Prefacio

En este folleto se presenta un compendio de ejercicios con sus respuestas sobre

los Temas Precursores de Macromolculas, Macromolculas y Biocatalizadores
de la asignatura Biologa Celular y Molecular. Esperamos sea una herramienta
til en manos de estudiantes y profesores pues las preguntas se elaboraron sobre
la base de los objetivos temticos previstos en el programa de la asignatura. Los
estudiantes podrn ejercitar y desarrollar las habilidades intelectuales necesarias
para lograr la mejor comprensin de los contenidos y alcanzar resultados
satisfactorios en su desempeo.
Los ejercicios se encuentran agrupados por Temas al final de los cuales aparecen
las respuestas y aclaraciones pertinentes.
Esperamos que este Folleto sea de utilidad para estudiantes y profesores
agradeciendo las crticas y sugerencias al respecto.

PRECURSORES DE MACROMOLCULAS.
PREGUNTAS DE TEST.
1. Analice las estructuras de los aminocidos siguientes y complete los espacios en
blanco con la expresin correspondiente.

a) Los grupos qumicos que siempre aparecen en los aminocidos son

_______________ y ________________ .
b) Las estructuras de estos aminocidos se diferencian en ________________.
c) Estos aminocidos pueden formar parte de protenas pues pertenecen a la serie
estrica ______________.
d) Entre los elementos constantes de estos aminocidos se puede formar un enlace
covalente de tipo ______________.
e) Las interacciones que pueden establecerse entre los elementos variables de estos
aminocidos se denominan _______________.
2. Analice las estructuras de los siguientes aminocidos relacinelos con las
carctersticas que aparecen a continuacin:
a)
b)
c)
d)
e)
f)

_____ Aminocido cido.

_____ Aminocido Bsico.
_____ Aminocido aromtico.
_____ Aminocido polar poco inico.
_____ Aminocido apolar.
_____ Aminocido con cadena hidrocarbonada.

3-. Sobre los aminocidos, coloque sobre cada raya en la columna de la izquierda el
nmero de la columna derecha que corresponda.

a) ____ Aminocido cido.

b) ____ Aminocido bsico con carga neta
cero a pH fisiolgico.
c) ____ Aminocido apolar con cadena lateral
R hirocarbonada ramificada.
d) ____ Aminocido polar poco inico con
grupo sulfidrilo en la cadena lateral R.
e)____ Aminocido aromtico.
f) ____ Aminocido cclico.
g) ____ Aminocido que no es precursor de las
protenas.

1-. Asprtico.
2-. Leucina.
3-. Cisteina.
4-. Prolina.
5-. Alanina.
6-. Lisina.
7-. Fenilalanina.
8-. Serina.
9-. Histidina.
10-. Treonina

4. Asocie las parejas de aminocidos en la columna A con el tipo de interaccin que se

establece entre sus cadenas laterales.

IIIIIIIVVVIVIIVIII-

A
_______ ala- ile
_______ phe- phe
_______ glu- arg
_______ cys- cys
_______ asp- glu
_______ glu- ser
_______ tyr- tyr

Identifique las estructuras que se relacionan con las clasificaciones siguientes:

Unin salina
Unin hidrofbica
Puente de H
Puente disulfuro
Fuerzas de Van der Waals

Monosacridos de la serie D
Triosas
Aldosas
Cetosas
Furanosa
Piranosa
Anmero
Anmero

7-. Sobre los monosacridos diga si los siguientes enunciados son verdaderos (V)
falsos (F). Justifique aquellos que considere falsos.
5. Seleccione las afirmaciones correctas sobre el enlace peptdico.
a)
b)
c)
d)
e)

______ Es plano por su carcter parcial de doble enlace .

______ Es un enlace de tipo acetlico.
______ En el se establece resonancia electrnica entre los tomos de C, N y O.
______ El H amdico est en posicin cis con respecto al o carbnico.
______ Las posibilidades de giro se establecen solo entre el C- C y N- C .

6. Analice las estructuras de los siguientes monosacridos.

a) ____ Los monosacridos son aldehidos y cetonas polihidroxilados.

b) ____ La ribosa y la glucosa se clasifican como cetosas.
c) ____ Los monosacridos presentan propiedades pticas debido a los carbonos
asimtricos quirales.
d) ____ El enlace polimerizante que une a los monosacridos para formar polisacridos
se establece entre OH de los carbonos anomricos.
d) ____ La formacin de anillos piransicos est termodinmicamente ms favorecida
para las cetohexosas que para las aldohexosas.
f) ____ La glucosamina es un ejemplo de monosacrido derivado.
g) ____ La manosa y la galactosa son epmeros de la glucosa.
h) ____ Un monosacrido es dextrgiro (+ ) levgiro ( - ) de acuerdo a si pertenece a la
serie D a la serie L.

8. Analice las siguientes estructuras.

a)
b)
c)
d)
e)

dATP ______________________________
GDP ______________________________
dCMP ______________________________
TDP ______________________________
UDP ______________________________

10-. Analice las estructuras de precursores de macromolculas que se presentan y

complete los espacios en blanco:

C
A
Identifique cules de ellas:
a) Contienen ribosa:
b) Contienen desoxirribosa:
c) Contienen una purina:
d) Contienen una pirimidina:
e) Son nucletidos:
f) Son nuclesidos:
g) Se encuentran en el ADN:
h) Se encuentran en el ARN:
i) Se nombra desoxiadenosn difosfato:
9-. Teniendo en cuenta la nomenclatura de los nucletidos, escriba sobre la raya el
nombre de cada una de las siguientes formas abreviadas.

a) El tipo de precursor representado en A es un ___________________, el representado

en B es un ____________________ y en C es un ____________________.
b) De acuerdo al nmero de tomos de carbono y al grupo carbonilo particular, A se
clasifica como una _____________________
c) De acuerdo al carcter cido bsico, B se clasifica como un____________________,
mientras
que
de
acuerdo
a
la
polaridad
se
clasifica
como__________________________.
d) Segn la base nitrogenada C se clasifica como un_____________________ y por el
tipo de azcar se clasifica como un ____________________.
e) Un elemento constante en precursores del tipo B es____________________,
mientras que un elemento variable es____________________.
11-. Analice los siguientes enunciados sobre los precursores de macromolculas y
coloque sobre cada raya.

A-. Si corresponde a los aminocidos.

M-. Si corresponde a monosacridos.
N -. Si corresponde a nucletidos.

2____ fuente carbonada para la sntesis de otros compuestos.

3____ como precursores en la sntesis de hormonas.
4____ como anticoagulante.
d) A pH fisiolgico la histidina predomina con:

a) ____ Presentan un grupo funcional carbonilo y dos mas grupos hidroxilos.

b) ____ Se unen entre si por enlaces fosfodiester para formar las correspondientes
macromolculas.
c) ____ Una fuente de variacin es la presencia en su estructura de ribosa
desoxirribosa.
d) ____ El enlace acetlico caracteriza la unin de dos mas de estos precursores.
e) ____ Pueden presentar carga neta positiva, negativa cero en dependencia del pH del
medio.
f) ____ Debido a los grupos fosfatos presentan carga negativa a pH fisiolgico.
g) ____ El nmero de tomos de carbono y el tipo de anmero constituyen fuentes de
variacin de estos precursores.
h) ____ Son elementos constantes en su estructura el carbono alfa, el grupo alfa amino y
el grupo alfa carboxilo.
12-. Con relacin a las caractersticas estructurales, propiedades y funciones de los
precursores de macromolculas seleccione la respuesta correcta en cada caso.
a) Los aminocidos son precursores de:
1____ Los polisacridos
2____ Las protenas
3____ Los cidos nucleicos
4____ Los lpidos
b) Entre las funciones de los monosacridos se encuentra:
1____ como fuente de nitrgeno metabolicamente til.
2____ como fuente energtica.
3____ algunos son antibiticos.
4____ algunos son neurotransmisores.
c) Entre las funciones de los nucletidos se encuentra:
1____ participar directamente en la transferencia de energa.

1____ carga neta cero.

2____ carga neta + 1.
3____ carga neta 1.
4____ carga neta +2.
e) Los siguientes monosacridos son aldohexosas excepto:
1____ glucosa.
2____ manosa.
3____ galactosa.
4____ fructosa.
f) Dos nucletidos pueden establecer las siguientes interacciones dbiles entre s y
con otras molculas excepto:
1_____ Electrostticas
2_____ Puentes de disulfuro
3_____ Puentes de hidrgeno
4_____ Fuerzas de apilamiento
g) Entre las cadenas laterales de la lisina y la serina pueden establecerse las
interacciones:
1____ uniones salinas.
2____ puentes de hidrgeno.
3____ interacciones hidrofbicas.
4____ apilamiento stacking.
h) Los nucletidos presentan carga neta negativa a pH fisiolgico debido a :

1.
2.
3.
4.
i)

Los nucletidos son solubles en medio acuoso por las causas siguientes, a
excepcin de:
1.
2.
3.
4.

j)

____ presencia de un monosacrido en su estructura.

____ carcter aromtico de sus bases nitrogenadas.
____ presencia de grupos fosfatos en su estructura.
____ Los grupos qumicos polares de sus bases nitrogenadas.

_____Se compartan como anin a PH fisiolgico.

_____ Pueden establecer interacciones por puente de H con el agua.
_____ Contienen dobles enlaces en las bases nitrogenadas.
_____ Presenta grupos polares en el azcar y la base nitrogenada.

Los enlaces glicosdico, peptdico y fosfodister tienen las siguientes

caractersticas comunes excepto:
1.
2.
3.
4.

_____ Son covalentes y fuertes.

_____ Se forman por la prdida de una molcula de agua.
_____ Carcter de doble enlace.
_____ Uno de los grupos que reacciona para formarlos es el OH

13-. Analice los siguientes pptidos y marque con una cruz las alternativas correctas.
Pptido A: his-ala-lis-glu-pro-glu-gli-ser-lis-cis-glu.
Pptido B: val- ala-asp-val-ala-asp-val-ala-asp-val.
a)
b)
c)
d)

____ El pptido A es ms soluble en soluciones acuosas que el pptido B.

____ En el pptido A es posible la formacin de un puente disulfuro.
____ En una electroforesis a pH=7.4, ambos pptidos migran hacia el nodo.
____ En el pptido B pueden aparecer interacciones dbiles por uniones salinas
entre las cadenas laterales de determinados aminocidos.
e) ____ La solubilidad del pptido B disminuye si los residuos de cido asprtico se
sustituyen por leucina.
f) ____La carga neta del pptido A se modifica si los residuos de cido asprtico se
sustituyen por cido glutmico.

14-. Sobre la contribucin de los aminocidos a los diferentes niveles estructurales de las
protenas, escriba sobre la raya, junto a cada enunciado si corresponde a estructura
primaria, a estructura secundaria, a estructura terciaria a estructura cuaternaria.
a) Se estabiliza por interacciones dbiles y enlace covalente entre las cadenas
laterales de los aminocidos. ____________________.
b) Se presenta enlace peptdico entre el grupo alfa carboxilo de un aminocido y el
grupo alfa amino de otro aminocido.____________________
c) Se establece por interacciones dbiles entre cadenas laterales R que se exponen
hacia la superficie de las subunidades.___________________
d) Permite que aminocidos alejados en la secuencia se aproximen durante el
plegamiento de la cadena.______________________
e)

Est favorecida por los giros de los enlaces que se establecen entre el carbono
alfa y el carbono carboxlico y entre el carbona alfa y el nitrgeno
amdico.________________
f) Puede afectarse en sectores de la cadena polipeptdica donde se establezcan
atracciones repulsiones electrostticas entre cadenas laterales
R de
aminocidos cercanos en la secuencia__________________
g) Los residuos de aminocidos apolares abundan en el interior de la biomolcula
mientras que los residuos polares predominan en la superficie
externa____________________
h) Est favorecida por la presencia de aminocidos como glicina y prolina que
propician el plegamiento de la cadena polipeptdica________________
i)

Est determinada por la identidad,

aminocidos.__________________

PREGUNTAS DE DESARROLLO.

cantidad

orden

de

los

1-. Argumente la siguiente afirmacin:

Los monosacridos, los nucletidos y los aminocidos cumplen el principio de
multiplicidad de utilizacin.
2.- Represente las posibles especies inicas de la valina y seale su carga neta en cada
caso.
a) Cul es la especie inica que predomina a pH=7?
b) Prediga su comportamiento electrofortico.
3.- Si se realiza una electroforesis a una mezcla hipottica de aminocidos.

6-. Las nucleotidasas son enzimas que catalizan la ruptura del enlace N-glicosdico de los
nucletidos, en tanto las fosfatasas rompen enlaces ester fosfricos. Qu productos
se formarian si:
a) El AMP es tratado con una nucleotidasa.
b) El GMP es tratado con una fosfatasa.
c) El AMP es tratado simultneamente con ambas enzimas.
7 -. Cuntos oligosacridos diferentes pueden formarse mediante el enlace de una
glucosa, una
manosa y una galactosa? Asuma que cada monosacrido est en su
forma piransica. Compare este nmero con el nmero de tripptidos que pueden
formarse con tres aminocidos diferentes.

A: PI=3.00
B: PI= 6.00
C: PI=9.00
a) Identifique cul de estos aminocidos es cido, cul es bsico y cul es neutro.
b) -Cul ser el comportamiento electrofortico de cada aminocido a pH=6.?
Justifique su respuesta.
4.- Con relacin a dos pptidos hipotticos que se muestran a continuacin, responda las
siguientes preguntas:
Pptido A ala-val-asp- fen- met-tir-ala-ile-gli-leu-val
Pptido B asp-gli-glu-ala-asp-his-lis-leu-asp-glu-ser
a) Cual de los dos pptidos ser ms soluble en soluciones acuosas? Justifique su
respuesta.
b) Hacia qu polo migrar el pptido B a pH=7,4?
c) Cmo se modificar La solubilidad del pptido A si se sustituyen los aminocidos
isoleucina por glutmico y leucina por asprtico?
5 -. Usted dispone de una solucin que contiene las biomolculas lisina y ATP. Pudieran
separarse estas sustancias mediante una tcnica de electroforesis. Argumente su
respuesta.

RESPUESTAS PRECURSORES DE
MACROMOLCULAS.

I: A; B Poseen el grupo OH unido al carbono anomrico ms alejado del grupo

funcional hacia la derecha. En las estructuras C y D el grupo OH est representado por
encima del plano de la forma cclica.

PREGUNTAS DE TEST.
R/1

II: A tiene 3 tomos de carbono.

a) alfa amino y alfa carboxilo

b) La cadena lateral R
c) L
d) amida sustituida (peptdico)
e) Interacciones dbiles.

III: A y C presentan el grupo carbonilo en un carbono primario.

IV: B y D presentan el grupo carbonilo en un carbono interno formando una funcin
ceto.
V: D su forma cclica est compuesta por 5 tomos. Un O y 4 C.

R/2
a) C

b) D

c) B

d) B

e) A

VI: C la forma cclica est formada por 1 tomo de O y 5 C.

f) A

VII: C el OH anomrico est representado por debajo del plano.

R/3
a) 1

b) 9

c) 2

d) 3

e) 7

f) 4

g) 5

VIII: C el OH est representado por encima del plano.

R/7

R/4
a) 2

b) 5

c) 1

d) 4

e) 1

f) 3

g) 3

R/ 5
Las alternativas correctas son: inciso A; B; E.
Son incorrectos:
inciso B. Es un enlace de tipo amida sustituido.
inciso D. El hidrgeno amdico est en posicin trans con respecto al oxgeno
carboxlico

Son verdaderos los siguientes incisos: a, c, f, y g.

Son falsos:
b-. Ambos monosacridos son aldosas.
d-. El enlace glicosdico se forma entre el grupo hidroxilo del carbono anomrico de
un monosacrido y el grupo hidroxilo de un carbono cualquiera ( sea anomrico no ) de
otro monosacrido.
e-. La formacin de anillos piransicos est ms favorecida para las aldohexosas.
f-. La clasificacin D L se basa en la disposicin espacial del grupo hidrxilo del
carbono quiral (asimtrico ), ms alejado del grupo carbonilo. Por su parte los trminos
dextrgiros o levgiro corresponden a la capacidad del compuesto de desviar el plano de
luz polarizada hacia la derecha o izquierda correspondientemente
R/8
a) A y C

R/6
R/9

b) B

c) B

d) A y C e) A y B f) C g) B h) A y C i) B

a)
b)
c)
d)
e)

desoxi adenosin trifosfato.

Guanosindi fosfato.
Desoxicitidin monofasfato.
Desoxitimidin monofosfato.
Uridin di fosfato.

Son correctas las alternativas de los incisos a, b, c y e.

PREGUNTAS DE DESARROLLO
R/ 1-.

R/10
a)
b)
c)
d)
e)

A es un aminocido, B es un monosacrido, C es un nucletido.

Aldohexosa.
Aminocido bsico, polar.
Nucletido purnico, desoxinucletido.
Carbono alfa, grupo alfa amino y grupo alfa carboxilo (constante); cadena lateral
R ( variable).

R/11
a) M

b) N

c) N

El principio de multiplicidad de utilizacin se refiere a que cada biomolcula, como

regla, desempea varias funciones. Los monosacridos tienen varias funciones entre las
que encuentran: ser precursores de oligo y polisacridos, servir como fuente energtica y
ser fuente carbonada para la sntesis de otras biomolculas. Por su parte los aminocidos,
son fuentes de nitrgeno metabolicamente til, son fuentes carbonadas para la sntesis de
otras sustancias y pueden servir como fuente energtica, entre otras mltiples funciones.
Finalmente tambin los nucletidos cumplen este principio por cuanto son precursores
de los cidos nucleicos, son componentes estructurales de otras biomolculas ms
complejas y participan directamente en la transferencia de energa (ATP y GTP), adems
de otras importantes funciones.

d) M e) A f) N g) M h) A
R/ 2 -.

R/12
a)
a) 2 b) 4 c) 4 d) 1 e) 1 f) 4 g) 3 h) 2
R/13
a) estructura terciaria.
b) estructura primaria.
c) estructura cuaternaria.
d) estructura terciaria.
e) estructura secundaria
f) estructura secundaria
g) estructura terciaria.
h) estructura terciaria.
i) estructura primaria
j) estructura secundaria.
k) estructura cuaternaria.
R/14

Carga neta +

b) Esta especie inica no migra.

R/3

Carga neta 0

Carga neta -

a) A es un aminocido cido, B es un aminocido neutro y C es un aminocido

bsico.
b) A migra hacia el nodo, B no migra y C migra hacia el ctodo.

c) Se rompen los enlaces mencionados anteriormente por lo que se obtienen fosfato

inorgnico, adenina y ribosa

R/4
R/7
a) Es ms soluble B ya que contiene mayor proporcin de aminocidos polares.
b) A pH=7,4 el pptido B tiene carga neta negativa, luego migra hacia el nodo.
c) La solubilidad del pptido A aumenta.

Los tres aminocidos pueden enlazarse solo mediante enlace peptdico para dar seis
secuencias diferentes. Sin embargo los tres monosacridos pueden enlazarse de mltiples
formas teniendo en cuenta los diferentes tipos de enlaces glicosdicos (enlace alfa

R/5

beta , entre en carbono1 y el crabono3, entre el carbono1 y el carbono4, entre el

Si, a pH fisiolgico la lisina presenta carga neta positiva ya que los grupos alfa amino y
epsilon amino se encuentran sin disociar (2 cargas positiva) y el grupo alfa carboxilo se
encuentra disociado (1 carga negativa). Los grupos fosfatos del ATP presentan carga neta
negativa a pH fisiolgico. Luego si se coloca en un campo elctrico a dicho pH el ATP
migra hacia el nodo mientras que la lisina migra hacia el ctodo.

R/6
a)

Se rompe el enlace N-glicosdico que une la base nitrogenada con la pentosa por
lo que se obtiene Adenina y ribosa 5 fosfato

b) Se rompe el enlace ster fosfrico que une la pentosa con el grupo fosfato por lo

que se obtiene fosfato inorgnico y el nuclesido de guanina

carbono1 y el carbono6) y las formas lineales cclicas. Por tanto el nmero de

trisacridos diferentes excede con mucho el nmero de tripptidos).

2.- Con relacin a los polisacridos diga si las siguientes afirmaciones son verdaderas o
falsas. Justifique las que considere falsas.

MACROMOLCULAS.
PREGUNTAS DE TEST
1.- Sobre los principios de organizacin de las macromolculas, relacione la columna A
con la columna B.
a____ Las macromolculas estn
constituidas por la unin de
molculas ms pequeas.
b____ Se evidencia por su
visibilidad
al
microscopio
electrnico, baja velocidad de
difusin e imposibilidad de
dilisis.
c___ Las macromolculas estn
siempre constituidas por el mismo
tipo de precursor.
.
d ____ Principio que no se cumple
para los polisacridos ya que estos
presentan ramificaciones.
e____Se pone en evidencia por
relacin de equivalencia entre
secuencia de bases
nitrogenadas de los ARNm y
secuencia de aminocidos en
protena.

la
la
la
la

f ____ Presentan una estructura

espacial compleja
en tres
dimensiones.

1.-Carcter lineal.
2.-Elevado peso molecular
3.- Carcter Polimrico
4.- Carcter Uniforme
5.-Tendencia a la agregacin
6.-Carcter informacional
7.- Carcter tridimensional

a-)____ Se clasifican en homopolisacridos y heteropolisacridos.

b-)____ El almidn es un homopolisacrido de reserva de glucosa en los animales y el
glucgeno en las plantas.
c-)____ Los polisacridos no cumplen el carcter lineal de las macromolculas.
d-)____ La estructura tridimensional de los homopolisacridos depende de la secuencia
de los monosacridos en su estructura primaria.
e-)____ Los polisacridos poseen escaso carcter informacional por su gran monotona
estructural.
f-)____ La estructura primaria de los polisacridos est dada por el eje covalente
monosacrido - enlace glicosdico- monosacrido.
g-)____ La celulosa es muy soluble en agua dada la abundancia de grupos OH - que
posee interactuando por puentes de H+ con el medio acuoso.
h-)____ El glucgeno es un homopolmero de D glucosa unidas por enlace 1-4 y 16 glicosdicos.
i-)____ Los polisacridos forman agregados con lpidos y protenas.

3.- Sobre la estructura de los cidos nucleicos escriba sobre la raya, junto a cada
enunciado, una de las siguientes opciones:
1-Nivel 1rio ADN.
.

2-Estructura 2 ria ADN

3-Estructura 1 ria ARN
4-Estructura 2 ria ARNt
5- Estructura 3 ria ARNt

a) Secuencia de desoxi nucletidos tri fosfatados unidos por enlace fosfodister 3'-5' .
___________________________
b) Secuencia de nucletidos tri fosfatados unidos por enlace fosfodister
3'-5'._______________________
c) Este nivel contiene la informacin secuencial en el ADN.____________________
d) Se caracteriza por la existencia de asas y tallos.___________________________
e) Estructura formada por dos cadenas polinucleotdicas unidas por puentes de H+
entre bases nitrogenadas complementarias.______________________

f) Nivel estructural en el que la molcula tiene forma de hoja de

trbol._____________________
g) Nivel que contiene la informacin conformacional que le permite a este cido
nucleico reconocer a otras macromolculas y realizarsu funcin de transmitir la
informacin gentica.________________________
h) Nivel en el que este cido nucleico presenta forma de doble hlice donde
se definen un surco mayor y un surco menor.___________________________
i) Nivel en el que la molcula de cido nucleico tiene forma de L
invertida._______________
j) Estructura altamente regular dado que los pares de bases A=T
y GC poseen la misma geometra espacial.__________________________
4.- Sobre los ARN, coloque junto a cada enunciado: A, si corresponde a ARNm; B, si
corresponde a ARNr, C si corresponde a ARNt y D si corresponde a todos los ARN.
a)____ Su funcin es transportar aminocidos hacia el ribosoma durante la sntesis de
protenas.
b)____ Son los ARN ms inestables.
c)____ Presentan una estructura secundaria en forma de hoja de trbol.
d)____ Es el nico ARN que no presenta bases nitrogenadas modificadas en su
estructura.
e)____ Estn formados por una sola cadena de ribonucletidos unidos entre s por
enlaces fosfodister.
f)____ Presentan pequea diversidad estructural con una secuencia de bases nitrogenadas
muy conservada entre las diferentes especies.
g)____ Son los ARN con mayor proporcin de bases nitrogenadas modificadas.

5.- Escriba la letra correspondiente en cada caso utilizando la clave que se le ofrece a
continuacin.
D: Si corresponde a ADN.
R: Si corresponde a ARN.
B: Si corresponde a ambos cidos nucleicos.

a)____ En la regin diversa de esta macromolcula se encuentran las bases nitrogenadas

A,G,T,C.
b)____ Su estructura primaria est formada por una secuencia de nucleotidos unidos por
enlaces fosfodister 3'-5'
c)____ Su funcin biolgica es participar en la biosntesis de protenas.
d)____ Presenta en su estructura apareamientos que no son del tipo de Watson y Crick,
dando como resultado una estructura espacial ms irregular.
e)____ Su estructura espacial es estabilizada por fuerzas de apilamiento y puentes de H +
entre las bases.
f)____ Su estructura secundaria es una doble hlice regular con los grupos fosfato hacia
fuera en contacto con el medio acuoso y las bases nitrogenadas hacia el interior.
g)____ Est formado por una sola cadena polinucleotdica.
h)____ Puede establecer reconocimiento molecular con protenas especficas lo cual le
permite realizar su funcin.
i)____ Su funcin es conservar transmitir y expresar la informacin gentica
j)____ Al ser sometido a elevadas temperaturas pierde su funcin.
6.-Sobre la estructura y propiedades de las macromolculas coloque sobre cada raya:
A: si el inciso a es correcto y el inciso b es incorrecto.
B: si el inciso a es incorrecto y el inciso b es correcto.
C: si los incisos a y b son correctos.
D: si los incisos a y b son incorrectos.
1____ La estructura terciaria de las protenas:
a) es mantenida y estabilizada por interacciones dbiles y puentes disulfuro entre los
elementos variables de los precursores.
b) es mantenida y estabilizada por puentes de hidrgeno entre elementos del enlace
peptdico.
2____ El almidn y el glucgeno:
a) presentan ramificaciones que le confieren mayor eficiencia a su funcin biolgica.
b) Estn formados por monmeros de glucosa que se unen por enlaces 1-4 y 1-6.
3____ El ARN de transferencia:
a) presenta una estructura secundaria en forma de hlice.
b) Su estructura primaria est formada por nucletidos de Adenina, Citosina, Guanina y
Timina.

4____ El carcter informacional del ADN:

a) Est determinado por el esqueleto covalente azcar fosfato.
b) Es predominante el carcter informacional secuencial
conformacional.
5____ Tanto el ADN como el ARN:
a) presentan un eje covalente con carga negativa.
b) Estn constituidos por una sola cadena polinucleotdica.

con

respecto

al

7.- Sobre las macromolculas seleccione la alternativa correcta para cada uno de los
siguientes planteamientos:
a) La estructura primaria de los cidos nucleicos est constituida por una secuencia de
nucletidos unidos entre s mediante:
1____ enlace glucosdico.
2____ enlace peptdico.
3____ enlace anhidrido-fosfrico.
4____ enlace fosfodister.
b) La carga elctrica neta de las protenas a pH fisiolgico se debe a la presencia de
grupos:
1____ qumicos de aminocidos cidos y bsicos.
2____ hidroxilos de serina y treonina.
3____ sulfidrilos de cistena.
4____ qumicos de aminocidos aromticos.
c) El carcter informacional de las protenas se debe a:
1____ su carga elctrica neta.
2____ variabilidad de sus precursores.
3____ su eje covalente.
4____ aminocidos del extremo N-terminal.
d) La celulosa y el almidn son:
1____ homopolisacridos.
2____ heteropolisacridos.
3____ monosacridos derivados.
4____ oligosacridos.

e) El nivel cuaternario de la estructura de las macromolculas se presenta en:

1____ cidos nucleicos.
2____ protenas.
3____ polisacridos.
4____ Todas las macromolculas.
f) El carcter lineal de las macromolculas se pone de manifiesto en las
macromolculas excepto:
1____ ADN.
2____ ARN.
3____ protenas.
4____ glucgeno.
g) El ARN de transferencia presenta una estructura secundaria en forma de:
1____ hlice.
2____ hoja de trbol.
3____ plegada.
4____ doble hlice.
h) De acuerdo al modelo de estructura secundaria de Watson y Crick las bases
nitrogenadas se encuentran:
1____ hacia el interior de la molcula.
2____ hacia el exterior de la molcula.
3____ purnicas hacia el exterior de la molcula.
4____ pirimidnicas hacia el exterior de la molcula.

PREGUNTAS DE DESARROLLO.
1- Explique como los cidos nucleicos y las protenas cumplen tres de los principios de
organizacin de las macromolculas.
2.- Explique cmo se relacionan en una protena, dos de los principios de organizacin
de las macromolculas: estructura tridimensional y carcter informacional.

3- Analice a travs de un experimento de desnaturalizacin cmo se pone de manifiesto

la relacin composicin- conformacin- funcin en:

6.- Analice las siguientes secuencias de dos segmentos de ADN:

1) 5...ACGGCTCCGATCCG...3
3...TGCCGAGGCTAGGC...5

a) El ADN.
b) Una protena globular.

2) 5...CAATAGTATACAAT...3
3...GTTATCATATGTTA...5
4.- El 25 de abril de 1953 la revista NATURE public el modelo de estructura secundaria
del ADN propuesto por Watson y Crick, lo que constituy un hito en las ciencias
biolgicas.
a) Un hecho sobresaliente de este modelo es que slo acomoda dos pares de bases:
Adenina- Timina y Citosina- Guanina. Qu importancia tiene este hecho cuando se
analiza el significado biolgico del modelo?
b) Cite otras dos caractersticas del modelo de Watson y Crick.
c) Mencione tres caractersticas estructurales de los ARN que los diferencian del ADN.
5.- En el siguiente esquema se representa una macromolcula (A), que por un proceso
de desnaturalizacin sufre un cambio en su estructura (B).

a) Cul de estos dos segmentos de ADN necesita mayor temperatura para separar una
cadena polinucleotdica de la otra? Por qu?
b) Podr formarse una doble hebra de ADN con la cadena 5-3 del segmento 1 y la
cadena 3-5 del segmento 2?
c) El ADN presenta un mximo de absorcin a 260 nm. Cunado el ADN se
desnaturaliza, aumentar o disminuir la absorbancia? Explique.
.
7- Analice las semejanzas y diferencias entre la estructura secundaria en hlice y la
estructura secundaria en forma de hoja plegada.

NH2
Urea,
mercaptoetanol

NH2

Estructura secundaria

COOH

COOH

8.- Realice un anlisis comparativo entre el nivel secundario y el nivel terciario de las
protenas de acuerdo a la siguiente tabla:

a) Identifique el tipo de macromolcula, as como los diferentes niveles estructurales

representados en A y en B.
b) Se mantendr la funcin biolgica de la macromolcula cuando A se transforma en
B. Explique su respuesta.
c) Es posible la reconversin de B en A? Explique su respuesta.

Estructura
regular
o
irregular
Predominio de un eje
longitudinal (si o no)
Interacciones
que
la
estabilizan
Elementos que participan
en
las
interacciones
estabilizantes

Estructura terciaria

9.- El poliglutmico, un polipptido constituido slo por residuos de cido glutmico

presenta una conformacin en hlice, la cual se pierde a pH7. Por su parte la
polilisina, un polipptido constituido slo por lisina muestra una estructura en hlice a
pH=10, la que tambin se pierde a pH7.
Explique este efecto del pH sobre la conformacin de dichos polipptidos.

RESPUESTAS MACROMOLECULAS.
PREGUNTAS DE TEST.
R/1
a) 3 b) 2 c) 4 d) 1 e) 6 f) 7

10.- La Hemoglobina es una protena tetramrica que consiste en dos subunidades

polipeptdicas y . Las estructuras de las subunidades y son marcadamente
similares a la de la mioglobina. Sin embargo en determinadas posiciones se han
reemplazado residuos hidroflicos en la mioglobina por residuos hidrofbicos en la
hemoglobina.

R/2
Son verdaderos los incisos: a, c, e, f, h, i
Son falsos:
Inciso c: El glucgeno es reserva de glucosa en animales y el almidn en
plantas.
Inciso d: Los homopolisacridos estn constituidos por el
mismo monosacrido, luego no se puede hablar de secuencia.
Inciso f : En la celulosa se forma una red de puentes de hidrgenos
intercatenarios que da lugar sustancias fibrosas insolubles

a) Cmo puede esta observacin reconciliarse con la generalizacin de que los

residuos hidrofbicos se pliegan hacia el interior de las protenas?
b) En este sentido, qu puede usted decir acerca de las interacciones que determinan la
estructura cuaternaria de la hemoglobina?
11.- Al someter las subunidades de HbA (paciente sano) y de HbS (paciente siclmico)
a la accin de la tripsina se obtuvieron los siguientes pptidos de los extremos aminoterminales.
HbA: Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys
HbS: Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys
a) Pudieran estos pptidos separarse unos de otros en un campo elctrico a pH
fisiolgico?
b) Cul es la carga neta de cada pptido a pH=7?

R/3
a)
b)
c)
d)
e)
f)
g)
h)
i)
j)

primariaADN
primaria ARN
Primaria ADN
Secundaria ARNt
Secundaria ADN
Secundaria ARNt
Secundaria ADN
Secundaria ADN
Terciaria ARNt
Secundaria ADN

R/4
a)
b)
c)
d)
e)
f)
g)

B
A
C
A
D
B
C

R/5
a)
b)
c)
d)
e)
f)
g)
h)
i)
j)

D
A
R
R
A
D
R
A
D
A

R/6
1) A
2) C
3) D
4) B
5) A
7-. (Pregunta de seleccin mltiple de macromolculas)
a) 4
b) 1
c) 2
d) 1
e) 2
f) 4
g) 2
h) 1

elevando la temperatura. Con este proceso se pierde la estructura tridimensional

(relacin conformacin - funcin) con lo que se afecta la funcin de la protena. Al
suprimir las condiciones desnaturalizantes se recupera la estructura tridimensional
proteica ya que la desnaturalizacin no afect la estructura primaria de la protena.
restablecindose la funcin biolgica de esta ( relacin composicin
conformacin).

Preguntas de desarrollo.
R/1
Protenas
Carcter polimrico: Estn formadas por secuencias de aminocidos unidas mediante
enlace peptdico.
Carcter uniforme: Su estructura primaria est formada solo por L aminocidos
Carcter lineal: Su estructura carece de ramificaciones.
cidos nucleicos
Carcter polimrico: Estn formados por secuencias de nucletidos unidos mediante
enlace fosfodister.
Carcter uniforme: Su estructura primaria est formada solo por nucletidos
Carcter lineal: Su estructura carece de ramificaciones.
Nota. Solo nos referimos a los tres ejemplos ms simples aunque se debe hacer nfasis
en el resto de las caractersticas.

R/4
a) La complementariedad de bases nitrogenadas AT y GC permite explicar como se
conserva y trasmite la informacin gentica ya que cada cadena sirve de molde para
la sntesis de otra nueva cadena en el proceso de replicacin donde se obtiene dos
molculas hijas de ADN idnticas entre si y a la progenitora.
b) Dos cadenas con arrollamiento helicoidal hacia la derecha, azcar y enlace
fosfodister hacia el exterior as como bases nitrogenadas hacia el interior del barril.
c) Formados por ribonucletidos, bases modificadas y ribonucletido de uracilo,
monocatenarios, estructuras en forma de horquillas, estructura secundaria en forma
de hoja de trbol, presencia de bases invariantes y seminvariantes, extensin de 60 90 nucletidos.

R/2
La estructura tridimensional de las protenas se presentan como disposiciones espaciales
complejas en las tres dimensiones. Para su estudio se dividen en niveles estructural
primarios dado por la secuencia de aa y que determina la informacin secuencial). Esta
estructura primaria contiene la informacin de cules son los niveles estructurales de
orden superior y estos determinan la informacin conformacional que predice cual ser
la funcin La gran variedad de aminocidos que forman las protenas determinan el
elevado carcter informacional de estas macromolculas
R/3
a) El ADN puede desnaturalizarse aumentando la temperatura o adicionando solucin
de etanol. Cuando esto ocurre se separan las dos hebras de polidesoxiribonucletidos
por lo que se pierde la conformacin bicatenaria que es necesaria para que acten las
enzimas y factores de la replicacin, transcripcin y reparacin de dicha molcula
(relacin conformacin funcin). Al suprimir las condiciones desnaturalizantes se
logra la reasociacin de las cadenas complementarias por lo que se alcanza
nuevamente su estructura nativa ( relacin composicin conformacin)
b) Las protenas pueden desnaturalizarse en presencia de agentes caotrpicos (urea) y
reductores (B mercaptoetanol), aumentando la concentracin de sales o simplemente

R/5
a) Protena A Nivel estructural terciario y secundario B Nivel Estructural
b) El paso del estado A al estado B implica la desnaturalizacin proteica donde se
pierde la conformacin de la protena. En este estado la protena pierde su
informacin conformacional por lo que se ver afectada su funcin.
c)

Si es posible mediante la renaturalizacin proteica eliminando los agentes

desnaturalizantes. El proceso de renaturalizacin implica el restablecimiento de las
interacciones estabilizadoras de la estructura tridimensional debido a la conservacin
de la estructura primaria de la protena

R/6
a) Segmento 1 . El segmento 1 contiene mayor contenido en G y C que el segmento 2
lo que involucra un mayor nmero de puentes de hidrgeno estabilizando la unin
entre las dos hebras de este segmento.
b) No pues ambas hebras no son complementarias entre si
c) Aumenta lo que se conoce como efecto hipercrmico. Se debe a la mayor
desorganizacin y disminucin del apilamiento de bases en el estado desnaturalizado
del ADN.

R/7 Semejanzas: Secuencias cortas de aminocidos, estructuras regulares, cadenas R de

los aminocidos orientados hacia el exterior del eje longitudinal estructural, fuerzas
estabilizadoras establecidas entre los elementos del enlace peptdico.
Diferencias: Generalmente las estructuras en alfa hlice son de mayor longitud que las
hojas plegada. La alfa hlice es una estructura formada por un solo sector de la cadena
polipeptdica, mientras que las hojas estn formadas por la interaccin de varios
sectores de la cadena. En la alfa hlice los puentes de hidrogeno son siempre
intracatenarios a diferencia de los puentes de hidrogeno intercatenarios que se presentan
en las hojas .
R/8
Estructura secundaria
o regular

Estructura
regular
irregular
Predominio de un eje
longitudinal (si o no)
Interacciones
que
la
estabilizan
Elementos que participan
en
las
interacciones
estabilizantes

si

Estructura terciaria
regular
no

Puentes de hidrogeno.

Interacciones dbiles y
puentes disulfuro.
Elementos
del
enlace Cadenas laterales R de los
peptdico ( grupos alfa aminocidos
amino y grupos alfa
carboxilo )

R/9
La cadena lateral del cido glutmico contiene un grupo carboxilo disociable que a pH 7
( por encima de su pK) se encuentra disociado con carga neta negativa mientras la
cadena lateral de la lisina contiene un grupo amino disociable que a pH 7 ( por debajo de
su pK) se encuentra sin disociar con carga positiva. La presencia de aminocidos
cargados en la estructura secundarias en alfa hlice puede ser un agente desestabilizador
si estn
R/10
a) Estos aminocidos hidrofbicos presentes en la superficie de las cadenas alfa y beta
de la hemoglobina
participan en la estabilizacin mediante interacciones
hidrofbicas de la estructura cuaternaria de la Hb , quedando enmascarados del
medio hidroflico celular y en el interior de la protena cuando esta alcanza su
estructura cuaternaria.

b) La estructura cuaternaria de la Hb es el resultado de la asociacin de 4 cadenas

polipeptdicas
R/11
El segmento de HbA a presenta carga neta negativa a pH fisiolgico, mientras el
segmento de HbS presenta carga neta cero. Por tanto pueden separarse mediante
electrofresis a dicho pH.

Tema IV: BIOCATALIZADORES

PREGUNTAS DE TEST.
1. - Con relacin a los biocatalizadores complete los espacios en blanco con la palabra o
frase correspondiente:
a) El agente modificador del centro activo que altera grado de disociacin de los
grupos ionizables es l _____________________
b) En presencia de un modulador alostrico positivo la fraccin de centros activos tiles
________________________
c) Las enzimas alostricas se diferencian del resto de las enzimas porque adems del
centro activo presentan otro sitio de reconocimiento que es l
__________________________
d) En la inhibicin no competitiva la Vm _______________________ y la Km
______________________________
e) Las enzimas cuya actividad es modulada covalentemente por fosforilacion
desfosforilacion requieren para su interconversin de una enzima
__________________________ y de otra enzima ____________________________
f) Los grupos del centro activo que participan directamente en la transformacin del
sustrato son _____________________________
2. - Acerca de la cintica enzimtica conteste verdadero (V) o falso (F) segn
corresponda:
a) ____ La velocidad de las reacciones enzimticas aumenta linealmente con el
aumento de la concentracin de enzima.
b) ____ La velocidad mxima de una reaccin enzimtica se alcanza cuando la mitad
de los centros activos estn ocupados por sustratos.
c) ____ La constante de Michaelis- Menten (Km) se define como la concentracin de
sustrato a la que se alcanza la velocidad mxima (Vm).
d) ____ Los inhibidores competitivos afectan la eficiencia cataltica (Vmx) de las
enzimas.
e) ____ Las vitaminas son o forman parte de los cofactores enzimticos.
f) ____ Las temperaturas elevadas provocan disminucin de la velocidad de la mayora
de las reacciones enzimticas.
g) ____ Los inhibidores no competitivos disminuyen la afinidad de una enzima por su
sustrato sin afectar su velocidad mxima.

h) ____ Los iones inorgnicos intervienen como cofactores o activadores de algunas

enzimas.
i) ____ El pH ptimo es el intervalo de pH al cual
la enzima trabaja a su mxima
capacidad.
j) ____ La variacin de la velocidad de la reaccin enzimtica aumenta
proporcionalmente al incremento de la concentracin de sustrato.
3.- Sobre los cofactores enzimticos escriba sobre la raya junto a cada enunciado:
A, si corresponde a Acetil CoA.
N, si corresponde a NAD
F, si corresponde a FAD
NF, si corresponde a NAD y FAD
T, si corresponde a todos los anteriores.

a)____ Participa en reacciones de oxidacin reduccin.

b) ____ Contiene nucletido de Adenina.
c) ____ Participa en reacciones de transferencia de grupos.
d) ___ Extrae tomos de hidrogeno de tomos de carbono adyacentes en la estructura de
l sustrato
e) ____ Solo uno de los tomos de hidrgenos extrados se incorpora a la estructura del
cofactor
f) ____ Extrae tomos de hidrogeno directa o indirectamente vinculado al mismo tomo
de carbono
g) ____Contiene en su estructura un grupo sulfidrilo que permite la formacin de
tiosteres.
h) ____ Uno de sus componentes es una vitamina del complejo B.

4. - S las formas R (relajada) y T (tensa) son los dos posibles estados conformacionales
de una enzima alostrica en el modelo simtrico concertado. Seale con una X cules de
las siguientes afirmaciones son ciertas.

6.- La velocidad de una reaccin enzimtica puede ser modificada por varios factores:
pH, temperatura, [E], [S], [cofactores] y presencia de activadores e inhibidores. Escriba
sobre la lnea a que factor se refiere cada uno de los siguientes enunciados:

a) ____ Enzima saturada con el sustrato est en la forma T.

a) Aumenta la energa cintica de las molculas lo que favorece la unin enzimasustrato. ________________________
b) Modifica la distribucin de cargas del centro activo y va produciendo cambios
conformacionales. _________________________
c) Su incremento implica un mayor numero de centros activos tiles, por lo que hay un
aumento lineal de la velocidad de reaccin. ______________________________
d) En la medida en que aumenta se incrementa la velocidad de la reaccin hasta llegar a
un valor conocido como velocidad mxima. _____________________________
e) La velocidad de la reaccin aumenta hasta cierto valor crtico en el que se producen
cambios
en
la
estructura
tridimensional
de
la
enzima.
____________________________

b) ____ Los activadores alostricos se unen preferencialmente al estado T.

c) ____ Estados R y T coexisten en una misma molcula.
d) ____ Los inhibidores alostricos incrementan la proporcin de molculas de
enzimaen la forma TT en relacin con la forma RR.

5 - Sobre los principales mecanismos de regulacin enzimtica, coloque sobre la lnea

junto a cada enunciado:
A: S corresponde a regulacin alostrica.
C: S corresponde a regulacin por modificacin covalente.
D: S corresponde a los dos mecanismos.
a) ____ La enzima existe en dos formas que difieren en conformacin, composicin
qumica y actividad.
b) ____ La cintica de estas enzimas (Vo vs [S]) muestra curvas sigmoidales.
c) ____ Son protenas oligomricas que se activan o inhiben por sustancias del propio
metabolismo celular.
d) ____ La actividad enzimtica vara por cambios en la fraccin de centros activos
tiles sin modificar la cantidad de enzima.
e) ____ Necesita del concurso de otras enzimas para pasar de una conformacin a otra.
f) ____ El modelo simtrico- concertado plantea una conformacin R (ms activa) y
otra T (menos activa).
g) ____ Es un mecanismo de regulacin que responde a seales extracelulares.

7. - Sobre las enzimas, complete los siguientes espacios en blanco:

a) El NAD+ y el FAD se clasifican como cofactores de _________________________
b) La etapa de la reaccin enzimtica directamente relacionada con los grupos
catalticos es la etapa de _______________________________
c) Un anlogo estructural al sustrato que ocupe el centro activo de la enzima provoca
una ______________________________
d) Un factor cuyo incremento provoca un incremento directamente proporcional en la
velocidad de la reaccin enzimtica es la __________________________________
e) La etapa de la reaccin enzimtica directamente relacionada con la Vm es la etapa de
_______________________________
f) La glucosa 6 fosfatasa y la glucosa 6 fosfato deshidrogenasa reconocen a la glucosa
6 fosfato porque estas enzimas tienen la misma _____________________________
g) La propiedad del centro activo referida a que la enzima hace slo una transformacin
del sustrato se conoce como ________________________________
h) Las enzimas que catalizan la misma reaccin pero que difieren en sus propiedades
cinticas y algunas caractersticas fisico-quimicas se conocen
como__________________________

7.- Con respecto a las enzimas relacione los elementos de la columna A, con los de la
columna B.

Columna A
a)___ Componente del centro activo implicado
directamente en la transformacin del sustrato.
b)___ Propiedad del centro activo referida a que
la enzima hace slo una transformacin del
sustrato.
c) ___ pH al cual se alcanza la mayor velocidad
de la reaccin enzimtica.
d)___ Componente del centro activo constituido
por cadenas
laterales R de aminocidos
apolares.
e)___ Parmetro cintico relacionado con la
afinidad del enzima por el sustrajo.

f)___ Su incremento produce un aumento

directamente proporcional en la velocidad de la
reaccin enzimtica.
g)___
Parmetro
cintico
relacionado
directamente con la eficiencia cataltica de la
enzima.
h)___ Parmetro cintico que aumenta en una
inhibicin competitiva pero no se afecta en una
inhibicin no competitiva.

1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.

Columna B
Eje peptdico
Grupos catalticos
pH ptimo
Grupos de ambientacin
Concentracin de enzima
pH fisiolgico
.Km
Vm
Especificidad de accin
Especificidad de sustrato
Grupos de fijacin
Concentracin de sustrato

PREGUNTAS DE DESARROLLO.
1. - La teora del centro activo ha permitido explicar el modo de accin y las propiedades
de las enzimas y ha posibilitado con esto el desarrollo de los estudios cinticos. Segn
esta teora:
a) Qu elementos componen el centro activo?
b) Cules de los elementos solicitados en el inciso a) contribuye a la especificidad de
sustrato?
c) Mencione tres agentes que modifican la estructura del centro activo. Justifique su
accin para uno de ellos.
2- En el centro activo de una enzima se encuentran presentes los grupos OH de la serina,
OH de la Treonina, imidazol de la histidina y la cadena hidrocarbonada de la leucina
entre otros grupos qumicos.
a) A qu componente del centro activo pudieran corresponder cada uno de estos
grupos?
b) Cual de estos grupos explicara la sensibilidad de esta enzima a los cambios de
pH? Justifique su respuesta.?
3. - Se estudi el comportamiento de dos enzimas (Ay B) que tienen la misma
especificidad de sustrato y diferente especificidad de accin lo que se ilustra en el
siguiente grfico:
Vo
120
100
80
60
40
20

5 10 15 20 25 30

c(S)

a)
b)
c)
d)

Seale la Vm y la Km de cada reaccin.

Cul de las enzimas muestra mayor afinidad por el sustrato?
Cul de las enzimas muestra mayor capacidad cataltica?
Explique qu significa que estas enzimas tienen igual especificidad de accin y
diferente especificidad de sustrato?

4-) La enzima piruvato deshidrogenasa est formada por varias subunidades que se une
por fuerzas no covalentes que forman un complejo catalizador de sucesivas reacciones en
una va metablica. Por su parte las dos cadenas polipeptdicas de la cido graso sintasa
se pliegan de tal forma que da origen a varios centros activos en cada cadena. Haga un
comentario sobre las formas bsicas de organizacin de cada una de estas enzimas.
5- La enzima oligomerica fosfofructofosfatasa 1 es la principal enzima reguladora de la
va de sntesis de glucosa. Esta enzima presenta mayor actividad cataltica a elevadas
concentraciones de ATP y es menos activa cuando aumentan los niveles de ADP.
a) Explique el mecanismo de regulacin que se pone de manifiesto.
b) Cul es el papel del ATP y el ADP en esta enzima y a que parte de la enzima se unen
los mismos?
6. - HMG CoA reductasa es la principal reguladora en la sntesis de colesterol. Esta
enzima es ms activa cuando est desfoforilada y menos activa cuando est fosforilada.
a) Explique el mecanismo de regulacin que se pone de manifiesto. Puede auxiliarse
de un esquema.
b) Cual considera usted es la principal ventaja de este mecanismo de regulacin.
7. - Los datos que se muestran a continuacin ese obtuvieron en una reaccin
enzimaticamente catalizada, en presencia del inhibidor X, en presencia del inhibidor y
en ausencia de inhibidores.
[S] (mM)
Sin inhibidor
Inhibidor X
0.2
5.0
3.0
0.4
7.5
5.0
0.8
10.0
7.5
1.2
14.9
10.3
1,6
15.0
14.8
2.0
15.2
15.1
a) Determine el tipo de inhibicin en cada caso.

Inhibidor Y
2.0
3.0
4.0
4.9
6.0
6.2

b) Diga los valores aproximados de Km y

Vm para las tres condiciones
experimentales.
c) Explique para cada inhibidor si se combina con la enzima, con el complejo enzimasustrato o con ambos.
8. - El sitio activo de una enzima generalmente consiste en una hendidura (bolsillo) sobre
la superficie de la enzima que contiene las cadenas laterales de aminocidos necesarias
para unirse al sustrato y catalizar su transformacin qumica. La carboxipeptidasa es una
enzima formada por una simple cadena de 307 aminocidos cuyos grupos catalticos
esenciales los aportan la Arginina 145 y el Glutmico 270.
a) Explique como estos aminocidos separados en la secuencia, pueden aproximarse
para catalizar la reaccin.
b) S slo estos grupos catalticos estn involucrados en el mecanismo de catlisis por
qu es necesario para la enzima contener ese elevado nmero de aminocidos?
9- La anhidrasa carbnica, enzima que juega un importante papel en diferentes procesos
secretores, es fuertemente inhibida por la acetazolamida, medicamento que se emplea
como diurtico y para el tratamiento del glaucoma. La curva experimental de velocidad
de reaccin vs [S] para la anhidrasa carbnica se muestra a continuacin (curva
superior). Cuando el experimento se repite en presencia del medicamento se obtuvo la
curva inferior.
Vo
120
100
80
60
40
20

5 10 15 20 25 30

c(S)

a) Determine la naturaleza de la inhibicin por la acetazolamida.

b) Explique cmo se afectan los parmetros cinticos de la enzima en presencia del
inhibidor.

10-) Las hexoquinasas son formas mltiples de una enzima que catalizan la fosforilacin
de aldohexosas en diferentes tejidos pero difieren en sus propiedades cinticas.
a) Como se denominan estas enzimas
b) Que importancia Ud le atribuye a la existencia de estas variantes enzimticas.

R/4
Es cierto solo el inciso d.
R/5

11. - En una experiencia de laboratorio se indujo una mutacin en el gen que codifica
para la sntesis de la enzima quimotripsina lo que provoc el cambio de la Serina 195 de
su centro activo por Valina.
Explique la posible consecuencia de este cambio sobre la funcin de esta protena
enzimtica.

RESPUESTAS : BIOCATALIZADORES.

a) C b) A c) A d) D e) C f) A
R/6
a) temperatura
b) pH
d) concentracin de sustrato

a) 2

R/2
Son verdaderos los siguientes incisos: a, e, f, h, i.
Son falsos: inciso b. La Vm se alcanza cuando todos los centros activos de las
molculas de enzima estn ocupados por el sustrato
inciso c. La Km se define como la concentracin de sustrato a la cual se
alcanza la mitad de la velocidad mxima
inciso g. Los inhibidores no competitivos no afectan la Km pero si
disminuye la Vm
inciso j. El incremento lineal solo ocurre a muy bajas concentraciones de
sustrato. El aumento de la Velocidad de la reaccin se atena a
medida que aumenta la concentracin de sustrato hasta que se
alcanza la Vm cuando la enzima est saturada por el sustrato.
R/3
a) NF

b) T c) A

d) F e) N

f)N g) A h) T

c) concentracin de enzimas
e) temperatura

R/7

PREGUNTAS DE TEST.
R/1
a) pH b) aumenta c) sitio alostrico d) disminuye y no se afecta.
e) quinasa y fosfatasa f) grupos catalticos

g) C

b) 9 c) 3 d) 4 e) 5 f) 5 g) 8 h) 7

R/8
a)
b)
c)
d)
e)
f)
g)
h)

oxidacin reduccin.
Transformacin.
Inhibicin competitiva.
Concentracin de enzimas.
Transformacin.
Especificidad de sustrato
Especificidad de accin.
Isoenzimas.

PREGUNTAS DE DESARROLLO

b) La enzima B
c) La enzima A
d) Que estas enzimas tienen igual especificidad de sustrato significa que ambas pueden
reconocer y unirse al mismo sustrato pero que la transformacin que hacen al sustrato es
diferente por lo que tienen diferente especificidad de accin.

R/1
a) Los componentes del centro activo son:
- eje peptdico.
- grupos de ambientacin
- grupos de fijacin.
- grupos catalticos.

R/ 4

b) De los anteriores contribuyen a la especificidad de sustrato:

el eje peptdico, los grupos de ambientacin y los grupos de fijacin.
c) Son agentes modificadores del centro activo:
agentes desnaturalizantes, el pH y agentes bloqueadores. Por ejemplo el
cambio de pH influye sobre los grupos disociables del centro activo por lo que
cambia la distribucin de cargas en el mismo.
R/2
a) La cadena hidrocarbonada de la leucina sera de un grupo de ambientacin, los OH
de la serina y la treonina pueden pertenecer a los grupos de fijacin y el imidazol de la
histidina as como el OH de la serina pudieran ser grupos catalticos.
b) El imidazol de la histidina es un grupo disociable que puede presentar o no carga
neta en dependencia del pH.

Vo
A

VmA

KmA

b) El ATP es en este caso un efector alostrico positivo y el ADP un efector alostrico

negativo los que se unen a los sitios alostricos de la enzima.

KmB

5 10 15 20 25 30

R/ 5
a) Se pone de manifiesto la regulacin alostrica.
De acuerdo al modelo simtrico concertado las enzimas alostricas se presentan en
dos estados conformacionales de igual composicin y diferente actividad cataltica:
Estado relajado (R), ms activo y estado tenso (T), menos activo, los que en ausencia
de ligando se encuentran en equilibrio. En presencia de un activador alostrico
positivo este se une a la forma R, favoreciendo la unin de la enzima con el sustrato
por lo que se desplaza el equilibrio hacia la conformacin R, por lo que aumenta la
velocidad de la reaccin enzimtica. En presencia de un efector alostrico negativo,
este se une a la forma T que tiene menos afinidad por el sustrato, el equilibrio se
desplaza hacia el estado T, disminuyendo la velocidad de la reaccin.

R/ 3
a)
120
100
80 VmB
60
40
20

La piruvato deshidrogenasa es un complejo multifuncional. Los complejos

multifuncionales son agrupaciones de enzimas que catalizan reacciones relacionadas en
una va metablica y se presentan en una estructura compleja formadas por varias
subunidades asociadas por fuerzas no covalentes. Esta interaccin protena-protena es
importante para el desarrollo de la catlisis ya los componentes por separado no
presentan actividad cataltica. En estos complejos los intermediarios entre el sustrato y el
producto se transfieren del centra activo de una enzima al centro activo de la otra, sin
que se separe de la superficie de la enzima con lo que se gana en eficiencia.
La cido graso sintasa se trata de una enzima multifuncional. En esta forma de
organizacin cada cadena polipeptdica se pliega de tal forma que da origen a varios
centros activos los que catalizan varias reacciones sucesivas. Al igual que los complejos
multienzimticos no permiten la fuga de intermediarios.

c(S)

R/ 6
a) Se pone de manifiesto la regulacin por modificacin covalente.
La enzima se presenta en dos estados conformacionales alternativos de diferente
composicin qumica y diferente actividad cataltica. La diferente composicin
qumica se debe a grupos qumicos como el fosfatos que se unen covalentemente a la
enzima, dando lugar a formas modificadas (fosfatadas) y no modificadas (no
fosfatadas). Para unas enzimas la forma modificada es la ms activa (por ejemplo la
Glucgeno Fosforilasa) y para otras enzimas la forma modificada es la menos activa
(como es el caso de la HMG Coa reductasa). Para el paso de un estado
conformacional a otro se requiere del concurso de otras enzimas. As para el paso de
la forma no fosfatada a la forma fosfatada se necesitan las enzimas quinasas y para
convertir la fosfatada e no fosfatada se necesitan las enzimas fosfatasas.
b) El fenmeno de amplificacin
R/7
a) La sustancia X es un inhibidor competitivo y la sustancia Y es un inhibidor no
competitivo.
b) En ausencia de inhibidores la Km es 0.4 y Vm es 15. Con el inhibidor
competitivo (X) la Km es 0.8 y la Vm es 15 mientras que con el inhibidor no
competitivo la Km es 0.4 y la Vm es 6.2
R/ 8
a) Los pliegues y repliegues de la cadena polipeptdica que conforman la estructura
del centro activo permiten que aminocidos lejanos en la estructura primaria se
aproximen en la estructura tridimensional.
b) El gran nmero de aminocidos es necesario para que se alcance la estructura
tridimensional de la protena que contiene al centro activo. Adems el centro
activo contiene otros grupos qumicos de cadenas laterales de aminocidos como
son los grupos de ambientacin y los grupos de fijacin tambin necesarios para
que pueda efectuarse la catlisis.
R/ 9
a) La acetazolamida es un inhibidor no competitivo de la anhidrasa carbnica.
b) La acetazolamida se une a un sitio diferente del centro activo de la anhidrasa
carbnica por lo que no se afecta la etapa de unin de la enzima con el sustrato lo

que se refleja en el valor constante de la Km. Por otro lado ocurren cambios en la
orientacin de los grupos catalticos del centro activo afectando la etapa de
transformacin de la reaccin disminuyendo el valor de Vm.
R/ 10
a) Isoenzimas
b) Permite la catlisis de una misma reaccin enzimtica de manera diferencial en
los tejidos del organismo asegurando la respuesta tejido especfica frente a una
misma seal.
R/11
El cambio del aminocido serina por valina en la enzima se afecta la secuencia lo que
repercute en la estructura tridimensional alterando la funcin. La serina es una
aminocido que aporta un grupo OH cataltico. Por su parte la valina aporta al centro
activo una cadena hidrocarbonada que no puede realizar la funcin de transformacin del
sustrato.