METAB

OLISM

Las protenas constituyen un grupo numeroso de

compuestos nitrogenados naturales. Comprenden,
con ADN, ARN, polisacridos y lpidos, cinco clases
de complejas biomolculas que se encuentran en las clulas y en los tejidos. Son
los principales elementos de construccin (en forma de aminocidos) para
msculos, sangre, piel, pelo, uas y rganos internos, entran a formar parte de
hormonas, enzimas y anticuerpos, y sirven como fuente de calor y de energa.

Protenas :
Recambio proteico
Casi todas las protenas del organismo estn en una constante dinmica de
sntesis (1-2% del total de protenas), a partir de aminocidos, y de degradacin a
nuevos aminocidos. Esta actividad ocasiona una prdida diaria neta de nitrgeno,
en forma de urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de protena. Cuando la
ingesta diettica compensa a las prdidas se dice que el organismo est en
equilibrio nitrogenado.
El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la
ingesta nitrogenada supera a las prdidas, como sucede en crecimiento,
embarazo, convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrgeno
es inferior a las prdidas, tal como ocurre en: desnutricin, anorexia prolongada,
postraumatismos, quemaduras, deficiencia de algn aminocido esencial.
Vas de degradacin de las protenas
Dos son las vas por la que son degradadas las protenas mediante proteasas
(catepsinas).

1. Va de la ubiquitina (pequea protena bsica). Fracciona protenas anormales y

citoslicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.
2. Va lisosmica. Fracciona protenas de vida larga, de membrana, extracelulares
y organelas tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los
lisosomas.
Eliminacin del nitrgeno proteico
El excedente de aminocidos del organismo tiene que ser degradado, y para ello
el organismo elimina el grupo amino, formando amonaco, que pasa a urea (ciclo
de la urea), eliminndose este elemento por la orina. Una pequea cantidad de
amonaco puede pasar a glutamina. El principal lugar de degradacin de
aminocidos es el hgado.
El amonaco es un compuesto muy txico, y por ello ello el organismo lo convierte
en uno no txico, urea. Las caractersticas de la urea favorecen su formacin: a)
molcula pequea, b) casi el 50% de su peso es nitrgeno, c) se necesita poca
energa para su sntesis.

Estructura de las protenas

La palabra protena proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo ms
importante). La protenas son las responsables de la formacin y reparacin de los
tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual.
Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso
molecular, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y
nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en
menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros
elementos.
Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales
(monmeros) llamados aminocidos (aa), a los cuales se consideran como los
"ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares
se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las clulas, y a ello debe
precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparacin y
regulacin.
La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero
de aa que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido; si es

superior a 10, se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aa, se habla ya

de protena.

Las protenas son, en resumen, biopolmeros de aminocidos

y su presencia en los seres vivos es indispensable para el
desarrollo de los mltiples procesos vitales.

Se clasifican, de forma general, en Holoprotenas y Heteroprotenas segn

estn formadas, respectivamente, slo por aminocidos o bien por aminocidos
ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos.
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura
terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la
disposicin de la anterior en el espacio.
Estructura primaria
La estructura
primaria es la
secuencia de
aminocidos de la
protena. Nos indica
qu aminocidos
componen la cadena
polipeptdica y el
orden en que dichos
aminocidos se
encuentran. La
funcin de una
protena depende de
su secuencia y de la
forma que sta
adopte.

Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el
espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis
de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hlice
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la estructura
primaria.
Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno
entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del
cuarto aminocido que le sigue.

2.- La conformacin beta

En esta disposicin los
aminocidos no forman
una hlice sino una
cadena en forma de
zigzag, denominada
disposicin en lmina
plegada.
Presentan esta
estructura secundaria la
queratina de la seda o
fibrona.

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de
un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y

por tanto la terciaria.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones
de transporte, enzimticas, hormonales, etc.

Esta conformacin globular se

mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1.- el puente disulfuro entre los
radicales de aminocidos que tienen
azufre.
2.- los puentes de hidrgeno.
3.- los puentes elctricos.
4.- las interacciones hidrfobas.

Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unin,
mediante enlaces dbiles (no
covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura
terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptdicas recibe el
nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara
desde dos, como en
lahexoquinasa; cuatro, como en
la hemoglobina, o muchos, como la
cpsida del virus de la poliomielitis,
que consta de sesenta unidades
proteicas.
Funciones y ejemplos de protenas

Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi

todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada
una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...
Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a
molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras molculas de la misma
protena para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras protenas se unen
a molculas distintas: los anticuerpos, a los antgenos especficos; la hemoglobina,
al oxgeno; las enzimas, a sus sustratos; los reguladores de la expresin gentica,
al ADN; las hormonas, a sus receptores especficos; etc...
A continuacin se exponen algunos ejemplos de protenas y las funciones que
desempean:
Funcin estructural
Algunas protenas constituyen estructuras celulares.

Ciertas glucoprotenas forman parte de las

membranas celulares y actan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresin de los genes.
Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a
rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de
araa y los capullos de seda, respectivamente.
Funcin enzimtica

Las protenas con funcin enzimtica son las ms

numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones
qumicas del metabolismo celular.

Funcin hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la

insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en
sangre), o las hormonas segregadas por la hipfisis, como la
del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la
sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).

Funcin reguladora

Algunas protenas regulan la expresin de ciertos

genes y otras regulan la divisin celular (como la
ciclina).

Funcin homeosttica
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.

Funcin defensiva
Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos
frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la
formacin de cogulos sanguneos para evitar
hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a
las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son protenas
fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de transporte
La hemoglobina transporta oxgeno en la

sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la
sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los
msculos.
Las lipoprotenas transportan lpidos por la
sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Funcin contrctil
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin
muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Funcin de reserva
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordena
de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del
embrin.
La lactoalbmina de la leche.

Digestin de las protenas

Consiste en su degradacin, a travs de un proceso de hidrlisis,

apolipptidos , tripptidos y dipptidos y finalmente aminocidos.Las protenas
que ingerimos deben ser transformadas por accinenzimticaen aminocidos
para poder ser absorbidas por el organismo. A nivel de laboca, las protenas no
sufren transformacin alguna
.En el estmago comienza la digestin de las protenas,Por medio de las
enzimas proteolticas o (proteasas)que ayudan a descomponer las protenas en
suscomponentes aminocidos, esta descomposicinproteica facilita al
organismo la absorcin yasimilacin de los nutrientes esenciales.
Hay dos clases de enzimas digestivas proteolticas (proteasas), con diferentes
especialidades para los aminocidos que forman el enlaces peptdicos que se
va a hidrolizar.
Endopeptidasas:la molcula,enlaces peptdicosenzimas en actuar y
danespecficos en toda hidrolizan son las primeras entre los aminocidosun
numero mayor de fragmentos de menor tamao.
Exopeptidasas: catalizan la hidrlisis de enlaces peptdicos, uno a la
vez,desde los extremos de los pptidos.

digestin de las protenas se da en 3 Fases:

Comienza en el estomago.
Continua de manera importante en el intestinal
Finaliza dentro del enterocito
Digestin gstrica:
La digestin de protenas comienza en el estmago, la entrada de protenasal
estmago estimula la secrecin de gastrina, la cual a su vez estimula
laformacin de HCl; esta acidez acta como un antisptico y mata a lamayora
de los entes patgenos que ingresan al tracto intestinal. Lasprotenas
globulares se desnaturalizan a pHs cidos, lo cual ocasiona que lahidrlisis de
protena sea ms accesible.El HCl proporciona el medio acido adecuado para la
accin de la pepsina,esta enzima trabaja mas eficientemente entre pH 1 a 2 y
desnaturaliza lasprotenas, activa el precursor inactivo de la pepsina, el
pepsingeno yprovoca, a nivel del duodeno, la excrecin de secretina,
sustancia queprovoca el flujo del jugo pancretico .
La digestin de las protenas comienza en el estmago en este caso tienedos
funciones. La primera es la de activar la pepsina de su forma zimgeno,la
segunda es la de favorecer la desnaturalizacin de las protenas.
Enzimas del jugo gstrico: el pepsingeno, al entrar en contacto con elHCl se
convierte en pepsina por medio de la sustraccin de varios pptidosdel
pepsingeno, una vez formada la pepsina la reaccin se convierte
enautocatalca , o sea la pepsina activa convierte al pepsingeno en
maspepsina
.-Pepsina: es una endopeptidasa que ataca diversas uniones peptdicas
noterminales, pero con mas facilidad las cercanas a la tirosina, fenilalanina y
eltriptfano.
-Renina: en una enzima que coagula la leche, es secretada en la formainactiva
de prorrenina, activable por un pH acido, La renina acta sobre laprotena de la
leche y la transforma en una sustancia soluble, esta facilita laaccin de las
enzimas proteolticas sobre la leche coagulada.
Digestin Pancretica
El jugo pancretico es un liquido incoloro con pH alrededor de 8 y
unaconcentracin total de materiales inorgnicos. El jugo pancretico contiene
las siguientes enzimas participantes en ladigestin de la protenas:
-Tripsina: se excreta como el precursor inactivo o tripsingeno, activadopor la
enzima enteroquinasa. Una vez formada la tripsina, esta activa elresto del

tripsingeno en una reaccin autocataltica. El pH optimo de latripsina es de 8;

es una endopeptidasa que ataca de manera especial losenlaces vecinos a la
arginina y a la lisina
.-Quimotripsina: es producida por el pncreas en forma dequimotripsingeno
inactivo, activado por la tripsina. A mas a su actividadproteoltica, muestra
gran poder coagulador de la leche, a diferencia de latripsina, que carece de el,
ataca de preferencia los enlaces peptdicosdonde intervienen la tirosina, la
fenilalanina, el triptfano y la metionina.
Elastasa: es una enzima encargada de la degradacin de las fibraselsticas
.-Carboxipeptidasa: es una exopeptidasa capaz de hidrolizar el ultimoenlace
peptdico del extremo de la cadena que tiene el carboxilo libre; tienemayor
actividad cuando el residuo del aminocido es fenilalanina,triptfano, tirosina o
leucina
.La Secretina o la colecistoquinina, son las dos hormonas reguladoras dela
secrecin del jugo pancretico, la secretina viaja por va sangunea,
delduodeno al pncreas, donde se provoca un aumento de AMP cclico
yestimula la liberacin del jugo pancretico con baja concentracin deenzimas,
pero con el contenido normal de electrolitos.
Digestin Intestinal:
las glndulas intestinales producen un jugo alcalino, con moco, unafosfatasa
alcalina y la enzima Enteropeptidasa; esta ultima convierteespecficamente el
tripsingeno en tripsina, a una velocidad 2,000 vecesmayor que cuando la
tripsina acta sobre el tripsingeno. Las protenas parcialmente hidrolizadas en
la luz del intestino penetran alinterior de las clulas, como oligopptidos
donde, por accin de unconjunto de enzimas peptidasas y aminopeptidasas, se
convierten enaminocidos.
Las peptidasas son especficamente, tripptidasas y dipptidasas
quefragmentan los tripptidos y dipptidos en sus dos o tres
aminocidoscomponentes.
Las Aminopeptidasas:
son exopeptidasas, por tanto atacan y separan a losaminocidos del extremo
de la cadena con el grupo amino libre.. Absorcin de los AminocidosLos
aminocidos libres se absorben a travs de la mucosa intestinal, pormedio de
transporte activo dependientes de sodio, hay variostransportadores de
aminocidos distintos especficos por la naturaleza dela cadena lateral (Grande
o pequea, neutra, acida o bsica). Los diversos aminocidos transportados
compiten entre si por la absorciny por la captacin hacia los tejidos. Los
dipptidos y tripptidos entran enel borde en cepillo de las clulas de la

mucosa intestinal, donde sehidrolizan hacia aminocidos libres, que siguen

hacia la vena portaheptica, los pptidos relativamente grandes pueden
absorberse intactos,mediante captacin hacia las clulas epiteliales de la
mucosa (transcelular)o al pasar entre las clulas epiteliales (paracelular) .

Degradacin de los Aminocidos

En el proceso de degradacin de los aminocidos se da en dos fases:
1- la determinacin del grupo amino, que debe ser eliminado de laestructura
del aminocido, y transportado de forma segura hasta sueliminacin del
organismo.
2- implica la eliminacin o aprovechamiento del resto del aminocido, esdecir,
el esqueleto carbonado.
La correcta eliminacin del grupo amino de los aminocidos es muyimportante
pues es relativamente fcil que dicho compuesto acabe formandoamoniaco en
el organismo. El amoniaco es un txico potencialmente muypeligroso para el
ser vivo, cuando se acumula y origina Hiperamonemia. Elamoniaco se hace
especialmente txico para el cerebro por diferentes motivos:
-Interfiere con elcarga y es muy pequeo por lo que membranas. El ion
enamonio presenta intercambio inico a travs de las acta interfiriendolos
potenciales de membrana. Esto causa grandes daos en el cerebro, yaque las
neuronas son clulas que dependen del potencial de membrana parasu
correcto funcionamiento.
- Bloqueo del ciclo de krebs. El amonio, en presencia de cetoglutarato,produce glutamato (Glu), retira dicho intermediario del ciclo de
krebs y, enconsecuencia, origina una grave interferencia metablica.
-El Amonio, en presencia desu acumulo,(generado por el edema
cerebral.amonio) produce glutamina, glutamato puede producir mismo ion
-La glutamina,origina -cetoglutamico,elun compuesto
txicodeterminadastransaminasas, que ha aumentado por amonio, a traves de
para elcerebro.
Metabolismo de Aminocidos

Los aminocidos desempean muchas funciones importantes en los seres vivos

yaque participan en la biosntesis de compuestos nitrogenados tales como:

nucletidos (pricos y pirimidnicos)

hormonas (tiroxina y adrenalina)
coenzimas
Porfirinas

Adems los aminocidos son las unidades estructurales de las protenas.Estas

molculas extraordinarias cumplen diferentes funciones dependiendodel tejido
y de la ubicacin celular, por ejemplo:

estructurales (colgeno o elastina)

funcionales (Miosina del msculo, hemoglobina)
protectoras (queratina del pelo y uas)
catalticas (enzimas)
Defensa (anticuerpos)

Importancia Clnica:
El principal uso de las enzimas proteolticas es como una ayudadigestiva para
el organismo que tiene problemas para digerirprotenas. Sin embargo, por
razones que son menos claras, lasenzimas proteolticas tambin parecen
reducir el dolor y lainflamacin.