay
poco sustrato, se ocupa el sitio de alta afinidad y sigue la cintica normal. Sin embargo,
a altas concentraciones, el segundo sitio de inhibicin se ocupa, inhibiendo a la enzima.
La inhibicin por parte del producto es a menudo una caracterstica reguladora en el
metabolismo y puede ser una forma de retroalimentacin negativa.
La inhibicin lenta y fuerte se produce cuando el complejo enzima-inhibidor E inicial
experimenta una isomerizacin a un segundo complejo ms fuertemente unido, E*,
pero el proceso total de la inhibicin es reversible. Esto se manifiesta como un lento
aumento en la inhibicin enzimtica. En estas condiciones, la tradicional cintica de
MichaelisMenten da un valor falso para Ki, el cual depende del tiempo. El verdadero
valor de Ki puede ser obtenido a travs de un anlisis ms complejo de las constantes
de rango de encendido (kon) y apagado (koff) para la asociacin del inhibidor (vase la
inhibicin irreversible para ms informacin).
(Gem43os de in;i6idores reversi63es
(structura mo3ecu3ar de3 ritonavir: un in;i6idor de 4roteasa de
car5cter 4e4tdico.
Puesto que las enzimas han evolucionado para unirse a sus sustratos fuertemente,
y la mayora de los inhibidores reversibles se unen al sitio activo de las enzimas, es
poco sorprendente que algunos de estos inhibidores sean muy similares en estructura a
los sustratos de sus dianas. Como ejemplo de estos imitadores de sustratos caben
destacar los inhibidores de la proteasa, una clase muy efectiva de frmacos
antirretrovirales usados para tratar el VH.[9] La estructura del ritonavir (figura de la
derecha), un inhibidor de la proteasa, consiste en un pptido con tres enlaces
peptdicos. Dicha estructura se asemeja a la protena que es el sustrato de la proteasa
del VH, por lo que ambos compiten por la unin al sitio activo de la enzima.
Los inhibidores enzimticos son a menudo diseados para imitar el estado de
transicin o intermedio de una reaccin catalizada por una enzima. Esto asegura que el
inhibidor cambie el estado de transicin estableciendo un efecto en la enzima, lo que
resulta en una afinidad de unin mejor (baja Ki) que los diseos basados en sustratos.
Un ejemplo de un inhibidor en ese estado de transicin es el frmaco antiviral
oseltamivir, que imita la naturaleza plana del anillo del ion oxonio en la reaccin de la
neuraminidasa, una enzima del virus.
Estructura molecular del tipranavir, un inhibidor de
proteasa de carcter no peptdico.
Sin embargo, no todos los inhibidores estn basados en la estructura del sustrato.
Por ejemplo, la estructura de otro inhibidor de la proteasa del VH, el tipranavir,
(representada a la derecha), no est basada en un pptido y no tiene similitudes
estructurales obvias con la protena sustrato. Estos inhibidores no peptdicos pueden
ser ms estables que los inhibidores que contienen enlaces peptdicos porque estos no
son sustratos para las peptidasas, con lo que son menos propensas a ser degradadas
en la clula.
En el diseo de frmacos es importante considerar las concentraciones de sustrato
a las cuales se expondr la enzima en cuestin. Por ejemplo, algunos inhibidores de
protenas quinasas tienen estructuras qumicas que son similares al adenosn trifosfato,
uno de los sustratos de esta enzima. Sin embargo, ciertos frmacos que son
simplemente inhibidores competitivos tendrn que competir con altas concentraciones
de ATP en la clula. Las protenas quinasas tambin pueden ser inhibidas por
competencia en el sitio de unin donde la quinasa interacta con sus protenas sustrato,
y la mayora de las protenas presentes en el interior de una clula se encuentran a
concentraciones mucho menores que las concentraciones de ATP. En consecuencia, si
dos inhibidores de protenas quinasas se unen en sus sitios activos con afinidad similar,
pero solo uno tiene que competir con el ATP, entonces el inhibidor competitivo en el sitio
de unin de la protena inhibir a la enzima ms eficientemente.
$n;i6idores irreversi63es
Reaccin del inhibidor irreversible
diisopropilfluorofosfato (DFP) con una sern-proteasa.
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima covalentemente,
con lo que la inhibicin no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen
contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehdos,
haloalcanos o alquenos. Estos grupos electroflicos reaccionan con las cadenas de
aminocidos para formar uniones covalentes. Los residuos modificados son aquellos
que contienen en sus cadenas laterales nuclefilos como por ejemplo un grupo hidroxilo
o un grupo sulfhidrilo. Esto incluye a los aminocidos serina (como en el DFP, a la
derecha), cistena, treonina o tirosina.
Ti4os de in;i6iciones irreversi63es
La inhibicin irreversible es diferente de la inactivacin enzimtica reversible. Los
inhibidores irreversibles son generalmente especficos para un tipo de enzima y no
inactivan a todas las protenas. No funcionan destruyendo la estructura protenica, sino
alterando especficamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitndolo.
Por ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la desnaturalizacin de casi
todas las protenas, pero este no es un efecto especfico. De forma similar, algunos
tratamientos qumicos no especficos destruyen la estructura de la protena: por
ejemplo, si son sometidas a una elevada concentracin de cido clorhdrico, el cual
hidrolizar los enlaces peptdicos que mantienen unidos los aminocidos de las
protenas.
Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibicin dependiente del tiempo y, por
ello, su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinacin del valor C50.
Esto se debe a que la cantidad de enzima activa a una concentracin dada de inhibidor
irreversible ser diferente dependiendo del tiempo de pre-incubacin del inhibidor con la
enzima. Por ello, en lugar del valor C50, se utiliza el parmetro kobs/[], donde kobs es
el primer valor observado de la tasa de inactivacin (obtenido al representar en una
grfica log %actividad VS. tiempo) e [] es la concentracin de inhibidor. El parmetro
kobs/[] es vlido siempre y cuando el inhibidor no se encuentre a concentraciones
saturantes (en cuyo caso tendramos que kobs = kinact).
An53isis de 3a in;i6ici>n irreversi63e
Esquema de la cintica enzimtica de los
inhibidores irreversibles.
Como se muestra en la figura de la izquierda, los inhibidores irreversibles forman
inicialmente un complejo reversible y no covalente con la enzima (E o ES), que
reaccionar posteriormente para producir una modificacin covalente en lo que se
denomina el "complejo del punto muerto" E*. La tasa a la cual se forma E* es llamada
tasa de inactivacin o kinact. Puesto que la formacin de E puede competir con ES, la
unin de los inhibidores irreversibles puede ser prevenida por competencia tanto con el
sustrato como con un segundo inhibidor reversible. Este efecto de proteccin es una
buena evidencia de una reaccin especfica del inhibidor irreversible con el sitio activo.
Los pasos de unin e inactivacin de esta reaccin son analizados incubando la
enzima con el inhibidor y midiendo la actividad que va quedando a lo largo del tiempo.
La actividad ir disminuyendo de forma paulatina con tiempo, generalmente siguiendo
una dinmica de decaimiento exponencial. Ajustando estos datos a una ecuacin de
rango podemos obtener la tasa de inactivacin a esta concentracin de inhibidor. Esto
se hace a diferentes concentraciones de inhibidor. Si un complejo E reversible est
involucrado el rango de inactivacin ser saturable y al ajustarla a esta curva
obtendremos los valores de kinact y Ki.
Otro mtodo que es ampliamente utilizado en estos anlisis es la espectrometra de
masas. En este caso, la medida exacta de la masa de la enzima nativa sin modificar y
de la enzima inactivada, nos da el aumento en la masa causado por la reaccin con el
inhibidor, con lo que obtenemos la estequiometra de la reaccin. Para llevar a cabo
esta tcnica suele ser necesario el uso de un espectrmetro de masas MALD-TOF.
Una tcnica complementaria a esta es la huella peptdica, que implica la digestin de
protenas nativas o modificadas con una peptidasa como la tripsina. Esto genera una
serie de pptidos que pueden ser analizados usando un espectrmetro de masas. El
pptido que cambie su masa despus de llevar a cabo la reaccin con el inhibidor ser
aquel que contenga el sitio de la modificacin.
Casos es4ecia3es
Mecanismo qumico
para inhibicin irreversible de la ornitina descarboxilasa por medio de DFMO. El
piridoxal 5'-fosfato (Py) y la enzima (E) no se muestran. (Adaptado del artculo que
figura en la referencia).
No todos los inhibidores irreversibles forman uniones covalentes con la enzima que
tienen como diana. Algunos inhibidores reversibles se unen tan fuertemente a su
objetivo que es prcticamente irreversible. Estos inhibidores de unin fuerte suelen
mostrar una cintica similar a la de los inhibidores irreversibles que forman enlaces
covalentes. En estos casos, algunos de estos inhibidores se unen rpidamente a la
enzima formando un complejo E de baja afinidad, que despus experimenta una
reaccin ms lenta hacia un complejo E* muy fuertemente unido (ver la imagen arriba).
Este comportamiento cintico es denominado unin lenta. Este lento reajuste posterior
normalmente implica un cambio conformacional cuando la enzima se pliega alrededor
de la molcula inhibidora. Como ejemplos de inhibidores de unin lenta cabe destacar
algn frmaco importante como el metotrexato, el allopurinol y la forma activada del
aciclovir.
(Gem43os de in;i6idores irreversi63es
Tripanotin reductasa donde se muestran dos
molculas unidas al centro activo: la inferior es un inhibidor unido de forma irreversible y
la superior un inhibidor unido de forma reversible. Creado mediante PDB 1GXF.
El diisopropilfluorofosfato (DFP) se muestra como un ejemplo de inhibidor
irreversible de la proteasa en el apartado "nhibidores irreversibles" arriba a la derecha.
La enzima hidroliza el enlace entre el fsforo y el flor, pero el residuo de fosfato se
mantiene unido a una serina en el centro activo, inactivndolo. Adems, el DFP tambin
reacciona con el centro activo de la acetilcolinesterasa en la sinapsis de las neuronas,
lo que lo convierte en una potente neurotoxina, con una dosis letal a partir de
cantidades inferiores a 100 mg.
La inhibicin suicida es un tipo comn de inhibicin irreversible donde la enzima
convierte al inhibidor en una sustancia reactiva en su centro activo. Un ejemplo de esto
es el inhibidor de biosintetizadores de poliaminas d-difluorometilornitina o DFMO, que
es un anlogo del aminocido ornitina, y es usado para tratar la Tripanosomiasis
Africana (enfermedad del sueo). La ornitina decarboxilasa puede catalizar la
descarboxilacin del DFMO sustituyendo a la ornitina, como se muestra en la figura del
apartado anterior. Sin embargo, esta reaccin de descarboxilacin es seguida por la
eliminacin del tomo de flor, lo que convierte a este intermediario en una imina, una
especie altamente electroflica. Esta forma reactiva del DFMO reacciona posteriormente
con un residuo de cistena o lisina en el centro activo para inactivar la enzima
irreversiblemente.
Puesto que la inhibicin irreversible implica a menudo la formacin inicial de un
complejo E no covalente, a veces es posible que un inhibidor pueda unirse a una
enzima de diversas formas. Como ejemplo cabe destacar el caso de la enzima
tripanotin reductasa perteneciente al protozoo y parsito humano Trypanosoma cruzi,
donde dos molculas de un inhibidor llamado mostaza quinacrina, presentan la
capacidad de unirse a su centro activo. La molcula superior se une de forma
reversible, pero la de abajo se une de forma covalente al reaccionar con un residuo de
aminocido a travs de su grupo de mostaza nitrogenada.
Descu6rimiento H diseUo de in;i6idores
La investigacin y desarrollo de nuevos frmacos es un largo proceso en el cual el
primer paso casi siempre es el descubrimiento de un nuevo inhibidor enzimtico. En el
pasado, la nica forma de descubrir estos nuevos inhibidores era mediante el sistema
de prueba y error: probando un elevado nmero de compuestos contra la enzima a la
cual se quiere inhibir y esperando conseguir alguno que sea efectivo. Esta
aproximacin, si bien se basa en la fuerza bruta, sigue logrando actualmente un gran
xito gracias a nuevos sistemas de barrido, como la qumica combinatoria, que
rpidamente producen un gran nmero de compuestos novedosos, y a la tecnologa
basada en la investigacin de procesamiento de alto-rendimiento, mediante la cual se
pueden revisar rpidamente estas enormes bibliotecas qumicas de inhibidores tiles.
Ms recientemente, se ha comenzado a aplicar un nuevo tipo de investigacin
alternativa: el diseo racional de frmacos que usa la estructura tridimensional del sitio
activo de una enzima para predecir qu molculas podran ser inhibidores. Una vez
realizada la prediccin, se prueban y se selecciona el mejor. Este nuevo inhibidor es
usado despus para tratar de obtener una estructura de la enzima en un complejo
enzima-sutrato para mostrar cmo se une la molcula al sitio activo. Esta estructura es
despus inspeccionada y se llevan a cabo ciertos cambios en la estructura del inhibidor
con el fin de optimizar la unin con la enzima. Este ciclo de prueba y optimizacin se
repite de forma sucesiva hasta obtener un inhibidor lo suficientemente potente, es decir,
cuando se alcanza un valor de la constante de disociacin que est en torno a <10-9 M.
A43icaciones de 3os in;i6idores
Los inhibidores enzimticos pueden ser encontrados en la naturaleza, pero tambin
son diseados y producidos como parte de la farmacologa y la bioqumica. Los
venenos naturales son a menudo inhibidores enzimticos que han evolucionado para
defender a una planta o animal contra sus depredadores. Estas toxinas naturales
incluyen algunos de los compuestos ms venenosos conocidos hasta hoy. Los
inhibidores artificiales son a menudo usados como medicamentos, pero tambin existen
algunos utilizados como insecticidas (como el malathion), herbicidas (como el glifosato)
o desinfectantes, (como el triclosn).
-uimiotera4ia
Estructura del sildenafil (Viagra).
Comparacin de la
estructura del cido flico, una coenzima (izquierda), con la estructura del metotrexato,
un frmaco anticancergeno (derecha).
Estructura tridimensional del complejo formado
por la penicilina G unida a la transpeptidasa de Streptomyces. Generado mediante PDB
1PWC.
Los inhibidores enzimticos son utilizados principalmente como frmacos en el
tratamiento de diversas enfermedades. Muchos de estos inhibidores son capaces de
actuar sobre enzimas humanas y as corregir determinadas patologas. Sin embargo, no
todos los frmacos son inhibidores enzimticos. Algunos de ellos, tales como los
frmacos anti-epilpticos, alteran la actividad enzimtica de forma indirecta,
aumentando o disminuyendo la sntesis de dicha enzima. Estos efectos son
denominados induccin e inhibicin enzimtica y consisten en alteraciones en el patrn
de expresin gnica, lo cual no est relacionado con el tipo denhibicin enzimtica
discutido aqu. Otras drogas interactan con otras dianas celulares que no son enzimas,
como los canales inicos o los receptores de membrana.
Un ejemplo de inhibidor enzimtico teraputico es el sildenafil (Viagra), utilizado
como tratamiento de la disfuncin erctil. Este compuesto es un potente inhibidor de la
fosfodiesterasa tipo 5 especfica de GMPc, una enzima que degrada una molcula de
sealizacin celular, el GMPc. Esta molcula de sealizacin es la responsable de la
relajacin del msculo liso y permite el flujo de sangre hacia el interior de los cuerpos
cavernosos del pene, lo cual causa la ereccin. El sildenafil inhibe la actividad de la
enzima que degrada la seal, el GMPc, unindose al mismo sitio que ste debido a su
similaridad estructural. Esto permite que el GMPc no sea degradado y pueda
permanecer activo durante perodos ms largos de tiempo.
Otro ejemplo de similaridad estructural entre inhibidores y sustratos enzimticos es
que el que se muestra en la figura de la derecha, entre el metotrexato, un frmaco, y el
cido flico, un coenzima. El cido flico es la forma oxidada del sustrato de la
dihidrofolato reductasa, una enzima implicada en la biosntesis de timidina, purinas y
aminocidos. El metotrexato es un potente inhibidor de esta enzima que, al estar
relacionada con la sntesis de nucletidos, presenta una toxicidad especfica de
aquellas clulas con una rpida tasa de crecimiento. Por ello, el metotrexato se utiliza a
menudo como frmaco anticancergeno en quimioterapia.
Otro tipo de inhibidores enzimticos son utilizados con el fin de inhibir aquellas
enzimas necesarias para la supervivencia de patgenos. Por ejemplo, las bacterias
presentan una gruesa pared celular compuesta principalmente de un polmero
denominado peptidoglicano. Ciertos antibiticos como la penicilina y la vancomicina
inhiben a la enzima responsable de la produccin y el entrecruzamiento de las hebras
de peptidoglicano, lo cual da lugar a una prdida de fuerza de la pared celular y, por
consiguiente, a la lisis de la clula, incapaz ahora de resistir la elevada presin
osmtica. En la figura se puede apreciar una molcula de penicilina unida a su diana, la
transpeptidasa de la bacteria Streptomyces R61 (la protena se muestra en un formato
de cintas y la penicilina en un formato de esferas y barras). Tambin se utilizan otro tipo
de toxicidades selectivas mediante antibiticos que aprovechan las diferencias
presentes en la estructura de los ribosomas o en la sntesis de cidos grasos.
El diseo de frmacos se ve muy facilitado en estos casos en los que la enzima
diana es esencial para la supervivencia del patgeno y no est presente o es muy
diferente en humanos.
CONTROL METABLICO
Los inhibidores enzimticos son tambin importantes a nivel del control metablico.
Muchas de las rutas metablicas que tienen lugar en la clula son inhibidas por
metabolitos que controlan la actividad enzimtica mediante procesos de regulacin
alostrica o inhibicin por sustrato. A modo de ejemplo cabe destacar la regulacin
alostrica de la gluclisis.
Esta ruta catablica consume glucosa y produce ATP, NADH y piruvato. Una de las
etapas clave en la regulacin de la glucolisis es la reaccin catalizada por la
fosfofructoquinasa-1 (PFK1). Cuando los niveles de ATP aumentan, el ATP se une a un
sitio alostrico de la PFK1, con lo que se reduce la actividad de la enzima, la glucolisis
se inhibe y los niveles de ATP se reducen de nuevo.
Este control por retroalimentacin negativa (feedback negativo) ayuda a mantener
los niveles de ATP constantes en la clula. Sin embargo, las rutas metablicas no estn
nicamente reguladas por medio de la inhibicin, la activacin enzimtica es igualmente
importante. La enzima PFK1 presenta activadores alostricos, como son la fructosa 2,6-
bifosfato y el ADP.
La inhibicin enzimtica fisiolgica tambin puede ser producida por inhibidores
proteicos especficos. Este mecanismo se puede observar en el pncreas, donde se
sintetizan multitud de precursores de enzimas digestivas denominadas zimgenos.
Muchos de ellos son activados por la tripsina, una proteasa, por lo que es muy
importante inhibir la actividad de la tripsina en el pncreas con el fin de prevenir
fenmenos de autodigestin.
Uno de los mecanismos para mantener la tripsina inactiva es la produccin de un
potente y especfico inhibidor de tripsina en el pncreas. Este inhibidor se une con una
alta afinidad a la tripsina, previniendo as su actividad. Aunque el inhibidor de tripsina es
una protena, no es hidrolizado por la propia tripsina, ya que elimina las molculas de
agua de su centro activo y desestabiliza el estado de transicin.
Otros ejemplos de inhibidores enzimticos fisiolgicos son el inhibidor barstar, cuya
funcin es inhibir la actividad de una ribonucleasa bacteriana denominada barnasa, y
los inhibidores de las protein-fosfatasas.
$'9$,$D&"(S D( +A AC(T$+C&+$'(ST("ASA
Con el fin de disuadir a los depredadores
de semillas, las legumbres incorporan inhibidores de tripsina, que interfieren con la
digestin.
La acetilcolinesterasa (AChE) es una enzima que se encuentra en los animales,
desde los insectos hasta los humanos. Es esencial en la actividad que desempean las
neuronas, ya que su funcin consiste en la ruptura del neurotransmisor acetilcolina en
sus constituyentes, acetato y colina. Es una caso nico entre los neurotransmisores, ya
que la mayora de ellos, como la serotonina, la dopamina o la noradrenalina, son
reabsorbidos en la brecha sinptica. Existe un amplio nmero de inhibidores de la AChE
que son utilizados tanto en el campo de la medicina como en el campo de la agricultura.
Algunos de estos inhibidores son reversibles, como el [[edrofonio], la fisostigmina, y la
neostigmina, los cuales son utilizados en el tratamiento de la miastenia gravis y en la
aplicacin de anestesia. Los pesticidas del tipo carbamato son otro ejemplo de
inhibidores reversibles de la AChE. Como ejemplo de inhibidores irreversibles de la
AChE caben destacar los insecticidas organofosforados, como el malathion, el paratin
y los clorpirifos.
2('('&S 'AT*"A+(S
Tanto algunos animales como algunas plantas son capaces de sintetizar una amplia
gama de sustancias venenosas de diverso origen: metabolitos secundarios, pptidos y
protenas, que pueden actuar como inhibidores enzimticos. Las toxinas naturales
suelen ser pequeas molculas orgnicas con tanta diversidad que probablemente
existan inhibidores para la mayora de los procesos metablicos. Dicha inhibicin puede
producirse a diferentes niveles en la clula: inhibicin de receptores de membrana, de
canales inicos o de protenas estructurales. Por ejemplo, el paclitaxel (taxol), una
molcula orgnica obtenida del tejo (Taxus), se une con una elevada afinidad a los
dmeros de tubulina, impidiendo as el proceso de polimerizacin de los microtbulos,
crucial, entre otras cosas, en la divisin celular.
Muchos de estos venenos naturales actan como neurotoxinas capaces de causar
parlisis que pueden llevar a la muerte, pudiendo ser utilizados como estrategia
defensiva frente a los depredadores o como sistema de caza en la captura de presas.
Algunos de estos inhibidores naturales, a pesar de sus caractersticas txicas, son muy
valorados por sus potenciales usos teraputicos cuando son administrados en dosis
adecuadas.
Como ejemplo de neurotoxina cabe destacar los glicoalcaloides, obtenidos a partir
de las plantas pertenecientes a la familia Solanaceae (entre las que se incluyen la
patata, el tomate y la berenjena), que son inhibidores de la acetilcolinesterasa. La
inhibicin de esta enzima causa un aumento descontrolado de los niveles del
neurotransmisor acetilcolina, lo que conlleva parlisis muscular y muerte. La
neurotoxicidad tambin puede ser el resultado de la inhibicin de receptores, como en
el caso de la atropina, obtenida a partir de la especie Atropa belladonna, que funciona
como un antagonista competitivo de los receptores muscarnicos de acetilcolina.
Aunque muchas de las toxinas naturales son metabolitos secundarios, algunas son
pptidos o protenas. Como ejemplo cabe destacar a la toxina peptdica alfa-amanitina,
encontrada en los hongos de la especie Amanita phalloides, que es un potente inhibidor
enzimtico capaz de impedir la actividad de la ARN polimerasa en la transcripcin del
ADN. Otra toxina peptdica es la microcistina, encontrada en ciertas algas y capaz de
inhibir ciertas protein-fosfatasas. Esta toxina puede contaminar las reservas de agua si
las algas que la producen alcanzan determinados niveles de concentracin. Se ha
demostrado su alto potencial carcinognico y su capacidad de causar hemorragia
heptica aguda y muerte tras una exposicin a altas dosis.
Las protenas tambin pueden llegar a ser venenos naturales, como es el caso del
inhibidor de tripsina (discutido anteriormente) encontrado en algunas legumbres. Menos
comunes son las enzimas txicas. Este tipo de enzimas actan como inhibidores
irreversibles de dianas enzimticas que modifican qumicamente sus sustratos
enzimticos.
Un ejemplo es el ricino, una protena txica extremadamente potente, que se
encuentra en la planta Ricinus communis. Esta enzima es una glicosidasa que inactiva
a los ribosomas. Como el ricino es un inhibidor cataltico irreversible, esto permite que
tan solo una molcula de ricino pueda matar una clula.
4.>. "(.*+AC$/' ('8$M#T$CA.
Ya sabemos que todos los procesos celulares estn regulados, esta regulacin
necesaria, se basa en la posibilidad de aumentar o disminuir el flujo a travs de una va.
El flujo se entiende como la velocidad de conversin del primer metabolito en el ltimo.
La regulacin de una etapa no es ms que modificar la actividad de la enzima que la
controla.
Mecanismos de regu3aci>n
2. .enera3es: Se basan en la disponibilidad de sustrato o producto. Por ejemplo,
la disponibilidad de glucosa aumenta el flujo de la glucolisis, de igual forma que
si eliminamos el piruvato.
(. (s4ecfcos: La regulacin de la actividad de una o varias de las enzimas de la
va. Ya que lo que se modifica es la velocidad, veamos las ecuaciones que la
rigen. V = K [S]; Vruta = [E] [metabolto]. A travs de ella podemos hacernos una
idea de lo que se modifica.
(n7imas regu3adoras de3 VuGo
En una ruta hay dos tipos principales de enzimas, las que denominamos
reguladoras del flujo, que son aquellas que al aumentar su cantidad de enzima activa
aumentamos el flujo, y aquellas que no son reguladas de forma especfica.
El grado de influencia sobre el flujo a travs de la va se denomina Coeficiente de
control de flujo
[ ]
[ ]
1 =
Ea
Ea d
F
dF
C
F
E
Esto es as porque no podemos aumentar ms el flujo de la va que la actividad de
la enzima que estamos regulando especficamente. Para poner un ejemplo: Una
hormona puede aumentar la cantidad de enzima activa de 100 a 500 veces, de modo,
que el denominador sera 400/100 = 4. Como mucho, entonces (recordemos que no
puede ser mayor que 1), el numerador puede ser 4, pero pongamos que es 2. De esta
forma tendramos un
F
E
C
de 2/4 = 0,5.
Cuanto mayor coeficiente presente, ms importante ser la enzima en el control del
flujo a travs de la va metablica. Estas enzimas reguladoras catalizan etapas lentas
ya que la cantidad de la cantidad de enzima activa que est presente es menor que el
de las dems de la ruta, por ello, las etapas lentas (limitantes) son irreversibles.
Un ejemplo claro de esto es la etapa de la glucolisis catalizada por la PFK, que
requiere ATP. La bajada de la concentracin del producto debido al drenaje del a va
hara que faltara mucho para conseguir el equilibrio y, por tanto, la reaccin es
espontanea. En cuanto a la ruta en general, el paso de Glu a Pyr produce ATP con una
Go' de 15,3 Kcal/mol, y el inverso, consumiendo ADP de .4,2 Kcal/mol. Ambas son
espontaneas, por lo que se estaran dando a la vez, algo realmente estpido para la
clula. En la realidad, algunas de las enzimas que catalizan etapas irreversibles estn
reguladas, como por ejemplo la que veamos antes, la PFK, que requiere otra enzima
para la reaccin inversa, la F1,6Bpasa, de esta forma, cuando se requiere glucosa
aumenta la actividad de la fosfatasa y disminuye la de la kinasa, de forma inversa a lo
que ocurre cuando hay demanda de energa.
La regulacin de la enzima se puede conseguir a dos niveles:
1. "egu3aci>n de 3a cantidad de 4rotena en7im5tica: mediante la
sntesis y degradacin de la enzima. Este control como es lgico, es a largo o a
medio plazo.
2. "egu3aci>n de 3a actividad cata3tica: Se trata de un control muy fino y
a muy corto plazo. Esta a su vez se subdivide en:
a. Cambios en la estructura covalente de la enzima de forma reversible,
como por ejemplo la fosforilacin, metilacin o farnesilacin.
b. Cambios conformacionales de la enzima por la unin de molculas
reguladoras. Se trata del modelo tpico de regulacin alostrica, tambin
es reversible.
De este modo, recordamos los distintos tipos de regulacin:
1. General
2. Especfica
3. Cantidad de protena activa
4. Regulacin de la actividad
5. Modificacin covalente de la enzima
6. Unin de ligandos
Ti4os de en7imas H su im4ortancia en regu3aci>n
Podramos preguntarnos si una enzima michaeliana puede llevar a cabo el control a
travs de una va metablica. Para intentar dilucidarlo, no hay ms que escoger un
valor para [S] pequeo y un grande en relacin con Km (de forma equivalente a como lo
hacamos para determinar [S] para Vmax, en funcin de Km). La diferencia de coger [S]
como Km/9 o 9Km es de 0,1Vmax a 0,9 Vmax. Esto que significa, pues que un
aumento de aproximadamente 9 veces requiere aadir sustrato en 81 veces, algo que
fisiolgicamente no pasa, ya que las concentraciones de los metabolitos son pequeas
y no pueden variar tanto ya que romperan el equilibrio osmtico. De hecho lo que se
observa es que pequeas variaciones en [S] promueven variaciones de hasta 200
veces en la actividad de una enzima. De este modo parece quedar claro que la
regulacin por [S] pertenece casi exclusivamente a los enzimas alostricos que,
adems, tambin se regulan por efectores. Una de las caractersticas ms importantes
de estos enzimas es la cooperatividad, de la que hablaremos ms adelante.
(studio de 4rimeras en7imas de una ruta
Monod, Changeux y Jacob estudiaron las caractersticas comunes de enzimas que
catalizaban la primera reaccin de una va o ruta metablica inhibida por el producto
final de la misma:
1. El ligando regulador (efector activador o inhibidor) es distinto estructuralmente al
sustrato o al producto de la reaccin.
2. Muchas de ellas presentaban cintica sigmoide (algunas enzimas son
reguladoras pero con cintica michaeliana), pero hay que tener en cuenta que
hay enzimas con cintica sigmoide per no son reguladoras.
). Varios tratamientos fisicoqumicos (T, reduccin de puentes disulfuro)
desestabiliza la enzima frente al efector, sin prdida de la actividad cataltica.
Esto es debido a la menos posibilidad de transmitir cambios conformacionales en
estructuras ms flexibles, (similar a la mejor transmisin de los sonidos por
slidos o lquidos que por el aire).
Sue3en ser ;etero u o3igomricas: La conclusin a sacar es que el efector
se une a un sitio distinto del C.A. generando cambios conformacionales en la enzima
que causa un cambio en la estructura del C.A., lo que provoca cambios en las
propiedades cinticas de la enzima. De este trabajo surgi en trmino alostersmo, no
como respuesta a una cintica sigmoide, sino a una regulacin por ligando.
4.19. A+&ST("$SM&: $'9$,$D&"(S % ACT$2AD&"(S.
La alostera (de griego , allos: otro y sps, steres: forma) es un modo de
regulacin de las enzimas por el cual la fijacin de una molcula en una ubicacin (sitio
cataltico) modifica las condiciones de fijacin de otra molcula, en otra ubicacin
distante de la enzima.
Princi4ios de3 a3osterismo
La fijacin de la molcula induce un cambio de conformacin espacial de la protena
enzimtica. Es decir, la disposicin espacial de sus tomos constitutivos es modificada.
En el marco del alosterismo, esto tiene la consecuencia de modificar la ubicacin del
enlace de por lo menos uno de los reactivos implicados en el proceso de catlisis. En el
modelo de Monod-Wyman-Changeux (MWC), las enzimas alostricas deben presentar
varias propiedades:
Son multimricas, cada monmero fija una molcula.
Poseen por lo menos un eje de simetra.
Existen bajo dos conformaciones diferentes: uno llamado T, para tendida (tensa),
designando convencionalmente la forma de afinidad dbil para el substrato, la otra R,
para liberada (relajada), de afinidad fuerte para el substrato. En el seno de una
protena, adopta totalmente la misma configuracin, R o T (transicin concertada). En
otros trminos, no existe hbrido R/T en el modelo MWC.
"egu3aci>n a3ostrica de 3a ;emog3o6ina
La hemoglobina constituye un ejemplo importante de protena, aunque no sea una
enzima en el sentido estricto, sino ms bien una molcula de transporte. Cada
monmero de la hemoglobina, que contiene cuatro, puede fijar una molcula. La fijacin
de la primera molcula de dioxido aumenta la afinidad de enlace del segundo, la fijacin
del segundo aumenta la afinidad para la tercera etctera (cooperacin positiva, efecto
homotrope).
$m4ortancia fsio3>gica de3 a3osterismo
El alosterismo es una forma de regulacin de la actividad de una enzima con arreglo
a las condiciones cambiantes. Podemos distinguir los efectos de sensors y de feedback.
(n7ima a3ostrica
Es una enzima cuya actividad est regulada mediante un centro alostrico, que es
un sitio, distinto del centro activo de la enzima, al que se une un regulador (llamado
regulador alostrico) de manera reversible y no covalente. La unin de este regulador
modifica la estructura tridimensional de la enzima y llega a afectar la configuracin del
sitio activo, por lo que aumenta o disminuye su actividad, segn el caso.
El alosterismo es una de las principales formas de regulacin en la clula debido a
que puede producir cambios rpidos y fcilmente reversibles en la actividad de las
enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender de que el regulador tenga una
estructura similar al sustrato de la enzima (lo que puede ayudar a conectar vas
metablicas). Muchos frmacos actan unindose al sitio alostrico de las enzimas,
como los inhibidores de transcriptasa inversa no nuclesidos.
4.11. P"&('8$MAS.
C(.)31!$, $ 5#$1!7(.*, son precursores inactivos de las enzimas. Observe que
este concepto es diferente a decir que son "enzimas inactivas. Una enzima inactiva es
una enzima que ha perdido su actividad debido a diferentes factores, como factores
fsicos, qumicos o aun metablicos.
Un cimgeno es una molcula que necesita ser activada para convertirse en una
enzima activa, por lo que es ms exacto decir que los cimgenos son precursores de
enzimas, que decir que son enzimas inactivas. Las enzimas digestivas, algunos
factores de la coagulacin y otras protenas son sintetizados como cimgenos.
La sntesis de enzimas en forma de cimgenos es uno de los "mecanismos de
Seguridad con que cuenta el organismo para su supervivencia. Por ejemplo, la sntesis
de enzimas digestivas en forma inactiva es un mecanismo de seguridad para las clulas
que sintetizan esas enzimas, ya que las enzimas proteolticas sintetizadas como
cimgenos no son activadas hasta que no abandonan la clula.
Representacin de un cimgeno: uimotripsinogeno
La pepsina es sintetizada como pepsinogeno, la tripsina como tripsinogeno, la
quimotripsina como quimotripsinogeno, carboxipeptidasas como procarboxipeptidasas,
y todos estos zimogenos son activados usualmente cuando un factor externo,
cambios de pH, otra enzima, etc. actua sobre ellos - solo cuando han sido secretados
en el tractus gastrointestinal.
Un buen ejemplo de lo que ocurre cuando algunos cimgenos son activados "antes
de tiempo, en el interior de las clulas, se ve en la pancreatitis aguda , en la cual la
activacin prematura de algunas de las enzimas pancreticas como tripsina, fosfolipasa
A2 y elastasa, producen la auto digestin del tejido pancretico.
4.12. M(CA'$SM&S D( CAT#+$S$S ('8$M#T$CA K#C$D&-,AS(:
/B$D&-"(D*CC$/'. (TC.L.
La catlisis enzimtica es una disciplina de la enzimologa que estudia los
mecanismos de catlisis por los cuales las protenas o cidos nucleicos con actividad
enzimtica pueden favorecer la reaccin de ciertos sustratos y su conversin en
productos. Este hecho est subordinado a las leyes de la catlisis qumica
convencional: es decir, la existencia de un enzima no permite la aparicin de nuevas
reacciones, ni va en contra de la termodinmica del proceso; simplemente, acelera su
velocidad favoreciendo una ruta de menor coste energtico incluyendo en la dinmica
de la reaccin un estado intermediario de alta energa de modo que el nmero de
molculas activas, capaces de crear y destruir nuevos enlaces, aumente.
Representacin de la variacin y diferencias de
la energa libre de Gibbs entre una reaccin no catalizada por una enzima (arriba, en
rojo) y otra que s lo es (abajo, en azul).
La variacin de energa como funcin de una coordenada de reaccin muestra la
estabilizacin del estado de transicin cuando dicha reaccin es llevada a cabo por una
enzima.
El modelo de ajuste inducido es el ms utilizado al realizar estudios de interaccin
enzima-sustrato. Este modelo propone que las interacciones inciales entre la enzima y
el sustrato son relativamente dbiles, pero suficientes para producir ciertos cambios
conformacionales en la enzima, que estabilizan e incrementan la fuerza de la
interaccin. Estos cambios conformacionales implican a una serie de aminocidos
catalticos del centro activo, en los cuales se producen los enlaces qumicos
correspondientes entre la enzima y el sustrato. Despus de la unin, uno o ms
mecanismos de catlisis disminuyen la energa del estado de transicin de la reaccin,
por medio de una ruta alternativa a la reaccin. Los mecanismos de catlisis se
clasifican en base a diferentes criterios: catlisis covalente, catlisis por proximidad y
alineacin de orbitales, catlisis cido-base general, catlisis por iones metlicos y
catlisis electrosttica.
Los estudios de cintica enzimtica no permiten obtener el tipo de catlisis utilizada
por una enzima. Sin embargo, algunos datos cinticos pueden proporcionar una serie
de indicios que lleven a realizar otro tipo de estudios dirigidos a determinar dicho tipo de
catlisis. Por ejemplo, en un mecanismo de ping-pong la cintica del estado pre-
estacionario puede estar sugiriendo una catlisis de tipo covalente. Por otro lado,
variaciones en el pH pueden producir efectos drsticos en la Vmax pero no en la Km, lo
que podra indicar que un residuo del centro activo precisa un estado concreto de
ionizacin para que se pueda llevar a cabo la catlisis enzimtica.
. CA",&9$D"AT&S.
Los glcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacridos (del griego dpv
que significa "azcar") son molculas orgnicas compuestas por carbono, hidrgeno y
oxgeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o
por el grupo funcional que tienen adherido. Son la forma biolgica primaria de
almacenamiento y consumo de energa. Otras biomolculas son las grasas y, en menor
medida, las protenas.
El trmino hidrato de carbono o carbohidrato es poco apropiado, ya que estas
molculas no son tomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a molculas de
agua, sino que constan de tomos de carbono unidos a otros grupos funcionales
qumicos. Este nombre proviene de la nomenclatura qumica del siglo XX, ya que las
primeras sustancias aisladas respondan a la frmula elemental Cn(H2O)n (donde "n"
es un entero=1,2,3... segn el nmero de tomos). De aqu el trmino "carbono-
hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se vio que otras molculas con
las mismas caractersticas qumicas no se corresponden con esta frmula. Adems, los
textos cientficos anglosajones an insisten en denominarlos carbohydrates lo que
induce a pensar que este es su nombre correcto. Del mismo modo, en diettica, se usa
con ms frecuencia la denominacin de carbohidratos.
Los glcidos pueden sufrir reacciones de esterificacin, aminacin, reduccin,
oxidacin, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especifica, como
puede ser de solubilidad.
Carbohidratos o hidratos de carbono: ha habido intentos para sustituir el trmino de
hidratos de carbono. Desde 1996 el Comit Conjunto de la Unin nternacional de
Qumica Pura y Aplicada (nternational Union of Pure and Applied ChemistryH y de la
Unin nternacional de Bioqumica y Biologa Molecular (nternational Union of
Biochemistry and Molecular Biology) recomienda el trmino carbohidrato y desaconseja
el de hidratos de carbono.
Glcidos: este nombre proviene de que pueden considerarse derivados de la
glucosa por polimerizacin y prdida de agua. El vocablo procede del griego "glycs",
que significa dulce.
Azcares: este trmino slo puede usarse para los monosacridos (aldosas y
cetosas) y los oligosacridos inferiores (disacridos). En singular (azcar) se utiliza para
referirse a la sacarosa o azcar de mesa.
E,"#&'"&#* :&6.('*
Los glcidos son compuestos formados en su mayor parte por tomos de carbono e
hidrgeno y en una menor cantidad de oxgeno. Los glcidos tienen enlaces qumicos
difciles de romper llamados covalentes, mismos que poseen gran cantidad de energa,
que es liberada al romperse estos enlaces. Una parte de esta energa es aprovechada
por el organismo consumidor, y otra parte es almacenada en el organismo.
En la naturaleza se encuentran en los seres vivos, formando parte de biomolculas
aisladas o asociadas a otras como las protenas y los lpidos
5.1. C+AS$)$CAC$/' D( +&S CA",&9$D"AT&S KC&' ,AS( (' S*
'@M("& D( #T&M&S D( CA",&'&: S* ."*P& )*'C$&'A+: (+
'@M("& D( *'$DAD(SL.
Los hidratos de carbono se clasifican en:
1. Monosacridos (azcares simples)
Los monosacridos representan la forma ms simple de los hidratos de carbono
(una sola unidad/molcula de azcar).
a. Triosas (3 carbonos),
b. Terrosas (4 carbonos),
c. Eptosas (7 carbonos).
i. Las pentosas pueden ser de dos tipos, a saber: ribosa y xilosa.
ii. La ribosa a travs de los procesos metablicos; el cuerpo la
sintetiza mediante la glucosa. Representa el elemento
constituyente de los cidos nucleico y coenzimas, cido
ribonucleico (RNA), ATP, NAD, NADP, (DPN, TPN), flavo protenas.
Forma parte de la vitamina riboflavina (B2).
iii. La xilosa, producida comercialmente de celulosa y hemicelulosa
(provienen de muchos tipos de madera, particularmente del
abedul).
1. El xilitol (el azcar alcohol derivado de xilosa) se utiliza para
endulzar proveer textura a los dulces y gomas de mascar sin
que contribuya a las caries dentales. En adicin reduce el
tiempo de vaciado gstrico y el consumo calrico.
d. Las hexosas representan los monosacridos ms importantes
nutricionalmente y fisiolgicamente. .
i. Glucosa (en la sangre),
ii. Fructosa (frutas, miel de abeja),
iii. Galactosa (glndulas mamarias).
2. Disacridos (dos monosacridos)
La combinacin de dos monosacridos produce tres tipos de disacridos.
a. La sacarosa (caa de azcar) es la unin qumica de una molcula de
glucosa con otra de fructosa elabora una molcula de;
b. La maltosa se forma de dos molculas de glucosa
c. La lactosa resulta de la combinacin de una molcula de glucosa con otra
de galactosa (azcar de la leche).
3. Polisacridos (hidratos de carbono complejos).
a. Los almidones (granos, tubrculos, entre otros),
b. La celulosa o fibra y,
c. El glucgeno representan los tres tipos de polisacaridos de mayor
importancia para el funcionamiento apropiado del organismo.
5.2. (ST"*CT*"A D( +&S M&'&SAC#"$D&S.
Los carbohidratos ms simples, los monosacridos, estn formados por una sola
molcula; no pueden ser hidrolizados a glcidos ms pequeos. La frmula qumica
general de un monosacrido no modificado es (CH2O)n, donde n es cualquier nmero
igual o mayor a tres, su limite es de 6 carbonos. Los monosacridos poseen siempre un
grupo carbonilo en uno de sus tomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto, por lo
que pueden considerarse polialcoholes.
Los monosacridos se clasifican de acuerdo a tres caractersticas diferentes: la
posicin del grupo carbonilo, el nmero de tomos de carbono que contiene y su
quiralidad. Si el grupo carbonilo es un aldehdo, el monosacrido es una aldosa; si el
grupo carbonilo es una cetona, el monosacrido es una cetosa. Los monosacridos
ms pequeos son los que poseen tres tomos de carbono, y son llamados triosas;
aqullos con cuatro son llamados tetrosas, lo que poseen cinco son llamados pentosas,
seis son llamados hexosas y as sucesivamente. Los sistemas de clasificacin son
frecuentemente combinados; por ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehdo
de seis tomos de carbono), la ribosa es una aldopentosa (un aldehdo de cinco tomos
de carbono) y la fructosa es una cetohexosa (una cetona de seis tomos de carbono).
Cada tomo de carbono posee un grupo de hidroxilo (-OH), con la excepcin del
primero y el ltimo carbono, todos son asimtricos, hacindolos centros estricos con
dos posibles configuraciones cada uno (el -H y -OH pueden estar a cualquier lado del
tomo de carbono). Debido a esta asimetra, cada monosacrido posee un cierto
nmero de ismeros. Por ejemplo la aldohexosa D-glucosa, tienen la frmula (CH2O)6,
de la cual, exceptuando dos de sus seis tomos de carbono, todos son centros quirales,
haciendo que la D-glucosa sea uno de los estereoismeros posibles. En el caso del
gliceraldehdo, una aldotriosa, existe un par de posibles esteroismeros, los cuales son
enantimeros y epmeros (1,3-dihidroxiacetona, la cetosa correspondiente, es una
molcula simtrica que no posee centros quirales). La designacin D o L es realizada
de acuerdo a la orientacin del carbono asimtrico ms alejados del grupo carbonilo: si
el grupo hidroxilo est a la derecha de la molcula es un azcar D, si est a la izquierda
es un azcar L. Como los D azcares son los ms comunes, usualmente la letra D es
omitida.
El grupo aldehdo o cetona en una cadena lineal abierta de un monosacrido
reaccionar reversiblemente con el grupo hidroxilo sobre un tomo de carbono diferente
en la misma molcula para formar un hemiacetal o hemicetal, formando un anillo
heterocclico, con un puente de oxgeno entre los dos tomos de carbono. Los anillos
con cinco y seis tomos son llamados formas furanosa y piranosa respectivamente y
existen en equilibrio con la cadena lineal abierta.
Durante la conversin de la forma lineal abierta a la forma cclica, el tomo de
carbono conteniendo el oxgeno carbonilo, llamado el carbono anomrico, se
transforma en un centro quiral con dos posibles configuraciones: el tomo de oxgeno
puede tomar una posicin arriba o abajo del plano del anillo. El par de estereoismeros
resultantes son llamados anmeros. En el d-anmero, el -OH sustituyente sobre el
carbono anomrico se encuentra en el lado opuesto del anillo (posicin trans) a la
cadena CH2OH. La forma alternativa, en la cual el sustituyente CH2OH y el grupo
hidroxilo sobre el carbono anomrico estn en el mismo lado (posicin cis) del plano del
anillo, es llamado -anmero. Como el anillo y la forma abierta se interconvierten,
ambos anmeros existen en equilibrio.
Los monosacridos son la principal fuente de combustible para el metabolismo,
siendo usado tanto como una fuente de energa (la glucosa es la ms importante en la
naturaleza) y en biosntesis. Cuando los monosacridos no son necesitados para las
clulas son rpidamente convertidos en otra forma, tales como los polisacridos.
Cuando son metabolizados por la microflora residente oral, conocida como biopelcula,
los mnosacridos, particularmente la sacarosa es la principal responsable de la caries
dental.
.3ucosa: KDeTtrosa o a7Pcar de 3a SangreL de 9eTosas.
Azcar monosacrido, de frmula C6H12O6. Se encuentra en la miel y en el jugo de
numerosas frutas. El nombre alternativo azcar de uva proviene de la presencia de
glucosa en las uvas. Se produce en la hidrlisis de numerosos glucsidos naturales. La
glucosa est presente en la sangre de los animales.
Las fuentes de alimentos de glucosa son frutas (frescas y en jugos) y vegetales, y
miel de abeja. Estos alimentos proveen solamente aproximadamente 18 gramos de
glucosa por da.
Comnmente, la glucosa se obtiene mediante la hidrlisis/degradamiento de los
hidratos de carbono ms complejos, tales como los almidones, azcar de caa,
maltosa y lactosa. Tambin se deriva de la hidrlisis de algunos aminocidos. Es un
solid cristalino de color blanco, algo menos dulce que el azcar destinado al consumo.
Las disoluciones de glucosa giran el plano de polarizacin de la luz a la derecha; de ah
el otro nombre alternativo dextrosa (del latn dexter, "derecha) La glucosa en tres
formas diferentes y cada una de ellas gira el plano de polarizacin de la luz en distinto
grado.
La glucosa se forma en la hidrlisis de numerosos hidratos de carbono, como la
sacarosa, maltosa, celulosa, almidn, y glucgenos. La fermentacin de la glucosa por
la accin de levaduras produce alcohol etlico y dixido de carbono. ndustrialmente, la
glucosa se obtiene en la hidrlisis del almidn bajo la accin de cido diluido, o ms
frecuentemente, de enzimas. Su aplicacin ms importante es como agente
edulcorante en la elaboracin de alimentos. Tambin se emplea en curtidos y tintes, y
en medicina para el tratamiento de la deshidratacin y alimentacin intravenosa.
La glucosa representa la fuente de energa principal para el sistema nervioso central
(cerebro y fibras nerviosas), los msculos, corazn, pulmones, hemates (glbulos
rojos) entre otros. Representan la nica forma de la cual los carbohidratos pueden ser
trasportados en la sangre hacia los tejidos /clulas, se utiliza en la prctica clnica como
fuente de combustible para la administracin de suero intravenoso.
La glucosa es un azcar moderadamente dulce. Es un tipo de carbohidratos a la que
se convierten finalmente todos los dems carbohidratos ms complejos, para que sean
transportados por la sangre hacia las clulas del cuerpo que as lo necesiten.
Existen diversos disturbios metablicos ocasionados por cambios en las
concentraciones de glucosa en la sangre, entre las cuales se encuentra la
hiperglucemia y la hipoglucemia. La hiperglucemia es una condicin en la cual el nivel
de azcar en la sangre se eleva sobre los niveles normales, es decir, sobre 160
miligramos por decilitro (mg/dl mg/100 ml).
Comnmente, este disturbio puede ser la manifestacin clnica usualmente
observada en una diabetes sin controla. La diabetes se caracteriza por la insuficiencia
en la produccin de insulina por las clulas beta del pncreas para que pueda ayudar
en el removido de la glucosa de la sangre. Por otro lado, la hipoglucemia representa
una coedicin en la cual los niveles de azcar en la sangre se encuentran por debajo de
los normal (menos de 60 mg/dl).
Por qu bajan los niveles de azcar en la sangre La realidad es que existen un
sin nmero de posibilidades. Por ejemplo, una persona que ha esperado mucho tiempo
entre comidas puede sufrir de una hipoglucemia reactiva. Este disturbio puede ser
ocasionado cuando las clulas han absorbido la glucosa sangunea ms rpido de la
que puede ser respuesta por el hgado (los almacenes de los hidratos de carbono), o
despus de ingerir una comida alta en hidratos de carbono, particularmente azucares
simples que se absorben rpidamente, esto causa un aumento sbdito en la glucosa
sangunea, lo cual a la vez estimula al pncreas a producir ms insulina y liberarla en la
sangre. Esta insulina viaja hacia las clulas y las estimula para que absorban con
rapidez ms glucosa de la sangre, algunas veces, el pncreas sobre-reacciona y
continua produciendo insulina por ms tiempo de lo necesario, lo cual provoca que los
niveles de azcar disminuya a niveles muy bajos.
Sor6ito3
Es una forma de la glucosa (poses una tomo de hidrgeno adicional) Proviene de
las frutas (manzanas, peras, melocotones, entre otros) y de diversos vegetales. El
sorbitol ayuda a demorar las sensaciones de hambre, de manera que puede ser un
ingrediente utilizado en, los programas de adelgazamiento. Adems, se emplea en
algunas gomas de mascar (chicle) como una aditivo para prevenir las caries dentales.
)ructosa K3evu3osa o a7Pcar de =rutaL
Este tipo de hexosa abunda en las frutas/jugos de fruta, bayas (fruto de pericarpio
pulposo, como la uva, naranja, y limn) y verduras. Tambin se encuentra en la miel de
abeja, representa una tercera parte de toda la azcar que contiene la miel. Finalmente,
la fructuosa puede ser el producto de la hidrlisis/ degradamiento de la sucrosa que
proviene de la azcar de caa. La fructosa se convierte en glucosa en el hgado e
intestinos, de, manera que sirva de combustible metablico para las clulas. En
cantidades controladas sirve como endulzanter nutritivo aceptable para el uso de dietas
que modifican los hidratos de carbono y kilocaloras consumidas. Es menos probable
que sea carcinognica (que tienda a producir caries dentales) en comparacin con otros
endulzantes. Es el azcar ms dulce de los azucares simples. La fructosa tiene un
problema: puede aumentar la necesidad de cobre.
.a3actosa
Comnmente, proviene de ka hidrlisis/descomposicin de lactosa (azcar
disacrido de la leche y de otros lacticinios) Puede producirse mediante la glucosa.
Durante la lactancia, la glucosa puede ser reconvertida en galactosa (cuando as lo
necesiten las glndulas mamarias) para ser utilizada en la produccin de leche. La
galactosa es convertida a glucosa en el hgado para que sirva de combustible para las
clulas corporales. Es sintetizada en las glndulas mamarias para la produccin de
lactosa. Adems, es constituyente de glucolpidos y glucoprotenas.
Manosa
Representa el producto que resulta de la hidrlisis de plantas manosas y gomas
(resinas). La manosa es parte integral de los polisacridos de albminas, globulinas,
muco protenas y glucoprotenas.
A3co;o3 Ko etano3L
Se produce mediante la fermentacin de glucosa por las enzimas en la levadura.
5.3. (ST"*CT*"A % P"&P$(DAD(S D( +&S D$SAC#"$D&S.
Lactosa
Los disacridos son glcidos formados por dos molculas de monosacridos y, por
tanto, al hidrolizarse producen dos monosacridos libres. Los dos monosacridos se
unen mediante un enlace covalente conocido como enlace glucosdico, tras una
reaccin de deshidratacin que implica la prdida de un tomo de hidrgeno de un
monosacrido y un grupo hidroxilo del otro monosacrido, con la consecuente
formacin de una molcula de H2O, de manera que la frmula de los disacridos no
modificados es C12H22O11.
Sacarosa o sucrosa
La sacarosa abunda en la azcar de caa. La azcar blanca /glndula de mesa se
encuentra sustituida en su totalidad (100%) de sacarosa, mientras que en la azcar
morena sin refinar hay un 97% de sacarosa. Este tipo de monosacrido tambin se
encuentra en la azcar de remolacha, las melazas el sorgo, la mermelada de maple, la
pia y las zanahorias. Las unidades de azcares que componen la sacarosa son la
glucosa y la fructosa (sacarosa = glucosa + fluctuosa). La sacarosa se encarga de
hidrolizar a la glucosa y fructosa para que luego sirva como fuente de energa para los
tejidos corporales.
La sacarosa juega tambin un papel importante para el tratamiento de heridas
abiertas y quemaduras. Cuando la herida se llenas con azcar, el azcar se disuelve en
el agua de los tejidos creando un ambiente bajo en actividad acuosa inhibe el
crecimiento bacterial. La sacarosa se extiende en la construccin de alimentos.
Los glcidos son transportados en las plantas. Est compuesto de una molcula de
glucosa y una molcula de fructosa. El nombre sistemtico de la sacarosa, O-d-D-
glucopiranosil-(12)-D-fructofuranosido, indica cuatro cosas: Sus monosacridos:
glucosa y fructosa. El tipo de sus anillos: glucosa es una piranosa y fructosa es una
furanosa. Como estn ligados juntos: el oxgeno sobre el carbono uno (C1) de d-
glucosa est enlazado al C2 de la fructosa. El sufijo -osido indica que el carbono
anomrico de ambos monosacridos participan en el enlace glicosdico.
+actosa
Bsicamente se encuentra en la leche. Se forma solo en las glndulas mamarias de
las hembras que amamantan. La lactosa se constituye en una molcula de glucosa y
otra de galactosa (lactosa = glucosa + lactosa). Es hidrolizada en glucosa y la lactosa
para que pueda proveer de combustible metablico cuando se necesite.
Este glisacarido ayuda en la absorcin del calcio. Adems, representa un
componente esencial para la produccin de leche durante la lactancia. Representa el
glisacrido menos dulce.
En nuestra poblacin existe un nmero de personas que no pueden consumir
fuentes de alimentos que contienen lactosas. Esta condicin se conoce como
intolerancia a la lactosa .Se produce por falta de la encima lactosa, la cual es necesaria
para convertir la lactosa en glucosa y galactosa.
La lactosa sin digerir (la cual es muy grande para ser absorbida), permanece en el
tracto gastrointestinal, el cual sirve como alimento para microorganismos que crecen
all. Algunos de estos organismos causas grandes cantidades de gases resultando en
sntomas de flatulencia (gas producido en colon), inflacin y calambres abdominales.
Adems, debido a que la lactosa posee un efecto osmtico (una tendencia en atraer
agua), su presencia en el colon conduce a la retencin de agua, resultando en eses
fecales acuosas en diarrea. En estas condiciones las personas afectadas pueden
consumir productos lacticinios fermentados (ejemplo: queso) porque la mayor parte de
la lactosa a sido convertida en cido lctico. Tambin, pueden comer yogurt, el cual,
aunque contiene lactosa, provee encimas que son activadas y dirigen la lactosa
cuando el yogurt es calentado en el estmago.
La sacarosa es el disacrido ms abundante y la principal forma en la cual los La
lactosa, un disacrido compuesto por una molcula de galactosa y una molcula de
glucosa, estar presente naturalmente slo en la leche. El nombre sistemtico para la
lactosa es O--D-galactopiranosil-(14)-D-glucopiranosa. Otro disacrido notable
incluyen la maltosa (dos glucosa enlazadas d-1,4) y la celobiosa (dos glucosa
enlazadas -1,4).
Ma3tosa
Se forma como resultado de la digestin de los alimentos por amilasa. La maltosa
existe libre en la naturaleza y se elabora al degradarse (va hidrlisis enzimtico o
cido). El almidn (hidrato de carbono complejo) durante el proceso digestivo. Se halla
tambin productos comerciales derivados de la hidrlisis de los almidones.
La cerveza y otras bebidas de malta, donde se fermenta la manta en alcohol
contienen maltosa. En adicin, la maltosa abunda en los granos, cereales germinados.
Durante la germinacin, el almidn /fcula cereal se degrada en unidades de maltosa
de dos molculas de glucosa. Est se degrada a su vez en unidades simples de
glucosa para alimentar la semilla desarrollndose.
La maltosa se compone de dos unidades de glucosa (maltosa glucosa + glucosa)
es hidrolizada a D-glucosa. Sirve de combustible metablico corporal bsico;
representa un factor metablico de valor en la nutricin humana, puesto que es
producto intermediario de la digestin de los almidones. La maltosa es fermentable.
A veces se usa combinada con la dextrina como ingrediente de frmulas caseras
para lactantes, cuando conviene contar con una forma soluble de hidratos de carbono
que no fermente pronto en el aparato digestivo. Es menos dulce que la sacarina y
sumamente hidrosoluble.
&3igosac5ridos
Estaquiosa, tetrasacrido formado por una glucosa,
dos galactosas y una fructosa
Los oligosacridos estn compuestos por entre tres y nueve molculas de
monosacridos que al hidrolizarse se liberan. No obstante, la definicin de cuan largo
debe ser un glcido para ser considerado oligo o polisacrido vara segn los autores.
Segn el nmero de monosacridos de la cadena se tienen los trisacridos (como la
rafinosa ), tetrasacrido (estaquiosa), pentasacridos, etc.
Los oligosacridos se encuentran con frecuencia unidos a protenas, formando las
glucoprotenas, como una forma comn de modificacin tras la sntesis proteica. Estas
modificaciones post traduccionales incluyen los oligosacridos de Lewis, responsables
por las incompatibilidades de los grupos sanguneos, el eptope alfa-Gal responsable
del rechazo hiperagudo en xenotrasplante y O-GlcNAc modificaciones.
5.4. (ST"*CT*"A ( $MP&"TA'C$A ,$&+/.$CA D( +&S
P&+$SAC#"$D&S.
Amilopectina
Los polisacridos son cadenas, ramificadas o no, de ms de diez monosacridos.
Los polisacridos representan una clase importante de polmeros biolgicos. Su funcin
en los organismos vivos est relacionada usualmente con estructura o almacenamiento.
El almidn es usado como una forma de almacenar monosacridos en las plantas,
siendo encontrado en la forma de amilosa y la amilopectina (ramificada). En animales,
se usa el glucgeno en vez de almidn el cual es estructuralmente similar pero ms
densamente ramificado. Las propiedades del glucgeno le permiten ser metabolizado
ms rpidamente, lo cual se ajusta a la vida activa de los animales con locomocin.
La celulosa y la quitina son ejemplos de polisacridos estructurales.
+a ce3u3osa es usada en la pared celular de plantas y otros organismos y es la
molcula ms abundante sobre la tierra.
+a <uitina tiene una estructura similar a la celulosa, pero tiene nitrgeno en sus
ramas incrementando as su fuerza.
Se encuentra en los exoesqueletos de los artrpodos y en las paredes celulares de
muchos hongos. Tiene diversos de usos, por ejemplo en hilos para sutura quirrgica.
Otros polisacridos incluyen la callosa, la lamia, la rina, el xilano y la galactomanosa.
Los polisacridos resultan de la condensacin de muchas molculas de
monosacridos con la prdida de varias molculas de agua. Su frmula emprica es:
(C6 H10 O5)n.
A3mid>n Ko =cu3aL
Se encuentra en los granos cereales (trigo, maz, arroz, avena, cebada, centeno,
mijo, sorgo, critcale). Las harinas (de trigo, maz, arroz, avena, cebada, centena) son
bsicamente almidones.
Estos tambin abundan en los productos elaborados de la harinas de los granos
cereales (pastas, pan biscochos y otros productos de repostera), los tubrculos /
viandas (batata, malanga, papa, entre otros) y en otros granos o semillas (guisantes,
habichuelas, ajonjol, entre otros).
Los almidones se encuentran constituidos de amilasa y amilopectino. La amilosa
representa la porcin ms pequea del almidn (compone del 15% al 20% de la
molcula de almidn) Es una estructura sin ramas, enrollada; son unidades de glucosa
en cadenas ligadas del mismo modo que las de maltosa (enlaces glucsidos) La
amilosa es la parte soluble del almidn.
Por otro lado, la amilopectina representa la porcin ms grande del almidn
(compuesto del 80% al 85% de la estructura del almidn). Es una estructura ramificada
de unidades de glucosa con enlace distinto al de la maltosa en las ramificaciones
(enlaces glucisdicos pero similares en todo el resto de la cadena); consiste de muchas
cadenas ramificadas que no se enrollan, dando un parecido a la estructura de un rbol.
El amilo pectina es la parte insoluble del almidn, la cual forma pasta con agua
caliente y se espesa durante la coccin. Cocinar el almidn mejora su sabor suaviza y
rompe las clulas de este lo cual facilita los procesos digestivos enzimticos.
Las metas dietticas actuales recomiendan un 48% en el consumo de los almidones
en relacin a la dieta total. Los almidones son menos carcinognicos. Ms aun, estos
polisacridos reducen las posibilidades de una hipo glucemia reactiva.
Debido a su estructura compleja, entran en la sangre lentamente, lo cual no
aumenta sbitamente los niveles de glucosa en la sangre ni estimula la produccin
exagerada y continua de insulina.
Las fculas son fuentes de diversas vitaminas y minerales (particularmente en su
forma granulada). Para los individuos que practican ejercicios regulares o deportes
(recreativos o competitivos) de naturaleza aerbica, los almidones representan la fuente
de combustible metablico preferido la par contraccin muscular de las fibras/clulas de
los msculos esquelticos.
Esto implica que la dieta para los atletas que participan en deportes de tolerancia
aerbica (maratonista, ciclista, triatletas, nadadores de larga distancia, entre otros) se
componen principalmente de almidones.
)i6ra diettica
Representan los alimentos que permanecen sin dirigir al entrar en el intestino
grueso. Las fibras son aquellos polisacridos que forman del armazn interno de las
plantas, son las estructuras que les dan soporte y constituyen lo que comnmente
llamamos bagazo. La dieta normal diaria de toda persona debe incluir de 20 a 35
gramos de fibra o de 10 a 13 gramos por cada 1000 kilocaloras. (Kcal) consumidas.
La fibra que se consume posee la importante funcin de absorber el agua (hidrfila).
Esto contribuye al aumento en la formacin de la masa de las eses fecales, lo cual
provee una funcin de laxante al aumentar la motilidad intestinal. Este pasaje acelerado
de lamas alimenticia a travs del tracto digestivo afecta la velocidad de absorcin de
diversos nutrientes en la mezcla alimenticia.
El consumo diario de fibra tambin ayuda la prevencin de las auto-intoxicacin
causada por la accin bacterial al actuar sobre productos de desechos de los animales.
Algunas de las materias que no son fibras proveen sustratos fermentables para las
bacterias del colon, lo cual puede producir cidos materiales no celulosos. Las fibras
son capases de enlazar sales biliares, colesterol y prevenir si absorcin.
Esta funcin puede reducir los niveles sricos de los lpidos y posiblemente ayuda
en la prevencin de las enfermedades cardiovasculares. La fibra diettica ayuda a la
saciedad. Esto es divido a que la fibra le aada masa a la mezcla de alimento. Adems
los alimentos altos en fibras comnmente toman ms tiempo en consumirse. En ambos
casos, se ayuda a controlar la cantidad de alimento ingerido, lo cual constituye en el
manejo/control de la obesidad y diabetes.
Ti4os.
La forma que se consume a travs de los alimentos puede agruparse en dos
principales categoras, a saber aquel que son insolubles y las solubles.
$nso3u63es
Bajo el grupo de las fibras insoluble encontramos a la celulosa, hemicelulosa y
ligninas.
Ce3u3osa
Es polmetro de glucosa sin ramificar insoluble que puede absorber volmenes de
agua relativamente grandes. Alrededor del 43% de la celulosa que se encuentra en los
intestinos puede ser dirigida por la flora bacterial que se encuentra all. Su estructura
molecular posee cadenas largas rectas de unidades beta D-glucosa unidas mediante
enlaces-beta. La estructura de la cadena principal se compone de poliglican, un
polmero de glucosa sin ramificaciones.
La celulosa forma parte de las paredes celulares, tallo y hojas de las plantas.
Abundan en los vegetales hojosos, ejemplo la lechuga, el repollo, entre otros vegetales
de que se consume las hojas.
+a ce3u3osa ctrica
Representa la parte blanca de las frutas ctricas (ejemplos: la naranja/china, toronja,
limn entre otras). Este tipo de fibra es el constituyente principal de la cascarilla (el
salvado o "bran) externa de semillas y cereales (del trigo, maz, entre otros), de frutas
(Ej. manzanas, peras) y vegetales (zanahoria). La celulosa ayuda a producir la masa
necesaria para la accin peristltica normal y eficaz (contraccin muscular) de los
intestinos, lo cual favorece la evacuacin rpida y regular de las heces fecales,
disminuyendo as el esfuerzo que hacen los vasos sanguneos e intestinos.
Esta funcin ayuda a reducir las posibilidades de constipacin (estreimiento) y a
disminuir el peligro de hemorroides (debido a que reduce la elevacin de la presin
colnica intraluminal) y de diverticulosis (pequeas bolsas que se forman en el colon y
que forman absesos). Adems, la fibra del tipo celuloso posee la importante funcin de
prevenir ciertas enfermedades (ejemplo: cncer, aterosclerosis, entre otros). Diversas
investigaciones han sugerido que posiblemente puede ayudar a reducir la incidencia del
cncer en el colon y las enfermedades cardiovasculares. La celulosa se enlaza con el
Cinc.
Comercialmente, la produccin de flor de harina (proviene de la celulosa ctrica) baja
en caloras se utiliza para la preparacin de pan y productos de repostera de dieta.
Este tipo de fibra se caracteriza por ser hidrfilo, absorben agua como si fueran
esponjas y aumentan notablemente de tamao.
9emi3ce3u3osa
Es el nombre genrico para una variada de polmeros (compuestos de cadenas
grandes) de azcar de cinco carbonos. Las bacterias pueden dirigir de 56-87 por ciento
de la hemicelulosa que entra en el intestino grueso.
La xilosa, manosa, galactosa, glucosa (cadenas en ramas) representan la estructura
de su cadena principal. La hemicelulosa es parte estructural del material de las paredes
de las plantas/vegetales y de la cascarilla externa (salvado) de las semillas, cereales
ntegros y frutas.
En legumbres (guisantes, lentejas) y otros granos (trigo, centeno, gandules,
garbanzos, entre otros). Esta varieada de fibra absorbe agua y aumenta la masa de las
heces fecales. La hemicelulosa favorece ms que la celulosa el amento del volumen de
las heces. Tambin, posee la funcin de reducir la elevada presin colnica. En
adicin, se enlaza con cidos biliares. La "psyllium es un tipo de hemicelulares, la cual
se encarga de absorber agua y acelerar el tiempo de transito en los intestinos. En la
actualidad, la "psyllium es utilizado como un suplemento de fibra aadido en muchos
alimentos (pan, mantequilla de man, entre otros).
+igninas
Realmente no es un hidrato de carbono. Representa un grupo polmeros complejos
(de unidades de fenilpropano) insolubles no pertenecientes a la categora de los
hidratos de carbono. Se componen de un polmero fenilpropano, no-Carbohidratado.
Las ligninas, son el principal componente de la estructura maderosa de las plantas.
Estas fibras trabajan como antioxidantes y se enlazan con los cidos biliares y metales.
)i6ras so3u63es
Bajo el grupo de las encontramos a la pectina y resina.
Pectinas
Son polmeros solubles en agua que contienen un derivado de glucosa (cido
galactrico). 95% de las pectinas pueden ser dirigidas por las bacterias intestinales. El
cido galactrico representa su estructura de la cadena principal. Se derivan del
cemento intercelular del material de las plantas, de las cscaras y corazn de las
manzanas, frutas ctricas, zanahorias y de las algas marinas.
Las pectinas poseen propiedades coloidales, ejemplo la capacidad para absorber
agua y formar gel. Se enlaza con agua, cationes y cidos biliares. Adems pueden
reducir la cantidad de grasa que absorbe el tracto digestivo (una prioridad en los
programas de control de peso). Las pectinas y las avenas desmenuzadas reducen la
concentracin de colesterol sanguneo con ms eficacia que el salvado ("bran) de trigo.
En el comercio, son usadas en la produccin de jaleas y gelatina, y en ciertos productos
farmacuticos.
"esinas Kgomas H muc3agosL
Son representadas por goma de guar y goma de tragacanto. Representan
polisacridos altamente ramificados. An se conoce bien su grado de digestin en el
intestino grueso. Su cadena principal se compone de cido manoso galacturnico,
cido ramoso galacturnico.
Los muclagos contienen en adicin, una molcula de arabinosa-xilosa. Se
encuentran las secreciones de plantas, las gomas (salvado de avena, avena, cebada,
habichuelas secas) y en los muclagos (semillas). Entre sus funciones encontramos que
sirven para disminuir el vaciado gstrico, forma gel, provee material fermentable para
las bacterias colnicas con produccin de gas y cidos grasos voltiles, se en laza con
agua y los cidos biliares con produccin. Forman gomas vegetales (arbica,
tragacanto, agar y xanthan); se utiliza en muchos productos como sustancias
hidrfuilas, espesadoras y estabilizadoras.
.3uc>geno Ka3mid>n anima3L
Es la forma que los hidratos de carbono se almacenan en el cuerpo (msculo
esqueltico, hgado, cerebro, entre otros). Su estructura altamente ramificada, con
cadenas de 1 a 18 unidades de glucosa que componen en general la estructura
molecular. Las reservas principales de glucgeno en el organismo humano se
encuentran en el hgado y en los msculos esquelticos. Los almacenes hepticos
posee alrededor de 70 gramos de glucgeno (1.2 milijulios 280 kilocaloras). Por otro
lado, las reservas a nivel de las fibras msculo esqueltico cuentan con
aproximadamente 400bramos de glucgeno (6.7 milijulios 1,600 Kilocaloras). Otros
lugares de almacenaje para el glucgeno son el tejido cardiaco, rin, cerebro, entre
otros.
Las carnes (tejido muscular) de animales sacrificados poseen poco glucgeno
porque desaparece durante la rigidez cadavrica. Otras fuentes alimentaras de
glucgeno incluyen los mariscos (crustceos), los huevos (Poseen pequeas
cantidades de glucgeno), ostiones/ostras (contienen grandes cantidades de
glucgeno).
Toda la energtica humana se fundamenta en la biosntesis del glucgeno. El
glucgeno ayuda a mantener los niveles de azcar en la sangre a niveles normales
durante periodos de ayuno (ejemplo, durante las horas de dormir) y provee una fuente
inmediata de combustible para actividades musculares vigorosas. El glucgeno como
nutriente en los alimentos posee poco valor.
El glucgeno puede fermentarse en sus subunidades de d-glucosa por hidrlisis
cida o mediante las mismas que atacan al almidn. En los organismos vivos, la enzima
fosforilasa canaliza la fragmentacin del glucgeno (glucogenlisis) en steres de
fosfato de la glucosa.
DeTtrina.
Representa compuestos/fragmentados polisacridos que se producen mediante la
descomposicin de los almidones en el proceso de formacin de malta. Se componen
de muchas unidades de glucosa unidas con ligaduras semejantes alas de la maltosa, y
la cadena rectas del almidn. Son molculas ms pequeas que los almidones,
aparecen principalmente como productos intermedios en la hidrlisis de los almidones
enzimticos. Por coccin se pueden encontrar en el pan (pan tostado y pan zwieback).
El cuerpo digiere sin dificultad las dextrinas y metabolizan las molculas de glucosa. Se
utiliza para impedir la cristalizacin del azcar en ciertos tipos de dulce.
)unci>n de 3os g3Pcidos
Los glcidos desempean diversas funciones, siendo la de reserva energtica y
formacin de las dos estructuras ms importantes. As, la glucosa aporta energa
inmediata a los organismos, y es la responsable de mantener la actividad de los
msculos, la temperatura corporal, la tensin arterial, el correcto funcionamiento del
intestino y la actividad de las neuronas.
La ribosa y la desoxirribosa son constituyentes bsicos de los nucletidos,
monmeros del ARN y del ADN .
Los glcidos en una persona suponen de 8,3 y 14,5 g/kg de su peso corporal. Se
propone que el 55-60% de la energa diaria que necesita el organismo humano debe
provenir de los carbohidratos, ya sea obtenidos de alimentos ricos en almidn como las
pastas o de las reservas del cuerpo (glucgeno). Se desaconseja, en cambio, el
consumo abusivo de glcidos tipo azcar por su actividad altamente oxidante (las dietas
con muchas caloras o con mucha glucosa aceleran el envejecimiento celular. Se
sobreentiende que s pueden ser necesarias dietas hipercalricas en climas glidos o
en momentos de gran desgaste energtico muscular). Ntese que el sedentarismo o la
falta de los suficientes movimientos cotidianos del cuerpo humano provocan una mala
metabolizacin de las grasas y de los carbohidratos.
Los glcidos requieren menos agua para digerirse que las protenas o grasas y son
la fuente ms comn de energa. Las protenas y grasas son componentes vitales para
la construccin de tejido corporal y clulas, y por lo tanto debera ser recomendado no
malgastar tales recursos usndolos para la produccin de energa.
Los carbohidratos no son nutrientes esenciales: el cuerpo puede tener toda su
energa a partir de las protenas y grasas. El cerebro no puede quemar grasas y
necesita glucosa para energa, del organismo puede sintetizar esta glucosa a partir de
protenas. La metabolizacin de las protenas aportan 4 kcal por gramo mientras que
las grasas contienen 9 kilocaloras y el alcohol contiene 7 kcal por gramo.
Alimentos con altos contenidos en carbohidratos son pastas, patatas, fibra, cereales
y legumbres.
Basado en la evidencia del riesgo a la cardiopata y obesidad, el nstituto de
Medicina (Estados Unidos) recomienda que los adultos estadounidenses y canadienses
obtengan el 40 al 65% de energa de la dieta a partir de los carbohidratos.[2] La FAO
(Food and Agriculture Organization) y la WHO (World Health Organization) recomiendan
que las guas de alimentacin nacional establezcan la meta de 55 a 75% del total de la
energa a partir de carbohidratos, pero slo 10% de descenso a partir de azcar libre
(glcidos simples).
La distincin entre "carbohidratos buenos" y "carbohidratos malos" es una distincin
carente de base cientfica. Aunque estos conceptos se han usado en el diseo de las
dietas cetognicas como las dietas bajas en carbohidratos, las cuales promueven una
reduccin en el consumo de granos y almidones en favor de protenas. El resultado es
una reduccin en los niveles de insulina usada para metabolizar el azcar y un
incremento en el uso de grasas para energa a travs de la cetosis, un proceso tambin
conocido como hambre de conejo.
Digesti>n de 3os car6o;idratos
Si durante la digestin, la degradacin de carbohidratos es deficiente a causa de
alguna enfermedad intestinal hereditaria, un trastorno intestinal, desnutricin o frmacos
que lesionan la mucosa del intestino delgado, el carbohidrato no digerido llega al
intestino grueso, donde produce diarrea osmtica. La fermentacin bacteriana de los
compuestos produce grandes volmenes de CO2 y H2, lo que ocasiona clicos
abdominales.
C3asifcaci>n
Los nutricionistas y dietistas antiguamente clasificaban los carbohidratos como
simples (monosacridos y disacridos) o complejos (oligosacridos y polisacridos). El
trmino carbohidrato complejo fue usado por primera vez en la publicacin Dietary
Goals for the United States (1977) del Comit seleccionado del Senado, donde los
denominaron "frutas, vegetales y granos enteros". Las guas dietticas generalmente
recomiendan que los carbohidratos complejos los nutrientes ricos en carbohidratos
simples tales como frutas y productos lcteos deberan cubrir el grueso del consumo de
carbohidratos. Las guas dietticas para los americanos 2005 de la USDA prescindi de
la distincin entre simple/complejo, en vez recomienda alimentos ricos en fibra y de
granos completos. El ndice glicmico y el sistema de la carga de glicemia son
populares mtodos de clasificacin alternativos los cuales clasifican los alimentos ricos
en carbohidratos basados en su efecto sobre los niveles de glucosa sangunea. El
ndice de insulina es un mtodo de clasificacin similar, ms reciente el cual clasifica los
alimentos basado en su efecto sobre los niveles de insulina. Este sistema asume que
los alimentos con ndice glicmico alto puede ser declarados para ser la ingesta de
alimentos ms aceptable.
El informe conjunto de expertos de la WHO y la FAO, en Dieta, Nutricin y
Prevencin de Enfermedades Crnicas (serie de informes tcnicos de la WHO 916),
recomienda que el consumo de carbohidratos suponga el 55-75% de la energa diaria,
pero restringe el consumo de "azcar libre" a un 10%.
Los carbohidratos se utilizan para fabricar tejidos, pelculas fotogrficas, plsticos y
otros productos. La celulosa se puede convertir en rayn de viscosa y productos de
papel. El nitrato de celulosa (nitrocelulosa) se utiliza en pelculas de cine, cemento,
plvora de algodn, celuloide y tipos similares de plsticos. El almidn y la pectina, un
agente cuajante, se usan en la preparacin de alimentos para el hombre y el ganado.
La goma arbiga se usa en medicamentos demulcentes. El agar, un componente de
algunos laxantes, se utiliza como agente espesante en los alimentos y como medio
para el cultivo bacteriano; tambin en la preparacin de materiales adhesivos, de
encolado y emulsiones. La hemicelulosa se emplea para modificar el papel durante su
fabricacin. Los dextranos son polisacridos utilizados en medicina como expansores
de volumen del plasma sanguneo para contrarrestar las conmociones agudas. Otro
hidrato de carbono, el sulfato de heparina, es un anticoagulante de la sangre.
5.5. P"&T(&.+$CA'&S: .+*C&P"&T(0'AS % .+*C&+0P$D&S.
I. +0P$D&S.
Fosfolpidos organizados en liposomas, micelas y bicapa
lipdica.
Los lpidos son un conjunto de molculas orgnicas, la mayora biomolculas,
compuestas principalmente por carbono e hidrgeno y en menor medida oxgeno,
aunque tambin pueden contener fsforo, azufre y nitrgeno, que tienen como
caracterstica principal el ser hidrofbicas o insolubles en agua y s en disolventes
orgnicos como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo. En el uso coloquial, a
los lpidos se les llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son slo un tipo de
lpidos procedentes de animales. Los lpidos cumplen funciones diversas en los
organismos vivientes, entre ellas la de reserva energtica (triglicridos), la estructural
(fosfolpidos de las bicapas) y la reguladora (esteroides).
Los lpidos son biomolculas muy diversas; unos estn formados por cadenas
alifticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos tienen anillos
(aromticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rgidos o semiflexibles hasta
alcanzar casi una total flexibilidad molecular; algunos comparten carbonos libres y otros
forman puentes de hidrgeno.
La mayora de los lpidos tiene algn tipo de carcter polar, adems de poseer una
gran parte apolar o hidrofbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"), lo que
significa que no interacta bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su
estructura es polar o hidroflica ("que ama el agua" o "que tiene afinidad por el agua") y
tender a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una molcula tiene
una regin hidrfoba y otra hidrfila se dice que tiene carcter anfiptico. La regin
hidrfoba de los lpidos es la que presenta solo tomos de carbono unidos a tomos de
hidrgeno, como la larga "cola" aliftica de los cidos grasos o los anillos de esterano
del colesterol; la regin hidrfila es la que posee grupos polares o con cargas elctricas,
como el hidroxilo (OH) del colesterol, el carboxilo (COO) de los cidos grasos, el
fosfato (PO4) de los fosfolpidos, etc.
Pro4iedades =sico <umicas
2. Car5cter Anf45tico. Ya que el cido graso est formado por un grupo
carboxilo y una cadena hidrocarbonada, esta ltima es la que posee la
caracterstica hidrfoba; siendo responsable de su insolubilidad en agua.
(. Punto de =usi>n: Depende de la longitud de la cadena y de su nmero de
insaturaciones, siendo los cidos grasos insaturados los que requieren menor
energa para fundirse.
). (sterifcaci>n. Los cidos grasos pueden formar steres con grupos alcohol
de otras molculas
*. Sa4onifcaci>n. Por hidrlisis alcalina los steres formados anteriormente
dan lugar a jabones (sal del cido graso)
+. AutooTidaci>n. Los cidos grasos insaturados pueden oxidarse
espontneamente, dando como resultado aldehdos donde existan los dobles
enlaces covalentes.
6.1. C+AS$)$CAC$/' D( +&S +0P$D&S.
Los lpidos son un grupo muy heterogneo que usualmente se clasifican en dos
grupos, atendiendo a que posean en su composicin cidos grasos (lpidos
saponificables) o no lo posean (lpidos insaponificables).
1. Lpidos saponificables
2. Simples. Lpidos que slo contienen carbono, hidrgeno y oxgeno.
3. Acilglicridos. Cuando son slidos se les llama grasas y cuando son lquidos a
temperatura ambiente se llaman aceites.
4. Cridos (ceras)
5. Complejos.
Son los lpidos que adems de contener en su molcula carbono, hidrgeno y
oxgeno, tambin contienen otros elementos como nitrgeno, fsforo, azufre u otra
biomolcula como un glcido.
A los lpidos complejos tambin se les llama lpidos de membrana pues son las
principales molculas que forman las membranas celulares.
1. Fosfolpidos
2. Fosfoglicridos
3. Fosfoesfingolpidos
4. Glucolpidos
5. Cerebrsidos
6. Ganglisidos
7. Lpidos insaponificables
8. Terpenoides
9. Esteroides
10. Eicosanoides
11. Lpidos saponificables
12. cidos grasos
6.2. #C$D&S ."AS&S. (ST"*CT*"A % P"&P$(DAD(S.
Son las unidades bsicas de los lpidos saponificables, y consisten en molculas
formadas por una larga cadena hidrocarbonada con un nmero par de tomos de
carbono (12-22) y un grupo carboxilo terminal. La presencia de dobles enlaces en el
cido graso reduce el punto de fusin. Los cidos grasos se dividen en saturados e
insaturados.
2. SATURADOS. Sin dobles enlaces entre tomos de carbono; por ejemplo, cido
lurico, cido mirstico, cido palmtico, cido esterico, cido araqudico y cido
lignogrico.
(. INSATURADOS. Los cidos grasos insaturados se caracterizan por poseer
dobles enlaces es su configuracin molecular. stas son fcilmente
identificables, ya que estos dobles enlaces hacen que su punto de fusin sea
menor que en el resto. Se presentan ante nosotros como lquidos, como aquellos
que llamamos aceites. Este tipo de alimentos disminuyen el colesterol en sangre
y tambin son llamados cidos grasos esenciales. Los animales no somos
capaces de sintetizarlos, pero los necesitamos para desarrollar ciertas funciones
fisiolgicas, por lo que debemos aportarlos en la dieta. La mejor forma y la ms
sencilla para poder enriquecer nuestra dieta con estos alimentos, es aumentar su
ingestin, es decir, aumentar su proporcin respecto los alimentos que
consumimos de forma habitual.Con uno o ms dobles enlaces entre tomos de
carbono; por ejemplo, cido palmitoleico, cido oleico, cido linoleico, cido
linolnico y cido araquidnico.
Los denominados cidos grasos esenciales no pueden ser sintetizados por el
organismo humano y son el cido linoleico, el cido linolnico y el cido araquidnico,
que deben ingerirse en la dieta.
Nombre comn de un grupo de cidos orgnicos, con un nico grupo carboxilo
(COOH), entre los que se encuentran los CDOS SATURADOS (HDROGENADOS)
de cadena lineal producidos por la hidrlisis de 1asgrasas. El grupo incluye asimismo
todos los dems cidos saturados de cadena lineal e incluso cidos con cadena
ramificada o estructura cclica.
Los cidos grasos pueden ser tambin NO SATURADOS O NSATURADOS, es
decir, pueden presentar dobles enlaces. El cido metanoico (frmico), HCOOH, y el
cido etanoico (actico), CH3COOH, son los cidos grasos ms simples. Ambos tienen
sabor amargo, irritan la piel y tienen un olor penetrante. Otros cidos grasos saturados
con estructura ms complicada son el butanoico, el hexanoico y el octanoico, todos con
un olor desagradable.
Estructura 3D del cido linoleico, un tipo de cido graso. En
rojo se observa la cabeza polar correspondiente a un grupo carboxilo.
Los cidos esterico y palmtico son materiales grasientos que tienen poco olor.
Ejemplos de cidos grasos insaturados son el cido oleico y el linoleico, ambos lquidos
oleosos, incoloros o amarillentos. Una fuente cada vez ms importante de cidos
grasos es el tallo, un subproducto obtenido en la fabricacin de la pasta de papel con
madera de pino.
Los cidos grasos se utilizan para fabricar detergentes biodegradables,
lubricantes .y espesantes para pinturas. El cido esterico se emplea para combinar
caucho o hule con otras sustancias, como pigmentos u otros materiales que controlen la
flexibilidad de los productos derivados del caucho; tambin se usa en la polimerizacin
de estireno y butadieno para hacer caucho artificial. Entre los nuevos usos de los cidos
grasos se encuentran la fabricacin de desinfectantes, secadores de barniz y
estabilizadores de calor para las resinas de vinilo. Los cidos grasos se utilizan tambin
en productos plsticos, como los recubrimientos para madera y metal, y en los
automviles, desde el alojamiento del filtro de aire hasta la tapicera.
6.3. AC(T$+.+$C1"$D&S. (ST"*CT*"A % P"&P$(DAD(S.
Representacin tridimensional de un triglicrido.
Los acilglicridos o acilgliceroles son steres de cidos grasos con glicerol
(glicerina), formados mediante una reaccin de condensacin llamada esterificacin.
Una molcula de glicerol puede reaccionar con hasta tres molculas de cidos grasos,
puesto que tiene tres grupos hidroxilo.
Segn el nmero de cidos grasos que se unan a la molcula de glicerina, existen
tres tipos de acilgliceroles:
1. Monoglicridos. Slo existe un cido graso unido a la molcula de glicerina.
2. Diacilglicridos. La molcula de glicerina se une a dos cidos grasos.
3. Triacilglicridos. Llamados comnmente triglicridos, puesto que la glicerina est
unida a tres cidos grasos; son los ms importantes y extendidos de los tres.
4. Los triglicridos constituyen la principal reserva energtica de los animales, en
los que constituyen las grasas; en los vegetales constituyen los aceites. El
exceso de lpidos es almacenado en grandes depsitos en el tejido adiposo de
los animales.
6.4. .rasas H aceites o Trig3icridos
Grupo de compuestos orgnicos existentes en la naturaleza que consisten en
steres formados por tres molculas de cidos grasos y una molcula del alcohol
glicerina. Son sustancias aceitosas, grasientas o cerosas, que en estado puro son
normalmente incoloras, inodoras e inspidas.
Las grasas y aceites son ms ligeros que el agua e insolubles en ella; son poco
solubles en alcohol y se disuelven fcilmente en ter y otros disolventes orgnicos. Las
grasas son blandas y untuosas a temperaturas ordinarias, mientras que los aceites fijos
(para distinguirlos de los aceites esenciales y el petrleo) son lquidos. Algunas ceras,
que son slidos duros a temperaturas ordinarias, son qumicamente similares a las
grasas.
Las grasas existen normalmente en los tejidos animales y vegetales como una
mezcla de grasas puras y cidos grasos libres. Las ms comunes entre esas grasas
son: la palmitina, que es el ster del cido palmtico, la estearina o ster del cido
esterico, y la olena, ster del cido oleico. Estos compuestos qumicos puros existen
en distintas proporciones en las grasas y aceites naturales, y determinan las
caractersticas fsicas de cada una de esas sustancias.
Las grasas se dividen en SATURADAS E NSATURADAS, dependiendo de si los
enlaces qumicos entre los tomos de carbono de las molculas contienen todos los
tomos de hidrgeno que pueden tener (saturadas) o tienen capacidad para ms
tomos (insaturadas), debido a la presencia de enlaces dobles o triples. Generalmente,
las grasas saturadas son slidas a temperatura ambiente; las insaturadas y
polisaturadas son lquidas. Las grasas insaturadas se pueden convertir en grasas
saturadas aadiendo tomos de hidrgeno.
+as grasas vegeta3es
Se obtienen normalmente extrayndolas a presin de las semillas y frutos. Las
grasas y aceites se consumen principalmente en alimentacin. Algunos aceites no
saturados, como el aceite de semilla de algodn y el de man, se hidrogenan
parcialmente para aumentar su punto de fusin y poder utilizarlos como grasas en
pastelera y para cocinar. Los aceites naturales que contienen steres de cidos
insaturados, se conocen como aceites secantes y poseen la propiedad de formar una
pelcula seca permanente cuando se les expone al aire. El aceite de linaza y otros
aceites de este tipo se utilizan extensamente en la produccin de pinturas. Las grasas
sirven tambin como material en bruto para fabricar jabn.
+as grasas anima3es
Por lo general, las grasas animales se obtienen hirviendo el tejido graso animal en
agua y dejndolo enfriar. El calor disuelve la grasa del tejido; sta, debido a su densidad
relativa, sube a la superficie del agua y as se puede desprender la capa de grasa. Las
clulas vivas contienen grasas simples, como las descritas anteriormente, y otros
materiales similares a las grasas. Entre estos ltimos, que son sustancias ms
complejas, se encuentran los lpidos y los esteroles.
Los fosfolpidos son derivados de cidos grasos, glicerina, cido fosfrico y bases
que contienen nitrgeno. Los glicolpidos no contienen fsforo, pero son derivados de
hidratos de carbono, cidos grasos y compuestos de nitrgeno. Los esteroles estn
compuestos por molculas complejas, cada una con 20 o ms tomos de carbono en
una estructura en cadena o entrelazada. Algunas grasas naturales, como la grasa de la
leche y la manteca de cerdo, se usan como alimento con muy poca preparacin. El
sebo, que est formado por las grasas y aceites animales de las ovejas y el ganado
vacuno, se usa para hacer velas y en algunas margarinas. Las grasas parecen ser una
fuente de energa concentrada y eficaz para las clulas. La oxidacin de un gramo de
grasa tpica libera 39.000 julios de energa, mientras que la oxidacin de un gramo de
protena o de hidrato de carbono produce slo 17.000 julios. Las grasas tambin
tienden a endurecer las clulas porque forman una mezcla semislida con el agua.
6.5. C("AS.
Las ceras son molculas que se obtienen por esterificacin de un cido graso con
un alcohol monovalente lineal de cadena larga. Por ejemplo la cera de abeja. Son
sustancias altamente insolubles en medios acuosos y a temperatura ambiente se
presentan slidas y duras. En los animales las podemos encontrar en la superficie del
cuerpo, piel, plumas, cutcula, etc. En los vegetales, las ceras recubren en la epidermis
de frutos, tallos, junto con la cutcula o la suberina, que evitan la prdida de agua por
evaporacin.
6.6. +0P$D&S (ST"*CT*"A+(S. M(M,"A'AS.
)os=o34idos
Los fosfolpidos se caracterizan por poseer un grupo fosfato que les otorga una
marcada polaridad. Se clasifican en dos grupos, segn posean glicerol o esfingosina.
)os=og3icridos
Estructura de un fosfoglicrido; X representa el alcohol o
aminoalcohol que se esterifica con el grupo fosfato; el resto representa el cido
fosfatdico
Los fosfoglicridos estn compuestos por cido fosfatdico, una molcula compleja
compuesta por glicerol, al que se unen dos cidos grasos (uno saturado y otro
insaturado) y un grupo fosfato; el grupo fosfato posee un alcohol o un aminoalcohol, y el
conjunto posee una marcada polaridad y forma lo que se denomina la "cabeza" polar
del fosfoglicrido; los dos cidos grasos forman las dos "colas" hidrfobas; por tanto, los
fosfoglicridos son molculas con un fuerte carcter anfiptico que les permite formar
bicapas, que son la arquitectura bsica de todas las membranas biolgicas.
Los principales alcoholes y aminoalcoholes de los fosfoglicridos que se encuentran
en las membranas biolgicas son la colina (para formar la fosfatidilcolina o lecitina), la
etanolamina (fosfatidiletanolamina o cefalina), serina (fosfatidilserina) y el inositol
(fosfatidilinositol).
)os=oesfngo34idos
Los fosfoesfingolpidos son esfingolpidos con un grupo fosfato, tienen una
arquitectura molecular y unas propiedades similares a los fosfoglicridos. No obstante,
no contienen glicerol, sino esfingosina, un aminoalcohol de cadena larga al que se unen
un cido graso, conjunto conocido con el nombre de ceramida; a dicho conjunto se le
une un grupo fosfato y a ste un aminoalcohol; el ms abundante es la esfingomielina,
en la que el cido graso es el cido lignocrico y el aminoalcohol la colina; es el
componente principal de la vaina de mielina que recubre los axones de las neuronas.
Molcula de la esfingosina
.3uco34idos
Los glucolpidos son esfingolpidos formados por una ceramida (esfingosina + cido
graso) unida a un glcido, careciendo, por tanto, de grupo fosfato. Al igual que los
fosfoesfingolpidos poseen ceramida, pero a diferencia de ellos, no tienen fosfato ni
alcohol. Se hallan en las bicapas lipdicas de todas las membranas celulares, y son
especialmente abundantes en el tejido nervioso; el nombre de los dos tipos principales
de glucolpidos alude a este hecho:
Cere6r>sidos.
Son glucolpidos en los que la ceramida se une un monosacrido (glucosa o
galactosa) o a un oligosacrido.
.ang3i>sidos.
Son glucolpidos en los que la ceramida se une a un oligosacrido complejo en el
que siempre hay cido silico. Los glucolpidos se localizan en la cara externa de la
bicapa de las membranas celulares donde actan de receptores.
6.. +$P&P"&T(0'AS.
6.<. S(PA"AC$/' % A'#+$S$S D( +0P$D&S.
6.>. )*'C$&'(S D( +&S +0P$D&S
Los lpidos desempean diferentes tipos de funciones biolgicas:
2. )unci>n de reserva energtica. Los triglicridos son la principal reserva de
energa de los animales ya que un gramo de grasa produce 9,4 kilocaloras en las
reacciones metablicas de oxidacin, mientras que las protenas y los glcidos slo
producen 4,1 kilocaloras por gramo.
(. )unci>n estructura3. Los fosfolpidos, los glucolpidos y el colesterol forman las
bicapas lipdicas de las membranas celulares. Los triglicridos del tejido adiposo
recubren y proporcionan consistencia a los rganos y protegen mecnicamente
estructuras o son aislantes trmicos.
). )unci>n regu3adora: ;ormona3 o de comunicaci>n ce3u3ar. Las
vitaminas liposolubles son de naturaleza lipdica (terpenoides, esteroides); las
hormonas esteroides regulan el metabolismo y las funciones de reproduccin; los
glucolpidos actan como receptores de membrana; los eicosanoides poseen un
papel destacado en la comunicacin celular, inflamacin, respuesta inmune, etc.
*. )unci>n re3aGante. Los lpidos se acumulan en el tejido adiposo formando
grandes tejidos grasosos que se manifiestan en aumento de peso en caso de
sedentarismo, lo que aumenta la concentracin de la hormona TRL en sangre. En la
neurohipfisis, esta elevada concentracin de TRL estimula la hipfisis para que
inhiba la secrecin hormonal ACTH provocando una sensacin relajamiento general
del cuerpo, segn los ltimos estudios de la Universidad de Cabo Soho.
[cita requerida]
$m4ortancia 4ara 3os organismos vivientes
Las vitaminas A, D, E y K son liposolubles, lo que significa que estas solo pueden
ser digeridas, absorbidas y transportadas en conjunto con las grasas. Las grasas son
fuentes de cidos grasos esenciales, un requerimiento dietario importante. Las grasas
juegan un papel vital en el mantenimiento de una piel y cabellos saludables, en el
aislamiento de los rganos corporales contra el shock, en el mantenimiento de la
temperatura corporal y promoviendo la funcin celular saludable. Estos adems sirven
como reserva energtica para el organismo. Las grasas son degradadas en el
organismo para liberar glicerol y cidos grasos libres. El glicerol puede ser convertido
por el hgado y entonces ser usado como fuente energtica.
El contenido de grasas de los alimentos puede ser analizado por extraccin. El
mtodo exacto vara segn el tipo de grasa a ser analizada, por ejemplo, las grasas
poliinsaturadas y monoinsaturadas son analizadas de forma muy diferente.
Las grasas tambin sirven como un buffer muy til hacia una gran cantidad de
enfermedades. Cuando una sustancia particular sea qumica o biotica, alcanza niveles
no seguros en el torrente sanguneo, el organismo puede efectivamente diluir (o al
menos mantener un equilibrio) las sustancias dainas almacenndolas en nuevo tejido
adiposo. Esto ayuda a proteger rganos vitales, hasta que la sustancia daina pueda
ser metabolizada y/o retirada de la sangre a travs de la excrecin, orina, sangramiento
accidental o intencional, excrecin de cebo y crecimiento del pelo.
Aunque es prcticamente imposible remover las grasas completamente de la dieta,
sera equivocado hacerlo. Algunos cidos grasos son nutrientes esenciales, significando
esto que ellos no pueden ser producidos en el organismo a partir de otros componentes
y por lo tanto necesitan ser consumidos en pequeas cantidades. Todas las otras
grasas requeridas por el organismo no son esenciales y pueden ser producidas en el
organismo a partir de otros componentes.
TeGido adi4oso
El tejido adiposo o graso es el medio utilizado por el organismo humano para
almacenar energa a lo largo de extensos perodos de tiempo. Dependiendo de las
condiciones fisiolgicas actuales, los adipocitos almacenan triglicridos derivadas de la
dieta y el metabolismo heptico o degrada las grasas almacenadas para proveer cidos
grasos y glicerol a la circulacin. Estas actividades metablicas son reguladas por
varias hormonas (insulina, glucagn y epinefrina). La localizacin del tejido determina
su perfil metablico: la grasa visceral est localizada dentro de la pared abdominal
(debajo de los msculos de la pared abdominal) mientras que la grasa subcutnea est
localizada debajo de la piel (incluye la grasa que est localizada en el rea abdominal
debajo de la piel pero por encima de los msculos de la pared abdominal). Durante un
tiempo se pens que la grasa visceral produca una hormona involucrada en la
resistencia a la insulina, pero esto ha sido desechado por las pruebas clnicas.
J. '*C+(/T$D&S.
Nucle:ti9o
Los nucletidos son molculas orgnicas formadas por la unin covalente de un
monosacrido de cinco carbonos (pentosa), una base nitrogenada y un grupo fosfato.
Son los monmeros de los cidos nucleicos (ADN y ARN) en los cuales forman
cadenas lineales de miles o millones de nucletidos, pero tambin realizan funciones
importantes como molculas libres (por ejemplo, el ATP).
Trans=erencia de energa
Los nucletidos, por razn de que sus grupos de fosfato le confieren un enlace de
alta energa, son fuentes preferidas en las clulas para la transferencia de energa. Los
nucletidos se encuentran en un estado estable cuando poseen un solo grupo fosfato.
Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucletido se encuentra en un estado
ms inestable y el enlace del fosfato tiende, cuando se rompe por hidrlisis, a liberar la
energa que lo une al nucletido. Las clulas poseen enzimas cuya funcin es
precisamente hidrolizar nucletidos para extraer el potencial energtico almacenado en
sus enlaces. Por tal razn un nucletido de trifosfato es la fuente ms utilizada de
energa en la clula. De ellos, el ATP (un nucletido de adenina con tres grupos de
fosfato ricos en energa), es el eje central en las reacciones celulares para la
transferencia de la energa demandada. El UTP (uracilo + tres fosfatos) y GTP (guanina
y tres fosfatos) tambin complacen las demandas de energa de la clula en reacciones
con azcares y cambios de estructuras proteicas, respectivamente.
'omenc3atura
La posicin de los tomos en un nucletido se especifica en relacin a los tomos
de carbono en el azcar de ribosa o desoxirribosa.
1. La purina o pirimidina est localizado en el carbono 1 del azcar.
2. El grupo fosfato est en el carbono 5.
3. El grupo hidroxilo se encuentra enlazado al carbono 3 del azcar. Puede ser
liberado en forma de agua producto de la formacion del enlace fosfodiester.
4. Puede existir un grupo hidroxilo adicional enlazado al carbono 2, si la pentosa es
una ribosa.
.1. (ST"*CT*"A -*0M$CA D( +AS ,AS(S P@"$CAS % P$"$M0D$CAS.
Las bases nitrogenadas son compuestos orgnicos cclicos, que incluyen dos o ms
tomos de nitrgeno. Son parte fundamental de los nuclesidos, nucletidos,
nucletidos cclicos (mensajeros intracelulares), dinucletidos (poderes reductores) y
cidos nucleicos. Biolgicamente existen seis bases nitrogenadas principales (en
realidad hay muchas ms), que se clasifican en tres grupos, bases isoaloxaznicas
(derivadas de la estructura de la isoaloxazina), bases purnicas (derivadas de la
estructura de la purina) y bases pirimidnicas (derivadas de la estructura de la
pirimidina). La flavina (F) es isoaloxaznica, la adenina (A) y la guanina (G) son pricas,
y la timina (T), la citosina (C) y el uracilo (U) son pirimidnicas. Por comodidad, cada una
de las bases se representa por la letra indicada. Las bases A, T, G y C se encuentran en
el ADN, mientras que en el ARN en lugar de timina existe el uracilo.
Un punto fundamental es que las bases nitrogenadas son complementarias entre s,
es decir, forman parejas de igual manera que lo haran una llave y su cerradura. La
adenina y la timina son complementarias (A=T), al igual que la guanina y la citosina
(GC). Dado que en el ARN no existe timina, la complementariedad se establece entre
adenina y uracilo (A=U). La complementariedad de las bases es la clave de la
estructura del ADN y tiene importantes implicaciones, pues permite procesos como la
replicacin del ADN y la traduccin del ARN en protenas.
(structura
1. El "esqueleto" de las flavinas es la isoaloxazina, por lo que son bases
isoaloxaznicas.
2. El "esqueleto" de adenina, guanina, hipoxantina, xantina, cafena, cido rico,
etc. es la purina, por lo que toman el nombre de bases pricas.
3. El "esqueleto" de citosina, uracilo, timina, nicotina, nicotinamida, etc. es la
pirimidina, son bases pirimdicas.
$soa3oTa7inas
'uc3eo6ase 'uc3e>sido
&la1i4a
Ri"oMa1i4a
&
Purinas
A9e4i4a
A9e4o?i4a
A
Gua4i4a
Gua4o?i4a
G
Pirimidinas
#i0i4a
#i0i9i4a
#
Cito?i4a
Citi9i4a
C
Uracilo
Uri9i4a
U
Purina
Estructura qumica de la Purina.
La purina es una base nitrogenada, un compuesto orgnico heterocclico aromtico.
La estructura de la purina est compuesta por dos anillos fusionados, uno de seis
tomos y el otro de cinco. En total estos anillos presentan cuatro nitrgenos, tres de
estos son bsicos, ya que tienen el par de electrones sin compartir en orbitales sp2 en
el plano del anillo. El nitrgeno restante no tiene carcter bsico ya que el par de
electrones no compartidos que posee, es parte del sistema de electrones del sistema
aromtico, por lo cual se encuentran deslocalizados e incapaces de captar un protn.
Dos de las bases de los cidos nucleicos, adenina (tambin llamada 6-aminopurina)
y guanina (o 2-amino-6-oxo-purina), son derivados de una purina. En el ADN (cido
desoxirribonucleico, almacenador principal y fundamental de la informacin gentica en
todos los seres vivos), estas bases se unen con sus pirimidinas complementarias, la
timina (2,4-dioxi-5-metilpirimidina) y la citosina (2-oxi-4-aminopirimidina), a travs de
enlaces de hidrgeno.
1. A = T (doble enlace)
2. G C (triple enlace)
En el ARN (cido ribonucleico, encargado principalmente de copiar y transimitir la
informacin gentica en todos los seres vivos), la complementaria de la adenina es el
uracilo (o 2,4-dioxipirimidina) en vez de la timina:
1. A = U (doble enlace)
2. G C (triple enlace)
Cuando las purinas son metabolizadas en el interior de las celulas se produce cido
rico. Este cido rico puede cristalizar en las articulaciones, por diferentes motivos,
produciendo gota. Si en cambio se degradan en el intestino delgado por medio de
enzimas pancreaticas se hidrolizan en nucleosidos y bases libres.
Pirimidina
La pirimidina es un compuesto orgnico, similar al benceno, pero con un anillo
heterocclico: dos tomos de nitrgeno sustituyen al carbono en las posiciones 1 y 3.
Se degrada en sustancias muy solubles como alanina beta y aminoisobutirato beta,
precursores de acetil-CoA y succinil-CoA. Son compuestos que contienen estructuras
anulares heterocclicas nitrogenadas. Son pirimidinas: timina, citosina y uracilo.
En las pirimidinas, una molcula de carbamoilfosfato en la que la glutamina es la
donadora del grupo amimo, se une a una molcula de cido asprtico. El cido ortico,
producto de estas reacciones, es transferido a una molcula de fosfo-ribosil pirofosfato
para dar origen al cido uridlico. Nuclesidos. Las pirimidinas se hallan asociadas en
su mayora a azcares de cinco carbonos unidos en N1 para formar nuclesidos
Tres bases de los cidos nucleicos (citosina, timina y uracilo) son derivados
pirimidnicos. En el ADN, estas bases forman puentes de hidrgeno con sus purinas
complementarias.
1. A=T (doble enlace)
2. GC (triple enlace)
En el ARN, la complementaria de la adenina (A) es el uracilo (U), en vez de la timina
(T)
1. A=U (doble enlace)
2. GC (triple enlace)
P(#(.(%(!*
UPAC Pirimidina
Frmula qumica C4H4N2
Masa molecular 80.09 g/mol
Densidad 1.016 g/ml
Punto de fusin 20 - 22 C
Punto de ebullicin 123 - 124 C
Nmero CAS 289-95-2
SMLES C1=NC=NC=C1
Adenina
Timina Uracilo Citosina
La adenina
es una de las
cinco bases
Adenina
Nombre (UPAC) sistemtico
6-aminopurina
General
Frmula semidesarrollada C5 H5 N5
dentificadores
Nmero CAS n/d
Propiedades fsicas
Densidad n/d
Masa 135.127 u
Punto de fusin 633-638 K (-278,15 C)
Punto de ebullicin K (-273,15 C)
Punto de descomposicin K (-273,15 C)
Temperatura crtica K (-273,15 C)
Propiedades qumicas
Solubilidad en agua n/d
KPS n/d
Valores en el S y en condiciones normales
(0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
Exenciones y referencias
nitrogenadas que forman parte de los cidos nucleicos (ADN y ARN) y en el cdigo
gentico se representa con la letra A. Las otras cuatro bases son la guanina, la citosina,
la timina y el uracilo. En el ADN la adenina siempre se empareja con la timina. Forma
los nuclesidos adenosina (Ado) y desoxiadenosina (dAdo), y los nucletidos adenilato
(AMP) y desoxiadenilato (dAMP). En la bibliografa antigua, la adenina fue alguna vez
llamada vitamina B4; sin embargo, hoy no se la considera una verdadera vitamina. Su
frmula es C5H5N5. Es un derivado de la purina (es una base prica) en la que un
hidrgeno ha sido sustituido por un grupo amino (NH2):
Al igual que la guanina, la citosina, la timina y el uracilo (todas bases nitrogenadas),
forma parte de los nucletidos que constituyen las largas cadenas de cidos nucleicos;
cada nucletido est formado por un grupo fosfato, un azcar de cinco carbonos (ribosa
o desoxirribosa) y una de estas bases. En la estructura de doble hlice en forma de
'escalera retorcida' que presenta el cido desoxirribonucleico (ADN), cada base se
acopla con otra base especfica, formando los 'travesaos' de la escalera. La unin de
estas bases se produce por afinidad qumica, de forma que en el ADN, la adenina
siempre se une a la timina. En las secuencias de nucletidos, la adenina se representa
por la letra A.
Tambin forma parte de la molcula de trifosfato de adenosina, que constituye la
fuente principal de energa a nivel celular, y est presente en muchas sustancias
naturales como la remolacha, el t y la orina.
La adenina, junto con la timina, fue descubierta en 1885 por el bioqumico alemn
Albrecht Kosse
Guanina
.uanina
La guanina es
una de las cinco
bases
nitrogenadas que forman parte de los cidos nucleicos (ADN y ARN) y en el cdigo
2-amino-1H-purina-6(9H)-1
General
Otros nombres 2-amino-6-hidroxipurina
Frmula
semidesarrollada
C5H5N5O
dentificadores
Nmero CAS 73-40-5
Propiedades fsicas
Densidad n/d
Masa 151.1261 u
Punto de fusin
633.15 K (EL5#1,()! 1##)!1*B
'*#4'"1# %1 5&!"&*'()! O.O
%1,'$!$'(%$ C)
Punto de
ebullicin
K (-273,15 C)
Punto de
descomposicin
K (-273,15 C)
Temperatura
crtica
K (-273,15 C)
Propiedades qumicas
Solubilidad en
agua
n/d
KPS n/d
gentico se representa con la letra G. Las otras cuatro bases son la adenina, la citosina,
la timina y el uracilo. Forma los nuclesidos guanosina (Guo) y desoxiguanosina
(dGuo), y los nucletidos guanilato (GMP) y desoxiguanilato (dGMP). La guanina
siempre se empareja en el ADN con la citosina ((c)) mediante tres puentes de
hidrgeno. Su frmula es Molecular formula C5H5N5O
Timina
La timina es una de las
cinco bases nitrogenadas
que forman parte del ADN
y en el cdigo
gentico se representa con
la letra T. Las otras cuatro
bases son la adenina, la
guanina, el uracilo y la
citosina. Forma el
nuclesido timidina (dThd)
y el nucletido
timidilato (dTMP). En el
ADN, la timina siempre
se empareja con la adenina.
la timina, base orgnica
nitrogenada de frmula
C5H6N2O2, que forma
Timina
5-Metilpyrimidina-2,4(1H,3H)-diona
General
Otros nombres 5-Metiluracilo
Frmula semidesarrollada C5H6N2O2
dentificadores
Nmero CAS 65-71-4
Propiedades fsicas
Densidad n/d
Masa 126.104 u
Punto de fusin 589,65 K (316,5 C)
Propiedades qumicas
KPS n/d
parte del cido desoxirribonucleico (ADN). Es un compuesto cclico derivado de la
pirimidina.
Los nucletidos que constituyen el ADN estn formados por un grupo fosfato,
desoxirribosa (un azcar de cinco carbonos) y una base nitrogenada. La timina es una
de las cuatro bases que forman estos nucletidos; las otras tres bases son la adenina,
la citosina y la guanina. Estas ltimas tambin intervienen en la composicin del cido
ribonucleico (ARN), pero la cuarta base de este cido es el uracilo.
Las uniones transversales en la estructura de doble hlice del ADN tienen lugar a
travs de las bases, que siempre se emparejan de forma especfica; la timina, que se
representa por la letra T en las secuencias de nucletidos, siempre se acopla con la
adenina.
Citosina
La citosina es una
de las cinco bases
nitrogenadas que forman
parte de los cidos
nucleicos (ADN y ARN) y
en el cdigo gentico se
representa con la letra C.
Las otras cuatro bases
son la adenina, la
guanina, la timina y el
uracilo. La citosina en el
ADN siempre se
empareja con la
guanina. Forma los
nuclesidos citidina (Cyd) y
desoxicitidina
(dCyd), y los nucletidos
citidilato (CMP) y
desoxicitidilato
(dCMP).
Es un derivado
pirimidnico, con un anillo
aromtico y un grupo
amino en posicin 4 y un
grupo cetnico en
posicin 2. Los otros
nombres de la citosina son
2-oxi-4-
Citosina
4-amino-1H-pirimidina-2-1
General
Frmula semidesarrollada C4H5N3O
dentificadores
Nmero CAS [71-30-7 [71-30-7]]
Propiedades fsicas
Densidad n/d
Masa 111.300 u
Punto de fusin
593-598 K (-
278,15 C)
Propiedades qumicas
KPS n/d
aminopirimidina y 4-amino-2(1H)-pirimidinona. Su frmula qumica es C4H5N3O y su
masa molecular es de 111.10 u. La citosina fue descubierta en 1894 cuando fue aislada
en tejido del timo de carnero. citosina es una base de el ADN formadas por molculas
que se unen.
*raci3o
El uracilo es
una pirimidina,
una de las cuatro
bases
Uracilo
Pirimidina-2,4(1H,3H)-diona
General
Otros nombres
Uracilo, 2-oxy-4-oxy
pyrimidina,
2,4(1H,3H)-pyrimidinediona,
2,4-dihydroxypryimidina,
2,4-pyrimidinediol
Frmula semidesarrollada C4H4N2O2
Frmula estructural
O=CC1=CC(OC)=C(O)C=C
1
dentificadores
Nmero CAS 121-33-5
Propiedades fsicas
Estado de agregacin slido
Apariencia
blanco o ligeramente
amarillo
(generalmente en agujas)
Densidad
1.056 kg/m3; 0,001056
g/cm3
Masa 112.08676 g/mol u
Punto de fusin 335 K (61,85 C)
nitrogenadas que forman parte del ARN y en el cdigo gentico se representa con la
letra U. Su frmula molecular es C4H4N2O2.[1] El uracilo reemplaza en el ARN a la
timina que es una de las cuatro bases nitrogenadas que forman el ADN. Al igual que la
timina, el uracilo siempre se empareja con la adenina mediante dos puentes de
hidrgeno pero le falta el grupo metilo. Forma el nuclesido uridina (Urd) y el nucletido
uridilato (UMP). El uracilo fue descubierto originalmente en el ao 1900. Fue aislado por
hidrlisis del cido nuclico de las levadura a que se encontraron en ciertos rganos de
los bovinos: timo y bazo, as como en el esperma de los arenques y el germen de trigo
El uracilo es una molcula de estructura planar, unsaturada y que posee la habilidad de
absorber sustancias.
Propiedades
Se encuentra en el ARN, haciendo par de bases con la adenina y siendo
reemplazada por la timina en el ADN. Metilacin del uracilo produce timina. Resulta la
aparicin de la timina en el ADN para proteger y mejorar la eficiencia de la Replicacin
del ADN. El uracilo puede hacer de par de base con cualquiera de las bases
dependiendo de cmo se dispone la molcula en la hlice, pero enseguida hace par
con la adenina debido a su grupo metilo que es repelido en una posicin fija. se ha
comprobado que los pares de uracilo se adecuan con la adenosina a travs de puentes
de hidrgeno. El uracilo es aceptor de puentes de hidrgeno y puede formar dos de
estos enlaces por cada molcula. el uracilo puede unirse tambin al azcar de la ribosa
formando un ribonucleosido, uridina. Cuando un fosfato se une a la uridine, se produce
la uridine 5'-monophosphate.
El Uracilo, U, posee una variante tautomrica en forma de amida-iminol que se
produce gracias a sus estructura resonante en los substituyentes del N y O. Debido a la
inestabilidad de la molcula se presenta alguna propiedad de aromaticidad que es
compensada en parte con la estabilidad del ciclo-amdico.[2] El keto tautmero es
habitualmente la estructura lactam, mientras que el tautmero 'enol' es referido como la
estructura lactim. Estas formas tautomricas son predominantes ente un ambiente con
pH igual a 7. La estructura lactam es la forma ms comn de uracilo.
El uracilo se recicla a s mismo para formar nucletidos haciendo una serie de
reacciones fosforibosiltransferasas. La degradacin del uracilo produce substratos,
aspartato, dixido de carbono, y amonaco.
C4H4N2O2 H3NCH2CH2COO- + NH4 + CO2
Sintesis
Existen muchas formas de sintetizar los uracilos en el laboratorio. La primera
reaccin fue la ms simple de todas ellas, aadiendo agua a la citosina para producir
uracilo y amonaco. La forma ms comn de producir uracilo es mediante la
condensacin del cido malico con urea en cido sulfrico fumante[2] tal y como se
puede ver ms abajo. El uracilo puede ser sintetizado por una doble descomposicin
del thiouracilo en cido cloroactico en medio acuoso.
C4H5N3O + H2O C4H4N2O2 + NH3
C4H4O4 + CH4N2O C4H4N2O2 + 2 H2O + CO
La fotodehidrogenacin del 5,6-diuracil, que hace ser sintetizado como beta-alanina
reacciona con la urea, produciendo uracil.
.2. '*C+(/S$D&S K('+AC( '-.+*C&S0D$C&L.
Un nuclesido es una molcula monomrica orgnica que integra las
macromolculas de cidos nuclicos que resultan de la unin covalente entre una base
heterocclica con una pentosa que puede ser ribosa o desoxirribosa. Ejemplos de
nuclesidos son la C$T$D$'A: *"$D$'A: AD('&S$'A: .*A'&S$'A:
T$M$D$'A % +A $'&S$'A.
Los nuclesidos pueden combinarse con un grupo fosfrico (cido fosfrico: H3PO4)
mediante determinadas quinasas de la clula, produciendo nucletidos, que son los
componentes moleculares bsicos del ADN y el ARN.
Los nuclesidos pueden ser de dos tipos, dependiendo de la pentosa que
contengan:
2. Ribonuclesidos: la pentosa es la ribosa
2. Desoxirribonuclesidos: la pentosa es la 2-desoxirribosa
Citidina
La citidina es un nuclesido que se forma cuando la citosina se aparea con un anillo
de ribosa (tambin denominado ribofuranosa) a travs de un enlace glucosdico -N1.
Si la citosina se aparea con un anillo de desoxirribosa se la denomina desoxicitidina.
*ridina
(structura <umica de 3a uridina
La Uridina es una molcula (conocida como nuclesido) formada cuando la base
nitrogenada uracilo es enlazada a un anillo de ribosa (tambin conocida como
ribofuranosa) mediante un enlace glucosdico -N1.Si el uracilo es enlazado a un anillo
de desoxirribosa, el compuesto resultante se denomina desoxiuridina.
Adenosina
La Adenosina es un nuclesido formado de la unin de la adenina con un anillo de
ribosa (tambin conocido como ribofuranosa) a travs de un enlace glucosdico -N9.
Es una purina endgena sintetizada de la degradacin de aminocidos como metionina,
treonina, valina e isoleucina as como de AMP.
)unci>n
La adenosina tiene una importante funcin en procesos bioqumicos, tales como la
trasferencia de energa, en la forma de ATP y ADP, as como trasductor de seal en la
forma de adenosn monofosfato cclico o AMPc.
La adenosina desempea un importante papel como neuromodulador en el sistema
nervioso central, a travs de la interaccin con sus receptores A1, A2A, A2B y A3,
ampliamente distribuidos en los tejidos del cuerpo produciendo vasodilatacin,[2]
broncoconstriccin, inmunosupresin, etc
Como frmaco, se utiliza para revertir la taquicardia supraventricular paroxstica al
bloquear el ndulo auriculoventricular. Administrada por va endovenosa deprime la
actividad del nodo sinusal y se utiliza para la conversin rpida a ritmo sinusal de las
arritmias supraventriculares de reentrada
.uanosina
La Guanosina es un nuclesido que se obtiene al enlazar la base nitrogenada
guanina a un anillo de ribosa mediante un enlace glucosdico -N9.
La guanosina puede ser fosforilada, obtenindose GMP (guanosn monofosfato),
cGMP (guanosn monofosfato cclico), GDP (guanosn difosfato) y GTP (guanosn
trifosfato).
Cuando la guanina se enlaza a un anillo de desoxirribosa, el compuesto resultante
se conoce como desoxiguanosina.
Sntesis Fde novoF
Prcticamente todos los seres vivos pueden sintetizar el nucletido de guanosina
(GMP)a partir de precursores ms simples. En la biosntesis de guanosina, podemos
distinguir dos fases:
1. Una primera fase comn para la sntesis de todos los nucletidos purnicos (AMP
y GMP). El producto final de esta ruta es el nucletido de hipoxantina, llamado
inosina monofosfato (MP). Comienza con la transformacin de ribosa-5-fosfato
en fosforribosilpirofosfato (PRPP), mediante el gasto de un ATP que pasa a AMP.
A continuacin, una serie de casi diez reacciones complejas, que estn fuera del
alcance de esta enciclopedia, convierten el PRPP en MP. Como aproximacin,
podemos decir que intervienen y aportan tomos a la base nitrogenada la
glutamina, el N-10-Formiltetrahidrofolato, la glicina, el aspartato y el CO2.
2. En la segunda fase se produce la divergencia entre la sntesis de AMP y GMP.
Para la sntesis de guanosina, el MP sufre la accin del enzima MP
deshidrogenasa, que oxida la inosina en xantina monofosfato (XMP). A
continuacin, una molcula de glutamina cede el grupo amida el carbono 2 de la
xantina, para dar guanosina monofosfato (GMP). Este ltimo paso conlleva la
hidrlisis de un ATP, y se lleva a cabo gracias al enzima XMP amidotransferasa.
Ahora, el GMP puede fosforilarse a GDP y a GTP mediante la transferencia de
grupos fosfato del ATP.
Dada la importancia que tiene en la clula el equilibrio entre las concentraciones de
los distintos nucletidos, todo este proceso est finamente regulado. Existen tres puntos
de control en la sntesis de GMP:
1. -La PRPP sintetasa, que cataliza la sntesis de PRPP a partir de ribosa-5-fosfato
y ATP, se inhibe por los nucletidos de purina.
2. -La PRPP amidotransferasa, que cataliza el el primer paso en la ruta que va del
PRPP al MP, se inhibe por sus productos finales: GMP, AMP y MP. Asimismo, se
activa por su propio sustrato, el PRPP. Este enzima, pues, constituye un ejemplo
de los procesos de retroinhibicin de retroactivacin, respectivamente.
3. -La MP deshidrogenasa sufre la retroinhibicin del GMP.
Timidina
La Timidina es un nuclesido formado cuando la base nitrogenada timina se enlaza
a un anillo de desoxirribosa mediante un enlace glucosdico -N1.
(structura H 4ro4iedades
En su composicin, la timidina consiste en un anillo de desoxirribosa (una pentosa)
unido a la base pirimidnica timina.
La timidina puede ser fosforilada por uno, dos o tres grupos fosfato, obtenindose
respectivamente TMP, TDP or TTP (timidn mono, di, o trifosfato).
Existe en forma slida en forma de pequeos cristales blancos o blanco cristalinos.
Su peso molecular es de 242.229 u, y presenta un punto de fusin de 185 C. La
estabilidad de la timidina bajo condiciones estndar de presin y temperatura es muy
alta.
La timidina est presente en todos los organismos vivos, as como en virus de ADN.
El ARN no tiene timidina, sino que presenta en su lugar el nuclesido uridina.
$nosina
La inosina es un nuclesido intermediario de las rutas de sntesis de cidos
nuclicos que se forma cuando la hipoxantina se une a un anillo de ribosa (tambin
conocido como ribofuranosa) a travs de un enlace glucosdico -N9.
A nivel industrial se produce principalmente para su adiccin a alimentos
preparados, sopas de sobre etc., ya que tiene un efecto potenciador del sabor.
.3. '*C+(/T$D&S K('+AC( )&S)&1ST("L.
Los nucletidos son molculas orgnicas formadas por la unin covalente de un
monosacrido de cinco carbonos (pentosa), una base nitrogenada y un grupo fosfato.
Son los monmeros de los cidos nucleicos (ADN y ARN) en los cuales forman
cadenas lineales de miles o millones de nucletidos, pero tambin realizan funciones
importantes como molculas libres (por ejemplo, el ATP).
,ase nitrogenada 'uc3eosido DesoTinuc3eosido
A9e4i4a
A9e4o?i4a
A
De?o;ia9e4o?i4a
9A
Gua4i4a
Gua4o?i4a
G
De?o;igua4o?i4a
9G
#i0i4a
+Metiluri9i4a
0
+
U
De?o;iti0i9i4a
9#
Uracilo
Uri9i4a
U
De?o;iuri9i4a
9U
Cito?i4a
Citi9i4a C
De?o;iciti9i4a 9C
(structura
Cada nucletido es un ensamblado de tres componentes:
1. Bases nitrogenadas: derivan de los compuestos heterocclicos aromticos purina
y pirimidina.
a. Bases nitrogenadas purnicas: son la adenina (A) y la guanina (G). Ambas
forman parte del ADN y del ARN.
b. Bases nitrogenadas pirimidnicas: son la timina (T), la citosina (C) y el
uracilo (U). La timina y la citosina intervienen en la formacin del ADN. En
el ARN aparecen la citosina y el uracilo.
c. Bases nitrogenadas isoaloxacnicas:la flavina (F). No forma parte del ADN
o del ARN, pero s de algunos compuestos importantes como el FAD
2. Pentosa: el azcar de cinco tomos de carbono; puede ser ribosa (ARN) o
desoxirribosa (ADN). La diferencia entre ambos es que el ARN si posee un grupo
OH en el segundo carbono.
3. cido fosfrico: de frmula H3PO4. Cada nucletido puede contener uno
(nucletidos-monofosfato, como el AMP), dos (nucletidos-difosfato, como el
ADP) o tres (nucletidos-trifosfato, como el ATP) grupos fosfato.
Trans=erencia de energa
Los nucletidos, por razn de que sus grupos de fosfato le confieren un enlace de
alta energa, son fuentes preferidas en las clulas para la transferencia de energa. Los
nucletidos se encuentran en un estado estable cuando poseen un solo grupo fosfato.
Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucletido se encuentra en un estado
ms inestable y el enlace del fosfato tiende, cuando se rompe por hidrlisis, a liberar la
energa que lo une al nucletido. Las clulas poseen enzimas cuya funcin es
precisamente hidrolizar nucletidos para extraer el potencial energtico almacenado en
sus enlaces. Por tal razn un nucletido de trifosfato es la fuente ms utilizada de
energa en la clula. De ellos, el ATP (un nucletido de adenina con tres grupos de
fosfato ricos en energa), es el eje central en las reacciones celulares para la
transferencia de la energa demandada. El UTP (uracilo + tres fosfatos) y GTP (guanina
y tres fosfatos) tambin complacen las demandas de energa de la clula en reacciones
con azcares y cambios de estructuras proteicas, respectivamente.
No!enclat&ra
1. La posicin de los tomos en un nucletido se especifica en relacin a los
tomos de carbono en el azcar de ribosa o desoxirribosa.
2. La purina o pirimidina est localizado en el carbono 1 del azcar.
3. El grupo fosfato est en el carbono 5.
4. El grupo hidroxilo se encuentra enlazado al carbono 3 del azcar. Puede ser
liberado en forma de agua producto de la formacion del enlace fosfodiester.
5. Puede existir un grupo hidroxilo adicional enlazado al carbono 2, si la pentosa es
una ribosa.
.4. '*C+(/T$D&S -*( '& )&"MA' #C$D&S '*C+($C&S.
C. ,$&('(".1T$CA % ,$&-*0M$CA AP+$CADA A+ (W("C$C$&.
La fisiologa es la rama de la Medicina que se ocupa del estudio de las funciones de
los distintos aparatos y sistemas del ser humano (sistema nervioso, cardiovascular,
respiratorio, metablico, muscular, etc.). Mientras la fisiologa tradicional estudia al
sujeto en reposo, la "fisiologa del ejercicio investiga el comportamiento del cuerpo
humano en sus "respuestas agudas, rpidas y en sus "adaptaciones lentas, crnicas,
cuando ste es sometido a las altas exigencias de la actividad fsica o el deporte
competitivo.
La realizacin de un ejercicio fsico genera cambios agudos, como por ejemplo el
aumento de la frecuencia cardiaca y cambios ms permanentes como la hipertrofia
(aumento de tamao) de la masa muscular, si se realiza como entrenamiento
sistemtico.
La forma en que un organismo responde a los estmulos depende de factores
genticos y factores ambientales como la alimentacin y el entrenamiento fsico.
Todas las capacidades fisiolgicas (cardiorrespiratorias, neuromusculares,
metablicas, etc.) se manifiestan en el deporte a travs de las P'&*+(%*%1, N6,('*,Q y
los P,(,"1.*, 2($1!1#3/"('$,Q. Estas pueden evaluarse, cuantificarse y entrenarse
especficamente.
Existe un "perfil fisiolgico ideal para el rendimiento en la actividad fsica y deporte.
No obstante, existen tambin capacidades "intangibles o difciles de valorar
objetivamente, que hacen a la '*+(%*% %1+ (!%(M(%&$? como la inteligencia tctica, la
habilidad motriz especifica, la ubicacin espacial, la estructuracin temporal, la
capacidad de adaptacin colectiva, la capacidad de anticipacin, la capacidad
perceptiva, las condiciones mentales, etc. En cuanto a lo que es cuantificable y
mejorable, los "sistemas bioenergticos abarcan:
1) El sistema fosfgeno: es aquel donde se dan esfuerzos de alta intensidad (mxima)
y de muy corta duracin, tales como: carreras cortas, saltos, remates, etc.
2) El sistema glucoltico o lactcido: son esfuerzos de intensidad mxima y submxima
de duracin intermedia (30 a 2' aproximadamente) como carreras repetidas de ida y
vuelta a lo largo de la cancha, en el caso de los marcadores laterales, que se
proyectan.
3) El sistema aerbico o resistencia aerbica: donde los esfuerzos son de moderada
intensidad y de larga duracin, se llama tambin capacidad de consumo mximo de
oxigeno (Vo2max.) y se manifiesta en la posibilidad de tolerar el esfuerzo sostenido
de todo el partido, y de recuperarse con rapidez luego del mismo.
La fisiologa del ejercicio a travs de pruebas especficas, realizadas en el campo de
deportes o en el laboratorio, permite medir las prestaciones en cada uno de estos
sistemas y tambin en las "cualidades fsicas: la velocidad, agilidad, fuerza, flexibilidad,
capacidad coordinativa, etc. Estas mediciones fisiolgicas realizadas e interpretadas
por personal idneo (especializado en fisiologa del esfuerzo) permite detectar y corregir
el dficit individual y colectivo del plantel en estos aspectos, para facilitar que afloren los
otros aspectos, los "intangibles del ftbol de "juego bonito que a todos nos gustan.
Los procesos de seleccin a lo largo de la carrera deportiva los van ubicando de
acuerdo a sus aptitudes fsicas. Cada individuo posee un perfil de rendimiento bsico
que lo ubica o proyecta en determinada categora en su carrera deportiva. Dicho de otra
forma, el lugar al que cada uno accede depende en cierta medida, de estas "pequeas
menudencias que a veces hacen la diferencia, aunque tambin puede intervenir el azar
o la suerte.
<.1. S$ST(MAS ,$&('(".1T$C&S
Los sistemas de produccin de energa en el ser humano pueden ser clasificados en
forma arbitraria, en tres tipos o formas diferentes segn la cantidad de energa y la
utilidad que prestan al ser humano y estos son:
1. SSTEMA BOENERGETCO que es aquel que permite la contraccin muscular,
veloz y fuerte pero se fatiga a los pocos segundos de ser utilizada. Se lleva a
cabo en un grupo de fibras especificas denominadas FT o comnmente
denominadas blancas o rpidas. No participa el oxigeno directamente en esta
contraccin y se abastece de los propios depsitos energticos en forma de ATP
y fosfageno. Es denominado corrientemente como mecanismo anaerbico
alactcido.
2. SSTEMA BOENERGETCO que es aquel que si bien se pone en marcha
simultneamente con el anterior, su mayor contribucin en la produccin de
energa despus de los 5 a 10 segundos que ha comenzado el esfuerzo. Se lleva
a cabo en fibras del tipo FGT y FGT y comnmente denominadas fibras
intermedias. Tampoco el oxigeno requerido de manera fundamental y se
abastece de los depsitos de glucgeno que se encuentran alojados en el
msculo. Su duracin eficiente en la produccin de energa es de
aproximadamente 90 segundos ya que este mecanismo se autoinhibe debido a
que genera un producto llamado cido lctico que sumado a la produccin de
iones de hidrogeno acidifica el medio intracelular.
3. SSTEMA BOENERGETCO . Es aquel que logra el aporte importante de
energa entre los 6 y 10 minutos dependiendo del estado de entrenamiento. Se
lleva a cabo en las fibras del tipo FOG denominadas comnmente como fibras
lentas y oxidativas o rojas. A diferencias de los mecanismos anteriores, este si
necesita de la incorporacin del oxigeno al organelo mitocondrial de la clula
muscular para producir energa y se abastece del glucgeno y de las grasa para
la produccin de energa o ATP. La cantidad de energa que puede producir es
poca por unidad de tiempo pero este sistema puede mantener la contraccin
muscular durante mas dos horas sin mayores consecuencias. Este movimiento
es de baja velocidad y poca fuerza: aproximadamente permite el 30 o 40% de la
intensidad de movimiento del sistema y el 60 o 70% de la que produce el
sistema . Es necesario sealar que en este sistema el aporte del sistema
cardiocirculatorio y respiratorio es muy importante ya que aporta el oxigeno y
libera temperatura y anhdrido carbnico.
De lo planteado anteriormente podemos establecer cierta lgica o principios bsicos
del entrenamiento fsico fundamentados en estas caractersticas bioenergticas del ser
humano:
1. Para obtener beneficios en los entrenamientos debemos efectuar esfuerzos que
entrenen cada uno de los sistemas bioenergticos descritos ejecutando
repeticiones entre 3 y 10 segundos a mxima intensidad (velocidad y fuerza)
para el sistema ; repeticiones entre 10 y 90 segundos en mediana intensidad
(resistencia muscular) para mejorar el sistema y ejercicios continuos de mas de
12 minutos y de baja intensidad (capacidad orgnica y muscular para mantener
esfuerzos ininterrumpidos prolongados) para mejorar los mecanismos del
sistema , que es el de produccin de energa aerbica. Con esta dosis de
ejercicio es posible, por sobre todo, entrenar el sistema circulatorio, el corazn, el
respiratorio pulmonar y celular y consumir el exceso de caloras ingeridas en
nuestra vida diaria y que se encuentran como grasas. Es decir se debe
diferenciar entre entrenamientos intermitentes o continuos.
2. La gran diversidad en los resultados o rendimientos per y pos entrenamiento
entre los seres humanos hace que los mtodos fisiolgicos de entrenamiento, no
estipulen las distancias a correr o los pesos a levantar sino mas bien los tiempos
e intensidades a ejecutar. Je: repeticiones de 6, 30 o 60 segundos; o 7 o 20
segundos con tal o cual peso.
3. 3.- El entrenamiento destinado a la salud debe contener alrededor de un 60% de
ejercicios para el sistema y un 25% destinado al sistema y un 15% al
sistema . El entrenamiento destinado al ptimo y mximo desarrollo especfico
de uno de los sistemas, este debe ser entrenado en un 90% del tiempo una vez
terminado el perodo de la pubertad.
Tipo de fuente energtica que ud. utiliza en cada entrenamiento
<.2. (2A+*AC$&'(S )$S$&+/.$CAS D( +A,&"AT&"$& % CAMP&.
La aplicacin de evaluaciones de aptitudes fsicas segn la Asociacin Mdica
Americana, contempla cuatro componentes: resistencia cardiorrespiratoria, fuerza y
resistencia muscular (aptitud muscular), flexibilidad y composicin corporal, con el fin de
obtener una descripcin del estado fsico de los individuos evaluados.
Adicionalmente, brinda una base terica cientfica, en la evaluacin de las aptitudes
fsicas, que apoyada servir como gua en la implementacin de programas de
actividad fsica, ejercicio fsico y deporte, basadas en los parmetros fundamentales de
la prescripcin del ejercicio fsico.
l rendimiento fsico depende de la interaccin de factores genticos, estructurales,
fisiolgicos, biomecnicos y psicolgicos, que se traducen en habilidades y
capacidades tcnicas y tcticas muy sofisticadas y especficas de cada tipo de actividad
fsica o deportiva. Estos factores o capacidades motrices, que podramos clasificar en
condicionales, coordinativas y cognitivas, son potenciadas al mximo a travs de un
fenmeno adaptativo complejo denominado entrenamiento.
El concepto ms moderno de la Valoracin Funcional quizs sea el que considera
que slo se puede evaluar la adaptacin funcional del organismo a la actividad fsica si
el gesto atltico se reproduce de forma especfica (Pruebas de Laboratorio), o si el
registro se obtiene directamente en el campo deportivo (Pruebas de Campo)
La Valoracin Funcional en Nios y Adolescentes es una prctica comn en los
programas escolares de educacin fsica. Tambin es aplicada tanto en programas
recreacionales y deportivos como clnicos. Tpicamente se llevan a cabo una batera de
pruebas, en las que se deben tomar en cuenta varios factores importantes para su
aplicacin: Edad, Sexo, Perfil Antropomtrico, Tipo de Disciplina Deportiva o Actividad
Fsica, Nivel Cognitivo, Tamao del Grupo e Historial Mdico-Nutricional.
Tambin deben tomarse en cuenta factores fisiolgicos asociados con el proceso de
crecimiento y desarrollo al momento de evaluar las capacidades fsicas en los jvenes
deportistas. Nunca debemos asumir que son adultos en miniatura, enfatizando el hecho
de que se deben respetar en todo momento las diferentes etapas del proceso de
crecimiento y desarrollo. Existen marcadas diferencias en los procesos metablicos
energticos, as como tambin en la coordinacin neuromotriz.
Com4onentes Princi4a3es de 3a Ca4acidad )sica
Comprenden las cualidades y caractersticas fsicas que integran la condicin fsica
del individuo. Como componentes principales tenemos:
1. AGLDAD: Es la capacidad que tiene el organismo para desplazarse
rpidamente en distancias cortas con precisin de movimientos.
2. COORDNACON: Es la capacidad neuromuscular que tiene el organismo para
movilizar las diferentes masas musculares de manera seleccionada y ordenada
3. EQULBRO: Es la capacidad senso-motriz que tiene el organismo para
conservar el centro de gravedad sobre su base de sustentacin y se logra por
medio de una interaccin de los msculos con las articulaciones, por lo que el
cuerpo puede asumir y sostener una determinada posicin contra la ley de
gravedad.
4. FLEXBLDAD: Es la capacidad del organismo para manifestar su movilidad
articular y elasticidad muscular. La primera depende de elementos articulares,
entendiendo por tales; los cartlagos articulares, las cpsulas, ligamentos,
meniscos y el lquido sinovial. La segunda es una propiedad del tejido por la cual
los msculos pueden contraerse y elongarse recuperando luego su longitud
normal.
5. FUERZA: Es la capacidad de un organismo para ejercer una presin o traccin
contra cierta resistencia.
6. POTENCA: Es la capacidad de aplicar fuerza muscular a velocidad mxima
7. RESSTENCA: Es la capacidad de un organismo para realizar acciones motrices
donde se involucren grandes masas musculares durante un tiempo prolongado.
Se le define tambin como la capacidad para continuar desarrollando actividades
fatigosas durante los perodos de cierta duracin.
8. VELOCDAD: Es la capacidad de un organismo para realizar un movimiento en
el menor tiempo posible.
La aplicacin sistemtica de pruebas de Valoracin Funcional puede permitir la
obtencin de una valiosa informacin sobre aspectos relevantes de la fisiologa y la
adaptacin al entrenamiento, entre otras:
a. La capacidad funcional y los mecanismos de adaptacin fisiolgicas ante
situaciones de solicitacin mxima.
b. El perfil o modelo de la respuesta funcional que caracteriza una actividad
fsica o una prestacin deportiva.
c. La propia especificidad, validez y fiabilidad de la pruebas de valoracin
funcional.
d. La participacin de las diferentes vas metablicas de produccin de la
energa necesaria para la actividad o el rendimiento fsico-deportivo
(anlisis bioenergtico).
e. Las diferencias en la respuesta fisiolgica, condicionada por variables
biolgicas como la edad, el peso, el sexo, el deporte, el nivel de
rendimiento, etc.
f. El establecimiento de elementos objetivos de seleccin de individuos con
capacidades fsicas o coordinativas especiales para el alto rendimiento
deportivo.
g. La identificacin y la medicin de aspectos fisiolgicos relevantes en el
proceso de planificacin, programacin, realizacin y control del
entrenamiento, la definicin de su intensidad, la valoracin de los
mecanismos y la dinmica de la respuesta adaptativa, etc.
Prue6as de (Gercicio Cardio4u3monar.
2. NNNNNNNN NNNNNNNNNNNNN
El ejercicio fsico requiere la interaccin de mecanismos fisiolgicos que permita que
los sistemas respiratorios y cardiovasculares soporten el incremento de la demanda
energtica requerida por las contracciones musculares. Ambos sistemas son
igualmente exigidos durante el ejercicio; su habilidad para responder adecuadamente a
este esfuerzo es una medida de su competencia fisiolgica (o "Estado de Salud"). Una
apreciacin de los perfiles de respuesta normal de los sistemas de transporte gaseoso
que soportan la respiracin celular, nos permite reconocer patrones de respuesta
anormal que caracterizan a muchas de las alteraciones de dichos sistemas.
El incremento metablico del ejercicio requiere de un incremento apropiado en el
flujo de O2 al interior muscular.
Simultneamente, el CO2 producido por los msculos se debe remover para evitar
acidosis tisular severa con sus efectos adversos sobre la funcin celular. Para satisfacer
la necesidad de intercambio gaseoso, se requiere de un acoplamiento de los
mecanismos fisiolgicos involucrados tanto de los pulmones, la circulacin pulmonar, el
corazn y la circulacin perifrica. Estos procesos fisiolgicos deben integrar en forma
eficiente los cambios metablicos, a las demandas de suplencia incrementada de O2 y
eliminacin de CO2 tisular, y tambin al mantenimiento de la homeostasis gaseosa
sangunea arterial. Los tests de ejercicio ofrecen la posibilidad al investigador de
estudiar simultneamente las respuestas, celular, cardiovascular y del sistema
ventilatorio, bajo condiciones de esfuerzos metablicos controlados. Las pruebas de
Ejercicio en los que no se determina el intercambio gaseoso, no pueden evaluar
realmente la habilidad de los sistemas ventilatorio y cardiovascular para realizar su
comn y mayor funcin, como lo es el intercambio gaseoso con las clulas.
Los tests de ejercicio con una apropiada medicin del intercambio gaseoso, sirve
tambin para graduar el nivel de adecuacin de la funcin cardiorespiratoria. Esto tiene
un impacto prctico significativo, por el gran nmero de opciones teraputicas, ahora
disponibles para el tratamiento de las condiciones que causan limitacin del ejercicio.
Por ejemplo, es importante determinar si los procedimientos mdicos, quirrgicos y de
rehabilitacin son realmente efectivos. Sin embargo, algunos pacientes con defectos
mixtos (cardiacos y respiratorios), se hace a menudo necesario determinar la
contribucin relativa de cada uno de los sntomas, antes de escoger cualquier tipo de
procedimiento teraputico. Los tests de ejercicio pueden proveer tambin nformacin
vital para valorar los Lmites de las Funciones Sistmicas antes de la Ciruga o de
cualquiera otra terapia. Al interpretar los tests de Ejercicio fisiolgicos y mdicos deben
apreciar las funciones interactivas e inseparables de los sistemas ventilatorios y
cardiovasculares en darle soporte a la respiracin celular y a la generacin de energa
para la contraccin muscular.
En efecto, se ha demostrado que el gasto cardiaco se incrementa en proporcin a la
tasa metablica en sujetos normales, con una pendiente de la relacin del gasto en
funcin del consumo de O2 entre 5 y 6 litros por minuto. A razn de que L de sangre
contienen cerca de 1L de O2, la respuesta circulatoria normal suministra el O2
suficiente a las clulas para satisfacer sus requerimientos en las actividades cotidianas.
En consecuencia, las enfermedades del sistema cardiovascular se caracterizan por la
falla en el incremento de los aportes de O2 apropiados exigidos por el trabajo muscular
corriente, este fenmeno est acompaado por acidosis lctica. Para regular el pH
arterial, la ventilacin debe incrementarse linealmente con el incremento del CO2
producido y mayormente cuando la acidosis lctica se superpone a una acidosis
respiratoria (CO2) sobrecarga producido como un resultado de metabolismo anablico.
As, la dificultad para proveer un adecuado incremento del gasto cardiaco, produce
hipoxia tisular, incrementando las deficiencias en el sistema ventilatorio guardan
relacin con la tasa de generacin de CO del metabolismo aerbico causando una
acidosis respiratoria, que adems de la dificultad en la compensacin ventilatoria, la
acidosis lctica del ejercicio induce una reduccin acentuada en el pH arterial.
La actividad fsica es el mayor reto a la broncostasis del medio ambiente celular.
Cuando se camina a un paso de 3mph se requieren de un incremento de 16 a 20 veces
en el consumo de O2 por los msculos de la locomocin. La tasa de produccin de
cido, en la forma de CO2 esta incrementada en cantidades similares a pesar de todos
estos cambios en la respiracin celular, los incrementos en la respiracin externa son
de tal precisin que la sangre es materializada con mnimos cambios en PO2, PCO2 y
pH; as que la recirculacin sangunea a los tejidos musculares de mayor actividad
metablica, es tan efectiva que el estado cido base de estos tejidos es similar a la del
estado de reposo 2-5. El sujeto normal es capaz de llevar a cabo niveles de marcha
(con promedios corrientes de deambulacin) sin desarrollar acidosis metablica2.4.
Estos se deben a que la respiracin celular y la respiracin externa, medidas como
consumo de O2. Al inicio del ejercicio exigente, hay un incremento inmediato en la
VCO2 y VO2 durante cerca de 15 segundos. Este ha sido atribuido a el incremento
rpido en el flujo sanguneo pulmonar que acompaan los incrementos inmediatos tanto
del volumen latido como de la frecuencia cardaca. El posterior incremento en VO2 por
los pulmones depende de la tasa de hidrolisis del fsfato de creatinina y de la
refosforizacin del difosfato de adenosina (ADP) a ATP y de los cambios en los
almacenamientos de O2, principalmente en la circulacin venosa. Los almacenamientos
de O2 son finitos y cambian solamente cuando la circulacin no esta estacionaria con
respecto a la tasa metablica, en estado estacionaria los almacenamientos de O2 estn
reducidos pero constantes. El fosfato de creatinona tambin disminuye a un nivel
constante dentro de los primeros 2 a 3 minutos del ejercicio7, los niveles de ATP, sin
embargo, permanecen constantes. A causa de la relacin cuantitativa precisa entre el
O2 consumido y el PO4 producido, el transcurso de los cambios en la VO2 en
conclusin reflejan la tasa de regeneracin del PO4. Los cambios inciales en la VCO2
son similares a los de la VO2, esto es, durante los primeros 15 segundos del ejercicio.
En el perodo siguiente, la VCO2 se incrementa ms lentamente que la VO2 a causa de
un incremento en el almacenamiento de CO2. La VO2 tpicamente permite menos
tiempo en el estado estacionario del ejercicio que la VO2 por debajo del AT por la razn
de que el metabolismo en el estado estacionario es solamente aerbico. La relacin de
incremento en estado estacionario VCO2 relacionado a VO2 se define como el
COCENTE RESPRATORO (RQ) del sustrato muscular.
Cuando la VO2 no alcanza un estado estacionario por los 3 minutos, el cido lctico
se incrementa, esto por que el ndice de trabajo est por encima del AT del sujeto y la
homeostasia no se alcanza. Los incrementos en la VCO2 relacionados a la VO2 cuando
se incrementa el lactato a causa del HCO3- - es el amortiguador principal del cido
lctico recin formado; 22.3 ml de CO2 son liberados por cada milimole de HCO3 - que
amortigua cido lctico (derivado del nmero de Avogadro, donde 1 mil o 6.02 X 1023
molculas CO2 ocupan 22.3 L bajo condiciones Standard). en consecuencia la VCO2
se incrementa a un nivel ms alto que la VO2. En contraste a esa lentitud de la cintica
de la VO2 para trabajo por encima del AT10, la cintica de la VCO2 son similares ndice
de trabajo por debajo y por encima del AT. Si el ndice de trabajo no est muy por
encima del AT, la VO2 puede alcanzar un valor constate antes de que el sujeto se
fatigue. De otra forma la VO2 se incrementa progresivamente hasta que el sujeto se
vea obligado a parar por fatiga. Los cambios de la respiracin externa (VO2 y VCO2)
que requieren de un incremento en el gasto energtico del ejercicio estn intima y
predeciblemente ligados a los incrementos en la respiracin celular a travs de la
circulacin. Las contribuciones del metabolismo aerbico y anaerbico pueden a
menudo ser deducidos de las mediciones de la respiracin externa, La cintica del
intercambio gaseoso difiere en la respuesta al ejercicio dependiendo de que si el trabajo
se realiza por encima o por debajo del ATP, para ndices de trabajo en los que se
desarrolle acidosis Lctica, la suplencia de O2 parece ser inadecuada para satisfacer la
necesidad total. Por consiguiente, la cintica de la VO2 est afectada, con un
comportamiento en ella, reflejando una anaerobiosis incrementada. Complementando
estos cambios en la cintica de VO2, hay un incremento en la VCO2 en exceso de VO2
, porque del CO2 se libera bicarbonato como buffer del cido lctico. Cuando el trabajo
se realiza en un estado homeosttico, en el cual todo el O2 requerido por el msculo es
provedo y utilizado, con una cintica de VO2 rpida, y sin desarrollo de acidosis lctica.
Los individuos sanos, en los trabajos de resistencia no desarrollan acidosis lctica,
hasta que el ndice de trabajo llega sus mximos niveles. Las cinticas de la VO2 son
relativamente rpidas, comparadas con individuos menos sanos, para ndices de
trabajo por debajo del AT. La cintica de la VCO2 permanece ligeramente ms baja que
la de VO2 , an en sujetos muy sanos, con el absoluto que la VCO2 permanece
tpicamente por debajo de la VO2..
Los problemas circulatorios se asocian a cinticas de VO2 lentas asociados a
ndices de trabajo poco exigentes.
El sistema cardiovascular tiene por objeto llevar el oxgeno desde los alvolos
pulmonares a todos los tejidos del organismo, en un vehculo que es la sangre,
transportadora a travs de un circuito de vasos, mediante una bomba principal
(corazn) y algunos accesorios de capacitancia y resistencias (venas y arterias,
respectivamente).
El objetivo del sistema cardio circulatorio durante el esfuerzo fsico, es llevar el
mayor volumen de oxgeno que le sea posible en la unidad de tiempo al efector
muscular, con la finalidad de satisfacer adecuadamente las exigencias energticas que
impone el trabajo fsico. En general, cuanto ms intenso sea el ejercicio realizado,
mayor ser el consumo de energa requerido, y por lo mismo, mayor ser la demanda
de oxgeno.
La limitante final de intensidad del esfuerzo, depender de la velocidad con que el
oxgeno sea utilizado por los fenmenos biofisicoqumicos, productores y consumidores
de energa del msculo. Se conocen los mecanismos metablicos del msculo, que
condicionan la limitacin final a la intensidad del ejercicio, La contraccin muscular
requiere de energa, la cual puede ser producida por dos vas metablicas: a) la va
anaerbica, que no requiere oxgeno, y b) la va aerbica, que depende de la utilizacin
de oxgeno y est limitada por l.
La va anaerbica proporciona una liberacin de energa rpida e intensa pero de
muy corta duracin, porque los metabolitos se agotan y se requiere de energa aerbica
para reponerlos. El corredor de 100 metros que emplea segundos para su esfuerzo,
utiliza al mximo su metabolismo anaerbico, y slo al final de la prueba paga la deuda
de oxgeno que adquiri durante el esfuerzo.
Este esfuerzo violento, pero muy corte en duracin, no es adecuado para estudiar la
adaptacin cardiovascular al esfuerzo fsico, ya que se logra un estado de equilibrio de
los diversos procesos fisiolgicos involucrados, lo cual imposibilita la medicin y el
estudio de ellos en forma precisa.
Por esta razn, se prefieren esfuerzos ms prolongados y de intensidad
gradualmente progresiva, para realizar estos estudios. En ellos, la deuda de oxgeno
que se adquiere al comienzo del esfuerzo, se paga durante el ejercicio, por lo que en
ltimo trmino, el oxgeno consumido refleja fielmente el trabajo muscular realizado.
Si se correlaciona la intensidad del trabajo muscular realizado contra una carga
externa conocida, como el consumo de oxgeno necesario para dicho esfuerzo fsico, se
observa una relacin lineal, siempre que el esfuerzo o carga sea de intensidad ligera o
moderada. Con este tipo de esfuerzo, el consumo de oxgeno indica la intensidad del
trabajo que est efectuando el organismo. Ante cargas de esfuerzo muy pesadas, el
msculo debe hacer uso, adems, de energa derivada de procesos anaerbicos
(transformacin de cido pirvico en cido lctico), producindose as una deuda de
oxgeno que se paga en la etapa de recuperacin: por lo que en este tipo de trabajo el
consumo de oxgeno no refleja fielmente la intensidad del esfuerzo realizado. Lo mismo
sucede para ejercicios de corta duracin, en los que no se alcanza un estado de
equilibrio de los procesos fisiolgicos. Con estas limitaciones, la determinacin del
consumo de oxgeno es un buen ndice de la intensidad y de la capacidad fsica de
trabajo que desarrolla un individuo.
Los sujetos normales entrenados desarrollan mayor intensidad de trabajo en cada
una de las cargas crecientes, y su consumo de oxgeno (VO2) en compativamente
mayor que en los no entrenados; pero si se comparan para una misma intensidad de
trabajo o carga, el porcentaje de aumento del VO2 es sensiblemente igual para ambos
sujetos. Lo nico que vara es el VO2 en condiciones basales, ya que en los sujetos
entrenados es mayor que en los no entrenados. Este hecho explica, cuando se
correlacionan los valores en reposo, que salvo es el VO2, todos los parmetros
estudiados son menores en los sujetos no entrenados que en los atletas, por lo que el
trabajo orgnico y su consumo energtico para mantenerlo es mayor. As, la silueta
cardaca radiolgica, la ventilacin pulmonar en reposo y la cantidad total de
hemoglobina, son mayores en los atletas, comparados con los individuos sedentarios.
La diferencia en ambos tipos de individuos radica en gran medida en los valores
basales o de reposo.
La oferta adecuada de oxgeno al msculo durante un trabajo fsico depende de dos
condiciones bsicas: diferencia arterio venosa o de oxgeno y flujo de oxgeno.
Di=erencia Arteriovenosa de &Tgeno
La capacidad de los tejidos para extraer el oxgeno aportado, da como resultado que
exista una diferencia en las concentraciones de oxgeno entre una vena y una arteria.
Se ha encontrado una mayor diferencia arteriovenosa de oxgeno en individuos
acostumbrados a desarrollar gran actividad muscular, que en sujetos sedentarios
durante un trabajo pesado, siempre y cuando la frecuencia cardaca sea similar. Ello
significa que existe una mayor extraccin, la cual puede depender de fenmenos
metablicos intrnsecos musculares, o de un cambio local de la curva de disociacin de
oxihemoglobina hacia la derecha, lo que permite menor saturacin de oxgeno, y por
ende, mayor extraccin perifrica del mismo. Se ha postulado que en cambio sea
favorecido por la acidosis y la hipertermia.
)3uGo de &Tgeno
La capacidad de un volumen dado de sangre como transportadora de oxgeno es
normalmente limitada, porque 1 gramo de hemoglobina es capaz de combinarse con
1.34 vol de oxgeno, y por ende, 100 ml de sangre, que tienen 15 g de Hb, podrn
acarrear 20.1 vol de oxgeno.
La cantidad de oxgeno disuelta en el plasma es muy baja a las condiciones
normales de pO2 alveolar (0.3 por ciento O2 ). Sera preciso subir la tensin parcial de
oxgeno (pO2) mediante mtodos especiales o cmara hiperbrica, para que el oxgeno
disuelto se eleve en forma significativa 0.5 o ms volmenes por ciento.
En consecuencia, un volumen dado de sangre pueden transportar un volumen
limitado (mximo) de oxgeno, sin que pueda aumentarlo; de ah que, para elevar el
aporte de oxgeno a un determinado territorio perifrico (territorio muscular), sera
necesario aumentar el volumen de sangre curculante en la unidad de tiempo, o sea el
flujo sanguneo por minuto a ese nivel (muscular perifrico); para ello, se requieren
ajustes cardiovasculares importantes, habitualmente mediados por el sistema
simptico, que se producen a nivel muscular, a nivel sistmico arterial y venoso y a nivel
central o cardaco.
La regulacin de la circulacin a nivel muscular se cumple principalmente por
mecanismos locales, en los que la vasorregulacin nerviosa autnoma tiene la menor
accin.
Se sabe que los msculos esquelticos de las extremidades llevan fibras simpticas
de tipo adrenrgico y que los receptores son de tipo beta y no alfa. El esfuerzo fsico
produce vasodilatacin, al igual que lo hacen las drogas betaadrenrgicas.
Los mecanismos o factores locales que producen vasodilatacin en los vasos
musculares son principalmente los metablicos, que resultan de la oxidacin
anaerbica (cido lctico y cido pirvico), la acidez local de pO2 baja y la pCO2
elevada.
Se ha especulado mucho en el sentido de que estos factores seran capaces de
abrir nuevos capilares sanguneos, que estaran colapsados o no funcionando durante
el reposo; sin embargo, se ha podido comprobar experimentalmente que la dilatacin
de las arteriolas precapilares determina un incremento de flujo mucho mayor que el
originado por la apertura de nuevos capilares y precapilares, y que este ltimo factor no
sera responsable sino de un 10% del aumento del flujo local muscular durante el
ejercicio.
Deben considerarse mecanismos de adaptacin a nivel arterial y a nivel venoso.
A 'ive3 Arteria3
Los vasos arteriolares perifricos o vasos de resistencia tienen fibras con receptores
alfaadrenrgicos, vasoconstrictoras en todos los territorios de la economa, mientras
que en los msculos esquelticos hay fibras adranrgicas y vasodilatadoras. Con el
ejercicio, en forma instantnea, incluso con leve anticipacin por estmulos
hipotalamocorticales, se produce aumento del tono vasoconstrictor visceral y dilatacin
del lecho muscular esqueltico, con lo que se obtiene una redistribucin sangunea, que
aumenta el flujo hacia el efecto muscular.
La vasoconstriccin artieral sistmica visceral supera a la vasodilatacin muscular
en nmero de vasos, con lo que se produce un aumento de la presin media en la aorta
y otras arterias mayores, aunque su cuanta es muy moderada.
Los vasos arteriales cutneos que tienen control adrenrgico se contraen en su
primer momento, pero al subir la temperatura corporal se activan los centros
termorreguladores hipotalmicos con lo que se produce vasodilatacin cutnea, con
aumento de la produccin de sudor y mayor prdida de calor por irradiacin. Adems,
en muchas regiones la piel est irrigada por ramas de las arterias de los msculos
vecinos, de modo que una parte de la sangre calentada es transportada de inmediato a
la piel, para sufrir una prdida de calor.
La importancia de la vaso regulacin adrenrgica sistmica queda de manifiesto al
utilizar bloqueadores o antagonistas alfa adrenrgicos. Si se utiliza guanetidina o
cloropromacina, como bloqueadores alfa adrenrgicos, el trabajo ventricular por minuto
baja significativamente frente a una misma intensidad de ejercicio, lo que sugiere que la
diferencia arteriovenosa de oxgeno que traduce su utilizacin perifrica, est
aumentada. Esto indica que hay menor flujo de oxgeno al msculo por interferencia
con los mecanismos simpticos de vaso regulacin arterial.
Con respecto a la situacin de vaso regulacin en los diversos territorios arteriales,
se ha observado que con ejercicios moderados la circulacin cerebral se mantiene sin
alteracin; la de las vsceras abdominales disminuye a una pequea fraccin del total;
la circulacin coronaria aumenta 2-3 veces, a pesar del gran aumento del gasto
cardaco, lo que revela la eficiencia del corazn como bomba, y la circulacin a nivel de
los msculos respiratorios aumenta en forma importante. Por esto es que, con respecto
al trabajo respiratorio, el VO2 de la respiracin aumenta de un 2 a un 4% del VO2 total
en condiciones de reposo, a un 12 a un 18% de esfuerzo moderado a submximo.
A 'ive3 2enoso
La vaso regulacin adrenrgica sistmica en el lado venoso es tal vez el factor ms
importante para lograr flujos adecuados en el lado arterial. En efecto, si no aumentara el
retorno venoso, no podra subir el gasto cardaco en la forma en que lo hace un
ejercicio severo. Pero el aumento del retorno venoso no es indudablemente la nica
causa del aumento del gasto cardaco, porque como se ver ms adelante, ste es
regulado en su aumento por otros mecanismos neurohumorales y cardacos
independientes dl retorno venoso.
El retorno venoso es regulado en parte por el sistema simptico alfa adrenrgico,
que produce venoconstruccin y, en gran medida, en forma mecnica por la accin de
lo que podemos llamar bombas auxiliares de la circulacin, intercaladas en el trayecto
venoso; estas bombas auxiliares son esquemticamente tres: la bomba musculo
esqueltica, la bomba abdominal y la presin negativa intra torcica.
,om6a muscu3o es<ue3tica
Las venas profundas adyacentes y los msculos esquelticos de las extremidades
son estrujados durante contraccin muscular, de modo que se vaca su sangre hacia el
corazn en forma mecnica.
,om6a A6domina3
Al contraerse los msculos abdominales, aumenta la presin intraabdominal, siendo
"exprimidas" las vsceras, lo que favorece el retorno venoso de la cava inferior hacia el
trax, gracias a la diferencia (gradiente) de presin que se establece con la presin
negativa intratorcica.
Presi>n 'egativa $ntra tor5cica
Al aumentar la ventilacin pulmonar con el ejercicio, la presin intratorcica se hace
de predominio negativo, creando un efecto de aspiracin (succin) de la sangre hacia el
trax. Esta accin ser mayor sea la diferencia de presin intratorcica (negativa) con
las presiones (positivas) producidas por las otras bombas auxiliares, movilizando la
circulacin de retorno venoso hacia las grandes sistmicas y a la aurcula derecha.
Todo ello crea el gradiente que favorece el retorno venoso.
La presin media de aurcula derecho = Presin media en venas
cavas Presin negativa intratorcica
A la mayor presin negativa intratorcica, mayor diferencia entre la presin en las
venas cavas con la presin de la aurcula derecha, y por ende, mayor retorno venoso al
corazn.
La mayor importancia de estas tres bombas auxiliares se ejemplifica muy bien en las
experiencias de ejercicio que se realizaron utilizando slo los brazos, slo las piernas, o
ambos grupos musculares simultneamente.
Bevegard comprob que al hacer ejercicio solamente con los brazos en posicin
erecta, el gasto sistlico, que es expresin parcial del retorno venoso, fue
considerablemente menor (en un 33%) que el observado cuando participaron
las piernas solas, o brazos y piernas a la vez. El gasto sistlico fue ms bajo para el
mismo VO2, o sea para una intensidad de ejercicio similar. Esto ilustra
cuantitativamente la importancia de la bomba muscular de las piernas en la
redistribucin de la sangre contra la gravedad. Otra observacin fue que la ventilacin
pulmonar aument significativamente ms con ejercicio slo de brazos, que con
ejercicio de piernas. Este efecto es ms acentuado en posicin sentada que en
decbito. La mayor ventilacin pulmonar pudiera ser importante para mantener un
retorno venoso adecuado, y por ende, un gasto sistlico til en ausencia del efecto
mecnico que significa la bomba muscular de las piernas.
La posicin del cuerpo tambin afecta al llenado ventricular. En reposo se
demostr15 que el gasto cardaco es menor hasta en un 40% en posicin sentada que
en decbito en sujetos normales y que, al pasar al ejercicio, el gasto cardaco acostado
no vara, pero en posicin sentada sube un 51% inicialmente y luego ya no vara. La
explicacin de este efecto posicional del cuerpo est en relacin con un desplazamiento
mayor de sangre hacia la periferia por un efecto que disminuye en gran medida, o es
aminorado, administrando drogas adrenrgicas, predominantemente alfa, o bien
aplicando vendaje compresivo en la mitad inferior del cuerpo. En estas condiciones, no
se presenta, o es mnima, la disminucin del retorno venoso y el descenso del gasto
cardaco. Pero en condiciones normales, al realizarse esfuerzos en posicin erecta, las
bombas venosas accesorias son capaces de contrarrestar el efecto gravitacional, por lo
que aumenta el retorno venoso considerablemente y con ello el gasto cardaco, para
luego estabilizarse. En cambio, en clinostatismo el llenado ventricular no se modifica al
realizar esfuerzos.
Bsicamente el corazn responde al ejercicio aumentando su gasto, o sea la
cantidad de sangre expulsada por minuto. Si el flujo de oxgeno era condicionante
principal de la cuanta del ejercicio capaz de ser realizado por la mquina muscular
esqueltica, lo ser tambin el flujo sanguneo que contiene a los volmenes de
oxgeno, y ello no es otra cosa que el gasto cardaco; ste aumenta proporcionalmente
a la intensidad del ejercicio, medida como consumo de oxgeno.
El gasto cardaco en posicin erecta aumenta en promedio de 6 a 16 litros por
minuto, o sea que casi se triplica el valor basal para intensidades submximas de
ejercicio. Bevegard y colaboradores demostraron que en decbito aumenta de 8 a 18
litros por minuto en no entrenados, al cambiar de reposo a situaciones de ejercicio
submximo. Con esfuerzos moderados como los que se practican en la banda sin fin, el
gasto cardaco aumenta entre un 50 y un 150% sobre el reposo.
El aumento de la frecuencia cardaca es uno de los cambios circulatorios ms
importantes y constantes en relacin con el desarrollo de ejercicio. Este aumento es
progresivo a medida que se eleva la intensidad del esfuerzo, y es proporcional a ella.
La frecuencia cardaca aumenta en proporcin lineal a medida que aumenta la
intensidad del esfuerzo. Tan directa es la relacin, que se ha definido la capacidad fsica
de trabajo de un individuo (adulto de 70 kg) como aquel esfuerzo capaz de llevar al
corazn a una frecuencia aproximada de 170 latidos por minuto. La razn de esta cifra
es que esta frecuencia de latidos es la ptima promedio normal, pues si se eleva ms
de ello, a pesar de que el flujo sube inicialmente por mayor retorno venoso, la
capacidad de trabajo se estabiliza o decae por acortamiento de la distole ventricular.
La frecuencia cardaca guarda estrecha relacin con el consumo de oxgeno por el
miocardio.
El volumen/latido es el otro factor del que depende el gasto cardaco. El gasto
sistlico aumenta con el ejercicio por un vaciamiento mejor del ventrculo, ya que el
contenido diastlico final es expulsado mejor del ventrculo, ya que el contenido
diastlico final es expulsado mejor debido a una contraccin ventricular ms enrgica.
Esta observacin est basada en estudios hemodinmicos y con curvas de dilucin de
colorantes. Sin embargo, Holmgren16 encontr que el gasto sistlico permaneca
constante al pasar del reposo al ejercicio en posicin de clinostatismo. Esto significa
que el aumento del gasto cardaco se hace fundamentalmente por elevacin de la
frecuencia; pero al estudiar el mismo fenmeno en posicin erecta o sentada, se
observ que el gasto sistlico aumentaba un 48% con el esfuerzo mediano, pero que
luego, al pasar al esfuerzo intenso, ya no sufra ms modificaciones significativas. Esta
observacin demuestra que en ortostatismo hay aumento inicial no slo de la frecuencia
cardaca, sino tambin del gasto sistlico.
En los sujetos entrenados o atletas, ocurre el fenmeno en idntica relacin. La
diferencia de los atletas con los no entrenados reside en que el gasto sistlico basal es
mayor en aqullos, lo que est tambin en directa relacin con el mayor volumen
sanguneo total que tienen, en comparacin con los no atletas.
Qu factores desencadenan el alza de la frecuencia cardaca y del gusto sistlico
El aumento de la frecuencia cardaca se produce instantneamente con el esfuerzo, y
aun antes, lo que indica que su elevacin est determinada por factores nerviosos de
regulacin. El corazn est inervado por fibras adrenrgicas (simpticas) y fibras
vgales (colinrgicas).
Los receptores adrenrgicos son de dos tipos, alfa y beta; y los dos
neurotransmisores, norepinefrina y adrenalina, producen cardio aceleracin por accin
directa sobre el nodo sinusal, que es el sitio donde se encuentra el marcapaso natural
del corazn. Se sabe que la inclinacin de la pendiente de la despolarizacin diastlica
(fase 4) depende de la accin simptica para esta ms elevada o de accin
parasimptica para estar ms aplanada; esto reflejar taqui o bradicardia,
respectivamente, aumento de la velocidad de conduccin, acortamiento del perodo
refractario del nodo A-V y aumento de la capacidad contrctil del miorcardio. Esta
accin es producida tambin por las catecolaminas circulantes, por lo que el sistema
simptico suprarrenal (mdula) funciona tambin colaborando al aumento de la
frecuencia cardaca durante el ejercicio.
El aumento del gasto sistlico es ms difcil de explicar. La primera hiptesis que se
debe considerar es el aumento de la fuerza contrctil del corazn. el msculo cardaco,
a diferencia de lo que ocurre en el msculo esqueltico, hay mecanismos por los que
dicha energa contrctil pueden aumentar:
Segn el mecanismo de Frank-Starlingn, si se aumenta la longitud inicial de la fibra,
la tensin o fuerza desarrollada por el msculo contra una resistencia, aumenta
progresivamente hasta un mximo o meseta. En ese momento, por ms que
elonguemos la fibra no conseguiremos aumentar la tensin desarrollada, sino que por el
contrario sta comienza a decrecer. En el msculo cardaco la elongacin inicial de la
fibra (por aumento del retorno venoso) equivale a un aumento del volumen de llenado.
Al aumentar el llenado ventricular, se produce una distensin de la fibra, que
desencadena el efecto Starling. Se ha dicho clsicamente que los miocardios daados
o insuficientes funcionaran en la rama descendente de la curva de Starling, y que por
ende, no podrn aumentar adecuadamente su gasto; sin embargo, los estudios de
Sonnenblick y otros investigadores 18-20 han demostrado que en miocardios
deteriorados o hipertrficos, la tensin desarrollada en todos los puntos de la rama
ascendente de lacurva de Starling estn deprimidos con relacin a lo normal; la
disminucin de fuerza del ventrculo insuficiente no se debe, pues, a un
sobreestiramiento de los filamentos de actina y miosina, que dara lugar a la rama
descendente de la curva de Starling. En realidad, la tensin disminuida se debe a una
debilidad intrnseca del msculo, y no a una posicin anormal en la curva longitud -
tensin, bsicamente normal. Si bien el mecanismo de Starling juega un papel
importante en la adaptacin al esfuerzo, debido a que depende de un mayor retorno
venoso, no pueden entrar en el aumento del volumen sistlico al comenzar el ejercicio,
si se mantienen la longitud inicial de la fibra miocrdica y por tanto el mecanismo para
aumentar su fuerza contrctil.
El mecanismo inotrpico depende de un cambio de las condiciones fsicoqumicas
bsicas de las fibras de actina y miosina, que por el calcio aumente su contractilidad. Si
el miocardio desarrolla una presin o fuerza creciente y se registra la velocidad de
acortamiento del msculo, se observa que, a medida que la fuerza aumenta, la
velocidad de acortamiento disminuye, y viceversa. Si se inscriben los valores
resultantes en un eje de coordenadas en que la abscisa represente la velocidad de
acortamiento y la ordenada la fuerza, se grfica una curva hiperblica llamada curva
fuerza velocidad, descrita inicialmente por A. V. Hill y adaptada al msculo cardaco por
Abbot y Mommaert y por Snnenblick, que define al estado contrctil o inotrpico del
msculo. Si actuamos sobre ese miocardio con algn estmulo capaz de modificar su
estado inotrpico o contrctil, la curva fuerza-velocidad se desplaza hacia la izquierda
cuando la contractilidad aumenta, y hacia la derecha, si la contractilidad disminuye; en
otras palabras, el aumento de contractilidad significa la capacidad de desarrollar mayor
fuerza o presin con la misma velocidad de acortamiento.
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Trabajo de campo y realizacin de un ensayo para aplicar los conocimientos
adquiridos

Bioquimica

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Consideramos que la Bioqumica es parte fundamental del mdulo de Baloncesto

por que los conocimientos que se impartir en el proceso - enseanza aprendizaje

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