ENZIMAS

Las enzimas son molculas de

que catalizan reacciones

naturaleza proteica y
qumicas,

siempre

estructural
que

sean

termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que
es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que transcurre a
una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a
mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las
enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los
procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas.

las

reacciones

mediadas

por

enzimas

se

las

denomina reacciones enzimticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y
su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas
sintetizadas en una clula determina el tipo de metabolismo que tendr cada
clula. A su vez, esta sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa
de activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente
la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las
reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una
reaccin que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en
general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la correspondiente
reaccin no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por
las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las
enzimas difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas
catalizan alrededor de 4 000 reacciones bioqumicas distintas. No todos los
catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas molculas de ARN son
capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la
que reside la actividad peptidil transferasa). Tambin cabe nombrar unas
molculas sintticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar
reacciones qumicas como las enzimas clsicas.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas.

Los inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la
actividad de las enzimas, mientras que los activadores son molculas que
incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren
de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas
inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH,
la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y otros factores fsicoqumicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis
de antibiticos y productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente
utilizadas

en

diversos

procesos

industriales,

como

son

la

fabricacin

de alimentos, destincin de vaqueros o produccin de biocombustibles.

ESTRUCTURA
Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar
tamaos muy variables, desde 62 aminocidos como en el caso del monmero de
la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2 500 presentes en la sintasa de cidos
grasos.
Las

actividades

de

las

enzimas

vienen

determinadas

por

su

estructura

tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de

aminocidos. Sin embargo, aunque la estructura determina la funcin, predecir una
nueva actividad enzimtica basndose nicamente en la estructura de una
protena es muy difcil, y un problema an no resuelto.
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que
actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos)
est directamente involucrada en la catlisis. La regin que contiene estos
residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo. Las
enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores,
necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como
los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas
uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o
disminuir

la

actividad

enzimtica,

dando

lugar

por retroalimentacin positiva o negativa, segn el caso.

as

una

regulacin

Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal
de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a
una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar
actividad. Cada secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una
estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones, protenas individuales
pueden

unirse

otras

protenas

para

formar

complejos,

en

lo

que

se

denomina estructura cuaternaria de las protenas.

La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor,
los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la
estructura terciaria de las protenas de forma reversible o irreversible, dependiendo
de la enzima y de la condicin.

CLASIFICACIN
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica
que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene
de su sustratolactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reaccin que
cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene
tambin de la reaccin que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.
La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una
nomenclatura

para

identificar

las

enzimas

basada

en

los

denominados Nmeros EC. De este modo, cada enzima queda registrada por
una secuencia de cuatro nmeros precedidos por las letras "EC". El primer
nmero clasifica a la enzima segn su mecanismo de accin. A continuacin se
indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox.

Precisan
+

la

colaboracin

de

las coenzimas de

oxidorreduccin

(NAD , NADP , FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes.

Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado
de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar
una nueva reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de

ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos

de

interconversin

demonosacridos, aminocidos,

etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente

obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de

los

alimentos,

previamente

palabra hidrlisis se

otras

deriva

fases

de

su

de hidro

degradacin.

'agua'

La

y lisis

'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H 2O,

CO2 y

NH3 para

formar

un

doble

enlace

aadirse

un

doble

enlace. Ejemplos: descarboxilasas,liasas.

EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo o

cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de posicin, es decir,

catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en
determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar en
procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
EC6 Ligasas:

catalizan

la degradacin

sntesis de

los

enlaces

denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto valor

energtico como el ATP.Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio qumico

especfico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a
descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda
usar. La coagulacin de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.
Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran
en cada rgano y clula del cuerpo, como en:

La sangre

Los lquidos intestinales

La boca (saliva)

El estmago (jugo gstrico)

 Metabolismo y enzimas
El metabolismo (del latn metabole = cambio)
todas las reacciones qumicas del cuerpo. Debido
esas reacciones qumicas liberan o requieren
puede pensar que el metabolismo del cuerpo
de balance de energa entre las reacciones
(de sntesis) y catablicas (degradantes).

se refiere a
a que todas
energa, se
es un acto
anablicas

Como podemos ver, entonces, hay dos grandes procesos

metablicos: anabolismo y catabolismo
Anabolismo
En las clulas vivientes, las reacciones qumicas que combinan
sustancias simples para formar molculas ms complejas se
denominan en forma colectiva, Anabolismo (ana = hacia
arriba). En total, es frecuente que los procesos anablicos Metabolism
abarquen a los procesos de sntesis por deshidratacin, y o o balance
requieren de energa para formar nuevos enlaces qumicos.
de energa
Catabolismo
Las reacciones qumicas que desdoblan compuestos complejos orgnicos en
compuestos orgnicos ms simples se conoce en forma selectiva como
Catabolismo (cata = hacia abajo).
Las reacciones catablicas por lo general son reacciones de hidrlisis que
liberan la energa qumica disponible en molculas orgnicas.
Un ejemplo de reaccin catablica es la digestin qumica en la que la ruptura
de los enlaces de las molculas alimenticias libera energa, otro ejemplo es el
proceso llamadooxidacin (respiracin celular).
Mientras que casi la totalidad de las reacciones anablicas requieren energa,
las reacciones catablicas proporcionan la energa necesaria para llevar a cabo
las reacciones anablicas.