TRANSCRIPCIN

Y TRADUCCIN
Dr. Javier Jimnez Salazar.

DOGMA CENTRAL BIOLOGA MOLECULAR

REPLICACIN

ADN

ADN

TRANSCRIPCIN

ARN
TRADUCCIN

PROTENAS

TRANSCRIPCIN
Copia de fragmentos
de ADN en ARN
(intermediario entre
ADN y protena) y
slo una cadena.
Varios tipos de ARN.
Enzima principal ARN
polimerasa.
Direccin: 5 a 3

 UNIDAD DE TRANSCRIPCIN
Regin de ADN limitada por sitios
de inicio y terminacin que se
copia a un transcrito primario
(ARNm, ARNt, ARNr, ARNnc)
GEN Regin de ADN
que codifica para un
pptido o una protena.

TRANSCRIPCIN
PROCARIONTES

TRANSCRIPCIN

ADN
5 ATGAGCGTCTGCGGCAATGAACTTCCAAGAACTAGGGATTGA
3 TACTCGCAGACGCCGTTACAAGAAGGTTCTTGATCCCTAACT

3
5

ARN
5 AUGAGCGUCUGCGGCAAUGAACUUCCAAGAACUAGGGAUUGA

TRANSCRIPCIN

ADN
5 ATGAGCGTCTGCGGCAATGAACTTCCAAGAACTAGGGATTGA
3 TACTCGCAGACGCCGTTACAAGAAGGTTCTTGATCCCTAACT
ARN

3
5

TRANSCRIPCIN
EUCARIONTES

PROCARIONTES
UN GEN=VARIAS PROTENAS

EUCARIONTES
UN GEN=UNA PROTENA

POLIGNICO

MONOGNICO

MADURACIN
DEL ARN EN EUCARIONTES

TRADUCCIN

Decodifica el
ARN en
Protenas
En ribosomas
(citoplasma o
unidos al
Retculo
Endoplsmico)

TRADUCCIN EN
PROCARIONTES

TRADUCCIN

COMPONENTES DE LA MAQUINARIA
TRADUCCIONAL

AMINOACIL
tRNA SINTETASA

CODN DE INICIO Y PARO

INTERACCION
CODONES Y ANTICODONES

MARCO DE LECTURA

FASES DE LA TRADUCCIN
INICIACIN

ELONGACIN

TERMINACIN

COMPONENTES DE LA
MAQUINARIA DE TRADUCCIN
ARNm
ARNt

RIBOSOMA

AMINOACIL

tRNA

SINTETASA

CDIGO
GENTICO
CDIGO DE
TRIPLETES
CASI UNIVERSAL
DEGENERADO
ASOCIA UN
TRIPLETE
DE NUCLETIDOS
(A, U, C, G) CON UN
a.a.
CODONES DE
INICIACIN
Y TERMINACIN

5 ATGAGCGTCTGCGGCAATGAACTTCCAAGAACTAGGGATTGA
3 TACTCGCAGACGCCGTTACAAGAAGGTTCTTGATCCCTAACT

3
5

5 AUGAGCGUCUGCGGCAAUGAACUUCCAAGAACUAGGGAUUGA

5 ATGAGCGTCTGCGGCAATGAACTTCCAAGAACTAGGGATTGA
3 TACTCGCAGACGCCGTTACTTGAAGGTTCTTGATCCCTAACT

3
5

5 AUGAGCGUCUGCGGCAAUGAACUUCCAAGAACUAGGGAUUGA

N--MetSerValCysGlyAsnGluLeuProArgThrArgAsp-----C

AMINOCIDOS
PROTENAS Y

MODIFICACIONES
POST
TRADUCCIONALES

LA
ESTRUCTURA
DE LA
PROTENA
DETERMINA
SU FUNCIN
PROTENA
FIBRILAR

PROTENA
GLOBULAR

HIDROFBICOS
ALIFTICOS

AROMTICOS

HIDROFLICOS
CON CARGA

HIDROFLICOS
SIN CARGA
C
S

AMINOCIDOS ESENCIALES
(humano)
M
A
T
T
V
I
L
L
P
H

AMINOCIDOS ESENCIALES
Metionina
Arginina
Treonina
Triptofano
Valina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Phenilalanina
Histidina

ALIFTICOS

NO POLARES
AROMTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS CIDOS

aa
POLARES CON CARGA

CON N BSICO

45

NO POLARES ALIFTICOS
O
H2N

CH

OH

H2N

CH

CH2
CH

H2N

CH3

CH3

LEUCINA
Leu

CH

CH

CH3

ALANINA Ala
CH3

OH

H2N

CH

CH

CH3

OH

VALINA
Val

O
CH

OH

CH3

GLICINA
Gli

H2N

OH

CH2

OH

HN

CH3

ISOLEUCINA
Ile
46

PROLINA
Pro

NO POLARES AROMTICOS
O
O
H2N

CH

OH
H2N

CH2

CH

OH

H2N

CH

CH2

OH

CH2

HN

FENILALANINA
Phe

OH

TIROSINA
Tyr
47

TRIPTOFANO
Trp

POLARES SIN CARGA

O
H2N

CH

OH

CH2
OH

SERINA
Ser

H2N

CH

CH

OH

CH3

CH

O
OH

H2N

CH

CH2

CH2

CH2

CH3

METIONINA
Met

OH

SH

TREONINA
Tre

CH2

CH
CH2

O
H2N

H2N

OH

CISTENA
Cys
O

OH

H2N

CH

OH

CH2
C

NH2

GLUTAMINA
Gln

48

NH2

ASPARRAGINA
Asn

POLARES CON CARGA

BSICOS (O CARGADOS +)
O
H2N

CH

O
OH

H2N

CH

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2
CH2
NH2

LISINA
Lis

CIDOS (O CARGADOS -)

OH

H2N

CH

O
OH

CH2

H2N

CH

OH

CH

OH

CH2

CH2
C

H2N

CH2

N
CH2

OH

NH
NH
C

NH

ACIDO GLUTMICO
Glu

HISTIDINA
Hys

OH

CIDO ASPRTICO
Asp

NH2

ARGININA
Arg

49

AMINOCIDOS QUE
ORIGINAN MOLCULAS
CON ACTIVIDAD
BIOLGICA

AMINOCIDOS
QUE SIRVEN
COMO
NEURO
TRANSMISORES

-Gly
-Asp
-Glu

Glu (E)

Trp (W)

Tyr (Y)

AMINOCIDOS QUE GENERAN

NEUROTRANSMISORES

MOUSE PARTY

http://learn.genetics.utah.edu/content/addiction/drugs/mouse.html

ENLACE
PEPTDICO
Enlace
AMIDA
C

H
C N
C

+ H
C N
C
- O

PROTEINAS

55

DEFINICIN
Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.
Estn formadas por C, H, O, N y S

56

SIMPLES

Por su naturaleza qumica

CLASIFICACIN DE LAS
PROTEINAS

CONJUGADAS

FIBROSA

Por la forma que adopta

GLOBULAR

ENZIMAS
PROTENAS

Por su funcin Biolgica

DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
58

PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS

PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto

isoelctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:

Baja [ ]: aumenta la solubilidad

Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la

solubilidad.
59

ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTENAS

60

Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:

ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

61

ESTRUCTURAS DE LAS
PROTENAS

PRIMARIA: Secuencia de aminocidos.

SECUNDARIA: Plegamiento de la cadena

poilipeptdica formando microarreglos

Hlice alfa (a) y Lmina beta (b) plegada

TERCIARIA: Forma tridimensional global

Especificada por la informacin gentica

Estructura funcional

CUATERNARIA: Uniones de 2 o ms polipptidos

(subunidades, monmeros o protmeros)

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS

N-

-C

-N

-C

ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica.
Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.
64

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interaccines entre aa que se encuentran

prximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.

65

HELICE ALFA

Los grupos R de los aa se

orientan hacia el exterior.
Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y
el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.

66

HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se orientan

hacia arriba y abajo
alternativamente.
Se establecen puentes H
entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes de
la cadena.
Ej. Fibrona (seda)
67

ESTRUCTURAS
SECUNDARIAS

GIROHLICE-GIRO

HLICE-GIROHLICE

HLICES ALFA

HLICES ALFA

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

PLEGAMIENTO
BETA

ESTRUCTURA TERCIARIA

Una cadena con estructura

secundaria adquiere una
determinada dispocin en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.
Protenas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Protenas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina
71

ESTRUCTURA TERCIARIA

72

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

PUENTES DISULFURO

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Surge de la asociacin de
varias cadenas con
estructuras terciarias.
Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.

77

REPRESENTACIONES
GRFICAS DE LAS
PROTENAS
ENTRAR EN LA SIGUIENTE PGINA PARA
VER UNA PROTENA TRIDIMENSIONAL
(Se abre en una pgina diferente)
ADENILATO CINASA

http://www.mgh.harvard.edu/labm
ed/res/reslab/album.swf

ALBMINA HUMANA

Propiedades qumicas

TODOS LOS AMINOCIDOS QUE

FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS79

Formacin de enlaces PEPTDICOS:

PUENTES DI SULFURO
Formacin de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)
O
O
O
C
H 2N

CH
H2C

OH

SH2

H2N

CH

SH2

CH2

OH

OH

C
H2N

CH
H2C

O
C
H2N

CH
CH2

CISTINA

81

OH

PPTIDOS

82

 PPTIDOS
Polmeros de
aminocidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
Dipptido: 2 aa
Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
Pentapptido: 5 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena
Oligopptido: menos de 40 aminocidos.
Polipptido: ms de 40 hasta 1000 aminocidos.
Protena: miles cadenas polipeptdicas.
83

NOMENCLATURA

Se nombran desde el extremo N-terminal

al C-terminal, usando la terminacin il,
excepto para el ltimo aa.
Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena

84

PROTEINAS

85

 DEFINICIN
Biopolmeros de aminocidos de mas de
6000 daltons, indispensables para la
procesos vitales de los seres vivos.
Estn formadas por C, H, O, N y S

86

SIMPLES

Por su naturaleza qumica

CLASIFICACIN DE LAS
PROTEINAS

CONJUGADAS

FIBROSA

Por la forma que adopta

GLOBULAR

ENZIMAS
PROTENAS

Por su funcin Biolgica

DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
87

ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTENAS

88

 Las protenas tienen 4 niveles de

organizacin:

ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

89

ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica.
Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.
91

ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Interaccines entre aa que se
encuentran prximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas
en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.
92

HELICE ALFA
Los grupos R de los
aa se orientan hacia
el exterior.
Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4
lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
93

HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se
orientan hacia arriba
y abajo
alternativamente.
Se establecen
puentes H entre C=O
y NH- de aa que se
encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
Ej. Fibrona (seda)

94

ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispocin en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.
Protenas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Protenas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina
95

ESTRUCTURA TERCIARIA

96

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la
asociacin de varias
cadenas con
estructuras terciarias.
Intervienen las
mismas interacciones
que en la estructura
terciaria.

97

Desnaturalizacin de
protenas
Proceso generalmente irreversible mediante el
cul la protena pierde su estructura 2, 3 y
4, careciendo de importancia biolgica
Agentes:
Fsicos:

Qumicos

Calor
Radiaciones
Grandes presiones

solventes orgnicos
soluc. de urea conc.
sales

98

FIN

99