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TALLER 2

QUMICA DE LA PIEL Y EQUIPOS EN EL PROCESO DE CURTIEMBRES

VIVIANA REINA ZULUAGA


ELIZABETH POSSO SALCEDO

CURTIEMBRES
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA AGRONOMICA
PROGRAMA DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL
UNIVERSIDAD DEL TOLIMA
IBAGU, 2014

TALLER 2
QUMICA DE LA PIEL Y EQUIPOS EN EL PROCESO DE CURTIEMBRES

PRESENTADO POR:
VIVIANA REINA ZULUAGA
ELIZABETH POSSO SALCEDO

PRESENTADO A:
DARWIN CARRANZA
INGENIERO AGROINDUSTRIAL

CURTIEMBRES
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA AGRONOMICA
PROGRAMA DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL
UNIVERSIDAD DEL TOLIMA
IBAGU, 2014

INTRODUCCIN

La piel animal est constituida por agua que comprende el 64%, protenas el
33%, lpidos 2% y otros componentes que abarcan alrededor del 2% (Solanilla,
2005).

Sin embargo, ciertas sustancias como lpidos (ceras, colesterol y

triglicridos) y protenas globulares (albumina, Globulina) al ser susceptibles a la


accin microbiana se deben de retirar de la pie pero dentro de los componentes
que el curtidor debe buscar conservar en la piel se destacan las protenas
fibrosas principalmente el colgeno.

Aunque la piel, puede verse afectada por las soluciones acidas y bsicas, donde
se puede provocar un cambio de su pH, producindose de este modo reacciones
qumicas desfavorables, dndose en los procesos de curticin una baja calidad
de la piel.

Es muy importante destacar que en los procesos de curticin las protenas


fibrosas deben de ser sometidas a procesos de desnaturalizacin buscando
modificar su estructura tridimensional pero sin romper su estructura bsica, para
que se abran espacios interfibrilares que permitan que los curtientes se adhieran
mejor al cuero.

1. Cules son los parmetros ms importantes que influyen en el punto


de fusin de los lpidos? Y cul es su importancia en la piel extrada
de animales?

Parmetros que influyen en el punto de fusin de los lpidos


El punto de fusin de los cidos grasos est relacionado con las fuerzas
intermoleculares que se presentan entre los componentes presentes en ella al
aplicar Temperatura, debido a que cuando hay mayor fuerza intermolecular entre
los tomos de la molcula se va a presentar un punto de fusin mayor. Dentro
de los parmetros que influyen en el punto de fusin de los lpidos se destacan:

La longitud de la cadena carbonada: Las molculas del cido graso se


encuentran unidas por interacciones Van der Waals. Cuando la longitud
de la cadena carbonada es mayor se presentan mayores interacciones
entre la molcula siendo necesario emplear ms energa trmica para
romper este tipo de interacciones. A mayor longitud de cadena mayor
punto de fusin de esos acido grasos.

cidos grasos saturados o insaturados: Presentndose una relacin


dependiente de la clase de cido graso y el grado de instauracin de ese
cido graso. Para ejemplificar, los cidos saturados presentan mayor
punto de fusin que los cidos grasos insaturados, estos ltimos
presentan una isomera cis y trans. En las primeras la temperatura de
fusin es menor en comparacin con las trans.

Adems los cidos grasos que presenten mayor cantidad de insaturaciones en


la cadena, presentaran puntos de fusin ms bajos (Badui, 1999).

2. Dar la composicin respectiva de la fraccin saponificable e


insaponificable de los lpidos y su importancia para los procesos
utilizados en la curticin de piel animal.

La fraccin saponificable, se compone de la sal del cido graso, que es el jabn


y el alcohol oportuno que permanece suelto. La fraccin insaponificable, est

formada por aquellos productos que no son perjudicados por la accin de lcalis,
como lo son: esteroles, pigmentos, hidrocarburos, entre otros (Gutirrez, 2000).

Dentro de los lpidos saponificables tenemos: los acilgliceridos, las ceras y los
fosfolipidos. Dentro de los insaponificables los terpenos y las prostaglandinas
(Coma et al., 2012).
En la piel se encuentran los fosflogliceridos y las ceras que constituyen esa
fraccin saponificable y los triglicridos y el colesterol que constituyen esa
fraccin insaponificable.

Importancia en el cuero:
La importancia para los procesos utilizados en la curtacin de la piel animal,
tenemos: En el proceso de tintura, ya que estos se utilizan en colorantes con
bases libres, que no tengan grupos hacedores solubles en agua, y que puedan
compaginarse con las grasas y aceites como lo son las ceras. Algunos otros
productos como grasos no biolgicos como los esteres, los hidrocarburos entre
otros, no poseen la capacidad para unirse al cuero, lo que los hace inapropiados
para la utilizacin en el bao, por lo tanto se les debe realizar procesos qumicos
como la sulfatacin, cloracin, condensacin y dems (Cueronet).

Los lpidos constituyen alrededor del 2% del total de los compuestos que
conforman la piel, siendo compuestos indeseables pudindose retirar ms
fcil conociendo su punto de fusin sin alterar la molcula principal que
es el colgeno. Por tal motivo, se hace necesario el uso de agentes como:
cidos, lcalis, enzima y sales buscndose la eliminacin de lpidos y
protenas globulares (McCann, 2001) .

Si se desea realizar procesos de lustrado en el cuero, se debe manejar


los determinados puntos de fusin de las ceras que se estn empleando
para no alterar el brillo del producto final (Cueronet).

3. Cules son las protenas presentes en la piel animal?. Mencione su


estructura y determine su importancia para el curtidor a partir de su
composicin de aminocidos. Realice una tabla con el punto
isoelctrico de cada una.

Tipo de protena

Descripcin

-Son de forma alargada y tienen


funcin estructural (proporcionan
soporte mecnico a las clulas,
proteccin y soporte).
-Insolubles en agua.

Tipos

Punto
Isoelctrico

-Queratina: Presenta un aminocido


esencial para darle estabilidad a la
molcula como es la cistena. Son
protenas que son insolubles en agua
y se hidrolizan de manera fcil con
sustancias reductoras en medio
alcalino (se presenta alteracin de
enlaces S-S-).
-Colgeno: Es la protena de mayor
inters en los procesos de curticin,
Presentan
alto
contenido
de
hidroxiprolina y son insolubles en
agua. Ademas, este tipo de protena
resisten a la accin de agentes
reductores en medio bsico (por no
presentar enlaces S-S- en su
estructura). (Solanilla, 2005).

Fibrosas

-Provienen del protoplasma celular.


-Son muy reactivas qumicamente.
-Forman parte de sustancias
intercelulares.
-Solubles en agua (por contenido de
bases y cidos en su estructura).
-Son susceptibles a la accin
proteoltica de las enzimas.
-Se desnaturalizan fcilmente por
elevadas
temperaturas.
(Solanilla,2005)

-Elastina: Protena que presenta en


su estructura un alto contenido de
aminocidos no polares (valina,
alanina), que le dan una propiedad
especial al permitir que resista a la
accin de cidos y lcalis diluidos.
-Albuminas: Son protenas solubles
en agua.

-Globulinas:
Son
solubles
concentraciones salinas.

Estructura

Estructura de la Albumina
Estructura del colgeno

en

4,5-4,8
(Wilkinson&
Moore, 1990)

5,2

4,1

Albuminas como
la seroalbmina
tiene un punto
isoelctrico a pH
de 4,5 5
(Sarra, 2011).
Globulina como
la miosina tiene
un
punto
isoelctrico a pH
de 5,5 6,5
(Sarra, 2011).

4. Qu son los grupos ionizables del colgeno y cul es su importancia


en los procesos de curticin?
El colgeno, contiene aminocidos como lo son: la glicina, la prolina, la
hidroxiprolina y la arginina (Mandal, 2012). Donde estos poseen unos grupos
ionizables como lo son -COOH y -NH3+. Como ejemplo para la glicina, el valor
del pKa en el grupo -COOH es 2.3 y -NH3+ es 9.6; la arginina tiene un valor
de pKa en el grupo -COOH es 2.2 y -NH3+ es 9.0 (UNAL, 2002).

Dentro de la importancia en los procesos de curticin se ejemplifica para el


apelambrado del pescado, se debe retirar la capa pigmentada y gelatinosa del
total de las escamas, esto se realiza con un hinchamiento alcalino con sales
alcalinas como lo son el sulfuro de sodio y la cal, y pues debido al pH, donde los
grupos acidicos del colgeno se hallan ionizados negativamente y se da una
repulsin de cargas de las molculas de la protena (Cueronet).

5. Qu diferencia hay entre los parmetros pKa y punto isoelctrico en


una protena?, para qu los utilizamos durante los procesos de curticin?

Debido a que los aminocidos, por sus grupos ionizables tienen carcter
anftero, pueden actuar en una solucin acuso como cidos o como bases.
Estos grupos ionizables tienen un valor de pK, el cual es el cologaritmo de la
constante aparente de disociacin, que es caracterstico de los grupos carboxilos
con un pK1 y los grupos amino con un pK2, y donde hay tambin grupos
ionizables de cadenas laterales que tienen un pKa; donde el valor de punto
isoelctrico de cada aminocido, pertenece al valor de pH en la que su carga
elctrica es cero (Rodrguez& Gallego, 1999).

Para que los utilizamos en los procesos de curticin:


Para la fijacin de taninos vegetales a las protenas se debe a una reaccin por
enlace de hidrogeno, debido a esto la mayor parte de la curticin vegetal se
produce en el lado acido del punto isoelctrico del colgeno, que es donde la
protena se encuentra cargada positivamente. Tambin tenemos en cuenta estos
parmetros cuando se mira la piel apelambrada, cuando esta se encuentra en la

regin de su punto isoelctrico, el cual es a un pH de 5 6 dependiendo del


procedimiento que se le dio al colgeno, en este momento los grupos carboxilos
tendrn una carga negativa y los grupos aminos una carga positiva. Al igual
cuando se est realizando la recurticion, se va a ver influenciado el punto
isoelctrico del cuero, y dependiendo al agente utilizado, se va a generar un
apartamiento de este punto hacia un lado ms acido, lo que se manifiesta en un
cambio en el interior del cuero (Crdova, 2003).

6. Qu es un zwitterion?, qu efecto ejerce el pH sobre la carga de


los aminocidos?

En estructuras funcionales donde el pH es cerca a lo neutral, el grupo amino de


un aminocido estar protonado, y el grupo carboxilo estar ionizado a esta
configuracin se le puede llamar zwitterion(Villanueva, 2009).

Aminocido normal

Zwitterin Aminocido

Para explicar qu efecto tiene el pH sobre la carga de los aminocidos, se


presenta este ejemplo:

Se tiene el aminocido alanina, donde esta posee un pK1 = 2,35 y pK2 = 9.87.
Que se encuentra en una solucin, a esta se le adiciona una solucin de un
acido, lo que provoca una disminucin del pH, donde el cual alcanza un valor
similar a pK1, correspondiente a la semi-neutralizacin, lo que quiere decir que

los grupo amino y carboxilo estarn protonados y su carga neta ser positiva.
Mientras que si la alanina se encuentra en una solucin con una base fuerte, se
da una elevacin gradual del pH y el punto de semi-neutralizacin es similar a
pK2, esto quiere decir que el grupo amino y carboxilo estarn desprotonados,
siendo su carga neta negativa (Pickering, 1980; Urbinales, 2004).

7. Qu diferencias hay entre el hinchamiento liotrpico y osmtico?

Se debe tener claro que estos procesos dependen de variables como el pH,
intercambio inico, Temperatura (Solanilla, 2005)
Hinchamiento lio trpico
Hinchamiento Osmtico
-Es un mtodo de hinchamiento que puede ser -Es un mtodo de hinchamiento que puede ser
irreversible.
reversible (Despus de realizar neutralizacin
y lavado de la piel, la misma vuelve a su
estado nativo).
-Provocado por sales neutras (generan -Provocado por cidos fuertes.
rompimiento de los enlaces de hidrgeno de
las cadenas poli peptdicas).
-Es dependiente de las cargas (aniones o -Es dependiente de la concentracin del
cationes), del tipo de sustancia.
soluto.
-Este tipo de hinchamiento se da en el PI y no -Se da inicialmente en el PI pero por
produce encogimiento de la fibra.
concentracin de cargas se presenta variacin
( pH <PI)
-Dependiendo del tipo de sal se pueden -Se genera un fenmeno de piel traslucida,
presentar 3 fenmenos:
turgente y elstica.
1. Disminucin de la T de contraccin y
generacin de hinchamiento.
2. Descenso de la T de contraccin y aumento
de hinchamiento.
3. Influencia leve en la T de contraccin y en
el proceso de hinchamiento.

8. Describa las diferentes maneras de desnaturalizar e hidrolizar el


colgeno?

Desnaturalizacin de la molcula de colgeno: Este proceso es provocado


por la ruptura de enlaces que mantienen las estructuras cuaternarias, terciarias,
secundarias de la protena, conservando solo la estructura primaria. Sin

embargo, para lograr este proceso se usan diferentes medios como son: la
desnaturalizacin por altas temperaturas, modificaciones en el pH, alteraciones
en la concentracin, agitacin molecular y alta salinidad (Serrano, 2011).
Temperatura: Se presenta desnaturalizacin de la molcula de colgeno
a temperaturas entre 50 y 60 C o cuando se genera enfriamiento al
llevarse a temperaturas inferiores a los 10 a 15 C.
Aunque tambin se puede dar por agentes qumicos y enzimticos.

Maneras para hidrolizar la molcula de colgeno (Proteios, 2007):


Hidrlisis trmica: la cual es producida incrementando formidablemente
la temperatura de la solucin de colgeno, estimulando as la separacin
violenta de los enlaces y sin ningn mtodo, originando compuestos que
perjudican el color, sabor, y olor de las soluciones.
Hidrlisis qumica: se manejan cidos o lcalis resistentes para quebrar
la molcula, provocando una separacin radical sin ninguna seleccin de
los enlaces. Luego para ajustar de nuevo el pH de la solucin se deben
emplear otra vez qumicos, lo que genera sales y residuos.
Hidrlisis enzimtica: se aplican enzimas diseadas para desligar
algunos enlaces determinados de la molcula de colgeno, ocasionando
la aparicin de un colgeno hidrolizado, sin ninguna sustancia provocada
por la hidrlisis, sin perjudicar las condiciones como el color, olor, sabor
de la solucin de colgeno.

9. Se desea curtir 122 pieles en un fuln, que pesaron 1420 Kg, el cual
tienen un dimetro de 4,16 m, que forma una secante con respecto
al contenido del fuln de 1,62 m y un arco de 2,06 m, su longitud es
de 2,5 m. Se desea calcular la altura en cm, del nivel del contenido
del fuln, sabiendo que se ha agregado el 130% de agua con

respecto al peso del material a curtir. La densidad del agua es 1,0


g/ml y la densidad de la piel es 1,4 g/ml.
Datos:
N pieles: 122 pieles
Peso total: 1420 Kg
D: 4,16 m
r: 2,08 m
s:1,62 m
b: 2,06 m
a: 2,5 m
h: ?

= ,

= ,

Datos:
Radio (r); Secante (S); Arco (b); Altura (h);
Longitud (a)

= [

()+.

] ()

(1)

= + (2)

Se debe determinar Vp con a la masa y la densidad de la piel y el agua.


=
=

1420
1,4

= , ,

Como el agua representa el 130% con respecto al peso entonces:

1846
1,0

= ,

1420

100 %
130%

Aplicando la ecuacin(2):
= , + ,
= ,

Reemplazando en la (1) ecuacin y despejando el valor de h:


(, )(, , ) + (, ).
] (, )

, () = [(, )(, ) + (, ). ](, )


, = [

,
= (, ) + (, ).
,
, , =

, ,
=
,
Respuesta: La altura del nivel del contenido del fuln es de 85 cm.
10. Se adicionan 50 pieles en una molineta, con un peso de 23 Kg c/u,
para el proceso de remojo, en el cual se han adicionado 220% de
agua respecto al volumen de las pieles, tiene un radio de 80 cm y una
altura de 0,60 m. Calcular la capacidad de la molineta por unidad de
longitud. La densidad de la piel es 1,25 Kg/L y la del agua es de 1
Kg/L.
Datos:
N de pieles: 50 pieles
Peso: 23Kg/cu
Peso total: 1150 Kg
r:80 cm
D: 160 cm 1,6 m
H: 0,60 m

= 1,00

= 1,25

= . . +

. .

(1)

= + (2)

Datos:
Dimetro (D); Altura (h); Longitud (a);
Semicirculo (Sc)

Para las pieles se determina el Volumen:


=

1150

= 920
1,25

Como el agua representa el 220% del volumen de la piel entonces:

920

100 %
220%

130%

x: 2024 L
Entonces, aplicacin la ecuacin (2) tenemos:
= 2024 + 920
= 2944 2,944 3
Aplicacin la ecuacin (1):
2,944 3 = (1,6 ). (0,60 ). +

(3,1416). (1,6 )2 .
8

Despejando a (a) tenemos:


2,944 3 = (0,96 2 ). + (1,005312 2 ) .
2,944 3 = (0,96 2 + 1,005312 2 )
2,944 3
=
1,965 2
, =
La capacidad de la molineta es de: 1,50 m
11. Cules son las modificaciones del cuero durante el secado?
Explicar a qu se debe los siguientes fenmenos:

Contraccin de la superficie

Migraciones de las sustancias solubles.

Modificaciones en el punto isoelctrico.

Formacin de varios tipos de enlaces qumicos.

El endurecimiento.

Modificaciones del cuero durante el secado: El cuero al ser sometido a


procesos de secado hace que se generen diferentes cambios tanto qumicos
como fsicos entre los que encontramos:

Contraccin de las superficies: Esta contraccin es dependiente de la


tensin superficial (tiende a reducir la superficie libre del agua). En

procesos de secado, se cierra los capilares permitiendo que se acerquen


las fibras y se produzcan enlaces qumicos. Si el cuero es secado estando
colgado por medio del aire se generan diversos fenmenos como son la
contraccin de la superficie, encogimiento, endurecimiento, arqueado. Por
tal motivo, se debe de realizar el proceso de secado sobre una capa plana.
Se debe tener presente que en la contraccin del cuero durante los procesos de
secado influyen variables como: mtodos de secado aplicados, tensin a la que
es sometida el cuero, los procesos de recurtido y engrase (Cueronet).

Migraciones de las sustancias solubles: Este fenmeno es presentado


al eliminar el agua del cuero tendiendo la misma a salir hacia la superficie
externa y presentando variaciones de estado, por medio de variaciones
de estado hacia lquido y vapor. Este proceso es dependiente del tiempo
de secado ya que si se da un secado muy rpido los slidos van a quedar
atrapados en la zona superficial del cuero porque los procesos de difusin
se dan de manera lenta, sin embargo, si se presenta un proceso de
secado lento se va a generar penetracin de los slidos hacia el interior
del cuero (por los fenmenos de difusin).

Modificaciones del punto isoelctrico (PI): En los procesos de secado


al generarse la eliminacin de agua se genera aumento en la
concentracin de iones de sulfato en la solucin que se unir con los
tomos de cromo formando una carga nula (en los cueros secos curtidos
al cromo). Generndose un punto isoelctrico inferior que el que se
presenta en un cuero hmedo curtido al cromo. Siendo un aspecto
importante que permite que se puedan obtener teidos en el cuero.

Formacin de varios tipos de enlaces qumicos: Con la eliminacin de


agua provocada durante el secado, las fibras se acercan entre s
generando que los grupos inicos de carga contrara se acerquen para
formar enlaces electro covalentes. Se puede presentar diferentes tipos de
interacciones:

Se pueden generar enlaces electrostticos entre los grupos reactivos


inicos de las molculas de grasa, colorantes y recurtientes con los
grupos inicos de la piel. Si se presenta un acercamiento muy grande
entre estas molculas y grupos inicos se pueden generar otro tipo de
enlaces como puentes de hidrgeno.

Los procesos de contraccin y endurecimiento que experimenta el


cuero durante el secado, se deben a la formacin de diversos tipos de
enlaces y la eliminacin de agua que acta como lubricante.

Si se somete el cuero a procesos de secado muy rpido se va a


generar formacin de muchos enlaces y va a hacer que el cuero torne
a quedar de una forma gruesa y poco aplanada.

Endurecimiento: Factores como temperaturas elevadas en los procesos


de secado favorecen el fenmeno de endurecimiento en el cuero.

CONCLUSIONES

El carcter anftero que posee la piel permite que la misma al interactuar con
diversas sustancias sea cidos o bases presente variaciones en sus valores de
pH que son indispensable al momento de obtener una piel con pelo o sin pelo.

El hinchamiento osmtico y liotrpico son tipos de hinchamiento manejados en


los procesos de curticin los cuales son dependientes de variables como:
temperatura, capacidad de absorcin, tiempo, iones metlicos y sustancias del
medio que intervienen en los procesos de hinchamiento de la piel

Para facilitar los procesos de curticin el conocimiento sobre la qumica de los


compuestos que conforman la piel y el manejo de los equipos permite que los
procesos de curtido se den de manera ms ptima al manejar en conjunto
variables como tiempo, efecto mecnico, densidad, pH, temperatura que influyen
de manera directa en la calidad del cuero final.

En los lpidos y sus fracciones saponificables e insaponificables, son de vital


importancia en los procesos de curticin ya que proporcionan brillo, adems se
combinan con las tinturas que le proporcionan la calidad final al cuero.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
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