Morales Villanueva Mariana Sarah

Procesos Biotecnolgicos

Modelo matemtico de Monod

Si en un cultivo uno de los requerimientos esenciales para el crecimiento
(sustrato y nutrientes), estuviera presente slo en cantidades limitadas, se
agotara primero y el crecimiento cesara. El modelo matemtico de Monod
(1942, 1949) asume que la rapidez de asimilacin del sustrato, y en
consecuencia la rapidez de produccin de biomasa, est limitada por la rapidez
de reaccin de las enzimas involucradas en el compuesto alimenticio que est
en menor cantidad con respecto a sus necesidades. La ecuacin de Monod es

La rapidez de crecimiento de biomasa es una funcin hiperblica de la

concentracin de alimento, como se muestra en la Figura 13.2.

Constante de rapidez de crecimiento de Monod, como una funcin de la

concentracin de sustrato limitante.
Con respecto a la ecuacin (13.3), cuando hay exceso de alimento limitante,
esto es, S>>Ks, la constante de rapidez de crecimiento k es aproximadamente
igual a la rapidez de crecimiento mximo ko de la ecuacin (13.3), y se dice
que el sistema es limitado en enzimas. Dado que las enzimas son

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suministradas por la masa microbiana, se dice que el sistema es esencialmente
limitado en biomasa,

y la ecuacin es una ecuacin de primer orden en la biomasa; esto es, la

rapidez de crecimiento rx es proporcional a la primera potencia de la biomasa
presente. Cuando S<<Ks, el sistema es limitado en sustrato, y en este caso

r x = constante
y la constante de rapidez de crecimiento es de orden cero en la biomasa; esto
es, la constante de rapidez del crecimiento es independiente de la biomasa
presente. Cuando S = Ks, la constante de rapidez del crecimiento es la mitad
del mximo.
Sustituyendo la ecuacin (13.3) en la ecuacin (13.2), la rapidez de produccin
de biomasa se transforma en

Reaccin modelo.
Michaelis-Menten
Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la
mayora de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzima
se combina reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzimasustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho
que regenera a la enzima. El modelo para una molcula de sustrato se
muestra a continuacin:

(1)

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En donde:

S es el substrato
E es la enzima
ES es el
complejo
enzima
sustrato o
complejo
de Michaelis y Menten
k1,k-1 y k2 son las constantes de velocidad de la reaccin.

LA ECUACIN DE MICHAELIS Y MENTEN

Describe como vara la velocidad de reaccin con la concentracin de sustrato:

0=

En donde:

Vmax [ S ]
Km+ [ S ]
V

(2)

v0 es la velocidad inicial de la reaccin

Vmax es la velocidad mxima
Km es la constante de Michaelis y Menten=
[S] es la concentracin de sustrato.

CONCLUSIONES IMPORTANTES SOBRE LA CINTICA DE

MICHAELIS-MENTEN
Caractersticas
de Km: la
constante
de Michaelis-Menten es
caracterstica de una enzima y particular para un substrato. Refleja la afinidad
de la enzima por ese substrato. Km es numricamente igual a la concentracin
de substrato a la cual la velocidad de reaccin es la mitad de
la Vmax (Km= Vmax/2). Este parmetro, Km no vara con la concentracin de
enzima.
Significado de una Km pequea: un valor numrico pequeo
de Km refleja una alta afinidad de la enzima por su substrato porque a una
baja concentracin del mismo, la enzima a desarrollado ya la mitad de la
velocidad mxima.
Significado de una Km grande: el valor numrico grande de Km refleja
una baja afinidad de la enzima por su substrato porque a una concentracin
elevada del mismo, la enzima desarrolla la mitad de la velocidad mxima.

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Relacin de la velocidad con la concentracin de enzima: la
velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la concentracin de la
enzima a cualquier concentracin de substrato. Por ejemplo, si la concentracin
de enzima es disminuida a la mitad, la velocidad inicial de la reaccin (v 0) es
reducida tambin a la mitad de la original.
Orden de la reaccin: cuando [S] es ms pequea que la Km, la
velocidad de la reaccin es aproximadamente igual a la concentracin de
substrato.

100

50

0
Substrato
Km
Figura: Localizacin de la constante de Michaelis (Km)
La velocidad de reaccin se dice en estas condiciones es de primer
orden con respecto al substrato. Cuando [S] es ms grande que la Km, la
velocidad es constante e igual a la Vmax. La velocidad de la reaccin es
independiente de la concentracin de substrato y se dice que es de orden
cero con respecto a la concentracin de substrato.

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BIBLIOGRAFA:
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/ecuacion%20de
%20michaelis1.html
http://www.capac.org/web/Portals/0/biblioteca_virtual/doc003/capitulo13.pdf