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FUNCION EN EL CUERPO
Estructurales
Componentes estructurales.
Contractiles
Movimiento muscular.
Transporte
Almacenamiento
Almacenan nutrientes.
Hormonas
Enzimas
Protectoras
AMINOCIDOS
Son compuestos orgnicos que se combinan para formar
protenas. Los aminocidos y las protenas son los pilares
fundamentales de la vida.
FORMACION DE PEPTIDOS
La unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante
enlaces amida origina los pptidos. En los pptidos y en
las protenas, estos enlaces amida reciben el nombre de
enlaces peptdicos y son el resultado de la reaccin del
grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminacin de una molcula de agua.
Cuando los AA se encuentran formando parte de una
cadena polipeptdica se suelen denominar residuos, para
diferenciarlos de su forma libre.
NIVELES
ESTRUCTURALES
PROTENAS
DE
LAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de una protena es su secuencia
particular de aminocidos, unidos mediante enlaces
peptdicos. La funcin biolgica de los pptidos y de las
protenas depende de su secuencia de aminocidos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura que se origina cuando los aminocidos que la
forman se unen entre s mediante enlaces de hidrgeno o con
otra cadena polipeptdica. Los 3 tipos ms comunes son:
hlice alfa, hoja plegada beta y triple hlice.
ENZIMAS
Son catalizadores biolgicos que intervienen en la
mayora de las reacciones qumicas que tienen lugar en el
cuerpo, su funcin principal de las enzimas es:
Aumentan la velocidad de la reaccin
Modifican la forma que suceden
Por ejemplo: la hidrolisis de las protenas que ingerimos
acabaran sucediendo sin la presencia de un catalizador
enzimtico del cuerpo. Pero no seran lo suficientemente
rpida como para cubrir las necesidades de aminocidos del
cuerpo. Las reacciones qumicas en las clulas deben suceder
a unas velocidades increbles rpidas en las suaves
condiciones pH 7,4 y temperatura 37C del cuerpo.
Ejemplo:
ACCION ENZIMATICA
La mayora de las enzimas son protenas globulares, y
cada una de ella tienen una forma tridimiensional
nica que le permite reconocer y unirse a un
grupo limitado de molculas reactivas, que se
denominan sustratos.
SITIO ACTIVO:
Existe un regin llamada sitio activo donde
lo sustratos se unen con la enzima y se produce
la reaccin. Es un bolsillo donde encaja
perfectamente el sustrato mediante enlaces hidrgenos.
REACCIONES CATALIZADAS ENZIMATCAMENTE
La disposicin de un sustrato en el sitio activo da lugar a
la formacin del complejo enzima-sustrato (ES).
TEMPERATURA
- A bajas temperaturas: las
enzimas tienen una baja
actividad ya que no tienen
suficiente energa.
temperaturas:
la
- Altas
actividad de las enzimas se
incrementan
ya
que
las
molculas
se
mueven
rpidamente.
la
la
La temperatura
optima
es
de
37C,
(temperatura
corporal);
a
temperaturas superiores a 50C,
estructura terciaria de una
protena se destruye, causando
perdida de actividad.
Por ejemplo:
El instrumental hospitalario y de laboratorio se
esteriliza
mediante
a
elevadas
temperaturas
para
desnaturalizar
las
enzimas
de
los
microorganismos
perjudiciales.
pH
Las enzimas son mas activas cuando estn en un pH
optimo, ya que mantiene la estructura terciaria de la protena.
Los valores de un pH superior o inferior al pH optimo provocan
cambios en la estructura tridimensional de la enzima lo cual
LOCALIZACION
SUSTRATO
pH OPTIMO
Pepsina
Estomago
Enlaces peptdicos
Ureasa
Hgado
Urea
Sacarasa
Intestino delgado
Sacarosa
6, 2
Amilasa pancretica
Pncreas
Amilosa
Tripsina
Intestino delgado
Enlaces peptdicos
Arginasa
Hgado
Arginina
9, 7
CONCENTRACION DE SUSTRATO
Una reaccin catalizada, el
sustrato se une con la enzima para
formar
el
complejo
sustratoenzima. La concentracin de la
enzima se mantiene constante, al aumentar la concentracin
del sustrato aumenta la velocidad hasta que se satura la
enzima. Las molculas de la enzima estn unidas al sustrato y
su velocidad alcanza un mximo y la adiccin de mas
molculas de sustrato ya no acelera la reaccin.
INHIBICION ENZIMATICA
Inhibidores
competitivos: Es el
inhibidor
que
compite con el sustrato por el sitio
activo, lo cual no produce la reaccin
deseada.
ENZIMA SIMPLE
PROTEINA
ION METALICO
PROTEINA
ENZIMA + COFACTOR
ENZIMA + COFACTOR
IONES METALICOS
Muchas enzimas necesitan de un in metlico para llevar
a cabo su actividad cataltica. Los iones metlicos se unen a
una o mas de las cadenas laterales de los aminocidos.
1 Vitaminas hidrosolubles
- Tienen grupos polares como -OH y -COOH
- Son solubles en un medio acuoso celular
- No se almacenan en el cuerpo
- El exceso se elimina en la orina
- Se destruyen facilmente por el calor, oxigeno y luz
ultravioleta
- Actan como cofactores para llevar una accin cataltica.
2 Vitaminas liposolubles
a ser txica.
FUNCION
Descarboxilacin
Transferencia de electrones
Oxidacin - reduccin
Transaminacin
Biotina
Carboxilacin
cido flico
LIPIDOS:
QUE SON?
Son un grupo de molculas orgnicas en cuya composicin qumica intervienen
principalmente los elementos C, H y O y, en menor proporcin S y P.
CARACTERISTICA PRINCIPAL:
Son sustancias poco o nada solubles en agua, pero solubles en disolventes
orgnicos(cloroformo, ter, benceno, xilol, etc.)
FUNCIONES:
O
Acido graso C O Alcohol de cadena larga
Fosfolipidos
Son lpidos similares a los triglicridos, con la diferencia de que uno de los grupos
hidroxilos el glicerol es reemplazo por un grupo fosfato y un amino-alcohol
Contienen regiones polares y apolares, el alcohol es hidrofilico
Son los mas abundantes en las membranas celulares
Realizan funciones en el transporte de lpidos en la sangre
Los mas abundantes son las lecitinas y cefalinas en cerebro y tejido nervioso.
Glicolipidos
6-. Al final, cada molcula de cido graso puede aportar un gran nmero de molculas de
ATP, ms o menos dependiendo de su tamao molecular y de que sea saturado o no (por
ejemplo, un c. esterico puede suministrar hasta 146 molculas de ATP).
Ocurre en el citosol
No requiere oxigeno
Degrada GLUCOSA PIRUVATO.
Capta energa en 2 moleculas de atp
En ausencia de oxigeno glucolisis fermentacin
RESPIRACION CELULAR.
reacciones aerbicas.
Se produce gran cantidad de ATP
Acta como el ltimo aceptor de electrones en la cadena de
transporte.
Se realiza en mitocondria.
Las reacciones que ocurren en matriz mitocondrial se realizan en
dos etapas:
Formacin de acetil CoA a partir del piruvato
Ciclo de Krebs.
FORMACIN DE ACETIL COA A PARTIR DEL PIRUVATO
PIRUVATO= contiene 3 carbonos, liberan Co2.
Queda molcula de 2 carbonos grupo ACETILO
Se une a COENZIMA A (CoA) forman ACETIL CoA
Se transfieren 2 electrones de alta energa y un ion hidrogeno al NAD
para formar NADH.
FASE 1
piruvato
viaja por el
citosol hacia
matriz
mitocondrial
que
FASE 6
FASE 7
FASE 8
COO
CH2
CH
CH2
HC
COO
FAD FADH2
COO
Succinato
Fumarato
FASE 9
FASE 10
COO
HOCH
C=O
CH2
COO
Malato
CH2
NAD
NADH.H
COO
Oxalacetato
Conclusiones
La ltima fuente de energa de la que el metabolismo hace uso son
las reservas de grasa.
Mientras haya reservas de glucgeno ser sta y no otra la fuente
de energa utilizada.
Los alimentos con ndice glucmico alto provocan un rpido
incremento de presencia glucmica en sangre.
El metabolismo advertido de la presencia de combustible rpido,
deja relegada a un segundo plano la movilizacin de las reservas
de grasa (liplisis).
Bibliografa
Bioquimica, Mathews y van Holde, Editorial McGraw Hill
Interamericana, 1999.
Links -Videos
http://www.youtube.com/watch?v=aCypoN3X7KQ&feature=related
http://www.youtube.com/watch?v=3W0sskfORjU&feature=related
http://www.youtube.com/watch?v=iXmw3fR8fh0