Tema 5: Protenas.

TEMA 5: PROTENAS.
Son polmeros de aminocidos (aa). Hay muchos aminocidos diferentes, pero
slo 20 de ellos forman las protenas.
Estructura de un aa:
A un C central (C) se unen:
- un grupo amino -NH2
- un grupo carboxilo COOH
- un H
- una cadena lateral variable -R

H
H2N C - COOH
R

El C central (C) es asimtrico.

Los aminocidos tienen estereoismeros D y L, y son pticamente activos. En
las protenas slo hay aminocidos L (los D estn en la pared bacteriana y en
ciertos antibiticos).
Por convenio, la serie D tiene el grupo amino a la derecha y la L a la
izquierda.
Propiedades de los aa:
En el medio celular son anfteros, pues tienen carcter cido (-COOH) y
bsico (-NH2). Esta propiedad les permite regular el pH.
El pH al que un aminocido forma un in hbrido se llama punto isoelctrico
(pI), y es cuando est doblemente ionizado:
- los grupos amino estn protonados: -NH3+
- los grupos carboxilo estn desprotonados: -COOEsta ionizacin bipolar se llama zwitterion.
Este estado inico vara con el pH:
H

H
H+

H3N C - COOH

R
pH=1 (cido)

H
H+

H3N C - COO-

R
pH=7 (neutro)

H2N C - COOR
pH=13 (alcalina)

Algunos aminocidos tienen en sus cadenas laterales R otros grupos amino o

carboxilo que tambin se ionizan. Por ello, los aminocidos se clasifican segn
su R:
- Apolares (hidrfobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp
- Polares: sin carga (hidrfilos): Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln
con carga: cidos (-): Asp, Glu (tienen COOH en R)
bsicos (+): Lys, Arg, His (tienen -NH2 en R)
Hay 8 aminocidos esenciales en los adultos.

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Niveles de organizacin estructural en protenas:

Primaria
Disposicin lineal de aminocidos unidos por enlaces peptdicos.
En el enlace peptdico se unen el COOH de un aminocido y el -NH 2 del
siguiente aminocido, perdindose una molcula de agua:
H
H

H
N C COOH

R2
N C COOH

H
R1

R2
H2N CH CO HN CH-COOH
R1

En este enlace peptdico, el C y el N estn en el mismo plano; tiene

carcter parcial de doble enlace que le impide rotar.
Los otros enlaces (N-C y C-C) s giran, por lo que la cadena polipeptdica
es como una sucesin de placas planas articuladas (disposicin en zig-zag).
Por convenio, en los polipptidos se sita el extremo amino terminal (-NH2)
a la izquierda y el carboxilo terminal (-COOH) a la derecha.
El esqueleto del pptido se repite (-NH-CH-CO-), lo que vara de un pptido
a otro es la secuencia de las R (el orden relativo entre ellas).
Secundaria
Las cadenas polipeptdicas se pliegan por la formacin de puentes de H
entre el O del grupo CO de un aminocido con el H del grupo NH de otro
aminocido prximo. Por lo tanto, los R quedan en determinadas
posiciones en le espacio.
Se puede plegar de forma regular en estructuras definidas:
- - hlice formacin helicoidal sustentada por puentes de H
intracatenarios cada 4 aminocidos, y las R quedan hacia fuera de
la hlice. Es dextrgira, y da 1 vuelta/3,6 aa.
-

- laminar (hoja plegada ) la cadena se pliega hacia delante y

atrs, y quedan enfrentados diferentes tramos de la cadena en el
mismo sentido (paralelos) o en diferente sentido (antiparalelos).
Los puentes de H se establecen entre aminocidos ms alejados en la
cadena o entre cadenas adyacentes (intercatenarios). Un giro
puede conectar entre s fragmentos con estructura laminar
antiparalela.

Hlice de colgeno aparece en el colgeno, que forma los tendones

y los tejidos conectivos. Es una estructura especialmente rgida.
Tiene una mayora de prolina, lo que hace que sus cadenas se
enrollen hacia la izquierda, con una vuelta/3 aa. No hay enlaces de H
intracatenarios, por lo que queda ms extendida que la -hlice.

Terciaria
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Conformacin espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la

cadena (cada - hlice o - lmina) al enlazarse entre s las R. El resultado
puede ser una protena globular o fibrosa:
- Fibrosa:
En estas protenas, la estructura principal es la secundaria. La
terciaria es muy simple porque apenas hay R polares. Por ejemplo,
en la queratina del pelo es una - hlice que se enrolla en
superhlices. La estructura cuaternaria s es importante, para llegar a
ser de tamao grande.
- Globular:
Estas protenas suelen estar en medio acuoso polar, por lo que las R
hidrfobas quedan hacia el interior y los R polares hacia la superficie.
En las protenas de membrana es al revs, pues el ambiente en que
estn es lipdico apolar. Es un plegamiento jerrquico. Puede haber
motivos y dominios estructurales (combinaciones de - hlices y de
- lminas plegadas estables).
Los enlaces que estabilizan la estructura terciaria son:
o Puentes de H (entre R polares sin carga)
o Interacciones electrostticas (entre los grupos cargados de los R)
o Interacciones hidrofbicas y fuerzas de Van der Waals (entre las R
apolares)
o Enlaces covalentes disulfuro S-S- (entre los SH de la Cys de dos
aminocidos lejanos)
Cuaternaria
Slo en protenas con varias cadenas polipeptdicas unidas por enlaces
dbiles (los mismos de la terciaria) e incluso puentes disulfuro.
Los enlaces dbiles pueden abrirse y volverse a cerrar, permitiendo
pequeos cambios conformacionales importantes para su funcin.
Ejemplos de protenas:
Globulares citocromo c, hemoglobina, actina, albminas,
inmunoglobulinas, enzimas
Fibrosas queratina, colgeno, fibrona, miosina
PROPIEDADES DE LAS PROTENAS
Las propiedades de una protena dependen de los grupos funcionales que hay
en las R que quedan expuestas a la superficie (se le llama superficie activa).
Es decir, sus propiedades dependen de su configuracin espacial.
1. Especificidad.
La superficie activa de una protena son los grupos funcionales de los R que
quedan hacia fuera, que son precisamente los que interaccionan formando
enlaces dbiles con otras molculas. El resto de aminocidos slo sirve
para colocar a stos adecuadamente en su superficie. Esta unin con otras
molculas es selectiva y muy especfica. Por eso, al cambiar un aminocido
puede perderse la configuracin (y por tanto la funcin).
Por ejemplo, en la anemia falciforme slo cambia la posicin 6, que en vez
de Glu tiene Val.
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2. Solubilidad.
Cuando son globulares son solubles en agua, pues interaccionan las cargas
+ y superficiales con las del agua y se forma la capa de solvatacin.
Si aadimos otras sales, tambin se solvatarn quitando agua de las
protenas, lo que reduce su solubilidad y precipitarn.
3. Desnaturalizacin.
Es la prdida de su estructura 3-D cuando varan las condiciones
ambientales, lo que anula su funcin. Causas posibles: calor, variacin de
pH, presencia de ciertos iones o agentes fsicos (presin, electricidad).
Se rompen enlaces dbiles (2aria, 3aria y 4aria), no los peptdicos (1aria), y
quedan filamentos lineales que dan compuestos fibrosos e insolubles.
El cambio puede ser:
- poco intenso o durante poco tiempo la desnaturalizacin ser
reversible y la protena se puede renaturalizar.
- Muy intenso y persistente la protena ya no recupera su forma
original y se queda sin su funcin e insoluble de forma irreversible
(ej. coccin de la albmina del huevo)
4. Capacidad amortiguadora del pH.
Gracias a su carcter anftero (como los propios aminocidos) pueden
comportarse como cidos o como bases, liberando o retirando H + del
medio, con lo que amortiguan las variaciones del pH.
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
Holoprotenas (slo aminocidos)
Fibrosas (insolubles): Colgeno, elastina, queratina, fibrona
Estructurales
Albminas: reserva y transporte
Globulares (solubles):
Globulinas: hemoglobina; anticuerpos
Histonas y protaminas: unidas a ADN euc
Heteroprotenas (parte proteica y grupo prosttico)
Cromoprotenas: grupo hemo de hemoglobina; hemocianina
Nucleoprotenas: cromatina (unin de ADN + histonas y protaminas)
Proteoglucanos
Glucoprotenas:
Peptidoglucanos
De membrana plasmtica (en el glucoclix)
Fosfoprotenas: casena (leche), vitelina (huevo)
Quilomicrones
Lipoprotenas: VLDL y LDL (colesterol malo)
HDL (colesterol bueno)

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

1. Reserva
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Sirven como almacn de aminocidos para la nutricin y estructuras del

embrin o del lactante: ovoalbmina (clara de huevo), casena (leche),
glidina (semilla de trigo).
En organismos adultos slo se emplean como nutrientes en casos
extremos.
2. Transporte
Pueden ser canales en las membranas celulares.
Pueden transportar O2 (hemoglobina, hemocianina en invertebrados,
mioglobina en msculos).
Pueden transportar electrones en mitocondrias o cloroplastos (citocromos)
Pueden llevar lpidos por el plasma, son las lipoprotenas, de varios tipos:
- quilomicrones: llevan triglicridos y colesterol exgeno (int hgado)
- VLDL y LDL: llevan triglicridos y colesterol endgeno (hgado tej)
- HDL (bueno): llevan colesterol de tejidos hgado
3. Contrctil
Responsables de la contraccin muscular: actina y miosina
Movimiento de cilios (dinena) y flagelos (flagelina)
4. Defensiva
Colaboran en la coagulacin: trombina y fibringeno
Anticuerpos (inmunoglobulinas)
Germicidas protectores de mucosas: proteoglucanos (o mucinas)
5. Transduccin de seales
Convierten una seal externa en un proceso celular: rodopsina (en retina)
6. Hormonal
Regulan el metabolismo de glcidos: insulina y glucagn
Regula el crecimiento: GH (hormona del crecimiento)
7. Estructural
Glucoprotenas que forman parte de las membranas celulares
Forman el citoesqueleto: huso acromtico, cilios y flagelos, ribosomas
Histonas que empaquetan ADN y regulan la actividad de genes en
cromosomas
El colgeno en tejidos conjuntivos, tendones, huesos, cartlagos
Elastina en la piel, paredes de los vasos sanguneos
Queratina en clulas de la epidermis, uas, pelos, plumas, escamas reptil
Fibrona en telas de araa, gusanos de seda.
8. Enzimtica
Biocatalizadores especficos que aceleran la velocidad de las reacciones.
9. Homeosttica
Mantienen el equilibrio interno (osmtico y como tampn para un pH cte)
10. Reconocimiento de seales qumicas
Se localizan en la superficie exterior de las membranas celulares.
Reconocen: hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias