Professional Documents
Culture Documents
Introduo
As lectinas consistem em protenas, no imunolgicas, presente na maioria de todas as
formas de vida, capazes de ligar-se a diversos tipos de carboidratos de membranas celulares.
Engenheira Qumica DEq-UFPE, Mestra em Bioqumica Experimental pelo DBq-UFPE, Professora do Instituto de
Cincias Biolgicas da UPE (ICB-UPE).
1. Fontes de Lectinas
Lectinas esto largamente distribudas na natureza, sendo encontradas em seres
unicelulares (IMBERT et al., 2004), animais (MOURA et al., 2006) e vegetais (LEITE et al.,
2005). Em vegetais, as lectinas so freqentemente isoladas de sementes (LATHA et al., 2006)
e, em menores propores, de outros tecidos vegetais, tais como folhas (COELHO & SILVA,
2000), cascas (INA et al., 2005), razes (WANG & NG, 2006) e flores (SUSEELAN et al.,
2002). As lectinas de plantas que so produzidas em rgos de estocagem (sementes, na maioria,
mas tambm tubrculos, bulbos e razes, dependendo da planta) dominam o cenrio da
lectinologia por serem encontradas em quantidades preparativas.
2. Deteco e especificidade
As lectinas so, em sua maioria, de ou polivalentes e so capazes de formar pontes entre
carboidratos ou glicoprotenas, que se apresentam em soluo ou ligadas membrana celular
(CORREIA et al., 2008) (Figura 3).
A presena de lectinas em uma amostra pode ser facilmente detectada a partir de ensaios
de aglutinao, nos quais elas interagem com carboidratos da superfcie celular atravs de seus
stios, formando diversas ligaes reversveis entre clulas opostas (Figura 4). As lectinas podem
aglutinar diversos tipos de clulas. O ensaio mais comumente utilizado o de hemaglutinao, o
qual realizado atravs de uma diluio seriada da amostra contendo lectina e de posterior
, carboidratos ou
de >50
Manose
Cucurbitaceae
<10
(GlcNAc)n
Amaranthaceae
<10
GlcNAc
Jacalina
<10
RIP Tipo 2
>20
Gal/GalNAc
Manose/maltose
Gal/GalNAc
Sia2-6Gal/GalNAc
Gal: galactose; GalNAc: N-acetilgalactosamina; GlcNAc: N-acetilglicosamina
3. Purificao de Lectinas
Mtodos comuns utilizados na purificao de protenas so aplicados para purificar as
lectinas. Extratos podem ser feitos a partir de uma soluo salina, como no caso do isolamento da
lectina das sementes de corticeira, Erythrina speciosa, (KONOZY et al., 2003) ou usando
tampes, como na obteno das lectinas de cotildones de pau-serrote, Luetzelburgia auriculata,
(OLIVEIRA et al., 2002), dos tubrculos de tupinambo, Helianthus tuberosus, (SUSEELAN et
al., 2002), e da entrecasca da seringueira, Hevea brasiliensis, (WITITSUWANNAKUL et al.,
1998), sabugueiro, Sambucus racemosa, (ROJO et al., 2003), e amoreira, Morus nigra (ROUG
et al., 2003).
Para a preparao do extrato, o material submetido extrao sob perodo de tempo e
condies de temperatura estabelecidas, sob agitao constante. A partir do extrato bruto, as
protenas podem ser isoladas por alguns mtodos, tais como o fracionamento de protenas com
sais. O sulfato de amnio, altamente hidroflico, remove a camada de solvatao das protenas
fazendo com que as mesmas se precipitem (DELATORRE et al., 2006).
As lectinas parcialmente purificadas pelo tratamento salino so geralmente submetidas ao
processo de dilise em membranas semipermeveis, mtodo baseado na separao de molculas
por diferenas de peso molecular; as protenas ficam retidas dentro da membrana enquanto
molculas menores (como carboidratos ou sais), presentes na amostra, passam para a soluo
solvente (THAKUR et al., 2007).
Com base na estrutura geral das protenas, as lectinas de plantas tm sido subdivididas em
merolectinas, hololectinas, quimerolectinas e superlectinas (PEUMANS & VAN DAMME et al.,
1998). Merolectinas so aquelas que possuem apenas um domnio para ligao a carboidratos.
So monovalentes e por isso no podem precipitar glicoconjugados ou aglutinar clulas.
Hololectinas tambm possuem domnio especfico para ligao a carboidratos, mas contm, pelo
menos, dois domnios idnticos ou mais domnios homlogos ligantes a acares; sendo di ou
multivalentes, aglutinam clulas e/ou precipitam glicoconjugados. A maioria das lectinas de
plantas pertence a esse grupo.
Quimerolectinas so protenas com um ou mais domnios de ligao a carboidratos e um
domnio no-relacionado. Esse domnio diferente pode ter uma atividade enzimtica bem
definida ou outra atividade biolgica, mas age independentemente dos outros domnios de
ligao a carboidratos. Superlectinas consistem exclusivamente de pelo menos dois domnios de
ligao a acares diferentes. Esse pode ser considerado um grupo especial de quimerolectinas,
consistindo de dois domnios estruturalmente e funcionalmente diferentes de ligao a
carboidratos (VAN DAMME et al., 1996).
atravs da introduo de material gentico que codifique a expresso deste tipo de lectina atxica
ao homem (VAN DAMME et al, 1996; FIELDS & KORUNIC, 2000).
As lectinas ligantes de quitina tambm tm sido estudadas do ponto de vista estrutural. As
mais estudadas so aquelas pertencentes famlia das hevenas, assim chamadas por possurem
em comum o domino hevenico como motivo estrutural de reconhecimento da quitina. A
hevena uma lectina constituda por 43 aminocidos (cerca de 4,5 kDa), encontrada na
seringueira (Hevea brasiliensis). especialmente rica em resduos de glicina e cistena e sua
estrutura mantida por 4 pontes dissulfeto, o que lhe confere uma estabilidade notvel,
caracterstica que se estende s demais lectinas da famlia das hevenas. Mesmo depois de
aquecida a 90 C por 10 minutos, a hevena ainda inibe o crescimento de fungos (NEUMANN et
al., 2004).
inato. Em plantas, elas tambm esto envolvidas no mecanismo de defesa (YE & NG, 2001).
Protenas isoladas de tecidos vegetais mostraram forte atividade antibacteriana (ORDEZ et al.
2006) e antifngica (WANG & NG 2003; WANG & BUNKERS, 2000).
A habilidade que lectinas de plantas tm em reagir com carboidratos expostos na
superfcie celular de micrbios tornou possvel o emprego dessas biomolculas como sondasdiagnstico para identificao de bactrias patgenas, que esto baseadas na reao de
aglutinao seletiva entre lectina e bactria (DOYLE & SLIFKIN, 1994).
Ratanapo et al. (2001) mostraram a interao de duas lectinas com especificidade para
cido N-glicosilneuramnico contra bactrias fitopatognicas, propondo uma possvel funo na
defesa de plantas.
Lectinas parcialmente purificadas a partir de sete plantas medicinais do Sul da frica
foram avaliadas quanto ao efeito antibacteriano frente s bactrias Staphylococcus aureus e
Bacillus subitilis atravs de mtodo de aglutinao, apresentando efeito inibitrio no crescimento
das mesmas (GAIDAMASHVILI & VAN STANDEN, 2002).
Athamna e colaboradores. (2006) analisaram os diferentes padres de aglutinao de
bactrias promovidas por 23 lectinas e mostraram que a interao lectina-bactria uma boa
ferramenta para identificar rapidamente espcies de Mycobacterium. Alm disso, a atividade
antimicrobiana de lectinas (RATANAPO et al., 2001) estimula a avaliao delas como novos
antibiticos.
As lectinas possuem a capacidade de se ligarem especificamente a hifas fngicas e
atuarem impedindo o consumo de nutrientes e a incorporao de precursores necessrios para o
crescimento do fungo. Atuam ainda sobre a germinao de esporos fngicos, provavelmente num
Consideraes
As complicaes decorrentes de infeces por fungos ou bactrias um desafio para a
medicina bem como, a busca de produtos bioativos que venha a mitigar esses tipos de infeces
se perpetua como um grande desafio da cincia at os dias atuais.
Assim, o desenvolvimento de pesquisas que visem a deteco e purificao e
caracterizao de lectinas tornam-se um grande aliado na cincia na busca de compostos que
possa combater as infeces por microrganismos patolgicos que possuam parede celular.
Referncias Bibliogrficas
ARAJO, E. L. Produo de Plantas Medicinais para Programas de Fitoterapia em Sade
Pblica no Brasil. ISHS Acta Horticulturae 569: I Latin-American Symposium on the
Production of Medicinal, Aromatic and Condiments Plants, 2002.
ADETUMBI, M., JAVOR, G.T., LAU, B. H. Allium sativum (garlic) inhitbits lipid syntesis by
Candida albicans. Antimicrob Agents Chemother, Washington, v.30,
n.3, p. 499-501, Sep. 1986.
AGRA M., F., FRANA P., F., BARBOSA, J., M. Synopsis of the plants known as medicinal
and poisonous in Northeast of Brazil. Rev Bras Farmacogn 17: 114-140, 2007.
ATHAMNA, A. et al. Rapid identification of Mycobacterium species by lectin agglutination.
Journal of Microbiological Methods, v. 65, n. 2, p. 209-215, 2006.
BALANDRIN, M.F.; KINGHORN, A.D.; FARNSWORTH, N.R. Plant-derived natural products
in drug discovery and development. An overview. In: A.D. Kinghorn and M.F. Balandrin,
Editors, Human Medicinal Agents from Plants, ACS Symposium Series 534, American
Chemical Society, Washington, USA (1993) ISBN 0-8412-2705-5, p. 212. 1993.
BANDEIRA,M. F. Atividade antibacteriana do leo de copaba associado ao Ca(OH), e ao xido
de zinco. In: 16 Reunio Anual da Sociedade Brasileira de Pesquisa em Odontologia, 1999,
guas de So Pedro. Anais.... guas de So Pedro: SBPQO, 1999, p.9.
BANERJEE, S., CHAKI, S., BHOWAL, J., CHATTERJEE, B. P. Mucin binding mitogenic
lectin from freshwater Indian Belamyia bengalensis: purification and molecular characterization.
Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 421, p. 125-134, 2004.
BARBOSA-FILHO J., M., ALENCAR, A., A., NUNES, X.,P., TOMAZ, A., C., A., SENAFILHO, J.,G., ATHAYDE-FILHO, P., F., SILVA, M., S., SOUZA, M., F., V., da-CUNHA, E.,
V., L. Sources of alpha-, beta-, gamma-, delta- and epsilon-carotenes: A twentieth century
review. Rev Bras Farmacogn 18: 135-154. 2008.
BAYNES, J., DOMINICZAK, M.. Bioqumica Mdica. So Paulo, Manole. 2000
BELTRO, A. E. S. 2000. Metablitos Secundrios Bioativos em Cultura de Tecidos de
Sideroxylon obtusifolium Roem & Schult e Micropropagao de Mentha vilosa Hudson. Joo
Pessoa, Paraba, 82 p. (Tese de Doutorado) Programa de Ps-Graduao em Produtos Naturais e
Sintticos Bioativos do Laboratrio de Tecnologia Farmacutica. Universidade Federal da
Paraba.
BERMUDEZ, J. A. Z. Indstria Farmacutica, Estado e Sociedade: Crtica da Poltica de
Medicamentos no Brasil. So Paulo: Hucitec/Sobravime, 1995.
BOWDEN, G. & EDWARDSSON,S. Ecologia Oral e Crie dental. In: THYLSTRUP,A. &
FEJERSKOV,O. Cariologia Clnica. 2 ed. So Paulo: Santos,1995, p.45-66.
BOWDEN, G. Mutans streptococci caries and chlohexidine. J. cant. Dent. Assoc., Otawa, , v.62,
n.9, p.700, Sep. 1996.
BRASIL . Constituio da Repblica Federativa do Brasil. Braslia: Senado, 1988.
______________,Ministrio da Sade. Lei n 8.080 (Lei Orgnica da Sade), de 19 de setembro
de 1998. Dispe sobre as condies para a promoo, proteo e recuperao da sade, a
organizao dos servios correspondentes, e d outras providncias. Dirio Oficial da Unio,
Braslia-DF, pp. 018055, col. 1, 20 set. 1998.
BRASIL. Ministrio da Sade. Lei n. 8.142, de 28 de setembro de 1990. Dispe sobre a
participao da comunidade na gesto do Sistema nico de Sade esobre as transferncias
intergovernamentais de recursos financeiros na rea da sade e d outras providncias. Dirio
Oficial da Unio, Braslia,28 de dezembro de 1990.
_______________. Ministrio da Sade. CEME (Central de Medicamentos), Relatrio de
Atividades. Braslia: CEME, 1982.
De Meja EG & Prisecaru VI. Lectins as bioactive plant proteins: a potential in cancer treatment.
Department of Food Science and Human Nutrition, University of Illinois at Urbana-Champaign,
Chicago. 2005.
DATTA, K.; USHA, R.; DUTTA, S. K.; SINGH, M. A comparative study of the winged bean
protease inhibitors and their interaction with proteases. Plant Physiology and Biochemistry, v.
39, p. 949 - 959, 2001.
DELATORRE, P. et al.. Crystal structure of a lectin from Canavalia maritima (ConM) bin
complex with trehalose and maltose reveals relevant mutation in ConA-like lectins. Journal of
Structural Biology v. 154, p. 280286, 2006.
DIAS, B.F.S. A implementao da Conveno sobre Diversidade Biolgica no
Brasil:
Desafios
e
Oportunidades.
Campinas: Fundao Tropical de Pesquisas e
Tecnologia Andr Tosello. 10p.
DI STASI, L. C. Plantas Medicinais : Arte e Cincia. Um Guia de Estudo Interdisciplinar.
Editora da universidade Estadual Paulista. So Paulo. 1996.
DOYLE. R. J.; SLIFKIN, M. LectinMicroorganism Interactions, New York: Marcel Decker,
Inc., 1994.
IMBERT, A. et al. Structures of the lectins from Pseudomonas aeruginosa: insights into the
molecular basis for host glycan recognition. Microbes and Infection, v. 6, n. 2, p. 221-228,
2004.
INA, C. et al. Screening for and purification of novel self-aggregatable lectins reveal a new
functional lectin group in the bark of leguminous trees. Biochimica et Biophysica Acta, v. 1726,
n. 1, p. 21-27, 2005.
KAWAGISHI, H., TAKAGI, J., TAIRA, T., MURATA, T., USUI, T. Purification and
characterization of a lectin from the mushroom Mycoleptodonoides aitchisonii.
Phytochemistry, v. 56, p. 53-58, 2001.
KENNEDY, J. F. et al. Lectins, versatile proteins of recognition: a review. Carbohydrate
Polymers, v. 26, n. 3, p. 219-30, 1995.
KOIKE, T. et al. A 35 kDa mannose-binding lectin with hemagglutinating and mitogenic
activities from Kidachi Aloe (Aloe arborescens Miller var. natalensis Berger). The Journal of
Biochemistry v. 118, p. 1205-1210, 1995.
KONOZY, E. H. E., BERNARDES, E. S., ROSA, C., FACA, V., GREENE, L. J., WARD, R. J.
Isolation, purification, and physicochemical characterization of a D-galactose-binding lectin
from seeds of Erythrina speciosa. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 410, p. 222-229,
2003.
LEITE, Y .F. M. M. et al. Purification of a lectin from the marine red alga Gracilaria ornata and
its effect on the development of the cowpea weevil Callosobruchus maculatus (Coleoptera:
Bruchidae). Biochimica et Biophysica Acta, v. 1724, p. 137-145, 2005.
LATHA, V. L.; RAO, R. N.; NADIMPALLI, S. K. Affinity purification, physicochemical and
immunological characterization of a galactose-specific lectin from the seeds of Dolichos lablab
(Indian lablab beans). Protein Expression and Purification, v. 45, n. 2, p. 296-306, 2006.
LI, Y. R. et al. A novel lectin with potent antitumor, mitogenic and HIV-1 reverse transcriptase
inhibitory activities from the edible mushroom Pleurotus citrinopileatus. Biochimica et
Biophysica Acta, in press, 2007.
LIMA, V. L. M. et al. Immobilized Cratylia mollis lectin as potential matrix to isolate plasma
glycoproteins including lecithin cholesterol acyltransferase. Carbohydrate Polymers, v. 33, n.
1, p. 27-32, 1997.
LIMA, D. As plantas medicinais no Brasil: h muito o que pesquisar e a descobrir. Rev. Dilogo
mdico. V.13, n.4, p.39-41.1987.
LIS, H.; SHARON, N. Lectins in higher plants. In: MARCUS, A. The Biochemistry of Plants,
a Comprehensive Treatise. Proteins and nucleic acids. v.6 New York: Academic Press, p. 371447, 1981.
LEAL, A. et al. Novo mtodo para marcao com lectinas em fungo filamentoso. In: 5
Congresso Brasileiro de Micologia, Programao e resumos, Recife, 2007.
LEHNINGER, A.L. 2002. Princpios de Bioqumica. So Paulo, Sarvier.
MACEDO, M. L. R. et al. Talisia esculenta lectin and larval development of Callosobruchus
maculatus and Zabrotes subfasciatus (Coleoptera: Bruchidae) Biochimica et Biophysica Acta,
v. 1571, n. 2, p.83-88, 2002.
MACEDO, M. L. R. et al. Purification and characterization of an N-acetylglucosamine-binding
lectin from Koelreuteria paniculata seeds and its effect on the larval development of
Callosobrucus maculatus (Coleoptera: Bruchidae) and Anagasta kuehniella (Lepidoptera:
Pyralidae). Journal of Agricultural and Food Chemistry, v. 51, n. 10, p. 2980-2986, 2003.
MACEDO, M. L. R. et al. Insecticidal action of Bauhinia monandra leaf lectin (BmoLL) against
Anagasta kuehniella (Lepidoptera: Pyralidae), Zabrotes subfasciatus and Callosobruchus
maculatus (Coleoptera: Bruchidae). Comparative Biochemistry and Physiology A, v. 146, n.
4, p. 486-498, 2007.
MATOS, F. J. A. Farmcias Vivas. 2 ed. Fortaleza: [ s.n.],1994. 62 p.
MATOS, F. J. A. Living pharmacies. Cincia e Cultura. v. 49, n. 5-6, p. 409-412.
MOURA, R. M. et al. CvL, a lectin from the marine sponge Cliona varians: Isolation,
charactrization and its effects on pathogenic bacteria and Leishmania promastigotes.
Comparative Biochemistry and Physiology A, v. 145, n. 4, p. 517-523, 2006.
MOREIRA, R. A. et al. Isolation and partial characterization of a lectin from Artocarpus incisa
L. seeds. Phytochemistry, v. 47, n. 7, p. 1183-1188, 1998.
MONTENEGRO L. H. M, Oliveira PES, Conserva LM, Rocha EMM, Brito AC, Arajo RM,
Trevisan MTS, Lemos RPL 2006. Terpenides e avaliao do potencial antimalrico, larvicida,
anti-radicalar e anticolinestersico de Pouteria venosa (Sapotaceae). Rev Bras Farmacogn 16
(Supl.): 611-617.
MACIEL, E. V. M. et al.. Mitogenic activity of Cratylia mollis lectin on human lymphocytes.
Biologicals v. 32, n. 1, p. 57-60, 2004.
MACIEL, M. I. Purificao e caracterizao parciais da lectina de entrecasca do cajueiro
roxo (Anacardium occidentale L.) e sua aplicao. Dissertao de Mestrado. Bioqumica.
Recife: Universidade Federal de Pernambuco, 2000.
MICHELIS, E. Fitoterapia como Prtica institucional: a experincia do Estado do Rio de Janeiro.
Jornal Brasileiro de Fitomedicina. So Paulo, v.2, n.1-4, p.30-35, jan/dez. 2002
OMENA, M. C. et al. Larvicidal activities against Aedes aegypti of some Brazilian medicinal
plants. Bioresource Technology, v. 98, p. 2549-2556, 2007.
ORDEZ R. M. et al. Antimicrobial activity of glycosidase inhibitory protein isolated from
Cyphomandra betacea Sendt. fruit. Peptides, v. 27, p.1187-1191, 2006.
RATANAPO, S.; NGAMJUNYAPORN, W.; CHULAVATNATOL, M. Interaction of a
mulberry leaf lectin with a phytoathogenic bacterium, P. syringae pv mori. Plant Science, v.
160, p. 739-744, 2001.
REYNOSO-CAMACHO, R., DE MEJA, E. G., LOARCA-PIA, G. Purification and acute
toxicity of a lectin extracted from tepary bean (Phaseolus acutifolius). Food and Chemical
Toxicology, v. 41, p. 21-27, 2003.
RICE, E.L. Allelopathy: an update. The Botanical Revivew, Bronx, v.4: p.15-109. 2. ed. New
York. 1979.
ROJO, M. A. et al. Isolation and characterization of a new D-galactose-binding lectin from
Sambucus racemosa L. Protein and Peptide Letters, v. 10, n. 3, p. 287-293, 2003.
ROJO, M. A., YATO, M., ISHII-MINAMI, N., MINAMI, E., KAKU, H., CITORES, L.,
GIRBS, T., SHIBUYA, N. Isolation, cDNA cloning, biological properties, and carbohydrate
binding specificity of sielboldin-b, a type II ribosome-inactivating protein from the bark of
japanese elderberry (Sambucus sieboldiana). Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 340,
p. 185-194, 1997.
ROUG, P. et al. A structural basis for the difference in specificity between the two jacalinrelated lectins from mulberry (Morus nigra) bark. Biochemical and Biophysical Research
Communications, v. 304, p. 91-97, 2003.
SUSEELAN, K. N. et al. Purification and characterization of a lectin from wild sunflower
(Helianthus tuberosus L.) tubers. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 407, p. 241-247,
2002.
SHARON, N.; LIS, H. Legumes lectins a large family of homologous proteins. FASEB J, v. 4,
p. 3198-3208, 1990.
SHARON, N. Lectin-carbohydrate complexes of plants and animals: an atomic view. Trends in
Biochemical Science, v. 18, p. 221-226, 1993.
SHIOMI, K.; KAMIYA, H.; SHIMIZU, Y., Purification and characterization of an agglutinin in
the red alga agardhiella tenera. Biochim. Biophys. Acta v. 576, p.118-127, 1970.
SUSEELAN, K. N.; MITRA, R.; PANDEY, R.; SAINIS, K. B.; KRISHNA, T. G. Purification
and characterization of a lectin from wild sunflower (Helianthus tuberosus L.) tubers. Archives
of Biochemistry and Biophysics, v. 407, p. 241-247, 2002.
SPADARO, A. C. C., FONSECA, M. J. V. Cromatografia por bioafinidade. In: COLLINS, C.
H., BRAGA, G. L., BONATO, P. S. (coordenadores). Introduo a Mtodos Cromatogrficos.
7. ed. Campinas, SP: Editora da UNICAMP. cap. 7, p. 117-140, Campinas,1997.
SPILATRO, S. R. et al.. Characterization of a new lectin of soybean vegetative tissues. Plant
Physiology, v. 110, p. 825-834, 1996.
__________________. How proteins bind carbohydrates: lessons from legume lectins. Journal
of Agricultural and Food Chemistry v. 50, p. 6586-6591, 2002.
__________________. How proteins bind carbohydrates: lessons from legume lectins. Journal
of Agricultural and Food Chemistry v. 50, p. 6586-6591, 2002.
RODRIGUES, J. S. et al. Novel core (polyester)-shell(polysaccharide) nanoparticles: protein
loading and surface modification with lectins. Journal of Controlled Release, v. 92, p. 103-112,
2003.
TATENO H.; WINTER H. C.; PETRYNIAK J.; GOLDSTEIN I. J. Purification,
characterization, molecular cloning and expression of novel members of jacalin-related
lectins from rhizomes of the true fern Plebodium aureum (L) J. Smith (Polypodiaceae).
Journal Biology Chemistry, v. 278, p. 10891-10899, 2003.
THAKUR, A. et al. Purification and characterization of lectin from fruiting body of Ganoderma
lucidum: Lectin from Ganoderma lucidum. Biochimica et Biophysica Acta, v. 1770, n. 9,p.
1404-1412, 2007.
TRINDADE, M. B. et al. Structural characterization of novel chitin-binding lectins from the
genus Artocarpus and their antifungal activity. Biochimica et Biophysica Acta, v. 1764, p. 146152, 2006.
TRIGUEROS, V., LOUGARRE, A., ALI-AHMED, D., RAHB, Y., GUILLOT, J.,
CHAVANT, L., FOURNIER, D., PAQUEREAU, L. Xerocomus chrysenteron lectin:
identification of a new pesticidal protein. Biochimica et Biophysica Acta, v. 1621, p. 292-298,
2003.
UMETSU, K.; YAMASHITA, K.; SUZUKI, T. Purification and carbohydrate-binding
specificities of a blood type B binding lectin from hemolymph of a crab (Charybdis japonica).
Journal of Biochemistry, v. 109, p. 718-721, 1991.
XU, Q. et al. Purification and characterization of a novel anti-fungal protein from Gastrodia
elata. Plant Physiology Biochemistry, v. 36 , n. 12, p. 899-905, 1998
WU, J. H. et al. Carbohydrate recognition factors of the lectin domains present in the Ricinus
communis toxic protein (ricin). Biochimie, V. 88, N. 2, P. 201-217, 2006.
XAVIER, M. N. Teraputica aloptica versus fitoterapia em pacientes idosos portadores de
candidose bucal. 1997. 110p. Dissertao (Mestrado em Estomatologia) - Faculdade de
Odontologia Universidade Federal da Paraba, Joo Pessoa, 1997.
XIMENES, N.C.A.; COELHO, L. C. B. B.; Cunha, M.G.; Takaki, G.M.C.; Correia, M. T. S.
2004, Purificao e caracterizao de duas formas moleculares da lectina de vagem de
Caesalpinia frrea Recife, PEDissertao de mestrado, Universidade Federal de Pernambuco].
YE, X. Y.; NG, T. B. Peptides from pinto bean and red bean with sequence homology to cowpea
10-KDA protein precursor exhibit antifungal, mitogenic, and HIV-1 reverse transcriptaseinhibitory activities. Biochemical and Biophysical Research Communications, v.285, p. 424429, 2001.
_________________ Isolation of a new cyclophilin-like protein from chickpeas with mitogenic,
antifungal and anti-HIV-1 reverse transcriptase activities. Life Sciences, v. 70, p. 1129-1138,
2002.
ZABEL, R. A.; MORRELL, J. J. Wood microbiology: decay and its prevention. Academic
Press. 1 ed. 1992.
ZHANG, P-F., CHEN, P., HU W-J., LIANG, S-P. Huwentoxin-V, A novel insecticidal peptide
toxin from the spider Selenocosmia huwena, and a natural mutant of the toxin: indicates the key
amino acid residues related to the biological activity. Toxicon, v. 42, p. 15-20, 2003.
ZENG, X.; NAKAAKI, Y.; MURATA, T.; USUI, T. Chemoenzymatic synthesis of
glycopolypeptides carrying alpha-Neu5Ac-(2-->3)-beta-D-Gal-(1-->3)-alpha-D-GalNAc, betaD-Gal-(1-->3)-alpha-D-GalNAc, and related compounds and analysis of their specific
interactions with lectins. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 383, p. 28-37, 2000.
ZENTENO, E. et al. Specificity of the isolectins from the plant cactus Machaerocereus eruca for
oligosaccharides from porcine stomach mucin. Glycoconjugate Journal, v. 12, p. 699706,
1995.