Enzimas

Las enzimas son sustancias proteicas que aceleran la velocidad de las

reacciones qumicas.
Existen dos tipos de catalizadores:
Inorgnicos: iones, cobre, hierro, selenio, etc. (pueden cumplir con la
misma actividad que las enzimas)
Orgnicos: enzimas o tambin llamados catalizadores biolgicos
Una reaccin qumica es cuando se tiene un reactivo que a travs de un
proceso de transformacin genera un producto.
Las enzimas por lo general son protenas solo sirven para aumentar la
velocidad de una reaccin qumica. Una excepcin se encuentra en el
proceso de transcripcin del ARN en donde el catalizador es un acido
nucleico.
Sus propiedades son:
1- No crean reacciones, aceleran solo las reacciones posibles.
2- No forman parte de la reaccin que catalizan (no son sustrato ni
producto).
3- Se recuperan inalteradas al final de la reaccin es decir que no se gastan
y pueden ser reutilizadas lo cual le da a su vez la eficiencia.
4- Eficiencia: las enzimas pueden trabajar en mnimas concentraciones, es
decir, una cantidad pequea de catalizadores puede transformar mucho
sustrato en mucho producto.
5- No alteran la constante de equilibro de la reaccin (Keq)
6- No modifican el delta G (
activacin.

G). Acta disminuyendo la energa de

7- Termolbiles: las enzimas son protenas lbiles es decir que a

temperaturas extremas se desnaturalizan perdiendo as su estructura
qumica y con esto su funcin. Existen excepciones pero no en el cuerpo
humano.
8- regulables
9- especificas: En una reaccin qumica no se puede usar cualquier enzima,
estas solo actan en sustratos con los que tienen elevada afinidad lo cual se
da por complementariedad molecular y para que exista esta propiedad se
necesita que el sitio activo tenga molculas que puedan interaccionar con el
sustrato.

Todas las enzimas tienen un sitio activo donde se ubica el sustrato para que
exista la catlisis. Para saber que sustrato va en el sitio activo, hay que ver
la estructura qumica de la enzima.
Al unirse la enzima y el sustrato forman una estructura llamada complejo
enzima sustrato.
Las 6 primeras propiedades estn presentes en los catalizadores
orgnicos e inorgnicos, pero las 3 ltimas solo se presentan en los
catalizadores orgnicos o enzimas.
Constante de equilibrio
Toda reaccin qumica implica cambio de energa.
La constante de equilibrio es igual a la concentracin de producto dividido
por la concentracin de reactivo.
Tenga o no un catalizador el clculo es el mismo.
Ej:
Producto (B)
= Keq (constante de equilibrio)
Reactivo (A)

El delta G o G es la diferencia entre la energa inicial que tiene el reactivo y

la energa final que tiene el producto en una reaccin qumica.
Toda sustancia tiene una energa interna o energa potencial.
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Todo reactivo que intente convertirse en producto tiene que aumentar su

energa hasta llegar al umbral o energa de activacin.
El producto tiene una energa diferente a la del reactivo que puede ser
menor o mayor.
El catalizador hace que el umbral de la energa interna sea ms bajo, lo que
acelera la velocidad de produccin del producto.
En situaciones libres para generar energa las molculas que quieren unirse
chocan hasta realizar el choque efectivo en donde finalmente pueden
fusionarse.
Las enzimas se unen a los sustratos ajustndolos y creando una
direccionalidad del choque para que la nica posibilidad que all sea la de
unirse y con esto el tiempo en formarse la molcula de producto sea mucho
menor.
En el caso de ser solo un reactivo que tiene que transformarse en producto,
la enzima genera una fuerza de traccin para que esta molcula pueda
romper sus enlaces con ms facilidad.

Nomenclatura
Existen dos formas de nombrar a las enzimas una forma tradicional y otra
sistemtica.
En la forma tradicional es muy frecuente colocarle un nombre vulgar a la
enzima (normalmente asociado al reactivo, al producto o a la reaccin) y en
la mayora de los casos se le agregan el sufijo asa al final del nombre.
Ej:
Arginasa
Arginina

urea + orina

La enzima que degrada la argninina es la arginasa y la que degrada la urea

se llama ureasa.
Existen excepciones a la regla como por ejemplo la tripsina (tirosina) que es
una enzima sin terminacin asa.

En la nomenclatura sistemtica se le asignan 4 dgitos numricos separados

por puntos ms un nombre los que indican sustrato, cofactores y tipos de
reaccin.
EJ: 1.6.3.2
En el primer digito se numera la familia a la que pertenece la enzima lo
cual se relaciona con su funcin.
En el segundo tenemos al tipo de enzima dentro de la familia o clase.
En el tercero esta el subtipo que nos dice sobre que acta la enzima.
En el cuarto esta l su subtipo que nos marca la necesidad de otros factores
para actuar.

Existen 6 familias distintas:

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1) Oxidoreductasa: Catalizan reacciones redox que implican la

transferencia de electrones o de oxigeno en donde algo se oxida o se
reduce.
Entre las subclases tenemos a:
1- Deshidrogenasas
2- Oxidasas
3- Oxigenasas
4- Reductasas

2) Transferasas: Catalizan las transferencias de un grupo de tomos de

una estructura molecular a otra. El nombre resultante puede ser por
ejemplo amino transferasa.
3) hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces hidrolizando las uniones es
decir incorporan una molcula de agua para romper dichas uniones y esta
molcula de agua forma parte del producto final.
4) Liasas: rompen enlaces covalentes sin adicin de molculas de agua.
5) Isomerasas: Producen re arreglos intramoleculares (cambian de lugar
las funciones) es decir transforman ismeros pueden ser pticos,
geomtricos, de posicin o de funcin.
6) Ligasas: catalizan las uniones o la formacin de enlaces qumicos (unen
sustratos y forman productos) para que puedan realizarse estas reacciones
qumicas necesitan gastar ATP.
Ej: Glucgeno sintetasa (la mayora de las sintetasas son ligasas)
Siempre que se tenga una enzima ligasa se gastaran molculas de ATP es
decir que habr gasto de energa.
Cofactores
Son molculas no proteicas necesarias para que las enzimas puedas
presentar actividad, colaboran con la actividad de la enzima tomando los
electrones e hidrgenos sobrantes.
Estos elementos que son resultantes de la reaccin metablica, como
pueden ser hidrgenos y electrones, no pueden ser liberados al ambiente y
tampoco pueden ser tomados por las enzimas por que en ese caso estas se
modificaran.
Los cofactores reciben estos residuos y su estructura se modifica.

Luego de cumplir su funcin los cofactores tienen que regenerar su

estructura para volver a actuar. La condicin es que tienen que buscar la
manera de regenerarse luego de colaborar con la enzima.
Tipos de cofactores:
1) Sustancias inorgnicas: Generalmente son iones que pueden ser
catalizadores como por ejemplo el Fe++ (Oxido ferroso), el Zn++ (Zinc),
etc.
2) Sustancias orgnicas: Son derivados de vitaminas que pueden
dividirse en 2 grupos.
A- Grupo prosttico: Se unen covalentemente a las enzimas (se unen
fuertemente), se regeneran unidas a estas y generalmente el cofactor es el
que promueve la reaccin qumica para regenerarse.
B- Coenzimas: Derivado de vitaminas con uniones dbiles que para
regenerarse se separan de las enzimas dirigindose a otra va metablica
alejada del lugar donde cumpli su funcin.
Ej: NAD+ y NADP+

Apoenzima: Son enzimas que por s solas no pueden realizar su actividad

cataltica y necesitan de un cofactor para poder activarse y cumplir con su
funcin. (En este caso la enzima esta desactivada y no tiene un cofactor)
Haloenzima: es una estructura molecular formada por una apoenzima y
una cofactor (enzima + cofactor) cuando este complejo se forma la enzima
se encuentra activada unida a su cofactor y puede realizar su actividad
cataltica.
Principales Coenzimas:
Por un lado tenemos a las Coenzimas y por el otro estn las vitaminas de las
que derivan o a partir de las cuales se forman.
Nombre
correspondiente

Vitamina

Pirofosfato de timina (PPT)

Tiamina

Vitamina B1 o

Fosfato de piridoxal (PAL)

Piridoxina

Vitamina B6 o

Biocitina
Biotina

Vitamina B7 o

Flavin adenin mononucleotido (FMN)

Riboflavina

Vitamina B2 o

Flavin adenin dinucleotido (FAD)

(grupos prostticos)

Nicotin adenin dinucleotido (NAD)

nicotinico

vitamina B3 o Acido

Nicotin adenin dinucleotido fosfato (NADP)

(Coenzimas)

Coenzima A (CoASH)
pantotenico

Vitamina B5 o Acido

Acido tetrahidrofolico (TH4)

flico

Vitamina B9 o Acido

Coenzima B12

Vitamina B12

Cintica enzimtica
Cintica: velocidad de una reaccin qumica catalizada por una enzima
(velocidad enzimtica)
Como medimos la velocidad?
De dos maneras:
V=
S
Desaparicin del Sustrato
desaparece ms rpido)
T
determinado)

Tiempo

V=
P
Aparicin del Producto
aparece en un tiempo

(Cuanto ms
(En un tiempo

Cuanto ms producto

T
velocidad es mayor

Tiempo

determinado la
(Normalmente se usa

ms esta frmula)

Una experiencia que se realiza para controlar la velocidad de una enzima es

colocando un sustrato incoloro en un tubo de ensayo, luego agregamos la
enzima y comenzaremos a ver como se va formando el producto que ser
coloreado. A medida que pasa el tiempo el color se hace ms intenso es
decir, aumenta la cantidad de producto.
Luego para poder medir la cantidad de producto podemos usar un
espectrofotmetro que mide la intensidad del color.
Si aumenta la cantidad de sustrato aumenta la velocidad con la que se
forma el producto.
Si la cantidad de sustrato es muy grande la velocidad se hace constante, la
enzima queda saturada pero esto no quiere decir que deje de funcionar.
Toda enzima alcanza su velocidad mxima, cuando llegan a este punto
todos los sitios activos estarn ocupados y la enzima estar saturada.
Los parmetros cinticos de una reaccin catalizada por enzimas son la V
Max y el KM.
V Max: Comienzo de la curva donde la velocidad se hace constante.
S: concentracin de sustrato
KM: Es la concentracin de sustrato necesaria para llegar a la velocidad
media (la mitad de la velocidad mxima). Est determinada por la
concentracin de sustrato.
V= V Max . {S}
.

KM + {S}

El KM es un parmetro relacionado con la afinidad de la enzima por el

sustrato.
La relacin del KM con la afinidad es inversamente proporcional es decir que
si uno aumenta el otro desciende y viceversa.
Si aumenta el KM

disminuye la afinidad

Si disminuye el KM

aumenta la afinidad

Recta de las inversas de lineweaver burk.

Como se calcula las inversas:
1/V Max= 3
= V max
-3 = - 1/KM
KM= 0,33

1 = 3 x V Max
3 = 1/KM

1/3 = Vmax
KM x 3 = 1

o,33
KM = 1/3

Cintica = velocidad
Al graficar la velocidad de una enzima ante diferentes proporciones de
sustrato lo importante es ubicar V Max (velocidad de una enzima saturada)
y el KM (afinidad de una enzima por el sustrato)
Competitivo
Inhibidores

Reversibles

No competitivo
A competitivo

Irreversibles
Inhibicin enzimtica: Molculas qumicas inhibidoras se unen
covalentemente a las enzimas modificando su estructura y su funcin.
Si no hay actividad enzimtica no tenemos ni KM ni V Max.
Irreversibles: Se unen covalentemente a las enzimas de forma
permanente y modifican su funcin, luego de esto la enzima no vuelve a
recuperar su funcin.
Competitivo: Se caracteriza por que el inhibidor compite con el sustrato
por el sitio activo y gana el que se encuentre en mayor concentracin.
Se afecta la afinidad de la enzima por el sustrato.
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El KM de la enzima se afecta y aumenta, esto ocurre porque la enzima tiene

menor afinidad por el sustrato debido a que el inhibidor est presente
tratando de ocupar los sitios activos.
KM:
V Max: CTE (constante)
Este inhibidor no afecta a la velocidad mxima de la enzima la cual se
mantiene constante.

V= Velocidad
S= Sustrato
1/V= Inversa de velocidad
1/S= Inversa del sustrato
V Max= Velocidad mxima donde la enzima se satura.
de V Max

1/V Max= inversa

V Max= Velocidad media.

KM= Afinidad de la enzima por el sustrato.
negativa de KM

-1/KM= inversa

E+S= Es la enzima con el sustrato pero sin inhibidor (actividad normal de la

enzima)
Con I= Es el complejo enzima sustrato unido pero en este caso con el
inhibidor.
No competitivo: en este caso el inhibidor se une a un sitio activo distinto
al del sustrato, el KM permanece constante, pero la velocidad mxima
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disminuye por que el inhibidor interviene en la actividad provocando que

parezca que haya menos enzima.
Al tener este inhibidor la enzima se satura con menor concentracin de
sustrato.
KM: CTE
V Max:

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A competitivo: el inhibidor se une al complejo enzima sustrato, no afecta

al enlace o a la interaccin con el sustrato. Se disminuye el KM y la
velocidad mxima.
KM:
V Max:

Regulacin enzimtica
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Esta propiedad es una de las que diferencian a las enzimas de los

catalizadores inorgnicos.
Todas las enzimas se regulan por 4 parmetros:
1-Concentracin de sustrato
2- PH
3-Temperatura
4-Concentracin de enzima
Estos 4 parmetros pueden modificar la actividad enzimtica.
Algunas enzimas adems presentan, adems de esos parmetros, otros
mecanismos de regulacin:
1-Zimogenos
2- Compartimentalizacion
3-Regulacin alosterica
4-Regulacin covalente
5-Regulacin gentica
Regulacin de la actividad enzimtica por concentracin de
sustrato
Est relacionado con la cintica, segn la curva de Michel y mendel
(hiprbole) se determinan las concentraciones de sustrato y segn esta
concentracin marca la velocidad.
Cuanto ms sustrato tengamos mayor velocidad de actividad.
A altas concentraciones de sustrato la enzima se satura y la velocidad
mxima se mantiene constante.
Todas las enzimas tienen esta curva de saturacin excepto las enzimas
alostericas.

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Regulacin de la actividad enzimtica por el PH y la temperatura

Se tiene en cuenta que estos parmetros pueden afectar a la enzima.
Debido a las caractersticas proteicas de las enzimas siempre presentan una
temperatura y un pH ptimos de trabajo.
Si la enzima se encuentra en sus parmetros ptimos tendr su mxima
actividad.
Si al enzima no se encuentra en sus parmetros ptimos de trabajo (por
ejemplo con una temperatura o un pH muy alto) la enzima (protena) se
desnaturaliza y pierde su actividad y su funcin.
Solo funcionan correctamente con una temperatura y un pH optimo.
En nuestro cuerpo el pH depende del sitio donde la enzima funciona y la
temperatura normal general de todo el cuerpo es de 36 a 17 grados.

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Regulacin de las enzimas por concentracin de enzima

En el grafico la relacin es lineal y directamente proporcional, a mayor
concentracin de enzima mayor actividad enzimtica.
Cuantos ms sitios activos estn disponibles tendremos una mayor
actividad.
Si tengo una enzima saturada y quiero pasar de la velocidad mxima tengo
que agregar ms enzimas para aumentar V Max, esto es vlido para
cualquier tipo de enzima.

Zimogenos
Es una enzima inactiva, si la enzima esta como zimogeno no tiene actividad
enzimtica.
Hay un grupo de enzimas que aparecen unidas a un pptido inhibidor, esto
quiere decir que la cadena polipeptidica correspondiente a una enzima, est
asociada a un pequeo fragmento polipeptidico inhibidor.

Caractersticas:
Es una molcula proteica unida a un inhibidor.
Para que pueda tener actividad enzimtica hay que romper la unin por
proteasas o peptidasas, es decir que para activarse necesita de una 2da
enzima.
Cuando se rompe por un lado queda el pptido inhibidor y por otro lado la
enzima activada.

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Luego de liberarse la enzima tiene actividad enzimtica.

Por ejemplo:
EL pepsinogeno (zimogeno) es una enzima que se encuentra en el
estomago, sirve para degradar protenas de la dieta, pero para cumplir su
funcin necesita transformarse en Pepsina que es la enzima cuando tiene
actividad.
El tripcinogeno es liberada por el pncreas, la enteroquinasa (2da enzima)
liberada por el intestino delgado rompe y separa al pptido inhibidor y luego
como resultado tenemos a la tripsina que es la forma activa.
Otro ejemplo son los factores de coagulacin, todas estos se encuentran
libres en la sangre como zimogenos, para funcionar ocurre la cascada de
coagulacin.
Estas enzimas se activan solo cuando se necesita que trabajen.
Compartimentalizacion
Dentro de las clulas existen diferentes compartimientos en los cuales
pueden alojarse las enzimas para regularlas.
Generalmente este mecanismo permite regular vas opuestas y no permite
que las vas ocurran al mismo momento.
Ej: sntesis (formacin) de cidos grasos y catabolismo (degradacin) de
cidos grasos.
Este tipo de regulacin evita ciclos ftiles, estos no tienen importancia para
nuestro organismo por qu no nos aportan nada y consumen energa. (No
permite que las vas ocurran al mismo momento)
Colocamos las enzimas en dos compartimientos diferentes
Ejemplo:
Sntesis de cidos grasos se realiza en el citoplasma y el catabolismo de
cidos grasos se realiza en la mitocondria.
Esto permite que en ayuno cuando se necesita catabolizar cidos grasos
estos sean degradados y que en post ingesta se sinteticen cidos grasos.

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Regulacin alosterica
Este tipo de regulacin solo se presenta en las enzimas alostericas.
Caractersticas que tienen las enzimas alostericas:
Tiene que ser una protena con estructura cuaternaria (tiene que ser un
polmero).
Tiene que tener ms de una cadena polipeptidica.
Estas enzimas tienen dos estructuras conformacionales tensa y relajada.
Estructura tensa:
Los espacios dirigidos hacia el centro son los sitios activos de cada uno de
los monmeros
Los sitios activos se encuentran inaccesibles para los sustratos.
Puede haber actividad enzimtica cuando la estructura esta tensa? No
porque el sustrato no puede ingresar al sitio activo.

Estructura relajada:
Cuando la estructura se estabiliza con altas concentraciones de sustrato,
esta se transforma en una estructura relajada, cuando esto ocurre los sitios
activos se vuelven accesibles y hay actividad enzimtica.

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La nica diferencia es que cuando esta tensa no puede tener actividad

enzimtica, en cambio al estar relajada se presenta actividad.
Adems la regulacin de estas enzimas se dan por moduladores, sea que
la actividad puede ser modificada por estos factores.
Los moduladores se unen a un sitio llamado sitio alosterico.
Estos pueden ser positivos o negativos:
Si al sitio alosterico se une un modulador positivo inmediatamente la
enzima se relaja y la actividad enzimtica aumenta (se activa y comienza la
actividad)
Si al sitio alosterico se une un modulador negativo se estabiliza la forma
tensa y disminuye la actividad enzimtica necesitndose una mayor
concentracin de sustratos para estimular la forma relajada.
A baja cantidad de sustrato la actividad es 0, se necesita una cantidad
grande de sustrato para que la enzima se relaje
En la curva del grafico podemos ver una curva sigmoidea que se forma
porque, a baja concentraciones de sustrato la actividad de la enzima es 0 y
en la grafica la curva tiene forma de S.
Que pasa en la curva con moduladores?
Modulador negativo: se incrementa el retardo para que aparezca la
actividad enzimtica por que se estabiliza la forma tensa. Con este
modulador el tiempo para comenzar la actividad es mayor a que si la
enzima no tuviera un modulador.
Modulador positivo: prcticamente no hay retraso porque este modulador
relaja a la enzima y esta inmediatamente comienza su actividad enzimtica.
Con un modulador positivo el tiempo en que comienza la actividad es
incluso menor que al no tener ningn modulador.

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Caractersticas generales de las enzimas alostericas:

Regulacin particular por moduladores y +
Sitio alosterico
Curva sigmoidea
Como se regula una enzima alosterica? Tengo que describir que es una
enzima alosterica y que hace los moduladores.
Porque es sigmoidea la curva?

Regulacin covalente
Est asociada con el enlace covalente (tomos que comparten electrones)
las cuales son uniones fuertes.
Esta dado a partir de la unin de un grupo fosfato por enlaces ester o
funciones alcoholes.
Enzima = protenas = aminocidos
La funcin alcohol tiene que estar en las cadenas laterales.
Hay dos enzimas que son reguladas de esta manera la serina y la treonina,
pero tambin hay una tercera que no es regulada covalentemente pero que
tiene la misma configuracin llamada tirosina.
Se tienen 2 situaciones posibles:
1 La enzima pensada como una protena con sus aminocidos donde la
serina y la treonina tienen sus grupos oxidrilos libres, en este caso la enzima
se encuentra no fosforilada.
2 Enzima donde los grupos oxidrilos estn unidos covalentemente por
grupos fosfatos es decir que estn fosforiladas.
Hay enzimas que si se le agrega un grupo fosfato aumentan la actividad y
otras que disminuyen su actividad.
Fosforilada y desfosforilada depende de la enzima si aumenta o disminuye
su actividad
Para fosforilar se necesita el aporte de una molcula de fosfato que
normalmente se obtiene del ATP el cual se convierte en ADP.
Se necesita una enzima que aumente la velocidad de fosforilacion, a esta
enzima la denominamos quinasa.
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Las enzimas que sacan el grupo fosfato de las protenas son las fosfatasas.

Regulacin gentica
El ADN es la macromolcula que contiene a los genes.
Hay inductores y represores actan a nivel de la transcripcin.
El inductor Incrementan los procesos de la transcripcin, es decir que
amplifica o aumenta la sntesis de protenas.
El represor disminuye la transcripcin, en este caso la sntesis de protenas
es menor.
Para que esta regulacin ocurra se necesitan das.
Proceso de regulacin lenta que lleva varios das en verificarse.
Si se usa un inductor para la sntesis de protenas y esta protena es una
enzima aumenta la actividad enzimtica (la favorece) en cambio si es un
represor disminuye la actividad enzimtica (la reprime).

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1) Qu es una enzima?
2) Cuales son las 3 caractersticas que solo poseen los
catalizadores organicos?
3) Nombre 3 caractersticas generales de los catalizadores.
4) Qu significa KM y V Max? Qu es la afinidad y la saturacin?
5) Graficar la hiprbole de michaelis y menten, y la recta de las
inversas de lineweaver burk.
6) Qu es el delta G?
7) Cuntas familias enzimticas existen? Cules son?
8) Qu es un cofactor y cuantos tipos de cofactores existen?
9) Defina Apoenzima y Haloenzima.
10) Dar una breve descripcin de cada uno de los inhibidores
reversibles.
11) Cules son los parmetros bsicos de regulacin? Existen
otros? Descrbalos brevemente
12) Defina inhibicin y desnaturalizacin. Cul es la diferencia
entre ambos?
13) Defina Zimogeno.
14) Que es una ensima alosterica? Cmo se regula?
15) Por qu la curva descripta en un grafico de una ensima
alosterica presenta forma sigmoidea?

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