TALLER - PARCIAL No.

2
Ana Mara Crdenas Callejas, Carol Yenixa Gaitn Vergara, Cristian Leonardo
Medina Tibaquir, Stefany Rodrguez Arana, Luis Felipe Serrano Pea
1. Defina la estructura y composicin del msculo. Adicionalmente, seale las
diferencias que existen frente a la estructura muscular de los pescados.
Existen tres tipos de musculo a conocer: el estriado en el cual se encuentra el
voluntario o esqueltico y el involuntario o cardiaco asociado al corazn y por
otra parte el musculo liso involuntario que forma parte vital de los vasos
sanguneos.
Debido a que entre el 35-60% del total de la canal en los mamferos est
conformado por musculo esqueltico, es este el componente principal de la carne
y cada uno de los cuales est rodeado de tejido conectivo que les confiere
estabilidad denominado epimisio. A su vez estn constituidos por series de fibras
posicionadas en fascculos de aproximadamente 50m de dimetro transversal
que se encuentran separadas por tejido conectivo en este caso denominado
perimisio y cada una de estas fibras se encuentra envuelta en el tejido conectivo
llamado endomisio. Todos los tejidos convergen en el extremo del musculo
conformando los tendones mediante los cuales los msculos se insertan a los
huesos y permiten al esqueleto la capacidad de moverse.
Las fibras son la unidad estructural esencial de los msculos y constituyen del 75
al 92 % del volumen total del msculo. La parte restante la aportan los tejidos
conectivos, vasos sanguneos, fibras nerviosas y el lquido extracelular. Cada fibra
se encuentra rodeada por una membrana que se sita debajo del endomisio
llamada sarcolema que contiene material tanto lipdico como proteico. Estas fibras
contienen unidades estriadas conocidas como miofibrillas concentradas en un
lquido extracelular coloidal llamado sarcoplasma, a su vez estas incluyen
unidades ms finas como los miofilamentos tanto gruesos (compuestos
prcticamente de miosina) como delgados (compuestos prcticamente de
miosina) que segn su disposicin en ciertas regiones confieren la caracterstica
estriacin al musculo en general y que tras diversas propiedades pticas
resultantes las bandas de estas miofibrillas fueron denominadas as: I para las
claras (isotrpicas) que tiene una divisin central ms densa llamada lnea Z y A
para las oscuras (anisotropicas) que tiene una zona central menos densa llamada
lnea H que a su vez esta biseccionada por una lnea oscura llamada lnea M. La
regin comprendida entre dos lneas Z se denomina Sarcomero el cual es la
unidad bsica que permite el ciclo de contraccin y relajacin muscular.
Cada miofibrilla se encuentra rodeada del retculo sarcoplasmico que es un
sistema membranoso de cisternas y tbulos, estos ltimos se encuentran
interrumpidos en los lmites de los sarcomeros por los tbulos T que se

comunican con el espacio extracelular, por otra parte En la unin de las bandas A
e I los tbulos longitudinales convergen y concluyen en vesculas alargadas
llamadas cisternas terminales que tienen la capacidad de almacenar calcio.

Fig 1. Estructura fina del

msculo esqueltico

fig 2. Esquema de la estructura

del
retculo
sarcoplasmico,
complejo sistema de tbulos y
depsitos
o
cisternas
estrechamente relacionado con
las
miofibrillas
y
que
desempea
un
importante
papel en el mecanismo de la

Como se nombr anteriormente el musculo contiene tejido conectivo que da

sostn al musculo y adems representa ms del 30 % de la protena del mismo,
sin embargo tambin est compuesto por otros tipos de tejidos como el adiposo,
epitelial, nervioso y vascular. En cuanto a micro y macronutrientes el msculo
esqueltico tiene una composicin de aproximadamente 73,5% de agua, 19% de
protenas, 4 % de grasa y 2.8 % de sustancias solubles no nitrogenadas.
PECES
Su estructura muscular difiere de los animales terrestres y aves principalmente por
tres factores:

Debido a que su hbitat natural es el agua, no requiere un tejido conjuntivo

fuerte para sostener sus msculos.
Ya que la temperatura de su ambiente es fra las propiedades de sus
protenas son distintas de los animales de sangre caliente.
Asociado a su particular movimiento la arquitectura estructural es muy
diferente a la de los animales terrestres y aves: en el pez existen
segmentos en forma de W denominados miotomos con una flexura hacia
adelante y dos hacia atrs, estos segmentos se conectan entre s por finas
capas de tejido conjuntivo colagenoso llamado mioseptos o miocommata.

2. A qu hace referencia el complejo Actomiosina? Identifique y caracterice

de forma muy completa cada uno de sus componentes, incluyendo sus
funciones.
La Actomiosina es un complejo formado por la unin de las protenas contrctiles
actina y miosina el cual se forma cuando ocurre la contraccin en el musculo ya
sea en vivo o en pre-rigor y en el rigor-mortis. Este complejo se disocia tras la
presencia de ATP y Mg2+.
Miosina: Es la ms abundante de las protenas miofibrilares. Su punto isoelctrico
es aproximadamente 5,4 debido a que en su molcula se encuentran cerca de 500
restos de 20 aminocidos, entre ellos todos los esenciales de los cuales cerca del
30 % pertenecen a cidos dicarboxlicos, lo cual le da un carcter cido a la
molcula y condiciona su capacidad especfica de unin con los iones Ca2+, K+ y
Mg2+. Su peso promedio es de 480 kilodaltons. La longitud promedio de su
molcula es de alrededor de 160 nm. Contiene dos largas cadenas polipeptdicas
idnticas de unos 200000 daltons denominadas cadenas pesadas. Su estructura
consta de dos partes una denominada regin de la cola y otra regin de la cabeza,
estas ltimas con los sitios activos de los filamentos gruesos durante la
contraccin muscular ya que actan como puentes cruzados con los filamentos de
actina.
Actina: Compone aproximadamente el 22 % del total de las protenas musculares.
Es el principal constituyente de los filamentos delgados. Est constituida por una
cadena polipeptdica simple que une una molcula de nucletido (ATP o ADP) y un
catin divalente (calcio o magnesio) por monmero. Puede existir en dos formas:
G actina, que consiste en unidades globulares relativamente pequeas que tienen
un peso molecular de aproximadamente 47 kilodaltons y est conformada de una
sola cadena polipeptdica. Por otra parte puede existir la F-actina que es el
resultado de la polimerizacin de la G-actina tras la unin de esta con ATP, y son
estos los que interaccionan con la porcin de cabeza de la miosina. Es fibrosa,
con un peso molecular mayor a 14 megadaltons.

3. Describa el proceso de ensamble de la actina y explique la importancia que

tienen las protenas reguladoras en su estructura y funcionalidad. Es
correcto afirmar que el alto grado de afinidad de la TnI hacia el calcio
permite dar el anclaje y estabilidad a la tropomiosina?
Las protenas como la tropomiosina y la troponina ejercen conjuntamente una
funcin reguladora. La primera imparte estabilidad mecnica a los filamentos
debido a su alto contenido de alfa-hlice formando un complejo con la F-actina
con la cual tiene una gran afinidad. La segunda est compuesta por tres
subunidades T, C e I, cada una con una funcin especfica como se muestra a
continuacin:
Proceso de ensamble de la actina (contraccin y relajacin)
Para empezar, el complejo troponina se mantiene unido a la tropomiosina gracias
a la troponina T. Dicho esto el proceso de contraccin se inicia cuando los iones
de calcio liberados por el retculo sarcoplasmico se unen a la Troponina C, la cual
cambia de forma provocando el desplazamiento de la tropomiosina dejando libre el
sitio activo de la actina para que la cabeza de miosina se pueda unir, sin embargo
esta cabeza de miosina debe haber sido activada previamente y esto ocurre
cuando el ATP se une a dicha cabeza y produce la hidrolisis a ADP y fosfato
inorgnico liberando la energa necesaria que permita la activacin y es en este
momento que se une a la actina. Una vez el fosfato inorgnico es desprendido la
unin se fortalece, posterior a esto el ADP se libera y se produce un golpe de
fuerza generando el desplazamiento de la cabeza de miosina que a su vez
desplaza el filamento de actina. Una vez a la cabeza de miosina se una
nuevamente una molcula de ATP la unin entre la actina y la miosina se debilita
debido a la existencia de la Troponina I que inhibe esta unin en presencia de ATP
que debe ser hidrolizado a ADP y fosfato inorgnico para que el ciclo se repita
mientras los sitios activos de la actina estn expuestos y solo termina cuando el
calcio es bombeado al retculo sarcoplasmico produciendo la relajacin.

NO es correcto afirmar que la TnI de el anclaje y estabilidad a la

Tropomiosina gracias a su afinidad al calcio, ya que en primer lugar esta
protena no es a fin al calcio su funcin es estrictamente inhibidora en la
unin actina-miosina, quien es a fin al calcio es la Troponina C, sin
embargo no es esta quien permite dar el anclaje y estabilidad a la
Tropomiosina, quien cumple este funcin es la Troponina T.

4. Cul es la importancia de la sinpsis nerviosa en la contraccin muscular

in-vivo y en la contraccin post-mortem? Describa y esquematice
claramente cada uno de los procesos.

5. En una grfica de pH vs tiempo, presente el comportamiento de

acidificacin post-mortem del msculo, ubicando los diferentes procesos
metablicos que se encuentran asociado a esta variable y los efectos que
desencadena. A qu se encuentra asociado este valor? y Cul es su
relacin con la temperatura?
6. Teniendo en cuenta que la capacidad de retencin de agua en el msculo
depende del comportamiento e integridad de las protenas miofibrilares,
elabore una tabla en la cual se recopile los parmetros fisicoqumicos
asociados al CRA, con su respectiva justificacin.
Parmetros fisicoqumicos
asociados a la CRA

Justificacin
La fuerza inica mantiene las molculas unidas entre s,
depende de la naturaleza de las sales:
Sales (0.5M a 1M): Estas sales aumentan la solubilidad
de las protenas; los cationes y los iones de las sales
neutras reaccionan con las cargas de los residuos de
los aminocidos de las cadenas laterales, generando
una disminucin de la interaccin protena-protena
(Universidad Nacional, s.f.)

Fuerza inica

Temperatura

Sales (+1.0M): Disminuyen la solubilidad de las

protenas; en este caso se presenta una competencia
entre las protenas y los iones por las molculas de
agua, sin embargo la mayor parte del agua est ligada
a los iones salinos, por lo que las interacciones
protena-protena resultan ms importantes que las
interacciones protena-agua, lo que puede conducir a
una agregacin, seguida de una precipitacin.
(Universidad Nacional, s.f.)
Las altas temperaturas aumentan la energa cintica de
las molculas, lo que genera que la envoltura acuosa de
las protenas se desorganice, dando lugar a la
desnaturalizacin de las protenas (disminuyendo la
CRA)
Por otro lado se presenta un decrecimiento en las
interacciones dbiles y se desorganizan las estructuras

pH

de la protena, de forma que (el interior hidrofbico)

interacciona con el medio acuoso produciendo la
agregacin
y
precipitacin
de
la
protena
desnaturalizada (Universidad Nacional, s.f.)
Cuando se produce un descenso en el pH, (valores
menos a 5.8), las protenas se desnaturalizan, esto
disminuye la CRA, pues se favorece la interaccin
protena-protena. (Andjar , Prez, & Venegas,
Qumica y bioqumica de la carne y de los productos
crnicos , 2003)

7. Cules son las diferencias entre el acortamiento por frio y el rigor de

descongelacin?

Acortamiento por frio:

Al presentarse el descenso de la temperatura se genera un dao en la

membrana del retculo sarcoplasmico.
El denominado acortamiento por frio se produce cuando la carne se enfria
muy rpidamente y la temperatura baja por debajo de los 10c antes de la
insaturacion del rigor mortis.
Cuando esto sucede el frio estimula una contraccin muscular muy intensa ,
los sarcmeros sufren un acortamiento mayor de lo normal e irreversible y
se incrementa la dureza de la carne
Genera dao en la bomba de calcio.
Influenciado por la velocidad de recambio de ATP
2+
La segregacin de Ca aumenta.

Presenta mayor incidencia en los msculos rojos.

Rigor de descongelacin:

Hay suficiente reserva de ATP.

Debe superarse el intervalo crtico (-1) 10 C.
Se presentan prdidas por goteo.
Ms severa que el acortamiento por frio.

La ATPasa se estimula por los cambios de congelacin a descongelacin,

debido a esto se activa muy bruscamente esta contraccin, la cual es
irreversible:
Congelacin lenta: Alto recambio de ATP; consumo de las reservas de ATP
y glucgeno; formacin de cristales amorfos (mayor tamao).
Descongelacin lenta: Degradacin lenta de glucgeno y ATP; reactivacin
lenta de procesos bioqumicos; consumo controlado de ATP de reserva.

8. En un laboratorio de control de calidad de alimentos, se ha determinado el

Valor-P para dos muestras de carne de bovino, reportndose un valor de
2,3 para la muestra A y un valor de 2.7 para la muestra B. Cul es el
significado de este parmetro? Qu puede concluir de estos valores?
El valor-P, se refiere a la cantidad de fosfatos presenten en la protena del
musculo; permitiendo identificar si el corte fue adulterado con la adicin de estos
compuestos. Los fosfatos tienen mltiples propiedades, que permiten su uso en
productos alimentarios, dentro de estas propiedades estn el aumento en
retencin de agua (ya que incrementa el pH del msculo post-rigor y aumenta la
fuerza inica), as como un intercambio especfico con la protena muscular fibrilar;
estos favorecen el proceso de emulsin, ya que estimulan la dispersin molecular
(Fisher, 1994). La relacin entre la presencia de fosfatos y la capacidad de
retencin de agua vara con los diferentes fosfatos
El uso de fosfatos protegen los productos de los efectos en variaciones en
temperatura, coccin y. Los fosfatos por su naturaleza tienen una accin
conservadora, especialmente los polifosfatos, que impiden o retrasan el proceso
de oxidacin de las grasas insaturadas de los sistemas alimentarios y atacan
contra el crecimiento de muchos microorganismos presentes. Esta propiedad se
debe a la fijacin de iones metlicos o polielectrolitos necesarios para la oxidacin
de las grasas o para el crecimiento y desarrollo de (Fisher, 1994)
Segn los resultados obtenidos por el laboratorio para las muestras A y B, la
muestra A se encuentra dentro de los valores normales para la carne (2.0 a 2.5);
de otro lado, la muestra B (2.7) evidencia un valor por fuera de lo normal, lo cual
es indicio de adicin de fosfatos, que comercialmente es indeseado, pues se
aumente la capacidad de retencin de agua, lo que finalmente lleva a que en el
mercado se comercie agua a precio de carne/protena.

9. A qu se hace referencia cuando se habla de un mecanismo

homeosttico? Explique su importancia en la fase pre-rigor, teniendo en
cuenta todas las reacciones bioqumicas que implica.
Segn la real academia de la lengua espaola RAE la homeostasis es el Conjunto
de fenmenos de autorregulacin, que conducen al mantenimiento de la
constancia en la composicin y propiedades del medio interno de un organismo, lo
que indica que controla que las caractersticas del medio en este caso el msculo
constantes no variables, estos fenmenos en el proceso de-pre rigor ayudan a
mantener pH`s estables y otros procesos metablicos que presentan desrdenes
tales como resntesis de ATP, consumos de fosfatos, creatina fosfoquinasa, entre
otras, procesos de gluclisis, tasa respiratoria; estos procesos o fenmenos
(homeostticos) se encargan de mantener una igual concentracin celular del
msculo muerto como si estuviera vivo hasta que los recursos se acaban que es
cuando las fase cambia de pre-rigor a rigor, teniendo en cuenta que muchas de
estas alteraciones se pueden dar por estrs o mal sacrificio, que ocasiona
alteraciones en la calidad final de la carne.
10. En una planta de beneficio de animales de abasto pblico se ha recibido un
lote de toros de lidia provenientes de espectculos taurinos locales para sus
sacrificio. Qu tipo de anomalas post-mortem pueden asociarse a la
carne obtenida a partir de estos animales? Qu caractersticas tendr la
carne obtenida? y Cul ser su funcionalidad tecnolgica?
Puede asociarse a la carne obtenida de toros de lidia la condicin de carne DFD,
esta anomala es caracterstica de animales que sufrieron estrs prolongado
previo al sacrificio, lo que se traduce en agotamiento de glucgeno y consiguiente
instauracin de rigor mortis en poco tiempo por falta de ATP. El pH de dichas
carnes es relativamente alto (pH>6,2) debido a la poca cantidad de cido lctico
producido, por lo cual es susceptible a la accin de microorganismos. Su color es
oscuro y apariencia seca ya que no dispersa la luz adecuadamente. Su
funcionalidad tecnolgica est en emulsiones crnicas y jamones cocidos.
11. Explique de forma completa los dos mecanismos enzimticos existentes en
la maduracin de las carnes. Qu alternativa planteara usted para
optimizar el proceso? Identifique los beneficios y desventajas que podra
representar dicha alternativa
En primer lugar tenemos las catepsinas encontradas en los lisosomas y liberadas
durante los procesos postmortem. El agotamiento de ATP y la debilitacin de las

membranas celulares por el descenso de pH hacen posible la permeabilidad de la

clula a iones y posteriormente a estas enzimas proteolticas. Se conoce que la
catepsina B puede degradar actina y miosina, la D es activa sobre la miosina, y la
L es capaz de romper los sarcomeros por las lneas Z, todas estas actan en un
pH bajo.
Las calpainas, tambin conocidas como proteinasas neutras activadas por calcio,
se asocian al grado y la velocidad de ablandamiento por maduracin de la carne.
Son heterodmeros conformados por una subunidad larga (80 kDa) y otra corta (30
kDa), localizadas en los tejidos de los animales vertebrados que, segn el
requerimiento de calcio para iniciar su actividad, se distinguen la calpana, mcalpana y, la enzima reguladora de las anteriores, calpastatina.
Las calpanas degradan a la tropomiosina y a las troponinas T I, sustratos que
contribuyen con la estabilidad de los filamentos gruesos y el mantenimiento de los
monmeros de actina en la forma filamentosa. Adems degradan la nebulina, la
desmina y la titina, las cuales mantienen la estabilidad del enrejado que forman los
filamentos gruesos y delgados; eliminan varias protenas conocidas como C y M
que mantienen las molculas de miosina ensambladas en los filamentos gruesos;
y no degradan la actina y la miosina.
12. Seleccione una de las siguientes opciones:
A) Congelacin rpida previa al rigor-mortis.
B) Congelacin lenta previa al rigor-mortis.
A continuacin, explique qu efectos favorables y desfavorables pueden
desencadenarse en los procesos metablicos de conversin del msculo en carne
bajo el parmetro de congelacin seleccionado
Al congelar la carne en estado de pre-rigor an se tiene suficiente reserva de ATP
en el musculo, pues como bien se sabe, es necesario que se agote dicha energa
para lograr la rigidez cadavrica que da paso a la obtencin de carne propiamente
dicha. El efecto de la congelacin conlleva a la formacin de cristales, que para el
caso de la congelacin rpida, son cristales de tamao pequeo y homogneo que
aseguran menor dao celular por ruptura. La congelacin previa al rigor-mortis
hace que la velocidad de los procesos metablicos baje abruptamente y no se
llegue a un estado de rigor pleno durante el tiempo en que se est congelado el
musculo.
La velocidad de los cambios bioqumicos presentes en la fase de pre-rigor (pH=
6,0 6,4) aumenta a temperatura menor a 10C hasta el punto de congelacin de

la carne (-1C), esta disminucin causa acortamiento de los msculos de los

bovinos y ovinos, asi pues se considera un intervalo critico al momento de
descongelar dicho musculo, pues la contraccin por descongelacin es ms
severa que por acortamiento por frio produciendo reduccin de la longitud de
hasta 50% al contraerse y generacin de lixiviados.

Bibliografa
Andjar , G., Prez, D., & Venegas, O. (2003). Qumica y bioqumica de la carne
y de los productos crnicos .
Andujar, G., Perez, D., & Venegas, O. (2003). Quimica y bioquimica de la carne
y los productos carnicos. La Habana: Universitaria .
Fisher, A. (1994). Tecnologa e higiene de la carne. Tecnologa de la produccin
y elaboracin de productos crnicos. Acribia S.A., 522.
Universidad Nacional. (s.f.). Propiedades de hidratacin dependientes de las
interacciones protena-agua. Recuperado el 09 de 05 de 2015, de UNAD:
http://datateca.unad.edu.co/contenidos/202015/exe%20quimica
%20%20y%20analisis%20de%20%20los%20alimentos%20II2011/leccin_26_propiedades_de_hidratacin_dependientes_de_las__intera
cciones_protena__agua.html