Antes que comience la clase apag

tu celular

ESTRUCTURA Y FUNCION
DE LAS PROTEINAS
Dra. Diana L.Kleiman

Funciones de las Protenas:

Componente de la estructura celular

Componente de los virus (capsides)

Componente enzimtico (catalasa)

Como reserva energtica

Contraccin muscular (miosina)

Transferidores de electrones (citocromos)

Hormonas reguladoras (insulina)

Inmunolgica (anticuerpos)

Transportador de O2 (hemoglobina)

Clasificacin de las protenas

segn su conformacin
Protenas Fibrosas : cadenas polipeptdicas,
ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje
formando estructuras compactas ( fibras o
lminas).
Protenas Globulares : cadenas polipeptdicas
plegadas estrechamente, de modo que adoptan
formas esfricas o globulares compactas

Protenas globulares
Organizacin estructural

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de las protenas es
la secuencia lineal de aminocidos

Unin peptdica

Carcter parcial de doble enlace

del enlace peptdico

Los ngulos de torcin entre los grupos peptdicos

describen las conformaciones de las cadenas
polipeptdicas

 La estructura primaria de una protena

impone su estructura tridimensional

Estructura secundaria
regular
Hlice

Est determinada por las interacciones puente

de H entre el oxgeno del grupo carbonilo de
una cadena polipeptdica y el hidrgeno de la
amida de otro aminocido alejado cuatro
residuos a lo largo de la misma cadena.

HLICE

La carga y polaridad de los aminocidos de una

cadena peptdica tiene efecto sobre sus
propiedades fsicas y qumicas

Hoja -plegada
Los enlaces se forman entre enlaces peptdicos de
cadenas vecinas

Paralela

Antiparalela

Hoja -plegada

Estructura supersecundaria o motivos

Giros y bucles

Motivo de Dedos de Zn

Consiste en una hlice y un antiparalela hoja . El zinc inico (verde) est

coordinado por dos histidina y dos residuos de cistena

Cierre de leucina

Cremallera de leucina, donde d representa leucina ,

Estructura terciaria
Resulta del plegamiento de la cadena peptdica

Interacciones de las cadenas laterales de los

aminocidos que contribuyen a la estructura terciaria

Los polipptidos grandes forman

dominios
Son unidades estructuralmente
independientes que tienen las
caractersticas de protenas globulares
pequeas. Tienen una funcin especfica.

Los dos dominios de la protena gliceraldehido 3fosfato deshidrogenasa

Estructura de proteinas globulares

La estructura cuaternaria est formada

por interacciones entre cadenas de
pptidos

Estructura cuaternaria
Protmeros y oligmeros
Se asocian generalmente de forma no
covalente
Las subunidades estn acomodadas
simtricamente
Provee las bases estructurales para la
regulacin de sus actividades

Protenas citoesquelticas y motoras

(Oligmeros)

Actina F

Miosina

Filamento grueso

Mecanismo de generacin de fuerza en

el msculo

Complejos supramoleculares

Las protenas pueden plegarse

espontneamente en sus
conformaciones nativas en
condiciones fisiolgicas.
l

Desnaturalizacin y
renaturalizacin de las protenas

Desnaturalizacin de las protenas

Calentamiento
Variaciones de pH
Detergentes (se asocian con los residuos
no polares de las protenas)
Agentes caotrpicos (in guanidinio y
urea)

Agentes desnaturalizantes
cidos o bases fuertes
Solventes anfipticos
Agentes Caotrpicos (urea 8M o cloruro de
guanidinio)

Reductores de Disulfuros (mercaptoetanol)

Calentamiento

Protenas que colaboran al plegamiento de

protenas

Chaperonas
Hsp70 (proceso de sntesis proteica,
transporte a travs de membrana)
Hsp60
Hsp90

Prolil cis-trans isomerasa

Disulfuro isomerasa

Hsp60

Hsp70

Prolil cis-trans isomerasa

Disulfuro isomerasa

Disulfuro isomerasa

Enfermedad de la vaca loca

(Encefalopata espongiforme bovina)

Enfermedades por plegamientos

incorrectos de las protenas
Creutzfeldt-Jakob

Priones

Enfermedades por priones

(Encefalopatas espongiformes transmisibles)

Enfermedad de Alzheimer

Protena beta amiloide (A)

Formacin de placas amiloides

Protena precursora de A

Proteina amiloide
Las fibrillas amiloides tienen estructura de
hoja

Modificaciones postraduccionales

Unin con grupos prostticos

Agregado de hidratos de carbono
Fosforilacin
Hidroxilacin de prolina y lisina
Sulfatacin
Metilacin de histidina
Protelisis

Procesamiento de la insulina

Protenas fibrosas

Colgeno
componente fundamental del tejido conectivo

Tropocolgeno
contiene 35% de Gly, 11% Ala, 21% de Pro e Hyp
y 0,4 -12% H de C

Uniones que estabilizan la estructura del colgeno

Covalentes
Puente de H
Van der Waals

Entrecruzamientos del colgeno

lisil amino oxidasa
Patologa asociada: latirismo

Fibra de colgeno

Los defectos del colgeno son responsables

de un diversidad de enfermedades en los seres
humanos

Enfermedades hereditarias raras

Osteognesis imperfecta (enfermedad de los
huesos frgiles)
Sindrome de Ehlers-Danlos
(hiperextensibilidad de las articulaciones)
Escorbuto (Vitamina C necesaria para la
hidroxilacin de la Pro)

Estructura del pelo

-queratina

Estructura del pelo

Estructura del pelo

Clulas muertas que contienen:
Macrofibrillas empaquetadas, construidas
a partir de microfibrillas, cementadas
juntas por una matriz proteica amorfa con
alto contenido de azufre.

Estructura del pelo

CABELLO LISO / CABELLO RIZADO

Moldeado del cabello

Inmunoglobulina G

Anticuerpo

fragmento de unin al antgeno

Estructura de las inmunoglobulinas

Principales inmunoglobulinas

IgG: Circula a altas concentraciones en plasma, y cruza la placenta

IgA: presente en las secreciones y constituye una barrera antignica
para las mucosas
IgM: Circula en plasma mayoritariamente y es el primer anticuerpo
que se sintetiza tras un ataque antignico
IgD: Tiene alto contenido de hidratos de carbono. Es el receptor
antignico de superficie de los linfocitos B
IgE: se encuentra en cantidades nfimas participa en los procesos
de alergia e inmunidad antiparasitaria.

Transporte de oxgeno
Caractersticas de las proteinas fijadoras de
oxgeno de los mamferos

Mioglobina

Mioglobina: protena de almacenamiento de

oxgeno
Hemo

Hemoglobina

Afinidad de la hemoglobina por el O2

Cintica cooperativa

Concepto de Cooperatividad
Interacciones alostricas

Los efectos alostricos, en los que la unin de un ligando en un sitio

afecta la unin de otro ligando en otro sitio, generalmente requieren
interacciones entre las subunidades de protenas oligomricas.

Curvas de saturacin de oxgeno de la mioglobina

y la hemoglobina

Efecto Bohr

Modulacin alostrica de la afinidad de la

Factores que afectan la afinidad de la Hb por el O2
hemoglobina por el oxgeno

Factores ambientales y afinidad de la Hb por el O2

Estados conformacionales de la
hemoglobina
Estado T: corresponde a la conformacin de la
desoxihemoglobina
Estado R: corresponde a la conformacin de la
oxihemoglobina
La combinacin de O2 con la Hb provoca ruptura
progresiva de puentes salinos, con rotacin de las
subunidades entre s.

Disparador de la transicin entre la estructura R y

T de la Hb.

Efecto del 2,3 bis-fosfoglicerato

La carencia de oxgeno incrementa la concentracin
de 2,3 di-fosfo-glicerato el cual se introduce entre las
subunidades beta, estabilizando la forma T.
Se enlaza ms dbilmente a la HbF por lo que sta
es ms afn al oxgeno a pesar de condiciones de
hipoxemia.

Adaptacin a las grandes alturas

Aumentan las cantidades de Hb por
eritrocito y el nmero de eritrocitos
Aumenta la concentracin de BPG en el
eritrocito.

Adaptacin a las grandes alturas

Hemoglobina fetal
Cambia His por Ser en la globina

Transporte de oxgeno desde los pulmones

hacia los tejidos que respiran

4O2 + Hb <> nH + + Hb(O2)4

En los tejidos que respiran se produce CO2 que difunde hacia

los capilares
(Transporte isohdrico)
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3 GR
HCO3- Plasma (sangre venosa)Pulmones (80%)

carbamino-hemoglobina (15%)
CO2 + Hb-NH2 <> H + + Hb-NH-COO

Pulmones

hemoglobina.

Efecto Bohr

Hemoglobinopatas

Anemia de clulas falciformes

HbS

Mutacin hereditaria: Glu 6() Val