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Conceitos gerais
As enzimas so, na sua grande maioria, protenas com exceo de
alguns RNAs catalticos, as ribosinas que aceleram reaes qumicas em
sistemas biolgicos, mantendo a constante de equilbrio da mesma e
aumentando a velocidade reacional atravs do aumento da energia de
ativao e, finalmente, regenerando-se ao final do processo. So altamente
especficas, isto , para cada reao h apenas uma enzima catalisadora de
tal substrato.
Uma enzima recm-formada e j quase apta para exercer sua funo,
tem sua cadeia polipeptdica globular chamada de apoenzima, ao passo
que os cofatores molculas orgnicas e inorgnicas que interagem com
as enzimas (Tabela 1) , as coenzimas molculas metalorgnicas
complexas (Tabelas 2.1 e 2.2) e os grupos prostticos grupos ligados
covalentemente, que, diferente das coenzimas, no apenas interagem com
as enzimas, mas sim esto permanentemente unidos a ela ativam, de
fato, a mesma, que passa a ser denominada holoenzima.
Tabela 1: Cofatores enzimticos
Enzima
Cofator
Perioxidase
Citocromo oxidase
lcool desidrogenase
Hexoquinase
Urease
Fe2+ ou Fe3+
Cu2+
Zn2+
Mg2+
Ni2+
Abreviatura
Reao
catalisada
Origem
Nicotinamida
adenina
dinucleotdeo
Nicotinamida
adenina
dinucleotdeo
fosfato NADP
Flavina adenina
dinucleotdeo
NAD+
Oxireduo
Niacina ou
Vitamina B3
NADP+
Oxireduo
Niacina ou
Vitamina B3
FAD
Oxireduo
Riboflavina ou
Vitamina B2
Abreviatura
Reao
catalisada
Origem
Coenzima A
CoA-SH
Biotina
Transferncia de
grupo acil
Transferncia de
Pantotenato ou
Vitamina B5
Biotina ou
Piridoxal fosfato
PyF
Metilcobalamina
Tetrahidrofolato
THF
Tiamina
pirofosfato
TPP
CO2
Transferncia de
grupo amino
Transferncia de
unidades de
carbono
Transferncia de
unidades de
carbono
Transferncia de
grupo aldedo
Vitamina H
Piridoxina ou
Vitamina B6
Cobalamina ou
Vitamina B12
cido flico
Tiamina ou
Vitamina B1
Desidrogenases
Oxidases
Peroxidases
Hidroxilases
Transferases
Transaldolases
Acil, metil, fosforiltransferase
Quinases (fosforilam, adicionam fosfato)
Hidrolases
Peptidases
Fosfatases (desfosforilam, retiram fosfato)
Tiolases
Liases
Descarboxilases
Aldolases
Hidrolases
Sinteases
Isomerases
Racemases
Epimerases
Mutases
Isomerases
Ligases
Sinteases
Carboxilases
Cintica enzimtica
Para que uma enzima trabalhe corretamente, esta depende
fundamentalmente do ambiente em que est inserida, no qual os fatores
temperatura, pH e inibidores. Os inibidores enzimticos podem ser
divididos entre os irreversveis (ligam-se covalentemente enzima,
desativando-a para sempre) e os reversveis (competitivos, que usam o
mesmo stio de ligao do substrato para interagir com a enzima; nocompetitivos, que usam diferentes stios de ligao do substrato para a
interao).
Alm disso, a atividade enzimtica pode ser regulada de acordo com
sua mudana de conformao, por modificao alostrica interao de
moduladores positivos ou negativos que estimulam, respectivamente, a
atividade ou inatividade enzimtica , modificao covalente grupos
fosfatos que se ligam ou desligam covalentemente a resduos de
aminocidos (geralmente tirosina, treonina e serina) ou clivagem
proteoltica remoo irreversvel e unidirecional de pequenos
fragmentos peptdicos no interior da cadeia da enzima (no um processo
de desativao, apenas ativa a enzima e no h a reconstruo dessa
clivagem; uma vez clivada, a enzima permanece como tal). A modificao
covalente o principal mecanismo a qual os hormnios so submetidos,
onde a fosforilao ativa ou inibe a atividade dos mesmos, dependendo de
cada tipo hormonal.